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    T19 Anticuerpos

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    Ana Rumayor Valdés
    Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac) son proteínas producidas por los linfocitos B que se unen a antígenos. Tienen una estructura básica con dos fragmentos Fab, que se unen al antígeno, y un fragmento Fc, que activa el sistema inmune. Existen cinco subtipos principales de Ig (IgG, IgM, IgA, IgD, IgE) que difieren en sus cadenas pesadas. Las regiones variables de las Ig les permiten unirse a una amplia variedad de antígenos

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    T19 Anticuerpos

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    Ana Rumayor Valdés
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    Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac) son proteínas producidas por los linfocitos B que se unen a antígenos. Tienen una estructura básica con dos fragmentos Fab, que se unen al antígeno, y un fragmento Fc, que activa el sistema inmune. Existen cinco subtipos principales de Ig (IgG, IgM, IgA, IgD, IgE) que difieren en sus cadenas pesadas. Las regiones variables de las Ig les permiten unirse a una amplia variedad de antígenos

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    Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac) son proteínas producidas por los linfocitos B que se unen a antígenos. Tienen una estructura básica con dos fragmentos Fab, que se unen al antígeno, y un fragmento Fc, que activa el sistema inmune. Existen cinco subtipos principales de Ig (IgG, IgM, IgA, IgD, IgE) que difieren en sus cadenas pesadas. Las regiones variables de las Ig les permiten unirse a una amplia variedad de antígenos

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    Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac) son proteínas producidas por los linfocitos B que se unen a antígenos. Tienen una estructura básica con dos fragmentos Fab, que se unen al antígeno, y un fragmento Fc, que activa el sistema inmune. Existen cinco subtipos principales de Ig (IgG, IgM, IgA, IgD, IgE) que difieren en sus cadenas pesadas. Las regiones variables de las Ig les permiten unirse a una amplia variedad de antígenos

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    Tema 2 Inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac).

    Estructura de una molcula de Ig. Subtipos de Igs (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE). Fragmentos Fab y Fc de las Igs. Peculiaridades de la regin variable de una Ig. Genes de las inmunoglobulinas Anticuerpos mono y policlonales Concepto de CD.

    Las Igs son producidas nicamente por los linfocitos B

    Receptor antignico

    Igs solubles

    Linfocito B

    Clula plasmtica

    Estructura bsica de una inmunoglobulina o anticuerpo

    VL

    VH CH1

    Fab
    (funcin de anticuerpo)

    CL
    Digestin proteoltica con papaina

    CH2 CH3

    Fc
    (funcin de complemento)

    El dominio globular mantenido por puentes disulfuro es una estructura muy frecuente en las molculas que participan en la respuesta inmune

    Todas las molculas que tienen esta estructura se denominan

    molculas de la superfamilia de las inmunoglobulinas

    Variantes de Igs en funcin de sus componentes estructurales


    Cadenas ligeras Existen 2 tipos: * cadenas k * cadenas l Cadenas pesadas: 5 tipos (9 isotipos) * cadenas g, 4 subtipos g1, g2, g3 y g4 * cadenas m * cadenas d * cadenas a, hay 2 subtipos a1 y a2 * cadenas e

    Las cadenas pesadas determinan el subtipo de Ig:


    IgG IgM IgD IgA IgE

    IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4

    IgA1 e IgA2

    Las inmunoglobulinas mas abundantes en la sangre son las IgG


    IgG: 560 a 1800 mg/dl IgM: 45 a 250 mg/dl IgA: 100 a 400 mg/dl IgD: 0,3 a 10 mg/dl IgE: inferiores a 0,01 mg/dl

    La IgG es la nica inmunoglobulina que atraviesa la placenta. En condiciones normales, los Acs circulantes del feto y del recin nacido son solamente de tipo IgG

    Las molculas de IgM e IgA pueden formar multmeros.

    IgM pentamrica

    IgA dimrica
    cadena J

    pieza secretora

    cadena J

    La secrecin de IgA en las mucosas es un proceso activo que requiere transporte a travs de la clula epitelial

    Los anticuerpos son moleculas sealizadoras No tienen un efecto citotxico directo

    Clula diana

    Celula efectora

    Ataque

    Variabilidad de los dominios de las Igs

    REGION VARIABLE

    VH

    VL
    CH1 CL

    CH2

    REGION CONSTANTE

    1. Fijacin del complemento 2. Unin a receptores en la membrana de los fagocitos

    CH3

    Estructura de los dominios constante y variable de una Ig


    regin variable
    variabilidad 40 30 20 10 0 0

    regin V de la cadena ligera


    HV1 HV2
    FR1 FR2 FR3

    HV3
    FR4

    HV3 HV1

    HV2 hebras b

    NH2

    30

    60

    90 residuos

    regin V de la cadena pesada


    HV1 HV2
    100 variabilidad
    puente disulfuro

    HV3
    FR3 FR4

    FR1

    FR2

    80 60 40 20 0 0 30 60 90 residuos

    hebras b

    COOH

    regin constante

    La unin del Ag y del Ac no es covalente y depende de que sus estructuras espaciales sean complementarias

    Pero, adems, se requiere que exista ATRACCION entre ambos

    El complejo antgeno-anticuerpo se mantiene unido por fuerzas no covalentes

    AFINIDAD: Es la fuerza de unin entre


    dos molculas en un punto: ej una regin Fab de una Ig y un determinante antignico

    AVIDEZ: Es la suma total de fuerzas


    de unin entre dos molculas o clulas en mltiples localizaciones.

    Anticuerpos monoclonales y policlonales

    Linfo B Ag especficos

    expansin clonal

    Acs policlonales

    Ag

    Reconocen diferentes epitopos del Ag

    FUSION
    Cl. hbrida
    Cel mieloma

    Reconocen el mismo epitopo del Ag

    Hibridoma Acs monoclonales

    CD
    (cluster of differentiation) CD8
    ratn hamster hombre

    AcM-1 (Lyt-2)

    AcM-2 (OKT-8)

    AcM-3 (Leu-3)

    La denominacin CD, seguida de un nmero, define a una molcula de la superficie celular, reconocida por un conjunto determinado de anticuerpos monoclonales, que tiene la misma funcin en diferentes especies animales, aunque tenga alguna diferencia estructural entre cada una de estas especies

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