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    Hemoglobina

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    Hemoglobina.

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    de 21

    Dr.Ruben Maldonado.

    HEMOGLOBINA
    Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
    rojo característico.
    Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.
    COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

    GRUPO 4 CADENAS GLOBINA


    PROTEICO POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)
    (Proteína)
    FORMADO POR CADA UNA SE UNE A UN HIERRO

    GRUPO 4 PORFIRINAS + HIERRO GRUPO


    PROSTATICO FERROSO (Fe2+) HEM

    GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA

    El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.


    Hem es capaz de unirse de forma reversible al
    oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
    Hemoglobina.
    FUNCIONES
    1.- Transporte de Oxigeno
    Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno es
    transportado por la hemoglobina.

    2.- Transporte de Dióxido de Carbono


    Proceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho,
    el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.

    3.- Amortiguador o Buffer


    Juega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves del
    aminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina,
    neutralizando protones.
    SINTESIS DE HEMOGLOBINA:
    La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente,
    incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.
    Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.
    Continúan formando cantidades mínimas de Hb.
    Se convierten en Eritrocito maduro.

    SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM

    Acido Acético Glicina


    SE TRANSFORMA
    DURANTE EL CICLO
    DE KREB´S
    SE COMBINAN
    Succinil-CoA Grupo Pirrol PORFIRINA

    4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM


    1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina
    4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Completa

    La parte Proteica (Globina) se sintetiza


    igual que todas las proteínas.

    El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido


    en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
    necesita por la Transferrina (Globulina Beta)

    La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,


    caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
    con un contenido muy bajo de Hb.
    TIPOS DE HEMOGLOBINA:
    HbA12α2β (95-97%)
    HbA o del Adulto
    HbA2 2α2δ (3-5%)

    HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o


    hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
    de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
    alfa y dos globinas beta.

    HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del


    nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
    HbF o Fetal  2α2χ
    Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
    Gamma.
    En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
    sustituida por la hemoglobina A.

    HbE o Embrionaria  2α2ε

    Hemoglobina característica del embrión está


    constituida por cuatro moléculas de globina,
    dos alfa y dos épsilon.
    OTROS TIPOS:
    OXIHEMOGLOBINA:
    Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.
    Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)

    Hb+O2 = HbO2

    DESOXIHEMOGLOBINA:
    Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.
    Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).

    HbO2 = Hb+O2
    CARBAMINOHEMOGLOBINA:
     Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso
    entre los glóbulos rojos y los tejidos.

    Hb+CO2 = HbCO2

    CARBOXIHEMOGLOBINA:
    Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
    Es letal en grandes concentraciones (40%).
    El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por
    la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.

    Hb + CO = HbCO
    METAHEMOGLOBINA:
    Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+)  Oxidado.
    Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).
    Producida por una enfermedad congénita  Deficiencia de metahemoglobina
    reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
    También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro
    (son Metahemoglobinizantes)
    Se presenta Cianosis
    Se producen altos niveles de radicales libres

    HIDROXIHEMOGLOBINA
    Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
    H+ proveniente de la disociación del H2CO3
    en HCO2+ H
    Funciona como amortiguador.

    HHb+O2 = HbO2 + H
    HEMOGLOBINAS ANORMALES
    HEMOGLOBINA DE BART
     Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.

    HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:
    Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos
    libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
    HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICA
    Tiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en la
    cadena alfa de aminoácidos.
    Alterada genéticamente.
    Presente en la Anemia de Células Falciformes
    Los Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.

    TALASEMIAS
    Hay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de la
    hemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadena
    afectada, produce anemia, que puede ser intensa.
    CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA
    La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una curva
    de saturación de O2.
    En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)
    Tejidos: 20 mmHg.
    Musculo en trabajo: 5 mmHg.
    2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)
    Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
    Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
    concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
    hemoglobina.
    Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
    este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).

    Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la


    Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
    oxigeno a nivel tisular.
    En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
    el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
    SINTESIS DE DPG
    ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS
    Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes
    alturas, incluyen:

    1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos


    2.Aumento de la concentración de Hemoglobina
    3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)

    La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno


    y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los
    tejidos.
    IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL
    METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

    Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de


    mitocondrias.
    La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de
    la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual
    se une fácilmente al Oxigeno.
    CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
    Periodo de vida de los eritrocitos  120 días
    Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
    Sufren Degradación por los Macrófagos.

    Disociación del grupo Hem y la Globina

    Globina Hem
    Se degrada a aminoácidos para la
    síntesis de nuevas proteínas o se
    almacenan. La Porfirina se
    El Hierro se almacena o se degrada:
    reutiliza para la formación de
    nueva Hb
    BILIRRUBINA
    MIOGLOBINA
    Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
    Proteina Mioglobina.
    La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
    Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar
    como reserva de oxigeno.
    Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su
    utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.
    A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la Mioglobina
    lo conserva todavía.

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