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    Tema

    ENZIMAS

    CURSO: EDWIN ALARCÓN BENAVIDES


    EDWIN ALARCÓN BENAVIDES
    Contenidos de aprendizaje

    Concepto de enzimas
    Propiedades de las enzimas
    Moléculas que participan en la activad enzimática
    Clasificación de las enzimas
    Importancia clínica de las enzimas
    Definición

    • Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones


    químicas.
    • Los enzimas son catalizadores específicos catalizan un
    solo tipo de reacción y casi siempre actúan sobre un
    único sustrato o sobre un grupo de ellos.
    • Hay dos características fundamentales en la catálisis
    enzimática:
    • Las enzimas no sufren ninguna modificación en el proceso
    de la reacción.
    • Las enzimas incrementan la velocidad de una reacción
    química.
    Catálisis

    Ea

    Ea ’

    DG DG

    Reacción Reacción
    no catalizada catalizada
    Términos empleados en la acción Enzimática

    • Velocidad de reacción: Cambio en la cantidad inicial o


    de los productos de la reacción por unidad de tiempo.
    • Apoenzima: Parte proteica de la enzima, es
    catalíticamente inactiva.
    • Cofactor : Átomo, Ión o molécula que participa en el
    proceso catalítico sin ser enzima ni sustrato. Los
    cofactores participan de dos maneras distintas:
    • A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin
    ser modificados del ciclo catalítico.
    • Como un segundo sustrato; salen modificados del ciclo
    catalítico y por lo general requieren otra enzima para
    volver al estado original.
    • Coenzima: Se aplica a moléculas orgánicas, derivadas
    de una vitamina, y que son esenciales para la
    actividad de una enzima.
    • Sustrato: Molécula sobre la cual actúa la enzima para
    formar productos.
    • Especificidad: Muchas enzimas tienen un solo
    sustrato biológico (Especificidad absoluta), otras
    utilizan varias biomoléculas estructuralmente
    semejantes (especificidad relativa)
    • Especificidad Absoluta: Ej. La glucosa Oxidasa que actúa
    sólo sobre la glucosa.
    • Especificidad relativa: Ej. La hexoquinasa que fosforila la
    glucosa, fructosa, manosa, glucosamina.
    • El Sitio Activo: Contiene los grupos que interviene en
    la reacción catalítica. Es una porción relativamente
    pequeña del volumen total de la enzima. Fija
    específicamente al sustrato transformándolo
    catalíticamente.
    Enzima Activa.
    Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

    Centro activo

    Apoenzima
    Holoenzima
    Cofactor
    Especificidad Enzimática y Centro Activo

    • La especificidad es la preferencia que presentan las enzimas por


    ciertos sustratos.
    • La especificidad de la enzima reside en el centro activo, que es la
    región de la superficie enzimática que se une al sustrato (y al grupo
    prostético si existe) y que consiste en una agrupación de residuos de
    aminoácidos que participan en la fijación del sustrato y la formación y
    ruptura de los enlaces.
    • Para explicar la especificidad de la enzima por el sustrato se han
    propuesto varios modelos:
    • El primero fue el modelo de “la llave y cerradura” de Emil Fisher.
    • El segundo es el modelo de “ajuste inducido” de Koshland.
    Modelo de Koshland

    • Modelo más flexible, y sugiere que el centro activo no está totalmente


    formado, pero presenta los elementos esenciales para que el sustrato
    pueda posicionarse adecuadamente en este sitio de unión en
    formación.
    • El centro activo adquiere una forma complementaria a la del sustrato
    sólo después que el sustrato queda ligado.
    • Este proceso dinámico de reconocimiento es denominado ajuste
    inducido o adaptación inducida.
    Factores que afectan la Actividad Enzimática.

    • Concentración de sustrato
    • pH
    • Temperatura
    Concentración de sustrato
    A mayor concentración de sustrato es mayor la velocidad,
    pero no aumenta indefinidamente.
    Ecuación de Michaelis-Menten
    pH

    • La mayor parte de las enzimas tienen un pH característico en el cual


    su actividad es máxima. Ese pH se llama pH óptimo. Por encima y por
    debajo de este pH la actividad declina.
    • Cuando los valores de pH son muy ácidos o muy alcalinos, no
    sólo se modifica el sitio activo, sino que se altera la estructura
    terciaria de toda la molécula, pudiendo llegar a la
    desnaturalización.
    Temperatura
    • La mayor parte de las enzimas se inactivan a
    temperaturas superiores a 55 – 60 ºc..
    Inhibición de la Actividad Enzimática.

    • Hay un tipo de inhibición no específica que resulta de la


    desnaturalización de la enzima que conduce a la pérdida de su
    actividad.
    • El envenenamiento de una sola enzima que forma parte de una
    cadena metabólica hace inoperante esta cadena, con efectos fatales
    para el organismo. Ej. El cianuro que inhibe a la enzima citocromo
    oxidasa, suprimiendo así los procesos de oxidación aeróbica,
    produciendo la muerte en pocos minutos.
    Clasificación de las Enzimas
    • La Comisión Internacional de Enzimas (IEC) divide a
    las enzimas en seis grandes clases:
    • Oxidoreductasa: Estas enzimas catalizan reacciones de
    óxido – reducción y con frecuencia utilizan coenzimas.
    • Transferasas: Transfieren grupos funcionales de un
    donante a un aceptor.
    • Hidrolasas:: Realizan hidrólisis de ésteres, enlaces
    glucosídicos, enlaces peptídicos,enlaces C – N.
    • Liasas: Catalizan la rotura de enlaces C-C, C-S y ciertos
    enlaces C-N.
    • Isomerasas: Catalizan isomerizaciones de varios tipos que
    incluyen las interconversiones cis-trans, ceto –enol, aldosa-
    cetosa.
    • Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre el C-O,C-S,
    C-N y otros átomos. La energía necesaria para la formación
    del enlace deriva a menudo de la hidrólisis del ATP.
    Enzimas de importancia Clínica

    • Lactato deshidrogenasa LDH Anemia


    • Glutamato deshidrogenasa GLDH Tum.
    hepatic.
    • γ- Glutamiltransferasa γGT Cirrosis hept.
    • Aspartato aminotransferasa GOT (AST) Enf. hepatic.
    • Alanina aminotransferasa GPT (ALT) Enf. hepatic.
    • Creatina quinasa CPK Musc.esquel.
    • Colinesterasa CHE Intox. alch.
    • Fosfatasa ácida ACP Próstata
    • Fosfatasa alcalina AP Tumores
    • Lipasa --- Pancreatitis
    • α- Amilasa --- Pancreatitis

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