Clase 11-Digestion Absorcion y Transporte de Proteinas-Final

DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y TRANSPORTE DE
PROTEÍNAS
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y CICLO DE LA

UREA
SABERES PREVIOS
• Concepto de aminoácido.
• Tipos de aminoácidos
• Reacciones de los aminoácidos
• Definición de proteína.
• Estructura y funciones de las proteínas
• Fuentes de origen proteico
PROTEÍNAS
• Son biomoléculas de alto peso molecular, formadas por la

unión de AMINOÁCIDOS mediante enlaces peptídicos.
• Los aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales.
• Tienen complejidad estructural: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
• Provienen de 2 fuentes de origen: animal (proteína
completa) y vegetal (proteína ncompleta)
PROTEÍNAS
• Son parte importante de nuestra dieta diaria, que gracias a
la combinación de 20 aminoácidos, cumplen diversidad de
funciones.
La carga proteica que recibe el intestino procede
de 2 fuentes:
• Fuentes exógenas: Dieta (70-100 g), siendo

50-60% de origen animal.
• Fuentes endógenas (35-200 g): células de
descamación, proteínas plasmáticas, enzimas
y mucoproteínas.
RECAMBIO PROTEICO
 Las proteínas del organismo están en una constante dinámica de

síntesis a partir de aminoácidos y de degradación a nuevos
aminoácidos.
 Los aminoácidos no se almacenan.
 Los aminoácidos no se reciclan al 100%:
– Proteína de la dieta: 100g
– Síntesis: 400g
– Reutilización: 300g
– Excreción (urea): 100g
 Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el
organismo está en equilibrio nitrogenado.
Balance Nitrogenado
Balance positivo Balance negativo
Recambio de proteínas y catabolismo de aa
• Las proteínas dañadas o innecesarias se marcan para su destrucción

mediante unión covalente de cadenas de una proteína pequeña llamada
ubiquitina y después se degradan mediante un gran complejo que depende
del ATP denominado Proteasoma.
• El principal uso de los aminoácidos procedentes de la degradación o

digestión de proteínas es para ser utilizados como precursores en la síntesis
de nuevas proteinas y de otros compuestos nitrogenados( bases de los
nucleótidos).
• A diferencia de los AG y glucosa, los aa que sobrepasan las necesidades de la

biosíntesis no se pueden almacenar , tampoco se excretan como tales, se
utilizan como combustible metabólico .
• Se elimina el grupo alfa amino que se convierten en urea mediante el ciclo
de la urea , mientras que los esqueletos carbonados se convierten en
acetil- Coa , acetacetil-CoA o en uno de los intermediarios del ciclo del
acido cítrico. Los equeletos carbonados: Glucosa, glucógeno y AG.
• Entre las Coenzimas importantes en la degradación de aminoácidos
tenemos piridoxal fosfato. Esta coenzima forma bases de shiff (almidina)
intermediarias que transfieren los grupos alfa amino entre aminoácidos y
cetoácidos
La ubiquitina está formada de 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de
aproximadamente 8.5 kDa. Entre sus características importantes se distinguen su cola
C-terminal y los 7 residuos de lisina. Su estructura está sumamente conservada en el
linaje eucariota: la ubiquitina del ser humano y la ubiquitina de la levadura comparten
un 96 % de la secuencia identificadora de aminoácidos.
La secuencia humana de la ubiquitina, en el código de una letra, (los residuos de lisina,
en negrita) es la siguiente:
MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRT
LSDYNIQKESTLHLVLRLRGG
Recambio proteico
• La glicina del extremo carboxílico de la ubiquitina se une covalentemente
a los grupos ε-amino de varias lisinas la proteina que va a degradarse. La
energía para la formación de estos enlaces isopeptidicos proviene de la
hidrólisis del ATP .
• En la conjugación intervienen tres proteinas .
• E1 : Activadora de ubiquitina
• E2: Conjugadora de proteina
• E3 : Ligasa Ubiquitina -proteina
VÍAS DE DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1. Vía Ubiquitina
Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida
corta y se localiza en el citosol celular. Requiere de
enzimas activadoras de Ubiquitina (E1 y E2).
Paso 1: Formación depende de ATP de un enlace entre

la Ubiq y E1.
Paso 2: Transferencia de Ubiq de E1 a E2.
Paso 3: Transferencia de Ubiq a residuos de la proteína
diana.
Paso 4: Proteólisis depende de ATP de las proteínas
marcadas.
2. Vía lisosómica
Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares
y organelas tales como mitocondrias y se localiza en los
lisosomas.
A.- Exocitosis
Fagocitosis
– B Autofagocitosis
– C Heterofagocitosis
D. -Autólisis
A
C
D
Degradación de proteínas
• Las proteínas celulares se degradan a velocidades diferentes unas son muy
estables otras son de vida muy corta especialmente las que participan en
las regulaciones metabólicas . Una gran cantidad de proteínas sintetizadas
de nuevo son dañadas , estas proteínas deben eliminarse antes de que se
agreguen y/o acumulen .
• Ejemplos
• La ornitina descarboxilasa tiene una Vm de 11 minutos
• Hemoglobina depende de la vida del glóbulo rojo.
• La cristalina está de por vida en el organismo.
Hemivida
Tiempo que tardan en degradarse el 50% de
las moléculas de una proteína dada
Degradación de proteínas
• Las proteinas de la dieta se digieren hasta aminoácidos o
peptidos que se pueden absorber en el intestino y
transportarse a la sangre. Otra fuente de aa es la degradación
de las proteínas celulares.
• La digestión de proteínas
• Comienza en el estómago (medio ácido pH 1 á 2) Enzimas
proteoliticas : pepsina
• Continua en el lumen del intestino (enzimas proteoliticas
pancreaticas : zimógenos. Las proteinas se degradan hasta aa
y tripeptidos y dipeptidos).
• En las membranas de las células intestinales se encuentran las
proteasa como la amino-peptidasas que las digieren a a partir
del extremo amino terminal.
• Se liberan en la sangre para ir a los diferentes tejidos.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
• Es realizada por las enzimas peptidasas (endo y exo).
• Los productos finales:
• dipéptidos,
• tripéptidos y
• aminoácidos,
• que serán absorbidos por el enterocito.
• Puede dividirse:
• gástrica,
• pancreática e
• intestinal.
Fuente: Baynes, 2006. Bioquímica Médica.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
En el estómago:
• Se segrega HCl (desnaturaliza las estructuras 3rias y 4rias) para
facilitar la actividad de las proteasas.
• Liberación de proteasas en forma inactiva y se activan por el
pH.
HCl
Pepsinógeno Pepsina
• El producto de la digestión estimula la liberación de la

Colecistoquinina del duodeno, iniciando la liberación de las
enzimas pancreáticas.
En el pancreas:
Activación de Proteasas, son secretadas en forma inactiva y se
activan por cascada proteolítica iniciada por Enteroquinasa.
Tripsinógeno
Enteroquinasa
Tripsina
ENDOPEPTIDASAS
Tripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Proelastasa Elastasa
EXOPEPTIDASAS
Procarboxipeptidasa A Carboxipeptidasa A
Procarboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B
En el intestino delgado:
• La digestión final de los oligopéptidos, depende de las

endopeptidasas: Dipeptidasas y Aminopeptidasas.
• Productos finales: Dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos, que
pueden absorberse mediados por Transportadores
específicos.
• Los dipéptidos y tripéptidos son hidrolizados dentro del
enterocito en aminoácidos.
• El paso final es la transferencia de los aminoácidos libres al
sistema porta.
TRANSPORTE DE PÉPTIDOS
LUMEN
INTESTINAL Péptidos 2H+ Na+
H+ Na+
Péptidos
Peptidasas
citosólicas
ENTEROCITO
Aminoácidos
SANGRE Péptidos Aminoácidos

PORTAL K+ Na+
TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS
Ocurre por varios mecanismos:
T. activo Na+ dependiente 75%
T. facilitado Na+ independ. 20%
Difusión pasiva < 5%
Transportador
LUMEN Simporte
INTESTINAL Aminoácidos Aminoácidos
Na+
Na+
Aminoácidos Aminoácidos
ENTEROCITO
Transportador
Antiporte
K+
SANGRE K+
PORTAL Aminoácidos Na+ Aminoácidos
Transportadores de Aminoácidos
del Borde Estriado del Epitelio Intestinal
Dependencia
Sistema Sustrato Na+ Otros iones
B Aminoácidos neutros SI NO
B0,+ Aminoácidos neutros, SI NO
básicos y cisteína
b0,+ Aminoácidos neutros, NO NO
básicos y cisteína
y0 Aminoácidos básicos NO NO
X-AG Aminoácidos acídicos SI K+
Transportadores de Aminoácidos de la
cara contralumunial del Epitelio Intestinal
Dependencia de
Sistema Sustrato Gradiente de Na+
A Aminoácidos neutros, SI
prolina, hidroxiprolina
ASC Aminoácidos neutros de SI
3-4 carbonos
asc Aminoácidos neutros de NO
3-4 carbonos
y+ Aminoácidos básicos NO
IMPORTANCIA DE LA ABSORCIÓN DE
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
Los aminoácidos absorbidos, en particular glutamina,

aspartato y glutamato, son la principal fuente
energética del intestino.
Aproximadamente, 10% de los aminoácidos

absorbidos, se utilizan para síntesis proteica endógena
en el enterocito.
DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos, pasan a la sangre y se distribuyen a los
tejidos, sin distinción de su origen.
Este conjunto de aminoácidos libres constituye un “fondo

común” o “pool”:
Utilización en síntesis de nuevas proteínas específicas.

Transformación en compuestos no proteicos de importancia
fisiológica.
Degradación con fines energéticos.
FUENTE FUENTE
EXÓGENA ENDÓGENA
Síntesis de
Absorción proteínas
Síntesis de
Degradación de Compuestos
proteínas POOL DE nitrogenados no
AMINOACIDOS proteicos
Síntesis de
aminoácidos Producción de NH3 Urea
Energía
glucosa
a-cetoácidos
Cuerpos
cetónicos
DESTINO METABÓLICO DE LOS AMINOÁCIDOS
La mayoría de los AA se metabolizan en el hígado, donde el

exceso de NH4+ se excreta libre o se transforma hasta urea
para su excreción.
En mamíferos, el amonio libre es tóxico y lo producido en

tejidos periféricos debe transportarse en formas no
tóxicas hasta el hígado y transformarse en Urea para su
excreción. Se transporta en forma de AA : ALA y GLN.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
La degradación se inicia, removiendo los grupos aminos de los

AA por reacciones básicamente reversas en las reacciones de:
• Transaminación
• Desaminación
• Descarboxilación
TRANSAMINACIÓN
• Transferencia reversible de un grupo amino a un a-
cetoácido, catalizada por una aminotransferasa,
utilizando piridoxal fosfato como cofactor.
• El aa se convierte en a-cetoácido y el a-cetoácido en el
aminoácido correspondiente.
DESAMINACIÓN
• En hígado, el grupo amino del glutamato, puede ser separado por
desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa,
utilizando NAD+ y NADP+ como coenzimas.
• Se forma a-cetoglutarato y NH3.
• La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta
reacción.
En tejidos no hepáticos, el amoniaco es liberado por
desaminación oxidativa del Glutamato para luego sintetizar
Glutamina.
Glutamina es luego transportado al hígado.

El grupo amino de las cadenas laterales es hidrolizada por la
glutaminasa, para producir NH4+ y glutamato.
glutaminasa
glutamina + H2O ----> glutamato + NH3
glutamina sintetasa
glutamato + NH4+ + ATP----> glutamina + ADP + Pi + H+
DESCARBOXILACIÓN
Eliminación de CO2 y formación de Aminas de importancia en el
metabolismo: AMINAS BIOGÉNICAS.
Entre las aminas biogénicas de interés:

• Histamina
• GABA ácido γ-aminobutírico
• Melatonina
• Adrenalina y Noradrenalina
• Serotonina
• Creatinina
Descarboxilasa del ácido glutámico
(GAD)
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS EN
TEJIDOS
DEGRADACIÓN DE AA EN
MÚSCULO
 Los músculos utilizan aminoácidos como combustible durante

ejercicio intenso y ayuno prolongado.
 El primer paso para catabolizar aminoácidos es la
desaminación.
 Pero carece de las enzimas necesarias para procesar el
amoniaco (tóxico).
 Por lo tanto el nitrógeno debe ser liberado en una forma que
pueda ser transportada al hígado (ALANINA) para su
conversión a UREA.
DEGRADACIÓN DE AA EN CEREBRO
• La eliminación del NH3 se realiza mediante la formación de
Glutamina.
• Previamente debe formarse Glutamato, debido a que el aporte
de éste desde la sangre es muy limitado.
DEGRADACIÓN DE AA EN RIÑONES
En este órgano se sintetiza y excreta la Glutamina como parte del
control del mecanismo ácido-base.
A los riñones también llega Glutamina del músculo.
DEGRADACIÓN DE AA EN HIGADO
• La Alanina que llega del músculo, es el más importante precursor
gluconeogénico.
• También llega Glutamina de otros tejidos y se desamina para
formar Glutamato.
VÍAS DE ELIMINACIÓN DEL NH3
• La vía mas importante de eliminación es la
síntesis de Urea en hígado.
• También se elimina NH3, por la formación de
glutamina.
CICLO DE LA UREA
• Se lleva a cabo en el citosol y en la mitocondria del
hígado.
• El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por
cada molécula de UREA.
• La urea es sintetizada en el hígado a partir del
NH4+, bicarbonato (HCO3¯), y aspartato (cede
NH3).
• El ciclo de la urea es un proceso endergónico que
requiere la hidrólisis de 3 ATP

Clase 11-Digestion Absorcion y Transporte de Proteinas-Final

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Clase 11-Digestion Absorcion y Transporte de Proteinas-Final

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Clase 11-Digestion Absorcion y Transporte de Proteinas-Final

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y TRANSPORTE DE

METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y CICLO DE LA

• Son biomoléculas de alto peso molecular, formadas por la

• Fuentes exógenas: Dieta (70-100 g), siendo

 Las proteínas del organismo están en una constante dinámica de

• Las proteínas dañadas o innecesarias se marcan para su destrucción

• El principal uso de los aminoácidos procedentes de la degradación o

• A diferencia de los AG y glucosa, los aa que sobrepasan las necesidades de la

Paso 1: Formación depende de ATP de un enlace entre

Fuente: Baynes, 2006. Bioquímica Médica.

• El producto de la digestión estimula la liberación de la

• La digestión final de los oligopéptidos, depende de las

SANGRE Péptidos Aminoácidos

Los aminoácidos absorbidos, en particular glutamina,

Aproximadamente, 10% de los aminoácidos

Este conjunto de aminoácidos libres constituye un “fondo

Utilización en síntesis de nuevas proteínas específicas.

La mayoría de los AA se metabolizan en el hígado, donde el

En mamíferos, el amonio libre es tóxico y lo producido en

La degradación se inicia, removiendo los grupos aminos de los

Glutamina es luego transportado al hígado.

Entre las aminas biogénicas de interés:

 Los músculos utilizan aminoácidos como combustible durante

También podría gustarte