TEMA 3: PROTEÍNAS Y ENZIMAS

PROTEÍNAS
Biomoléculas orgánicas (macromoléculas) compuestas por C, H, O, N, S y formadas por una o varias cadenas polipeptídicas q resultan de la
unión mediante enlaces peptídicos de un elevado nº de aminoácidos.

CLASIFICACIÓN (atendiendo a su complejidad)

• Péptidos: cortas cadenas formadas por entre 2 y 100 aminoácidos:

o Oligopéptidos: formados por la unión de entre 2 y 10 aminoácidos
o Polipéptidos: formados por la unión de entre 10 y 100 aminoácidos
• Proteínas: formadas por la unión de más de 100 aminoácidos:
o Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos
o Heteroproteínas: formadas por la unión de aminoácidos y otras moléculas no proteicas (grupo prostético)

AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO

Aminoácidos: unidades estructurales o monómeros de las proteínas. Formados por un C alfa al q se encuentran
unidos un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de H y una cadena lateral o radical
variable (-R:)

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE SUS RADICALES

Solo 20 aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas =

aminoácidos proteicos. Se diferencian atendiendo a la variedad de sus
radicales (-R).

De los 20 aminoácidos proteicos, hay algunos q los humanos no podemos

sintetizar y tenemos q incorporar mediante dieta = aminoácidos esenciales:
leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina y
triptófano.

En lactantes tmbn aumentan los requerimientos de los aminoácidos histidina

y arginina.

PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

• Sólidos, cristalinos, no hidrolizables e incoloros. Algunos con sabor dulce

• Presentan isomería óptica: C alfa es asimétrico, lo q les confiere actividad
óptica. Posición del grupo amino nos permite diferenciar entre forma D y L.
• Presentan carácter anfótero: gracias al grupo carboxilo, podrían
comportarse como ácidos (cediendo p+) y gracias a su grupo amino podrían
comportarse como bases (recibiendo p+). Este comportamiento depende del
pH del medio en el q se encuentren.
ENLACE PEPTÍDICO

Tipo de enlace establecido entre grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido con la perdida de una molécula de H20.
Es covalente, con carácter parcial doble (lo q evita la rotación a su alrededor) y una estructura coplanaria.

La unión de 2 aminoácidos mediante enlace peptídico = dipéptido:

La liberación de H20 procede de la pérdida del -OH del grupo carboxilo y la

pérdida de un H del grupo amino del otro aminoácido.

La unión de 3 aminoácidos mediante enlace peptídico = tripéptido:

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

• Estructura 1ª: secuencia lineal y ordenada de aminoácidos unidos

mediante enlaces peptídicos

• Estructura 2ª: estructura primaria se pliega en el espacio,

estableciéndose enlaces de H en el esqueleto de la cadena
polipeptídica. Característica de las proteínas fibrosas. 2 tipos de
estructura secundaria:
o Conformación en alfa-hélice: estructura helicoidal. Cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice gracias a los enlaces de
H entre aminoácidos no consecutivos de manera q las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia fuera de la hélice.
o Conformación beta (lámina beta): estructura laminar. Fragmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas se
disponen en paralelo en forma de línea quebrada o zig-zag. Las cadenas polipeptídicas se unen por enlaces de H transversales
o de manera q las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia arriba y debajo de la lámina plegada.

• Estructura 3ª: estructura secundaria sufre plegamientos en el espacio producidos por enlaces entre las cadenas laterales de los
aminoácidos. Característica de cada proteína y suelen presentarla proteínas globulares (mioglobina). Se establecen enlaces de H
(atracciones entre átomos de H y otros átomos en distintos componentes de la cadena polipeptídica), interacciones electrostáticas
(atracciones y repulsiones debidas a cargas eléctricas), interacciones hidrofóbicas (repulsión entre grupos apolares y el agua
circundante), puentes disulfuro (enlaces covalentes) y fuerzas Van der Waals (atracciones y repulsiones por cargas debidas a la situación
temporal de las nubes de electrones en moléculas) entre los radicales de la propia cadena polipeptídica.

• Estructura 4ª: unión de 2 o más cadenas peptídicas con estructura terciaria. Se establecen enlaces de H, interacciones electrostáticas,
hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre radicales de las cadenas polipeptídicas. Ejemplo: hemoglobina,
formada por 4 cadenas polipeptídicas, iguales 2 a 2, formando un conjunto globular de gran estabilidad.

PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

• Desnaturalización: pérdida (reversible o no) de la estructura 2ª, 3ª y 4ª debido a la rotura de las interacciones q las mantienen unidas
(enlaces de H, fuerzas Van der Waals…). Producirse por alteraciones como un gran cambio de pH o de Tª y como consecuencia, pérdida
de la funcionalidad de la proteína (ya q pierde su estructura nativa). Proceso por el cual la proteína puede recuperar su conformación y
funcionalidad = renaturalización.
• Especificidad: proteínas son específicas debido a q cada aminoácido ocupa una posición concreta en la secuencia lineal de la proteína q
condicionará la estructura 3ª y 4ª, y con ello la función q desempeñe (ej: función enzimática).
 • Solubilidad: depende de muchos factores. Proteínas ricas en aminoácidos con radicales polares = más solubles ya q establecen enlaces
de H con las moléculas de agua. Proteínas pequeñas y globulares mucho más solubles q las grandes y fibrosas. Otros factores: Tª, pH…
• Capacidad amortiguadora: proteínas tienen comportamiento anfótero q les permitirá amortiguar las variaciones del pH del medio.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas:

• Proteínas fibrosas: ordenadas a lo largo de una sola dimensión con una estructura 2ª bien definida. Insolubles en agua y relacionadas con
funciones de protección o estructurales. EJS: colágeno, miosina, queratina, fibrina, elastina…
• Proteínas globulares: estructura más o menos esférica debido al plegamiento de su estructura 2ª. Solubles en agua y disoluciones
polares, y relacionadas con funciones importantes para la actividad celular. EJS: albúminas, globulinas, actina…

Heteroproteínas (varios tipos en función del grupo prostético (parte no proteica) q lo acompañe):

• Cromoproteínas (pigmento): hemoglobina, mioglobina y citocromos

• Nucleoproteínas (ácido nucleico): proteínas asociadas a ARN en ribosomas
• Glucoproteínas (glúcido): inmunoglobulinas y fibrinógeno
• Fosfoproteínas (ácido fosfórico): caseína
• Lipoproteínas (lípido): LDL (lipoproteínas de baja densidad) y HDL (alta densidad)

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Catálisis o enzimática: función principal, la llevan a cabo las enzimas (biocatalizadores) q intervienen en numerosas reacciones
metabólicas: hidrolasas, liasas, transferasas…

• Estructural: fibrosas proporcionan fuerza, protección y soporte mecánico a las estructuras biológicas. Ej: glucoproteínas de la
membrana, histonas de cromosomas, tubulina de microtúbulos del citoesqueleto, colágeno, queratina y elastina de tejidos.

• Defensa inmunitaria: anticuerpos (inmunoglobulinas) = proteínas encargadas de defensa inmunológica: antígenos.

• Reguladora y hormonal: hormonas responsables de integración y coordinación de procesos bioquímicos. Insulina y glucagón regulan el
metabolismo de la glucosa mientras q la hormona del crecimiento regula el crecimiento corporal.

• Transporte: lipoproteínas del plasma sanguíneo (transportan lípidos); citocromos de bacterias, mitocondrias y cloroplastos (transportan
electrones); hemoglobina (transporta O desde aparato respiratorio a céls), mioglobina (almacena y transporta O en músculos)

• Homeostática: mantener constante los valores de ciertas variables del medio interno como la salinidad, acidez o concentración de
glucosa. Gracias al carácter anfótero de los aminoácidos, las proteínas pueden actuar como tampones e intervenir en el mantenimiento
del pH. Trombina y fibrinógeno = proteínas q ayudan a mantener la homeostasis de la sangre participando en procesos de coagulación
cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo (impidiendo su salida del sistema vascular).

• Movimiento y contractibilidad: permitir al organismo desplazarse o cambiar de forma. EJ: actina y miosina permiten la contracción y
relajación de músculos; flagelina, proteína q forma parte de flagelos bacterianos y permite su desplazamiento.

• Nutrición y reserva: ciertas proteínas permiten almacenar ciertos compuestos químicos, como aminoácidos, para utilizarlos como
elementos nutritivos o bien en la formación del embrión en crecimiento. Ejs: ovoalbúmina de la clara de huevo, caseína de la leche…

• Reconocimiento de señales: en superficie exterior de membranas celulares hay numerosas proteínas (receptoras) encargadas del
reconocimiento de señales químicas.
ENZIMAS
Proteínas con función catalítica (biocatalizadores). Como catalizadores actúan de esta forma:

• Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas (cantidad de producto q se forma por unidad de tiempo en una reacción química)
mediante la disminución de la energía de activación (energía q se debe suministrar a los reactivos para q la reacción de produzca).
• Se liberan y recuperan al final de la reacción sin alterar las variables termodinámicas de estado como la entalpía (ya q ni aportan ni
consumen energía) o la energía libre de Gibbs (no alteran el equilibrio, solo aceleran su llegada).

ESTRUCTURA ENZIMA

Centro activo = región por la q se une al sustrato.

Del centro activo depende la especificidad de la enzima ya q posee una configuración complementaria a la del sustrato: aminoácidos del centro
activo conforman una estructura complementaria al sustrato = modelo de llave-cerradura.

Algunas enzimas (holoenzimas) no son proteínas exclusivamente, sino q la parte proteica (apoenzima) se asocia a componentes no proteicos
(cofactor enzimático) necesarios para la acción de la enzima. Los cofactores enzimáticos pueden ser de diferente naturaleza tales como cationes
metálicos o moléculas orgánicas más complejas (coenzimas).

Estos cofactores y coenzimas son importantes pq intervienen en determinadas reacciones enzimáticas permitiendo q éstas puedan desarrollarse,
ya q actúan como activadores de la función enzimática o transfiriendo grupos químicos.

CLASIFICACIÓN

TIPOS DE ENZIMAS REACCIÓN QUE CATALIZAN

Hidrolasas Hidrólisis (rotura de enlaces mediante agua)
Liasas Rotura sin intervención de agua
Transferasas Transferencia de radicales o grupos funcionales
Isomerasas Isomerización (transformación de moléculas en sus isómeros)
Oxidorreductasas Oxidación-reducción (transferencia de e-)
Sintetasas o ligasas Formación de enlace entre 2 moléculas con hidrólisis de ATP

MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA ENZIMÁTICA

Debido a su especificidad, el sustrato se una a la enzima a través del centro activo de ésta produciendo la
formación del complejo enzima-sustrato. La enzima cataliza la reacción hasta q se liberan los productos y
ésta queda libre y recuperada tal como estaba al principio:

Durante este proceso, la enzima (catalizador) aumenta la velocidad de la reacción mediante la disminución de la energía de activación:

La cinética de reacción de las enzimas sigue una curva de saturación, es decir, llega un momento en el q, aunq se aumente la concentración de
sustrato, la velocidad de reacción deja de aumentar (curva de Michaelis-Menten):

Esto se debe a q todas las enzimas están ocupadas por moléculas de sustrato y
hasta q la enzima no se desocupe, no podrá entrar otra molécula de sustrato.
La Vmax hace referencia a la velocidad máxima de reacción característica de
una enzima a una concentración dada.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Actividad enzimática, y por tanto la velocidad de reacción, puede verse modificada por:

• Concentración de sustrato: el aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción hasta el pto de saturación.
• pH: variación del pH por encima o debajo del valor óptimo de cada enzima (aquel en la q la actividad enzimática es máxima), provoca un
descenso de la velocidad de reacción por dificultar la unión del sustrato al centro activo. Un pH extremo, podría causar la
desnaturalización de la enzima y cesaría su actividad
• Tª: una Tª por encima o debajo del valor óptimo de cada enzima provoca un descenso de la velocidad de reacción. Una Tª extrema, podría
causar la desnaturalización de la enzima y cesaría su actividad:
o A 25ºC la reacción se ralentizaría y se liberaría poco producto
o A 37ºC la mayoría de enzimas estarían a pleno rendimiento
o A 60ºC la enzima se encontraría desnaturalizada, perdiendo su actividad, por lo q no realizaría la reacción
• Inhibidores enzimáticos: sustancias q anulan o disminuyen la actividad enzimática:
o Inhibición irreversible: inhibidor establece enlaces covalentes con la enzima impidiendo su actividad. Tipo de inhibición
característica de algunos venenos
o Inhibición reversible: inhibidor establece enlaces débiles con la enzima por lo q se puede disociar de ella permitiendo de nuevo
su actividad. Puede ser:
➢ Competitiva: inhibidor y sustrato compiten por el centro activo de la enzima. La enzima puede unirse al inhibidor por
similitud con el sustrato (inhibición competitiva por análogo):

➢ No competitiva: inhibidor es distinto estructuralmente al sustrato, por lo q se une a otro lugar de la enzima distinto al
centro activo, pero esta unión cambia la conformación del centro activo haciendo q el sustrato no pueda unirse: