UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE MEDICINA

ASIGNATURA BIOQUÍMICA II

SEMESTRE SEGUNDO

PARALELO “A”

ACTIVIDAD INFORME DE BIOQUÍMICA II TEORÍA

TEMA TEMARIO DE BIOQUÍMICA II SEGUNDO PARCIAL

LUGAR Y FECHA RIOBAMBA, 21 DE JULIO DE 2024

DOCENTE DRA. LUCILA DE LA CALLE ANDRADE

NOMBRE DEL BAYAS CHACHA MARGOTH MAGALY

ESTUDIANTE
 INFORME TEMARIO SEGUNDO PARCIAL
31. Regulación del metabolismo del glucógeno y su integración por parte del Camp
Las reacciones que permiten esta regulación del metabolismo del glucógeno son muy
complejas e involucran a muchas enzimas, como la fosforilasa cinasa que tiene por
función reactivar la fosoforilasa hepática al causar su refosforilación con ATP. El AMP
cíclico integra estos procesos de regulación.
32. Vía de los fosfatos de pentosas
La vía de la pentosa fosfato es una ruta alternativa para el metabolismo de la glucosa. No
lleva a formación de ATP, pero tiene dos funciones importantes:
 La primera la formación de NADPH para la síntesis de ácidos grasos y
esteroides, y mantener reducido el glutatión para la actividad antioxidante.
 La segunda la síntesis de ribosa para la formación de nucleótido y ácido
nucleico. Glucosa, fructosa y galactosa son las principales hexosas que se
absorben a partir del tubo digestivo, derivadas de la obtención dietética de
almidón, sacarosa y lactosa, respectivamente.

33. Importancia biomédica de la gluconeogénesis

La gluconeogénesis se refiere a una serie de vías y procesos implicados en la formació n
de nueva glucosa o glucógeno a partir de moléculas diferentes de los carbohidratos. Los
mecanismos y enzimas encargados de realizar esta transformación están ubicados
principalmente en el hígado y los riñones. Los sustratos más importantes del
gluconeogénesis son los aminoácidos glucogénicos, lactato glicerol y propionato.
34. Barreras termodinámicas en la gluconeogénesis
Impiden un simple cambio de dirección de la vía, lo que fue señalado por Krebs (Harper).
35. Cómo se realiza la gluconeogénesis y como se superan las barreras
termodinámicas
Existen 4 puntos en que la reacción es irreversible y para evadirlas, se necesita usar
enzimas especiales, que incluso pueden encontrarse en la mitocondria.
 Piruvato y fosfoenolpiruvato: En las mitocondrias la enzima piruvato
descarboxilasa convierte el piruvato en oxaloacetato utilizando ATP, biotina y el
CO2. Una segunda enzima, la fofoenolpiruvato carboxicinasa, dirige la
transformación de oxaloacetato en fosfoenolpiruvato.
 Fructosa 1,6 bisfosfato y fructosa 6-fosfato: La fructosa 1,6 bisfosfatasa
permite la conversión de fructosa1,6-bisfosfato en fructosa 6-fosfato.
  Glucosa 6-fosfato y glucosa: La glucosa 6 -fosfatasa es una enzima que cataliza
la formación de glucosa a partir de glucosa 6-fosfato, en tejidos como el riñón y
el hígado permitiendo la salida de glucosa a la sangre.
 Glucosa 1-fosfato y glucógeno: Esta es una reacción implicada en la
glucogénesis (síntesis de glucógeno) y depende del glucógeno sintasa.

36. Regulación mutua entre la glucólisis y la gluconeogénesis

Se da mediante mecanismos enzimáticos de regulación:
 Aumento o disminución de la velocidad de síntesis de las enzimas.
 Fosforilación reversible de las enzimas que causa modificación covalente de las
enzimas.
 Efectos alostéricos, por ejemplo, en la síntesis del oxaloacetato a partir de
piruvato y bicarbonato, el acetil Co-A actúa como activador alostérico

37. Regulación de la glucosa sanguínea y su importancia biomédica

La glucosa sanguínea se regula dentro de límites muy estrictos. Participan en su
regulación mecanismos metabólicos y hormonales. Participan además el hígado y tejidos
extrahepáticos. En la célula hepática recae la responsabilidad de la regulación de la
glucosa sanguínea, ya que es “libremente permeable” a la glucosa y brinda el medio
adecuado para las reacciones.
38. Acción de la insulina, glucagón y otras hormonas en el metabolismo de los
carbohidratos y el control de los niveles sanguíneos
 La insulina: Es secretada por el páncreas en estados de hiperglicemia por lo
cual estimula el almacenamiento de glucosa en el hígado como glucógeno y
facilita la captura de glucosa en otros tejidos.
 El glucagón (también formado en el páncreas) se secreta en respuesta a la
hipoglicemia y activa la glucogenólisis y la gluconeogénesis hepáticas, en
consecuencia, se libera glucosa a la sangre y se elevan los niveles de glicemia.
Otras hormonas: Las hormonas de la hipófisis anterior son la hormona del
crecimiento y la ACTH (corticotropina). Incrementan la glucosa sanguínea
(acción de principios diabetogénicos). Los glucocorticoides son antagonistas de
la insulina. Se forman en la corteza suprarrenal; aumentan la gluconeogénesis
hepática, como consecuencia del incremento del catabolismo proteico.
Estimulan las aminotransferasas y otras enzimas implicadas. La adrenalina,
 hormona que se secreta en condiciones de estrés (miedo, excitación, hipoxia,
hipoglicemia, hemorragia), es formada por la médula suprarrenal; puede
estimular la fosforilasa muscular y hepática, dando lugar a la glucogenólisis, a
través de la activación del camp. Aumenta la glucosa sanguínea, por exportación
de glucosa desde la célula hepática. En el músculo causa producción de lactato.
Las hormonas tiroideas tendrían un efecto hipoglucemiante y diabetógeno. Sin
embargo, los pacientes hipotiroideos presentan menor capacidad de utilizar la
glucosa menos sensibilidad a la insulina.

39. Secreción de insulina y glucagón en el páncreas

La insulina es secretada por el páncreas en estados de hiperglicemia por lo cual estimula
el almacenamiento de glucosa en el hígado como glucógeno y facilita la captura de
glucosa en otros tejidos.
40. Provisión de combustibles tisulares en estado normal y durante periodos de
inanición
El conocimiento del metabolismo normal es esencial para entender las anormalidades que
fundamentan la enfermedad. El metabolismo normal incluye adaptación a periodos de
inanición, ejercicio, embarazo y lactación. El metabolismo anormal puede producirse por
deficiencia nutricional, deficiencia de enzimas, secreción anormal de hormonas, o las
acciones de fármacos y toxinas
41. Ejemplo de caso clínico para examen final:
Paciente masculino de 40 años de edad que presenta dolor precordial al esfuerzo. Relata
poliuria y polidipsia de varias semanas de evolución. Las pruebas de química sanguínea,
en ayunas, arrojan los siguientes resultados:
 Aminotransferasa ASTO ó GOT: 30UI/L
 CC (creatinfosfoquinasa): 20 UI/L
 LDH (deshidrogenasa láctica): 40 UI/L
 Triglicéridos: 280 mg/dl
 Colesterol: 380 mg/dl
 HDL-colesterol: 25 mg/dl
 LDL-colesterol: 250 mg/dl
 VLDL-colesterol: 45 mg/dl
 Glicemia en ayunas: 180mg/dl
Relacione los valores de la química sanguínea y la sintomatología con los diagnósticos
posibles.
o Aminotransferasa AST (GOT) elevada: Puede indicar daño hepático, pero en
este caso, el valor está dentro de los rangos normales.
o Creatinfosfoquinasa (CC) normal: Excluye el infarto de miocardio.
o Triglicéridos elevados: sugiere dislipidemia
o Colesterol total elevado: Indica hipercolesterolemia
o HDL-colesterol bajo: Aumenta el riesgo cardiovascular
o LDL-colesterol elevado: Aumenta el riesgo cardiovascular.
o VLDL-colesterol elevado: Indica el aumento de los triglicéridos
o Glicemia en ayunas elevada: Sugiere hiperglicemia y respalda el diagnóstico de
diabetes mellitus.

42. Generalidades e importancia biomédica de la biosíntesis de ácidos grasos

La biosíntesis (síntesis de Novo) de los ácidos grasos de cadena larga, consiste en la
síntesis de palmitato a partir de acetil -Coa, continuando con la elongación de la cadena
de los ácidos grasos en el retículo endoplásmico del hígado. Esta vía se realiza en base a
un sistema extra mitocondrial de enzimas ubicadas en el citosol y se considera en términos
generales, que la biosíntesis de ácidos grasos es una vía contraria a la oxidación que se da
en las mitocondrias.
La importancia biomédica es que los principales trastornos de esta vía son obesidad y la
inhibición de la misma que ocurre en la diabetes mellitus tipo I, el ayuno y la ingesta
aumentada de grasas.
43. Complejos enzimáticos que actúan en la lipogénesis
Los complejos enzimáticos responsables de la síntesis de Novo de ácidos grasos son: La
acetil -Coa carboxilos que convierte la acetil-Coa en malonil-CoA. La sintasa de ácidos
grasos, un complejo multienzimático (formado por un dímero de dos cadenas iguales),
que acoplan una molécula de acetil – CoA y siete de malonil – CoA para formar el
palmitato.
44. Regulación de la vía de la lipogénesis
La regulación de esta vía ocurre por modificadores alostéricos, modificación covalente e
inducción-represión de la síntesis enzimática, es decir mecanismos enzimáticos sobre la
acetil-CoA. Actúa como activador el citrato y como inhibidor la acetil-CoA.
45. Importancia biomédica de la Oxidación de los ácidos grasos
El incremento de la oxidación de los ácidos grasos, tal como ocurre en la diabetes mellitus
y el ayuno prolongado, da lugar a la producción aumentada de cuerpos cetónicos. Esta
condición da lugar a cetoacidosis diabética, que puede conducir a la muerte.
46. Cómo se realiza la oxidación de ácidos grasos
La β-oxidación de los ácidos grasos es una vía que ocurre en las mitocondrias, en
condiciones de aerobiosis; en cada paso de esta vía se produce derivados del acetil Coa,
actúan como coenzimas el NAD+ y el FAD y se forma ATP. El producto final es la acetil-
CoA que se oxida ulteriormente en el ciclo de Krebs.
47. Generalidades de la cetogénesis
La cetogénesis constituye una vía que ocurre en las mitocondrias hepáticas, ya que la
oxidación de los ácidos grasos se realiza en gran escala en este tejido. Uno de los
derivados que se forma durante la oxidación de los ácidos grasos, la 3-hidroxi,
3metilglutaril-CoA (MMHG-CoA), es el precursor de los cuerpos cetónicos. Las enzimas
responsables son las HMG-CoA sintasa y la HMG-CoA liasa.
48. Regulación de la cetogénesis
La regulacón de la cetogénesis depende de tres pasos importantes:
El control de la movilización de los ácidos grasos libres a partir del tejido adiposo.
La actividad de la enzima Carintia palmitoiltransferasa en el tejido hepático,
determinante de la proporción del flujo de los ácidos grasos destinados a oxidación en
lugar de esterificación. La disminución de los niveles de insulina durante el ayuno y en la
diabetes mellitus, contribuye a la vía de la oxidación de los ácidos grasos.
La entrada de la acetil-CoA al ciclo de Krebs o su utilización en la cetogénesis, de acuerdo
a las necesidades
49. Control hormonal del metabolismo de ácidos grasos y cetogénesis
Las enzimas responsables son las HMG-CoA sintasa y la HMG-CoA liasa
50. Generalidades sobre metabolismo de acilgliceroles
Los triacilgliceroles son los principales lípidos de almacenamiento. La molécula
precursora de triacilgliceroles y fosfogliceroles es el glicerol 3-fosfato. La enzima
lipoproteína lipasa es la encargada de la remover los acilgliceroles de las lipoproteínas
transportadoras.
51. Generalidades sobre el metabolismo del colesterol
El colesterol se encuentra en los tejidos y está presente en las lipoproteínas plasmáticas,
como colesterol libre, o como ésteres de colesterol (combinado con ácidos grasos de
cadena larga).
52. Importancia biomédica del transporte y almacenamiento de lípidos
Durante la ingesta de alimentos, se obtienen un exceso de calorías (fase anabólica), para
después ser seguido por una fase de balance calórico negativo. El ciclo alimenta r io
depende de las lipoproteínas transportadoras de lípidos como quilomicrones y VLDL. En
la mayoría de tejidos los lípidos transportados van a ser oxidados, mientras que en el
tejido adiposo se van a almacenar. La movilización de lípidos desde el tejido adiposo, en
forma de ácidos grasos libres (AGL), es mediada por la albúmina sérica. Las anomalías
del metabolismo de lipoproteínas en cuanto a su formación o utilización, dan lugar a hipo
o hiperlipoproteinemias.
53. Proteínas transportadoras de lípidos
Las proteínas transportadoras de lípidos se han clasificado en cuatro grupos:
 Los quilomicrones que transportan los lípidos absorbidos desde el intestino.
 Las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL), que transporta los lípidos y
triacilgliceroles desde el hígado.
 Las lipoproteínas de baja densidad (LDL), que transportan colesterol, como
efecto del metabolismo de las VLDL.
 Las lipoproteínas de alta densidad (HDL), que contienen gran cantidad de
colesterol removido de los tejidos, destinado hacia su excreción. Además,
participa en otros procesos relacionados con el metabolismo de otras
lipoproteínas

54. Papel de la lipoproteína lipasa y las apolipoproteínas

 La lipoproteína lipasa remueve la mayor parte de los acilgliceroles de los
quilomicrones y los VLDL en los tejidos extrahepáticos, dejando en circulación
remanentes de lipoproteínas (IDL). Muchas IDL son capturadas por endocitosis
en el hígado a través de receptores. Otras son transformadas en LDL y son
captadas en el hígado mediante receptores LDL.
 Las apolipoproteínas son la parte proteica de las lipoproteínas. Pueden ser
activadores enzimáticos (ej, la apo C II o la apo A-I) o como sitios de unión con
los receptores (apo A-I, apo B-100)

55. Ésteres de colesterilo y almacenamiento del colesterol

Derivado del colesterol al que se ha unido covalentemente un ácido graso, convirtie ndo
el colesterol en una forma más hidrófoba. Los ésteres de colesterol se almacenan en el
hígado o se transportan en partículas de lipoproteínas secretadas a otros tejidos que
utilizan colesterol. El colesterol circula permanentemente en el cuerpo humano entre el
hígado, donde se secreta y se almacena, y los demás tejidos del organismo; sin embargo,
como no se disuelve en soluciones acuosas (como el suero), para ser transportado necesita
integrarse a otras sustancias solubles, las lipoproteínas.
56. Transporte inverso del colesterol
La función de las HDL es vehiculizar el colesterol, desde los tejidos periféricos hacia el
hígado, para su reciclaje o catabolismo a ácidos biliares. Este proceso de denomina
transporte inverso del colesterol.
57. Movilización de las grasas
Los triacilgliceroles son la principal grasa de almacenamiento que para su movilizac ió n
utiliza la lipasa sensible a hormonas (adrenalina y noradrenalina la estimulan); esta
enzima libera ácidos grasos y glicerol (sustrato de la gluconeogénesis). La insulina es un
inhibidor de esta enzima. Los ácidos grasos libres que se forman, van a enlazarse a la
albúmina y se transportan a los tejidos para su utilización u oxidación.
58. Termogénesis sin escalofrío y proteína desacoplante
La termogénesis sin escalofrío constituye el principal mecanismo termorregulador en
recién nacidos y niños pequeños. La hipotermia se puede clasificar en leve (34 a36 ºC),
moderada (30 a34 ºC) y grave (< 30 ºC).
59. El enlace peptídico
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos.
En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
60. Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria de las proteínas consiste en la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, por lo que esta determina el orden y la cantidad de aminoácidos de una
proteína. Entre las principales características de la estructura primaria se encuentran:
 Está formado a partir de 20 aminoácidos diferentes.
 Puede tener variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n,
 Los aminoácidos se encuentran unidos enlaces peptídicos.
 Determina la función de una proteína.
 Su secuencia se encuentra establecida por el ADN.
61. Estructura secundaria y patrones supersecundarios de las proteínas
De acuerdo con los tipos de estructura secundaria responden al carácter parcial de doble
enlace de las uniones peptídicas y del tamaño, forma y característica de las cadenas
laterales (R). Una estructura secundaria puede tener conformaciones regulares tales
como: la α-hélice, la lámina plegada o lamina β, plegamientos o dobleces β y entre las
irregulares tenemos a las asas o espirales.
En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de
estructuras al azar, a y b, con una disposición característica que se repite en distintos tipos
de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundar ias.
Algunos están formados por a-hélices, otros por estructuras b, y otros por combinacio nes
de las dos.
62. Estructura terciaria de las proteínas
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funciona les
determina su interacción con los diversos ligandos. En otras palabras, la estructura
terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).
63. Estructura cuaternaria de las proteínas
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata
de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura
cuaternaria debe considerar:
 Dímero (dos subunidades o protómeros)
 Tetrámero (cuatro subunidades o protómeros)
 Homodímeros, Homotetrámeros (subunidades o protómeros iguales)
 Heterodímeros, Hetero tetrámeros (subunidades o protómeros diferentes)

El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el

oligómero y la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,
asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interaccio nes
no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
enlaces electrostáticos. La actividad biológica de la proteína y la separación de las
subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantiene n
unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que
estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles
(hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos,
como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes
disulfuro.
64. Funciones de las proteínas
Las proteínas son moléculas biologías hidrosolubles cuyos precursores son los
aminoácidos que cumplen variada funciones en el organismo su importancia biomédica
radica en sus funciones: son moléculas estructurales y de señalamiento, son
transportadoras de vitaminas, oxígeno y bióxido de carbono; además tienen actividad
cinética y catalítica. Además una alteración en secuencia de los aminoácidos de las
proteínas por causas genéticas (mutaciones) da lugar a enfermedades graves como el
síndrome de Ehlers Danlos. Las deficiencias nutricionales afectan la estructura de la
proteína como en el caso de escorbuto.
65. Relación entre función y estructura de la proteína
“La forma o estructura de las proteínas determina su función”
66. La desnaturalización y renaturalización proteica
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se
dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico. Cualquier factor
que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación. Con la desaparición total o parcial de la envoltura
acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la
precipitación.
La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice
entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. En
muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible.
Así por ejemplo las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse
al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica
original.
67. Función de las enzimas
Las enzimas son moléculas proteicas que tienen funciones de catalizadores biológicos,
que aceleran la velocidad de una reacción sin consumirse durante la misma. Hacen posible
la vida tal como la conocemos.
68. Funciones de las bases nitrogenadas y nucleósidos
 Funciones de transferencia de fosfatos
 Son partes de las coenzimas como FAD, NAD+, NADP+, Co A, etc.
 Funciones reguladoras, incluso reguladores alostéricos de las enzimas.
 cAMP tiene funciones importantes de “segundo mensajero”
 Nucleósidos trifosfatados son precursores de los ácidos nucleicos.
 Los nucleósidos suministran las unidades monoméricas que forman los ácidos
nucleicos.

69. Usos clínicos de las bases nitrogenadas

Se emplean análogos de purina y pirimidina sintetizados químicamente, en la
quimioterapia del SIDA y del cáncer. Causan inhibición de enzimas o incorporación de
metabolitos del medicamento en los ácidos nucleicos afectando la transferencia de
información.
Ej: 6-tioguanina y 6-mercaptopurina, en que los grupos tiol reemplazan a los grupos
hidroxilo en la posición 6; 5- ó 6-azauridina, 8-azaguanina; alopurinol (en el tratamie nto
de la hiperuricemia y la gota); citarabina (arabinosa reemplaza a la ribosa), en la
quimioterapia del cáncer y en las infecciones virales. La azatioprina se usa en los
trasplantes de órganos, la 5 –yododesoxiuridina en la queratitis herpética.
70. Estructura del DNA
El DNA está formado por cadenas de polinucleótidos. Las unidades de monómeros que
conforman estas cadenas son los cuatro desoxinucleótidos: desoxiadenilato,
desoxiguanilato, desoxicitidilato, timidilato.
71. Cromatina nuclear y cromosomas
En las células eucariotas el DNA se organiza formando la cromatina nuclear. La
cromatina nuclear está formada por moléculas de DNA muy largas, así como una masa
de histonas (proteínas básicas muy pequeñas) en cantidades similares al material genético.
Además, existen otras proteínas no histonas que son más grandes y más ácidas que las
histonas. Generalmente, constituyen enzimas como las transcriptasas y RNA polimerasas.
Las histonas condensan el DNA. Los nucleosomas consisten en DNA envuelto en una
colección de moléculas de histonas y tienen un diámetro de 10 nm. La cromatina activa
se llama eucromatina. La heterocromatina es la cromatina inactiva. La informac ió n
contenida en el DNA se organiza en genes que son las unidades fundamentales de la
herencia. Las asas de cromatina parecen estar organizadas en asas o dominios, cada una
con función genética diferente. En la metafase, el DNA se organiza en cromosomas, con
dos cromátides hermanas conectadas por el centrómero).
72. Diferencias entre el DNA y el RNA
DNA RNA
El azúcar es una D-desoxirribosa El azúcar es una D-ribosa
Contiene timina Contiene uracilo en lugar de timina
Doble cadena helicoidal Una sola cadena, aunque puede doblarse
sobre sí mismo
El contenido de G es igual a C y el de A es El contenido de G no es igual a C
igual a T, porque las bases son necesariamente, ni el de A no es igual al
complementarias en las dos cadenas de U, porque posee una sola cadena

73. Nucleasas
Son enzimas que degradan a los ácidos nucleicos. Son desoxirribonucleasas,
ribonucleasas, endonucleasas (escinden enlaces fosfodiéster), endonucleasas de
restricción (pueden reconocer secuencias específicas de la molécula de DNA),
exonucleasas (actúan en la parte terminal de la molécula, corrigiendo errores de
apareamiento de bases, edita nucleótidos recién incorporados durante la duplicación).
74. Sistema acoplado de desaminación y transaminación de los aminoácidos
Consiste en el traspaso de nitrógeno de un aminoácido a otro, con la participación de un
cetoácido. Para la función de las enzimas aminotransferasas, es necesaria la presencia de
piridoxina o vitamina B6. Los aminoácidos esenciales no son parte de reacciones de
transaminación. Es la pérdida del grupo amino de los aminoácidos, por acción de enzimas
como la deshidrogenasa glutámica.
75. Destino de los residuos desaminados y el amoniaco en la degradación de los
aminoácidos
El residuo desaminado puede continuar por dos caminos diferentes:
 Pueden volver a ser aminados para formar un aminoácido.
  Pueden transformarse en moléculas sencillas que ingresan al ciclo de Krebs. Los
aminoácidos glucogénicos proporcionan material para la gluconeogénesis,
convirtiéndose en nueva glucosa. Otros aminoácidos, son sustrato para la
formación de cuerpos cetónicos, son los aminoácidos cetogénicos. Pueden dar
lugar a piruvato y acetil –CoA, cetoglutarato, oxalacetato, succinil Co-A,
fumarato.

76. Productos que se sintetizan a partir de los aminoácidos

Los aminoácidos son utilizados para elaborar sustancias nitrogenadas de gran importanc ia
fisiológica:
 Bases púricas y pirimídicas
 Creatina
 Etanolamina y colina
 Sustancias pigmentadas como la melanina
 Vitaminas (niacina se forma a partir del triptófano)
 Péptidos, como la vasopresina o glutatión
 Poliaminas
 Transmisores intercelulares (histamina, neurotransmisores como la acetilcolina,
catecolaminas, serotonina)
 Hormonas (insulina, glucagón, hormonas de la hipófisis anterior, etc)

77. Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
78. Importancia biomédica, nutricional y fisiológica del metabolismo proteico y los
pools de aminoácidos
Las pozas metabólicas o pools de aminoácidos, representan la fracción disponible de
modo inmediato para utilización en el metabolismo celular. Se ubican en todos los tejidos
y pueden consistir en una poza general de aminoácidos, o de grupos aminos, o ser un pool
específico de triptófano o de histidina, o puede ser una poza de nitrógeno para la síntesis
de proteínas u otros compuestos nitrogenados de importancia fisiológica. Existen tejidos
con gran actividad metabólica, como las glándulas, en cuyas células ocurre un acelerado
intercambio a través de los pools de aminoácidos. En otros tejidos hay menos trabajo
metabólico como en las células cutáneas o en los eritrocitos.
79. Recambio de proteínas en el organismo y fuentes de nitrógeno de excreción
La síntesis y degradación de las proteínas determinan el recambio de las mismas. El
catabolismo de proteínas tisulares permite eliminar proteínas anómalas a causa de errores
en la expresión genética, desnaturalización o modificaciones químicas; el catabolismo
también ocurre con el fin de proveer energía en un organismo en ayunas o desnutrido.
Las catepsinas son enzimas lisosomales relacionada con la degradación proteica. El
recambio de proteínas puede ocurrir en gran volumen y en base a una equilibrada
movilización de proteínas, por ejemplo, en un adulto normal de 70 Kg de peso, se da la
síntesis y degradación proteica al día equivalente a 400 g de proteína; su dieta diaria
proporciona 100 g de aminoácidos y, por otro lado, en los líquidos tisulares pueden existir
30 g de aminoácidos.
80. Importancia biomédica y clínica del metabolismo de las purinas (gota)
Los humanos consumen una dieta con abundantes nucleoproteínas, sin embargo, las bases
nitrogenadas incluidas en la dieta no son incorporadas o utilizadas de forma directa, sino
que éstas se sintetizan a partir de ácidos nucleicos, ATP, NAD+, coenzima A, entre otros,
y de intermediarios anfibólicos. Existen medicamentos inyectables (anticanceríge nos)
que pueden integrarse al DNA. Existen enfermedades que se deben a anormalidades del
metabolismo de purinas, cuyo producto final son los uratos, tales como:
La gota, que se caracteriza por hiperuricemia y depósito de cristales de urato en tejidos
blandos, denominados tofos, los cuales pueden originar artritis gotosa aguda o crónica.
81. Especialización metabólica de los tejidos
Órganos Función Vías Sustratos Productos
metabólica principales principales principales
Hígado Provee a demás La mayor parte Ácidos grasos Glucosa,
órganos y tejidos de vías libres Glucosa VLDL,
metabólicas (alimentación) triacilglicerol,
Lactato, HDL, cuerpos
glicerol, cetónicos, urea,
fructosa, ácido úrico,
aminoácidos ácidos biliares,
 proteínas
plasmáticas
Encéfalo Funciones Glucólisis, Glucosa Lactato
neurológicas metabolismo de Aminoácidos,
centrales los aminoácidos cuerpos
cetónicos (en
inanición) En
el neonato
Corazón Bombeo de la Vías aeróbicas, Ácidos grasos
sangre como el ciclo libres, cuerpos
del ácido cítrico cetónicos,
y la oxidación triacilgliceroles
de ácidos de VLDL y
grasos quilom
Tejido Almacenamiento Esterificación Glucosa, Ácidos grasos
adiposo y degradación de de ácidos triacilglicerol libres, glicerol
triacilglicerol grasos, lipólisis de lipoproteína
y lipogénesis
Músculo Contracción y Glucólisis Vías Glucosa Lactato
movimiento aeróbicas, como Cuerpos
el ciclo del cetónicos,
ácido cítrico y triacilglicerol
la oxidación de en VLDL y
ácidos grasos quilomicrones,
ácidos grasos
libres
Riñón Excreción Gluconeogénesi Ácidos grasos Glucosa
s libres, lactato,
glicerol
Eritrocitos Transporte del Glucólisis, vía Glucosa Lactato
O2 de los fosfatos
de pentosa,
carecen de
 mitocondrias y
por lo tanto no
hay vías
aeróbicas

82. Acción general de las hormonas en la regulación del metabolismo

Las acciones reguladoras celulares y subcelulares de las hormonas en el metabolismo en
general, se basan a nivel molecular en la unión entre éstas y sus receptores específicos.
83. Clasificación y funciones de las vitaminas
Las vitaminas se clasifican en:
Vitaminas hidrosolubles: B y C (ácido ascórbico)
Vitaminas liposolubles: A (retinol), E (tocoferol), D y K

VITAMINA FUNCIÓN
Tiamina Cofactor en la descarboxilación oxidativa de los alfacetoácidos y la
transcetolasa
Riboflavina Cofactor en las reacciones de oxidorreducción, grupo prostético de
las enzimas llamadas flavoproteínas
Niacina Cofactor en las reacciones de oxidorreducción presente en los
cofactores NAD y NADP de muchas enzimas deshidrogenasas
Ácido Presente en la coenzima A y en la proteína transportadora de acilos
pantoténico
Piridoxina El fosfato de piridoxal es la coenzima de varias enzimas del
metabolismo de los aminoácidos, incluyendo las transaminasas
Biotina Es coenzima de varias carboxilasas, como la acetilCoA carboxilasa,
reguladora de la lipogénesis; y piruvato carboxilasa, importante en la
gluconeogénesis.
Cobalamina Cofactor en el metabolismo proteico y en la síntesis de purinas,
pirimidinas y ácidos nucleicos, participa como proveedor de átomos
de carbono en la síntesis del timidilato, precursor de DNA y d ela
formación de eritrocitos.
Ácido Antioxidante hidrosoluble, mantiene a muchos metales cofactores en
ascórbico estado reducido.
 Retinol Agente que controla la expresión de los genes, participa en la visión
y tienen una función en la síntesis de glucoproteínas
Vitamina D Prohormona esteroide, cuya actividad es efectuada por una hormona
derivada, el calcitriol; regula el metabolismo del calcio y el fosfato.
Tocoferol Antioxidante, que actúa contra la peroxidación de los ácidos grasos
poliinsaturados de la membrana celular y subcelular, defendiendo a
las membranas celulares de la acción de los radicales libres
Vitamina K Participa en la síntesis de varios factores de la coagulación sanguínea
(II, VII, IX,X)

84. Importancia biomédica de las vitaminas

Las vitaminas son un grupo de nutrientes orgánicos necesarios en pequeñas cantidades
para diversas funciones bioquímicas que, en general, no se pueden sintetizar en el
organismo y, en consecuencia, deben encontrarse en la dieta. Cada tiene funcio nes
específicas en el cuerpo humano y su deficiencia puede provocar una variedad de
problemas de salud. Por ejemplo, la vitamina C es importante para el sistema
inmunológico y la salud de la piel, mientras que la vitamina D es crucial para la salud
ósea y la absorción de calcio. La importancia biomédica de las vitaminas radica en su
papel en la prevención de enfermedades y el mantenimiento de una buena salud.
85. Importancia biomédica de las biomembranas
Las membranas plasmáticas forman compartimentos cerrados alrededor del citoplasma
para definir los límites de la célula. La membrana plasmática tiene permeabilidades
selectivas y actúa como una barrera, lo que mantiene diferencias de la composición entre
el interior y el exterior de la célula.

REFERENCIAS:
- Bioquímica de Harper
- Bioquímica de Laguna