Glutaredoksiini
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6b/PDB_1b4q_EBI.jpg/250px-PDB_1b4q_EBI.jpg)
Glutaredoksiini on monissa eliöissä esiintyvä pelkistimenä toimiva proteiini. Se osallistuu hapetus-pelkistysreaktioihin muun muassa DNA:n synteesiin tarvittavien deoksiribonukleotidien biosynteeseissä ja haitallisten peroksidien pelkistämiseen. Glutaredoksiinia tavataan niin esi- kuin aitotumaisissakin soluissa. Se on yhdessä glutationin ja glutationireduktaasin kanssa osa niin kutsuttua glutationisysteemiä.[1][2][3]
Rakenne ja toiminta
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Molekyylimassaltaan glutaredoksiini on pienehkö proteiini, tyypillisesti noin 10–24 kDa. Bakteereilla on proteiinista tyypillisesti vain yksi isoformi, mutta nisäkkäille isoformeja on useampia. Esimerkiksi ihmisellä on neljä glutaredoksiinin isoformia. Glutaredoksiini on sitoutuneena glutationiin.[1][2][3]
Glutataredoksiinin tehtävänä soluissa on pelkistää muiden proteiinien hapettuneita kysteiiniaminohappojen välille muodostuneita disulfidisidoksia vapaiksi tioliryhmiksi. Pelkistettäviä proteiineja ovat muun muassa ribonukleotidireduktaasi ja peroksiredoksiinit. Glutaredoksiini voi myös pelkistää hapettuneen askorbiinihapon pelkistyneeksi muodoksi. Proteiinin aktiivisuuden kannalta tärkeä neljän aminohapon muodostama aminohapposekvenssi on järjestyksessä kysteiini, proliini, tyrosiini ja kysteiini. Glutaredoksiinin toimintamekanismi perustuu siihen, että se korvaa kysteiiniaminohapot toisen hapettuneen proteiinin rikkisillasta. Tämä tapahtuu vaiheittain, jolloin ensin muodostuu rikkisilta glutaredoksiinin ja toisen proteiinin välille ja tämän jälkeen glutaredoksiinin toinenkin aktiivinen kysteiiniaminohappo korvaa alkuperäisen proteiinin rikkisillassa. Näin glutaredoksiini hapettuu ja alkuperäinen proteiini pelkistyy. Rakenteeltaan ja toiminnaltaan glutaredoksiini muistuttaa tioredoksiinia. Toisin kuin tioredoksiinin tapauksessa glutaredoksiinille ei ole spesifistä entsyymiä, joka pelkistäisi hapettuneen glutaredoksiinin jälleen aktiiviseksi muodoksi. Sen sijaan glutaredoksiiniin sitoutunut glutationi tekee tämän. Glutationireduktaasi pelkistää tässä reaktiossa muodostuneen hapettuneen glutationin.[1][2][3]
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ a b c Ruma Banerjee: Redox Biochemistry, s. 78–84. John Wiley & Sons, 2007. ISBN 9780470177327. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.4.2017). (englanniksi)
- ↑ a b c Mary-Jane Gething: Guidebook to Molecular Chaperones and Protein-Folding Catalysts, s. 346. Oxford Uiversity Press, 1997. ISBN 9780191547270. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.4.2017). (englanniksi)
- ↑ a b c Carlos Gitler, Avihai Danon: Cellular Implications of Redox Signaling, s. 15–18. World Scientific, 2003. ISBN 978-1-86094-331-7. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.4.2017). (englanniksi)