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Bioquímica Vegetal
Tarea 2 Bioquímica de las Macromoléculas
Presentado a la tutora:
Paola Alexandra Moreno Núñez
Entregado por el estudiante:
Daniel Avila Flórez (1122654150)
Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD
Escuela de Ciencias Agrícolas, Pecuarias y Medio Ambiente
Agronomía
Septiembre 2024 10. las proteínas se componen de cuatro niveles de estructura.
Primaria: Se constituye por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica
Secundaria: Es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica como causa de la
formación de puentes de hidrógenos entre los átomos que componen el enlace peptídico.
Los puentes de hidrogeno se dan entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico.
Las estructuras mas frecuentes en el nivel secundario son:
• Hélice α: Se origina cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera
helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario.
• Lámina β: Recibe el nombre de lámina plegada. La cadena queda estirada y en
forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina en
ambos sentidos y de manera alterna.
Terciaria: Se originan a partir de las atracciones entre láminas β y hélices α. Esta
estructura es especifica en cada proteína y determina la función de esta.
Para que se formen proteínas terciarias es importante que se agrupen estructuras
llamadas dominios, básicamente son proteínas que tienen una estructura secundaria definida.
La estructura terciaria permite obtener proteínas de tipo fibroso donde las hélices o las
laminas que la conforman mantienen su orden original; las proteínas de tipo globular se
forman con estructuras al azar, hélices, laminas y acodamientos.
Cuaternarias: Implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por lo
tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma
de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc.
11. El plegamiento correcto de las proteínas es importante para su función biológica. Cuando una proteína no se pliega de manera idónea, puede tener implicaciones graves para la célula, en especial orgánulos como los cloroplastos, donde se llevan a cabo procesos vitales como la fotosíntesis. • Disminución de la eficiencia fotosintética: La eficiencia de la fotosíntesis se verá afectada, lo que puede tener un impacto negativo en el crecimiento y desarrollo de la planta. • Daño en la membrana tilacoidal: Los agregados de proteínas mal plegadas pueden dañar la membrana tilacoidal. • Producción de especies reactivas del oxígeno: El estrés causado por las proteínas mal plegadas puede generar la producción de especies reactivas del oxígeno, las cuales pueden dañar las biomoléculas y contribuir al envejecimiento celular.
12. El mecanismo de unión de oxígeno por las hemoproteínas se basa en la presencia
de un grupo hemo, que es una estructura compuesta por un átomo de hierro (Fe) en el centro
de un anillo porfirínico. El hierro en el grupo hemo puede existir en dos estados de oxidación: ferroso (Fe2+) y férrico (Fe3+). La unión del oxígeno al hierro en la hemoglobina es
facilitada por la presencia de residuos de histidina en la proteína que interactúan con el hierro
y estabilizan la unión del oxígeno. Además, la estructura tridimensional de la proteína
hemoglobina proporciona un entorno adecuado para la unión y liberación eficiente del
oxígeno.
El mecanismo de unión de oxígeno por las hemoproteínas implica la formación de un
complejo entre el hierro en el grupo hemo y el oxígeno molecular, facilitado por la estructura
tridimensional de la proteína y la interacción con residuos de histidina. Esta unión y
liberación de oxígeno es esencial para el transporte de oxígeno en el organismo.
13. comparación de Hemoglobina y leghemoglobina.
Características Hemoglobina Leghemoglobina
Tipo de organismo Animales Plantas
Transporta oxigeno de los Transporta oxígeno a los
Función principal pulmones a los tejidos, y nódulos de la raíz, para la CO2 de los tejidos a los fijación de nitrógeno pulmones. atmosférico.
Estructura Subunidades alfa y beta Estructura similar a la
hemoglobina. Secuencia de aminoácidos 80 % diferentes a la 80 % diferentes a la leghemoglobina. hemoglobina. Referencias
Academia Lab. (16 de Septiembre de 2024). Fitoglobina. Obtenido de
