FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

Alumnos: Mena Alberca Milena Paola

Rafael Campos Henry

Curso:
Bromatologia

Docente:
Mblgo. MSc. José Reupo
 PLINIO EL VIEJO (59 A.C. – 24 D.C.)

Acuño el termino albumen para referirse a la clara de

huevo (album ovi, lo blanco del huevo, en latín)
 El último de los materiales proteicos
estudiados intensamente durante esa
época fue el cuajo obtenido tras tratar
la leche con ácidos. Este material
insoluble fue el que se denominó
caseína (caseum, insoluble en ácido,
en latín).

William Prout
(1785-1850)

En 1827 clasificó las sustancias que formaban los

alimentos en tres categorías: sacarinosas (azúcares),
oleaginosas (lípidos) y las albuminosas (proteínas).
 Jöns Jakob Berzelius
(1779–1848)

“Supongo que el óxido orgánico que constituye la base de la fibrina y

de la albúmina (y al que hay que dar un nombre; por ejemplo,
proteína) está compuesto de un radical terciario combinado con
oxígeno...Parece ser la molécula primitiva o principal de la nutrición
animal, que las plantas preparan para los herbívoros y que luego éstos
proporcionan a los carnívoros” (1835).
 Gerardus Johannes Mulder
(1802-1880)

“La palabra proteína se

refería a un compuesto
que estaba en el origen
de sustancias muy
distintas y, por tanto,
podía ser considerado
como un compuesto
primario” (1838).

Del griego: sustancia original de la que

están hechos los seres vivos
 Hermann
Emil
Fischer
(1852-
1919)
Premio Nobel de Química en 1902

"in recognition of the

extraordinary services he
has rendered by his work
on sugar and purine
syntheses"

Descubridor del enlace peptídico

*Biomoléculas formadas por C, H, O y N. Pueden
contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
*Polímeros de AMINOÁCIDOS unidos mediante
ENLACES PETÍDICOS.
*La unión da lugar a
un péptido; si el n: de
aa. que forma la
molécula no es mayor
de 10, oligopéptido, si
es superior a 10
polipéptido, y si el n:
es superior a 50 aa.
se habla ya de
proteína.
* Son las unidades básicas que
forman las proteínas.
*
*Clasificación de los
aminoácidos
*NO POLARES ALIFATICOS
*NO POLARES
AROMATICOS
*POLARES SIN CARGA
 POLARES CON CARGA

* BASICOS (O CARGADOS ACIDOS (O CARGADOS -)

+)
* Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
* Deben ser administrados en la dieta.
* Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

*AMINOACIDOS
ESENCIALES
* ENLACE PEPTÍDICO
*El enlace peptídico tiene un comportamiento
similar al de un enlace doble, es decir, presenta una
cierta rigidez que inmoviliza en un plano los
átomos que lo forman.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

*Primaria

*Secundaria

*Terciaria

*Cuaternaria.
 * ESTRUCTURA PRIMARIA

*La estructura primaria viene determinada por la

secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están enlazados
 * ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Es la disposición de la secuencia de aa. en el espacio. Los aa, a
medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable.
 * α-Hélice
*Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
*Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y el
NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
*Hay 3.6 aa por vuelta.
*Es la forma mas estable.
 * β _Laminar o Laminas
β
* En esta estructura cada polímero
adopta una conformación en
zigzag que pueden existir varias
moléculas alineadas paralela o
antiparalelamente, que producen
laminas plegadas unidas
transversalmente por puentes de
hidrogeno intermoleculares.

* Todas las uniones peptídicas

contribuyen a la estabilización y
los radicales R se localizan por
encima y por debajo de los planos
de la lamina plegada.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
•Se llama estructura
terciaria a la disposición
tridimensional de todos
los átomos que
componen la proteína.

•La estructura terciaria

informa sobre la
disposición de la
estructura secundaria
de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma
originando una
conformación globular.
 * ESTRUCTURA CUATERNARIA

•Es la asociación de dos o

mas unidades proteicas o
cadenas polipeptídicas.
•Mediante interacciones
covalentes.
•El número de protómeros
varía 2 (hexoquinasa), 4
(hemoglobina), o muchos
cápsida del virus de la
poliomielitis (60 unidades).
*
* Asociaciones entre proteínas

Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros

que se ensamblan formando filamentos huecos
enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función
es fundamentalmente estructural, ya que forman parte
del citoesqueleto de las células
Polimerización de la fibrina
 Asociaciones de proteínas y otras
biomoléculas

Las proteínas se pueden asociar:

* Con azúcares

* Con lípidos

* Con ácidos nucleicos

Asociaciones entre proteínas y
azúcares
* Asociaciones entre proteínas y
Lipoproteína del plasma sanguíneo

lípidos
Asociaciones entre proteínas y ácidos
nucleicos

Ribosomas

Virus HIV (SIDA)

Nucleosoma
Son fuerzas débiles intermoleculares y no
covalentes , pero que en conjunto son
importantes, y son:

Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
interacciones hidrofóbicas
 *
*Especificidad: se refiere a su función; cada una
lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia
 *
DISPOSICIÓN LA PROTEÍNA ESTA
Es alterada DESNATURALIZADA.
TRIDIMENSIONAL

Se rompen los puentes de hidrogeno y

CALOR se desenrolla, por lo tanto se
desnaturaliza
Son afectadas a partir de la
FRIO temperatura de congelación del agua,
se agregan y precipitan
* Susceptibilidad de la proteína a la desnaturalización.
Facilidad del agente para romper las interacciones que estabilizan la
estructura, esto depende de la intensidad del desnaturalizante y
también del tipo de proteína.
* Desnaturalización: Fenómeno en etapas

Acidez o bases: el agregado de acido o base induce a la desnaturalización

de las proteínas por la neutralización de las cargas. Cuando el pH coincide
con su pI la desnaturalización es completa.
Tratamiento térmico: Al dispersar ciertas moléculas en capas finas, como
sucede en una espuma, estas se desnaturalizan. En la formación de espuma
o emulsión las proteínas desnaturalizadas se absorben en la interfase
agua/aire, agua/liquido, no acuoso o fase solida y es reversible.
Agentes reductores: cuando los agentes reductores rompen los enlaces
disulfuro (covalentes) se puede considerar el proceso como
desnaturalización.
*Factores de desnaturalización
* Agentes físicos
* Calor
* Congelación
* Tratamientos mecánicos
* Presión hidrostática
* Radiación
* Agentes químicos
* Ácidos y álcalis
* Metales
* Disolventes orgánicos
* Soluciones salinas concentradas
*Efectos de la desnaturalización
* Reducción de la solubilidad
* Reducción en la capacidad para fijar agua
* Pérdida de actividad biológica
* Aumento de la susceptibilidad al ataque de proteasas
* Aumento en la viscosidad intrínseca incapacidad para cristalizar
 *
* Viscosidad
Se define como la resistencia al desplazamiento. Depende
principalmente de las proteínas, su interacción con el agua y la
interacción entre sí. De acuerdo a su comportamiento los fluidos se
clasifican en:
* Newtonianos: tienen un cociente de viscosidad constante,
sustancias puras.
* No newtonianos: son soluciones o suspensiones donde el
coeficiente de viscosidad decrece cuando la velocidad de
desplazamiento aumenta.

Concentración de
proteínas
VISCOSIDAD Se encuentra a un pH en
el punto isoeléctrico
porque disminuye la
afinidad con el agua.
* Gelificación
Característica de la interacción proteína-proteína y se produce cuando
las moléculas desnaturalizadas se agregan para formar una RED
PROTEICA ORDENADA.
El gel se formará también con el pH en el pI de la proteína involucrada
por lograrse la máxima interacción entre proteínas.
Se pueden formar geles con proteínas de clara de huevo,
lactoglobulinas, colágeno, concentrados proteicos de soja y proteínas
de trigo.
* Texturización
Es el efecto que se logra con alta concentración de proteínas. En forma
industrial se preparan principalmente a base de soja y de leche. El pH
debe coincidir con el pI de la proteína para optimizar la estructura del
texturizado.
* Formación de espumas
La capacidad de formar espuma de las proteínas se debe a las
propiedades superficiales (formación de películas donde se retiene
aire). Las proteínas dispersas al batirse difunden a interfase aire-agua
donde deben desdoblarse, concentrarse y extenderse, disminuyendo la
tensión superficial del medio dispersante.
*
 Conjugadas
(heteroproteinas)

Simples
(homoproteinas)
Globulares Fibrosas

* Forma
ESTRUCTURAL

HORMONAl
DEFENSIVA

TRANSPORTE

RESERVA

ENZIMATICA

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 *
Catalizan
ACTUAN SOBRE
reacciones PRODUCCTO
UN SUSTRATO
químicas

La utilización de enzimas en los alimentos presenta una serie de ventajas,

además de las de índole económica o tecnológica.
Las enzimas pueden inactivarse fácilmente cuando se considere que ya han
realizado su misión.
 *
* Las enzimas se diferencian según su tarea especifica. Todas ellas se
llaman de manera que su nombre corresponde a la sustancia que
metabolizan, acabado en "asa". Por ejemplo, la lactasa, es la enzima
que metaboliza la lactosa

Endógenas Carbohidrasas (amilasas, beta- glucanasas y xilanasas).

Son enzimas indicadas para mejorar la digestibilidad de los
almidones y de la fracción PNA (polisacáridos no amiláceos)
de los cereales.
Exógenas
Proteasas (Subtilisina)
Enzimas indicadas para mejorar la digestibilidad de las
proteínas.

* Enzimas diméricas
* Lipasas: son las que metabolizan los lípidos, las grasas.
* Proteasas: son las que metabolizan las proteínas.
* Celulasas: son las que metabolizan la celulosa.
* Amilasas: son las que metabolizan los almidones, los hidratos de
carbono.
Gracias