TEMA 4

PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS

• Son las moléculas orgánicas más abundantes en la células (más del

50% del peso seco).

• Están compuestas por aminoácidos.

 AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos están compuestos por H C O y N.

• Algunos contienen S y más raramente P, Fe, Zn, Cu.

• Se caracterizan por tener un grupo amino –NH2 y un grupo carboxilo –COOH

• La fórmula general de un aminoácido es H2N-CHR-COOH

• Se nombran en función del grupo R que es diferente para cada aa y

determina sus propiedades.

 AMINOÁCIDOS

• Existen 20 aminoácidos proteicos (forman parte de las proteínas)

• Hay otros 150 aa no proteicos (libres en células o tejidos).

• La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros,

pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados

y deben obtenerse en la dieta habitual.

• Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie

humana, por ejemplo, son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y

Trp.
 AMINOÁCIDOS PROTEICOS
Aminoácidos hidrófobos (no polares) Aminoácidos hidrófilos
Radicales polares pero sin carga. Pueden
R= Hidrocarburo alifáticos R= Hidrocarburo Aromático establecer puentes de hidrógeno con el agua
favoreciendo su solubilidad.

Aminoácidos ácidos (-) Aminoácidos básicos (+)

AMINOÁCIDOS PROTEICOS
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Solubles en agua

• Cristalizables

• Incoloros o poco coloreados.

• Puntos de fusión superiores a los 200º

• Isomería

• Anfóteros

(http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/alumno/2bac

hillerato/biomol/contenidos14.htm )
 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína, excepto la glicocola,
tienen un carbono asimétrico (carbono α)
• Isomería óptica: dextrógiros (+) y levógiros (-)
• Estereoisómeros: formas D y L según la posición del grupo –NH2
 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
En disolución acuosa, los aminoácidos forman iones dipolares, también llamados iones
híbridos (poseen igual número de cargas positivas que negativas).
• Punto isoeléctrico: pH en el que un aminoácido forma un híbrido.
• Ánfoteros: El ión híbrido disuelto se puede comportar como un ácido o como una
base dependiendo del pH de la disolución.
El carácter ánfotero de los aminoácidos permite regular el pH al comportarse como
ácido o como base según convenga al organismo.
 ENLACE PEPTÍDICO

• Los aa se unen mediante la formación de un enlace peptídico entre el grupo

–COOH y el grupo –NH2 del aa siguiente con la liberación de una molécula

de agua.

• La unión de dos péptidos da un dipéptido, de tres un tripéptido.

• La unión de menos de 50 aa se denomina oligopéptido

• La unión de más de 50 aa se denomina polipéptido

http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/alumno/2bachillerato/biomol/con
tenidos15.htm
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

La estructura fue descubierta en la década de 1950 por L.Pauling y R.B. Corey

utilizando la técnica de difracción de rayos X.
• Es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N
• Posee cierto carácter de doble enlace lo que le impide girar libremente.
• Los cuatro átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los dos átomos de carbono
se hallan situados sobre un mismo plano manteniendo distancias y ángulos
fijos.
• Los únicos enlaces que pueden girar (aunque no totalmente) son los formados
por C-C y N-C.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
 PROTEÍNAS

• Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aa mediante

un enlace peptídico.

• Las proteínas están formadas por más de 100 aa.

• Tienen una estructura compleja:

• Estructura Primaria

• Estructura Secundaria

• Estructura Terciaria

• Estructura Cuaternaria
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Hace referencia a la secuencia lineal de aminoácidos que la componen, es

decir, tanto los aminoácidos que la forman como el orden en el que se
encuentran unidos.
• El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da
el nombre de aminoácido n-terminal.
• El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se
denomina aminoácido c-terminal.
• La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.
• Tiene forma de zig-zag debido a planaridad del enlace péptidico, lo que
provoca la rotación sobre el carbono α.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• La estructura secundaria de una proteína es la disposición espacial que

adopta la secuencia de proteínas para ser estable y es consecuencia de la
capacidad de giro que poseen los carbonos α.

• Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice, la

β-laminar y la hélice de colágeno.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS
PROTEÍNAS
α-Hélice

• Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la

hélice giran hacia la derecha.
• Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número
de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas de agua que la rodean.
• La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de
Hidrógeno que se establecen entre el grupo –NH del enlace péptidico y
el grupo –C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
 α-Hélice
• La longitud del paso de vuelta es de 0,54nm
• La rotación es hacia la derecha, cada aminoácido
gira 100º con respecto al anterior.
• Esto implica la presencia de 3,6 residuos
aminoácidos por cada vuelta completa
• Todos los grupo –C=O quedan orientados en la
misma dirección mientras que los –NH se orientan
en la dirección contraria y los radicales de los
aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de
la α-hélice.
• La estabilidad de la hélice depende de la presencia
o no de residuos de prolina o hidroxiprolina ya que
estos aminoácidos impiden la formación de
puentes de hidrógeno.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

β-Laminar, Hoja Plegada o Lámina Plegada

• Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace

peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que
componen la molécula.
• Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la
misma molécula, doblando su estructura.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
β-Laminar, Hoja Plegada o Lámina Plegada
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

β-Laminar, Hoja Plegada o Lámina Plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA 1ª Y 2ª DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Hélice de Colágeno

• Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que
en la estructura de α-hélice.
• Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e
Hidroxiprolina.
• Las cadena polipeptídica se enrolla hacia la izquierda.
• Se produce una vuelta de hélice por cada tres residuos.
• No hay enlaces de hidrógeno intracatenarios por lo que es más extendida
que la α-hélice (la longitud de cada avance por residuo es de 0,15nm).
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Hélice de Colágeno
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Hélice de Colágeno
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA

• La estructura terciaria es la forma en la que la proteína nativa se encuentra plegada en

el espacio.
• La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica
• Depende de la estructuras primarias y secundarias.
• Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales –R
de los diferentes aminoácidos.
• Estos pueden ser:
• Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
• Atracciones electroestáticas entre grupos con carga opuesta
• Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o
aromáticos.
• Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes (-SH).
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

TIPOS DE INTERACCIONES
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

TIPOS DE INTERACCIONES
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA TERCIARIA

• En proteínas de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios

(unidades compactas de entre 50 y 300 residuos).
• La estructura de la cadena polipeptídica dentro de un determinado domino suele ser
independiente de la de los otros.
• En la mayoría de los casos los dominios se unen entre sí mediante una porción flexible
que sirve como bisagra. Frecuentemente representan partes de la proteína que se unen
específicamente a determinados factores.
• Los dominios son muy estables y tienden a repetirse en diferentes proteínas.
• La estructura terciaria contiene subestructuras repetitivas denominada motivos.
• Determina la función de la proteína.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

MOTIVOS
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

DOMINIOS
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipetídicas,

estas se unen entre sí en un nivel de organización superior, denominada
estructura cuaternaria.
• Cada cadena polipetídica se denomina subunidad o protómero y
conserva su estructura terciaria.
• La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como
puentes de Hidrógeno o fuerzas de Van der Waals y más raramente
enlaces disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura cuaternaria de la hemoglobina formada por cuatro

cadenas polipeptídicas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Holoproteínas: aquellas formadas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a
su estructura se clasifican en:
• Proteínas fibrosas: las cadenas polipeptídicas presentan mayoritariamente una
estructura secundaria regular formando haces paralelos (forma cilíndrica alargada).
• Son insolubles en agua
• Función protectora y estructural
Colágeno: principal componente del tejido conjuntivo y en la matriz extracelular. Una
fibra de 1 mm de diámetro puede resistir más de 10 Kg.
Miosina: proteína responsable de la contracción muscular.
α-Queratina: grupo de proteínas animales que se sintetizan en las células de la
epidermis.
Fibrina: responsable de la coagulación sanguínea.
Elastina: proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo
COLÁGENO

Tejido Conjuntivo
MIOSINA
 QUERATINA

• Se localiza en la epidermis, las uñas y en el pelo

FIBRINA
 ELASTINA

• Confiere a los tejidos capacidad de estirarse sin llegar a romperse.

• Abundante en los ligamentos, pulmones, paredes arteriales y la piel
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Holoproteínas (Continuación):
• Proteínas globulares: son proteínas más complejas que las fibrosas. Las
cadenas polipeptídicas se encuentran plegadas formando una estructura
compacta más o menos esférica.
• Son solubles en agua o en disoluciones polares
• Son los principales responsables de las actividades biológicas de la célula.
Actina: proteína globular que se ensambla formado filamentos. Junto con la
miosina es responsable de la contracción muscular.
Albúminas: proteínas con función de transporte de otras proteínas o de otras
moléculas.
Globulinas: proteínas con forma globular. Solubles en disoluciones salinas.
Histonas y protaminas: proteínas de carácter básico que se asocian a ADN.
ACTINA
ALBÚMINA
 GLOBULINAS

Inmunoglobulina Proteína G
 HISTONAS Y PROTAMINAS

Protaminas: Grupo de proteínas simples que se

encuentran combinadas con los ácidos nucleicos en la
esperma de peces. Las protaminas contienen muy pocos
tipos de aminoácidos.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Heteroproteínas: proteínas con una parte formada por aminoácidos (parte

proteica) y otra porción no proteica (grupo prostético = ayudador)
• CROMOPROTEÍNAS: son proteínas cuyo grupo prostético es una proteína coloreada
denominada pigmento.
• Cromoproteínas porfirínicas; tienen como grupo prostético una metalporfirina
formada por cuatro anillos pirrólicos y un catión metálico en el centro:
• Hemoglobina (4 cadenas) y mioglobina (1 cadena), citocromos, : grupo hemo (Fe2+)
• Clorofila: anillo de porfirina (Mg2+)
•Cromoproteínas no porfirínicas:
• Hemocianina: pigmento respiratorio de color azul (Cobre). Linfa de crustáceos y
moluscos.
• Hemeritrina: pigmento respiratorio con hierro de bivalvos y anélidos marinos.
• Rodopsina: grupo prostético el retinal (derivado de la vit A). Pigmento de la retina.
 CROMOPROTEÍNAS

Grupo Hemo

Hemoglobina
CROMOPROTEÍNAS
 CROMOPROTEÍNAS

Hemeritrina
CROMOPROTEÍNAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Heteroproteínas (continuación):
• NÚCLEOPROTEÍNAS: son proteínas cuyo grupo prostético es una ácido nucleico. Se
consideran núcleoproteínas la asociación entre ácidos nucleicos y proteínas (histonas
y protaminas). El grupo prostético colabora en el mantenimiento de la estructura del
ADN, transporte, protección etc.
• GLUCOPROTEÍNAS tienen como grupo prostético un glúcido unido covalentemente a
la cadena polipeptídica. Realizan las siguientes funciones:
- Constituyen los componentes estructurales de la matriz extracelular.
- Intervienen en la formación de las membranas celulares, donde participan en el
transporte de sustancias entre el exterior y el interior celular.
- Actúan como hormonas o forman parte de mucoproteínas.
- Función anticongelante
- Glucoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas y fibrinógeno.
NUCLEOPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Heteroproteínas (continuación):
• FOSFOPROTEÍNAS: son proteínas cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de
la leche y la vitelina de la clara de huevo.
• LIPOPROTEÍNAS tienen como grupo prostético un lípido. La parte proteíca se denomina
apolipoproteína,
- Forman parte de la membrana plasmática
- Transportan lípidos insolubles a través del plasma sanguíneo entre el intestino, hígado y
tejido adiposo. Tipos:
* Quilomicrones: se producen en las células del intestino delgado a partir de ácidos grasos,
glicerina y el colesterol que absorbe. De los enterocitos pasan a la circulación y van al
hígado.
* VLDL (lipoproteínas de densidad muy baja): a media que intercambian lípidos con las
células de los tejidos se convierten en LDL que pueden depositarse en las arterias
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Heteroproteínas (continuación):
• LDL (lipoproteínas de densidad muy baja):
• Transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los diferentes tejidos
para formar las membranas celulares.
• La entrada del colesterol depende de receptores específicos situados en la propia
membrana,
• Si la cantidad de colesterol en la membrana es elevada, se sintetizan menos
receptores de membrana y el colesterol no puede entrar, permaneciendo en el
torrente sanguíneo donde puede formar depósitos en las paredes de las arterias.
• HDL (lipoproteínas de densidad elevada):
• Acción contraria a las LDL. Transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las
paredes arteriales, con lo que disminuyen los depósitos arteriales.
LIPOPROTEÍNAS
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Especificidad: Es la propiedad más característica de las proteínas
• Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados
aminoácidos y que es responsable de la estructura cuaternaria.
• Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada
especie.
Lo más común es que las proteínas que realizan la misma función tengan una
composición y estructura similares (proteínas homólogas).

• Capacidad amortiguadora: debido a su comportamiento anfótero pueden

comportarse como ácidos o como bases regulando el pH en el medio en el
que se encuentran.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la
temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas
condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína.
• El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas
entre las cargas de los radicales de los aminoácidos.
• La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno
o facilitar su formación.
• Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama
renaturalización.
• Solubilidad: se debe a que solo los grupos –R polares o hidrófilos se hallan
localizados sobre la superficie externa de la proteína y establecen puentes de
hidrógeno con el agua.
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Hidrólisis: es la ruptura de la estructura primaria, es decir la ruptura de la
secuencia de una proteína. Termina por fragmentar las proteínas en
aminoácidos.
Existen 3 tipos de hidrólisis :
• Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones
ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y
parte de la serina y la treonina.
• Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis
anterior, pero con gran facilidad. Normalmente se utiliza (NaOH y BaOH).
• Hidrólisis enzimática: Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a
menudo incompleta, no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy
específica.
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 LAS ENZIMAS

La enzimas son, generalmente, proteínas o asociaciones de proteínas y

otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los
procesos químicos que se dan en los seres vivos.

Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando

considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de
activación que muchas reacciones requieren.