Este documento describe tres formas de regular la actividad enzimática: 1) pH, donde cada enzima tiene un pH óptimo; 2) temperatura, donde la velocidad enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto crítico de desnaturalización; 3) inhibición enzimática, que puede ser reversible o irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, y la no competitiva, donde el inhibidor no impide la unión del sustrato pero sí la acción catalítica.
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Este documento describe tres formas de regular la actividad enzimática: 1) pH, donde cada enzima tiene un pH óptimo; 2) temperatura, donde la velocidad enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto crítico de desnaturalización; 3) inhibición enzimática, que puede ser reversible o irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, y la no competitiva, donde el inhibidor no impide la unión del sustrato pero sí la acción catalítica.
Este documento describe tres formas de regular la actividad enzimática: 1) pH, donde cada enzima tiene un pH óptimo; 2) temperatura, donde la velocidad enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto crítico de desnaturalización; 3) inhibición enzimática, que puede ser reversible o irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, y la no competitiva, donde el inhibidor no impide la unión del sustrato pero sí la acción catalítica.
Este documento describe tres formas de regular la actividad enzimática: 1) pH, donde cada enzima tiene un pH óptimo; 2) temperatura, donde la velocidad enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto crítico de desnaturalización; 3) inhibición enzimática, que puede ser reversible o irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, y la no competitiva, donde el inhibidor no impide la unión del sustrato pero sí la acción catalítica.
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Actividad
enzimática GRUPO 4
• ARRAZOLA SÁNCHEZ, VICTOR
ANTHONY
• C A R I PA R I , G I A N C A R L O
• LIMA JARA, MISHELL
• P E R A LTA PA Z C E , T H I FA N Y JHULIANA
• ANCCO HUAMAN, BRANDON
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Es necesario regular la actividad enzimática para que haya un equilibrio de sustratos y productos. La regulación puede ser por inhibición o activación de la actividad enzimática.
Por ej. ¿qué pasaría si el proceso de coagulación no se regulara?
Existen varias formas de regular la actividad enzimática:
1. pH
2. Temperatura
3. Inhibición Enzimática Regulación por pH
Cada enzima tiene su pH óptimo de
trabajo Regulación por temperatura
La velocidad enzimática aumenta con la T
hasta un valor crítico en el que la proteína se inactiva por desnaturalización Inhibición Enzimática Al conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática se les denomina inhibidores, y en las reacciones químicas del organismo in vivo son utilizados para controlar el grado de actividad de una enzima concreta.
Dependiendo del tipo de unión que establezcan con la enzima
hay dos grandes grupos de inhibidores: - Inhibidores reversibles, unidos por enlaces no covalentes y reversibles. - Inhibidores irreversibles, unidos por fuertes enlaces covalentes irreversibles. INHIBICIÓN REVERSIBLE: -La inactivación no es permanente. -Según su modo de actuación puede ser: -Competitiva -No competitiva
INHIBICIÓN COMPETITIVA -El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato. -Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo, debido a su similar estructura espacial. -Se revierte su efecto aumentando la concentración de sustrato. Los inhibidores competitivos, denominados así porque compiten con el sustrato por ocupar el centro activo. Estas moléculas presentan una semejanza estructural con el sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catalización enzimática, lo que desde el punto de vista cinético supone un descenso en la velocidad de reacción. EJ. INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA: Inhibición de la succinato deshidrogenasa por oxalacetato EJ. INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA: Inhibición de la succinato deshidrogenasa por malonato u oxalacetato INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA: -El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica.
-Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando la concentración del substrato.
Ejemplo : inhibición de la deshidrogenasa del gliceraldehido-3- fosfato por la yodo-acetamida:
Enzima-SH + I-CH2 - CONH2 Enzima-S-CH2 - CONH2 + IH
Ej. Inhibición irreversible: –Ejemplo: ligandos de coordinación de metales: Cianuro: bloquea el Fe hemínico de la citocromoxidasa –enzima de la cadena respiratoria-, impidiendo toda modificación posterior, por lo que es muy tóxico Agentes quelantes (EDTA): tetracetato de etilendiamina: quelación del calcio en la aterosclerosis; eliminación de metales pesados (Pb) de aguas, suelos y sangre; detergente, anticoagulante (captura calcio) e inactivación de enzimas que afectan al ADN Inhibición irreversible Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivación permanente. Muchos fármacos presentan este mecanismo de acción, como por ejemplo la penicilina, y otros antibacterianos que bloquean enzimas claves bacterianos, impidiendo en este caso la actividad de síntesis de la pared bacteriana. GRACIAS
