ESCUELA DE ENFERMERIA. FACEQYN.

UNAM

Unidad V
Enzimas
PROF. Mgter Bqca Alicia Renée Duarte –
JTP. Bqca. Raquel María Fretes.

2017

Enzimas. Propiedades y acciones. Clasificación. Ejemplos. Interpretación de la acción enzimática: su

aplicación en bioquímica clínica. Ciclos de transformación de materia y energía
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Introducción
Todas las funciones de las células así como de cada tejido, órgano y del cuerpo mismo, están
determinadas por cambios en su estado bioquímico que están dados por un sinnúmero de reacciones
químicas que dependen de la actividad de las enzimas. Estas tienen el poder de catalizar, facilitar y regular
los procesos síntesis de componentes y obtención de energía a partir de los nutrientes incorporados con la
dieta. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas
pueden considerados finalmente como las unidades fundamentales de la vida.
Estructura y función
Todas las enzimas son proteínas que poseen una única secuencia de aminoácidos y estructura
tridimensional y globulares. Enzimas como pepsina, tripsina y quimotripsina están formadas solo por
aminoácidos. Otras contienen además de aminoácidos un componente orgánico no proteico y / o un ion;
por ejemplo, la carboxipeptidasa que es de origen pancreático contiene un átomo de cinc. Algunas
enzimas solo pueden ejercer su acción catalítica en asociación con otra molécula no proteica a la cual se
denomina coenzima. Ambas porciones proteica y no proteica son indispensables para la actividad de la
enzima y el sistema completo se llama holoenzima.
Las enzimas son los catalizadores biológicos producidas por la célula, y no requieren de la célula intacta
para su cumplir actividad.
“Un catalizador es una sustancia que acelera o retarda una reacción química, sin participar en ella”
Por lo tanto, las enzimas son capaces de acelerar y terminar una reacción química, sin embargo, no inician
la reacción ni alteran el grado en el cual tienen lugar. Se llama sustrato al a sustancia sobre la que actuara
la enzima puede ser un hidrato de carbono, proteína, molécula simple
Como todos los catalizadores entran en la reacción pero sin transformarse de acuerdo al siguiente
esquema

E+S (ES) P+E

Aquí la enzima E entra en reacción combinándose con el sustrato reactante S para formar ES, este
complejo intermediario se disocia dando el producto P y devuelve al sistema la enzima sin transformar .
Una enzima cataliza solamente una reacción química determinada, esto es tienen especificidad de
acción, lo que es una propiedad de importancia de las enzimas. Una enzima actúa sobre un sustrato para
realizar una acción.
Otra característica importante de las enzimas es que su actividad se afectada por parámetros como el Ph
y la temperatura. Existe un pH más adecuado para la actividad catalítica, este es el llamado pH óptimo.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad porque pueden provocar la desnaturalización de la proteína. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Por esto los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular y los estados ya
sea de alcalosis o acidosis deben ser rápidamente controlados.
La acción enzimática es óptima a la temperatura corporal. La elevación de la temperatura acelera las
reacciones químicas así como la disminución la demora. Cuando se presentan cuadros de fiebre, el
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aumento de temperatura conlleva al aumento del metabolismo basal en un 12 % por cada grado
centígrado de temperatura. Esto hace que se consuman rápidamente las reservas de hidratos de carbono
y como las grasas son mal utilizadas como fuentes energéticas por estos pacientes, se movilizan los
aminoácidos musculares. Como consecuencia del aumento del metabolismo, hay mayor demanda
periférica de oxígeno y nutrientes por lo que se produce taquipnea y taquicardia, y la frecuencia cardíaca
suele aumentar 15 pulsaciones por minuto por cada grado centígrado de elevación de la temperatura.
Por lo tanto, situaciones patológicas como la acidosis o alcalosis metabólica o elevación de Tª (fiebre)
pueden alterar la forma en que las reacciones químicas que rigen nuestro organismo se llevan a cabo.

Nomenclatura
Las enzimas se designan agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan. Por ejemplo:

Sustrato Enzima

almidón amilasa

urea Ureasa

lactosa lactasa

También suelen designarse la enzima según el tipo de reacción catalizada, por ejemplo, oxidasas o
descarboxilasas indican enzimas que catalizan la oxidación o descarboxilación del sustrato.
Por otra parte, ciertas enzimas tienen nombres arbitrarios que no siguen nomenclatura alguna. Entre
ellas, la ptialina, la pepsina del jugo gástrico, la tripsina y la quimotripsina del jugo pancreático, etc .

Enzimas como reactivos

Se utilizan mucho en los análisis de laboratorio para determinar la concentración de un sustrato, por
ejemplo para determinar la glucemia, esto es, para determinar la concentración de la glucosa sanguínea.
Las técnicas analíticas asadas en reacciones enzimáticas tienen la ventaja de ser altamente específicas
sensibles y de acción rápida
Enzimas en tecnología alimentaria
Tienen múltiples usos beneficiosos pero también generan problemas cuando deterioran los alimentos.
Fenómenos tan importantes en la tecnología actual, como las reacciones de pardeamiento enzimático (frutas), de
rancidez (grasas y aceites), de coloración (vegetales verdes), son ejemplos muy conocidos de la intervención de
enzimas. Estas sustancias catalizadoras de los procesos vitales pueden presentarse extraordinariamente activas
durante el periodo posterior a la cosecha (alimentos vegetales) y los cambios que ellas determinan pueden influir en
forma considerable sobre los caracteres organolépticos, textura y presentación del producto terminado. Así como
hay enzimas perjudiciales que deben ser inactivadas en el momento oportuno, hay otras que la tecnología de los
alimentos utiliza para una mejor preparación del alimento, como lo son las enzimas de filtración o de clarificación, las
enzimas proteolíticas, para ablandar las carnes. La glucosa-oxidasa, que permite eliminar la glucosa de ciertos
alimentos, para evitar su pardeamiento posterior
En los seres vivos
Las funciones en los seres vivos son muchas catalizando reacciones necesarias para la vida las más
conocidas de las enzimas se encuentra la de participar en la digestión y absorción de los nutrientes, a
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partir de los alimentos. Las enzimas digestivas son aquellas que permiten la utilización de los alimentos
que consumimos a través de la modificación estructural de los componentes presentes en los alimentos
tales como proteínas, lípidos, o hidrato de carbono, por lo tanto son fundamentales para el proceso
digestivo en su totalidad. Una vez absorbido los nutrientes otras enzimas se encargaran de extraer de
ellos la energía o sintetizar nuevos compuestos o modificar sustratos para que puedan ser eliminados.
Existen diferentes tipos de enzimas digestivas, de acuerdo a su función que cumplen en el proceso:
• Lipasas: Son las que digieren las grasas descomponiéndolas en ácidos grasos.
• Proteasas: Rompen los enlaces péptidos de las proteínas.
• Amilasas: Degradan los almidones y los azúcares complejos de la dieta.
• Ptialina: Es una enzima presente en la saliva que actúa en medio básico hasta que se inactiva
cuando el alimento ha llegado al estómago.
Niveles enzimáticos como índice de enfermedad
En el laboratorio clínico la determinación de los niveles de enzimas a partir de muestras biológicas (suero
fundamentalmente) se utilizan como índice en el diagnóstico y pronóstico de procesos patológicos.

Sabemos que cada tejido u órgano tiene una función definida por
tanto requiere de enzimas específicas que le permitan llevar a cabo
esa función, por lo tanto posee un conjunto de enzimas,
habitualmente contenidas en el interior de sus células , ya sea
disueltas en el citoplasma o asociadas a organelas subcelulares.
Según sea la función, hay enzimas que se encuentran en mayor
concentración en unos tejidos que en otros, o que son específicos de
un determinado tipo celular.
Después del daño tisular grave como por ejemplo, un infarto del
miocardio o pulmonar, trituración de un miembro o siguiendo a una multiplicación celular descontrolada
(por ejemplo, carcinoma prostático), pueden provocar modificaciones de la permeabilidad de las
membranas celulares o lesiones más profundas que llevan a la destrucción celular las enzimas propias de
tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el
suero sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para él diagnóstico y él pronóstico de la
patología.
La mayor parte de las enzimas encontradas en suero no realizan una función fisiológica en el mismo, sino
que son liberadas a la circulación durante el intercambio normal de los tejidos. Bajo condiciones
patológicas, los niveles séricos de algunas enzimas pueden elevarse, por ejemplo, después de un infarto
las células infartadas liberan sus enzimas a la circulación. O en caso de la cirrosis hepática donde el daño
tisular grave deteriora la capacidad del hepatocito para producir enzimas (ureasa y otras) que catalizan la
síntesis de urea a partir amoniaco tóxico con la consiguiente intoxicación con amoniaco y por ultimo coma
hepático.
Un conjunto de enfermedades genéticas raras, con frecuencia debilitantes y a menudo mortales,
proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al
deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima. Por ejemplo La enfermedad llamada
fenilcetonuria se debe a un error en el metabolismo de los aminoácidos; afecta a los lactantes y
determina el bloqueo del metabolismo del aminoácido fenilalanina; los productos metabólicos
acumulados pueden causar lesiones cerebrales. O también la galactosemia es un error del metabolismo
de los hidratos de carbono que consiste en la ausencia de la enzima necesaria para que la galactosa se
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transforme en glucosa; la consiguiente incapacidad para metabolizar los azúcares de la leche determina la
acumulación de galactosa en la sangre, lo que puede lesionar el cerebro y el hígado, y favorecer la
formación de cataratas y el retraso mental
Enzimas cardíacas
La medición del nivel en sangre de determinadas enzimas ayuda a identificar un infarto de miocardio,
proceso en el cual un área del músculo cardíaco queda sin irrigación sanguínea, se produce destrucción
(necrosis) de tejido y paso de enzimas desde la zona lesionada a la circulación sanguínea cuya presencia
puede detectarse en la sangre. Una de estas enzimas es la creatinina cinasa (CK). La creatinina cinasa se
encuentra fundamentalmente en los músculos y el cerebro. La fracción que se encuentra en el miocardio
se llama CK-MB y cuando se produce la muerte de células miocárdica tras un infarto, hay una
concentración superior de la enzima cardiaca CK-MB en sangre debido a que el miocardio la libera en
mayor cantidad. Se eleva entre las 6 y las 8 horas tras el infarto y se normaliza entre 24 y 48 horas
después.
Otras proteínas miocárdicas que se liberan y posibilitan el diagnóstico del infarto son la troponina I y la
troponina T. Estas enzimas son las más adecuadas para realizar una prueba rápida y diagnosticar un
infarto de miocardio tras pocas horas por medio del estudio enzimático, se detectan valores elevados de
estas enzimas en sangre a las pocas horas, alcanzando su concentración máxima entre las 12 y las 48
horas, permaneciendo elevadas hasta los 7 a 10 días.
Se puede detectar además en el plasma un brusco aumento de otras enzimas , particularmente la
glutámico - oxaloacético transaminasa ( GOT ) , lactato deshidrogenasa ( LDH ), abundantes en el
miocardio . La magnitud y persistencia de esas enzimas en el plasma tiene valor diagnóstico y pronóstico
en pacientes afectados de infarto.

Enzimas hepáticas
Las enfermedades hepáticas que se acompañan de alteraciones celulares, también se produce aumento
de la actividad de transaminasas GOT, GPT y LDH en el plasma.

Enzimas prostáticas
La fosfatasa ácida prostática, se encuentra principalmente en los hombres en la glándula prostática y en el
semen, se mide esta enzima con el fin de determinar la salud de la glándula prostática. La disfunción
prostática ocasiona la liberación de fosfatasa ácida (FA) en el torrente sanguíneo.
Enzimas óseas
Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo
particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y riñón. Tanto el aumento, así como su disminución en
plasma tienen significado clínico acompañado de otros estudios
complementarios y adecuada anamnesis.

Como se puede apreciar, son numerosas las enfermedades que Un resultado negativo de los
se acompañan de incremento de algún tipo de actividad
marcadores enzimáticos realizado a
enzimática en el plasma. Una enumeración de las mismas
estaría fuera de lugar aquí. Sólo se pretende destacar la las 12 horas del inicio de los síntomas
importancia que, desde el punto de vista del diagnóstico excluye el infarto de miocardio
clínico, ha adquirido la determinación de enzimas en plasma.
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Las enzimas y el Metabolismo

Metabolismo: El origen de la palabra metabolismo viene de la voz griega metabolé que quiere decir
cambio, transformación. Y, para que esto ocurra dependen de la realización simultánea de centenares de
reacciones metabólicas reguladas con absoluta precisión por las enzimas que se encargan de activar,
controlar y terminar todas estas reacciones. Cada reacción está a su vez coordinada con muchas otras que
se producen en todo el organismo. Estas reacciones químicas no tienen lugar en una forma aislada sino
que se crean vías en las que el producto de una es el sustrato para otra reacción. Estas vías se pueden
clasificar como anabólicas y catabólicas. Podemos decir entonces que el metabolismo es:

“Un conjunto integrado de reacciones químicas que tienen lugar en el organismo y que nos capacitan
para extraer energía del medio y utilizarla para sintetizar bloques de construcción que se emplean para
fabricar las proteínas, los carbohidratos y las grasas”.

O más sencillamente se podría definir como:

“el conjunto de transformaciones de sustancias y energía que tiene lugar en los seres vivos"
Vías catabólicas y anabólicas

Anabolismo o biosíntesis y catabolismo.

Se llama anabolismo, o metabolismo constructivo, al conjunto de las reacciones de síntesis necesarias
para el crecimiento de nuevas células y el mantenimiento de todos los tejidos. A través de este proceso se
obtienen moléculas complejas a partir de otras más simples, por ejemplo proteínas a partir de
aminoácidos y glucógeno de la glucosa. Las reacciones de síntesis requieren energía que proviene de la
hidrólisis del ATP
El catabolismo, o metabolismo destructivo, es un proceso continuo centrado en la producción de la
energía necesaria para la realización de todas las actividades físicas externas e internas. Implica reacciones
de degradación, de moléculas complejas ricas en energía, tales como las proteínas, los carbohidratos y
lípidos, para dar lugar a otras más simples, por ejemplo agua, dióxido de carbono y derivados
nitrogenados. La energía liberada en este proceso es “capturada” como ADENOSÍN TRIFOSFATO (ATP) y
es almacenada para ser utilizada en reacciones sintéticas.
Las pautas de crecimiento y degradación de un organismo son
consecuencia del equilibrio entre estas fuerzas opuestas del La materia y la energía
anabolismo (síntesis) y el catabolismo (destrucción). Ambos necesaria para que el
procesos actúan durante toda la vida Las primeras fases de la vida organismo pueda
constituyen un periodo de crecimiento (aumento de peso y talla), cumplir sus funciones
caracterizado por el predominio de la actividad anabólica sobre la vitales son
catabólicas Cuando ambos procesos están equilibrados, se dice suministradas por los
que el organismo se encuentra en equilibrio dinámico. Y cuando el alimentos.
catabolismo supera al anabolismo, como ocurre en periodos de
ayuno o enfermedad, el organismo pierde peso o en las últimas
etapas de la vida.
Ciclos de transformación de materia y energía
Cada día el cuerpo humano necesita una cantidad determinada de energía. Las células utilizan esta
energía para vivir y ejecutar sus diversas funciones. Los alimentos que ingerimos contienen una multitud
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de sustancias que nuestro cuerpo necesita para su correcto funcionamiento y crecimiento. Entre ellas,
encontramos tres grupos moleculares a partir de las cuales podemos obtener la energía necesaria. Estos
grupos son los hidratos de carbono (o carbohidratos), las grasas (o lípidos) y las proteínas. Los
carbohidratos son la fuente principal de energía, las proteínas son la fuente auxiliar y las grasas son la
reserva energética más importante del cuerpo.
Una característica exclusiva de los organismos vivos es la capacidad para consumir los propios tejidos una
vez agotadas todas las demás fuentes de energía

Pasos para la obtención de energía

Como veremos a continuación el proceso de la obtención de energía es complejo y se lleva a cabo en
varias etapas que se inician inclusive antes del consumo de los alimentos, cuando realizamos la selección
de los que vamos a consumir. Durante este proceso se originan varias sustancias pero la más importante
es el ATP (trifosfato de adenosina). Esta molécula es el transportador de energía más importante en las
células y es considerada como la “moneda energética universal”, porque ejerce la misma función en todos
los seres vivos. Estudiaremos el proceso muy simplificado y paso a paso para poder interpretarlo.
En la siguiente imagen observamos un esquema de los pasos necesarios para la producción de ATP:

Primer paso: La digestión

En están etapa interviene todo el sistema digestivo y sus enzimas. Con el objeto de lograr la
desintegración de las moléculas complejas contenidas en los alimentos en sus componentes más sencillos,
para que ellos puedan ser absorbidos a nivel intestinal. Este proceso inicia en la boca con la masticación y
la saliva y continúa en el estómago por medio de los movimientos peristálticos y el jugo gástrico. La bilis y
el jugo pancreático que son liberados en el intestino completan la digestión. De esa manera obtenemos
como productos finales la glucosa (procedente de los carbohidratos mediante la acción lítica de varias
enzimas como amilasa), los ácidos grasos (a partir de los lípidos mediante las lipasas) y los aminoácidos
(elementos básicos de las proteínas, mediante un proceso llamado proteólisis).
Segundo paso: Absorción y distribución
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A lo largo del intestino delgado, las células intestinales absorben los nutrientes fraccionados y llevados a la
sangre o a los vasos linfáticos, que a su vez desembocan en la corriente sanguínea. Así, la glucosa, los
lípidos y los aminoácidos son distribuidos a todas las células del cuerpo a través de la circulación
sanguínea. Es importante mencionar que no todas las células
utilizan los nutrientes de la misma manera. Los eritrocitos
por ejemplo, metabolizan únicamente la glucosa porque no El ATP, (un compuesto que tiene
disponen de mitocondrias. enlaces fosfato ricos en energía) es
entonces la "fuente de energía" que
Tercer paso: Transformación en acetil-CoA
pondrá en marcha las demás
Una vez en las células, las sustancias obtenidas por la funciones de la célula
digestión sufren transformaciones por la acción de enzimas
para formar el piruvato (por medio de la glucólisis) o el
acetoacetato (en el caso de los aminoácidos y los ácidos grasos). A continuación, estas dos sustancias son
oxidadas para convertirse en acetil-CoA, una molécula que se compone de un grupo acetil (procedente del
piruvato o del acetoacetato) unido a la coenzima A.
La glucólisis o glicólisis ocurre en el citoplasma celular y en ausencia de oxígeno, es la vía metabólica encargada de
transformar la glucosa con la finalidad de obtener energía para la célula. Consiste en reacciones enzimáticas
consecutivas que convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, el cual es luego transformado en acetil-coA
para continuar en otras vías metabólicas aeróbica en la mitocondria y así continuar generando energía.

Sin embargo, cuando las células no posean mitocondrias (ej: eritrocito) o cuando requieran de grandes
cantidades de ATP (ej.: el músculo al ejercitarse), el piruvato sufre fermentación que permite obtener 2
moles de ATP por cada mol de glucosa, por lo que esta vía es poco eficiente respecto a la fase aeróbica de
la glucólisis. El tipo de fermentación mientras que en músculo, eritrocitos y algunos microorganismos se
produce fermentación láctica, que da como resultado ácido láctico o lactato.
Cuarto paso: Ciclo de Krebs
En las mitocondrias el acetil-coA toma parte en el Ciclo de Krebs (también denominado ciclo del ácido
cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos). De este ciclo proceden las moléculas NADH y FADH, unos
reductores necesarios para el funcionamiento de la cadena respiratoria.
La cadena respiratoria se compone de una serie de reacciones redox (reducción-oxidación), cuyo
resultado es la producción de energía térmica (calor). Esta energía en fin se utiliza para la síntesis de ATP a
partir de ADP (Difosfato de Adenosin) y un grupo fosfato mediante el proceso metabólico de fosforilación
oxidativa.
Nuestro cuerpo es capaz de obtener energía a partir de los tres grupos moleculares mencionados arriba,
pero los carbohidratos son la fuente más adecuada porque durante su metabolización no se producen
compuestos “dañinos”, como ocurre en la metabolización de las proteínas por ejemplo se obtiene el
amoníaco tóxico, que necesita ser trasformado para su excreción.
El catabolismo de una molécula de glucosa (C6H12O6) genera 36 moléculas de ATP (en neto), 6 moléculas
de agua (H2O) y 6 moléculas de dióxido de carbono (CO2). No se producen sustancias tóxicas o no
deseables que necesitan ser ulteriormente tratadas, en cuanto el CO2 se elimina desde los pulmones por
espiración. .
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Bibliografía
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 Babor Aznarez. Química General Moderna. Ed. Marín..
 Rakoff, Rose. “Química Orgánica Fundamental”
 Fuente: http://www.ejemplos.co/20-ejemplos-de-enzimas-digestivas/#ixzz4is0XT7EZ
 Schmidt Hebbel, H. y Pennacchiotti Monti, I. (2001).Las enzimas en los alimentos : su importancia en la
Química y la Tecnología de los alimentos. Disponible en http://www.repositorio.uchile.cl/handle/2250/121426