UNIDAD 3: PROTEÍNAS Y VITAMINAS

1. Proteínas:

Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N, P, S y algunos elementos

metálicos, como Fe y Cu. Químicamente son polímeros lineales no ramificados de
aminoácidos (aa), que se unen mediante enlaces peptídicos. Según el número de aa
del polímero, se clasifican en péptidos y proteínas propiamente dichas.

- Péptidos: cortas cadenas (2-100 aa). Se dividen en:

- Oligopéptidos: 2-10 aa. Dipéptidos (2 aa), tripéptidos (3 aa), etc.

- Polipéptidos: 10-100 aa. Ej. Insulina humana (2 cadenas polipeptídicas a y
b, de 21 y 30 aa.

- Proteínas: cadenas largas (más de 100 aa). Se dividen en homoproteínas y

heteroproteínas.

- homoproteínas: son las proteínas simples. Formadas exclusivamente por

aminoácidos. Ej. Colágeno, queratina, histonas,etc.
- heteroproteínas: son las proteínas conjugadas. Tienen una parte proteica
(apoproteína) y otra no protéica (grupo prostético). Ej. Hemoglobina,
glupoproteínas, lipoproteínas.

1.1. Aminoácidos:

Son las unidades o monómeros que forman las

proteínas. Todos tienen la misma fórmula general: un
carbono (C alfa), unido covalentemente a un grupo
amino (-NH₃) y a un grupo carboxilo (-COOH).
Propiedades físicas de los aminoácidos:

- Sólidos, cristalinos, incoloros.

- Algunos de sabor dulce.
- Solubles en agua, por los grupos amino y carboxilo.
- Tienen isomería espacial o estereoisomería. El C alfa de todos ellos, menos de la
glicina (gly) es un c asimétrico quiral, generando dos formas enantioméricas para
cada aa, que son formas imágenes especulares (D y L). Las proteínas naturales están
todas formadas por L-aa.
- Tienen isomería óptica. Por el c asimétrico, los aa tienen isoméria óptica. Son
capaces de rotar el plano de luz polarizada cuando atraviesa una disolución de éstos.
Si un aa desvía el plano de luz polarizada a la derecha, se llama dextrógiro (+); si lo
desvía hacia la izquierda, levógiro (-). Ambos enantiómeros L y D rotan la luz
polarizada en sentido contrario.

Propiedades químicas de los aminoácidos:

Para cada aa hay un ph, llamado punto isoeléctrico (pI). En él, el aminoácido
es un ion dipolar neutro o zwitterion, o sea, sus grupos -NH ₂ y -COOH están
ionizados, pero sus cargas se equilibran, su carga neta es 0. Principal propiedad
química es que son anfóteros, en disolución acuosa pueden actuar como ácidos o
como bases, lo que depende del pH del medio, en relación con el pI del aa.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS:

- Estructura primaria de las proteínas:

Es la secuencia lineal concreta de los aminoácidos que forman su cadena. Muy

importante, de ésta dependen los demás niveles estructurales y su funcionalidad.
Única para cada proteína, la información para su codificación está en el ADN. Su
alteración por eliminación, adición o intercambio de algún aa origina una proteína
distinta, con diferente funcionalidad, o incluso perder su actividad biológica.
Es mantenida por el enlace peptídico, tan estable que solo puede ser roto por
hidrólisis ácida o enzimática, lo que implica la destrucción de la proteína y la
liberación de sus aa.

- Estructura secundaria de las proteínas:

Modo en que las cadenas polipeptídicas se disponen en el espacio a lo largo de

un eje. Está determinado por las características del enlace peptídico y de los radicales
R de los aa. En proteínas fibrosas es su nivel estructural superior. Entre las más
frecuentes: hélice-a, lámina-b y hélice de colágeno.

a) Hélice-a (a-helix): Cadena polipeptídica enrollada sobre sí misma y describiendo

una espiral dextrógira (a favor de las agujas del reloj si se mira desde arriba), con
3,6 aa por vuelta. La hélice se estabiliza por enlaces de H formados entre grupos -NH
de un aa y el -C=o del cuarto aa que le sigue en la cadena (intramoleculares). Las
cadenas laterales (R) de los aa y los H se disponen hacia el exterior de la hélice.
Ejemplo: a-queratinas, muy abundantes en células epidérmicas, que forman parte de
las uñas, pelo, plumas, cuernos y lana.

b) Lámina-b (b-sheet): la cadena polipeptídica adopta disposición en zigzag y

varias cadenas se disponen paralelamente, formando, en conjunto una lámina
plegada. Se establecen puentes de H entre grupos -C=o y -NH de las cadenas
paralelas (intermoleculares). Los carbonos a quedan en las aristas y los grupos r de
los aa se colocan, alternativamente, por encima y por debajo de la lámina plegada.
Ejemplo: la b-queratina (fibroina), presente en las fibras que fabrican los gusanos de
seda y las arañas.

c) Hélices de colágeno: La cadena polipeptídica, rica en gly, pro e hidroxiprolina, se

enrolla sobre sí misma describiendo una hélice levógira algo más estirada que la alfa
hélice, pues incluye 3 aa por vuelta. La fibra de colágeno se compone de 3 de éstas
hélices que, a su vez, se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro y se
mantienen unidas por enlaces de H.
 Se sintetiza en los fibroblastos y es parte
importante de piel, tendones, vasos sangúineos,
cartílagos y huesos. También se usan en la industria
alimentaria (ej. Gelatinas).

- Estructura terciaria:

Forma en que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio,

adoptando una disposición espacial más o menos esférica que se mantiene, sobre
todo, por enlaces covalentes tipo disulfuro y enlaces de H. Las proteínas globulares
tienen estructura terciaria. En ellas se van alternando tramos con estructuras de alfa-
hélice y lámina-beta, que se pliegan, adquiriendo una forma compacta y esférica.

En las proteínas con estructura terciaria, es frecuente la repetición de

combinaciones espaciales, muy estables y compactas, de hélices-alfa y lámina-beta,
llamados dominios estructurales, que al tener una geometría muy concreta, realizan
funciones importantes en la actividad biológica de las proteínas, como en los centros
activos de las enzimas.

- Estructura cuaternaria:

Tienen estructura cuaternaria las proteínas formadas por asociación de varias

cadenas polipeptídicas, cada una, a su vez, con una estructura terciaria. Las
proteínas que la poseen se llaman oligoméricas. Cada una de sus cadenas
polipeptídicas es una subunidad o protómero.
 Esta estructura es la forma en que están ordenadas en el espacio unas
subunidades respecto a las otras. Los enlaces que mantienen esta estructura son
similares a los que estabilizan la estructura terciaria. Habitualmente, las proteínas
oligoméricas tienen un número para de cadenas polipeptídicas (que pueden ser
iguales o distintas), pero todas son necesarias para que la proteína haga su función,
como en la ARN polimerasa, la hemoglobina y las inmunoglobulinas (anticuerpos).

- Interacciones en las estrutcturas terciaria y cuaternaria de las proteínas:

Estas estructuras se mantienen y estabilizan por distintos tipos de enlaces

intermoleculares. Los más importantes: enlaces intermoleculares débiles:
interacciones electrostáticas o puentes salinos. Interacciones hidrofóbicas. Fuerzas de
Van der Waals. Puentes de H. Enlaces disulfuro: enlace intermolecular covalente
entre dos grupos -SH de dos cys cuando quedan próximos en las estructuras terciaria
o cuaternaria.

- Conformación nativa de las proteínas:

Resulta de la combinación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria

que pueda tener una proteína. Cada proteína necesita unas condiciones de ph,
temperatura y salinidad del medio en las cuales adopta la conformación más estable
posible, que es su conformación o estructura nativa. Las proteínas sólo tienen
actividad biológica cuando se encuentran en su estructura nativa.

La información para que una proteína alcance su estructura nativa está en su

propia secuencia de aa (estructura primaria). Pero algunas proteínas no pueden
alcanzar su conformación funcional por sí mismas y necesitan la ayuda de otras
proteínas, llamadas chaperonas, para conseguir un plegamiento adecuado.

- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

- Especificidad: la funcionalidad de las proteínas depende de su secuencia de aa,

que determina su conformación nativa. Puede ser específica de especie o de
función.
 - De especie: cada especie tiene sus propias proteínas, que se diferencian
de las de otras especies en sus secuencias de aa. Esas proteínas similares
que tienen las mismas funciones en especies distintas son las proteínas
homólogas. Los cambios de secuencias de aa de las proteínas homólogas son
el resultado de la evolución.

- Especificidad de función: cada proteína, dada su secuencia concreta de

aa, se especializa en una única función. Esto es porque la funcionalidad
proteica pasa por la interacción selectiva con otras moléculas, para lo cual
resulta imprescindible una determinada secuencia de aa y una conformación
espacial concreta.

- Solubilidad: depende de muchos factores: forma, pH, concentración de sales,

etc.

- Capacidad tamponadora: las proteínas, igual que sus aa, tienen carácter
anfótero, por lo que pueden neutralizar las variaciones de pH del medio
comportandose como ácidos (liberan H⁺) o como base (capta H ⁺).

- Desnaturalización: Pérdida de la conformación nativa de la proteína, por tanto,

de su funcionalidad. Las proteínas se desnaturalizan al someterse a variaciones de
ph, aumento de temperatura o presencia de determinadad sustancias (disolventes
orgánicos, urea o detergentes). No implica la ruptura de los enlaces peptídicos (por
tanto no se pierde la estructura primaria), pero sí produce cambios en la forma que
disminuyen la solubilidad de la proteína; por eso, la desnaturalización suele ir
acopañada de precipitación. La desnaturalizacion puede ser reversible o
irreversible.

- Desnaturalización irreversible: la
proteína, una vez desnaturalizada, es
incapaz de recuperar su conformación
nativa; por tanto, no recupera su
funcionalidad.

- Desnaturalización reversible: la
proteína recupera su conformación nativa y
su funcionalidad cuando se restablecen las
condiciones fisiológicas iniciales. Este
proceso se llama renaturalización.
 - Funciones de las proteínas:

- Estructural: dan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Ejemplos:

glucoproteínas de membrana; tubulinas del citoesqueleto; fibras del huso, de
cilios y flagelos; histonas de la cromatina; colágeno y elastina del tejido
conjuntivo; queratina de los pelos y uñas; fibroina de la seda y telas de araña.

- Nutritiva y de reserva: almacén de aa como elementos nutritivos.

Ejemplos: ovoalbúmina de la clara de huevo, caseína de la leche y gluten de
las semilla de trigo.

- Transportadora: unen moléculas o iones de forma específica y reversible

para llevarlos donde sean necesarios. Todos los transportadores biológicos son
proteínas. Ejemplos: hemoglobina, hemocianina y mioglobina, que tranportan
O2; citocromos, que transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos), y las
lipoproteínas transportan colesterol y grasas por la sangre.

- Contráctil: Proteínas que permiten al organismo cambiar de forma o

moverse. Son la actina y miosina de los músculos.

- Catalítica: Principal función de las proteínas. La realizan las enzimas o

biocatalizadores, que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando su
velocidad. Es el grupo más amplio de las proteínas. Reguladora: integran y
coordinan todos los procesos bioquímicos del cuerpo. Son algunas hormonas
(insulina, del crecimiento, etc.) Y ciertos neurotransmisores (péptidos
opiáceos).

- Inmunitaria: La realizan las proteínas encargadas de la defensa

inmunológica: los anticuerpos o inmunoglobulinas.

HOLOPROTEÍNAS U HOMOPROTEÍNAS

Formadas únicamente por aa. Según sus niveles estructurales:

- Fibrosas o escleroproteínas:
 - Sólo estructura secundaria.
- Filamentosas.
- Muy resistentes e insolubles en agua.
- Función estructural.

- Las más importantes:

- Colágeno: forma la matriz extracelular de tejidos óseo y conjuntivo.
- Elastina: muy flexible. En tejido conjuntivo elástico de los vasos sanguíneos.
- a-queratina: en piel, pelo, lana, plumas, cuernos, uñas, pezuñas, escamas,
etc.
- b-queratina: en fibras tejidas por arañas y gusanos de seda.

- Globulares o esferoproteínas:
- Estrucura terciaria o cuaternaria.
- Esféricas.
- Solubles en agua y disoluciones salinas.
- Funciones activas, de transporte, enzimática, reguladoras, etc.

Las más importantes:

- Albúminas: principal reserva de proteínas del organismo. Ej: lactoalbúmina
de leche, ovoalbúmina de la clara de huevo.
- Globulinas: Entre ellas destacan las g-globulinas, inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
- Protaminas e histonas: proteínas básicas asociadas al ADN.
- Protaminas aparecen sólo en los espermatozoides.
- Prolaminas y gluteninas: proteínas de reserva que aparecen en semillas
vegetales, como las del trigo.

HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS:

Proteínas globulares formadas por una parte protéica (apoproteína) y una

parte no proteica (grupo prostético).

Se clasifican en función de la naturaleza química del grupo prostético.

- Cromoproteína: grupo prostético es una sustancia coloreada. Destacan las

proteínas transportadoras:
- Hemoglobina: principal componente de los eritrocitos, dándole su color rojo.
Principal función transporte de gases (oxígeno y CO ₂) en vertebrados y
algunos invertebrados.
- Mioglobina: almacena oxígeno en las células del músculo esquelético y
aumenta la velocidad de difusión de ese gas en las células.
- Citocromo: transportan electrones y están sólo en células aeróbicas.

- Glucoproteínas: su grupo prostético es un ologosacárido. Ejemplos: algunas

proteínas que forman las membranas celulares.
- Las inmunoglobulinas.
- La protrombina de la sangre, intermediaria en el proceso de coagulación
sanguínea.
- Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido. Son macromoléculas esféricas, con
lípidos neutros en su interior (triacilgicéridos), en su superficie; hay fosfolípidos,
colesterol y la parte protéica. Destacan las lipoproteínas de la sangre, que
transportan lípidos entre el intestino, el hígado y el tejido adiposo.

- Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucléico (ARN o ADN). Ejemplos:

ribonucleoproteínas que forman los ribosomas celulares.

Hemoglobina y muerte por

asfixia:

La muerte por asfixia ocurre al

recibir las células una cantidad nula
o insuficiente de oxígeno, por lo que
se paraliza la cadena respiratoria de
las mitocondrias. Esto se puede
originar a varios niveles: uno afecta
a la capacidad de transporte de
oxígeno por la hemoglobina.

Principales causas que disminuyen

la capacidad de transporte de la
hemoglobina:

- Inhalación de CO. La hemoglobina tiene más afinidad por el CO que por el oxígeno.
- Oxidación del grupo hemo: algunas sustancias, como los nitratos, son muy tóxica,
pues pueden oxidar irreversiblemente el ión Fe²⁺ del grupo hemo, por lo que se
forma el ión Fe³⁺, incapaz de unir el oxígeno, por lo que la hemoglobina pierde su
funcionalidad.
LAS ENZIMAS:

Biocatalizadores específicos que aumentan la velocidad de las reacciones

metabólicas. La mayoría son protéinas, aunque también se han descubierto
moléculas de ARN catalíticas, las ribozimas.

Aceleran las reacciones química, pues pueden rebajar mucho la energía de

activación de éstas, lo que favorece la adquisición del estado de transición, tras lo
que las reacciones ocurren rápida y espontáneamente. Las moléculas en las que las
enzimas ejercen su acción específica se llaman sustrato.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

- Especificidad: Cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un grupo de sustratos

químicamente relacionados. Su especificidad deriva de su conformación nativa, lo que
condiciona la geometría del centro activo y la posibilidad de unirse sólo a sustratos
compatibles.

- Efectividad: Son muy eficientes. Las reacciones que catalizan transcurren, como
promedio, entre 10⁸ y 10¹⁰ veces más rápidamente que las reacciones no catalizadas
por enzimas.

- Regulación: la regulación de las rutas metabólicas suceden a través de

mecanismos de activación-desactivación de la actividad enzimática. La forma más
frecuente de regulación es el alosterismo. Son modificaciones de la estructura
tridimensional del enzima inducidas por la unión específica de una molécula, el
modulador, a un centro regulador distinto de su centro activo.

- Rendimiento: los enzimas conducen a rendimientos del 100%. Solo catalizan un

tipo de reacción química, sin que se produzcan reacciones laterales ni subproductos.
2.1. DEFINICIÓN DE VIMANINA:

Las vitaminas son moléculas esenciales, necesarias para el correcto

funcionamiento del organismo pero que este no puede sintetizar por lo que deben
tomarse con la dieta. Son micronutrientes, es decir, son nutrientes que se necesitan
en cantidades muy pequeñas, del orden de miligramos o microgramo. Químicamente,
son compuestos orgánicos más o menos sencillos y de composición muy variada cuya
función es actuar como coenzimas o componentes de las mismas y de ahí su
importancia en el metabolismo ya que participan en la catálisis de importantes
reacciones metabólicas.
Algunas se ingieren como en forma inactiva, como provitaminas, y se vuelven
activas tras alguna modificación. Por ejemplo la vitamina A se ingiere como
betacaroteno. Hay que señalar que las vitaminas no aportan energía a las células y
que no se usan como unidades estructurales de otras biomoléculas.

Para selectividad, Debéis conocer la importancia de las vitaminas para el

mantenimiento de la vida. También debe conocer los diferentes tipos de vitaminas:
las hidrosolubles y las liposolubles. En concreto, de las hidrosolubles debéis conocer
la vitamina C y el grupo B (ácido fólico (B 9) y B12) y de las liposolubles la vitamina A y
D; y relacionar la función de las mismas con las enfermedades que previenen o que
producen debido a su carencia (escorbuto, espina bífida, anemia perniciosa, ceguera
nocturna y raquitismo).
2.2. HIPOVITAMINOSIS E HIPERVITAMINOSIS:

Se llama hipervitaminosis al exceso en el organismo de una determinada

vitamina debido a un consumo excesivo de esta, normalmente por la toma de
suplementos alimenticios. Lo produce el exceso de vitaminas liposolubles.

Se llama hipovitaminosis a la carencia de una vitamina debida a la ingesta de

cantidades inferiores a las necesarias en la dieta. Cuando la carencia de una vitamina
es muy grande o total, se denomina avitaminosis. En estas condiciones se pueden
producir una serie de enfermedades, entre las que destacan: el escorbuto, la anemia
perniciosa, la ceguera nocturna, el raquitismo y la espina bífida.

2.3. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS:

Las vitaminas tienen una naturaleza química muy distinta entre ellas, por eso
se clasifican atendiendo a su grado de solubilidad en el agua en dos grupos:

1) VITAMINAS LIPOSOLUBLES, son moléculas lipídicas, apolares e insolubles en

agua, su exceso puede tener efectos tóxicos al acumularse en las células. Desde el
punto de vista químico son terpenos o esteroides.

a) Terpenos:

- Vitamina A o retinol.
- Vitamina E o tocoferol.
- Vitamina K o naftokinona.

b) Esteroides:

- Vitamina D o colecalciferol.

Se ingieren y se almacenan en el organismo en forma de Provitaminas

(molécula precursora de una vitamina, que necesita algún tipo de cambio para
transformarse en una vitamina). Se almacenan en el tejido adiposo y en el hígado
(vitaminas A y D) donde existe una reserva de estas vitaminas por lo que no es
necesaria su ingestión diaria con la dieta.
Debido a su insolubilidad en agua no se excretan fácilmente por lo que su
acumulación en los tejidos puede resultar tóxica y causar trastornos graves. Las
deficiencias de estas vitaminas se manifiestan con lentitud.

2) VITAMINAS HIDROSOLUBLES, son moléculas polares y solubles en agua. Ellas

o sus derivados actúan como coenzimas, su exceso no se almacena en el organismo
ya que o se destruyen en el metabolismo celular o se eliminan con la orina por lo que
su exceso no provoca trastornos. Por ese motivo es necesario un aporte diario con la
dieta. Las deficiencias de vitaminas hidrosolubles se manifiestan con rapidez. Muchas
de ellas incluyen nucleótidos en su composición. Las vitaminas hidrosolubles son:

- Vitamina C o ácido ascórbico.

- Vitaminas del grupo B:
- Vitamina B1 o tiamina.
- Vitamina B2 o riboflavina
- B3 o vitamina PP o nicotinamida.
- B5 o ácido pantoténico.
- B6 o piridoxina.
 - B8 o biotina.
- B9 o ácido fólico.
- B12 o cianocobalamina.

2.3.1. PRINCIPALES VITAMINAS LIPOSOLUBLES:

- Vitamina A o RETINOL. Sus funciones son: participar en la formación de

los pigmentos necesarios para la percepción lumínica (debe su nombre de
retinol al hecho de que produce los pigmentos en la retina del ojo) , en el
mantenimiento de los epitelios y en la formación del colágeno de los huesos.
Por tanto la vitamina A ayuda a la visión, a la formación y mantenimiento de
dientes y de tejidos óseos, al mantenimiento de la piel y las membranas
mucosas y, finalmente al crecimiento y desarrollo. Su deficiencia produce:
nictalopia (= ceguera nocturna), xeroftalmia (sequedad de la córnea),
retraso en el crecimiento y fragilidad en los huesos. Está presente como tal
en alimentos de origen animal como el hígado y la mantequilla. En alimentos
de origen vegetal como las zanahorias, el perejil, espinacas y albaricoques,
se encuentra en forma de provitamina A, el betacaroteno es el más
abundante pero existen muchos otros carotenoides con la misma función. Las
necesidades en la dieta oscilan entre 0,4 y 1 mg/día. La CEGUERA
NOCTURNA O NICTALOPIA consiste en la dificultad o, incluso, la
imposibilidad de ver bien con poca luz y se debe a un defecto en los bastones
de la retina que son las células que nos permiten ver con escasa iluminación
y que pierden su capacidad de responder a la luz. Aparte de la deficiencia en
vitamina A, la ceguera nocturna puede estar causada por una causa genética
o deberse a una lesión en la retina.

- Vitamina D o CALCIFEROL O COLECALCIFEROL. Actúa favoreciendo la

absorción de calcio por el intestino y su fijación en huesos y dientes ya que
interviene en la regulación del metabolismo del calcio y del fósforo, siendo la
responsable de la mineralización de los huesos. Su deficiencia produce
RAQUITISMO (formación defectuosa de los huesos) en los niños y
OSTEOMALACIA (reblandecimiento de los huesos) en los adultos. Está
presente en alimentos de origen animal: pescados azules, yema de huevo,
hígado y productos lácteos que contengan leche entera. Se sintetiza en el
hígado a partir del colesterol, esta síntesis se estimula con la luz solar. Las
necesidades en la dieta son de 10 μg/día. El RAQUITISMO se presenta en los
niños, cuyos huesos están todavía en crecimiento. El raquitismo grave se
presenta en niños menos de cuatro años, que consumen pocas cantidades de
alimentos de origen animal y no tienen mucha exposición a la luz solar. Se
producen deformaciones en los huesos que se harán más patentes cuando
los niños sean mayores. Presentan hinchazón en las epífisis de los huesos
largos y en la inserción de las costillas con el cartílago costal presenta la
apariencia de un rosario conocida como “rosario raquítico”, más tarde
presentarán piernas en arco y deformidades en la columna vertebral y en la
pelvis. El tratamiento clásico consiste en la administración de vitamina D
como aceite de hígado de bacalao. El suministro de vitamina D debe
complementarse con el de calcio ya que el calcio es necesario para la
absorción de vitamina D.
2.3.2. PRINCIPALES VITAMINAS HIDROSOLUBLES:

- Vitamina C o ÁCIDO ASCÓRBICO. Participa como coenzima en la síntesis

del colágeno, la dentina y de la sustancia fundamental del tejido conectivo.
Su deficiencia produce escorbuto. Está presente en alimentos de origen
vegetal: cítricos, verduras de hoja verde y tomates. Las necesidades en la
dieta son de 40 a 60 mg/día. El ESCORBUTO se manifiesta con hemorragias
en las encías, caída de dientes y de cabello, problemas con la cicatrización,
debilidad y pérdida de peso. Fue la primera enfermedad que se relacionó con
la carencia de una vitamina.

- Vitamina B9 o ÁCIDO FÓLICO. Participa como coenzima en la síntesis de

ácidos nucleicos y en la formación de glóbulos rojos. Su deficiencia produce
la aparición malformaciones congénitas como la espina bífida en los recién
nacidos. También produce anemia perniciosa. Está presente en alimentos de
origen vegetal como legumbres, verduras de hoja verde y alimentos
integrales. Las necesidades diarias son de 100 a 400 μg/día. La ESPINA
BÍFIDA es un defecto congénito que se produce cuando la columna vertebral
la médula espinal no se forman correctamente. Es un defecto del tubo neural
que es la estructura embrionaria que dará lugar al cerebro y a la médula del
feto. Este tubo se cierra en los primeros 28 días del embarazo. En los bebés
que nacen con espina bífida, una parte del tubo neural no se forma o no se
cierra correctamente, produciendo defectos en la médula y en los huesos de
la columna vertebral. La espina bífida puede oscilar entre leve o grave,
dependiendo del tipo de defecto y de su ubicación. El tratamiento se hace
con cirugía y no siempre se puede resolver el problema por completo. Las
complicaciones que puede acarrear son problemas de movilidad y para
caminar, mal funcionamiento del intestino y la vejiga y acumulación de
líquido en el cerebro (hidrocefalia) entre otros. La carencia de ácido fólico en
la madre antes y durante la concepción y el embarazo aumenta el riesgo que
de que el bebé nazca con espina bífida, aunque no es el único factor, pueden
influir también los antecedentes familiares, ciertos medicamentos, la
diabetes o la obesidad. La prevención consiste en la toma de suplementos de
ácido fólico por lo menos un mes antes de la concepción.

- Vitamina B12 o CIANOCOBALAMINA: Se denomina cobalamina, pues

tiene un anillo porfirínico asociado a un átomo de cobalto. Se conocen varios
derivados de la vitamina B12 que son activos: vitamina B12a o
cianocobalamina, vitamina B12b o hidroxicobalamina, vitamina B12c, o
nitrocobalamina y j-cobalamina. Es producida por bacterias. Los animales la
obtienen a nivel de la pared intestinal, ya que es producida por las bacterias
intestinales. En carnes rojas, huevos y productos lácteos. Interviene en el
metabolismo de formación de proteínas y ácidos nucleicos. Asimismo, actúa
en la eritropoyesis (formación de los eritrocitos o glóbulos rojos). La falta de
esta vitamina origina un tipo grave de anemia denominada perniciosa, debida
a malformaciones de los glóbulos rojos.