Aminoacidos y

proteinas
DRA SOCORRO ALVAREZ
 Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos
y compuestas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).
Además suelen tener pequeñas cantidades de fósforo (P) y azufre (S). Son
moléculas esenciales en la constitución de los organismos.
 Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas
vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de
macromoléculas.
 Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función
única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las
proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos.
 Tipos de proteínas y sus funciones
 Función Ejemplos Funciones
 Enzima digestiva Amilasa, lipasa, pepsina Degrada los nutrientes en los
alimentos en trozos más pequeños que pueden ser absorbidos fácilmente
 Transporte Hemoglobina Transporta sustancias por el cuerpo en
la sangre o linfa
 Estructura Actina, tubulina, queratina Forma diferentes estructuras, como
el citoesqueleto
 Señalización hormonal Insulina, glucagón Coordina la actividad de diferentes
sistemas del cuerpo
 Defensa Anticuerpos Protege el cuerpo de patógenos externos
 ContracciónMiosina Lleva a cabo la contracción muscular
 Almacenamiento Proteínas de almacenamiento en verduras, clara de huevo
(albúmina) Proporciona alimento para el desarrollo temprano del embrión o la
plántula
 Tabla modificada de OpenStax College, Biología.
 Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas son globulares
(casi esféricas), mientras que otras forman fibras largas y delgadas.
 Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que transporta el oxígeno en la sangre) es
una proteína globular, mientras que el colágeno (que se encuentra en la piel) es una
proteína fibrosa.
 La forma de una proteína es esencial para su función y, muchos tipos diferentes de
enlaces químicos pueden ser importantes para mantener su forma.
 Los cambios en la temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos químicos,
pueden alterar la forma de una proteína y provocar que pierda su funcionalidad, un
proceso conocido como desnaturalización.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
 Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas
por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo
prostético.
 Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural
y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su
clasificación se suele recurrir a:

 criterios físicos

 criterios químicos

 criterios estructurales

 criterios funcionales
 El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen
 albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas
 globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
 prolaminas: solubles en alcohol
 glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
 escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes
 Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:
 proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina,
una proteasa intracelular formada por 53 AA.
 proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no
aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o
simplemente un ión inorgánico.
 La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína.
 La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína =
apoproteína + grupo prostético).
 Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromo.
 En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:
 proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma
dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.
 proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice
que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones
estructurales.
 Proteína globular: triosafosfato isomerasa
 Proteína fibrosa: colágeno
 Desde un punto de vista funcional se distinguen:
 proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la
mioglobina.
 proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas
cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman
subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina.
 Aminoácidos
 Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas.
Específicamente, una proteína está compuesta de una o más cadenas lineales de
aminoácidos, cada una de la cuales se denomina polipéptido. Las proteínas
contienen 20 tipos de aminoácidos
 Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo
central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino
unido a un grupo carboxilo y un átomo de hidrógeno.
 A pH fisiológico (7, 2 - 7, 4), el grupo amino generalmente se encuentra
protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está
desprotonado y tiene una carga negativa.
 Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo
central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido.
 Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de hidrógeno, el aminoácido es glicina,
mientras que si es un grupo metilo CH3 el aminoácido es alanina.
 Las propiedades de la cadena lateral determinan el comportamiento químico de un
aminoácido (es decir, si se considera ácido, básico, polar o no polar).
 Por ejemplo, los aminoácidos como la valina y la leucina son no polares e
hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos como la serina y la glutamina tienen
cadenas laterales hidrofílicas y son polares.
 Algunos aminoácidos, como la lisina y la arginina, tienen cadenas laterales que
están cargadas positivamente a pH fisiológico y se consideran aminoácidos
básicos.
 (La histidina a veces se considera dentro de este grupo también, aunque está
mayoritariamente desprotonada a pH fisiológico.)
 El aspartato y el glutamato, por el contrario, están cargados negativamente a pH
fisiológico y se consideran ácidos.
 la forma de una proteína es muy importante para su función. Para entender cómo
una proteína obtiene su forma final o conformación, necesitamos comprender los
cuatro niveles de su estructura: primario, secundario, terciario y cuaternario.
 Estructura primaria
 El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es
simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Por
ejemplo, la hormona insulina tiene dos cadenas polipeptídicas, A y B, las cuales se
muestran en el siguiente diagrama (la molécula de insulina que se muestra a
continuación es de una vaca, aunque su estructura es semejante a la de una
persona). Cada cadena tiene su propio conjunto de aminoácidos, ensamblados en
un orden determinado. Por ejemplo, la secuencia de la cadena A comienza con una
glicina en el extremo N-terminal y acaba con una asparagina en el extremo C-
terminal y es diferente a la secuencia de la cadena B.
 Estructura secundaria
 El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se
refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido
debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere
únicamente a la cadena polipeptídica, dejando aparte los grupos R, lo que
significa que la estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R).
 Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o
lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de
hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H
del grupo amino de otro.
 Estructura terciaria
 La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones
entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.
 Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno,
enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente,
conforman toda la gama de enlaces no covalentes.
 Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas
opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de
hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo.
 Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria, ya que los
aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína,
dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua
circundantes.
 Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura terciaria:
los puentes disulfuro.
 Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de las cisteínas, son
mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen a la estructura terciaria. Actúan
como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes del polipéptido bien unidas
entre sí.
 Estructura cuaternaria
 Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres
niveles de estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se
componen de varias cadenas polipeptídicas, también conocidas como subunidades.
Cuando estas subunidades se unen, generan la estructura cuaternaria de la proteína.
 Ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la hemoglobina. Como se
mencionó anteriormente, la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y está
formada por cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el
ADN polimerasa, una enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se compone
de diez subunidades.
 En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria
(sobre todo interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de
dispersión de London) también mantienen unidas a las subunidades para generar la
estructura cuaternaria.
 La desnaturalización y el plegamiento de la proteína
 Cada proteína tiene su propia forma única. Si se cambia la temperatura o el pH del
entorno de una proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones
pueden alterarse, provocando la pérdida de la estructura tridimensional de la
proteína y convirtiéndola en una cadena de aminoácidos sin estructura.
 Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia
primaria, se dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.
 En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse: dado que la estructura
primaria del polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es
posible que recupere su funcionalidad si regresa a su entorno normal esto es
renaturalizacion
 No obstante, en otras ocasiones la desnaturalización es permanente. Un ejemplo de
desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un huevo. La proteína
albúmina de la clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por
el calor de la estufa, y no regresará a su forma original cruda incluso cuando se
enfría.
 Algunos investigadores han determinado que algunas proteínas pueden volver a
plegarse después de la desnaturalización incluso en un tubo de ensayo.
 Dado que estas proteínas pueden pasar por sí mismas de una forma no
estructurada a una plegada, sus secuencias de aminoácidos deben contener toda la
información necesaria para el plegamiento.
 Sin embargo, no todas las proteínas son capaces de hacer esto y la manera en que
se pliegan normalmente en una célula parece ser más complicado. Muchas
proteínas no se pliegan por sí mismas, sino que reciben ayuda de proteínas
conocidas como chaperonas (chaperoninas).
 Enzimas
 Las enzimas actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada
enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la
reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden
descomponer, unir o reorganizar sus sustratos.
 Un ejemplo de una enzima que se encuentra en tu cuerpo es la amilasa salival, que
descompone la amilosa (un tipo de almidón) en azúcares más pequeños. La amilosa no tiene un
sabor muy dulce, pero los azúcares más pequeños sí.
 Es por eso que los alimentos con almidón son más dulces si los masticas por más tiempo: le estás
dando tiempo a la amilasa salival de hacer su trabajo.
 Hormonas
 Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por las células endocrinas (como las
de la glándula pituitaria) que controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el crecimiento,
desarrollo, metabolismo y reproducción. Mientras que algunas hormonas se basan en esteroides ,
otras son proteínas. Estas hormonas basadas en proteínas se llaman hormonas peptídicas.
 Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica importante que ayuda a regular los niveles de
glucemia. Cuando estos se elevan (después de comer, por ejemplo), células pancreáticas
especializadas liberan insulina, la cual se une a las células del hígado y de otras partes del cuerpo
para absorber la glucosa. Este proceso permite que la glucemia vuelva a sus niveles normales en
reposo.
 Enlaces peptídicos
 Cada proteína de las células consiste en una o más cadenas polipeptídicas, cada
una de las cuales se compone de aminoácidos, unidos en un orden específico. Un
polipéptido es como una palabra larga que se "deletrea" en aminoácidos.
 Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos son clave en la
determinación de la estructura y función del polipéptido, y la proteína es parte de
eso. Pero, ¿cómo están los aminoácidos unidos en cadenas?
 Los aminoácido de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un enlace
covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en una reacción de
síntesis por deshidratación (condensación).
 Durante la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de la
creciente cadena polipeptídica reacciona con el grupo amino de un aminoácido
entrante, liberando una molécula de agua. El enlace resultante entre aminoácidos
es un enlace peptídico.
Dada la estructura de los aminoácidos, una cadena polipeptídica tiene direccionalidad:
tiene dos extremos distintos (o extremo N-terminal). El otro extremo, queentre sí a nivel
químico. En un extremo, el polipéptido tiene un grupo amino libre, llamado amino terminal
tiene un grupo carboxilo libre, se conoce como carboxilo terminal (o extremo C-terminal).
En el polipéptido muy corto ilustrado arriba, el extremo N-terminal está a la izquierda y el
C-terminal, a la derecha.
 FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS
 En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA
que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar
respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen generalmente
mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y bacterias
existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son
activados a través de una vía diferente.
 Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos
destacar las siguientes:

 AGENTES VASOACTIVOS
 HORMONAS
 NEUROTRANSMISORES
 ANTIBIÓTICOS
 ANTIOXIDANTES
 AGENTES VASOACTIVOS
El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante
la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.
 Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es
la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se
llama quininógeno.
 HORMONAS
 Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar
donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por ejemplo:
 Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por
la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido
 Vasopresina: nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se llama hormona
antidiurética)
 Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
 Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por parte
de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por
métodos químicos.
 Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre
son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios
a los de la insulina
 NEUROTRANSMISORES
 Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de
un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica . Son neurotransmisores peptídicos las
encefalinas (pentapéptidos), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y la sustancia P (undecapéptido):
 Leucín-Encefalina ,Metionín-Encefalina, Sustancia P.
 ANTIBIÓTICOS
 La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen
aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.
 La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio a través de las membrana biológicas.
 Valinomicina unida al ion potasio, Transporte de K+ por la valinomicina
 Gramicidina S

 ANTIOXIDANTES
 El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular. Reduce las
especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual
cataliza la siguiente reacción:

 H2O2 + 2GSH ® GSSG + 2 H2O