Enzimas

ENZIMAS
Enzimas como catalizadores

 Uno de las principales funciones de las proteínas es ser
catalizadores biológicos.
 Un catalizador biológico es aquel que acelera las reacciones

químicas de la célula mas de 1 millón de veces.
Propiedades de los catalizadores:
1. Aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin ser
consumidas o alteradas permanentemente.
2. Aumentan la velocidad de la reacciones sin alterar el equilibrio

químico entre sustratos y productos.
Sustrato: Es la molécula sobre la cual actúa la enzima.
La actividad catalítica implica la unión:
 El sustrato se une una región específica de la enzima,

llamado: Lugar activo.
 Durante la unión
Enzima/Sustrato, el sustrato se
convierte en el producto, para
luego separarse de la enzima.
Estado de transición:
Corresponde al momento en el que el sustrato se convierte
a su estado de mayor energía, el cual es necesario para que
la reacción pueda producirse.
ENERGÍA DE TRANSICIÓN
Las enzimas reducen la energía de activación
Incrementando la así la velocidad de reacción

La enzima disminuye la energía de
activación
Energía libre de activación: es la cantidad de energía

necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de
sustancia, a una temperatura determinada, al estado de
transición.
La enzima disminuye la energía de
activación
• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción

de las enzimas, acelerando la reacción 1014 x
• El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no
catalizada seria de 529ºC
Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad
de una reacción química.
Una enzima puede transformar 1000 moléculas de

sustrato/ segundo.
Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores

NO tienen:
 Especificidad por el sustrato
 Se inactivan por desnaturación
 Pueden ser reguladas
Cofactores enzimáticos
 La actividad de algunas enzimas depende solamente de su
estructura como proteína, mientras que otras necesitan,
además, uno o más componentes no proteicos, llamados
cofactores (moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que
junto con las enzimas realizan el proceso de catálisis).
 El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula

orgánica, llamada coenzima. Algunas enzimas necesitan de
ambos.
 El cofactor puede estar fuertemente unido a la proteína y

recibe el nombre de grupo prostético.
 Sirven como transportadores de
distintos tipos de grupos químicos.
Ejemplo: NAD+ (Nicotinamín adenin

dinucleótido), actúa como
transportador de electrones en
reacciones de oxido reducción.
NAD
 El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el
nombre de holoenzima.
 Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí
misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de
apoenzima.
Sitios activos
 Los lugares activos son grietas o hendiduras en la superficie
de la enzima, generalmente compuestos por aminoácidos.
 Es una interacción muy específica, que se da de 2 maneras:

modelo de llave-cerradura o un proceso de ajuste inducido.
Modelo de llave – cerradura (Fischer)
 La molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima
del mismo modo que lo haría una llave al encajar en una
cerradura.
 Relación estructural complementaria.
Modelo del ajuste inducido
(Koshland)
 El sitio activo no necesita
ser una cavidad
geométricamente rígida y
preexistente, sino que dicho
sitio activo debe tener una
disposición espacial, precisa
y específica, de ciertos
grupos de la enzima que al
interaccionar con el
sustrato se adaptan y
ajustan a su estructura.
Clasificación general de las enzimas
1. Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se
conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el
nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.
2. Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos.

Muchas requieren de coenzimas.
3. Hidrolasas: Catalizan hidrólisis.
4. Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no

oxidante o la lisis de una sustrato en reacciones que generan o se
rompen un doble enlace.
5. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
6. Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en

reacciones sintéticas que requieren el ingreso de energía química
potencial (por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.
Regulación enzimática
Inhibición por retroalimentación
Regulación alostérica
Fosforilación
Inhibición por retroalimentación
Regulación alostérica
La unión del
inhibidor al sitio
alostérico induce
un cambio
conformacional de
la enzima e impide
la unión del
sustrato.
Fosforilación

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Enzimas como catalizadores

 Un catalizador biológico es aquel que acelera las reacciones

2. Aumentan la velocidad de la reacciones sin alterar el equilibrio

 El sustrato se une una región específica de la enzima,

Incrementando la así la velocidad de reacción

Energía libre de activación: es la cantidad de energía

• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción

Una enzima puede transformar 1000 moléculas de

Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores

 El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula

 El cofactor puede estar fuertemente unido a la proteína y

Ejemplo: NAD+ (Nicotinamín adenin

 Es una interacción muy específica, que se da de 2 maneras:

2. Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos.

3. Hidrolasas: Catalizan hidrólisis.

4. Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no

5. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.

6. Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en

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