UNIVERSIDAD AUTÓNOMA
AGRARIA ANTONIO NARRO.
-PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO
-PROTEÍNAS CHAPERONAS
SEBASTIAN DOMINGUEZ GONZALEZ
RAMIREZ URANGA KARLA QUETZALLI
BIOQUIMICA
2° SEMESTRE
GRUPO 7
FECHA:22/02/2023
¿Proteínas de choque térmico?
• Ayudan a proteger las
células del estrés que
les producen
elementos como el
calor, el frío y las
cantidades bajas de
oxígeno o glucosa.
(Proteína de choque térmico, 2017).
1
¿Cómo actúan?
• Las situaciones de estrés causan que las proteínas se desnaturalicen,
con lo que pierden su estructura tridimensional, provocando la
pérdida de funciones.
• La atracción entre los aminoácidos hidrofóbicos de las proteínas
desnaturalizadas causa la formación de agregados proteicos. Para
hacer frente a este problema, altos niveles de proteínas de choque
térmico deben ser inducidos rápidamente.
(DYCK, 2015). 2
Clasificación
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 3
ESTRUCTURA DE LAS HSPS
1 dalton
=
1.6605e-21
microgramos
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 4
FAMILIA DE LAS HSP PEQUEÑAS
• Esta familia presenta un peso molecular entre 15 y 30 Kda
• Hsp22: a- B cristalina o Hspβ-8
• Hsp27
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017) 5
FAMILIA HSP40
• cochaperonas Hsp70,.
• La subfamilia A autónoma,interactuar o no junto con Hsp70.
• La subfamilia B contiene proteínas que carecen del dominio rico en
cisteínas
• la subfamilia C estas dos últimas subfamilias dependen totalmente de
la actividad de Hsp70
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 6
FAMILIA DE HSP60
• se encuentran localizadas principalmente en la mitocondria
• Son responsables del trasporte y plegamiento de proteínas desde el
citoplasma hacia la matriz mitocondrial
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 7
FAMILIA DE HSP70
• son abundantes en células eucariotas. se unen a los segmentos
hidrofóbicos de los polipéptidos durante la traducción y translocación
de los mismos hacia los diferentes compartimentos subcelulares.
localizadas en el citoplasma.
• Participan en la eliminación de las proteínas dañadas o defectuosas
mediante la interacción con el extremo C-terminal de la Hsp70
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 8
FAMILIA HSP90
• Se encuentran en el citoplasma, son unas de las proteínas más
abundantes de la célula. Se han encontrado más de 100 proteínas
• Muchas de estas proteínas son importantes mediadores de la
transducción de señales y del control del ciclo celular
(Rafael Guerrero-Rojas, 2017). 9
¿proteínas chaperonas?
• proteínas de bajo peso
molecular que pueden
proteger y ayudar a
alcanzar la estructura
nativa de las proteínas
desplegadas o mal
plegadas sin necesidad
de un gasto
energético.
(Ramírez, et.al, 2020).
10
Estructura de las chaperonas
• Todas las chaperonas conocidas hasta la fecha son
oligoméricas y comparten una estructura similar: un cilindro
compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra
espalda. Cada anillo encierra una cavidad, que es el lugar
donde se produce el plegamiento de las proteínas.
(Llorca et al., 2001). 11
proteínas de respuesta al estrés calórico (Heat Shock
Proteins, HSP)
inducidas con diferentes tipos de estrés, como: el
osmótico, el oxidante, el frío, o la falta de nutrientes,
entre otros.
(Ramírez, et.al, 2020).
12
Las chaperonas dependientes del ATP
• emplean ciclos de hidrólisis del ATP junto con grandes
cambios conformacionales para reconocer, replegar y
liberar sus proteínas sustrato. Son proteínas de peso
molecular alto y forman oligómeros.
(Ramírez, et.al, 2020).
13
independientes del ATP
• prevenir la agregación y en algunos casos ayudar a
plegar las proteínas sin necesidad de recurrir a un gasto
energético
(Ramírez, et.al, 2020).
14
¿Cuáles son las
chaperonas mas
conocidas?
15
αB-cristalina (HspB5)
• es una chaperona de 20 kDa perteneciente a la
superfamilia de las sHSP en los mamíferos
• En el cristalino del ojo es la más abundante
• prevenir la agregación de otras proteínas.
(Ramírez, et.al, 2020).
16
Hsp20 (HspB6)
• es una chaperona de 17 kDa
• migra del citoplasma a las miofibrillas
• sistema cardiovascular, en el músculo esquelético, en el músculo liso
y en el cerebro
• enfermedades vasculares
(Ramírez, et.al, 2020).
17
Spy
• es una chaperona de 16 a 18 kDa, presente en
protobacterias, endobacterias y en algunas
cianobacterias
• favorece el plegamiento de las proteínas desplegadas, lo cual es
importante debido a la ausencia de chaperonas dependientes del ATP
en el periplasma
(Ramírez, et.al, 2020)
18
Hsp33
• son proteínas que van de los 25 a los 33 kDa
• Están presentes en la mayoría de los procariontes así como en
algunos parásitos eucariontes unicelulares, no se encuentran en
animales
• se localiza principalmente en el citoplasma donde evita la agregación
de proteínas causada por la oxidación o por una temperatura elevada
(Ramírez, et.al, 2020)
19
Hsp31
• son proteínas que van de los 25 a los 33 kDa
• la más estudiada
• en las levaduras se transloca del citoplasma a las mitocondrias
durante condiciones de estrés, principalmente estrés oxidante,
• se localiza en el núcleo, en el aparato de Golgi, en el retículo
endoplásmico y en las balsas lipídicas de la membrana celular
(Ramírez, et.al, 2020) 20
EXPLICACIÓN
(Cooper, 2000).
bibliografias
• choque térmico (HSPs) implicados en el desarrollo neoplásico. doi: https://doi.org/10.14482/sun.34.2.616.98
• DYCK, J. M. (Diciembre de 2015). EXPRESION GENICA DE PROTEiNAS DE CHOQUE TERMICO PEQUENAS (sHSPs)
EN FRUTOS DE MANGO (Mangifera indica L.) SOMETIDOS A TRATAMIENTO HIDROTERMICO. Hermosillo, Sonora.
Obtenido de
https://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/bitstream/1006/106/1/Anaya%20Dyck%20Jos%C3%A9%20Mar%C
3%ADa.pdf
• Llorca, O., José L, Carrascosa, & José M. (2001, noviembre). Las chaperoninas: Máquinas plegadoras de
proteínas. ciencia al dia internacional.
https://www.ciencia.cl/CienciaAlDia/volumen4/numero2/articulos/articulo1.html
• Nava Ramírez, Teresa, & Hansberg, Wilhelm. (2020). Características comunes de las chaperonas pequeñas y
diméricas. TIP. Revista especializada en ciencias químico-biológicas, 23, e20200234. Epub 07 de octubre de
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• Proteína de choque térmico. (2017, 18 enero). Instituto Nacional del Cáncer.
https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/diccionarios/diccionario-cancer/def/proteina-de-choque-termic
o
• Cooper GM. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sunderland (MA): Sinauer Associates; 2000. Available
from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9839/
