Proteinas Alimentariasprop Funcionales

PROTEINAS ALIMENTARIAS
PROPIEDADES
FUNCIONALES
Dra. EMMA GUERRERO
HURTADO
PROTEINAS ALIMENTARIAS
Protenas
actividad
con
funciones
biolgica,
,relativamente
estructurales
digestibles
baratas
no
con
toxicas
organolpticamente
aceptables
Propiedades funcionales que las proteinas otorgan a

los alimentos
INTERACCION PROTENA AGUA

Molculas de agua del entorno de la protena
Molculas de agua en el interior de la molcula
proteica
Molculas de agua atrapada
Molculas parcialmente ordenadas:1/3 de la
superficie proteica
Molculas fuertemente unidas:1a capa de
coordinacin
INTERACCION DE LA PROTEINA CON EL AGUA
O
C
+
CH O H O
ION-DIPOLO
DIPOLO-DIPOLO
C=O ---
NH-----
A travs de sus
enlaces
Peptdicos
ENLACES DE H
A travs de las
cadenas
laterales de los
aminocidos
SOLUBILIDAD
Propiedad considerada como un prerrequisito para obtener
un ptimo desarrollo del resto de las propiedades funcionales
en la preparacin de alimentos, como son gelificacin,
emulsificacin y de espumeo, ya que una protena insoluble
tendr muy poco uso en alimentos (Damodaran, 1996a).
La solubilidad de una protena, en un medio ambiente dado,

es la expresin termodinmica del equilibrio entre las
interacciones
protena-protena
(Damodaran, 1996b).
protena-solvente
Propiedad funcional en que se basa :
su extraccin
La Separacin de fracciones proteicas
Su utilizacin por impartir textura fina en Bebidas
Para difundir en las interfases agua/aceite, agua/aire.

Emulsiones, espumas
La solubilidad de las protenas est dada por tres factores

a) su grado de hidratacin,
b) su densidad y distribucin de cargas a lo largo de la
cadena y
c) la presencia de compuestos no proteicos como
fosfatos, carbohidratos o lpidos que pueden tener un
efecto sobre la solubilidad.
Por ser las protenas electrolitos de alto peso molecular y
de gran orden estructural, son susceptibles a cambios
profundos en su solubilidad cuando se alteran el pH, la
temperatura o la fuerza inica (Badui et al., 1999).
FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD

pH:
la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las
cadenas laterales de los aminocidos se ven alteradas
conforme exista una modificacin en el pH de la
solucin Esta alteracin de la carga superficial de las
protenas elimina las interacciones electrostticas que
estabilizan la estructura terciaria .
pH= PI
carga de las Protenas = 0
Cuando la carga neta de la protena es cero, las fuerzas

de repulsin entre las protenas son mnimas, logrando
interaccionar unas con otras mediante enlaces
hidrofbicos producindose con esto su precipitacin.
Al variar el pH, ya sea hacia pHs ms cidos o

bsicos, estos mismos aminocidos irn adquiriendo
cargas (positivas o negativas respectivamente) lo
cual provocar que las fuerzas de repulsin entre las
protenas vayan en aumento, provocando esto mayor
interaccin
protena-agua
(Damodaran,
Damodaran, 1996b; Vojdani, 1996).
pH > PI
pH < PI
Protenas (-)
protenas (+)
1996a;
pH afecta la capacidad de fijacin del agua por

las cadenas laterales de aas.
Ej. prdida de agua por carne fresca
Homogenizado de musculo puede duplicar su
capacidad de retencin de agua si su pH baja de
5 (PI) a 3,5.
TEMPERATURA
En general la solubilidad de las protenas se ve
incrementada a temperaturas de entre 0 y 40-50
Al elevar laT, se da un incremento de la energa
cintica afectando las interacciones no covalentes que
mantienen estable tanto las estructuras secundarias
como terciarias de la protena provocando con esto su
desnaturalizacin, exponiendo los grupos hidrofbicos
que
se
encontraban
en
su
interior
los
cuales
interaccionan entre s, provocando que se de una

disminucin de la solubilidad y as precipitando (Vojdani,
1996; Borderias y Montero, 1988; Badui et al., 1999).
La desnaturalizacin:
puede incrementar la capacidad de fijacin de
agua por la naturaleza hidroflica del enlace
peptdico expuesto, en alrededor de 30-45%p/p
Si en cambio conduce a la agregacin se

favorece la interaccin p/p ej liberacin de agua
durante el asado.
Fuerza inica
La fuerza inica es una medida de la concentracin y
del nmero de cargas elctricas en solucin proveniente
de los aniones y cationes disueltos aportados por la sal.
Esta fuerza determina la capacidad de las protenas
(i.e., miofibrilares) para ligar agua y as poder entrar en
solucin.
Existen dos fenmenos que ocurren a diferentes fuerzas

inicas: la solubilizacin (salting-in) y la insolubilizacin
(salting-out) por salado (Borderias y Montero, 1988).
SOLUBILIZACIN POR SALADO

Interaccin protena-agua
En la solubilizacin por salado los cationes y aniones

de las sales neutras tienen afinidad por los grupos
inicos de las cadenas laterales de los aminocidos
ionizables, lo que provoca una menor interaccin entre
las protenas, producindose as la solubilizacin.
Este fenmeno se da a concentraciones bajas de

iones (entre 0.5 y 1.0M).
INSOLUBILIZACIN POR SALADO

Interaccin protena-protena
CC salina > 1M
se establece una competencia entre las protenas y
los iones salinos por las molculas de agua
necesarias para la solubilizacin, producindose un
efecto deshidratante en la superficie de las mismas,
lo cual trae consigo interacciones entre las molculas
de protena, generando una agregacin y finalmente
una precipitacin. Este fenmeno es conocido como
la insolubilizacin por salado (Kotodziejska et al.,
1980).
Los iones compiten con las protenas para su
respectiva solubilizacin rompen los puentes de
hidrgeno o las interacciones electrostticas.
La precipitacin por salado no se da en los sistemas

alimenticios.
A cc de 1 mol.dm-3 las sales de ClNa, ClK
incrementan la solubilizacin por salado de
importancia en el procesado de alimentos:
En el curado de carne de cerdo se inyectan iones
ClNa en forma de salmuera se fijan a la actina y
Miosina aumentando : jugosidad y aumento de peso
En salchichas las sales emulgentes: ClNa, fosfato
sdico y potsico, polifosfatos, citratos solubilizan
las protenas miofibrilares hacindolas emulgentes:
regiones hidrfobas ligan molculas de grasa
VISCOSIDAD
Resistencia al flujo
FACTORES QUE AFECTAN LA VISCOSIDAD
dimetro de la pelcula proteica
> dimetro > viscosidad
< dimetro < viscosidad : disociacin de los
agregados
concentracin proteica : interaccin P_P
PROPIEDAD FUNCIONAL EN:
Pastas Salsas
Cremas Sopas
Bebidas
DESARROLLAN
ALTA VISCOSIDAD:
DESARROLLAN
NO
BAJA VISCOSIDAD: DESARROLLAN
VISCOSIDAD
protenas con alta

absorcin inicial de
agua
Caseinato Sdico
Proteinas de soya
protenas con baja

absorcin inicial de
agua e hinchamiento
Protenas del suero
lcteo
protenas en
polvo
desnaturalizadas
por el calor,
.insolubles
Asocia
cin
Polimeri Precipi
zacin
tacin
Flocula
cin
Coagula
cin
Gelifica
cin
cambios
a nivel
molecul
ar o de
subuni
dades
Forma
cin de
grandes
comple
jos
Agrega
cin al
azahar
sin
desnatura
lizacin,
por
supresin
de
repulsin
Intercate
naria
Agrega
cin al
azahar con
desnatura
lizacin
predomina
la
Interaccin
P_P con
cogulo
grosero
Agrega
cin
ordena
da con
desnatur
aliza
cin
previa
que
forma
red
proteica
Agrega
cin con
prdida de
solubilidad
parcial o
total
ordenada
Gelificacin Trmica
Se produce cuando las molculas de protena (en una

solucin protica) son desnaturalizadas por calor provocando
su
desdoblamiento
para
luego
interaccionar
de
forma
ordenada entre s a travs de diferentes tipos de enlaces :

puentes de H, enlaces inicos, puentes disulfuro y las
asociaciones hidrofbicas.
Cuando la agregacin alcanza un cierto punto crtico, se
produce un gel con un infinito nmero de enlaces cruzados
interpeptdicos formando una red tridimensional continua que
retiene gran cantidad de agua (Bryant y McClements, 1998;
Nakai-Modler , 2000).
FUERZAS ATRACTIVAS
Interacciones hidrofbicas: favorecidas por la T
Interacciones electrostticas: puentes de calcio y otros
cationes divalentes
Puentes de hidrogeno, potenciados por el enfriamiento: ej
la gelatina funde cuando se calienta a30C y puede
repetirse numerosas veces el ciclo de gelificacin-fusin
Enlaces disulfuro: geles irreversibles por calentamiento:
ovoalbmina y B lactogloobulina
FUERZAS RESPULSIVAS
Interaccin P-H2O
PH diferente al PI
Si la red tridimensional se da primordialmente con

enlaces de hidrgeno, el gel producido ser
trmicamente reversible (i.e., geles de colgeno).
si las interacciones se producen por medio de
interacciones
hidrofbicas,
el
gel
producido
(coagulo) ser irreversible (i.e., clara de huevo);
Si las cadenas polipeptdicas que se entrecruzan
mediante polimerizaciones de enlaces sulfidrildisulfuro
(protenas
del
suero
y
crnicas)
(Damodaran, 1996b).
MECANISMOS DE FORMACION DEL GEL

Partiendo de una disolucin de protena en agua:
1. Disociacin
2. Desnaturalizacin
3. Agregacin : orienta los polipptidos
A. Lenta
gel ordenado homogneo, suave elstico,Transparente,

estable a la sinresis
A. rapida
gel opaco, inestable a la sinresis
LA GELIFICACION ES IMPORTANTE EN:

Diversos productos lcteos como yogurt
Clara de huevo coagulada
Geles de gelatina
Productos de carne o pescado triturado y calentado
Geles de protena de soya
Protenas vegetales texturizadas por extrusin o hilado
En masas panarias
LA GELIFICACION SE USA PARA:

Formar geles viscoelsticos
Mejorar la absorcin de agua
Mejorar los efectos espesantes

Fijar partculas
Estabilizar emulsiones
TEXTURA
Propiedad funcional en
alimentos procedentes de tejidos vivos:
Miofibrillas en carnes y pescados
Alimentos fabricados: masa, gelatina, salchicha,

miga de pan, cuajada
BIOQUIMICA DE LA TEXTURIZACION
Desnaturalizacin.:
Desplegamiento
parcial
de
estructura nativa espacial

Rotura
de
enlaces
intracatenarios::hidrogeno,
hidrfobo, disulfuro: oxidacion, reduccin, protelisis,

temperatura, trat. mecnico, con agentes hidrfobos,
modif. Del pH o salinas.
Organizacin y reorientacin: extrusin, laminados
Fijacin y rigidificacin: Redistribucin de enlaces intra
e
intermoleculares
desplegamiento
rotos
en
el
curso
del
TEXTURIZACION DE PROTENAS LCTEAS O

VEGETALES
Produce pelculas o fibras:
Textura masticable
Retencin de agua
Ejm, variedad de derivados de soya
derivados
lcteos:
caseinato,
coprecipitados
y
protenas de suero,
quinua, gluten de maz, harina de guisantes ,amaranto,
Utilidad
como sucedneos de la carne: aspecto y

sabor
similares a distintos tipos de carne: salchichas, perritos
calientes, hamburguesas o las croquetas de pollo.
Como extensores de la carne:
ESPUMAS ALIMENTICIAS
Dispersiones de burbujas de gas (aire) suspendidas en el
seno de un liquido viscoso o de un semislido (Badui
1999):
merengues, cakes, marshmallow, Mouse, espuma de

cerveza, pan, helados
Gas : aire CO2

Fase continua: disolucin o suspensin acuosa de
protenas
Las burbujas estn separadas por una fase continua de
capas delgadas de liquido : laminillas
Por la incorporacin de aire, el alimentos es:

ligero, suave, digestible, menos denso, poroso,
de mayor volumen.
La distribucin uniforme de burbujas pequeas

suele conferir cuerpo, suavidad y ligereza al
alimento
aumentan
la
dispersin
perceptibilidad de los aromas (Fennema, 1993),

adems de favorecer su digestibilidad.
MECANISMO DE FORMACIN DE ESPUMAS
Introduccin de aire:: ( > por batido)
Difusin de molculas a la interfase
Adsorcin y orientacin en la interfase
Cambios estructurales (desnaturalizacin de la superfice)
Formacin de pelcula estable (barrera

elstica) disminucin de la tensin
superficial
H2O
Laminilla acuosa
aire
H2O
Pelcula
De protena
Espesor de la pelcula proteica
100um a 10 um: pelcula se rompe
Desplazamiento de la protenas
desde la menor tensin superficial
con arrastre de molculas de agua
que : restaure el grosor de la
PROTEINAS CON PROPIEDADES ESPUMANTES

B-CASEINA enrollamiento al azahar flexible
rebaja la tensin superficial e interfasial.
Forma pelcula delgada menos estable
K-Caseina se despliega lentamente, se extiende menos.
pelcula mas resistente
Seralbmina ( globular) flexible: se adsorbe en la
interfase. es estabilizadora
Clara de huevo, espuma de menor densidad , estable al
calor
Propiedad espumante ptima a pH natural 8-9 y a PI:45
Las protenas globulares pueden ser eficaces agentes de

superficie : si pueden desplegarse sin agregarse ni
perder su solubilidad:
Producen pelculas gruesas que favorecen la
estabilizacin de la espuma
Ejm: lactosuero, lisozima, ovoalbmina
Mtodos de desplegamiento:
por calentamiento moderado
Por agentes reductores
Por protelisis parcial
FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD DE LA

ESPUMA
ClNa: aumentan el overrum(incremento porcentual del
volumen)
Disminuye estabilidad: reducen viscosidad
Calcio
mejora la estabilidad: puentes entre grupos COO La sacarosa
disminuye la expansin
aumenta viscosidad
absorbe y retiene agua en las laminillas
Lpidos polares con actividad de superficie: Se sitan
en la interfase, interfieren con la conformacin mas
deseable de la pelcula de protena adsorbida:
Tiempo e Intensidad del batido:>6-8 produce agregacincoagulacin en la interfase, dejando muy poca protena
nativa para ligar agua. (detener batido en pico de rigidez)
Temperatura, el tratamiento trmico moderado previo

mejora el overrrum pero pueden disminuir la estabilidad.
Concentracin proteica, a medida que aumenta hasta 10%

aumenta la estabilidad.
PH >estabilidad cerca al PI (protenas situadas en la

interfase)
PROPIEDADES EMULSIFICANTES
La protena:
Forma pelculas gruesas alrededor de las gotitas de
una emulsin dndole una barrera fsica frente a la
coalescencia
Se adsorbe en la interfase
Orienta sus grupos
La estabilidad depende:
viscoelasticidad
Espesor de la pelcula proteica
100um a 10 um: pelicula se rompe
canal de drena
laminillas
FACTORES QUE AFECTAN LA EMULSIFICACION

Solubilidad
Correlacin positiva con emulsificacin y estabilidad
pH
pI: escasa solubilidad
Interaccin hidrofbica entre lpidos y protenas
Concentracin
Genera bucles
Mayor repulsin electrosttica
Se satura la adsorcin de mas molculas
Genera la adsorcin en multicapas
PROTIENAS EMULSIFICANTES
Malos emulgentes
:
Proteinas globulares
Estructura estable
Elevada hidrofobia
ejm. lactosuero, lisozima, ovoalbmina
Mejor emulgente:
Casenatos
Solubles
Estructura disociada y desplegada en estado nativo
Hidrofobia global relativamente alta
Regiones hidroflicas e hidrofbicas bien separadas
FORMACION DE MASA
Gluten de trigo Centeno masa
y cebada
Pasta visco elstica fuertemente cohesiva
Contribuyen a la red de la masa y/o textura del pan:
Gliadinas 80% DEL 12% DE
Gluteninas PROTEINAS 15%
Albminas y globulinas
70%
Grnulos de almidn
Pentosanos
Lpidos polares 2%
Lpidos apolares
CARACTERSTICAS DEL GLUTEN

Gliadinas y Gluteninas parcialmente desplegadas
Protenas de elevado peso molecular
Poco solubles en disoluciones acuosas neutras: bajo
contenido de aminocidos ionizables (Lys, Arg, Hys)
Tendencia a formar puentes de hidrogeno: alto
contenido de glutamina (+33%)
Presencia de aminocidos apolares : interaccin
hidrofbica
Capacidad de formar puentes S-S
Amasado:
Matriz compleja: almidn-protena-lpido
reduccin S-S, que debilita el gluten
Reposo:. S-S por la glutenina
En el horneado, se debilitan enlaces entre lipidos
polares y proteinas por el calor
A media que se aumenta la T se gelatiniza el
almidn (> 50C).
Los lipidos translocan y se acomplejan con el almidn
La grasa funde tapa los poros
La grasa forma estructura cristalina liquida que
facilita la produccin de estructura en la masa
orientada para retener el gas
PROTENAS DEL GLUTEN

Gluteninas
Gliadinas
PM
la
y
Responsables de la
fluidez, extensibilidad
y expansin de la
masa
Inhibicin
de
la
expansin
del
CO2:
celdillas de aire abiertas
Exceso de Gliadinas :
Responsables
elasticidad
cohesividad
de
Exceso de gluteninas:
Gliadinas:
Conformacin en hlice
flojas, por repeticin de
secuencias:
prolina,
glicina y valina
Pelculas dbiles
permeables
Pobre retencin de
CO2
Colapso de la masa
MODIFICACION DEL GLUTEN

Fosforilacin. > Retencin de agua
Acilacin > solubilidad en agua pH 7-9, y <
solubilidad a pH <4
Quelacin : fitato de calcio o sodio. Fosfatos y
citratos de sodio y potasio. Gluten mas hidratado
Reduccin: sulfito o bisulfito de sodio o de potasio
Sucedneo de carne de cangrejo
FORMACION DE MASA
Orientacin de las protenas
Alineacin y desplegamiento
Interacciones hidrofbicas
Formacin de enlace s-S
Formacin de red proteica tridimensional
viscoelstica :
Membrana que retiene los grnulos de almidn y
resto de componentes

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PROTEINAS ALIMENTARIAS

Propiedades funcionales que las proteinas otorgan a

INTERACCION PROTENA AGUA

INTERACCION DE LA PROTEINA CON EL AGUA

La solubilidad de una protena, en un medio ambiente dado,

Propiedad funcional en que se basa :

La Separacin de fracciones proteicas

Su utilizacin por impartir textura fina en Bebidas

Para difundir en las interfases agua/aceite, agua/aire.

La solubilidad de las protenas est dada por tres factores

FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD

carga de las Protenas = 0

Cuando la carga neta de la protena es cero, las fuerzas

Al variar el pH, ya sea hacia pHs ms cidos o

Damodaran, 1996b; Vojdani, 1996).

pH afecta la capacidad de fijacin del agua por

interaccionan entre s, provocando que se de una

Si en cambio conduce a la agregacin se

Existen dos fenmenos que ocurren a diferentes fuerzas

SOLUBILIZACIN POR SALADO

En la solubilizacin por salado los cationes y aniones

Este fenmeno se da a concentraciones bajas de

INSOLUBILIZACIN POR SALADO

La precipitacin por salado no se da en los sistemas

protenas con alta

protenas con baja

Se produce cuando las molculas de protena (en una

ordenada entre s a travs de diferentes tipos de enlaces :

Si la red tridimensional se da primordialmente con

MECANISMOS DE FORMACION DEL GEL

gel ordenado homogneo, suave elstico,Transparente,

gel opaco, inestable a la sinresis

LA GELIFICACION ES IMPORTANTE EN:

LA GELIFICACION SE USA PARA:

Mejorar los efectos espesantes

Alimentos fabricados: masa, gelatina, salchicha,

estructura nativa espacial

hidrfobo, disulfuro: oxidacion, reduccin, protelisis,

TEXTURIZACION DE PROTENAS LCTEAS O

como sucedneos de la carne: aspecto y

merengues, cakes, marshmallow, Mouse, espuma de

Gas : aire CO2

Por la incorporacin de aire, el alimentos es:

La distribucin uniforme de burbujas pequeas

perceptibilidad de los aromas (Fennema, 1993),

MECANISMO DE FORMACIN DE ESPUMAS

Introduccin de aire:: ( > por batido)

Difusin de molculas a la interfase

Adsorcin y orientacin en la interfase

Cambios estructurales (desnaturalizacin de la superfice)

Formacin de pelcula estable (barrera

PROTEINAS CON PROPIEDADES ESPUMANTES

Las protenas globulares pueden ser eficaces agentes de

FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD DE LA

Temperatura, el tratamiento trmico moderado previo

Concentracin proteica, a medida que aumenta hasta 10%

PH >estabilidad cerca al PI (protenas situadas en la

FACTORES QUE AFECTAN LA EMULSIFICACION

CARACTERSTICAS DEL GLUTEN