Inmunoglobulinas

U N I V E R S I D A D J U Á R E Z D E L E S T A D O D E D U R A N G O
F A C U L T A D D E C I E N C I A S Q U Í M I C A S
Inmunoglobulinas
I n m u n o l o g í a I I
C h á v e z B a r r ó n A l m e n d r a J u l i e t a
Q . F . B .
A G O S T O D E 2 0 2 2
¿Qué son?
Ig= Proteínas de unión que se unen a
un epítopo:
Unidos a membrana: Especificidad

antigénica.
Secretados (soluble): Inmunidad
Un ser humano humoral
adulto sano de 70 kg
produce 2-3 g de
anticuerpos al día.
1890 Emil Behring y
Shibasaburo
Antecedentes
Kitasato 1891 Guido Tizzoni y
Desarrollo de la Guiseppina Cattani
seroterapia Descubrimiento de una
globulina "antitoxina"
a) Inmunidad a
través del suero
b)Inmunidad pasiva
Después se introdujo
el término
"inmunoglobulina"
1891 Guido Tizzoni y
en 1953
Guiseppina Cattani
Descubrimiento de una --- Paul Ehrlich
globulina "antitoxina" Introdujo el término
"antikörper"
Etimología
Antikörper
Palabra híbrida formada por el griego ἀντί = antí
(contra) y el latín corpus (cuerpo): "contra-cuerpo".
körper: cuerpo en alemán.
immunkörper
Immunoglobulin
Verbo munio, munire + prefijo "in" = adjetivo
immunis “reforzado por dentro”.
Globulus + sufijo diminutivo “ulo”.
Sufijo "ina"
L
Región amino terminable variable V

Región carboxilo terminable constante C H = 55-77 kDa / 400 aminoácidos
Cadenas unidas por puentes disulfuro. L = 25 kDa / 200 aminoácidos
Características y estructura
Región bisagra: abundantes prolinas y
Fab = 45 000 Da c/uno
algunas cisteínas.
Fab (fragmento de unión al antígeno) y Fc
Fc = 50 000 Da
(fragmento cristalino).
Cinco clases o isotipos principales de
cadenas pesadas:
µ, δ, γ, α y ε / IgM, IgD, IgG, IgA e IgE
Dos clases de cadenas ligeras κ y λ (kappa y

lambda).
En el ser humano, 60% de las cadenas

ligeras son κ y 40% son λ.
Una molécula de anticuerpo normal
solo contiene un tipo de cadena ligera.
Alotipo, Idiotipo e Isotipo
ALOTIPO
Variantes que se heredan como
ISOTIPO
alternativas (alelos) y, por
Variantes presentes en todos
consiguiente, no todos los
los miembros sanos de una
miembros sanos de una
especie.
especie heredan un alotipo
particular.
IDIOTIPO
Determinante antigénico que
es reconocido por anticuerpos
distintos a su anticuerpo
específico.
IgA
> Concentración en
secreciones
Tipos de
inmunoglobulinas
-Dímero o trímero-
330 aminoácidos IgD
Marcador de madurez,
receptor de antígenos
y transmisor de
señales
IgE Poca concentración

IgG
Poca concentración Circula en mayor cantidad
Alergia e invasiones Respuesta inmune secundaria
parasitarias IgM Puede cruzar la placenta
Respuesta inmune Activa complemento y favorece la
primaria fagocitosis
Pentámero Neutralización de patógenos
Principal activadora del Unión a diversas células
complemento
¡Gracias por su
atención!
Referencias
Abbas, A. K., Lichtman, A. H., & Pillai, S. (2018). INMUNOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR
(9.a ed.). Elsevier.
Cisneros-Leralta, E. (s. f.). Las inmunoglobulinas. Hospital Universitario Puerta de Hierro
Majadahonda.
https://www.aebm.org/images/activos/jornadas/documentacionjornadas/puertadehierro/
1.%20Fisiopatologa%20de%20las%20inmunoglobulinas.pdf
Delves, P. J., Martin, S. J., Burton, D. R., & Roitt, I. M. (2011). Roitt Inmunología
Fundamentos (12.a ed.). Editorial Médica Panamericana.
Kindt, T. J., Goldsby, R. A., & Osborne, B. A. (2007). INMUNOLOGÍA de Kuby (6.a ed.).
McGraw-Hill Education.
Láñez-Pareja, E. (1999). CURSO DE INMUNOLOGÍA GENERAL: 5. Inmunoglobulinas y otras
moléculas de células B. Universidad de Granada. Recuperado 2022, de
https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm
Peña, J. (s. f.). 03. INMUNOGLOBULINAS. Inmunosalud. Recuperado 2022, de
https://www.inmunosalud.net/index.php/defensas/inmune-capiulos/70-03-
inmunoglobulinas#:~:text=Mol%C3%A9culas%20adicionales%20a%20la%20estructura,adicional
%20conocida%20como%20cadena%20J.
Ramos-Bello, D., & Llorente, L. (2009). Cincuentenario del descubrimiento de la estructura
química de los anticuerpos. Reumatología clínica, 5(6), 280–284.
https://www.reumatologiaclinica.org/es-cincuentenario-del-descubrimiento-estructura-
quimica-articulo-S1699258X09002010
Regueiro-González, J. R., López-Larrea, C., González-Rodríguez, S., & Martínez Naves, E. (2003).
Inmunología Biología y patología del sistema inmune (3.a ed.). Editorial Médica Panamericana.
Treviño-Rodríguez, J. G. (s. f.). INMUNOGLOBULINA. Etimologías de Chile. Recuperado 2022, de
http://etimologias.dechile.net/?inmunoglobulina
Vega-Robledo, G. B. (2009). Anticuerpos. Inmunología para el médico general, 136–138.
https://www.medigraphic.com/pdfs/facmed/un-2009/un093j.pdf

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Unidos a membrana: Especificidad

Región amino terminable variable V

Cadenas unidas por puentes disulfuro. L = 25 kDa / 200 aminoácidos

µ, δ, γ, α y ε / IgM, IgD, IgG, IgA e IgE

Dos clases de cadenas ligeras κ y λ (kappa y

En el ser humano, 60% de las cadenas

IgE Poca concentración

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