ENZIMAS
catalizadores
La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin que la
célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un catalizador
1. acelerar la velocidad de las reacciones químicas: Esta función
es muy importante para mantener la actividad biológica de un
organismo, ya que sin ellas, una reacción que se produciría en 1
Qué es segundo, podría tomar miles de años.
catalizar?
2. disminuir la energía de activación que muchas reacciones
requieren. Permiten que las reacciones ocurran a unas
temperaturas que no hagan daño al organismo.
Que so enzimas?
• Las enzimas son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las células
que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se efectúan en
los seres vivos. Las enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente
catalizando un tipo de reacción química.
• Las enzimas son los mediadores del metabolismo, causantes de todas las reacciones que
ocurren en la célula sin las enzimas las reacciones metabólicas serían tan lentas que se
volverían imperceptibles.
¿Como es la especificidad de acción enzimática?
• Las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas actúa
exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado substrato. La
ureasa por ejemplo solo actúa sobre la urea. Las hidrogenasas alcohólicas actúan sobre
los alcoholes.
• se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier
clase de células.
¿Cómo actúan las enzimas
en las reacciones
químicas?
• Las enzimas actúan acelerando la
velocidad de una reacción o bien
haciendo posible una determinada
reacción.
• Para realizar su acción la enzima se
une al substrato, por absorción,
encajando la superficie de una en la
otra de una forma tal, que se podía
comparar con una llave de una
cerradura. Esta combinación origina
un complejo reversible enzima -
substrato intermedio, que luego se
descompone para liberar los
productos de una reacción y la
enzima que es capaz de unirse a otra
molécula del mismo substrato para
así comenzar de nuevo la acción.
Estructura de
una enzima
• SUSTRATO : es la sustancia sobre la que actúa una
enzima.
• SITIO ACTIVO es la parte de la enzima que se une
directamente al sustrato, generalmente a través de
puentes de hidrógeno. Cuando el sustrato está
unido a la enzima forman el complejo enzima-
sustrato y es en ese momento cuando la enzima
comienza a hacer su trabajo.
• El sitio activo y los sustratos tienen formas
complementarias, lo que les permite unirse con
mucha precisión (candado y llave)
• El centro alostérico es capaz de unirse a coenzimas
o cofactores para regular la disponibilidad del
centro activo para hacer el trabajo
Mecanismos de acción enzimática
• ¿Cómo es que una enzima puede hacer que una reacción ocurra
cientos de veces por segundo cuando esa misma reacción podría
ocurrir a una velocidad indetectable en ausencia de la enzima?
• La respuesta radica en la formación del complejo enzima-sustrato
• Los investigadores han establecido dos mecanismos básicos de cómo
las enzimas llevan a cabo su función catalítica:
1. Modelo de llave-cerradura
2. Modelo de ajuste inducido
1. Modelo de llave-cerradura
Fischer (1890) Modelo «llave (sustrato) - cerradura (enzima)»
La capacidad de seleccionar de las enzimas se compara a veces
como una llave en una cerradura, la enzima es la cerradura y
solo ciertas moléculas (sustrato) pueden actuar como la llave
que se ajusta exactamente a la cerradura y comienza la acción
de la enzima.
Modelo de llave-cerradura.
La forma en que actúa una enzima es la
siguiente
1. La parte de la enzima donde se une el
sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es
donde sucede la "acción" catalítica).
2. El sustrato se una a la enzima, embonando
como una llave en su cerradura formando el
complejo enzima-sustrato
3. El sustrato se convierte en producto(os)
4. Los sustratos, al reaccionar, cambian de
forma y se despegan de la enzima en forma
de productos
5. La enzima queda libre y entonces esta lista
para volver a unirse a otro sustrato.
Ajuste inducido
En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato,
modifican la forma de sus centros activos para adaptarse mejor al sustrato.
Una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, lo que da como resultado
un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el sustrato
se conoce como ajuste inducido.
La célula regula la síntesis de enzimas
• Las células ejercen estrecho control sobre todo los tipos de proteínas
que producen.
• Así, algunas enzimas se sinterizan en mayores cantidades cuando se
tiene disponible una mayor cantidad de sustrato. Por ejemplo:
• El hígado produce una mayor cantidad de una enzima (alcohol
deshidrogenasa) que degrada el alcohol en personas que consumen
grandes cantidades.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
1. Actúan en pequeñas concentraciones
2. No se alteran durante la reacción, por lo que cada molécula de
enzima puede participar varias veces en reacciones invividuales.
3. Mo tienen efecto en la termodinámica de la reacción. (las enzimas
no aportan energía para una reacción química por lo que: No
alteran el sentido de la reacción
4. Las enzimas son altamente específicas. Casi siempre, una enzima
cataliza, un solo tipo de reacción, en la que intervienen
moléculas específicas, pero que no afecta a otras moléculas
similares.
5. Disminuyen la energía de activación de la reacción que
catalizan
• . Las enzimas, son clave para el organismo. Las más comunes trabajan en el
proceso de digestión, separando las moléculas de los alimentos en piezas más
pequeñas para que el cuerpo pueda absorberlas. Otras veces, las enzimas actúan
para permitir que moléculas se unan para producir una nueva.
• El trabajo enzimático es muy importante, ya que sin éste se podrían producir
enfermedades genéticas, sólo con la falla de una enzima.
• Un claro ejemplo para este tipo de fallo en el organismo es el tipo más común de
la enfermedad fenilcetonuria, la cual es producida por el fallo de una única
enzima en la fenilalanina hidroxilasa, la cual acelera la reacción de la degradación
de la fenilalanina.
• Cuando no funciona la enzima…
Se acumulan una serie de sustancias los cuales van produciendo un retardo
mental si no se recibe tratamiento a tiempo.
¿POR QUE SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS
EN NUESTRO CUERPO?
• En la actualidad se conocen cerca de 2000-3000 enzimas y se denominan con la
terminación –asa (oxidasa, lipasa, amilasa, proteasa, etc.)
• Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4 mil reacciones químicas diferentes, las
cuales se desarrollan en nuestro cuerpo, siendo todas importantes para que el
organismo funcione al 100%.
• Cada una de ellas afecta a una determinada molécula, la cual se denomina sustrato, para
finalmente, después de un proceso específico, llegar a lo que se denomina producto.
• Sin enzimas nuestro cuerpo no podría realizar una gran cantidad de tareas necesarias
para funcionar de forma correcta y nos enfermaríamos gravemente
• Ejemplos de enzimas digestivas: Proteasa (digieren las proteínas), amilasa (difieren
almidones) y lipasa ( digieren grasas).
Factores que afectan la actividad enzimatica
La actividad enzimática
depende de varios factores
como:
1. el pH
2. la temperatura.
3. Inhibidores
4. Envenenadores
5. activadores
1. temperatura
• La temperatura afecta la rapidez de las reacciones catalizadas
por enzimas. Las enzimas tienen una temperatura óptima
• Al aumentar la temperatura, la actividad enzimática también
aumenta, pero hasta un límite, ya que los enzimas, como
proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.
• Las temperaturas muy altas (arriba de 40 C para las enzimas
animales) pueden causar la desnaturalización de la enzima, al
perder esta su forma y actividad.
• Las reacciones se alentan con bajas temperaturas. El
enfriamiento del cuerpo puede disminuir drásticamente la
rapidez de las reacciones metabólicas del ser humano.
• Al colocar alimentos en refrigeración disminuye la velocidad
del crecimiento de microorganismos y tardan en
descomponerse.
2. pH
• Por otra parte, el pH, al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del
centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática.
• Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad. Algunas enzimas tienen actividad
óptima a un pH ácido y otras en un pH alcalino.
• Por ejemplo, la enzima pepsina que digiere proteínas, tiene un pH óptimo de 1,5
a 2. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se
inactiva.
• Casi todas las demás enzimas –incluyendo la amilasa que tiene la función de
digerir almidón- funcionan óptimamente a un pH entre 6 y 8, que es el nivel que
prevalece en la mayoría de los fluidos corporales y que se mantiene dentro de las
células vivas.
• la acidez del estómago mata muchas bacterias al desactivar sus enzimas
3. Moléculas reguladoras
• Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o
bien disminuyen su actividad. Las que reciben el nombre de moléculas
reguladoras.
• Las moléculas reguladoras pueden ser de dos tipos:
1. Activadores
2. Inhibidores
• Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen
como activadores,
• Las moléculas que disminuyen la actividad de una enzima se
llaman inhibidores.
• Los fármacos, antibióticos o pecticidas actúan como inhibidores
enzimáticos.
INHIBIDORES
Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y
disminuyen o incluso impiden su actividad. A la acción que realizan se la denomina
inhibición, que puede ser:
1. Inhibición irreversible
2. Inhibición reversible: la cual puede ser
1. Competitiva
2. No competitiva
Inhibición irreversible
• Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad
enzimática, bien porque se une de forma permanente con
grupos funcionales importantes del centro activo o bien
porque altera su estructura.
• Ejemplos de inhibición irreversible
• La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana.
• Algunos venenos y drogas se unen de manera irreversible a las
enzimas. Por ejemplo: algunos gases nerviosos e insecticidas
bloquean permanentemente el sitio activo de la enzima acetil-
colinesterasa, que se encarga de degradar la acetilcolina. Esto
provoca que la acetilcolina se acumule y estimule de forma
excesiva los músculos causando parálisis.
• Otros venenos como el arsénico, mercurio y plomo, son
tóxicos porque se unen de manera permanente a otras partes
de varias enzimas, inactivándolas.
Inhibición reversible
• El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces
débiles e impide el normal funcionamiento del mismo, pero no la
inutiliza permanentemente.
• Algunos tipos importantes de fármacos actúan como inhibidores
reversibles. Como ejemplo, el fármaco tipranivir, que se usa para tratar
el VIH, es un inhibidor reversible Bloquea la actividad de la enzima viral
que ayuda al virus a fabricar más copias de sí mismo.
A VECES LAS ENZIMAS REQUIEREN PARA SU FUNCIÓN LA PRESENCIA DE SUSTANCIAS NO
PROTEÍCAS QUE COLABORAN EN LA CATÁLISIS. ENTRE ESTAS ENCONTRAMOS
COFACTORES
• Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a
menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas
como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces
iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes.
Entre los cofactores comunes están los iones inorgánicos como el Fe2+ y Mg2+
• Por ejemplo, la enzima que hace las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, necesita iones
magnesio para funcionar
COENZIMAS
• Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas
en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta.
Ejemplo de enzima que
participa en el metabolismo LACTOSA
• La lactasa, es una enzima que tiene como trabajo
descomponer la lactosa, el azúcar de la leche, para
que el cuerpo pueda digerirla.
Si tenemos lactasa, esta va a actuar por sobre la
lactosa, creando dos nuevas moléculas: glucosa y
galactosa. En caso de tener una deficiencia de lactasa,
la reacción no se puede producir y el cuerpo no
digiere bien la leche. Eso es lo que les ocurre a los
intolerantes a la lactosa, quienes sufren problemas
intestinales cada vez que consumen lácteos.
Medicina Transaminasas
Industria
Química Penicilina
Fermentaciones
Transformación
de Alimentos Quesos
Vinos
Agricultura Rhyzobium
videos
• https://www.youtube.com/watch?v=tXXMATJPHrw
• Como funcionan las enzimas #estoyenelretoyor 8.3
• Explica como se degrada proteasi, lipasa y amilaa
• https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
• ¿Qué son las enzimas?, aprendiendo química. 2.22
• https://www.youtube.com/watch?v=HS6hplUmoDI
• Enzimas 2.51 deje guía estudio
Fin presentación
