20.retículo Endoplasmico Rugoso

Descargar como pptx, pdf o txt
Descargar como pptx, pdf o txt
Está en la página 1de 22

RETÍCULO

ENDOPLASMICO RUGOSO
Retículo Endoplasmico
 Se divide en 2:
1. Retículo endoplasmico rugoso
2. Retículo endoplasmico liso

Los dos comparten muchas de sus proteínas y


realizan actividades comunes, como la síntesis de
lípidos y colesterol.

Pero también muchas proteínas se encuentran solo


en uno u otro tipo de retículo.
 El RE rugoso se define por la presencia de
ribosomas unidos a la superficie citosolica, .
mientras que el liso carece de ribosomas.

 El RE rugoso se une con la membrana externa


de la envoltura nuclear, que también tiene
ribosomas en su superficie citosolica.

 En el hígado hay 11 m² de retículo


endoplasmatico en 1 cm³ y del cual 2/3 partes
corresponde al rugoso.
Estructura y composición
 En 1952, Porter y Palade observaron los perfiles
de RER eran muy abundantes en células
basofilias secretoras.

 La configuración del RER es de cisternas y no


túbulos.

 La luz (cavidad) varia mucho: desde 20-40 nm


hasta 1μm.
 La formación de vesículas resulta de la
fragmentación y cierre de las membranas del
RER.

 El RER puede separarse del liso.

 Las membranas del RER son mas delgadas que


la plastatica: 3nm menos.
 Bicapa lipídica también mas delgada que en la
plasmática.

 Las membranas constan de un 30% lípidos y 70%


proteínas.

 Las membranas posees menos colesterol y menos


glucolipidos (fingomielina) y mas fosfatidil-colina.

 Los ribosomas se fijan a la membrana en las proteínas


que constituyen «el receptor de los ribosomas».
Función
 El RER es el punto inicial de la vía biosintética.

 Las proteínas contienen hidratos de carbono


formando cadenas de azucares, que se unen a
la cadena de proteína por enlaces covalentes.

 Cadenas cortas y sencillas: Glucoproteinas

 Gran proporción de hidratos de carbono:


Proteoglucanos
 En los proteoglucanos la proteína forma un eje
central del que cuelgan largas cadenas de
hidratos de carbono: Glucosaminoglucanos.

 La misión del RER es el almacenamiento de


proteínas sintetizadas por los ribosomas para
su glucosilación.

 Las proteínas que se almacenan en el RER se


utilizan para diversos fines:
 Formación de membranas del RER y liso, de la
envoltura nuclear y del complejo de Golgi.

 Secreción celular: Secreción de 2 tipos:


Constitutiva.
Celular regulada.
Almacenamiento de Proteínas
 La unión del ribosoma al RER y la penetración
en este de la proteína sintetizada comporta los
siguientes aspectos:

 El ribosoma muestra afinidad hacia las


proteínas en las que van a anclarse.

 La cadena polipeptidica en crecimiento


presenta un péptido de señalización
aminoterminal.
 Una partícula de reconocimiento del péptido
señal se une con un extremo al lugar A del
ribosoma.

 El péptido señal permanece anclado a la


membrana hasta que termina la síntesis proteica.

 Para evitar la precipitación se agrega una


proteína de unión (chaperona) y tiene los
siguientes efectos:
1. Evitar la precipitación
2. Mantener las proteínas en el interior del RER
3. Ayudar a su plegamiento

 También existe una proteína chaperona que se


encarga de las proteínas malformadas que hay
que destruir.
Mecanismos de destrucción de las
proteínas mal plegadas
 Las proteínas mal plegadas no se destruyen en
el retículo endoplasmico.

 Se llevan de regreso al citosol a través delos


traslocones o por medio de un canal de
transposición inversa.

 En el citosol, la cadenas de oligosacáridos se


retiran y las proteínas mal plegadas se
degradan en los proteosomas.
 Este proceso asegura que las proteínas
aberrantes no sean transportadas a otras partes
de la célula.

 El retículo endoplasmico contiene sensores de


proteína que vigilan la concentración de
proteínas no plegadas o mal plegadas en la luz.

 Chaperonas moleculares BiP.


Glucosilación
 Casi todas las proteínas producidas en los
ribosomas unidos en membranas se convierten en
glucoproteinas.

 La adición de azucares a una cadena de


oligosacáridos se cataliza por una familia de
enzimas llamadas glucosiltransferasas.

 Cada una transfiere un monosacárido especifico de


un azucar-nucleotido como GDP-manosa o UDP-N-
acetilglucosamina.
 El segmento basal o central de cada cadena de
carbohidrato se arma de manera independiente
sobre un lípido portador.

 Este lípido transportador, llamado fosfato de


dolicol, esta incluido en la membrana del RE.
 Comienza con la transferencia de N-
acetilglucosamina 1-fosfato.

 Le sigue la transferencia de otra N-


acetilglucosamina y luego nueve moléculas de
manosa y tres unidades de glucosa.

 Este bloque ya ensamblado de 14 azucares se


transfiere a ciertas asparaginas en el
polipeptido naciente.
 La cadena de oligosacáridos se somete a un
proceso gradual de modificación.

 Paso 1: Comienza con la eliminación


enzimática de dos o tres residuos terminales de
glucosa.

 Control de calidad
 Paso 2: Para comenzar el proceso de detección cada
glicoproteína se une a una chaperona del RE
(calnexina o calreticulina).

 Paso 3: La eliminación de la glucosa restante por la


glucosidasa II hace que la chaperona libere la
glucoproteina.

 Paso 4: Las enzimas GT agrega un solo residuo de


glucosa de nuevo a los residuos de manosa del
oligosacárido recién reducido.
 Paso 5: Una vez agregado el residuo de glucosa
las mismas chaperonas reconocen a la
glucoproteina «marcada» .

 Paso 6: Si todavía esta parcialmente desplegada


o mal plegada se agrega otro residuo de
glucosa hasta que se pliegue correctamente o
permanece mal plegada y se destruye (enzima
de acción lenta)
 Paso 7: Se retiran uno o mas residuos de
manosa.

 Paso 8: La proteína ya no puede reciclarse y se


destina a la degradación.
Bibliografía.
 Biología Celular y Molecular. Karp, Gerald.
Paginas 175-183. Quinta edición.

 Biología Celular. Paniagua Gómez, Ricardo.


Paginas 275-285. 3ra Edición.

También podría gustarte