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A B C D
Incrementan la velocidad
de las reacciones y no se
consumen en una reacción
1. Velocidad
2. Concentración de sustrato
VALOR MAXIMO DE LA
VELOCIDAD de reacción.
ENZIMA SATURADA: E+S
La velocidad de reacción de una enzima con baja concentración de sustrato será
diferente ante altas concentraciones
CINETICA ENZIMATICA
EN
D
OR
Entonces:
X H X X
Enzima Y H Enzima Y H Enzima Y
pH ácido (inac) pH óptimo (activo) pH alcalino (inac)
Sus efectos pueden revertirse si se incrementa la concentración
del sustrato hasta ocupar todos los centros activos.
La Vmax no cambia, pero si el Km porque se necesita más
sustrato.
Su efecto no puede revertirse aumentando la
concentración del sustrato.
No tiene efecto sobre la Km pero sí sobre la Vmax.
• Reaccionan covalentemente con la cadena lateral de un
aminoácido de la enzima, para formar un complejo estable
permanentemente inactivado.
• Se les llama también substratos suicidas.
• Su efecto es igual al de un inhibidor no competitivo.
• Todas las enzimas plasmáticas, las del LCR, del líquido ascítico o
pleural se encuentran en bajos niveles de concentración –
actividad- provenientes de los tejidos ricos en ellas y
generalmente de paso a un proceso de destrucción hepática o
eliminación renal.
LDH
Alanina amino transferasa Enf. hepá tic a
Creatino fosfo quinasa Enf. muscula r y ca rdia ca
Dehidrogenasa láctica Infa rto de mio ca rdio
• Establecer un diagnóstico,
como en el caso de las CPK
enzimas del infarto de TGO
miocardio (CPK y LDH).
• Valorar la magnitud de la
lesión
• Monitorizar la mejoría del LDH
paciente.
• Mostrar la repetición del
fenómeno (reinfarto)
2 4 6 8 10
Días después del infarto de
Miocardio.
• Enzimas que realizan la misma función pero difieren en su estructura
química y propiedades cinéticas.
• Las formas isoenzimáticas distintas pueden pertenecer a distintos tejidos
revelando sus modificaciones el tejido que le dio origen.
• Generalmente son estructuras oligoméricas con varios tipos de cadenas
proteicas -dímeros o tetrámeros- .
%
100%
90%
80%
Isoenzimas LDH
70%
60% LDH1
50%
40% LDH2
30% LDH3
20% LDH4
10%
0% LDH5
Bazo
Pulmones
ritrocitos
Miocardio
Riñón
Músculo
Hígado
• Existen cinco isoenzimas de
la deshidrogenasa láctica
(LDH). Cada una es un oli- Isoenzima SubunidadesTejido predominante
gómero con cuatro protó- LDH1 HHHH corazón
LDH2 HHHM corazón
meros de los tipos H y M y LDH3 HHMM riñón, pulmón
tiene un PM de 34 000. LDH4 HMMM hígado
LDH5 MMMM hígado
• Los protómeros se combi-
nan de manera distinta y se
originan en distintos tejidos
con preferencia. normal
• El suero tiene un contenido
representativo de todos los
tejidos. infarto
Isoenzima Subunidades Tejido predominante
CK1 BB Cerebro
Ck2 MB Músculo cardiaco
CK3 MM Músculo esquelético
ción de protómeros M y B.
• Cada dímero representa a
un tejido en particular. (-)
Referencias Bibliográficas
– ALVARADO CARLOS. Repasando Bioquímica y Nutrición
2012 Lima. 2da. Edición.
– ROBERT MURRAY, VICTOR RODWELL, DAVID
BENDER AND KATHLEEN M. BOTHAM. Harper
Illustrated Biochemistry 28th Edition. 2009
– JESÚS MERINO PÉREZ Y MARÍA JOSÉ NORIEGA
BORGE. Enzimas
– JOAQUÍN RAMÍREZ RAMÍREZ Y MARCELA AYALA
ACEVES Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?