TEMA 6. Lípidos, ácidos nucleicos y proteínas.

1.Definición de lípidos.
Son moléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque las de mayor
complejidad llevan también nitrógeno, fósforo y azufre.
Son insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos (apolares).
Físicamente se caracterizan por ser untuoso al tacto.
Sus principales funciones son estructurales, energéticas, vitamínicas y hormonales.
1.2Clasificación de los lípidos.
Saponificables: presentan ácidos grasos y Simples: acilglicéridos y ceras.
forman jabones. Complejos: fosfolípidos y esfingolípidos.
Insaponificables: no presentan ácidos grasos Esteroides, terpenos y eicosanoides
ni forman jabones.

1.3Ácidos grasos.
1.3.1Definición y estructura.
Moléculas constituidas por una cadena hidrocarbonada larga, de tipo alifático (lineal), con un
número par de átomos de carbono (entre 10 y 22) en uno de cuyos extremos llevan un grupo
carboxilo (-COOH). Su fórmula general es: CH3-(CH2)n-COOH.
1.3.2Propiedades químicas.
Los ácidos grasos intervienen fundamentalmente en dos tipos de reacciones.
-Reacción de esterificación: reacción entre un ácido graso y glicerina, que da lugar a un
triacilglicérido con la liberación de una molécula de agua.
-Reacción de saponificación: reacción entre un ácido graso y una base fuerte (NaOH o KOH) que
da lugar a la sal del ácido graso, denominada comúnmente jabón y agua.

1.4Propiedades de los ácidos grasos.

-Anfipáticos: Presentan una zona polar, grupo carboxilo (-COOH), de carácter hidrófilo zona
apolar, la cadena carbonada, de carácter hidrófobo.
-Solubilidad: Debido a su carácter anfipático, los ácidos grasos van a adoptar, en medio acuoso,
estructuras características: micelas monocapas y micelas bicapas o liposomas .Las cabezas
polares hidrofílicas quedan expuestas al medio acuoso mientras que las colas carbonadas
hidrofóbicas quedan protegidas en el centro de la estructura.
-Puntos de fusión: Por lo general, los ácidos grasos tienen un punto de fusión bajo. Dicho punto
aumenta con la longitud de la cadena y se ve disminuido por la presencia de dobles enlaces
(insaturaciones) que originan codos en la molécula.
-Empaquetamiento: Las colas carbonadas de los ácidos grasos se mantienen unidas por
interacciones del tipo fuerzas de Van der Waals.
1.5Grado de saturación.
-Saturado. Ácido graso compuesto por enlaces covalentes simples. Suelen ser sólidos a
temperatura ambiente.
-Insaturado. Ácido graso que contiene un enlace covalente doble o más de un enlace covalente
doble. La existencia de enlaces dobles en los ácidos grasos insaturados disminuye la atracción
entre las cadenas y, por tanto, el punto de fusión es menor. Por eso suelen ser líquidos a
temperatura ambiente.
1.6Triacilglicéridos (acilglicéridos).
1.6.1Definición y estructura de los triacilglicéridos.
Los triacilglicéridos son lípidos saponificables formados por la unión de 3 ácidos grasos con los
3 grupos hidroxilos de una molécula de glicerina, formándose 3 enlaces ésteres y liberándose 3
moléculas de agua. Pueden participar en la reacción de saponificación.
-La formación del enlace que da lugar a los triacilgliceroles: el enlace éster se forma cuando el
grupo hidroxilo de cada uno de los tres carbonos del glicerol reacciona con el grupo carboxilo de
un ácido graso que libera 3 moléculas de H2O. Forma un enlace covalente.

1.6.2Propiedades de los triacilglicéridos.

-A partir de los triacilglicéridos se pueden obtener jabones (reacción de saponificación) mediante
la hidrólisis alcalina de sus enlaces ésteres, dando como resultado glicerol y la sal sódica o
potásica de los ácidos grasos, que son los jabones.
-Las grasas son apolares (carecen de polaridad) e insolubles en agua y se clasifican en vegetales
o animales:
1ºGrasas vegetales (aceites). Compuestas fundamentalmente por ácidos grasos insaturados lo que
les permite ser líquidas a temperatura ambiente (menor punto de fusión). Abundan en las semillas
de vegetales y frutos.
2ºGrasas animales. Compuestas fundamentalmente por ácidos grasos saturados lo que les permite
ser sólidas a temperatura ambiente (mayor punto de fusión). Ejemplo: mantequilla.
1.6.3Funciones de los triacilglicéridos.
-Fuente de reserva energética: en animales (adipocitos) y vegetales (vacuolas). Debido a su
hidrofobia son fácilmente acumulables y su catabolismo es energéticamente muy rentable.
-Aislamiento térmico, flotabilidad, protección y amortiguación mecánica en animales.
1.7Fosfolípidos.
1.7.1Definición y estructura.
Una molécula de glicerol unida por dos de sus grupos alcohol a dos restos de ácidos por enlace
éster, Y por el tercer grupo alcohol a un grupo fosfato el cual se une por fosfodiéster a un amino-
alcohol o radical polar. Localización celular: en la membrana plasmática y membranas de
orgánulos celulares.

1.7.2Funciones de los fosfolípidos.

Función estructural. Los fosfolípidos son uno de los principales componentes de las membranas
celulares proporcionado una barrera semipermeable.
Gracias a la naturaleza anfipática de los fosfolípidos (presentan una parte hidrófila o polar y otra
hidrófoba o apolar), éstos pueden organizarse en forma de bicapas en medios acuosos con las
cabezas polares hacia el exterior de la bicapa en contacto con el agua y las colas hidrocarbonadas
hidrofóbicas hacia el interior, evitando el contacto con el agua.
*Los esfingolípidos que están presentes en todas las membranas de las células. Están formados
por una esfingosina, ésteres unidos a un ácido graso y un grupo fosfato unido mediante un enlace
tipo éster a un aminoalcohol.
1.8Esteroides, terpenos y eicosanoides (Lípidos insaponificables)
1.8.1Esteroides.
Los esteroides son lípidos insaponificables caracterizados por presentar anillos cíclicos en su
molécula. Podemos destacar: Los esteroles (como el colesterol*), las hormonas esteroideas
sexuales (como la testosterona, estrógenos y progesterona), las hormonas esteroideas de la corteza
suprarrenal (como el cortisol o la aldosterona) y los ácidos biliares. Tienen funciones relacionadas
con la composición de membranas, precursores de vitaminas y hormonas, etc.
1.8.2Terpenos
Los terpenos son lípidos insaponificables derivados de la polimerización del isopreno que dan
lugar a estructuras lineales o cíclicas. Poseen gran cantidad de dobles enlaces en cadena lineal y
son abundantes en los vegetales.
Según el número de moléculas de isopreno que contienen se distinguen: monoterpenos(dos
moléculas de isopreno), diterpenos (cuatro moléculas de isopreno), triterpenos (seis moléculas de
isopreno), tetraterpenos (ocho moléculas de isopreno) y politerpenos.
1.8.3Eicosanoides.
Los eicosanoides son lípidos caracterizados por sus funciones hormonales y reguladoras como
por ejemplo las prostaglandinas en los procesos inflamatorios.

1.9Vitaminas.
Las vitaminas son biomoléculas de composición y naturaleza variada que se requieren en
pequeñas cantidades y resultan imprescindibles por el papel que juegan en el metabolismo. Para
los humanos y para gran parte de los heterótrofos son esenciales. No podemos sintetizarlas por
nosotros mismos y debemos incorporarlas a través de la dieta. La carencia de vitaminas está ligada
a graves patologías de hipovitaminosis así como su exceso puede ocasionar problemas de
hipervitaminosis.
Podemos clasificarlas en función de su solubilidad en agua en:
1ºLiposolubles. Son insolubles en agua (aunque solubles en disolventes apolares). Pertenecen al
grupo de los lípidos insaponificables. Debido a su liposolubilidad, se almacenan en los tejidos del
organismo (hígado y tejido adiposo). Es por ello por lo que su ingesta en la dieta no es tan
necesaria diariamente y su exceso puede resultar tóxico. Vitaminas: A, D, E, K
Vitamina A= Retinol: Interviene en procesos de crecimiento, mantenimiento y protección del
tejido epitelial así como en la percepción de la luz y en el ciclo visual. Su deficiencia sequedad
de la córnea y ceguera nocturna.
Vitamina D= Calciferol: Interviene en procesos de crecimiento y mineralización de huesos así
como en el metabolismo del calcio y del fosforo. Su deficiencia causa raquitismo en niños y
deformaciones óseas.
Vitamina E= Tocoferol: Interviene en el metabolismo de los ácidos grasos. Su deficiencia causa
envejecimiento celular, distrofias musculares...
Vitamina K= Filoquinona: Interviene en procesos de coagulación sanguínea, precursor de la
trombina. Su deficiencia causa trastornos en la coagulación, hemorragias...
2º Hidrosolubles. Son solubles en agua y normalmente desempeñan un papel coenzimático o
precursor de coenzimas. Debido a su hidrosolubilidad, se eliminan con frecuencia por la orina. Es
por ello por lo que su ingesta en la dieta es necesaria con más frecuencia que las anteriores.
Incluimos en este grupo a la vitamina C (cuya deficiencia es responsable del escorbuto) y a todas
las vitaminas del grupo B (cuya deficiencia es responsable de dermatitis, anemias, alteraciones
nerviosas, circulatorias, digestivas…)
2.Ácidos nucleicos.
2.1 Definición y estructura de los nucleótidos.
Los nucleótidos son biomoléculas orgánicas (macromoléculas) que constituyen los monómeros o
componentes fundamentales de los ácidos nucleicos. Están formados por la unión de un
monosacárido de cinco carbonos aldopentosa: ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN), base
nitrogenada (A,G,T,C)=ADN ;(A,U,C,G)=ARN y una molécula de ácido fosfórico.
El conjunto formado por la unión mediante enlace N-glucosídico entre la base nitrogenada y el
carbono 1' de la pentosa se conoce como nucleósido. Para conformar el nucleótido final, se
establece un enlace éster entre el grupo hidroxilo (-OH) del carbono 5' de la pentosa y el ácido
fosfórico, con pérdida de una molécula de agua:

Si la aldosa es la ribosa se formará un ribonucleico (monómero del ARN)mientras que si se trata

de la desoxirribosa, se formará un desoxirribonucleótido (monómero del ADN).
2.1.1Enlace fosfodiéster.
Los nucleótidos se unen entre sí mediante el enlace covalente fosfodiéster (o nucleotídico),entre
el radical fosfato situado en el carbono 5' de la pentosa de un nucleótido trifosfato y el radical
hidroxilo (-OH) del carbono 3' de la pentosa de otro nucleótido. El enlace, por lo tanto, es 5' 3'.
En esta reacción se produce la liberación de una molécula de agua y de un pirofosfato (molécula
formada por la unión de dos fosfatos). De esta forma, se quedarán dos extremos libres: 5' unido
al grupo fosfato y 3' unido al grupo hidroxilo.
2.1.2Funciones biológicas de los nucleótidos.
Estructural Forman parte de ácidos nucleicos, cromosomas y ribosomas donde
se almacena y transmite la información genética.
Energética Participan en reacciones de transferencia de energía que se acumula
en los enlaces fosfato y su hidrólisis impulsa una gran variedad de
reacciones químicas. Por ejemplo el ATP, participan en las
reacciones de transferencia de energía.
Coenzimática Intervienen permitiendo determinadas reacciones enzimáticas. Los
principales son: FMB, FAD,NAD, NADP.
Mensajeros químicos El AMP-cíclico (AMPc) es un importante segundo mensajero en la
intracelulares respuesta de las células a diversas hormonas que desencadena la
respuesta celular.

2.2 Definición de ácido nucleico.

Los ácidos nucleicos son las moléculas biológicas formadas por gran cantidad de monómeros
(nucleótidos) unidos por enlaces fosfodiéster. Por lo tanto, son polinucleótidos.
2.2.1Tipos de ácidos nucleicos.
Podemos diferenciar dos tipos de ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido
ribonucleico (ARN).

Diferencias ADN ARN

Composición Pentosa: desoxirribosa. Pentosa: ribosa
Bases nitrogenadas: adenina, guanina, Bases nitrogenadas: adenina, guanina,
citosina y timina citosina y uracilo.
Estructura Generalmente de cadena doble (bicatenario) Generalmente de cadena sencilla
(monocatenario)
Función Portador de la información genética Interviene en la transcripción y la
(almacenamiento, conservación y traducción de la información genética
trasmisión). permitiendo el flujo de información.

2.2.2Ácido desoxirribonucleico (ADN).

El ADN es un ácido nucleico compuesto por nucleótidos (desoxirribonucleótidos) en el que se
encuentran las bases nitrogenadas adenina, guanina, citosina y timina.
En células eucarióticas, el ADN se localiza en el núcleo, mitocondrias y cloroplastos donde
realiza la función de portador de la información genética (almacenamiento, conservación y
transmisión). En la reacción de polimerización que se produce durante la replicación, interviene
la enzima ADN polimerasa.
La estructura del ADN es generalmente bicatenaria. Su estructura secundaria, conocida como
modelo de doble hélice, establece que el ADN es una doble hélice formada por dos cadenas de
polinucleótidos .
-Características:
- Dextrohelicoidal, Tiene dos cadenas enrolladas helicoidalmente hacia la derecha, dextrógira.
- Coaxial. Ambas cadenas están enrolladas alrededor de un mismo eje imaginario.
-Enrollamiento plectonémico. Para separar una cadena de la otra hay que desorganizar la
estructura. Es decir, "desenrollar" la doble hélice primero. Ello requiere un gran aporte de
energía.
- Antiparalelas. Los enlaces 5'→ 3' de las dos cadenas de polinucleótidos están orientados en
sentidos opuestos.
- Complementarias. Las bases de una cadena de polinucleótidos se unen a las de la otra cadena
formando las siguientes parejas púricas-pirimidinas: A-T y G-C.
Las parejas de bases nitrogenadas adenina-timina establecen dos enlaces de hidrógeno entre
ellas mientras que las parejas de bases nitrogenadas guanina-citosina establecen tres enlaces de
hidrógeno entre ellas:

2.2.3Reglas de chargaff:
La cantidad de Adenina(A) es igual a la de timina (T) ;A=T
La cantidad de guanina(G) es igual a la de citosina(C) ;G=C
La proporción de bases púricas (A+G) es igual a la de las bases pirimidínicas (T+C) de lo que se
deduce que: (A+G)/(T+C)=1
2.2.4Ácido ribonucleico (ARN).
El ARN es un ácido ribonucleico compuesto por nucleótidos (ribonucleótidos) en el que se
encuentran las bases nitrogenadas adenina, guanina, citosina y uracilo.
Su función es permitir el flujo de información (interviene en los procesos de transcripción y
traducción de la información genética). Su estructura es generalmente monocatenaria:
Podemos diferenciar los siguientes tipos de ARN:

Tipos de ARN Estructura Síntesis, localización y función

ARN mensajero Monocatenario El ARNm se sintetiza en el núcleo y se
(ARNm) exporta al citoplasma para transferir la
información genética hasta el ribosoma
donde se sintetizarán las proteínas
mediante el proceso de traducción.
ARN de Monocatenario y regiones El ARNt se sintetiza en el núcleo y
transferencia de doble hélice o realiza su función en el citoplasma
(ARNt) apareamiento interno. mediante la identificación del codón del
ARNm y el transporte del aminoácido
correspondiente hasta los ribosomas
durante la traducción.
ARN ribosómico Monocatenario y regiones El ARNr se sintetiza en el nucléolo y se
(ARNr) de doble hélice o transporta al citoplasma asociándose al
apareamiento interno, componente proteico del ribosoma para
asociado a proteínas. realizar su función estructural y
haciendo posible la unión del ARNm
para realizar la traducción.

3.Proteínas.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O, N, S y formadas por una o
varias cadenas polipeptídicas que resultan de la unión mediante enlaces peptídicos de un elevado
número de aminoácidos.
3.1Clasificación general de las proteínas.
Péptidos: cadenas cortas formadas por 2-100 Oligopéptidos: 2-10
aminoácidos. Polipéptidos: 10-100
Proteínas: formadas por más de 100 Holoproteínas: formadas solo por
aminoácidos
Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y
otras moléculas no proteicas
3.2Aminoácidos. Enlace peptídico.
Son las unidades estructurales o monómeros que forman las proteínas. Están formados por un
carbono α al que se encuentran unidos un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo radical (-R).

3.2.1Clasificación de los aminoácidos en función de sus radicales.

20 son los constituyentes básicos de las proteínas y los llamamos aminoácidos proteicos.

 Aminoácidos con radicales no polares (hidrófobos).

  Aminoácidos aromáticos.
 Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) y carga positiva (básicos).
 Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) y carga negativa (ácidos).
 Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) sin carga.
Hay aminoácidos esenciales que tenemos que incorporar mediante la dieta.
3.2.2Propiedades y características de los aminoácidos.
Son sólidos, cristalinos, no hidrolizables e incoloros. Algunos poseen sabor dulce.
Presentan isomería óptica y les confiere actividad óptica. El grupo amino nos permite distinguir
entre dos formas: L y D.
Poseen carácter anfótero (depende del pH): gracias al grupo (-COOH) son ácidos si cede
electrones. Y gracias al grupo NH2 son básicos si recibe protones.
3.2.3Enlace peptídico.
Se establece entre el grupo amino (NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro
y se libera una molécula de agua. Es un enlace covalente.
La unión de dos aminoácidos mediante enlace peptídico se conoce como dipéptido:

La unión de tres aminoácidos mediante enlace peptídico se conoce como tripéptido:

3.3Niveles estructurales de las proteínas.

1ºEstructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
2ºEstructura secundaria: la estructura primeria se pliega en el espacio mediante enlaces de
hidrogeno entre los aminoácidos de la cadena.
-La conformación α-hélice (Estructura helicoidal) y la lámina β (estructura laminar).
3ºEstructura terciaria: la estructura secundaria se pliega en el espacio mediante los aminoácidos
de las cadenas laterales. La unión se puede establecer mediante: enlaces de hidrógeno,
interacciones electroestáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der
Waals. Estos enlaces se pueden dar entre los grupos radicales (-R) de diferentes aminoácidos
situados en posiciones muy lejanas.
4ºEstructura cuaternaria: se consigue con la unión de varias cadenas peptídicas con estructura
terciaria. Al igual que la estructura terciaria se establecen: enlace de hidrogeno, interacciones
hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals. Un ejemplo es la hemoglobina que
esta formada por cuatro cadenas polipeptídicas, iguales dos a dos, formando un conjunto globular
de gran estabilidad.
3.4Propiedades y características de las proteínas.
Desnaturalización: pérdida (irreversible o no) de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria
debido a la rotura de las interacciones que las mantienen unidas. Puede producirse por: cambio
de pH y de temperatura.
La desnutrición trae consigue la perdida de la función, ya que pierden la estructura nativa. Se
denomina renaturalización al proceso por el cual las proteínas pueden recuperar la conformación
y función.
Especificidad: las proteínas son especificas debido a que cada aminoácido ocupa una posición
concreta en la secuencia lineal de la proteína que condicionará la estructura terciaria y cuaternaria,
y con ello la función.
Solubilidad: depende del grupo radical del aminoácido (-R). Si es polar es soluble en agua. Por
ejemplo, las proteínas pequeñas y globulares son mucho mas solubles que las grandes y fibrosas.
En la solubilidad influyen la temperatura, pH, concentración salino, etc…
Capacidad amortiguadora (TAMPÓN): las proteínas al igual que los aminoácidos tienen un
comportamiento amortiguador de las variaciones de pH.
3.5Clasificación de las proteínas.
Holoproteínas formadas por solo aminoácidos.

 Proteínas fibrosas. Son insolubles en agua y función de protección y estructural. Ej:

colágeno, queratina…
 Proteínas globulares. Son solubles en agua y disoluciones polares y función importante
para la actividad celular. Ej: albúminas, globulinas…
Heteroproteínas= proteínas y también contienen partes no proteicas.

 Cromoproteínas (pigmento): hemoglobina.

 Nucleoproteínas.
 Glucoproteínas.
 Fosfoproteínas.
 Lipoproteínas.
3.6Funciones de las proteínas.
Enzimática: esta función la hoy llevan a cabo las enzimas (biocatalizadores) que aceleran la
velocidad de las reacciones metabólicas.
Estructural: algunas proteínas como las fibrosas proporcionan estructuras. Por ejemplo, las
glucosa proteínas de las membranas plasmáticas, los nucleosomas de los cromosomas o los
microtúbulos del citoesqueleto.
Defensa inmunitaria: los anticuerpos (inmunoglobulina) son las proteínas que forman parte del
sistema inmune.
Reguladora y hormonal: algunas proteínas son hormonas que participan en la regulación
metabólica. Por ejemplo la insulina y el glucagón.
Transporte: hay proteínas que transportan lípidos, como por ejemplo el colesterol ( LDL y MDL).
También transportan electrones, los citocromos, y el oxigeno mediante la hemoglobina y la
mioglobina.
Homeostática: algunas proteínas tienen la capacidad de regular los valores del medio interno
como son la salinidad, la acidez o concentración de glucosa. Por el carácter anfótero, pueden
actuar como tampones e intervenir en el mantenimiento del pH.
Movimiento o contractibilidad: hay proteínas que permiten el movimiento la contracción, para el
desplazamiento como por ejemplo la flagelina de los flagelos de la bacterias o la actina y miosina
que intervienen en la contracción y relajación del músculo.
Nutrición y reserva: ciertas proteínas pueden almacenar determinados compuestos como
aminoácidos para utilizarlos como nutrientes. Por ejemplo la ovoalbúmina proteína que sirve de
reserva, que está en las clara del huevo.
Reconocimiento de señales: en la superficie exterior de las membranas celulares hay numerosas
proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas.
3.7Enzimas.
Son proteínas con capacidad catalítica. Son biocatalizadores. Aumentan la velocidad de las
reacciones bioquímicas mediante la disminución de la energía de activación. La región por la que
se une el sustrato se conoce como centro activo. Del centro activo dependen la especificidad de
la enzima, los aminoácidos del centro activo conforman una estructura complementaria al sustrato
como una “llave-cerradura”.