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    ENZIMAS - PPT NUTRICION

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    Este documento trata sobre las enzimas. Define las enzimas como proteínas catalizadoras de reacciones químicas en los seres vivos. Explica que las enzimas están compuestas de apoenzimas, coenzimas y cofactores. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato. Por último, introduce los conceptos de enzimas alostéricas, zimógenos y regulación alostérica.

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    Este documento trata sobre las enzimas. Define las enzimas como proteínas catalizadoras de reacciones químicas en los seres vivos. Explica que las enzimas están compuestas de apoenzimas, coenzimas y cofactores. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato. Por último, introduce los conceptos de enzimas alostéricas, zimógenos y regulación alostérica.

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    ENZIMAS.ppt NUTRICION

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    Este documento trata sobre las enzimas. Define las enzimas como proteínas catalizadoras de reacciones químicas en los seres vivos. Explica que las enzimas están compuestas de apoenzimas, coenzimas y cofactores. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato. Por último, introduce los conceptos de enzimas alostéricas, zimógenos y regulación alostérica.

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    Este documento trata sobre las enzimas. Define las enzimas como proteínas catalizadoras de reacciones químicas en los seres vivos. Explica que las enzimas están compuestas de apoenzimas, coenzimas y cofactores. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato. Por último, introduce los conceptos de enzimas alostéricas, zimógenos y regulación alostérica.

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    UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL

    FACULTAD DE MEDICINA “HIPÓLITO UNANUE”


    DEPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLOGICAS
    ESCUELA DE MEDICINA
    CURSO: BIOQUÍMICA NUTRICIONAL

    ENZIMAS

    Dra. Mirtha Yarlequé C


    Competencias:
    • 1. Define el concepto de enzima
    • 2.Reconoce las características de las
    enzimas como biocatalizadores biológicos
    y las clasifica
    • 3. Identifica los factores que afectan la
    actividad enzimática.
    • 4.Identifica la Inhibición enzimática.
    • 5.Reconoce las enzimas alostericas
    Enzima

    Sustrato

    Sitio activo
    REACCIÓN ENZIMATICA
    E+S P (s) + E

    El sitio activo de la enzima esta frecuentemente


    compuesto de grupos ionizables que deben estar en
    la forma iónica adecuada para mantener la
    conformación, unir los sustratos y catalizar la
    reacción.
    La actividad de la enzima debe ser medida al pH
    óptimo
    ENZIMAS
    • Las enzimas son proteínas que catalizan
    reacciones químicas en los seres vivos,
    excepto las ribozimas.
    • Las enzimas son catalizadores, aumentan la
    velocidad de reacción sin consumirse
    • No hacen factibles las reacciones imposibles,
    sino que aceleran las que espontáneamente
    podrían producirse.
    • En condiciones fisiológicas se dan las
    reacciones que sin catalizador requerirían
    condiciones extremas de presión, temperatura o
    pH.
    ENZIMA

    • Proteína aislada que es inactiva se la


    denomina apoenzima.

    • Holoenzima = Apoenzima + Coenzima


    • o cofactor
    Enzima
    Cofactor
    Un es un componente no proteico,
    termoestable y de bajo PM
    Entre los cofactores se encuentran: Iones
    metálicos Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, etc
    coenzimas
    • Los son molec . orgánicos no proteicas,
    termoestables.

    • se modifican y consumen durante la reacción


    química , por ejemplo, el NAD+ se reduce a
    NADH cuando acepta dos electrones (y un
    protón)
    Grupo prostético
    • Un es el componente no aminoacídico que se
    halla fuertemente unido al resto de la
    molécula. Las proteínas con grupo prostético
    reciben el nombre de proteínas conjugadas.
    • Hay enzimas que requieren ión metálico u
    molécula orgánico y éste se halla ligado con
    fuerza de manera permanente en la estructura
    molecular.
    • Ej.Glutatión peroxidasa
    EJ.
    Hay dos isoformas de amilasa: amilasa pancreática y salival.
    Se comportan diferentemente en un campo eléctrico y actúan a diferentes
    pH sobre el mismo sustrato.
    TEORÍAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA UNION E-S
    1894 Fischer propuso la hipótesis de la llave-cerradura

    1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido

    “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002


    INHIBIDORES ENZIMATICOS

    • I. Competitivos

    • II. No Competitivos
    Nomenclatura Enzimatica
    • El nombre de cada enzima puede ser identificado
    por un código numérico, encabezado por las
    letras EC (enzyme commission), seguidas de
    cuatro números separados por puntos.
    • El primer número indica a cual de las seis
    clases pertenece el enzima, el segundo se
    refiere a distintas subclases dentro de cada
    grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los
    grupos químicos específicos que intervienen en
    la reacción.
    2.Transferasas
    Factores que Afectan la Actividad
    Enzimática
    1. pH.-Las enzimas poseen grupos químicos
    ionizables :carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
    -SH; imidazol, etc. en las cadenas laterales de
    sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
    grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
    negativa o neutra. Como la conformación de las
    proteínas depende, en parte, de sus cargas
    eléctricas, hay un pH en el cual la conformación
    será la más adecuada para la actividad catalítica.
    Este es el llamado pH óptimo.
    Ejm.
    • La pepsina gástrica
    tiene un pH 2, la
    ureasa pH 7 y la
    arginasa pH 10
    • Ligeros cambios del
    pH pueden provocar
    la desnaturalización
    de la proteína,
    2. Concentración de Enzima
    3. EFECTO DE LA TEMPERATURA

    • 10ºC la velocidad de
    reacción se duplica
    • Temperatura óptima
    • Desnaturalización
    térmica y la actividad
    enzimática decrece
    rápidamente hasta
    anularse en la
    mayoría de casos.
    Efecto del Sustrato
    • La Vmax
    • Km
    LOS ZIMÒGENOS
    Son proenzimas que se activan por ruptura proteolítica
    EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa)

    Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada zimógeno para evitar


    que digieran el tejido pancreático.

    En el intestino se activan por ruptura protelítica de una parte de su cadena


    peptìdica
    PROCESO EN CASCADA DE LA
    COAGULACIÓN DE LA SANGRE

    “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002


    ZIMOGENOS DEL INTESTINO
    DELGADO
    • Zimógenos deben ser convertidos a la forma activa

    – Tripsinógeno Enteropeptidasa/Tripsina Tripsina


    • Endopeptidasa

    – Quimotripsinógeno Tripsina Quimotripsina


    • Endopeptidasa
    Enzimas Alostéricas
    E1 E2 E3 E4
    A  B  C  D  E

    Regulación Alostérica

    • Proteínas con múltiples


    subunidades
    • Con múltiples lugares : catalíticos y
    • Cooperatividad de unión del S
    reguladores. Homoalosterismo

    • Regulación de su actividad por


    Heteroalosterismo
    otras moléculas efectoras
    Concepto de Cooperatividad
    • La unión de los sustratos al sitio activo de
    una subunidad produce un cambio
    conformacional que por contacto físico se
    transmite a las subunidades vecinas,
    facilitando las interacciones
    • Modelos de unión: secuencial y concertado
    • Ejemplos: unión Hb-O2, enzimas alostéricas
    y sus sustratos
    Enzimas alostéricas

    • Las enzimas alostéricas


    presentan estructura
    cuaternaria.
    • Tienen diferentes sitios
    activos, unen mas de una
    molécula de sustrato
    • La unión del sustrato es
    cooperativa
    • la curva de velocidad
    presenta una forma
    sigmoidal
    Moduladores Alostéricos
    • También reciben el nombre de efectores y
    pueden ser positivos o negativos
    • Se unen al sitio alostérico que puede estar
    en la misma subunidad que tiene al sitio
    activo o en las subunidades regulatorias
    • Su unión produce un cambio
    conformacional que afecta al sitio activo
    EFECTOS DE MODULADORES
    ALOSTERICOS

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