Cuestionario de Bioquímica II 2do Periodo

UNIDAD III
BIOQUIMICAS DE LAS PROTEINAS.
UNIDAD IV
METAB DE COMPUESTOS NITROGENADOS
Capítulo 3 - Bioquímica clínica de proteínas y compuestos Nitrogenado.
1. Que son Proteínas
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en los seres
vivos, constituyendo cerca del 50 % del peso vivo (en base seca).
Son también las biomoléculas más versátiles en cuanto a
funcionalidad, y esta versatilidad funcional está determinada por el
número, la clase y la secuencia de los aminoácidos que componen
sus unidades estructurales.
2. Que son aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas pequeñas, con peso molecular
promedio de 130 Da. Todos tienen en común la presencia de un
grupo carboxilo y de un grupo amina unidos al mismo carbono (α),
y difieren entre sí en la estructura de su grupo residual (grupoR)
3. Como se clasifican los AA
Los aminoácidos pueden ser clasificados en cuatro grupos, en
función de la estructura de sus grupos residuales (grupos R), de
acuerdo con la polaridad y la carga.
(1) Aminoácidos polares sin carga (Asn, Cys, Gln, Ser, Tyr, Thr):
son hidrofílicos y su polaridad puede ser dada por los grupos
hidroxilo, amida o sulfhidrilo (tiol), que forman puentes de
hidrógeno con el agua; asparagina y glutamina son amidas de
los ácidos aspártico y glutámico.
(2) Aminoácidos polares cargados negativamente o aminoácidos
ácidos (Asp, Glu): la carga esta determinada por los grupos
carboxilo ionizados.
 (3) Aminoácidos polares cargados positivamente o aminoácidos
básicos (Arg, His, Lys): la carga positiva está determinada por
los grupos guanidino (Arg), imidazol (His) o amina (Lys).
(4) Aminoácidos no polares (Ala, Gly, Ile, Leu, Met, Phe, Pro,
Trp, Val): sus grupos R pueden ser alifáticos o aromáticos, y
en todos los casos hidrofóbicos.
Ojo. Los aminoácidos con cadenas laterales aromáticas (His, Phe,
Tyr, Trp) absorben la luz ultravioleta a 280 nm, constituyéndose en
la base para el análisis de proteínas, usando la espectrofotometría
de luz ultravioleta (UV).
El organismo de los mamíferos no puede sintetizar todos los
aminoácidos que forman parte de las proteínas. Diez de los veinte
aminoácidos proteicos son aminoácidos esenciales, esto significa
que deben ser incorporados en la dieta de los mamíferos. Sin estos
aminoácidos el organismo no puede sintetizar las proteínas de
reposición y las requeridas en los procesos de crecimiento o
aquellos procesos que exigen síntesis proteica (gestación,
lactación, etc.).
4. Cuáles son las propiedades químicas de los AA
 Los aminoácidos pueden estar ionizados en soluciones
acuosas, en por lo menos dos grupos ionizables: el grupo ácido
(carboxilo) y el grupo amina del carbono α.
 Los α-aminoácidos en forma dipolar pueden actuar como
ácidos al ceder protones y como bases al aceptar protones,
teniendo por tanto doble propiedad, por lo cual son llamados
compuestos anfóteros, o sea que actúan como ácido o como
base dependiendo del pH del medio.
 Mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch es posible
calcular la proporción de las formas receptora/ donadora de
protones en un determinado pH. El pH del medio determina el
estado de protonación de los grupos amina y carboxilo de los
aminoácidos y, por tanto, determina su carga eléctrica. Esta
característica es importante para los métodos de análisis de los
 aminoácidos, pues cada aminoácido tiene diferentes pK para
sus grupos amina y carboxilo y para aquellos grupos
susceptibles de ser ionizados, existentes en sus residuos.
5. Como se clasifican las Proteínas
Por su forma y Solubilidad
(1) Por la forma, las proteínas pueden ser fibrosas y globulares.
 proteínas fibrosas son insolubles en agua, largas y
resistentes, generalmente constituyendo estructuras como
la α-queratina del pelo y la lana, la fibroína de la seda o
el colágeno del tejido conectivo.
 Las proteínas globulares son solubles en sistemas
acuosos y se doblan sobre sí para dar una forma esférica.
La mayoría de las proteínas son de tipo globular,
incluyendo las enzimas, las hormonas proteicas, las
proteínas transportadoras, los anticuerpos, y las proteínas
de membranas y ribosomas.
(2) Por la solubilidad, las proteínas pueden ser: (a) albúminas:
solubles en agua y soluciones salinas; (b) globulinas: poco solubles en
agua, pero solubles en soluciones salinas; (c) prolaminas: solubles en
soluciones de etanol a 70 % pero insolubles en agua, ricas en arginina;
(d) histonas: proteínas básicas, solubles en soluciones salinas; (e)
escleroproteínas: insolubles en agua y soluciones salinas, ricas en
glicina, alanina y prolina.
1. Que son Péptidos
Son enlaces que se hacen posibles formar proteínas, de menor o
mayor tamaño.
2. Tipos de Péptido de acuerdo al nr de AA
Pueden ser di péptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3
aminoácidos), tetrapéptidos (4 aminoácidos), y así sucesivamente
hasta oligopéptidos (10-20 aminoácidos) o polipéptidos, los cuales
tienen pesos moleculares de hasta 10.000 Dal (cerca de 90
aminoácidos) Polipéptidos mayores con función conocida se
consideran proteínas.
3. Distintas funciones de los péptidos
Existen algunos péptidos pequeños con actividad biológica,
principalmente teniendo funciones de hormonas o de transmisores
nerviosos (como la oxitocina o las endorfinas).
4. Nombre Hormonas Peptídicas
Algunas hormonas peptídicas de bajo peso molecular incluyen
insulina (51 aminoácidos), glucagón (29 aminoácidos), ACTH
(39 aminoácidos), GnRH (10 aminoácidos), oxitocina (9
aminoácidos) y TRH (la menor hormona peptídica, con 3
aminoácidos
5. Cuales son los niveles de organización estructural de las proteínas
Esta organización depende de los aminoácidos que conforman las
proteínas y de cómo esos aminoácidos interactúan entre sí para
dar una conformación determinada. Un cambio en la conformación
generalmente lleva a la inactividad de la proteína. Las proteínas
con su conformación funcional, o sea aquella necesaria para su
actividad biológica, se denominan proteínas nativas. Existen cuatro
niveles de estructuración de las proteínas:
 Estructura primaria: se refiere al número, tipo y secuencia de
los aminoácidos que conforman la proteína, así como a la
localización de los enlaces disulfuro y los enlaces intra- e
intercatenarios, los cuales pueden ser enlaces no
covalentes ,tales como puentes de hidrógeno, interacciones
iónicas, interacciones hidrofóbicas e interacciones de Van der
Waals.
 Estructura secundaria: es la relación estérica o espacial que
tienen los aminoácidos entre sí, la cual puede ser de forma
muy ordenada, como en la queratina, orientados en una espiral
en forma de α-hélice a lo largo de un eje (α-hélice). Estas
estructuras son muy estables y rígidas, mantenidas por
puentes de H.
 Estructura terciaria: es consecuencia directa de la estructura
secundaria y corresponde a la relación estérica total de la
proteína, es decir, estableciendo las regiones o dominios de la
 molécula. Dependiendo de la proporción de formas
estructurales secundarias las proteínas pueden dar estructuras
terciarias correspondientes a proteínas fibrosas o globulares.

 Estructura cuaternaria: esta estructura es exclusiva de las

proteínas oligoméricas, esto es, aquellas que poseen más de
una cadena unidas por enlaces covalentes.
Ojo; Existen algunas proteínas que poseen grupos químicos
diferentes a aminoácidos, tales como lípidos, carbohidratos o
metales, llamadas proteínas conjugadas, siendo su grupo no
peptídico el prostético. Ejemplos de proteínas conjugadas (y
sus grupos prostéticos) son: lipoproteínas (lípidos), glicoproteínas
(carbohidratos), metaloproteínas (metales), fosfoproteínas
(fosfatos), hemoproteínas (grupo hemo), o flavoproteínas
(nucleótidos flavínicos).
6. Solubilidad de las proteínas
La solubilidad de las proteínas globulares está afectada
por los siguientes factores:
 Adición de sales: puede aumentar (saltingin) o disminuir
(salting out) la solubilidad de una proteína.
 2. Adición de solventes orgánicos: los solventes orgánicos
tienen baja constante dieléctrica, esto es, poseen poca
capacidad para mantener dos cargas separadas, permitiendo
que las moléculas de proteína interactúen entre sí y precipiten.
 Calentamiento: en forma moderada el calor ayuda a disolver
las proteínas, pero pasando cierto límite, el cual varía de
acuerdo a la proteína, ocurre desnaturación de esta. La
proteína desnaturada pierde su estructura terciaria debido a la
pérdida de las interacciones débiles, se desdobla, formando
una estructura aleatoria, y se precipita, aunque sin perder su
estructura primaria, esto es, sin que ocurra ruptura de los
enlaces peptídicos y por tanto sin pérdida de sus
características nutricionales. No obstante, en la desnaturación
 ocurre pérdida de la acción biológica de la proteína, pues esta
acción depende de la estructura terciaria (proteína nativa).
 Variación del pH: el pH afecta el grado de ionización de los
grupos disociables en los residuos de los aminoácidos, o sea
que el pH afecta la carga de las proteínas
7. Funciones de las Proteínas
Las proteínas son las moléculas más abundantes y más versátiles
de las células. Entre sus múltiples funciones están las siguientes:
 Estructura: muchas proteínas sirven de soporte estructural o
protector en diversos organismos. Por ejemplo, colágeno en
tendones, cartílagos y tejido conjuntivo; elastina en
ligamentos;
queratina en cuernos, cascos, pelo, plumas, uñas y
caparazones; fibroína en la seda y en las telas de araña; resilina
en las alas de los insectos.
 Hormonas: gran número de hormonas son proteínas o
péptidos. Los órganos endocrinos que producen hormonas
proteicas incluyen hipotálamo, hipófisis, páncreas,
paratiroides, tracto gastrointestinal y placenta.
 Enzimas: estos compuestos ejemplifican la gran diversidad de
las proteínas existentes, ya que son catalizadores biológicos
altamente específicos para cada sustrato. ( Existen más de 2mil
Enzimas)
 Transporte: las proteínas en la sangre son el vehículo de
transporte de muchos nutrientes. Las lipoproteínas transportan
triglicéridos, fosfolípidos y colesterol, la hemoglobina
transporta O2 dentro de los eritrocitos, la transferrina
transporta hierro, la ceruloplasmina transporta cobre, la
albúmina transporta ácidos grasos, calcio y hormonas
esteroides; ciertos tipos de globulinas transportan hormonas
esteroides y tiroidianas.
 Receptores: muchas hormonas actúan a través de receptores
proteicos localizados en las membranas plasmáticas, en el
citosol o en el núcleo de las células blanco.
  Defensa: las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas
producidas por los linfocitos B especializadas en defender el
organismo de elementos extraños. El fibrinógeno y la trombina
son proteínas de defensa que actúan en la coagulación
sanguínea.
 Contracción: actina y miosina son proteínas que hacen parte de
la estructura de la célula muscular y tienen la propiedad de
contracción muscular. La tubulina y la dineína son también
proteínas contráctiles que actúan en cilios y flagelos, así como
en la cauda de los espermatozoides para permitir su
locomoción.
 Reserva de nutrientes: la albúmina es una proteína de la sangre
que sirve como almacenadora de aminoácidos; la ovoalbúmina
es proteína de reserva de nutrientes en el huevo, y la caseína
tiene esta función en la leche; la ferritina es una proteína que
almacena hierro.
8. Donde se digieren y Absorben las proteínas:
 Monogastricos
Las proteínas que llegan al tracto gastrointestinal de los animales
monogástricos son atacadas en primera instancia en:
a) El estómago; por el ácido clorhídrico (HCl), secretado por las
células parietales de las glándulas gástricas, lo que causa
desnaturación proteica. También actúa la pepsina enzima
proteolítica secretada por las células principales del epitelio
gástrico en la forma de pepsinógeno el cual es rápidamente
activado a pepsina debido al medio ácido del estómago (alrededor
de 2,0). La contribución del estómago para el proceso digestivo de
las proteínas es del 20 %. La pepsina hidroliza las proteínas en su
extremo amino terminal, donde haya aminoácidos aromáticos
(Tyr, Phe, Trp).
b) La digestión de las proteínas es completada en el duodeno, donde
las enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas terminan de
hidrolizar los péptidos. Estas enzimas (tripsina, quimotripsina y
 carboxipeptidasa) son secretadas como zimógenos inactivos
(tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasa). El
tripsinógeno es activado a tripsina por una enzima secretada por
las células intestinales: la enteropeptidasa. activar el
quimotripsinógeno y la pro-carboxipeptidasa. La tripsina y la
quimotripsina atacan los enlaces peptídicos de la proteína con
diferente especificidad: la tripsina ataca uniones Lys-Arg y la
quimotripsina ataca el extremo carboxilo donde haya Phe, Tyr o
Trp. La carboxipeptidasa, junto con otras enzimas secretadas por
las células de la mucosa duodenal, como aminopeptidasa y
dipeptidasa, son exopeptidasas, o sea que atacan solamente
enlaces peptídicos de aminoácidos terminales.
Ojo. La secreción enzimática está controlada hormonalmente: la
actividad secretoria en el estómago es controlada por la gastrina (17
aminoácidos), hormona secretada por las células G de la región pilórica
del estómago, y que estimula las células parietales para secretar ácido
clorhídrico. El estímulo para la secreción de gastrina es la presencia de
proteínas en el estómago y la excitación del nervio vago. La
colecistoquinina (CCK), hormona polipeptídica de 33 aminoácidos, es
secretada por la mucosa del duodeno y del yeyuno, por estimulación
vagal y la presencia de péptidos en el tracto digestivo. Esta hormona
estimula la secreción enzimática del páncreas, además de aumentar la
motilidad del estómago y del intestino, al tiempo que estimula la
secreción biliar y la contracción vesicular. La acción de la CCK es
ayudada por la secretina, otra hormona intestinal de 27 aminoácidos,
que estimula el páncreas para secretar bicarbonato y así elevar el pH
intestinal a cerca de 7,0, lo cual es necesario para alcanzar el pH óptimo
de las enzimas proteolíticas del páncreas. Otras hormonas tienen
función inhibitoria sobre la secreción gástrica: la secretina, el
péptidogástrico inhibitorio (GIP) y el péptido intestinal vasoactivo
(VIP).
Los productos resultantes de la hidrólisis enzimática de las proteínas son
aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos, que son absorbidos en los 2/3
proximales del intestino delgado. La absorción de los aminoácidos
y de los oligopéptidos producidos por la hidrólisisde los péptidos se
realiza por un mecanismo activo. Después de absorbidos, en la célula
epitelial del intestino delgado se realiza una hidrólisis total para que
solo salgan aminoácidos libres al sistema portal hepático. La única
excepción a este tipo de absorción se observa en los mamíferos
neonatos, en los cuales ocurre absorción de inmunoglobulinas del
calostro en las primeras 48 horas de vida, mediante un mecanismo de
pinocitosis
Ojo ojo: Este evento es especialmente importante en especies con
placentación epitelio-corial (rumiantes, cerda, yegua), en las cuales no
hay mezcla de sangre materna y fetal durante la gestación, por tanto, no
hay transmisión placentaria de γ-globulinas.
 Poligástricos
a) Las proteínas que entran al rumen son rápidamente degradadas por
los microorganismos hasta aminoácidos, los cuales son reutilizados
por las bacterias para sintetizar sus propias proteínas. Parte de los
aminoácidos son degradados hasta amonio y esqueletos
carbonados. Estos últimos sufren fermentación hasta ácidos grasos
volátiles. Las bacterias del rumen son especialmente activas en los
procesos de síntesis proteica y pueden utilizar como sustratos para
esa síntesis, además de los aminoácidos, otras fuentes de nitrógeno
no proteico (amonio, nitratos, amidas) como precursores para
formar nuevos aminoácidos. Los protozoarios suplen sus
necesidades de proteínas consumiendo bacterias. La urea que
ingresa al rumen, sea con la dieta o con la saliva, es rápidamente
atacada por la ureasa, enzima de origen bacteriano que la hidroliza
en dos moléculas de amonio, liberando CO2: El NH4+ en el
rumen, en presencia de adecuada cantidad de compuestos
energéticos que sirvan de fuente de esqueletos carbonados, actúa
como sustrato para que las bacterias puedan sintetizar aminoácidos,
 los cuales a su vez son necesarios para la síntesis de proteína
bacteriana. El NH4 + en exceso en el rumen se absorbe en la forma
de NH3, y vía portal va al hígado, donde se metaboliza en el ciclo
de la urea. Esta sustancia puede pasar a la circulación (donde
recibe el nombre de BUN o nitrógeno ureico sanguíneo) ser
excretada por la orina, por la leche, o reciclada de nuevo al rumen
vías sanguínea o salivar.
b) La proteína microbiana es digerida en el abomaso y el intestino de
igual forma que en los Monogastricos, con absorción de
aminoácidos en el, duodeno y el yeyuno. En el ciego ocurre
hidrólisis proteica, pero no hay absorción de aminoácidos.
Ojo. Los anteriores eventos hacen que el rumiante economice
compuestos nitrogenados y obtenga proteína a partir de fuentes de
nitrógeno no proteico, como la urea, que es utilizada como fuente
suplementaria en la dieta de esos animales
En los animales carnívoros la concentración de urea está entre 21 a
60 mg/dL.
En los rumiantes los niveles sanguíneos de urea son elevados (23-
58 mg/dL) debido a la absorción de amonio por el rumen. En estos
animales el amonio se debe metabolizar en el hígado para dar urea,
la cual se recicla regresando al rumen vías sanguínea o salivar.
9. Resuma el catabolismo de las Proteinas
I. Los aminoácidos, unidades estructurales de las proteínas,
pueden oxidarse para contribuir con producción de energía en
el organismo
II. Las proteínas que se degradan para obtener aminoácidos con
destino a la oxidación pueden provenir de la dieta (proteínas
exógenas) o del propio organismo (proteínas endógenas).
III. También ocurre degradación oxidativa delos aminoácidos
cuando hay un exceso de ingestión de proteínas en la dieta y
para metabolizar parte de los aminoácidos producidos en la
proteólisis intracelular, la cual ocurre normalmente en todos
los tejidos del organismo.
 IV. Influenciado por el tipo de alimentación los animales
carnívoros pueden obtener 90 % de los requerimientos de
energía a partir de las proteínas de la dieta, mientras que en
los herbívoros solo una pequeña fracción de las necesidades
energéticas son cubiertas por proteínas exógenas..
V. El grupo NH4+ debe ser rápidamente metabolizado debido a
su toxicidad, sea mediante su incorporación a otros
aminoácidos para ser reciclado, o mediante su excreción en la
forma de urea (en los mamíferos) o de ácido úrico (en las
aves).

10. Resuma el catabolismo de aminoácidos

El catabolismo de los aminoácidos tiene lugar en el hígado,
principalmente, y una menor parte en el riñón. La primera etapa de la
degradación oxidativa de los aminoácidos es la separación del grupo
amina, la cual se realiza mediante dos rutas integradas: transaminación
y desaminación oxidativa. Los aminoácidos son degradados
oxidativamente cuando están en exceso, en el caso de dietas con un
nivel de proteínas que exceda las necesidades del organismo, en
situaciones en que las necesidades energéticas obligan a usar
aminoácidos como fuente de energía (agotamiento de las reservas de
glicógeno y de triglicéridos), o en el caso de proteólisis intracelular.
Las proteínas endógenas pueden sufrir hidrólisis hasta aminoácidos, que
pueden ser reciclados para la síntesis de nueva proteína, o funcionar
como sustratos energéticos. Por otro lado, si el organismo está en
balance positivo de proteínas (mayor ingreso que gasto), la proteólisis
endógena aumenta. En caso de balance neutro, la proteólisis endógena
también ocurre, aunque a una velocidad menor. En ese caso se
considera que la tasa de retorno metabólico diario de las proteínas está
en torno de 0,6 % del peso corporal (por ejemplo, una vaca de 500 kg
degrada 3.000 g de proteína endógena por día). El 25 % de esa proteína,
en la forma de aminoácidos, es completamente oxidada para la
producción de energía o es convertida en precursores gliconeogénicos
para la formación de glucosa. El 75 % restante se recicla para formar
nueva proteína.
La degradación oxidativa de los aminoácidos se realiza por rutas
catabólicas específicas, diferentes para cada uno de los veinte
aminoácidos proteicos, aunque todas las rutas convergen en uno de los
siguientes metabolitos: piruvato, acetil-CoA o compuestos
intermediarios del ciclo de Krebs. Con excepción de los que convergen
en acetil-CoA, los aminoácidos constituyen sustratos precursores de la
gliconeogénesis. El grupo amina de los aminoácidos (NH4+) se excreta
en forma de urea, ácido úrico o amonio, dependiendo de la especie
animal.

11. Como ocurre el catabolismo de los AA.

La primera etapa de la degradación oxidativa de los aminoácidos es la
separación del grupo amina, la cual se realiza mediante dos rutas
integradas:
 Transaminación: son realizadas por enzimas específicas
llamadas transaminasas o aminotransferasas, Esas enzimas
catalizan las reacciones conocidas como ‘biomoleculares
ping-pong’: el primer sustrato (aminoácido) se une al sitio
activo de la enzima y pierde su grupo amina, produciéndose
un α-cetoácido. Debido a esas reacciones los grupos amina
de los diversos aminoácidos son recogidos en un único
aminoácido: glutamato.
 Desaminación Oxidativa. Mediante la desaminación
oxidativa el glutamato que recoge los grupos amina de varios
aminoácidos en las reacciones de transaminación es oxidado
y desaminado, por acción de la enzima glutamato
deshidrogenasa, mediante una reacción que ocurre en la
mitocondria de los hepatocitos.
12. Destino del grupo amina.
El NH+ formado puede ser reutilizado para la síntesis de nuevos
aminoácidos o ser excretado en forma de urea, en el caso de los
vertebrados terrestres (animales ureotélicos), en forma de ácido úrico en
los reptiles y en las aves (animales uricotélicos), o en forma de amonio
en los peces (animales amoniotélicos). En la mitocondria hepática el
amonio se libera de la glutamina para formar glutamato mediante la
enzima glutaminasa. La glutamina es el principal transportador de
NH4+ en la sangre, teniendo mayores niveles sanguíneos que cualquier
otro aminoácido.
13. Ciclo de la Urea.
En ese proceso, que se realiza en el hígado, se incorporan dos grupos
amina y un CO2 en la molécula de urea. Las dos primeras reacciones
del ciclo ocurren en la mitocondria del hepatocito y las restantes en el
citosol. La formación de urea es un proceso endergónico, de alto
costo energético, en el que se gastan cuatro ATP:
14. Las reacciones del ciclo de la urea son las siguientes:
(a) Condensación de NH4+ y CO2:
(b) Formación de citrulina, que sale de la mitocondria al citosol
para continuar su ciclo.
(c) Condensación del aspartato con la citrulina
(d) Excisión de la arginina-succinato
(e) Hidrólisis de la arginina y formación de urea
15. Niveles sanguíneos de urea en Rumiantes y Monogastricos
 En los rumiantes los niveles sanguíneos de urea son elevados
(23-58 mg/dL) debido a la absorción de amonio por el rumen.
En estos animales el amonio se debe metabolizar en el hígado
para dar urea, la cual se recicla regresando al rumen vías
sanguínea o salivar, lo que significa un ahorro de la energía
necesaria para la formación de urea y agua para su excreción.
 En los animales carnívoros la concentración de urea está entre
21 a 60 mg/dL.
16. Vías catabólicas de los esqueletos carbonados de los
aminoácidos.
 Las rutas catabólicas de los aminoácidos varían en su actividad,
dependiendo de las necesidades energéticas o biosintéticas del
organismo. Existen veinte vías catabólicas, una para cada uno de
los
veinte aminoácidos proteicos, que convergen en cinco posibles
productos finales, los cuales pueden ingresar en el ciclo de Kreb
para seguir la oxidación total hasta CO2 y H2O, o para salir como
precursores de la gluconeogénesis, dependiendo del estado
metabólico del organismo.
 Vía acetil-CoA
Los aminoácidos triptófano, lisina, fenilalanina, tirosina,
leucina e isoleucina producen acetil-CoA y/o acetoacetil-CoA.
 Los aminoácidos que generan piruvato son alanina, glicina,
serina, cisteína y triptófano.
Ojo: En humanos existe una falla genética relacionad con el catabolismo
de la fenilalanina: una deficiencia en la síntesis de la enzima
fenilalanina hidroxilasa, que convierte fenilalanina en tirosina: La
deficiencia de fenilalanina hidroxilasa se conoce como fenilcetonuria y
consiste en la acumulación de fenilalanina, la cual no se puede
metabolizar normalmente. Por transaminación la fenilalanina pasa a
fenilacetato un cuerpo cetónico que da un olor característico a la orina.
La fenilcetonuria se presenta en 8 de cada 100.000 individuos y puede
causar severo retardo mental si no es tratada en el recién nacido.
 Vía α-cetoglutarato
Los aminoácidos arginina, histidina, glutamato, glutamina y prolina son
degradados vía α-cetoglutarato y entran directamente al ciclo de Krebs.
 Vía succinil-CoA
Los aminoácidos que son catabolizados vía succinato son metionina,
isoleucina, treonina y valina. La isoleucina también puede generar
acetil-CoA. Esas reacciones son de vital importancia en los rumiantes,
que dependen de esta ruta para convertir el propionato de origen
ruminal en glucosa, vía succinil-CoA.
  Vía oxalacetato (OAA)
Solamente dos aminoácidos, aspartato y asparagina, son catabolizados
vía OAA para entrar al ciclo de Krebs.
Ojo: Los aminoácidos que forman piruvato o metabolitos intermediarios
del ciclo de Krebs pueden formar glucosa vía gliconeogénesis y son
llamados ‘gliconeogénicos’. Cuatro aminoácidos pueden ser
gliconeogénicos o cetogénicos, dependiendo de la ruta que sigan:
triptófano, fenilalanina, tirosina e isoleucina.
17. Bioquímica del grupo hemo
El grupo hemo es un grupo orgánico funcional presente en varias
proteínas, como la hemoglobina o los citocromos, y en algunas enzimas,
como la catalasa. El grupo participa de reacciones de oxidorreducción
o en el transporte de oxígeno, gracias a la presencia de un núcleo de
hierro en su estructura.
18. Biosíntesis del grupo hemo
El grupo hemo puede ser producido prácticamente por todos los tejidos
de los mamíferos, aunque su síntesis es más importante en la médula
ósea (reticulocitos) y en el hígado, debido a las necesidades de
hemoglobina y citocromos, respectivamente. El hemo está compuesto
por un núcleo tetrapirrólico (anillo porfirínico) con un núcleo de hierro
en su interior. El grupo deriva de ocho residuos de glicina y de succinil-
CoA.
 Los núcleos pirrólicos están unidos entre sí através de puentes
metano.
 Cada núcleo pirrólico, en las posiciones de 1 a 8, pueden tener
grupos funcionales que podrían ser de acetil, propionil, metil, etil y
vinil.
 Cuando el núcleo tetrapirrólico no tiene esos grupos se llama
porfina.
  Cuando hay grupos funcionales en las posiciones 1 a 8 se llaman
porfirinas y tienen nombres específicos de acuerdo a los grupos
presentes.
 Las porfirinas más abundantes que se encuentran en casi todos los
vertebrados son las protoporfirinas, las cuales contienen cuatro
grupos metil, dos vinil y dos propionil, existiendo varias formas
isoméricas.
 La más abundante de esas formas es la protoporfirina IX (hemo),
presente en la hemoglobina (Hb), la mioglobina (Mb), y en la
mayoría de los citocromos, así como en las enzimas catalasa,
peroxidasa y citocromo oxidasa.
 También se puede encontrar en forma libre como metabolito
intermediario de los procesos de síntesis y degradación.
 El punto de control de la síntesis del hemo es la enzima δ-
aminolevulinato (ALA) sintetasa de la mitocondria, la cual es
inhibida por la hemina (ferriprotoporfirina) y requiere de piridoxal-
fosfato como cofactor.
 Deficiencias de esa vitamina llevarán a disminución de la síntesis
de hemo y, por tanto, de Hb (causando anemia)
Ojo: Los eritrocitos no tienen núcleo, mitocondrias ni ribosomas, así
que NO PUEDEN REALIZAR la vía metabólica de síntesis de la Hb,
que es hecha por los reticulocitos en la médula ósea. Las únicas vías
metabólicas que los eritrocitos pueden hacer son la glicólisis anaeróbica
y la vía de las pentosas-fosfato.
19. Degradación del grupo hemo
La Hb responde por 85 %-90 % de los pigmentos biliares formados. La
degradación de la Hb se inicia con la liberación de globina (fracción
proteica) de la fracción hemo. La globina sufre proteólisis hasta
aminoácidos, los cuales pueden ser reutilizados. El catabolismo del
grupo hemo de la Hb comprende:
(a) la degradación del anillo de porfirina, que implica un sistema de
procesamiento de sus productos hidrofóbicos, y
(b) retención y movilización del hierro, así como su reutilización.

Ojo: Los eritrocitos tienen una vida media que varía de acuerdo a la
especie: puede ser desde 30 días en las aves y hasta 160 días en las
vacas. En las demás especies los valores son de 60-80 días en perro,
gato, cerdo y conejo, y de 120-150 días en la cabra, la oveja y el
caballo. La vida media de los eritrocitos humanos es de 120 días. Los
eritrocitos son retirados de la circulación por reconocimiento de
cambios en la membrana y fagocitados por las células de Küpffer, del
sistema retículo-endotelial (principalmente en la médula ósea, bazo e
hígado).
20. Metabolismo de la bilirrubina
 La bilirrubina es producida no apenas por los eritrocitos seniles,
sino por el catabolismo de las todas las proteínas que contienen el
grupo hemo.
 La bilirrubina libre es poco soluble en la sangre, siendo
transportada por la albúmina y por la α2-globulina hasta el hígado,
donde es conjugada por la enzima glicuronil transferasa a
diglicurónido de bilirrubina.
 La bilirrubina conjugada es soluble en el plasma y se excreta por
la bilis y la orina.
 En el intestino, hidrolasas bacterianas reducen la bilirrubina para
formar urobilinógeno, compuesto incoloro.
 El urobilinógeno en el intestino es oxidado a estercobilina, uno de
los pigmentos de las heces.
 Parte del urobilinógeno en el intestino es reabsorbido y regresa a la
corriente circulatoria a excretarse vía biliar o urinaria.
 Del urobilinógeno producido en el intestino por de la bilirrubina,
20 % es reabsorbido y el resto es oxidado a estercobilina.
 La mayor parte de estercobilina se excreta con las heces y una
pequeña parte puede ser reabsorbida, convertida en urobilina
y excretada por la orina, confiriéndole su coloración amarilla.
 Del total de urobilinógeno reabsorbido, 90 % es reexcretado por la
bilis y solamente 10 % entra en la sangre y puede ser excretado en
la orina.
 Por tanto, el urobilinógeno presente en condiciones normales en la
orina representa apenas 1 %-2 % del total producido.
 El umbral renal de eliminación de bilirrubina conjugada es de 0,4
mg/dL.

21. Variaciones de bilirrubinemia entre las especies

 El caballo: puede presentar una ictericia fisiológica debido al

alto tenor de bilirrubina libre en condiciones normales,
especialmente en:
1.- ayuno (hasta 7 mg/dL), que se ve exacerbada con alto
consumo de carotenoides y xantofilas.
2.- En hepatopatías el caballo puede tener niveles de hasta 25
mg/dL de bilirrubina total, siendo menos de 10 % de ese valor
bilirrubina conjugada.
3.- En la anemia hemolítica y en anemia infecciosa equina los
niveles de bilirrubina total pueden ir a 70 mg/dL (la mayoría
bilirrubina libre).
4.- La causa de la hiperbilirrubinemia de ayuno en los
caballos es debida a la disminución de la excreción por el hígado
(debido a la ausencia de vesícula biliar), y no a una mayor
producción del pigmento

 Los Rumiantes: a diferencia de los equinos, no hay grandes

aumentos de bilirrubina, aun en disturbios hepáticos.
1.- Se considera que hay ictericia cuando los niveles de
bilirrubina directa en la sangre pasan de 2,0 mg/dL.
2.- En general se puede considerar que, si la bilirrubina en
exceso es más de 50 % conjugada, se trata de ictericia
hepática, y si es más de 90 % conjugada se trata de una
ictericia obstructiva.
 3.- Niveles proporcionalmente mayores de bilirrubina libre
reflejan una ictericia hemolítica.
4.- En bovinos y equinos es aconsejable utilizar otros
indicadores de la función hepática, diferentes de bilirrubina
(colesterol, albúmina, enzimas como ALT, GGT, LDH, FA).
5.- Se considera que un aumento muy grande de bilirrubina en
bovinos, debido a una lesión hepática, representa un estado
terminal con muy mal pronóstico.
22. Pigmentos biliares en la orina.
 Normalmente se encuentran niveles muy bajos de bilirrubina
conjugada en la orina de caballos, ovejas, cerdos y gatos.
 En el perro el umbral renal para bilirrubina conjugada es bajo.
Así, en disturbios hepáticos en esta especie, el nivel sanguíneo
de bilirrubina conjugada podría no aumentar mucho, pero el
nivel en la orina puede estar bastante elevado (bilirrubinuria)
 La bilirrubinuria también puede ocurrir, además de
hepatopatías y obstrucciones extra-hepáticas, en situaciones
febriles y en bovinos, en reticulitis traumática y lipidosis
hepática
 Si los aumentos de bilirrubina total en el perro están
compuestos de 50 % de bilirrubina conjugada,es indicativo de
lesión hepatocelular.
 El nivel de urobilinógeno en la orina está aumentado en la
ictericia hemolítica (anemias) y en disturbios hepáticos, así
como en casos de insuficiencian cardíaca, por estasis hepática.
 El nivel de urobilinógeno está disminuido en la ictericia
obstructiva, anemia hipocrómica (deficiencia de hierro),
insuficiencia renal y depresión de la flora intestinal por uso de
antibióticos.
23. Bioquímica de la respiración.
El oxígeno en la sangre es transportado por dos vías:
(a) como O2 en solución, o
 (b) en combinación química con hemoglobina (Hb) en los eritrocitos.
El transporte en la Hb es mucho más eficiente porque mientras la
solubilidad de O2 en la sangre es de 0,3 mL/dL, la Hb carga 1,34 mL de
O2/g de Hb. Como la concentración promedio de Hb en la sangre es de
15 g/dL, son transportados 20,1 mL/dL de sangre, o sea, 67 veces más
que en solución.
La cadena α de la Hb tiene 141 residuos de aminoácidos y la cadena β
146. Las dos cadenas tienen 80 aminoácidos homólogos. El peso
molecular total de la Hb es de 65 kD. Sin embargo, la Hb puede
presentar heterogeneidad.
(a) Hb fetal-adulta (HbF-HbA): las cadenas α son iguales, pero la HbF
tiene dos cadenas γ homólogas con la cadena α de la HbA (difieren en
37 residuos).
En el feto, del total de Hb, 15 % son HbF y 85 % son HbA. La HbF
garantiza la entrega de O2 de la circulación materna para la fetal porque
tiene mayor afinidad por el O2.
(b) Hb heterogéneas: en 10 % de la Hb total del adulto existe HbA2
(α2δ2). La cadena δ difiere de la β en diez residuos de aminoácidos.
(c) Heterogeneidad genética: es anormal, existiendo más de trescientos
tipos, casi siempre funcionales.
24. Indique las diferencias de hemoglobina en Arterias y venas.
En la sangre arterial el porcentaje de saturación de la Hb es de 96
%, mientras que en la sangre venosa es de 64 %.
Esto ocurre porque en la sangre arterial, la P 50 (presión de O2 necesaria
para saturar 50 % de la Hb) es de 26 mmHg, y la presión de O2 es de
100 mmHg. La mioglobina tiene una menor P 50, pues esta proteína se
satura con 40-50 mmHg.
25. Efecto del CO2 sobre la afinidad Hb-O
El CO2 existe en la sangre:
(a) como bicarbonato en el plasma y el eritrocito;
 (b) unido a proteínas plasmáticas por los grupos amina formando
grupos carbamina.
(c) unido a Hb, formando carbamino-Hb.
Ojo. La mayor proporción del CO2 está como bicarbonato en el plasma.
Su concentración en la sangre arterial es de 25,5 meq/L y en la sangre
venosa es de 26,4 meq/L.

26. Trastornos relacionados con compuestos nitrogenados.

Son : Porfirias, Ictericias, intoxicaciones que comprometen el
grupo Hemo ( por monóxido de carbono, nitrito y cianuro) e
intoxicación por urea.
27. Cuáles son Los desechos nitrogenados animales
Son la urea y amoniaco.
28. Que significa Porfirias.
significa ‘púrpura’, debido a que la orina de los pacientes
afectados tiene esa coloración.
29. Etiología de las porfirias
La formación de porfirinas está relacionada con la biosíntesis del
grupo hemo. La mayoría de las porfirias son hereditarias y se
caracterizan por el aumento en la concentración sanguínea de
protoporfirina y en la excreción de uroporfirinas y coproporfirinas.
Las porfirias pueden deberse a dos causas:
(1) marcadoincremento de la actividad de la ALA sintetasa, o
(2) menor actividad de la uroporfirinógeno sintetasa.

30. Clasificaciones las porfirinas.

Las porfirias se clasifican en dos grupos: Porfirias eritropoyéticas
y porfirias hepáticas. Estas últimas son más frecuentes en humanos
que en animales.
31. Defina ictericia en indique sus tipos
El aumento de bilirrubina en la sangre causa ictericia, coloración
amarillenta de la piel y las mucosas debido a la deposición de pigmentos
biliares. Existen tres tipos básicos de ictericias: hemolítica, hepática y
obstructiva.
32. Ictericia hemolítica (prehepática)
Ocurre por destrucción masiva intravascular de eritrocitos (anemia
hemolítica), por ejemplo, en la anaplasmosis y en la babesiosis de
los bovinos, o en la malaria de los humanos
33. causas que pueden llevar a Ictericia por hemólisis:
 congénitas: (porfirias, deficiencia de enzimas glicolíticas),
 virales (anemia infecciosa equina),
 bacterianas(leptospirosis, hemobartonelosis,
eperitrozoonosis),
 riquetsias (anaplasmosis),
 protozoarios (babesiosis, citauxzoonosis, tripanosomiasis),
 inducidas por sustancias químicas (cebolla, propileno-glicol,
aspirina, zinc, cobre),
 inmunomediadas (inmunocomplejos, isoeritrólisis neonatal).
34. Ictericia hepática
Ocurre por lesión hepática (por ejemplo, en hepatitis, leptospirosis,
intoxicación con tetracloruro de carbono). La bilirrubina libre,
producida normalmente por el catabolismo de la hemoglobina, se
acumula en la sangre debido a que el hígado lesionado no la procesa con
rapidez.
35. Ictericia obstructiva (poshepática)
Ocurre por obstrucción de los ductos biliares, por ejemplo en los
procesos inflamatorios causados en los canalículos biliares por la
Fasciola hepatica en rumiantes.
36. Como ocurre la Intoxicación por monóxido de carbono
El CO es menos pesado que el aire y tiende por tanto a ir hacia
arriba. Se considera que los niveles de CO en el aire limpio son de
0,02 ppm.
a) El CO compite con el oxígeno por la unión a las proteínas con
 grupos hemo: hemoglobina, mioglobina, citocromo, catalasa,
peroxidasa.
b) La afinidad del CO es doscientas veces mayor que la del O2
por la Hb, entre treinta y cincuenta veces mayor por la Mb, y
es menor en los citocromos.
c) El resultado es que el O2 es impedido de ser transportado
para los tejidos, causando hipoxia tisular.
d) El resultado es que el CO causa disminución de la entrega de
O2 a los tejidos. Además, los sitios de Fe2+ aun libres de la
Hb adquieren más difícil reacción con el O2 cuando la Hb tiene
otros sitios unidos a CO.
37. Signos de intoxicación por monóxido (CO)
La hipoxia tisular causada por el CO puede causar necrosis en las fibras
cardiacas (afectando el ECG) y en las células del cerebro (afectando el
comportamiento neurológico). La acidosis metabólica causada por el
CO es compensada con hiperventilación, causando alcalosis
respiratoria. La sangre se vuelve de color rojo brillante debido al
aumento de O2 que no puede entrar en las células (diferenciar de
intoxicación por cianuro)
38. Intoxicación por nitritos
El ion nitrato como tal no es tóxico, pero puede ser reducido en el
tracto gastrointestinal de los animales rumiantes y herbívoros a ion
nitrito, el cual es altamente tóxico y de fácil absorción.
39. Donde se originan los nitritos.
El ion nitrato (NO3-) es un componente del metabolismo de las
plantas, lo utilizan para la síntesis de proteínas y lo captan de la
Atmosfera. Tanto los nitratos como los nitritos son solubles en
agua de forma que, en el suelo, son lixiviados, pudiendo aparecer
en reservatorios de agua.
40. Como se acumulan los nitratos en las Plantas.
El nitrato se acumula más en el tallo de las plantas, menos en las
hojas y se pueden acumular bajo algunas condiciones:
 (a) suelos con altos niveles de nitratos o amoniaco;
(b) suelos húmedos y ácidos o con deficiencia de Mo, S o P;
(c) suelos muy aireados;
(d) condiciones de seca o de frío (menor que 12 ºC);
(e) tratamiento con herbicidas.
41. Cuando ocurre intoxicación aguda por Nitratos.
La intoxicación aguda por nitratos ocurre cuando las plantas
contienen más de 1 % de nitrato o cuando el agua contiene 1.500
ppm.
42. Intoxicación por cianuro
son tóxicos de acción rápida, Los animales toleran pocas
cantidades de cianuros. El ion cianuro (CN-) reacciona con el
Fe3+ de la citocromo oxidasa formando un complejo estable. La
cadena de transporte de electrones es bloqueada y la respiración
celular se detiene, causando anoxia citotóxica (O2 no puede ser
utilizado). El CN- actúa más rápidamente en tejidos donde la
citocromo oxidasa está más concentrada (SNC y corazón).
Alrededor de cuarenta enzimas pueden ser inhibidas por el CN,
pero la citocromo oxidasa es la más sensible (50 % de inhibición
reversible con 0,01 mM de CN) y es la que tiene mayor
repercusión metabólica.
43. Que plantas Producen Acido Cianhidrico (HCN)
Pueden ser encontrados en algunas plantas, sorgo, pasto sudán,
maíz, trébol blanco, hojas de durazno. La mayoría de la actividad
cianogénica de las plantas está en las hojas y en las semillas, en
productos de limpieza de metales, en venenos para roedores y en
fertilizantes nitrogenados (e. g. cianamida de calcio).
44. ¿Cómo son Las intoxicaciones por cianuro en veterinaria?
son agudas, a Niveles de cianuro de más de 200 ppm en plantas
pueden causar intoxicación. Sin embargo, la toxicidad depende de:
(a) tamaño del animal,
(b) velocidad de la ingestión,
(c) alimento que fue ingerido con el cianogénico y
(d) capacidad de detoxificación.
 45. Intoxicación por urea (amonio)
En la intoxicación por urea ocurre acumulación de NH3 y de CO2 en el
rumen como productos de la hidrólisis de la urea por parte de las
bacterias ruminales. El exceso de NH3 alcaliniza el medio ruminal y
ambos gases son absorbidos a través de la mucosa, causando una
intoxicación sistémica. La urea es originaria del catabolismo de
aminoácidos, ácidos nucleicos y amonio de origen endógeno o exógeno
(proveniente de la dieta). Mientras más rica en proteína sea la dieta,
mayor será la cantidad de urea plasmática. La dosis de urea por animal
es aproximadamente 0,1 g/kg peso vivo).
46. Tratamiento de la intoxicación por urea,
Un pH alcalino (pH mayor que 7,5) sugiere intoxicación con urea.
Una sonda ruminal puede ser pasada para aliviar el timpanismo y
colocar volúmenes grandes de agua helada (45 L para un adulto),
seguidos por varios litros de ácido acético 6 % (vinagre). Otro
tratamiento: Pueden ser aplicados por vía endovenosa 300 mL de
ácido acético 1 %, 500 mL de glucosa 20 % y sales de Ca y Mg. El
tratamiento debe ser repetido en veinticuatro horas.
47. ¿Cuál es La principal vía de excreción de nitrógeno?
Es por la orina, mediante la eliminación de urea. Los rumiantes,
además de la excreción urinaria, reciclan la urea por medio de la
saliva que llega al rumen para ofrecer fuente nitrogenada a los
microorganismos ruminales.
48. Indique las proteínas cuales son las Proteínas plasmáticas.
Albumina, fibrinógeno, globulinas, colageno
49. ¿Cómo se determinan las proteínas totales ¿
pueden ser utilizados dos tipos de análisis:
 físico (refractometría): Como la mayoría de los sólidos
disueltos en el plasma son proteínas se asume que el índice de
refracción del plasma estimará su concentración proteica
 o químico (colorimetría). utilizando los sistemas que usan
reactivos sobre un soporte sólido en forma de placas o tiras
 reactivas (química seca) o mediante reactivos en forma
líquida (química húmeda).
50. ¿Qué son proteínas de la fase aguda?
Son la respuesta del organismo a una lesión, infección o trauma de
un tejido o a trastornos inmunológicos o metabólicos. La reacción
de fase aguda comprende una serie de eventos destinados a
prevenir el daño a los tejidos, eliminar los organismos infecciosos
y mejorar el proceso de recuperación de la homeostasis
(equilibrio) en el organismo.
51. Nombre las Proteínas de la fase aguda (PFA)
 Haptoglobina: La haptoglobina (Hp) es una glicoproteína
tetramérica que tiene la propiedad de unirse a la hemoglobina.
 Amiloide sérica A: La proteína amiloide sérica A (SAA) es
una
apolipoproteína asociada a proteínas HDL durante la
respuesta de fase aguda
 Proteína C reactiva: fue bautizada así por ser descubierta en el
suero de humanos con infección neumocóccica, donde había
reacción con el polisacárido C del neumococo. Posee más
importancia en perros, felinos y porcinos, y menos en
caballos y rumiantes.
 Ceruloplasmina: La ceruloplasmina (Cp) ha sido estudiada
como una glicoproteína de origen hepático transportadora de
cobre.
 Glucoproteína α1-ácida: La glicoproteína α1-ácida (ASG)
hace parte de las proteínas consideradas como seromucoides,
caracterizadas por poseer cadenas de oligosacáridos,
principalmente ácido siálico, en su estructura.
 Fibrinógeno: El fibrinógeno, glicoproteína de origen hepático,
participa en la reacción de coagulación sanguínea (factor I),
siendo el precursor de la fibrina que es convertida por acción
de la trombina, en la etapa final del proceso.
  Albúmina: Es la principal proteína plasmática, siendo
considerada una PFA negativa, o sea que disminuye su
síntesis y concentración en procesos inflamatorios.
 Transferrina: Es una glicoproteína plasmática transportadora
de hierro. A pesar de que apenas 0,1 % del hierro total del
organismo está ligado a la transferrina, ella constituye el más
importante pool de este mineral por su altísima tasa de
intercambio entre tejidos. La transferrina liga con gran
afinidad Fe3+ pero no liga Fe2+.

52. Indique los Patrones de Secreción de Las PFA.

La secreción y comportamiento difieren dependiendo de la especie
animal:
 Se consideran PFA principales: (aumentos > 100 veces) las
que después de un estímulo, aumentan más de cien veces su
valor basal y
 PFA moderadas: (aumentos de 2-3 veces) aquellas que tienen
aumentos de dos a tres veces.

Capitulo IV Bioquímica Clínica de los Lípidos

46. Que son lípidos
son definidos como biomoléculas insolubles en agua que pueden ser
extraídas de las células por solventes orgánicos, como éter,
cloroformo, hexano, acetona, etc.
47. Los lípidos más abundantes y sus funciones son:

 Triglicéridos: que tienen función almacenadora de energía;

  Los fosfolípidos hacen parte de las membranas biológicas;
 El colesterol tiene importantes funciones biológicas, es
precursor de las hormonas esteroides y de los ácidos biliares y
también hace parte de la estructura de las membranas;
 El ácido araquidónico es precursor de prostaglandinas,
 tromboxanos y leucotrienos, compuestos que regulan vías
metabólicas y procesos inflamatorios.
 Finalmente, las vitaminas liposolubles tienen importantes
funciones metabólicas.
48. Funciones de los lípidos
a) Constituir la estructura de las membranas biológicas
(fosfolípidos, colesterol).
b) Mantener reservas de energía (triglicéridos).
c) Suministrar moléculas precursoras de las hormonas esteroides
(colesterol) y de las prostaglandinas (ácido araquidónico).
d) Mantener el calor corporal y servir de soporte y protección de
las vísceras (triglicéridos)
49. Como se clasifican los lípidos
1. Lípidos compuestos, aquellos que poshidrólisis rinden ácidos grasos:
(a) triglicéridos: compuestos por glicerol y ácidos grasos;
(b) fosfoglicéridos: compuestos por glicerol, ácidos grasos, grupos
fosfato y grupos aminoalcohol;
(c) esfingolípidos: compuestos por esfingosina, ácidos grasos y otros
grupos (glúcidos, grupos fosfato y aminoalcoholes).
2. Lípidos simples, aquellos que poshidrólisis no producen ácidos
grasos:
(a) esteroles, el más importante en los animales es el colesterol;
(b)derivados de ácidos grasos con función metabólica, como las
prostaglandinas;
(c) isoprenoides: vitaminas liposolubles A, D, E y K.
 50. Digestión y absorción de los lípidos
 La digestión de los lípidos tiene como objetivo hacer una emulsión
miscible integrada por los compuestos hidrofóbicos,
principalmente triglicéridos y colesterol, disolviéndolos para que se
puedan absorber en el intestino delgado en la forma de ácidos
grasos libres y monoglicérido.
 En La Absorción, Los fosfolípidos, por su característica anfipática,
ayudan a la emulsificación y, por tanto, a la absorción de los demás
lípidos.
A. Animales monogástrico
La verdadera hidrólisis y emulsificación de los lípidos se realiza en
el duodeno, gracias a la acción de los siguientes factores:
(a) la bilis, secretada por el hígado;
(b) la enzima lipasa y su cofactor colipasa, secretadas por el
páncreas; la colipasa es una proteína que tiene como función
estabilizar a la lipasa, protegiéndola de la acción inhibitoria de los
ácidos biliares; y
(c) la acción mecánica de los movimientos peristálticos
del intestino.

B.Animales rumiantes
La fuente más frecuente de lípidos en la dieta de los rumiantes está
constituida básicamente por los galactolípidos de los forrajes. Que
poseen alta proporción de ácidos grasos insaturados. Los terneros
poseen una lipasa salivar secretada en la base de la lengua que hidroliza
parte de los lípidos que ingresan en el tracto digestivo y tiene
importancia en los neonatos, donde la producción de lipasa pancreática
es baja Los ácidos grasos saturados producidos en el rumen son
absorbidos en el intestino delgado, junto con otros ácidos grasos de
origen microbiano, que tienen alta proporción de ácidos ramificados y
de número impar de carbonos. En el intestino delgado de los rumiantes
se forman micelas, aunque con menor cantidad de triglicéridos que en
los Monogastricos.
De especial importancia en el metabolismo energético de esos animales
son los ácidos acéticos, propiónico y butírico, así como el derivado
beta-hidroxibutírico
OJO:
La mayoría de los ácidos grasos son absorbidos en la parte inferior del
yeyuno. En las células intestinales se forman lipoproteínas que son
transportadas por el sistema linfático.
51. Ácidos grasos: la principal característica de los lípidos
compuestos.
Son ácidos orgánicos hidrocarbonados, altamente reducidos, con
cadenas de variada longitud (de 1 a 36 carbonos) y proporcionan
a los lípidos compuestos su carácter hidrofóbico.
52. Que son Ácidos Grasos Volátiles. (AGV)
son aquellos constituidos por uno a cinco carbonos y, debido a su
tamaño, son hidrosolubles. Tienen importancia en animales rumiantes,
pues se encuentran en altas cantidades en el rumen, como producto de la
digestión de los glúcidos.
53. Ácidos grasos esenciales.
su principal función está relacionada con la integridad estructural de las
membranas biológicas, como componentes de los fosfolípidos.
Los ácidos grasos esenciales se encuentran principalmente en los aceites
vegetales.
54. Funciones de los ácidos grasos esenciales
Participan en la síntesis de prostaglandinas, sustancias con función
hormonal, y de leucotrienos, sustancias relacionadas con las células de
defensa. Sin embargo, su principal función está relacionada con la
integridad estructural de las membranas biológicas, como componentes
de los fosfolípidos.
 55.

4.3 Los triglicéridos: mayor fuente de

energía.................................................................................... 140
Rancidez de los
lípidos.........................................................................................................
............. 141
4.4 Lipoproteínas: transporte de los lípidos en la
sangre................................................................... 142
14
4.5 Lipólisis: movilización de
triglicéridos..........................................................................................
143
Obtención de energía a partir de los ácidos grasos: β-
oxidación...................................................... 143
Balance energético de la β-
oxidación......................................................................................... 144
El tejido adiposo
marrón........................................................................................................
..... 146
Diferencias en la oxidación de los ácidos grasos
insaturados................................................... 146
La oxidación de los ácidos grasos de número impar de carbonos genera
propionato............... 147
Cuerpos
cetónicos.....................................................................................................
......................... 147
Formación de los cuerpos
cetónicos........................................................................................... 147
Utilización de los cuerpos cetónicos en los
tejidos..................................................................... 148
4.6 La biosíntesis de los ácidos
grasos.................................................................................................. 148
Acción del complejo sintetasa de ácido graso
(SAG)....................................................................... 150
Regulación de la síntesis de ácidos
grasos................................................................................. 151
Elongación del
palmitato.....................................................................................................
....... 152
Introducción de insaturaciones en los ácidos
grasos.................................................................. 152
4.7 Lipogénesis: la biosíntesis de
triglicéridos..................................................................................... 153
4.8 Importancia del
colesterol....................................................................................................
........... 154
La síntesis del
colesterol....................................................................................................
................ 155
El colesterol como precursor de las hormonas
esteroides................................................................. 156
4.9 Las
prostaglandinas...........................................................................................
.............................. 156
Biosíntesis de las
prostaglandinas...........................................................................................
..........

Capítulo V Glúcidos
1. Que son los glúcidos o carbohidratos.?
son las biomoléculas orgánicas más abundantes en la naturaleza y se
encuentran sobre todo en la forma de polisacáridos.
2. ¿Cómo se clasifican los glúcidos?
(a) monosacáridos o azúcares simples (glucosa o la fructosa)
(b) oligosacáridos (sacarosa y la lactosa)
(c) polisacáridos. (almidón, celulosa y glucógeno)
3. ¿Cuáles son las principales fuentes de glúcidos en la dieta de los
animales monogástricos?
son los polisacáridos, tales como almidón, glucógeno y dextrinas, y
algunos disacáridos, como sacarosa, lactosa y maltosa.
4. ¿Cuáles son los polisacáridos que constituyen reservas energéticas?
El almidón y el glucógeno, constituidos por unidades de glucosa.
5. ¿Quién inicia La digestión de los glúcidos?
la amilasa salivar, enzima presente en la saliva (excepto en el perro),
que actúa por poco tiempo, continuando en el estómago, donde el jugo
gástrico causa hidrólisis ácida de los polisacáridos.
6. ¿Dónde ocurre La digestión más significativa de la Glucosa’?
en el intestino delgado, donde los polisacáridos son atacados por la α-
amilasa, enzima proveniente del jugo pancreático.
7. ¿Qué Órgano secreta la Maltasa y cual es sus funciones?
secretada por las células intestinales, hidroliza las moléculas de maltosa
y de maltotriosa para generar glucosa libre.
8. ¿Qué otras Enzimas secretan las células intestinales?
secretan lactasa y sacarasa, que hidrolizan lactosa y sacarosa,
respectivamente, para producir glucosa, galactosa y fructosa.
9. ¿Cuáles son los productos finales de la digestión de los glúcidos en
los monogástricos?
son los monosacáridos simples, que pueden ser absorbidos por las
vellosidades intestinales mediante procesos en los que participan
transportadores específicos.
10. ¿La absorción de Glúcidos puede ocurrir de dos formas?
La absorción puede ocurrir de dos formas: por difusión facilitada y por
transporte activo dependiente de Na+ (sistema symport)
11. A qué se debe el trastorno de causas genéticas, que produce gases y
diarrea que es conocido como intolerancia a la lactosa.?
Imposibilitando la hidrólisis de la lactosa e impidiendo su absorción
intestinal, lo que causa su fermentación en el intestino, con producción
de gases y diarrea. La lactosa no absorbida es utilizada por las bacterias
intestinales, las cuales producen sustancias tóxicas responsables de los
signos clínicos.
12. ¿Cuáles son las principales fuentes de glúcidos en los rumiantes?
son celulosa, hemicelulosa y pectina y, en menor proporción, almidón y
disacáridos.
13. ¿Qué es la celulosa?
es el polisacárido estructural más abundante en la naturaleza, forma
parte de la pared celular de los vegetales. es
insoluble y solo puede ser hidrolizada por ciertos hongos y bacterias que
poseen la enzima celulasa, entre los
cuales están algunos microorganismos del rumen de los animales
poligástricos y del intestino grueso del caballo y el conejo.
14. ¿Dónde se encuentra la Celulosa?
es el polisacárido estructural más abundante en la naturaleza. Ella forma
parte de la pared celular de los vegetales
15. ¿Dónde se encuentra la lignina y cuál es su función?
se encuentra en mayor proporción en las fracciones leñosas de las
plantas o en los forrajes más maduros.
16. Con cual aminoácido se combina la celulosa y que impide esta
combinación.?
La lignina y Reduce la digestibilidad de los pastos maduros.
17. Nombre Otros polisacáridos asociados con la pared celular
Vegetal.
la hemicelulosa y la pectina, ambos heteropolisacáridos.
18. ¿Que aminoácido tiene capacidad para retener agua?
La Pectina
19. La lignina no posee contenido nutritivo y, cuando está en mayor
proporción, entrelaza polisacáridos, dificultando su digestión.
20. Que aminoácido estimula los movimientos peristálticos del
intestino.
una poca proporción de lignina es considerada benéfica por estimular
los movimientos peristálticos del intestino.
21. ¡cómo está compuesta la hemicelulosa?
La hemicelulosa está compuesta por unidades de glucosa, xilosa,
manosa, arabinosa y galactosa, encontrándose también asociada con la
lignina
22. ¿qué es la Pectina y para que se usa?
es un polímero que contiene dos subunidades que se repiten
secuencialmente, es usada como materia prima en el ingrediente de
compuestos farmacéuticos indicados para reducir los síntomas de la
diarrea.
23. ¿cómo está compuesta La pared celular vegetal?
compuesta por celulosa en 20 % - 40 %, hemicelulosa en 10 % - 40 %,
pectina en 1 % - 10 % y lignina en 5 % - 10 %, conteniendo también
una porción de proteína.
24. Qué proceso sufren los sustratos alimenticios en el rumen.??
son sometidos a fermentación microbiana en el retículo-rumen
25. ¿Qué vía utiliza la glucosa para ser convertida en ácidos grasos
volátiles (ácidos grasos con menos de cinco carbonos)?
vía glucólisis,
26. ¿Qué son ácidos grasos volátiles?

27. ¿Cuál es La proporción de los diferentes ácidos grasos volátiles

producidos en el rumen por consumo de pastos?
En alimentación a base de pastos la proporción aproximada es 65 % de
ácido acético, 20 % de ácido propiónico,
12 % de ácido butírico y 3 % de otros ácidos, entre ellos valérico,
isovalérico e isobutírico
28. ¿Cuál es La proporción de los diferentes ácidos grasos volátiles
producidos en el rumen por consumo de concentrados?
En alimentación a base de concentrados, la proporción de propionato
producido aumenta significativamente a expensas del acetato, quedando
la proporción en 40 % de propionato y 37 % de acetato.
29. ¿Cuáles son los productos finales de la fermentación ruminal?
formiato, CO2 e hidrógeno, son convertidos por las bacterias
metanogénicas en metano (CH4),
30. De donde viene el metano ( CH4) producido en el Rumen?
Del formiato, CO2 e hidrógeno
31. ¿Cómo es Expulsado el Metano del Rumen?
por el reflejo de la eructación o por vía tracto gastrointestinal posterior.
32. ¿Nombre un agente Ionoforo y Cuál es su función?
la monensina, ha sido usada para reducir la población de bacterias que
producen más acetato y butirato, y estimular las que producen más
propionato.
33. ¿Qué es la Monensina?
Es un agente Ionoforo. (sustancia que actúa sobre la membrana lipídica
o lipoproteica, produciendo alteraciones en su permeabilidad e
incrementándola para algunos iones)
34. ¿Cómo se Trata la Acidosis Ruminal?
35. ¿Porque el Rumen es un Medio Altamente Reductor?
36. ¿Dónde se Absorben los Ácidos Grasos Volátiles?
Los ácidos grasos volátiles son absorbidos directamente en el rumen y,
en menor proporción, en el retículo, omaso e intestino grueso, mediante
un proceso de difusión pasiva, en el que el ácido debe estar en su estado
no disociado
37. ¿Los rumiantes prácticamente no absorben glucosa en el tracto
gastrointestinal, pues ella es completamente fermentada en ácidos
grasos volátiles en el rumen?
38. si
39. La concentración de los cuerpos cetónicos en el plasma es un
parámetro de importancia en los estudios metabólico-nutricionales de
los rumiantes.?
si
40. ¿De qué depende el mantenimiento de los niveles de glucosa
sanguínea en los rumiantes?
depende en mayor parte de la síntesis de glucosa en el proceso de
gluconeogénesis, a partir del propionato y otros precursores.
41. A qué se debe que El tracto gastrointestinal de los rumiantes
lactantes es equivalente al de los monogástricos.?
depende de la ingesta de forraje. hasta que el rumen se desarrolla
anatómica y bioquímicamente.
42. Cuál es el principal combustible utilizado por el organismo para
realizar los diferentes trabajos biológicos.?
A Los glúcidos, en especial la glucosa.
43. ¿Cómo se extrae energía de la Glucosa?
es a través de su oxidación en varias etapas.
44. ¿Dónde se encuentra la glucosa disponible en el cuerpo?
se encuentra soluble en la sangre manteniendo niveles dentro de
intervalos siempre estables, que varían de acuerdo a la especie
45. ¿Qué condiciones hacen variar los niveles de glucosa?
En cada especie ocurren variaciones de la glucemia, sobre todo en
función de dieta, edad y condiciones fisiológicas.

46. ¿Los Glúcidos además de ser fuente de energías también son

precursores de Metabolitos intermediarios esenciales como?
como aminoácidos, nucleótidos y coenzimas

47. Nombre los compuestos derivados de los monosacáridos que tienen

importancia metabólica.
(a) derivados aminoglucosídicos que hacen parte de oligosacáridos de
membranas;
(b) derivados ácidos en el C1 (ácidos aldónicos) o en el C6 (ácidos
urónicos)
(c) derivados fosfatados: impiden el paso de la molécula de glucosa a
través de la membranas plasmáticas;
(d) ácido siálico, importante monosacárido de nueve carbonos que hace
parte de glucoproteínas y glucolípidos
48. ¿Cómo se almacena la glucosa?
se almacena en la forma de glucógeno
49. . ¿Quiénes tienen mayores cantidades de glucógeno hepático?
Los animales monogástricos tienen mayores cantidades de glucógeno
hepático que los rumiantes.
50. ¿Dónde se encuentra almacenado el glucógeno?
En hígado y musculo
51. En que porcentajes (¿%) se encuentra el glucógeno en perros y
bovinos?
El glucógeno en el perro puede corresponder a 6 % - 8 % del peso del
hígado, mientras que en los bovinos el valor es de 1 % - 3 %
52. ¿La edad influye en el almacenamiento de glucógeno?
El hígado de animales jóvenes contiene más glucógeno que el de
adultos
53. ¿Qué hormonas Actúan sobre el hígado?
Adrenalina que se produce en la medula adrenal y Glucagón Producida
en el Páncreas.
54. ¿cómo es generada la primera molécula de glucógeno?
es realizada por una proteína llamada glucogenina
55. La síntesis y la degradación del glucógeno son procesos que están
recíprocamente regulados por la acción hormonal de:
la insulina estimula la síntesis, mientras que la adrenalina y el glucagón
estimulan la degradación.
56. ¡En cuales tejidos la glucosa es la única fuente de energía?
En algunos tejidos de mamíferos, como los eritrocitos, el cerebro, la
médula renal y los espermatozoides
57. ¿Quién estimula el proceso de glocogenolisis?
es estimulada por la adrenalina y el glucagón e inhibida por la insulina.
58. ¿Cómo se llama La producción de glucosa a partir del glucógeno?
Glucogénesis. Este proceso se realiza en el citosol de las células de
todos los tejidos, aunque tiene mayor
importancia en las células del hígado y del tejido muscular esquelético.

59. ¡Cómo se llama la más importante vía catabólica de la glucosa?

la ruta oxidativa del glucólisis, puede ser aeróbica o anaeróbica,
dependiendo de la disponibilidad de oxígeno en las células.
60. ¿Qué células en los animales tienen capacidad para realizar
glucólisis anaeróbico?
los eritrocitos, las células del músculo estriado, la retina y el cerebro

61. ¿Dónde se Produce la Glucolisis?

La glucólisis es realizada en el citosol y su producto final es el piruvato,
en condiciones aeróbicas, o el lactato, en condiciones anaeróbicas.
62. ¿Cuáles son las células sanguíneas sin mitocondrias?
Los eritrocitos.