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1. ¿Qué son las proteínas?
¿Cuál es su importancia a nivel

tecnológico? Las proteínas son biomoléculas formadas por
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Son esenciales para
casi todas las funciones biológicas, como el transporte, la
catálisis enzimática, la estructura celular y la regulación de
procesos metabólicos. A nivel tecnológico, las proteínas tienen
aplicaciones en la industria alimentaria, farmacéutica y
biotecnológica, donde se usan para producir alimentos
funcionales, fármacos y materiales biocompatibles.
2. ¿Qué es un aminoácido y cuál es su estructura general? ¿Qué es

un zwitterion? Un aminoácido es una molécula compuesta por
un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo
de hidrógeno y una cadena lateral ® específica de cada
aminoácido, todos unidos a un carbono alfa. Un zwitterion es
una forma del aminoácido que presenta tanto carga positiva en
el grupo amino como carga negativa en el grupo carboxilo, lo
que lo hace eléctricamente neutro en su punto isoeléctrico.
3. Clasificación de los aminoácidos según su estructura química:
Aminoácidos alifáticos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A)
Aminoácidos con grupos hidroxilo: Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T)
Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y)
Aminoácidos básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R)
Aminoácidos ácidos: Ácido aspártico (Asp, D), Ácido glutámico (Glu, E)
Aminoácidos con azufre: Cisteína (Cys, C), Metionina (Met, M)

4. Aminoácidos esenciales y no esenciales:
5. Propiedades de los aminoácidos:
Polaridad: Algunos aminoácidos son polares (como la serina) y otros

apolares (como la alanina).
Carga eléctrica: Pueden ser neutros, ácidos o básicos dependiendo

del pH.
Solubilidad: Los aminoácidos polares son solubles en agua.
Capacidad de formar puentes de hidrógeno: Importante en la

estructura de proteínas.
6. ¿Qué son los péptidos y cuáles son importantes en la

agroindustria? Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos. En la agroindustria, algunos
péptidos bioactivos tienen aplicaciones como aditivos
alimentarios, promoviendo la salud, o mejorando las
propiedades funcionales de los alimentos.
7. Formación de péptidos con los aminoácidos proporcionados: a.

Ile-Lys-Ser: El grupo carboxilo del isoleucina se une al grupo
amino de la lisina, y el carboxilo de la lisina se une al amino de
la serina. B. Trp-Gln-Asp: Se forman enlaces peptídicos similares
entre triptófano, glutamina y ácido aspártico.
8. Definición de proteína y análisis de estructuras: Una proteína es
una cadena polipeptídica que puede adoptar distintas
estructuras:
Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
Secundaria: Plegamientos locales como hélices alfa y láminas beta.
Terciaria: Plegamiento tridimensional de la proteína.
Cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas.
9. Punto isoeléctrico de una proteína y su importancia: El punto

isoeléctrico es el pH al que la proteína tiene carga neta cero. Es
importante conocerlo para procesos de purificación y
separación de proteínas, como la electroforesis.
10. Funciones biológicas de las proteínas:
Catalíticas (enzimas)
Estructurales (colágeno)
Transporte (hemoglobina)
Regulación (hormonas)
11. Propiedades funcionales de las proteínas:

Solubilidad: Afecta la funcionalidad en alimentos.
Viscosidad: Impacta la textura de productos alimenticios.
Capacidad emulsificante: Permite la estabilización de emulsiones.
12. Propiedades nutrimentales de las proteínas: Aportan

aminoácidos esenciales para la síntesis de proteínas corporales,
además de energía y funciones de mantenimiento celular.
13. Desnaturalización de proteínas: La desnaturalización es el

cambio en la estructura tridimensional de las proteínas sin
ruptura de los enlaces peptídicos. No es lo mismo que la
alteración, ya que esta última implica cambios químicos
permanentes.
14. Factores relacionados con la desnaturalización:
Temperatura: El calor puede desnaturalizar proteínas.
pH: Valores extremos de pH pueden alterar la estructura proteica.
Solventes: Algunos disolventes pueden desnaturalizar proteínas.
15. Procesos de modificaciones químicas en proteínas durante

el procesamiento de alimentos:
Glicosilación: Unión de azúcares.

Desaminación: Pérdida de grupos amino.
Oxidación: Pérdida de electrones en los grupos laterales de

aminoácidos.
16. Métodos para conocer el contenido proteico de una

materia prima:
Método de Kjeldahl: Mide el nitrógeno total.
Espectrometría de masa: Permite la identificación y cuantificación de

proteínas.
17. Investigaciones de proteínas (Gelatina, edulcorantes,

microbianas):
18. Relación entre ingesta de proteínas y salud: Las proteínas

son esenciales para la reparación y construcción de tejidos. Un
déficit o exceso puede provocar problemas de salud como la
pérdida muscular o sobrecarga renal.
19. Método para determinar el porcentaje de proteína: El

método de Kjeldahl mide el nitrógeno presente en la muestra,
luego se convierte a contenido de proteína total usando un
factor de conversión.
20. Artículo científico relacionado con proteínas en sistemas

alimentarios:

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1. ¿Qué son las proteínas?

¿Cuál es su importancia a nivel

2. ¿Qué es un aminoácido y cuál es su estructura general? ¿Qué es

3. Clasificación de los aminoácidos según su estructura química:

Aminoácidos alifáticos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A)

Aminoácidos con grupos hidroxilo: Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T)

Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y)

Aminoácidos básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R)

Aminoácidos ácidos: Ácido aspártico (Asp, D), Ácido glutámico (Glu, E)

Aminoácidos con azufre: Cisteína (Cys, C), Metionina (Met, M)

5. Propiedades de los aminoácidos:

Polaridad: Algunos aminoácidos son polares (como la serina) y otros

Carga eléctrica: Pueden ser neutros, ácidos o básicos dependiendo

Solubilidad: Los aminoácidos polares son solubles en agua.

Capacidad de formar puentes de hidrógeno: Importante en la

6. ¿Qué son los péptidos y cuáles son importantes en la

7. Formación de péptidos con los aminoácidos proporcionados: a.

Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.

Secundaria: Plegamientos locales como hélices alfa y láminas beta.

Terciaria: Plegamiento tridimensional de la proteína.

Cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas.

9. Punto isoeléctrico de una proteína y su importancia: El punto

10. Funciones biológicas de las proteínas:

11. Propiedades funcionales de las proteínas:

Viscosidad: Impacta la textura de productos alimenticios.

Capacidad emulsificante: Permite la estabilización de emulsiones.

12. Propiedades nutrimentales de las proteínas: Aportan

13. Desnaturalización de proteínas: La desnaturalización es el

14. Factores relacionados con la desnaturalización:

Temperatura: El calor puede desnaturalizar proteínas.

pH: Valores extremos de pH pueden alterar la estructura proteica.

Solventes: Algunos disolventes pueden desnaturalizar proteínas.

15. Procesos de modificaciones químicas en proteínas durante

Glicosilación: Unión de azúcares.

Oxidación: Pérdida de electrones en los grupos laterales de

16. Métodos para conocer el contenido proteico de una

Método de Kjeldahl: Mide el nitrógeno total.

Espectrometría de masa: Permite la identificación y cuantificación de

17. Investigaciones de proteínas (Gelatina, edulcorantes,

18. Relación entre ingesta de proteínas y salud: Las proteínas

19. Método para determinar el porcentaje de proteína: El

20. Artículo científico relacionado con proteínas en sistemas

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