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Coordinación:
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Diseño y compaginación: Alejandro Schneider Martha Schwarcz
© Editorial CCC Educando
Av. Warnes 2361/5 (1417)
Capital Federal
Con una tirada de 4.000 ejemplares Autores:
LLAA

Impreso en Argentina
Queda hecho el depósito que previene Manuel Alonso
la ley 11.723
Alicia Gutiérrez
ISBN: 987-97698-0-5
ISBN: 987-9419-17-7 Marcela Sánchez
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No se permite la reproducción total o parcial, Martha Schwarcz

de este libro, ni su almacenamiento en un
sistema informático, ni su transmisión en
cualquier forma o por cualquier medio,
electrónico, mecánico, fotocopia u otros


métodos, sin el permiso previo del editor.

Se terminó de imprimir en el mes

de Marzo del 2001 en la editorial
CCC Educando. Av. Warnes 2361/5
Buenos Aires - Argentina
educando

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 CAPÍTULO 3a: ORGANIZACIÓN MOLECULAR DE LA CÉLULA

Contenido:

M
OOM
§Aplicación de los principios de organización de los átomos y compuestos químicos a la comprensión de las
biomoléculas.

§ Naturaleza de las moléculas biológicas:

-carbohidratos, características generales, monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.
-lípidos, características generales, triglicéridos, estereoides y fosfolípidos.
-proteínas, características generales, proteínas estructurales y proteínas enzimáticas.

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-ácidos nucleicos, características generales, nucleósidos y nucleótidos.

ÍNDICE
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La vida y su diseño molecular....................................................................................................................... 5

Estructura de las proteínas............................................................................................................................. 16

Dinámica y Función de las proteínas............................................................................................................. 29

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Los nucleótidos, unidades estructurales de los ácidos nucleicos.................................................................. 43

ADN y ARN, las moléculas de la herencia................................................................................................... 49

Glosario.......................................................................................................................................................... 
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No se puede detener la búsqueda del saber. Éste no puede diso-
ciarse de la especie humana. Para el ser humano, el intento de

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comprender la naturaleza forma parte de su naturaleza.

Fançois Jacob
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 La vida y su diseño molecular

LA VIDA Y SU DISEÑO MOLECULAR

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OOM
¿Qué semejanza podría haber entre un jazmín y una jirafa?

Hoy sabemos que los animales, las plantas, los microorganismos y aún los virus, están construidos a nivel
químico de acuerdo a un esquema básico común. Todos los organismos vivos comparten propiedades en su
composición química y organización; por ejemplo todos están constituidos por los mismos elementos quími-
cos que se unen para formar el mismo tipo de moléculas. Todos usan un único lenguaje químico. Una célula
viva se puede pensar como una fábrica química bastante compleja y bien organizada que toma de su entorno
diferentes moléculas que constituyen sus nutrientes. Mediante reacciones químicas, las degrada en unidades

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más pequeñas que luego reacomoda y recombina para hacer otras moléculas que se ajusten a sus necesidades.
¿Cuáles son estas moléculas? ¿Cuál es su estructura? ¿Cómo se relacionan entre sí para que la fábrica quí-
mica funcione?
Estos son los interrogantes que vamos a responder en este capítulo.
DDDD
Los elementos que se encuentran en mayor proporción en los seres vivos, no son los más abundantes de
la corteza terrestre

Los elementos químicos que se encuentran en los seres vivos fueron "seleccionados" en el curso del tiem-
po evolutivo, no por su disponibilidad en el entorno sino teniendo en cuenta sus propiedades.
LLAA

Por tanto, la composición elemental de la materia viva presenta tanto semejanzas como notables diferen-
cias con la composición de la corteza terrestre (Tabla 3-I).

Elementos más comunes en los organismos Abundancia relativa en %

Elemento
N° atómico Seres vivos Corteza
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H 1 49 0.22
C 6 25 0.19
N 7 0.27 <0.1
O 8 25 47
P 15 0.03 <0.1
S 16 trazas trazas


TABLA 3-I. Comparación de la abundancia relativa de los elementos químicos en los seres vivos y en la corteza.

El H, O, N y C constituyen más del 99% en peso de la materia viva. ¿Por qué los seres vivos están com-
puestos mayoritariamente por estos elementos? Porque son los átomos más pequeños que pueden alcanzar una
configuración electrónica estable compartiendo 1, 2, 3 y 4 pares de electrones respectivamente. Forman fácil-
mente uniones fuertes, indispensables para mantener la estabilidad de las biomoléculas (recuadro 3-1).

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Biología e introducción a la Biología Celular

Recuadro 3-1. Las uniones químicas

Una unión química es una fuerza de atracción electrostática que mantiene unidos a los átomos. Una de
las características de una unión química es su fuerza. La formación espontánea de una unión entre 2 áto-

M
OOM
mos siempre involucra la liberación de parte de la energía interna de los átomos constituyentes (al estado
libre). Cuanto mayor es la energía que se libera, mayor es la fuerza de la unión, es decir, mayor es la can-
tidad de energía que hay que administrar al sistema para romper las uniones. Átomos unidos por uniones
covalentes, por ser estas uniones fuertes, siempre pertenecen a la misma molécula. La mayoría de los enla-
ces en los compuestos orgánicos son de tipo covalente.
Un enlace covalente se forma cuando dos átomos comparten uno o más pares de electrones, para alcan-
zar cada uno de ellos la configuración electrónica más estable. Cuando dos átomos comparten un par de
electrones, se establece un enlace covalente simple; si comparten dos pares, el enlace es covalente doble; y

..CC
si comparten tres pares, será triple.
Enlaces iónicos se forman como resultado de la atracción entre iones de carga opuesta. ¿Cómo se for-
man los iones? Por la tendencia a ganar (aniones) o perder (cationes) electrones para alcanzar la configu-
ración electrónca más estable. La fuerza del enlace iónico depende del medio en el cual se encuentra el par
DDDD
cargado. Cuanto más polar es el medio, más débil es la unión.

Todos los organismos vivientes sin excepción, están organizados alrededor del elemento carbono.
¿Qué ventajas presenta el carbono?
LLAA

Las moléculas, organizadas alrededor del átomo de carbono constituyen los compuestos orgánicos.
El átomo de carbono (Fig. 3.1), dado su reducido tamaño, forma uniones covalentes muy fuertes entre sí y
con átomos de otros elementos como el hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre, lo que da origen a diversos gru-
pos funcionales (recuadro 3.2). Además, posee la
capacidad de establecer enlaces simples, dobles y tri-
ples con otros átomos de carbono formando cadenas
FFII

y anillos de diverso tamaño. Esto le confiere una gran

versatilidad y la posibilidad de participar en la for-
mación de una enorme diversidad de compuestos. A
causa de su configuración electrónica tetraédrica, se
pueden conseguir muchas estructuras tridimensiona-
les diferentes mediante enlaces carbono-carbono


(Fig. 3.1).
Ningún otro elemento de la naturaleza puede for- Figura 3.1: Configuración electrónica tetraédrica del átomo de car-
mar moléculas estables y tan diversas en cuanto a bono. a,b,c y d indican la ubicación de los electrones de valencia
forma y tamaño.

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 La vida y su diseño molecular

Recuadro 3-2. Los grupos funcionales

La mayor parte de las biomolécula son derivados de los hidrocarburos, compuestos que tienen un esqueleto de
átomos de carbono unidos covalentemente, a los que sólo se unen átomos de hidrógeno. Estos átomos de hidró-

M
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geno pueden ser reemplazados por otros átomos o grupos de átomos, que le confieren a la biomolécula distintas
propiedades.

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Biología e introducción a la Biología Celular

¿Y el resto de los elementos?

Los átomos del elemento oxígeno forman moléculas de O2 que al ser parcialmente solubles en agua, se

M
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encuentran al alcance de casi todos los organismos. El elemento oxígeno es muy electronegativo, por tanto, el
O2 es un fuerte aceptor de electrones. La transferencia de electrones de gran parte de otras moléculas al oxíge-

no se produce con liberación de energía. El proceso de respiración, pasaje de electrones desde el alimento al oxí-
geno molecular, provee la mayor parte de la energía que necesitan los seres vivos.

Los elementos S y P fueron seleccionados debido a que forman uniones inestables en solución acuosa. En
consecuencia, se necesita una cantidad considerable de energía para formar estas uniones, energía que se libe-

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ra cuando estas se hidrolizan (rompen por acción del agua). Por esta razón, algunas sustancias que contienen
P, como el ATP, y S, como el acetil CoA, cumplen con la función de transportadores de energía en los orga-
nismos vivos.
DDDD
Los iones monoatómicos Na+, K+, Ca2+, Mg2+ y Cl-, desempeñan distintas funciones como ser el man-
tenimiento del equilibrio osmótico, la formación de gradientes iónicos en la conducción del impulso nervio-
so, el transporte activo a través de las membranas.

Otros cationes como el Fe2+ y el Cu+, están presentes en los seres vivos por sus propiedades electrónicas.
Pueden adquirir dos estados de oxidación y se encuentran en los sitios activos de proteínas que actúan como
LLAA

transportadores de electrones en el proceso de respiración.

La distribución de moléculas dentro de las células no se realiza al azar

¿Cuáles son las leyes químicas que determinan la distribución de las moléculas dentro de las células para
FFII

conformar las distintas organelas? y ¿para llevar a cabo las funciones celulares?
El ordenamiento de las moléculas dentro de la célula tiene que estar controlado por uniones distintas de
las covalentes, mucho más débiles, que se establecen entre átomos de la misma o de diferentes moléculas. Las
uniones dentro de la misma molécula contribuyen a darle la forma y la flexibilidad de las que depende su fun-
ción. Las uniones intermoleculares débiles participan en el reconocimiento de los componentes celulares (por
ej. interacción enzima-sustrato) y en la formación de organelas (por ej. membranas). Es importante compren-


der la naturaleza de las uniones débiles y entender cómo su carácter débil las hace indispensables para la exis-
tencia de la célula.

Las uniones débiles se rompen y se forman constantemente a temperatura fisiológica

Las uniones débiles tienen una energía de unión ligeramente mayor que la energía cinética de las moléculas
a temperatura fisiológica (1.7kcal/mol). La vida media de una unión débil es sólo de una fracción de segundo,
por lo que las células no necesitan mecanismos especiales para formarlas y romperlas. Sólo basta que los áto-

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 La vida y su diseño molecular

mos involucrados se acerquen suficientemente y se encuentren en la posición adecuada.

Los principales tipos de uniones débiles presentes en los sistemas biológicos son las uniones de Van der
Waals, las interacciones hidrofóbicas y las uniones puente de hidrógeno.
Las fuerzas de Van der Waals surgen debido a que los átomos, durante una fracción muy pequeña de tiem-

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po, pueden tener una distribución de carga eléctrica no uniforme. Esta distribución de carga fluctuante le con-
fiere al átomo una polaridad, es decir que una parte de él tiene una carga ligeramente negativa con respecto a
las demás partes. Esto induce una polaridad opuesta en los átomos vecinos. Se establecen de este modo, fuer-
zas de atracción entre la nube electrónica de un átomo y el núcleo de otro. Estas uniones son totalmente ines-
pecíficas y operan entre todo tipo de moléculas tanto polares como no polares, siendo la distancia a la cual se
encuentran los dos átomos, un factor primordial.
La energía de unión es muy baja (1kcal/mol), unas 100 veces más débil que la unión covalente. Por lo tanto,
estas uniones sólo son efectivas cuando varios átomos de una dada molécula se unen a varios átomos de otra.

..CC
En ese caso la energía de interacción es mucho mayor que la tendencia a disociarse como resultado de los
movimientos térmicos.
Pero, para que los átomos de una molécula puedan interactuar con los de otra, ambas moléculas deben
encajar perfectamente, es decir, tienen que tener una forma espacial complementaria, como la que se da, por
DDDD
ejemplo, en la unión enzima-sustrato (Fig. 3.2a).
Las uniones puente de hidrógeno (Fig. 3.2b) se forman cuando un átomo de hidrógeno está enlazado
covalentemente con un átomo de un elemento muy electronegativo, como el oxígeno o el nitrógeno. El átomo
electronegativo atrae el electrón de enlace más cerca de él. En consecuencia, el átomo de hidrógeno adquiere
una "densidad" de carga positiva (menor que la carga de un protón) y es atraído electrostáticamente por otros
átomos o grupos con carga o densidad de carga negativa (átomos de oxígeno o nitrógeno). Esta atracción es
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aproximadamente 10 veces más fuerte que la fuerza de Van der Waals, pero unas 10 veces más débil que el
enlace covalente.
Cuando dos moléculas se unen mediante un sólo enlace de hidrógeno en un medio acuoso, la unión va a
ser muy débil, debido a que las moléculas de agua compiten para establecer uniones de hidrógeno con las
moléculas de soluto.
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Biología e introducción a la Biología Celular

Sin embargo, cuando se pueden establecer más a

enlaces de hidrógeno entre dos moléculas o porciones
de moléculas, se observa un efecto cooperativo. Esto
significa que la formación del primer enlace aumenta

M
OOM
la probabilidad de formación del segundo y este la del
tercero y así sucesivamente. Se obtiene, así, una fuer-
te asociación entre las moléculas de soluto que se
oponen a los efectos competidores del agua.
Las uniones puente de hidrógeno cooperativas
son características de las proteínas y de los ácidos
nucleicos, que pueden llegar a contener miles de
enlaces de este tipo.

..CC
El hecho de que los enlaces de hidrógeno se rom-
Figura 3.2. Uniones puente de hidrógeno a) La formación de
pan y se formen en sistemas acuosos mucho más
numerosos enlaces de hidrógeno estabiliza la unión de dos
rápido y con menos gasto de energía que las uniones
moléculas o de porciones de la misma molécula en un medio
covalentes, le confieren a estas uniones una gran
DDDD
ventaja biológica en los procesos metabólicos. Estos
procesos, que tienen lugar en los seres vivos, se tie-
acuoso. b) Ejemplo de uniones puente de hidrógeno en las
moléculas biológicas. Los grupos –NH y –C=O pueden esta-
blecer enlaces de hidrógeno entre sí.
nen que producir a gran velocidad y se basan en el
reconocimiento entre moléculas. Este reconocimien-
to exige un perfecto encaje entre las moléculas
implicadas -complementaridad estérica- y estabiliza-
b
LLAA

ción por el mayor número de uniones débiles

(fig. 3.2a).

La vida se originó en el agua que es el compo-

nente más abundante de los seres vivos y es una
FFII

molécula polar

El agua es el componente cuantitativamente más

abundante de los seres vivos, constituye entre el 70 y
el 90% de estos. Se halla repartida en todo el orga-
nismo y, si bien es muy estable, no se la considera


como un líquido inerte cuya única función sería de

soporte o de vehículo de las sustancias en ella disuel-
tas. Por el contrario, el agua tiene propiedades sin-
gulares que la diferencian de la mayoría de los com-
puestos del mismo tipo (H2S, NH3) o aún de otros
líquidos (éter, acetona, benceno, etc.).

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 La vida y su diseño molecular

El agua es el solvente en el cual se hallan disueltas o suspendidas las sustancias necesarias para la exis-
tencia de las células. Las estructuras, propiedades y comportamiento de las biomoléculas (glúcidos, lípidos,
ácidos nucleicos y proteínas) están profundamente influenciadas por el agua y sus productos de disociación:
H+ y OH-. Estas sustancias tendrían distinta estructura y se comportarían de manera diferente en otros sol-

M
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ventes.
El agua tiene propiedades fisico-químicas únicas. Su punto de fusión, calor de vaporización, capacidad
calorífica, punto de ebullición y tensión superficial, son más elevados que los de otros hidruros como el SH2
y el NH3 debido a la fuerza de atracción que se establece entre las moléculas del agua. Estas propiedades del
agua tienen importantísimas consecuencias para los seres vivos (recuadro 3.3).

El agua es una sustancia compuesta, formada por un átomo del elemento oxígeno y dos átomos del ele-
mento hidrógeno. El oxígeno, elemento de número atómico 8, comparte un electrón con cada uno de los áto-

..CC
mos de hidrógeno de número atómico 1. El ángulo de unión entre los átomos de hidrógeno y oxígeno es de
105º, es decir que la forma de la molécula no es lineal (Fig. 3.3a).
DDDD
Recuadro 3-3. El agua y los seres vivos
La vida surgió en el agua. Y se adaptó a ella. Y aprovechó las propiedades únicas de este solvente.
Estas propiedades son: .– la cohesión -unión entre moléculas de agua- y la adhesión -unión de la molécula de
agua con otras moléculas polares .– Así, las plantas transportan los nutrientes disueltos desde las raíces hasta las
hojas por capilaridad. Este fenómeno se debe a la cohesión y a la adhesión de las moléculas de agua a las pare-
des de los tubos conductores.
LLAA

.– El alto calor específico del agua -energía necesaria para aumentar en 1° C la temperatura de 1 gramo de agua-
permite que la temperatura de los organismos se mantenga relativamente constante, aún ante cambios en el entor-
no.
.– El agua actúa también como termorregulador debido a su alto calor de vaporización. El exceso de calor cor-
poral es absorbido por el agua de la transpiración.
.– Una propiedad importante para los organismos acuáticos es la menor densidad del hielo con respecto al agua
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líquida. Esto hace que el hielo flote y los cuerpos de agua se congelen en la superficie y no en la profundidad. Así,
el hielo actúa de aislante, manteniendo constante la temperatura del agua, con muy pocas variaciones de verano
a invierno.
.– Asimismo muchas de las propiedades físicas, químicas y biológicas de las macromoléculas constituyentes de
los seres vivos están influenciadas por la estructura polar del agua.


Esta molécula, aparentemente tan simple, tiene una característica que es la responsable de sus propieda-
des. El agua es una molécula polar. Esto se debe a que los electrones compartidos entre el oxígeno y el
hidrógeno no están uniformemente repartidos entre ambos átomos. Al ser mucho más electronegativo que el
hidrógeno, el oxígeno atrae hacia sí los electrones que comparte con aquél. Se establece, pues, un dipolo per-
manente ya que la molécula de agua es asimétrica (Fig. 3.3a).
Como consecuencia de esta polaridad, las moléculas de agua tienden a unirse entre sí, mediante enlaces
puente de hidrógeno. Cada molécula de agua se une simultáneamente a otras cuatro. Cada una de estas unio-
nes es relativamente débil comparada con una unión covalente. Sin embargo, el gran número de enlaces que se

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establecen en el agua líquida le confieren a ésta una gran cohesión interna y, en consecuencia estabilidad (Fig.
3.3b). Esto explica las singulares propiedades fisico-químicas ya mencionadas.
La vida media de cada unión es sumamente corta, alrededor de 10-11 segundos. Los puentes de hidrógeno
se rompen y reforman constantemente. Esto se debe a que la energía de unión del enlace de hidrógeno es rela-

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tivamente baja. Como consecuencia, las moléculas de agua están en continuo movimiento en el estado líquido.
Los organismos se han adaptado a su entorno acuoso e inclusive han desarrollado mecanismos para apro-
vechar las propiedades singulares del agua.

a b

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Figura 3.3. a) Estructura de la molécula de agua. El agua es una molécula polar en la que el átomo de oxígeno, por ser un ele-
mento muy electronegativo, posee una carga negativa parcial (d -) y los átomos de hidrógeno presentan una densidad de carga
positiva (d+). Esta separación de cargas provoca la creación de un dipolo permanente . b) Enlaces de hidrógeno entre las molé-
culas de agua. La densidad de carga positiva de los átomos de hidrógeno de una molécula de agua atrae a la densidad de carga
negativa del átomo de oxígeno de otra molécula de agua. Las moléculas de agua se unen transitoriamente a otras cuatro, confi-
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riendo al agua su naturaleza cohesiva.

Los compuestos iónicos y las moléculas polares son solubles en agua

El agua tiene propiedades solventes únicas debido a la naturaleza polar de sus moléculas y a su capacidad


para formar uniones puente de hidrógeno.

Los compuestos iónicos como el NaCl o las moléculas como los glúcidos se disuelven fácilmente en el
agua, mientras que son casi insolubles en los líquidos no polares como el benceno. ¿A qué se debe esta acción
solvente del agua?
En el caso de sustancias iónicas como el NaCl, los dipolos de la molécula de agua originan fuertes fuer-
zas de atracción electrostática con los Cl- y Na+ que compiten con las fuerzas de atracción entre estos iones
en el cristal (Fig. 3.4a). Los aniones quedan rodeados por moléculas de agua cuyos extremos de densidad de
carga positiva se agrupan alrededor del anión Cl-. Con los cationes Na+ sucede algo similar, son rodeados por

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 La vida y su diseño molecular

los extremos de densidad de carga negativa de las a

moléculas de agua. Se forman así iones hidratados
que se mueven libremente en el agua. Son soluciones
iónicas.

M
OOM
En cambio, los glúcidos, al disolverse en agua, for-
man una solución molecular. Sus grupos polares
establecen puentes de hidrógeno con las moléculas
de agua (3.4b). b
Por consiguiente, tanto las sustancias iónicas
como las polares son solubles en agua, puesto que
establecen enlaces puente de hidrógeno con las
moléculas de este solvente.

..CC
Es imposible insertar en el agua una molécula
orgánica no polar, incapaz de establecer enlaces
puente hidrógeno
DDDD
La energía que se libera en la formación de las
uniones de hidrógeno es mucho mayor (aproximada-
mente diez veces) que la energía liberada en los con-
tactos de Van der Waals. Por esta causa las molécu-
las tienden a formar preferencialmente uniones c
LLAA

puente de hidrógeno. Si tratamos de mezclar bence-

no (C6H6), totalmente no polar, con agua, ésta se
separa de aquél rápidamente. Mientras que las molé-
culas de agua forman enlaces puente hidrógeno entre
sí, las de benceno se unen una con otra por uniones
de Van der Waals.
FFII

La tendencia de las moléculas no polares a aso-

ciarse en presencia del agua, se denomina interac-
ciones hidrofóbicas (Fig. 3.4c). Se establecen por-
que las uniones de puente de hidrógeno que se for-
man entre las moléculas de agua son más favora-
bles que las uniones de Van der Waals que forma-


Figura 3.4 Propiedades solventes del agua. a) Disolución del NaCl . Cuando el NaCl se agrega al agua las fuerzas entre el solvente y los
iones positivos y negativos son más fuertes que los que mantienen unidos a los iones en el cristal. El cristal se disuelve y los iones Na+
y Cl- se rodean de una capa de dipolos de agua. Forman una solución iónica. b) Disolución de la glucosa . La glucosa, una sustancia
que contiene varios grupos polares en su molécula , establece uniones puente de hidrógeno con los dipolos del agua que la rodean y man-
tienen en solución. Forma una solución molecular. c) Interacciones hidrofóbicas entre el agua y una sustancia apolar, por ejemplo ben-
ceno C6H6. Dado que las uniones H2O–H2O son más fuertes que las interacciones H2O-C6H6, las moléculas de agua obligan a agru-
parse a las moléculas de benceno, rodeandolas.

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Biología e introducción a la Biología Celular

ría el agua con las sustancias no polares.

a
Las interacciones hidrofóbicas son importantes en la estabilización de
la estructura de proteínas y de ácidos nucleicos, en las interacciones mole-
culares en los sistemas biológicos (enzima-sustrato, antígeno-anticuerpo)

M
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y en la formación de estructuras subcelulares como las membranas.
Existen otros grupos de sustancias que tienen en sus moléculas simul-
táneamente grupos polares y no polares. Son las sustancias anfipáticas o
anfifílicas. Un ejemplo sencillo son los jabones, sales de sodio de ácidos
grasos de cadena larga (Fig. 3.5a).
Mientras el grupo carboxilo polar de estas sustancias puede establecer
puentes de hidrógeno con el agua, la cola hidrocarbonada no polar no se
disuelve. En cambio, tiende a agregarse con las colas hidrofóbicas de

..CC
otras moléculas similares por las interacciones hidrofóbicas. Estos agre-
gados se mantienen estables mediante las uniones de Van der Waals.
Como consecuencia de este doble comportamiento se forman las micelas
de jabón en el agua, en las que los grupos carboxilos negativamente car-
DDDD
gados se hallan expuestos a la fase acuosa y los grupos no polares, per-
manecen ocultos dentro de la
estructura micelar. (Fig. 3.5b) b
Las micelas al poseer una
superficie con cargas negativas
permanecen en suspensión por las
LLAA

fuerzas de repulsión que se esta-

blecen entre estas cargas. Más ade-
lante veremos que varios compo-
nentes celulares son anfipáticos y
tienden a formar estructuras en las
que las partes no polares se hallan
FFII

ocultas al agua.
Las moléculas polares, que
contienen un gran número de gru-
pos capaces de formar enlaces
puente de hidrógeno, se interpo-
nen entre las moléculas de agua


Figura 3.5 a) Representación simbólica de una molécula anfipática que posee en su

estableciendo dichos enlaces. Este estructura una porción polar (cabeza) y una región hidrocarbonada no polar (cola).
ordenamiento alternativo es ener- Ejemplos : jabones, fosfolípidos. b) Los jabones en un medio acuoso forman micelas,
géticamente menos favorable que estructuras microscópicas en las que las colas hidrofóbicas se esconden del agua
las uniones agua-agua. Por esto, ubicándose en el interior de una esfera. La cubierta de la esfera está formada por las
aún las sustancias más polares tie- cabezas polares en contacto con el agua. Otros lípidos anfipáticos, de mayor tama-
nen una solubilidad limitada. ño, adoptan una estructura de bicapa lipídica, energéticamente más favorable. Estas
Debido al movimiento térmi- bicapas se cierran sobre si mismas evitando todo contacto de las regiones hidrofóbi-
co, las moléculas chocan en cas con el agua.

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 La vida y su diseño molecular

forma aleatoria con otras moléculas. Cuando se encuentran superficies moleculares complementarias (piezas
del rompecabezas) se unen entre sí por uniones débiles. Se liberan, entonces, moléculas de agua que interac-
cionan unas con otras mucho más favorablemente que con la molécula polar (Fig. 3.6). Estas son las bases del
reconocimiento entre los componentes celulares que van a dar lugar a interacciones como enzima-sustrato,

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antígeno-anticuerpo, formación de organelas o simplemente a la adquisición de la conformación espacial de
las grandes moléculas complejas como las proteínas y los ácidos nucleicos.

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Figura 3.6 Complementaridad estérica en el reconocimiento
entre una enzima y su sustrato.Las uniones que estabilizan el
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complejo enzima-sustrato son uniones débiles: enlaces de hidró-

geno, uniones de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas.

Todos los seres vivos están formados por las mismas clases de biomoléculas

El estudio de la composición química de cualquier ser vivo pone en evidencia la gran diversidad de com-
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puestos orgánicos que lo forman. Una célula bacteriana, con sólo un micrómetro de diámetro, posee cinco mil
clases de compuestos orgánicos diferentes; mucho mayor aún es el número de compuestos presentes en un ser
humano que presenta cien mil clases de proteínas distintas.
A primera vista, parecería inabarcable un examen y clasificación de tal diversidad de compuestos. Sin
embargo, su análisis demostró una gran similitud entre los grupos funcionales y las propiedades de un gran
número de ellos. Así se los pudo agrupar en cuatro clases principales:


§ Glúcidos, todos derivados de los monosacáridos. Son sustancias que tienen en común los grupos fun-
cionales aldehído o cetona y alcoholes.
§Lípidos, que constituyen una gran variedad de sustancias con la característica común de ser insolubles en
solventes polares.
§Proteínas, de las que hay varios miles diferentes, todas formadas por los mismos veinte aminoácidos.
§Ácidos nucleicos, responsables de nuestra identidad, son el resultado de la combinación en largas cade-
nas de cuatro nucleótidos diferentes.
os cuatro grupos de sustancias constituyen las biomoléculas, presentes en todos los seres vivos.
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Biología e introducción a la Biología Celular

Estructura de los aminoácidos y de las proteínas

Las proteínas, cuyo nombre significa las primeras, son las macromoléculas más abundantes de las células,
constituyendo alrededor del 50% del peso seco de estas.

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OOM
Todas las características de los seres vivos dependen de las proteínas. Son las biomoléculas de ma-
yor variedad estructural y diversidad funcional. Sus funciones se pueden dividir en dos clases: dinámicas y
estructurales.

Los procesos bioquímicos requieren estructuras dinámicas

Muchas proteínas, especialmente las globulares, realizan sus funciones a través de la unión con otras molé-
culas a las que reconocen específicamente (Fig. 3.5). La unión que se establece entre la proteína y la molé-

..CC
cula específica, no es fija ni rígida, sino dinámica. La proteína reconoce su molécula específica, se le une y
en algunos casos interactúa con ella y finalmente la libera.
La actividad metabólica de la célula depende de las proteínas enzimáticas que catalizan reacciones quí-
micas. Los genes llevan la información que determina cada una de las proteínas del organismo. La expresión
DDDD
de aquellos, a su vez, requiere de numerosas proteínas que cooperan con los ácidos nucleicos en procesos tales
como la replicación del ADN, la síntesis de ARN y de las mismas proteínas.
Otras proteínas cumplen funciones de transporte. La hemoglobina transporta O2 y CO2, la albúmina lleva
sustancias insolubles en agua como los ácidos grasos, las lipoproteínas, colesterol y otros lípidos, la transfe-
rrina transporta hierro. También es necesario transportar sustancias polares o con carga neta, a través de las
membranas biológicas. Este transporte lo llevan a cabo proteínas que permiten la entrada y salida de estas sus-
tancias de los compartimientos celulares. El Na+, K+, Ca2+, Cl-, la glucosa y los aminoácidos, son ejemplos
LLAA

de sustancias que necesitan transportadores.

Las proteínas tienen un papel importantísimo en el control del metabolismo celular. Algunas funcionan
como mensajeros químicos: ej. algunas hormonas. En tanto que otras, ubicadas en la superficie de las mem-
branas celulares, son moléculas reconocedoras de tales mensajeros; constituyen receptores específicos a hor-
monas o neurotransmisores.
FFII

La defensa del organismo contra las infecciones por virus, bacterias y parásitos, es llevada a cabo también
por proteínas globulares, las inmunoglobulinas. Otra forma de protección frente a una herida es la coagula-
ción de la sangre, proceso en el que participa la proteína fibrina que forma redes fibrosas para cerrar estas heri-
das (Tabla 3-II).


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Funciones Ejemplos

Transporte albúmina, hemoglobina, transferrina.

Defensa inmunoglobulina

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Protección interferón, fibrinógeno
Control metabólico hormonas como la insulina, la tiroxina
Dinámicas Movimiento coordinado actina, miosina, tubulina
(proteínas globulares) Catálisis enzimas
Regulación genética histonas
Comunicación receptores de membrana
Protección queratina
Mecánicas y Estructurales Soporte y elasticidad colágeno elastina,

..CC
(proteínas fibrosas)
DDDD
TABLA 3.II. Clasificación de las proteínas de acuerdo a sus funciones.

El mantenimiento de la estructura celular requiere proteínas diferentes de las globulares

Las proteínas fibrosas pueden estar asociadas a las membranas celulares o formar estructuras dentro de las
LLAA

células. Por ejemplo, el colágeno suministra la matriz extracelular para los tejidos conectivo y óseo. La tubuli-
na, si bien es globular, se polimeriza formando estructuras fibrosas. Estas estructuras forman parte de un "anda-
mio", el citoesqueleto, que contribuye a dar forma a la célula. Esta proteína también constituye los cilios y fla-
gelos que intervienen en los movimientos coordinados de muchas células. La protección "externa", pelos, uñas
y plumas, tiene como principal componente la proteína queratina.
Las proteínas de cada ser vivo, animal, vegetal o procarionte son específicas. Una célula de Escherichia
FFII

coli tiene alrededor de 3000 proteínas diferentes. En las células más complejas, como las eucariontes, este
número aumenta pudiendo llegar a ser mayor de 5000.

¿Cómo están formadas estas proteínas?

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas


COOH

H2N C H El carbono central, es el carbono a.

La cadena lateral R difiere en los
20 aminoácidos.

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Las proteínas están construidas a partir de 20 aminoácidos diferentes. ¿Qué son los aminoácidos? Son sus-
tancias cuya estructura general es simple: un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral se encuentran unidos a un átomo carbono central o carbono a.
Las propiedades de los aminoácidos dependen de sus grupos funcionales. De acuerdo a la naturaleza del resto

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lateral, los aminoácidos se clasifican en polares sin carga, polares con carga e hidrofóbicos (recuadro 3-4).
La conformación de una proteína es consecuencia de los aminoácidos que las forman.
Como los grupos aC00H y aNH2 están comprometidos en la unión peptídica, las cadenas laterales son
las que determinan la conformación de la proteína.

Los aminoácidos se comportan como anfolitos.

Tanto el grupo aCOOH como el aNH2 son ionizables, el primero se comporta como un ácido –cede proto-

..CC
nes– el segundo como una base –acepta protones–. Para cada aminoácido existe un pH, al cual se encuentra como
ión dipolar, es decir las cargas positivas y negativas, están exactamente equilibradas, por lo que la carga neta es
cero. Ese pH corresponde al punto isoeléctrico.
DDDD
LLAA

Recuadro 3-4. Clasificación de los aminoácidos

FFII

En todas las especies, todas las proteínas cualesquiera sean sus funciones, están formadas por los mis-
mos 20 aminoácidos comunes. Estos aminoácidos están codificados en la secuencia de bases del ADN.
No todos los aminoácidos son sintetizados por los organismos animales. Aproximadamente la mitad de
los veinte aminoácidos que se encuentran en los organismos animales pueden ser sintetizados a partir de


moléculas orgánicas existentes en la célula, siempre y cuando haya una fuente de nitrógeno disponible.
Los restantes deben obtenerse de la dieta ya que estos organismos, en el curso evolutivo, han perdido la
capacidad de sintetizarlos. Son los aminoácidos esenciales. Sin embargo tanto unos como otros, son la
base fundamental para la síntesis de las proteínas.
Existen otros aminoácidos que son derivados de los comunes y que se forman por modificación de los
mismos una vez incorporados a la proteína. Ejemplos de estos: hidroxiprolina, hidroxilisina, g carbo-
xi–glutamato.

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..CC
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FFII


Los aminoácidos presentan isomería óptica

Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen isomería óptica pues el carbono a es asimétrico.
Los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza pertenecen a la serie L, salvo algunos que forman parte
de la pared de las bacterias que son D aminoácidos (Fig. 3.7).

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Los aminoácidos se combinan entre sí mediante

uniones peptídicas formando cadenas lineales no
ramificadas.

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La unión peptídica es una unión amida que se
forma por una reacción de condensación entre el
grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-
amino de otro (Fig. 3.8a). Figura 3.7.Isómeros ópticos de aminoácidos. El átomo de C es
Varios aminoácidos, a menudo más de 100, se unen asimétrico lo que da origen a dos imágenes especulares; los isó-
mediante uniones peptídicas para formar una cadena meros D y . Obsérvese el grupo amino a la derecha en forma ‘D
polipeptídica, que es una estructura lineal, no ramifica-

..CC
y a la izquierda, en la forma L.
da. Una cadena polipeptídica se escribe, se nombra y
se numera desde el extremo amino hacia el extremo
carboxilo terminal (Fig. 3.8b), es decir que tiene vectorialidad.
DDDD
La unión peptídica es rígida y sus cuatro sustituyentes están fijos en el mismo plano

La unión peptídica se describe convencionalmente como una unión simple, C–N y como tal debería tener
libre rotación. Sin embargo, a partir de datos cristalográficos se estableció que la distancia C–N de la unión
peptídica es más corta que la mayoría de las uniones simples, pero más larga que una unión doble. Esto sig-
nifica que tiene en parte propiedades de doble liga-
a
LLAA

dura. Por lo tanto, los átomos de carbono y nitróge-

no no pueden rotar libremente, por esta razón la
unión peptídica es rígida y plana (Fig. 3.8c). Esto da
lugar a la existencia de dos configuraciones posibles
(Fig. 3.8d), la cis y la trans.
La posición trans es la más favorable porque per-
FFII

mite una mejor disposición de las cadenas laterales,

por lo tanto, es la que se encuentra más frecuente-
mente. En contraste, las uniones entre el carbono a y
el carbono del carbonilo y entre el carbono a y el
nitrógeno, son uniones simples puras. En consecuen-
cia a ambos lados de la unión peptídica rígida, existe


libertad de rotación entre las mencionadas uniones.

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b

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c d

..CC
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Figura 3.8. a) Esquema de la formación del enlace peptídico. El grupo carboxilo de un aminoácido se


condensa con el grupo amino de otro, con pérdida de una molécula de agua. El resultado es un dipépti-
do en el que los aminoácidos están unidos por un enlace peptídico. b) Estructura de una cadena poli-
peptídica. Las proteínas son largos polimeros de aminoácidos unidos por uniones peptídicas. Tienen una
direccionalidad, siempre se escriben con el extremo NH2 terminal a la izquierda y el COOH terminal a
la derecha. Las unidades repetitivas ---CH-CO-NH-CH--- forman el esqueleto carbonado de la cadena
polipeptídica. R representa los restos laterales de los aminoácidos participantes. c) Configuración de un
enlace peptídico. La unión peptídica es una unidad rígida y plana, d) La configuración de un enlace pep-
tídico puede ser trans o cis por el carácter de doble ligadura de la unión peptídica.

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Todas las proteínas están formadas por los mismos 20 aminoácidos comunes. ¿A qué se debe, entonces,
que algunas proteínas tengan función catalítica, otras tengan actividad hormonal, otras de defensa y
otras participen en el mantenimiento de la estructura celular?

Las proteínas, como todas las biomoléculas, tienen estructuras tridimensionales bien definidas. La con-
formación de una proteína es el ordenamiento espacial de los átomos que la forman.

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Cada proteína tiene una composición y una secuencia de aminoácidos que les es característica y que está
especificada en el orden de los nucleótidos en el genoma. De esta composición y secuencia de aminoácidos
depende su estructura. A su vez, de la conformación de cada proteína, depende su función.
Cuando se considera la estructura de las macromoléculas es conveniente dividir su organización en
distintos niveles de complejidad. Esta clasificación no es más que una manera útil de razonar en térmi-
nos estructurales.

..CC
La estructura primaria es una descripción completa de las uniones covalentes de una proteína.

La estructura primaria describe el número, clase y secuencia de los residuos de aminoácidos que constitu-
yen una cadena polipeptídica (Fig.3.9a y recuadro 3-5). Esta definición puede ampliarse de modo tal que
DDDD
incluya la descripción y el número, naturaleza y posición de enlaces covalentes no peptídicos del tipo del
puente disulfuro que se establece entre dos residuos de cisteína.
Una cadena peptídica está formada por una parte que se repite regularmente llamada esqueleto carbonado
o cadena principal (Fig. 3.8b). Esta conforma la columna vertebral de la cadena polipeptídica y es igual para
todas las proteínas. El polipéptido tiene también una parte variable constituida por los restos laterales de los
aminoácidos.
LLAA

Pero la estructura de una proteína es más que su secuencia de aminoácidos. Los restos laterales de los ami-
noácidos interaccionan entre sí no covalentemente tanto entre distintas partes de la misma cadena, como con
otras cadenas peptídicas. Estas interacciones hacen que el polipéptido se pliegue formando una estructura muy
ordenada y estable en condiciones fisiológicas (Fig. 3.10).
FFII

La estructura secundaria describe la disposición en el espacio de restos de aminoácidos contiguos en la

secuencia lineal

La columna vertebral de una cadena peptídica tiende espontáneamente a tomar la conformación más favo-
rable en el espacio. Tal conformación es la permitida por las limitaciones que le imponen los restos laterales
de los aminoácidos que la forman y la secuencia en que se disponen.


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b
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Figura 3.9. Niveles de organización primaria y secundaria de las proteínas. a) Estructura primaria de una cadena peptídica indica el
orden de los aminoácidos que lo forman.
Estructura secundaria, disposición regular en el espacio de la cadena carbonada, b) hélice a dextrógira, c) b conformación o de hoja
plegada, d) estructuras supersecundarias, combinación de estructuras secundarias a hélice y/o b conformación que se encuentran nor-
malmente en las proteínas globulares.

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Recuadro 3.5. La estructura primaria de las proteínas

Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única. Estudios realizados alrededor de
1960 revelaron que la secuencia de aminoácidos de las proteínas está determinada genéticamente. La

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importancia del conocimiento de la secuencia de los aminoácidos de las proteínas radica en que:
1.-es un paso significativo hacia la comprensión de las bases moleculares de la actividad biológica de
las mismas
2.- la secuencia de aminoácidos es el nexo entre el mensaje genético en el ADN y la estructura tridimen-
sional, base de la función biológica de una proteína
3.- cambios en la secuencia de bases en el ADN pueden reflejarse en cambios en la secuencia de la pro-
teína alterando su función. En la anemia falciforme, el cambio de uno sólo de los aminoácidos de una de
las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina se traduce en una hemoglobina patológica, que no puede

..CC
cumplir correctamente su función transportadora de oxigeno. Esta relación, secuencia de aminoácidos-
función de la proteína dio origen a una nueva área de la medicina, la patología molecular.
4.- la comparación de la secuencia de aminoácidos de una misma proteína en distintas especies revela
mucho sobre la historia evolutiva de las especies. El estudio de la conformación de la hemoglobina, pro-
DDDD
teína transportadora de oxígeno, en un gran número de especies reveló que, si bien todas tenían una
conformación muy parecida, diferían marcadamente en su estructura p esto se infiere que durante el
proceso evolutivo las proteínas experimentaron cambios en la naturaleza de sus residuos de aminoáci-
dos. Estos cambios son el resultado de mutaciones en las bases nitrogenadas del ADN y sólo persistieron
aquellos que no provocaron un cambio desfavorable en la conformación de la hemoglobina. Asimismo,
la comparación de estrucuturas primarias de proteínas homólogas en distintas especies, constituye un
LLAA

medio utilizado para elaborar árboles filogenéticos.

Cuando las moléculas de un polímero lineal presentan una disposición espacial regular y periódica, adop-
tan una configuración helicoidal. Esta configuración está estabilizada por uniones puente de hidrógeno que
impiden la libre rotación de las uniones Ca- N y Ca -C.
FFII

Pauling y Corey, estudiando la estructura de las queratinas, proteínas fibrosas del pelo, construyeron
modelos moleculares que reflejaron los datos experimentales disponibles. Propusieron dos estructuras poli-
peptídicas periódicas que denominaron a hélice y b conformación.


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Uniones de Van der Waals

Unión puente de hidrógeno

..CC
Unión salina
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Figura 3.10. Uniones que participan en la estabilización de la estructura terciaria de una proteína globular: uniones de Van der Waals,
enlaces de hidrógeno, uniones salinas

Conformación de a hélice fue la primera estructura determinada

LLAA

Es una estructura en forma de bastón en la cual la columna vertebral de la cadena peptídica está firme-
mente enrollada alrededor del eje longitudinal de la molécula (Fig. 3.9b). Los restos laterales de los aminoá-
cidos se ubican en la parte exterior, perpendicularmente al eje de la hélice. Las hélices a, contienen 3.6 resi-

a c b
FFII


Figura 3.11. Niveles de organización terciaria y cuaternaria de las proteínas.

a) Estructura terciaria, conformación tridimensional biológicamente activa de la mio-
globina. b) Dominios, plegamientos locales compactos conectados a través del esqueleto
polipeptídico, en la molécula de inmunoglobulina c) Estructura cuaternaria u oligoméri-
ca de la hemoglobina. Las cuatro cadenas polipetídicas o monómeros, se unen mediante
uniones no covalentes

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duos de aminoácidos por cada vuelta completa de la hélice y se enroscan hacia la derecha. Este ordenamien-
to permite que se formen puentes de hidrógeno entre el -C=O- de una unión peptídica y el -NH- de otra, ubi-
cada 4 sitios más alejados. Todas las uniones peptídicas participan en la formación de puentes de hidró-
geno que estabilizan la hélice. Las uniones puente de hidrógeno son paralelas al eje de la hélice, los átomos

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de N, H, O y C están en posición lineal, lo que le confiere máxima energía a la unión. Son uniones intracate-
narias, se establecen dentro de una cadena peptídica.
Teóricamente, todos los aminoácidos pueden participar en la hélice a, con excepción de la prolina que no
puede establecer uniones puente de hidrógeno. Esto se debe a la presencia de un grupo lateral que es un ani-
llo rígido y a que el N de la unión peptídica no tiene H (ver fórmula en recuadro 3-4). Cuando en la secuen-
cia polipeptídica aparece una prolina la hélice se interrumpe. Como consecuencia se forma un codo o doblez
en la cadena.

..CC
Conformación b o de hoja plegada

No todas las proteínas tienen estructura secundaria a helicoidal. La segunda estructura periódica descu-
bierta por Pauling, corresponde a la conformación b o de hoja plegada (Fig. 3.8c). Son estructuras flexibles,
DDDD
que no se pueden estirar (las a queratinas del cabello cuando se las somete al calor húmedo pueden estirarse
casi al doble de su longitud). Los grupos >N-H y >C=O apuntan hacia el exterior del eje de la cadena princi-
pal en ángulos casi rectos y forman puentes de hidrógeno entre dos cadenas o con porciones alejadas de la
misma cadena. Todas las uniones peptídicas participan en este entrecruzamiento confiriendo gran estabilidad
a la estructura. Los restos laterales se sitúan hacia arriba y hacia abajo del plano de la hoja plegada.
Al igual que las hélices a, las hojas tipo b se encuentran en proteínas fibrosas y globulares. Existen otras
LLAA

estructuras secundarias diferentes de las anteriores, mucho menos frecuentes, como la triple hélice del colá-
geno que estudiaremos más adelante.

Estructuras supersecundarias

En una gran variedad de proteínas se encuentran repetidamente los mismos motivos estructurales. Tales
FFII

motivos resultan de la asociación entre varias porciones de hélices a, de hojas b o de interconexiones entre
ambas (Fig. 3.8d). Existen varios ejemplos de este tipo de estructuras supersecundarias: el motivo bab cons-
ta de dos hojas plegadas conectadas por un tramo de hélice a, el motivo hélice vuelta hélice tiene dos héli-
ces a casi en ángulo recto entre sí. Algunas proteínas como las inmunoglobulinas, formadas casi totalmente
por hojas b, poseen tres o más motivos bb.


La estructura terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

La mayor parte de las proteínas, a pesar de estar formadas por largas cadenas polipeptídicas con estructura
secundaria, son moléculas compactas de forma globular (Fig.3.11a). La cadena polipeptídica se pliega sobre sí
misma espontáneamente, adoptando la estructura energéticamente más favorable. Esta surge como consecuen-
cia de que los restos laterales hidrofóbicos tienden a evitar contacto con el medio acuoso o con grupos polares.
Por otra parte, los restos laterales polares de aminoácidos como serina, lisina, ácido glutámico van a quedar en
la superficie, en contacto con el agua con la que pueden establecer uniones puentes de hidrógeno.

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La estrucutura terciaria se refiere a la disposición en el espacio de aminoácidos que se encuentran muy ale-
jados en la secuencia lineal. Además de las interacciones hidrofóbicas, la conformación espacial está estabi-
lizada por las uniones de Van der Waals, los puentes de hidrógeno y las interacciones salinas (Fig. 3.10).
Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. Estas conformaciones le per-

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miten reconocer a la molécula con la cual se asocian o reaccionan durante el funcionamiento celular. Las pro-
teínas no son estructuras fijas ni rígidas , sino muy flexibles. Esta propiedad les permite por ejemplo, trans-
mitir mensajes a través de cambios conformacionales como respuesta a su unión con otra molécula o ajustar
su sitio activo a un sustrato determinado.

Dominios

Los dominios son porciones continuas de una cadena polipeptídica que adoptan una arquitectura espacial

..CC
compacta y globular, con una función específica dentro de la molécula (Fig. 3.11b ). La mayoría de las pro-
teínas son modulares, están formadas por dos o tres dominios, cada uno con una función determinada. Muchas
proteínas diferentes tienen dominios similares que cumplen la misma función. Por ejemplo, varias enzimas de
óxido-reducción contienen dominios semejantes de unión al NAD+ y dominios distintos, específicos para
DDDD
otros sustratos.

La estructura cuaternaria se refiere a la manera en que interactúan las subunidades de una proteína
multimérica

Existen proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica (Fig.3.11c). Cada una de estas cadenas se
LLAA

denomina subunidades o monómeros. Pueden ser iguales, similares o completamente distintas. Las interac-
ciones entre estas subunidades que estabilizan la estructura cuaternaria son similares a las del interior de una
proteína, vale decir uniones débiles como interacciones hidrofóbicas, uniones puente de hidrógeno, salinas y
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Biología e introducción a la Biología Celular

de Van der Waals. La insulina, si bien tiene dos cadenas peptídicas, estas están unidas por uniones disulfuro
covalentes, por lo que no presenta estructura cuaternaria. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son
la hemoglobina (Fig. 3.11c) con cuatro subunidades y la fosforilasa quinasa con 16 monómeros. La inmuno-
globina representada en la figura 3.11b, no tiene estructura cuaternaria, ya que sus cuatro cadenas polipépti-

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das, están unidas por puentes disulfuro, que son uniones covalentes.

Las proteínas pierden la actividad biológica cuando se rompe su conformación

Las uniones que mantienen estabilizadas las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria son mucho más
débiles que las covalentes de los enlaces peptídicos y de los puente disulfuro, por lo que se rompen más fácil-
mente. A temperaturas entre 50°C y 80º C la mayoría de las proteínas se desnaturalizan, vale decir pierden su
conformación nativa. Los solventes orgánicos, no polares, así como los detergentes -anfipáticos- también des-

..CC
naturalizan a las proteínas interponiéndose entre los restos laterales no polares de aminoácidos que estabili-
zan la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las mismas. En un medio ácido fuerte, las proteínas
pierden su carga negativa y en medio básico fuerte, su carga positiva; lo que les impide establecer uniones
salinas tanto intramoleculares como entre subunidades. La urea desnaturaliza las proteínas compitiendo por
DDDD
los puentes de hidrógeno que estabilizan su estructura secundaria.
La desnaturalización de una proteína, lleva a la pérdida completa de su función biológica, por lo que se
infiere que dicha función depende de su conformación.

Algunas proteínas contienen grupos prostéticos, no peptídicos. Son las proteínas conjugadas
LLAA

La fracción peptídica de las proteínas conjugadas se denomina apoproteína. El grupo prostético, de natu-
raleza muy variada, se une a la apoproteína por uniones covalentes. Las proteínas conjugadas pueden clasifi-
carse de acuerdo al grupo prostético (Tabla 3.IV).
FFII


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Dinámica y Función de las proteínas

..CC
Relación entre la estructura y la función de las proteínas.

Es asombroso que la misma estructura química básica, una cadena de aminoácidos, pueda adoptar tantas
conformaciones distintas con funciones tan diferentes. En esta sección nos vamos a ocupar del funciona-
DDDD
miento de las proteínas a nivel molecular. Es decir que estudiaremos la relación que existe entre la estructura
de la proteína y la función que realiza.
La mioglobina y la hemoglobina son dos proteínas con funciones de transporte de oxígeno y el colágeno,
la proteína más abundante de los organismos animales, tiene una función de protección y sostén. La descrip-
ción de estas moléculas nos proporcionan buenos ejemplos para estudiar la conformación, dinámica y función
de las proteínas.
LLAA

La hemoglobina y la mioglobina contribuyen a solucionar el problema del requerimiento de O2 en los

organismos pluricelulares

La transición de la vida anaerobia a la aerobia representó una gran ventaja evolutiva. Se obtiene 18 veces
más energía a partir de la glucosa cuando se la oxida en presencia de oxígeno. Pero el O2 es muy poco solu-
ble en agua: sólo se disuelven 0.3 ml de O2 en 100 ml de sangre a 25oC. Llegaría muy poco a los tejidos y
FFII

tardaría mucho en difundir a través de la célula hasta las mitocondrias, el sitio celular de mayor consumo de
oxígeno.
Para lograr un suministro adecuado de oxígeno a los tejidos, los vertebrados adquirieron a lo largo de la
evolución dos mecanismos: un sistema circulatorio que asegura el rápido traslado del oxígeno hacia los teji-
dos y una molécula transportadora de oxígeno, la hemoglobina, para superar la baja solubilidad de este gas en


el agua.
Como consecuencia de la oxidación de los nutrientes por el oxígeno se produce CO2. Una persona que utili-
za 3.000 Kcal/día para realizar sus funciones, consume 600 litros de O2 y produce 480 litros de CO2 que es
necesario eliminar. El CO2 es muy poco soluble en agua. Difunde de los tejidos a los eritrocitos y allí una
parte se une a la hemoglobina que lo transporta hasta los pulmones donde se elimina. Otra parte se transfor-
ma en H2CO3 en una reacción catalizada por la enzima anhidrasa carbónica:

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Biología e introducción a la Biología Celular

AC
CO2 + H2O CO3H2

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El ácido carbónico por ser un ácido se disocia:

AC
H2CO3 HCO3- + H+

La concentración de protones que resulta de los 480 litros de CO2 producidos durante la respiración celu-

..CC
lar, equivale a aproximadamente 2 litros de HCl concentrado. Sin embargo, el pH de la sangre varía sólo unos
pocos centésimos; el de la sangre arterial es 7.40, el de la venosa es 7.36. En la sangre existen sistemas regu-
ladores que se oponen a los cambios de pH como el sistema H2CO3/ HCO3-. La HbH/HbO2 constituye tam-
bién otro sistema muy importante que contribuye a regular el pH sanguíneo.
DDDD
En resumen, la funciones de la hemoglobina son:
§ transportar el oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos donde lo libera,
§ transportar el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan,
§ participar en la regulación del pH de la sangre.

La mioglobina, que se encuentra localizada en el músculo, sirve de reserva de O2 intracelular y facilita la

LLAA

difusión del mismo hacia las mitocondrias.

Una molécula que transporta o almacena O2 tiene que:
§ ser capaz de unirse al O2, función que las proteínas por su estructura no pueden realizar por sí mismas,
§ no permitir que el O2 se reduzca,
§ poder liberarlo de acuerdo a las necesidades de los tejidos.
FFII

La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas que se unen al O2 por medio de
un grupo prostético

La mioglobina (Mb) y la hemoglobina (Hb), son proteínas globulares conjugadas cuyo grupo prostético es
el hemo (recuadro 3-6). El grupo hemo se ubica en un bolsillo hidrofóbico de la globina. La cadena peptídi-


ca de la globina se pliega de manera tal que forma un bolsillo o nicho que rodea al hemo. Este bolsillo está
constituido casi exclusivamente por aminoácidos no polares, la única excepción es la histidina proximal y
tiene la función de excluir el agua de la proximidad del hemo.

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Recuadro 3-6. La estructura del hemo

El hemo es el grupo prostético de las hemoproteínas -mioglobina, hemoglobina, citocromos, peroxi-
dasas, catalasas-. El grupo hemo es una metalo porfirina, formada por un anillo plano de protoporfiri-
na IX y Fe2+. El Fe2+ se une al nitrógeno de los pirroles que forman la porfirina mediante uniones

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covalentes de coordinación. El Fe2+ puede formar 6 uniones de coordinación. En la hemoglobina y
mioglobina estas uniones se establecen de la siguiente manera: cuatro con los nitrógenos de la porfiri-
na, una con el nitrógeno de la histidina de la globina, llamada histidina proximal. Esta histidina ocupa
un sitio determinado en cada uno de las cadenas peptídicas de la proteína con lo que queda fuertemen-
te unida a la globina. La sexta valencia de coordinación se encuentra libre y es la que se une al O2.
El Fe2+ se encuentra fuera del plano de la protoporfirina, hacia el lado de la histidina proximal. El O2, que
se une a la sexta valencia de coordinación, se ubica del otro lado del plano del anillo de la porfirina.

..CC
DDDD
LLAA
FFII


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Biología e introducción a la Biología Celular

El Fe2+ en contacto con el agua se oxida a Fe3+ que no tiene la posibilidad de unirse al O2, por ello el
bolsillo hidrofóbico, al excluir al agua, evita que el Fe2+ se oxide y pierda la capacidad de transportar O2.
Durante su función de transportar O2, el Fe2+ se oxigena, no se oxida. Por tanto, si bien es el Fe2+ del grupo
hemo el que está directamente involucrado en el transporte de O2, es la estructura de la proteína la que posi-

M
OOM
bilita que tal función pueda realizarse.
Por lo tanto, la función biológica de las hemoproteínas depende tanto del grupo prostético hemo como de
la porción proteica, la globina.
La Mb y la Hb no son las únicas hemoproteínas; existen otras proteínas que tienen metaloporfirinas como
grupos prostéticos cuya función es muy diferente de la de transportar O2. En cada caso, la estructura de la
proteína respectiva es la que determina la reactividad del grupo prostético. La función del péptido es crearle
a su grupo prostético el medio adecuado para que pueda actuar, confiriéndole propiedades distintivas.

..CC
Ejemplos de proteínas conjugadas con metaloporfirinas son los citocromos, enzimas que participan en el
transporte de electrones.

a b
DDDD
LLAA

c
FFII

Figura 3.12 Diagrama comparativo de las estructuras de la

mioglobina a) y de la cadena b de la hemoglobina
b). Ambas estructuras tienen una notable semejanza en la confor-
mación de las cadenas. c) Vista frontal del tetrámero de la hemo-
globina que muestra las cargas positivas de los aminoácidos bási-


cos de los extremos -NH2 terminales de las cadenas, sitio de

unión del 2,3 bis fosfoglicerato (BPG) representado por las car-
gas negativas.

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 La vida y su diseño molecular

La estructura tridimensional de las subunidades de la Hb es muy parecida a la de la Mb

La Hb es una proteína tetramérica, mientras que la Mb es monomérica (Fig. 3.12). Sin embargo, las subuni-
dades de la Hb y la única cadena polipeptídica de la Mb presentan plegamientos muy similares.

M
OOM
La globina es una molécula globular, casi esférica, muy compacta cuyo interior y exterior están bien defi-
nidos. El interior está formado casi enteramente por restos no polares; las interacciones hidrofóbicas y las unio-
nes de Van der Waals son las principales fuerzas que estabilizan esta estructura terciaria. Los únicos aminoáci-
dos polares en el interior de la molécula son dos histidinas que tienen una función importante en el sitio acti-
vo. Una de ellas, la histidina proximal , participa en la unión con el hemo, la otra, histidina distal, modifica la
afinidad del hemo por el O2 (recuadro 3-6). El exterior de la globina contiene tanto restos polares, como no
polares.
Si bien las cadenas de la Hb y la Mb tienen la misma conformación general, la superficie de la Mb está ocu-

..CC
pada principalmente por aminoácidos hidrofílicos por lo que la molécula es soluble en agua. Por otra parte, las
cadenas de la Hb tienen expuestos restos de aminoácidos no polares que les permiten combinarse en un tetra-
péptido. Cada una de las cuatro cadenas peptídicas de la Hb tiene su propio hemo.
Aproximadamente el 75% de la cadena peptídica de la Mb y de cada una de las 4 cadenas de la Hb están
DDDD
formandos por ocho segmentos a helicoidales con porciones no helicoidales entre ellos. La Hb está formada
por dos cadenas a de 141 aminoácidos cada una y dos cadenas b de 146 aminoácidos. Estas cadenas están
asociadas en forma no covalente. Se mantienen unidas mediante uniones puente de hidrógeno, uniones sali-
nas y de Van der Waals. El resultado es una molécula casi esférica en la que las cadenas están empaquetadas
en un ordenamiento casi tetraédrico. Si bien entre las 2 cadenas a y las 2 cadenas b hay poco contacto direc-
to, se establecen muchas interacciones entre las cadenas a y b.
LLAA

La hemoglobina es un transportador eficaz de O2 debido a que tiene un comportamiento cooperativo

Tanto la Mb como la Hb se unen al O2 en forma reversible:

FFII

Mb + O2 MbO2

Hb + 4O2 Hb(O2)4


La curva de saturación de oxígeno describe la cantidad de grupos hemo de una muestra unidos al O2 a dis-
tintas presiones parciales de O2 (Fig. 3.13).
La curva pone en evidencia dos importantes diferencias en el comportamiento de la Mb y Hb frente al O2:

§ La Mb tiene mucha mayor afinidad por el O2 que la Hb, es decir lo une mucho más fuertemente. Mientras
que el P50 de aquella es solamente 1 torr, el de la Hb es de 26 torr. El P50 es una medida de la afinidad de la
Hb y Mb por el oxígeno. Representa la presión parcial de O2 a la cual la mitad (50 %) de los grupos hemo
están unidos al O2. La ppO2 en los capilares de los tejidos es de alrededor de 27 torr. Por tanto, a la ppO2 de

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Biología e introducción a la Biología Celular

los capilares, la Hb libera alrededor del 50% del O2

que trae desde los alvéolos pulmonares mientras que
la Mb sigue saturada de O2 (Fig. 3.13). Por tal moti-
vo la Mb no cumple con las condiciones de buen

M
OOM
transportador de O2 por la sangre ya que no lo puede
liberar a la ppO2 existente en los capilares.
Funciona, en cambio, como un depósito de O2.
Toma el O2 liberado por la Hb y sólo lo cede cuan-
do una actividad muscular intensa agota el O2 de la
célula y disminuye mucho la ppO2.

§ La curva de saturación de O2 de la Mb tiene

..CC
forma hiperbólica (Fig. 3.13). Esto indica que todos
los sitios de unión al O2 tienen igual afinidad por Figura 3.13. Curva de unión de oxígeno a la mioglobina y a la
este y se unen independientemente unos de otros. En hemoglobina. La mioglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno
cambio la curva de saturación de O2 de la Hb es sig- a todas las presiones parciales de O2
DDDD
moidea; una curva de este tipo indica que la unión
del O2 a la Hb es cooperativa. La unión del O2 a un
hemo facilita la unión a los hemos restantes de la
molécula de Hb. Asimismo, la descarga de O2 de un
hemo facilita la descarga de O2 de los otros hemos
del tetrámero. Esto indica que existe algún mecnis-
LLAA

mo de comunicación entre los grupos hemo de una

molécula de Hb.

El efecto cooperativo del transporte de O2 puede

explicarse a nivel molecular
FFII

A simple vista se observa que el color de la

sangre arterial oxigenada es diferente al color de
la sangre venosa, desoxigenada. Asimismo, los
cristales de desoxihemoglobina (HbH) se rompen
al pasarlos por una corriente de O2. Esto indicaría
que la HbO2 y la HbH poseen estructuras distin-


tas. Estas observaciones fueron corroboradas por

estudios de cristalografía de rayos X que demos-
traron que las estructuras cuaternarias de la HbH
y de la HbO2 son marcadamente diferentes.
Habíamos visto que la Hb está formada por cuatro Figura 3.14. Efecto cooperativo. Modelo secuencial de interaccio-
nes alostéricas .Cuando el ligando O2, se une a una subunidad de
cadenas polipétídicas, 2a y dos b que se empa-
la proteína que se encuentra en el estado tenso, esta subunidad
quetan y que el número de uniones que se estable- asume la conformación R y modifica la afinidad por el O2 de las
cen entre las distintas subunidades no es el mismo. subunidades vecinas;así sucesivamente hasta que todas las subuni-
dades adquieren la conformación R.

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 La vida y su diseño molecular

En la HbH las subunidades a1b2 y a2b1 se mantienen unidas por un conjunto de puentes salinos, además
de las uniones puente de hidrógeno y de otras interacciones no covalentes que contribuyen a estabilizarla.
Cuando la HbH se oxigena, los puentes salinos se rompen y se forma un nuevo conjunto de uniones débiles.
Esto determina que las interacciones entre las subunidades en la HbO2, sean más débiles que en la HbH. A la

M
OOM
conformación de la HbH, por lo tanto se la denomina forma tensa T, mientras que a la de la HbO2, más laxa,
se la llama forma R, relajada (Fig. 3.14).
¿De qué manera la unión del O2 al Fe2+del hemo modifica la conformación de la proteína?
Recordemos que Fe2+ del hemo se encuentra ligeramente fuera del plano de la porfirina, hacia el lado de
la histidina proximal al que se encuentra unido covalentemente. Cuando el O2 se une al Fe2+, se produce una
redistribución de los electrones que permite que el Fe2+ se acomode entre los nitrógenos de los pirroles de la
porfirina. Al hacerlo arrastra a la histidina proximal que por ser parte de la cadena peptídica le transmite a esta
el cambio de posición. Como consecuencia, las interacciones con las otras subunidades se desestabilizan y la

..CC
molécula se desplaza hacia la forma R, mucho más afin por el O2.
¿Cómo se explica la forma sigmoide de la curva de saturación de la Hb? En la forma completamente des-
oxigenada, la HbH está predominantemente en la forma T, que tiene una afinidad muy baja por el O2. Esto
explica la forma aplanada de la curva a presiones bajas de O2. A medida que aumenta la presión de O2 el pri-
DDDD
mer hemo se oxigena. La oxigenación del primer hemo desplaza la estructura de la Hb a la conformación R,
mucho más afin por el O2. El segundo O2 se une por tanto más fácilmente que el primero y se vuelve a repe-
tir el mismo proceso. Así la unión de un O2 a un hemo de la Hb aumenta la afinidad por el O2 de los grupos
hemos restantes. Este efecto se denomina cooperatividad positiva.

La Hb y la Mb tienen funciones diferentes. La Hb es una proteína alostérica

LLAA

Si bien existen muchas semejanzas entre la Hb y la Mb, estas moléculas son funcionalmente dife-rentes.
Cada una de las subunidades de la Hb tiene el mismo diseño espacial que la cadena de Mb (Fig. 3.12a y b),
pero al combinarse para formar el tetrámero surgen propiedades nuevas de gran importancia biológica:
§ La Hb además de O2, transporta CO2 y H+.
§ La afinidad de la Hb por el O2 depende del pH del medio, de la presión parcial de CO2 y de la presen-
FFII

cia de fosfatos orgánicos (bifosfogliceratos).

Estas moléculas reguladoras cambian la afinidad de la Hb por el O2. Se unen a la porción proteica de la
Hb, no al Fe2+ del hemo que es el sitio de unión del O2, y producen un cambio en la conformación y, por
consiguiente, en el comportamiento biológico de la proteína.
Se denomina efecto alostérico (del griego allos: otro, stereo: espacio ) a los cambios conformacionales


que tienen lugar en una proteína como consecuencia de la unión de una molécula efectora a un sitio de la pro-
teína distinto al sitio de unión del ligando específico de esta. La proteína que puede ser modificada de esta
forma es denominada proteína alostérica. Los H+, el CO2, el 2,3- bisfosfoglicerato, son efectores alostéri-
cos que modulan la unión del O2 a la Hb. Al unirse a la porción proteica de la Hb, estos efectores alostéricos
producen un cambio conformacional que se traduce en la disminución de la afinidad de la proteína por el O2;
es decir, aumenta el P50. Esto significa que la Hb reconoce modificaciones del entorno, como variaciones del
pH o de la concentración de CO2 adaptándose a las necesidades de los tejidos.

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Biología e introducción a la Biología Celular

a b

M
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..CC
DDDD
Figura 3.15. a) Efecto del pH sobre la afinidad de la hemoglobina por el O2. Los protones disminuyen la afinidad de la Hb por el oxígeno.
La disminución del pH de 7.6 a 7.2 resulta en la mayor liberación de O2 de la HbO2. b) Efecto del BPG sobre la afinidad de la hemoglobi-
na por el O2. La hemoglobina en el glóbulo rojo, en presencia de BPG, tiene mucho menor afinidad por el O2 que la Hb en solución salina

En cambio, la Mb no es una proteína alostérica; su afinidad por el O2 no se ve afectada por alteraciones en el

medio. Su grado de saturación depende exclusivamente de la presión parcial de O2.
Los tejidos en activa metabolización producen CO2 y H+ y necesitan un mayor aporte de O2. La sangre
LLAA

oxigenada que llega a los capilares de estos tejidos recibe las señales de aumento de CO2 y H+, la Hb pierde
afinidad por el O2 y lo libera en mayor cantidad (Fig. 3.15a).

La Hb transporta, además de O2, CO2 y H+

FFII

El CO2 producido en el metabolismo se excreta por los pulmones a los que llega transportado por la san-
gre en tres formas:
§ disuelto ( 9%),
§ como HCO3- ( CO2 + H2O H2CO3 HCO3- + H+ ) ( 78% ),
§ unido a los grupos -NH2 terminales de las cadenas de la Hb formando carbamatos (13%).
Los carbamatos (R-NH-COO-) forman uniones salinas que estabilizan la forma T, menos afin al O2. La


HbH forma compuestos carbamínicos con mayor facilidad que la HbO2. Por tanto, en los capilares pulmona-
res, la Hb al oxigenarse libera el CO2 que es exhalado.

La HbO2 es un ácido más fuerte que la HbH

1) HbH + O2 HbO2 + H+

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 La vida y su diseño molecular

Cuando la sangre llega a los capilares de los tejidos, el CO2 difunde dentro de los eritrocitos. Allí, una
parte se transforma en bicarbonato en una reacción catalizada por la enzima anhidrasa carbónica:
AC
2) CO2 + H2O H2CO3 HCO3- + H+

M
OOM
y otra parte forma compuestos carbamínicos.
Ambas reacciones liberan H+. El aumento de la concentración de H+ disminuye la afinidad de la Hb por
el O2, pues los H+ se unen a la Hb y estabilizan la forma T. Esta acción de los H+ sobre la afinidad de la Hb
por el O2 se conoce como efecto Bohr.

Combinando las ecuaciones 1) y 2), vemos que este sistema es capaz de tomar los H+ de manera que no
se produzcan cambios de pH del medio:

..CC
HbO2 + H+ HbH + O2
CO2 + H2O HCO3- + H+
DDDD
CO2 + H2O + HbO2 HbH + HCO3- + O2

Este mecanismo de transporte de H+ por la Hb sin cambios en el pH, como consecuencia del efecto Bohr,
se conoce como el transporte isohídrico del CO2.
La figura 3.16 resume los procesos que se producen en los capilares pulmonares y de los tejidos periféricos.
LLAA

La Hb purificada tiene mucha mayor afinidad por el O2 que cuando está en la sangre

En los eritrocitos se encontró una molécula orgánica pequeña, con muchas cargas negativas, el 2,3 bisfosfo-
glicerato ( BPG ).
El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 (Fig. 3.15b), se une a la HbH en relación 1:1. Pero no
se une a la HbO2. La unión del BPG y del O2 a la Hb son mutuamente excluyentes.
FFII


Figura 3.16 Esquema de los procesos involucrados en el transporte de O2, CO2 y H+ por la hemoglobina. A: a nivel de los capilares
de los tejidos periféricos. B: a nivel de los capilares de los alvéolos pulmonares.

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Biología e introducción a la Biología Celular

Hb-BPG + O2 HbO2 + BPG

El BPG estabiliza la forma tensa T de la HbH que tiene menor afinidad por el O2. El espacio entre las
subunidades b está recubierta por cargas positivas de residuos de aminoácidos básicos y de los extremos NH2

M
OOM
terminales de estas cadenas. Como el BPG tiene 5 cargas negativas y un tamaño y forma que encaja en la hen-
didura existente entre las subunidades b, se ubica como una cuña entre las dos cadenas b, manteniéndolas sepa-
radas. Cuando la Hb se oxigena, una de las consecuencias del cambio conformacional resultante es el acerca-
miento de las dos subunidades b. Este cambio determina que no quede espacio para el BPG que es expulsado.
El O2, por tanto, para poder comenzar a oxigenar la Hb, tiene que vencer la resistencia presentada por la pre-
sencia del BPG.
El descubrimiento del BPG y de su papel en la regulación del transporte de O2 , ha permitido compren-
der los mecanismos adaptativos que se producen en situaciones de disminución de suministro de O2 a los teji-

..CC
dos (estados de hipoxia).
§ Pacientes con enfisema pulmonar obstructivo. Estos individuos tienen disminuido el pasaje de aire por
los bronquiolos por lo que la sangre arterial del paciente no está totalmente saturada con O2. Por tanto, al
transportar menos O2 la cantidad que se libera a la pO2 de los capilares es menor. Para pensar esta dis-
DDDD
minución, en los glóbulos rojos de estos pacientes, se produce un aumento de la concentración de BPG de
alrededor de dos veces. Como consecuencia disminuye aún más la afinidad de la Hb por el O2. El P50
aumenta con el consecuente aumento de O2 liberado a los tejidos.
§ Adaptación a la altura. Cuando una persona se traslada del nivel del mar a una altura superior a los
3000m se "apuna"; le duele la cabeza, se agita con facilidad, se cansa. Al cabo de un tiempo se acos-
tumbra a la nueva situación. Este efecto es similar al del paciente con enfisema debido a que la PO2 es
LLAA

más baja en la montaña que al nivel del mar. Por esta causa existe una menor cantidad de Hb unida al
O2. El organismo reacciona de dos maneras: de
una forma rápida, en horas, sintetizando más
BPG y, más lentamente, en días, aumentando el
número de glóbulos rojos. De hecho los habitan-
tes de La Paz tienen el doble de glóbulos rojos
FFII

que los de Buenos Aires y el doble de BPG por

glóbulo rojo.
§ Transfusiones de sangre. En los bancos de san-
gre los niveles de BPG disminuyen mucho
durante el almacenamiento de la sangre (de alre-
dedor de 5mM a menos de 0.5mM en 10 días).


Los glóbulos rojos tardan 24 horas en recuperar

la mitad del nivel normal de BPG. Este tiempo
puede no ser suficiente para determinados
pacientes ya que no se liberaría suficiente O2 en
los tejidos debido al aumento de la afinidad de la
Hb por este. No se puede restituir el BPG a los Figura 3.17. Curva de unión del oxígeno a la hemoglobina materna
eritrocitos, dado que por ser una sustancia muy y fetal. Glóbulos rojos del feto tienen mayor afinidad por el oxígeno
hidrofílica no atraviesa la membrana plasmática. que los maternos. Esto se debe a que la estructura a2g2 de la HbF,
se une al O2 con mucho mayor afinidad que la HbA, a2b2

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 La vida y su diseño molecular

Sin embargo, se puede agregar al medio de suspensión una sustancia que sí la atraviese y una vez en su
interior se transforme en BPG.
§ Hemoglobina fetal (HbF). El feto obtiene el O2 que necesita de la circulación materna a través de la
placenta. Esta transferencia de O2 se ve facilitada porque el feto tiene una Hb que difiere de la HbA del

M
OOM
adulto (a2b2). La HbF, cuya estructura es a2g2, tiene una mayor afinidad por el O2 que la HbA. Las cade-
nas g tienen aminoácidos neutros en lugar de los básicos en el extremo NH2 terminal de las subunidades
b, sitio de unión del BPG. Por tanto, el BPG no puede unirse a la HbF y la estructura R (relajada) se ve
favorecida. Como consecuencia la afinidad de la Hb por el O2 aumenta y puede captar el O2 liberado por
la HbA materna (Fig. 3.17).

..CC
Recuadro 3.7. Enfermedades moleculares de la hemoglobina

En 1904, un médico de Chicago examinó a un estudiante negro de 20 años, internado en el hospital. El

DDDD
paciente se sentía débil, mareado y se quejaba de tener dolor de cabeza. Sentía palpitaciones y le faltaba el
aire. No podía participar en actividades físicas y las heridas tardaban mucho en cicatrizarle. El examen clí-
nico mostró que tenía un desarrollo físico y neurológico normal. Sin embargo, sus membranas mucosas
visibles estaban muy pálidas y su corazón, estaba hipertrofiado.
El análisis de orina fue normal; no se encontraron parásitos en materia fecal; pero el estudio de la san-
gre mostró los siguientes resultados:
LLAA

Observado Normal
Número de glóbulos rojos 2.6 106/ml 4.6-6.2 106/ml
Contenido en Hb 8g/100ml 14-18 g/100ml
Número de glóbulos blancos 15.250/ml 4.000-10000/ml

El paciente estaba anémico. Tenía la mitad de la hemoglobina de un individuo normal. Al observar la

FFII

sangre en el microscopio, vió que los globulos rojos presentaban tamaños muy variables, muchos eran muy
pequeños y otros todavía conservaban el núcleo, estaban inmaduros.
Al Dr. Henick le llamó especialmente la atención el gran número de eritrocitos con formas delgadas,
alargadas, de aspecto de luna en cuarto creciente y cuyo perfil parecía el de la hoja de una hoz (eritrocitos
falciformes). No pudo efectuar un diagnóstico definitivo, pero recalcó la naturaleza crónica de la enferme-
dad y llegó a la conclusión de que esta no podía explicarse en base a una lesión orgánica. Tardó 6 años en


publicar sus observaciones con el título “ Extraños corpúsculos rojos de la sangre, alargados y en forma de
hoz, en un paciente con anemia severa”.

¿Qué se sabe hoy de la anemia falciforme?

No es una enfermedad rara. Entre la población negra del mundo 4 de cada 1000 personas la padecen,
Es una enfermedad hereditraria, originada por un gen mutante recesivo que se transmite de una generación
a otra en forma mendeliana.
El comportamiento anormal de los glóbulos rojos de estos pacientes se debe a un cambio en la estruc-

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Biología e introducción a la Biología Celular

tuar un diagnóstico definitivo, pero recalcó la naturaleza crónica de la enfermedad y llegó a la conclusión
de que esta no podía explicarse en base a una lesión orgánica. Tardó 6 años en publicar sus observaciones
con el título “ Extraños corpúsculos rojos de la sangre, alargados y en forma de hoz, en un paciente con

M
OOM
anemia severa”.

¿En qué se diferencian la HbS de la HbA?

..CC
Los primeros estudios realizados por Linus Pauling en 1949, mostraron una diferencia en la velocidad
de migración de ambas proteínas en un campo eléctrico. Posteriormente se determinó que la HbS contenía
un resto de valina en lugar del aminoácido ácido glutámico,en las cadenas de la Hb.b. Las cadenas a no se
modifican.
DDDD
La sustitución de 2 residuos de ácido glutámico por 2 residuos de valina en una proteína de 574 ami-
noácidos no parecería constituir una alteración muy significativa. Pero la posición 6 de la cadena b, es un
punto crítico en la estructura de la Hb. La presencia de valina, aminoácido hidrofóbico, en lugar de ácido
glutámico, aminoácido polar, en la superficie externa de la molécula , crea un punto de contacto hidrofó-
bico, "adhesivo". Esto determina que las moléculas de desoxi HbS modifiquen su solubilidad a presión baja
de oxígeno. Las hemoglobinas anómalas se asocian anormalmente entre sí y forman agregados fibrosos y
LLAA

largos responsables del aspecto falciforme de los glóbulos rojos de estos pacientes.
Este cambio en las propiedades de la Hb por la mutación de un único aminoácido de las cadenas b, es
una clara demostración de la gran importancia de la secuencia de aminoácidos como determinante de las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y por ende de su función biológica.
Fue la primera demostración fehaciente de la relación entre el material genético y la estructura de las
proteínas y dio lugar a la Patología Molecular, el estudio de las enfermedades a nivel molecular.
FFII


El colágeno pertenece a una familia de proteínas fibrosas

Los colágenos constituyen una familia de proteínas fibrosas presentes en todos los animales. Son las pro-
teínas más abundantes de los vertebrados y constituyen el 25 % del total de las proteínas del organismo. El
colágeno es el principal componente de la piel, hueso, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos y dientes. Se
distingue por formar fibras insolubles de gran resistencia mecánica; poseen la resistencia de un alambre de
acero de igual diámetro.

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La estructura primaria del colágeno es atípica

Las moléculas de colágeno de distintos orígenes

tienen una composición en aminoácidos muy particu-

M
OOM
lar: un tercio corresponde a glicina y aproximadamen-
te una cuarta parte a prolina y a 4-hidroxiprolina; la
alanina también se encuentra en gran proporción. Un
aminoácido inusual presente en menor cantidad pero
muy importante en la estabilización de la estructura de
la proteína es la hidroxilisina (Fig. 3.18).
La hidroxiprolina y la hidroxilisina no son ami-
noácidos comunes. No tienen codones en el código

..CC
genético, se sintetizan por modificación de la prolina Figura 3.18. Aminoácidos no comunes presentes en el colágeno
y de la lisina respectivamente una vez que estas son en gran proporción. La 4-OH prolina y la 5-OH lisina se forman
incorporadas a la proteína. Siempre forman parte de por la hidroxilación de restos específicos de prolina y lisina res-
proteínas estructurales. pectivamente de la cadena del procolágeno.
DDDD
Otra particularidad de la secuencia de aminoáci-
dos del colágeno es que presenta una regularidad en la distribución los aminoácidos: cada tercera posición
corresponde a una glicina. Además la secuencia glicina–prolina–hidroxiprolina se repite frecuentemente. En
contraste, las proteínas globulares raramente presentan alguna regularidad en su secuencia.
La molécula de colágeno, llamada tropocolágeno está formada por tres cadenas polipétidas helicoidales de
giro izquierdo.
LLAA

La triple hélice es una estructura secundaria exclusiva del colágeno

El colágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas de mil aminoácidos que pueden no ser iguales.
Estas tres cadenas forman una triple hélice (Fig. 3.19a). Cada cadena tiene una estructura helicoidal rígida,
con una periodicidad y dimensiones muy diferentes de la hélice a; la hélice de colágeno es más extendida y
FFII

de giro izquierdo. Las tres cadenas, para estabilizar su estructura, se enroscan una en torno a la otra estable-
ciendo uniones transversales entre sí. Se forman, así, enlaces de hidrógeno intercatenarios, entre los grupos
>C=O y HN< de las uniones peptídicas de cadenas enfrentadas. Sólo la glicina, que tiene por cadena lateral
un átomo de hidrógeno, es suficientemente pequeña para ajustarse dentro de la hélice permitiendo un perfec-
to ensamblado de las cadenas, de ahí que se repita regularmente. Las cadenas laterales más voluminosas de la
prolina e hidroxiprolina y demás aminoácidos se proyectan fuera de la hélice sin distorsionarla. Los residuos


de prolina son también muy importantes para la estructura del tropolágeno. Por su naturaleza poco flexible
son los responsables de la gran rigidez de esta proteína.
Si bien cada cadena helicoidal tiene un giro izquierdo, se enroscan de tal manera que la triple hélice tiene
un giro hacia la derecha. Esta particularidad, de giro-contragiro, también utilizada en la fabricación de los
cables de acero, es la que le confiere a la fibra de colágeno la fuerza mécanica.

Muchas fibras de tropocolágeno forman la molécula de colágeno

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La triple hélice descripta se denomina tropocolágeno. Las moléculas de tropocolágeno se asocian espon-
táneamente y se alinean todas en la misma dirección formando microfibrillas (Fig. 3.19b). Las moléculas de
colágeno alineadas no se encuentran unidas por los extremos sino que entre el final de una y el comienzo de
la otra hay un espacio. A su vez

M
OOM
a estas microfibrillas se empaque-
tan unas junto a otras para formar
fibras de colágeno maduro. Cada
molécula de tropocolágeno se
b encuentra desplazada con respec-
to a la adyacente en un cuarto de
su longitud. Las moléculas adya-
centes establecen entre sí enlaces

..CC
intercatenarios covalentes entre
restos laterales de lisinas, esencia-
les para la estabilización de la
estructura de la fibrilla.
DDDD La estructura del colágeno
Figura 3.19. a) Estructura de la molécula de tropocolágeno. Las tres hélices polipeptídicas de determina sus funciones de pro-
la superhélice del tropocolágeno están estabilizadas por enlaces de hidrógeno intercatenarios tección y soporte
y mediante enlaces covalentes entre restos de lisina e hidroxilisina. b) Disposición escalona-
da de las moléculas de tropocolágeno en una microfibrilla. Cada molécula de tropocolágeno
Las funciones del colágeno
está desplazada de la molécula adyacente en aproximadamente un cuarto de su longitud.
LLAA

son de protección y soporte. La

característica más notable de la
molécula del colágeno, es la estructura de las fibras de tropocolágeno. Están formadas por tres cadenas poli-
peptídicas arrolladas en contra sentido, unidas entre sí covalentemente, en forma muy regular. Este tipo le con-
fiere a la fibra de colágeno una enorme fuerza mécanica: se necesita una carga de por lo menos 10 kg para
romper una fibra de 1 mm de diámetro. Debido a lo apretado del enrollamiento de la triple hélice del tropo-
FFII

colágeno y a sus enlaces transversales, la fibra colágena es inextensible.

Las fibrillas del colágeno pueden organizarse en varias formas, dependiendo de la función del tejido en
que se encuentran. Así, en los tendones, las fibrillas del colágeno se encuentran dispuestas en haces paralelos
unidos transversalmente, originando estructuras de gran fuerza ténsil, sin ninguna capacidad de estiramiento.
En la córnea del ojo, la distribución uniforme de las fibrillas finas dispersa la luz de manera tal que el tejido
conserva su transparencia. En cambio, en la dermis se ensamblan en forma más bien floja y en distintas direc-


ciones lo que le confiere a la piel flexibilidad y cohesión. A medida que se envejece se forman más enlaces
transversales covalentes entre las unidades de tropocolágeno. En consecuencia, las fibras de colágeno del teji-
do conjuntivo se vuelven más rígidas y frágiles alterando las propiedades mecánicas de los tendones y del car-
tílago. Esto aumenta la fragilidad de los huesos y determina que la córnea sea menos transparente.
Existe un conjunto de enfermedades que se conocen con el nombre genérico de "enfermedades del colá-
geno" como la poliartritis crónica primaria, la osteogénesis imperfecta, la fiebre reumática y el escorbuto. El
conocimiento de la estructura y la síntesis del colágeno son de gran importancia para comprender el origen de
estas enfermedades y en su tratamiento.

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 M
OOM
Los nucleótidos, unidades estructurales de los ácidos nucleicos

Los nucleótidos están distribuidos en todos los tipos celulares, procariontes y eucariontes, donde cum-
plen una gran variedad de funciones importantes para la célula.
Una de las funciones cuantitativamente más significativas de los nucleótidos, es ser precursores

..CC
monoméricos de los ácidos nucleicos, ADN y ARN. Cabe destacar que esta no es la única función de los
nucleótidos. Las células son sistemas con gran economía de partes y procesos. Por tanto, una misma
molécula puede desempeñar distintas funciones. En tal sentido, los nucleótidos son un ejemplo de este
principio básico de economía celular. Además de su papel estructural en los ácidos nucleicos, las células
DDDD
también utilizan los nucleótidos como transportadores de energía metabólicamente útil, son mediadores
de procesos fisiológicos, agentes de transferencia de otros grupos químicos y efectores alostéricos.

Los nucleótidos se componen de una base nitrogenada, una aldopentosa y uno, dos o tres ácidos
fosfóricos
LLAA

Las bases nitrogenadas son sustancias heterocíclicas (estructuras cíclicas formadas por átomos de C
y N), que derivan de la purina o de la pirimidina (Fig. 3.20a). Las bases púricas están formadas por un
anillo doble, siendo las más abundantes en la célula la adenina y la guanina. En menor concentración se
encuentran la hipoxantina, la xantina y el ácido úrico. Las bases pirimidínicas, compuestas por un anillo
simple, son la citosina, la timina y el uracilo.
Se las llama bases nitrogenadas porque contienen nitrógeno, elemento capaz de aceptar H+.
FFII

Las aldopentosas que componen los nucleótidos son la D-ribosa y su derivado la 2-desoxi-D-ribosa.
La ribosa o la deoxirribosa se unen al N9 de las bases púricas o al N1 de las pirimidínicas por el oxhi-
drilo del carbono anomérico que está en posición b. Se establece un enlace N-glicosídico y se forma, de
este modo, un nucleósido (Fig. 3.20b). Si el nucleósido está constituido por ribosa, será un ribonucleósi-
do. Si en cambio, esta formado por la deoxirribosa, será un deoxirribonucleósido.


Los ribonucleósidos son: la adenosina, la guanosina, la uridina y la citidina. Los deoxirribonucleósi-

dos son: la timidina, la d-adenosina, la d-guanosina y la d-citidina (d- por deoxi) (Tabla 3-IV)
El ácido fosfórico reacciona con el hidroxilo de la posición 5' de la ribosa o deoxirribosa, estable-
ciendo un enlace de tipo éster, con liberación de una molécula de agua (Fig. 3.19c). Si el nucleósido este-
rificado es por ejemplo la adenosina, se habrá formado el nucleótido adenosina monofosfato o AMP. Si
en cambio es la d-guanosina, será el d-GMP, etc.(Tabla 3-V) Los nucleósidos monofosfato pueden unir-
se a uno o dos ácidos fosfóricos más; de modo tal que el segundo grupo fosfato queda unido al primero
por un enlace anhidro y el tercero al segundo del mismo modo.

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Biología e introducción a la Biología Celular

a b

M
OOM
..CC
DDDD c
LLAA

Figura 3.20. a) Las bases purínicas (o púricas) derivan de la puri-

FFII

na que constituye un doble heterociclo. Son adenina y guanina.

Las bases pirimidínicas (o pirimídicas) derivan de la pi- rimidina
y son un heterociclo simple. Son la citosina, ti-mina y uracilo. La
timina está presente en el ADN, mientras que el uracilo se encuen-
tra en el ARN.


b) Estructura de un nucleósido donde se observa como la base

nitrogenada se une por un enlace N-glicosídico al carbono 1 de la
pentosa .
c) Al esterificarse un nucleósido con un ácido fosfórico, se forma
una molécula de nucleótido. El ácido fosfórico puede esterificar
el hidroxilo en 2´, 3´ o 5´de la ribosa; en cambio sólo puede
hacerlo con el hidroxilo en 3´o 5´de la deoxirribosa. En este
esquema se observa el ácido 5´adenílico y el ácido 5´timidílico.

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 La vida y su diseño molecular

Nucleósido
(Base + Ribosa) Nucleótido Abreviatura
Base
(Base + Desoxirribosa)

M
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Adenina Adenosina Adenosinamonofosfato AMP
Desoxiadenosina Deoxiadenosinamonofosfato d-AMP

Citosina Citidina Citidinamonofosfato CMP

Desoxicitidina Deoxicitidinamonofosfato d-CMP

Guanosina Guanosinamonofosfato GMP

..CC
Guanina Desoxiguanosina Deoxiguanosinamonofosfato d-GMP

Timina Timidina Deoxitimidinamonofosfato TMP

DDDD Uracilo Uridina Uridinamonofosfato UMP
Tabla 3-V: Se indica la denominación de los nucleósidos y nucleótidos correspondientes con cada base nitrogenada. En el caso de la timina y el
uracilo, sólo se corresponden con un tipo de nucleósido y nucleótido dado que la timina sólo se une a la desoxirribosa y el uracilo a la ribosa

b
LLAA
FFII

a
Figura 3.21 a) La primera molécula rica en energía por la frecuencia de su empleo en la célula, es
el ATP. Contiene tres fosfatos unidos entre sí por enlaces de tipo anhidro, y al nucleósido por un enla-
ce éster. La hidrólisis de las uniones anhidro, libera una cantidad suplementaria de energía; mientras
que la ruptura del enlace éster no libera más energía que la de una unión covalente común. b) En


algunos casos el ácido fosfórico esterifica al mismo tiempo el hidroxilo de la posición 5´y el de la posición 3´de la ribosa; formando un puente fosfodiés-
ter. En el caso de que el nucleósido sea la adenosina, se forma la adenosina 3´-5´ monofosfato o AMP cíclico.

Los nucleótidos son transportadores de energía

Las células requieren moléculas que puedan cumplir la función de "transportar energía". Para dicha función
se utilizan los nucleósidos trifosfatados (NTP), es decir, aquellos nucleósidos que están unidos a tres grupos

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Biología e introducción a la Biología Celular

fosfato. Los NTP, se forman en condiciones celulares de disponibilidad energética; su función es transportar la
“energía” proveniente de la oxidación del alimento, a otros sistemas que requieran energía. Dicha energía podrá
ser utilizada para una reacción de síntesis, para un trabajo de transporte o para realizar movimientos.
Los nucleótidos más utilizados en esta función son el ATP y el GTP (Fig. 3.21a). En el caso específico de la

M
OOM
biosíntesis de ácidos nucleicos, se requiere la disponibilidad de todos los nucleósidos y deso-xirribonucleósidos
trifosfatados. Esto es debido a que actúan como dadores de energía y como sustratros de dicha síntesis.
Los enlaces anhidro entre el NMP y el segundo fosfato y el NDP y el tercer fosfato, son comúnmente lla-
mados enlaces de alta energía (simbolizados por ~). Esto se debe a que sus productos de hidrólisis, NDP y Pi,
son formas más estables que los compuestos originales, los NTPs. Estos últimos, al hidrolizarse, liberan gran
cantidad de energía (DG = -7.3 kcal/mol). Esto se debe a que los hidroxilos de los grupos fosfatos del NTP y
NDP, a pH celular, se encuentran disociados. Por lo tanto las cargas negativas de los oxígenos producen repul-
sión entre estos grupos y se necesita mucha energía para mantenerlos unidos. Esta energía es la que se libera

..CC
cuando se hidroliza el 1° ó 2° grupo fosfato del ATP. Para estabilizar la estructura del ADP y el ATP, la célu-
la dispone de cationes bivalentes como el Mg2+.

Los nucleótidos funcionan como mediadores fisiológicos

DDDD
Los nucleótidos constituyen metabolitos importantes en procesos claves como:
§ la transmisión de información (transducción de señales) del medio extracelular al medio intracelular (GTP),
§ la acción como 2° mensajeros (3',5'-AMPc) (Fig. 3.21b),
§ agregación plaquetaria en el proceso de coagulación (ADP),
§ regulación de la dilatación de vasos sanguíneos de las arterias coronarias (adenosina),
LLAA

§ regulador de la síntesis de ARNr y ARNt en bacterias (guanosina 3'-diP-5'diP o ppGpp),

§ efectores alostéricos.

Las coenzimas poseen nucleótidos en su composición

Los nucleótidos son constituyentes de sustancias cuya presencia es imprescindible en determinadas reac-
FFII

ciones enzimáticas. Estas sustancias son llamadas coenzimas debido a que se requieren para la acción de cier-
tas enzimas. Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de electrones o grupos funcionales espe-
cíficos, como el ión hidruro o el grupo acetilo.
En la mayoría de los casos se trata de nucleótidos de adenosina unidos a una vitamina específica del grupo B.
Son coenzimas: el NAD+ (nicotinamín-adenín-dinucleótido), el NADP+ (nicotinamín-adenín-dinucleótido-fosfa-
to), el FAD (flavín-adenín-dinucleótido), el FMN (flavín-mononucleótido) y la CoA (coenzima A) (Fig. 3.21).


Los intermediarios de numerosos precursores de biomoléculas se activan uniéndose a nucleótidos

Los nucleótidos sirven como activadores y transportadores de intermediarios requeridos para una variedad
de reacciones. Por ejemplo la UDP-glucosa (Fig. 3.23a) es necesaria para la síntesis de glucógeno; la CDP-
colina (Fig. 3.23b) se utiliza en la síntesis de fosfolípidos y la S-adenosil-metionina (SAM) es dadora de gru-
pos metilo (Fig. 3.23c).

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 La vida y su diseño molecular

a b

M
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..CC
DDDD
c
LLAA
FFII


Figura 3.22. a) El FAD es una coenzima formada por un adenosínmonofosfato (AMP) unido a un mononucleótido de flavina. La flavi-
na vitamina del grupo B, es capaz de fijar y transportar hidrógenos.
b) El NAD+, al igual que el FAD esta formado por un AMP unido a un mononucleótido de nicotinamida, amida del ácido nicotínico.
El NADP difiere del NAD sólo por la presencia de un residuo fosfato unido al hidroxilo en 2´de la ribosa del dinucleótido.
c) El término coenzima A, indica que esta coenzima sirve para las reacciones de acetilación, es decir, que fija y transporta acetilos. Su
estructura es muy semejante a la de otras coenzimas: esta formada por un nucleótido diP, el ADP, dinucleótido unido al ácido pantoté-
nico, el cual es considerado un factor vitamínico.

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

Comenzamos esta sección mencionando que la función cuantitativamente más

importante de los nucleótidos es formar parte de la estructura de los ácidos nucleicos.
Seguidamente, estudiaremos estas macromoléculas, portadoras de la información

M
OOM
hereditaria de las células.

..CC
DDDD
LLAA
FFII


Figura 3.23. Estructura de a) UDP-glucosa, b) CDP-colina, y c) S-adenosilmetionina o SAM.

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 La vida y su diseño molecular

ADN y ARN, las moléculas de la herencia

Los ácidos nucleicos son las macromoléculas que almacenan la información
hereditaria.

M
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Las proteínas, con su arquitectura tridimensional, determinan la forma, funciones y
movimiento de la célula, y catalizan y regulan las reacciones celulares. Sin embargo, los
ácidos nucleicos contienen, en su secuencia de nucleótidos, las instrucciones para que la
célula sintetice sus proteínas.
Los ácidos nucleicos fueron las últimas biomoléculas en identificarse. El ADN fue
descubierto en 1869, a partir de glóbulos blancos de muestras de pus. Dado que se

..CC
encontraba en el núcleo, se lo denominó nucleína. Sin embargo, hasta mediados del
siglo XX, se consideraba que las proteínas eran las moléculas que contenían la
información hereditaria. Los ácidos nucleicos parecían tener sólo un papel estructural,
DDDD
dado que están constituidos por sólo cuatro nucleótidos, en comparación con los veinte
aminoácidos que forman las proteínas.
Existen dos ácidos nucleicos que pueden almacenar la información hereditaria: el
ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). La información
genética en todos los organismos procariotas y eucariotas está contenida en el ADN; sin
LLAA

embargo, en los virus, esta información puede encontrarse bien en el ADN o bien en el
ARN.
El ADN no es el molde directo para la síntesis de proteínas. Las moléculas de un tipo
de ARN, el ARN mensajero, son las intermediarias entre la información almacenada en
FFII

el ADN y la secuencia de aminoácidos de la proteína. Los otros tipos de ARN, el

ribosómico y el de transferencia son parte de la maquinaria necesaria para la síntesis
proteica.


El ADN y el ARN son polímeros lineales de nucleótidos unidos por enlaces

fosfodiéster
El ADN y el ARN están formados por cuatro nucleótidos diferentes. Los nucleótidos
que forman parte del ADN poseen un grupo fosfato, la pentosa desoxirribosa y una de
las siguientes bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina o timina. Los nucleótidos

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

que forman parte del ARN poseen un grupo fosfato, la pentosa ribosa y una de las
siguientes bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina o uracilo (Fig. 3-20).
Los nucleótidos se polimerizan entre sí formando un esqueleto en el que las pentosas

M
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quedan unidas por enlaces fosfodiéster (Fig. 3.24). El hidroxilo 3´ del azúcar de un
nucleótido se une al hidroxilo 5´ del azúcar del nucleótido adyacente por ese tipo de
enlace. Es decir, que tanto las moléculas de ADN como las de ARN poseen un esqueleto
covalente constante formado por pentosas unidas con fosfatos. Por tanto, la parte
variable de estas macromoléculas está constituida por la secuencia de bases
nitrogenadas de los nucleótidos.

..CC
Las cadenas de los ácidos nucleicos tienen una orientación química que se denomina
polaridad: el extremo 3´ de la molécula lo constituye el grupo hidroxilo que ha quedado
libre perteneciente al carbono 3´de la pentosa. El extremo 5´ tiene libre el grupo fosfato
DDDD
esterificado al hidroxilo del carbono 5´de la pentosa (Fig. 3.24). Esta polaridad es una
propiedad importantísima de estas moléculas que estudiaremos más adelante.

El ADN está formado por dos cadenas de nucleótidos complementarias y

antiparalelas enrolladas en una doble hélice
LLAA

En 1953, James D. Watson y Francis H. C. Crick propusieron un modelo de la

estructura tridimensional de la molécula de ADN. Para ello, interpretaron datos ya
conocidos. Por un lado, las reglas de Erwin Chargaff, quien había observado que la
cantidad de guanina es siempre igual a la de citosina y la de adenina a la de timina. Es
decir que A=T y G=C.
FFII

Por otra parte, Maurice Wilkins y Rosalind Franklin habían efectuado estudios de
difracción de rayos X de la molécula de ADN que mostraban las dimensiones de la
molécula y que se trataba de una estructura helicoidal. El modelo propuesto por Watson
y Crick no sólo describió la estructura tridimensional del ADN, sino que permitió inferir


su mecanismo de replicación para ser copiado por las células en cada generación.

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 La vida y su diseño molecular

Figura 3.24. Polimerización de

nucleótidos para formar una
cadena de ácido nucleico.
Cada nucleótido está formado

M
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Extremo 5’
por un grupo fosfato, una
pentosa y una base
nitrogenada (C = citosina, G =
Guanina, A =Adenina, T =
Timina).
Obsérvese la secuencia
fosfato-azúcar-fosfato-azúcar
que forma la columna vertebral

..CC
de la molécula. Cada fosfato se
une al oxhidrilo del carbono
5´de una pentosa y al oxhidrilo
del carbono 3´ de la pentosa
DDDD siguiente. Un extremo de la
molécula (en el dibujo el
superior) posee el fosfato unido
al oxhidrilo 5´ libre y el otro
extremo presenta libre el
oxhidrilo del carbono 3´ ya que
es el último de la secuencia.
LLAA

Esto determina la polaridad de

la molécula (5´o 3´). La
secuencia de bases no presenta
restricción alguna, aquí se han
Extremo 3’ elegido al azar y se ha puesto
como ejemplo una molécula de
FFII

ADN (obsérvese que se han

utilizado la desoxirribosa y la
timina). La de ARN se forma de
la misma manera. Imagen:
Wikimedia Commos.


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a b

M
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Surco
menor 34 Å

3,4 Å
Surco
mayor

..CC
DDDD 10 Å

Figura 3.25. Estructura de la doble hélice de la molécula de ADN. a) La molécula puede imaginarse
como una escalera de caracol cuyos pasamanos están constituidos por el esqueleto de azúcar-fosfato y
los peldaños por las bases nitrogenadas. Cada escalón está formado por un par de bases
nitrogenadas. El enrollamiento determina la existencia de un surco mayor y de un surco menor en la
doble hélice. Las bases contiguas están separadas 3.4 Å y una vuelta de hélice contiene diez pares de
LLAA

bases; es decir, que la longitud de una vuelta completa de hélice es de 34 Å. Las dimensiones
señaladas han sido de gran importancia para establecer la estructura de la molécula. b) Las bases
nitrogenadas se encuentran hacia el interior de la doble hélice, y forman ángulos casi rectos con las
pentosas. El esqueleto formado por los azúcares y los fosfatos se ubica hacia afuera. La adenina se
aparea con la timina y la guanina con la citosina formando dos y tres puentes de hidrógeno
respectivamente. Estas uniones débiles, al estar en gran cantidad, mantienen unidas a las dos hebras.
FFII

Obsérvese que las cadenas son antiparalelas: una cadena corre en dirección 5´o 3´y la otra en
dirección opuesta. Imágenes: Wikimedia Commons.

Las características principales del modelo son las siguientes (Fig. 3.25):


ƒ La molécula de ADN está formada por dos cadenas de polinucleótidos que

forman una doble hélice. Este giro de una cadena sobre la otra genera surcos
en la doble hélice que se denominan surco mayor y surco menor (Fig. 3.25a).

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 La vida y su diseño molecular

ƒ Las cadenas que forman la doble hélice son antiparalelas. Esto quiere decir
que una se encuentra en dirección 5´p3´ y la otra en dirección opuesta (Fig.
3.25b).

M
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ƒ Hacia el interior de la hélice se orientan las bases nitrogenadas,
perpendiculares al eje de la hélice. Hacia el exterior se encuentra el esqueleto
constituido por los azúcares y los fosfatos. Las pentosas forman ángulos casi
rectos con las bases (Fig. 3.25b).
ƒ La hélice tiene un diámetro de 20 Angstrom, y cada vuelta de hélice, de 34

..CC
Angstrom de longitud, contiene diez pares de bases nitrogenadas.
ƒ La doble hélice presenta un giro dextrógiro, es decir que las cadenas se
enrollan girando en el sentido de las agujas del reloj a lo largo del eje central
DDDD de la hélice.
ƒ Las dos cadenas son complementarias. Esto quiere decir que la adenina de
una cadena siempre se aparea con la timina de la otra cadena y forman entre sí
dos puentes de hidrógeno. Por su parte, la guanina de una cadena siempre se
aparea con la citosina de la cadena opuesta, y se unen mediante tres puentes
LLAA

de hidrógeno. De esto se deduce, que al conocer la secuencia de nucleótidos

de una de las cadenas se puede determinar la secuencia de la otra y que ambas
cadenas se mantienen unidas entre sí por puentes de hidrógeno entre las bases
nitrogenadas.
FFII

Obsérvese que siempre se aparea una base púrica con una pirimidínica. Esto se debe a
que un par "base púrica-base pirimidínica" posee la separación adecuada. En cambio, un
par formado por dos bases púricas ocuparía mucho espacio, y un par de dos bases
pirimidínicas dejaría una distancia excesiva entre sí para formar puentes de hidrógeno.


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a b c

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..CC
DDDD
Figura 3.26. Distintos tipos de doble hélice que pueden encontrarse en los ácidos nucleicos. a) ADN
A. Esta es una forma deshidratada de ADN (humedad menor al 75 %), tiene once pares de bases por
vuelta en lugar de los diez del ADN B y el surco mayor es menos accesible pues es más profundo. b)
LLAA

ADN B. Es la estructura descripta por Watson y Crick, la forma característica de la molécula en la

célula viva. Presenta un surco mayor, más ancho, y un surco menor, más estrecho. El surco mayor es
un punto importante de contacto con proteínas que se unen específicamente ciertas secuencias del
ADN. c) ADN Z. Este ADN tiene la particularidad de que su hélice es levógira y presenta doce pares
de bases nitrogenadas por vuelta de hélice. Su nombre se debe al camino en zig-zag que describe su
columna de azúcares-fosfatos alrededor de la hélice. Presenta un solo surco y su función “in vivo” no
FFII

está aún establecida claramente. Imagen: Wikimedia Commons.

Esta "complementariedad de bases" contribuye a la estabilidad de la doble hélice

dado que:


a) Las bases son planas y forman pares que se apilan unos sobre otros en la estructura
enrollada de la doble hélice. Se establecen así interacciones de van der Waals e
hidrofóbicas entre pares de bases adyacentes.
b) Al unirse de esta forma, las bases complementarias determinan la formación del
mayor número posible de puentes de hidrógeno entre ambas cadenas, proporcionando,

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así, la estructura más estable posible. No obstante, estas uniones, al ser no covalentes,
pueden romperse fácilmente lo cual permite que las dos cadenas se separen y se vuelvan
a unir durante el proceso de replicación de la molécula.

M
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Las características descriptas corresponden al modelo conocido como ADN B, que
representa la estructura general del ADN en condiciones fisiológicas, como se encuentra
mayoritariamente en la célula viva (Fig. 3.26b).
Sin embargo las difracciones de Rayos X de moléculas de ADN deshidratadas,
demostraron la existencia de otra forma llamada ADN "A" que aparece cuando la
humedad de la preparación es menor que el 75% (Fig. 3.26a). Este tipo de hélice es más

..CC
corto que la hélice "B", y sus pares de bases están inclinados con respecto a eje de la
hélice, en lugar de ser perpendiculares a éste. También se encuentran conformaciones
del tipo del ADN "A" en las regiones de doble hebra de moléculas de ARN y en los
DDDD
híbridos de ARN-ADN.
Se ha descubierto también un tercer tipo de ADN al resolver la estructura de una
doble hélice formada por el polímero CGCGCG. En este caso, la hélice que se forma es
levógira a diferencia de las hélices del ADN "A" y "B" que son dextrógiras. Los grupos
fosfatos del esqueleto covalente se disponen en zig-zag, por lo que fue denominado
LLAA

ADN "Z" (Fig. 3.26c). A diferencia de las formas A y B en su hélice existe un único
surco. Además, los grupos fosfato se encuentran más próximos entre sí que en los ADN
A o B. Su función biológica aún no está clara.
La secuencia de bases del polinucleótido no tiene restricción alguna y es en esta
secuencia donde está contenida la información genética.
FFII

Las moléculas de ADN de distintas especies tienen diferente longitud

Las moléculas de ADN son muy largas de modo que puedan codificar el gran número
de proteínas de las células. Sin embargo, su longitud varía en los organismos de distintas


especies.
El ADN del virus SV40 de los simios tiene unos 5100 pares de bases con una
longitud de 1,7 Pm. El ADN de la bacteria Escherichia coli es una única doble hélice
circular que posee 4 x 106 de pares de bases con una longitud de 1.4 mm. Obsérvese que
esta longitud es macroscópica, aunque su ancho es de escala atómica, sólo de 20
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Angstrom. También es importante destacar que esta bacteria tiene unas dimensiones de
1.7 x 0.65 Pm, muchos menores que la longitud de la molécula que contiene en su
interior.

M
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Por su parte, el ADN de las levaduras, hongos unicelulares, tiene unos 1,35 x 107
pares de bases, que miden unos 4,6 mm; mientras que el ADN de la mosca Drosophila
melanogaster, tiene 3.3 x 108 pares de bases, con una longitud de 112 mm. El ADN de
cada célula humana está constituido por 6 x 109 pares de bases que miden en conjunto
casi dos metros de largo. Dado que estas macromoléculas de ADN están contenidas en
el núcleo, de sólo 6 Pm de diámetro, deben hallarse compactadas de forma tal de caber

..CC
en un espacio tan reducido.

La doble hélice es una molécula flexible que puede encontrarse en forma lineal o
DDDD
circular
Casi todo el ADN del genoma tanto procariótico como eucariótico tiene la estructura
de doble hélice "B" que describimos anteriormente. Sin embargo, esta doble hélice
puede curvarse, retorcerse y enrollarse. Esto le permite adaptarse a las dimensiones de la
célula o de la cápside de una partícula vírica donde está contenida que, como acabamos
LLAA

de describir, tienen menores dimensiones.

La capacidad de la molécula de ADN para curvarse está determinada, en parte, por la
presencia de ciertas secuencias, y por la interacción con proteínas específicas.
A diferencia del ADN nuclear de los eucariontes, el de las bacterias y de muchos
virus son moléculas circulares cerradas. Asimismo, el ADN de mitocondrias y
FFII

cloroplastos, que codifica algunas de sus proteínas, es circular y está covalentemente

cerrado. Estas moléculas circulares, al momento de replicarse, deben desenrollar la
doble hélice. Para ello, la célula cuenta con enzimas denominadas topoisomerasas, que
cortan, desenrollan y vuelven a unir las cadenas de ADN.


Las cadenas lineales, por su parte, presentan características especiales para impedir
que sus extremos libres sean degradados por las nucleasas celulares, o para que sean
ligados con los de otra molécula de ADN, lo que formaría cromosomas más largos aún.

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 La vida y su diseño molecular

El ADN circular se superenrolla y adquiere diferentes conformaciones

topológicas
Las moléculas de ADN circulares se encuentran en la naturaleza normalmente

M
OOM
superenrolladas en sentido dextrógiro, también denominado superenrollamiento
negativo. La molécula superenrollada es más compacta que la molécula relajada de una
misma longitud. Esto es importante para el empaquetamiento del ADN dentro de la
célula. Además, el superenrollamiento negativo prepara al ADN para los procesos
biológicos que requieren la separación de las hebras: replicación, transcripción y
recombinación. El superenrollamiento positivo, si bien compactaría al ADN igual que el

..CC
negativo, dificultaría la separación de las hebras.

Del modelo de Watson y Crick se desprenden importantes consecuencias que

DDDD
explican las bases moleculares de la herencia
¿Dónde radica la importancia del modelo de la doble hélice? Básicamente, en que
permite realizar dos predicciones fundamentales:
a) La forma en que el ADN puede replicarse, es decir generar copias de sí mismo.
Este proceso es indispensable para que la información genética pase de una generación a
LLAA

la siguiente, de la célula madre a las hijas.

b) La secuencia de pares de bases nitrogenadas es la responsable de la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Esto significa que la información para sintetizar proteínas
está almacenada en el ADN y que es traducida al lenguaje de secuencias de aminoácidos
de las proteínas. Surge así el concepto de código genético.
FFII

La replicación del ADN es semiconservativa

La replicación del ADN es un aspecto fundamental de las características de esta
molécula ya que asegura la transmisión de la información genética a través de las


generaciones. El mecanismo para tal proceso constituye una de las predicciones que
puede explicar el modelo de Watson y Crick (Fig. 3.27).
El mecanismo consiste en que las dos cadenas que forman la doble hélice se separan
y cada hebra sirve como molde para la síntesis de la cadena complementaria.

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

M
OOM
..CC
DDDD
LLAA
FFII


Figura 3.27. La replicación semicorservativa de la molécula de ADN. El apareamiento de bases

complementarias proporciona un mecanismo de replicación fidedigno para el ADN. Las dos hebras
que conforman la doble hélice se separan fácilmente ya que están unidas sólo por puentes de
hidrógeno. Cada una de estas cadenas originales sirve de molde para formar la cadena
complementaria nueva. Así, cada molécula hija estará formada por una cadena parental y una nueva.
Imagen: Wikimedia Commons.
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 La vida y su diseño molecular

De esta manera, cada molécula hija está formada por una cadena parental y una
cadena nueva La separación de las dos cadenas es posible gracias a que las bases
nitrogenadas de cada una de ellas están unidas por uniones de puentes de hidrógeno, por

M
OOM
lo que no se requiere romper uniones covalentes. Por otra parte, la especificidad de
apareamiento entre las dos cadenas permite que cada simple cadena sirva de molde para
sintetizar la cadena complementaria. Luego, la cadena sintetizada se unirá con la cadena
molde formando nuevamente puentes de hidrógeno.

El código genético está constituido por tripletes

..CC
Cada clase de proteína está constituida por una secuencia de aminoácidos específica,
y esta secuencia se corresponde con una secuencia determinada de nucleótidos del
ADN. Por tanto, la célula maneja dos idiomas distintos: uno, con cuatro signos (las
DDDD
cuatro bases nitrogenadas), con el que almacena la información y otro con 20 signos (los
20 aminoácidos), que ejecuta lo que tal información indica.
Es decir, que la información contenida en el ADN se expresa a través de las proteínas.
Éstas, en definitiva, son los operarios de la célula que llevan a cabo las instrucciones
contenidas en el ADN. Surge, entonces, el problema de cómo la célula descifra la
LLAA

información almacenada en el ADN para construir sus proteínas. Para esto es necesaria
la existencia de un código genético que relacione la secuencia de nucleótidos con la
secuencia de aminoácidos. La célula cuenta con una compleja maquinaria para descifrar
este código. En primer lugar, no se lee directamente la información del ADN; sino que, a
partir de éste, se sintetiza una molécula de ARN mensajero, cuya secuencia de
FFII

nucleótidos es complementaria de la secuencia de ADN que contiene la información

requerida. La secuencia de bases nitrogenadas de este ARN mensajero es "leída" en
grupos de tres nucleótidos, no superpuestos, llamados tripletes o codones. Cada triplete
equivale a un aminoácido, de forma tal que la secuencia de nucleótidos del ADN lleva


un mensaje único para la síntesis de cada polipéptido (Fig. 3.28).

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

5’ ATGTGTGAGCAGTGC 3’
ADN
3’ TACACACTC GAGACG 5’

M
OOM
ARN 5’ AUG UGU GAG CAG UGC 3’

polipéptido H2N Met Cys Glu Gln Cys COOH

Figura 3.28. El código genético. La información contenida en el ADN como secuencia de nucleótidos
se expresa a través de las proteínas. Para ello, se sintetiza un ARN mensajero de secuencia

..CC
complementaria al ADN cuya información se requiere. La secuencia de bases de este ARN mensajero
es traducida a secuencia de aminoácidos por la maquinaria de síntesis de proteína de la célula. Tres
nucleótidos denominados “triplete” o “codón” significan un aminoácido específico. Son leídos, en
forma consecutiva y sin superposiciones, desde un sitio de inicio hasta otro de terminación de la
DDDD
molécula de ARN mensajero.

El ARN presenta una composición química y una estructura tridimensional

diferentes a las del ADN
Los ARN son los encargados de la síntesis de proteína, es decir de que la información
LLAA

contenida en el ADN como secuencia de nucleótidos se traduzca a la secuencia de

aminoácidos. Sin embargo existen virus, como el de la gripe, que sólo poseen ARN. En
este caso la función del ARN es la misma que la del ADN, almacenar información
genética.
Hemos mencionado anteriormente las diferencias químicas entre el ADN y el ARN:
FFII

sus nucleótidos tienen ribosa en lugar de desoxirribosa y uracilo en lugar de timina. Sin
embargo, el ADN y el ARN presentan una diferencia estructural muy importante. En
general, mientras que aquél es bicatenario y forma una doble hélice, el ARN es
monocatenario. No obstante, cualquiera de los dos ácidos nucleicos puede presentar la


conformación del otro. Existen virus que tienen ADN simple cadena y otros cuya
información genética está contenida en moléculas de ARN doble cadena.
Asimismo, una cadena sencilla de ARN puede plegarse sobre sí misma y formar
puentes de hidrógeno intracatenarios entre sus bases como ocurre con el ARN de
transferencia o el ARN ribosómico.
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 La vida y su diseño molecular

Las células contienen principalmente tres tipos diferentes de ARN: ARN

ribosómico (ARNr), ARN mensajero (ARNm) y ARN de transferencia (ARNt)
La longitud de estos ARN es muy variable: mientras del ARNt tiene entre alrededor

M
OOM
de 80 nucleótidos, los ARNm tienen un tamaño heterogéneo que oscila entre los 1000 a
1500 nucleótidos.
El más abundante de los ARN es el ribosómico que constituye aproximadamente el
50 % del ARN total de la célula. El ARNt representa el 45 % y el ARNm el 5 %, aunque
estas proporciones no son fijas.
Los tres tipos de ARN son sintetizados a partir de la información almacenada en el

..CC
ADN, mediante un proceso denominado transcripción que estudiaremos más adelante.

Además de las diferencias de secuencias, los tres tipos de ARN presentan entre
DDDD
sí diferencias estructurales y tienen distintas funciones.
El ARNt está formado por una sola cadena de polinucleótidos con zonas de bases
nitrogenadas complementarias que se aparean. De esta forma, la molécula adquiere una
conformación bidimensional de "hoja de trébol" (Fig. 3.29a), con cuatro fragmentos que
presentan una estructura de doble hélice. A su vez, esta estructura sufre otro
LLAA

plegamiento y adquiere una conformación en forma de "L" que está estabilizada por
enlaces de hidrógeno que se forman entre las bases nitrogenadas (Fig.3.29b).
En cada uno de los extremos de la "L" existen dos grupos de bases nitrogenadas no
apareadas. En la secuencia CCA del extremo 3´, presente en todos los ARNt, se unirá
covalentemente un aminoácido específico (Fig.3.29a). En el otro extremo, se forma el
FFII

anticodón, cuyas tres bases se aparearán con las de un triplete o codón complementario
de la molécula de ARNm.
De esta forma los aminoácidos se van ubicando y uniendo de acuerdo con la
secuencia de nucleótidos del ARNm. Es decir, que el ARNt funciona como una


molécula que interpreta la información genética contenida en el ARNm y permite

formar el polipéptido codificado en dicha información.

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

a b

M
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Surco
menor 34 Å

3,4 Å
Surco
mayor

..CC
DDDD 10 Å

Figura 3.29. Estructura de la molécula de ARNt. a) La molécula de ARNt está formada por unos
ochenta nucleótidos que constituyen una sola cadena. Esta cadena presenta una estructura secundaria
de “hoja de trébol” ya que algunos de los nucleótidos se unen entre sí mediante puentes de hidrógeno
entre sus bases nitrogenadas. Esto determina que cada ARNt tenga cuatro brazos. Cada brazo tiene
una región de doble cadena y un bucle de simple cadena donde no hay apareamiento de bases. Las
LLAA

secuencias de nucleótidos de los ARNt tienen partes en común y otras que son características de cada
ARN. D, \, mI, mG y T representan nucleótidos inusuales que son típicos de las moléculas de ARNt.
Los ARNt tienen la función de “adaptadores”, pues se unen a un aminoácido específico (por el brazo
del aminoácido, extremo 3´) y a su vez al codón del ARN mensajero (por el anticodón). De esta forma
permiten traducir a secuencia de aminoácidos (proteína) el mensaje codificado en secuencias de
nucleótidos que trae el ARN mensajero.b) La molécula del ARNt se pliega sobre sí misma adquiriendo
FFII

esta estructura terciaria en forma de “L”. Imágenes: Wikimedia Commons.

Existe al menos un ARNt capaz de unirse a cada aminoácido, pero cada uno de los
veinte aminoácidos dispone de varios ARNt para unirse. Al estudiar la síntesis de
proteína se explicará a qué se debe esta particularidad.


Otra característica de los ARNt es que presentan bases diferentes a las cuatro
fundamentales A, U, G y C. La ribosa también puede ser modificada por el agregado de
grupos metilo.
El ARNr es el de mayor tamaño. Para estimar su tamaño no se utiliza su longitud
como en los otros ARN, sino su velocidad de sedimentación en la ultracentrífuga. Se
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 La vida y su diseño molecular

denomina Svedberg (S) a la unidad utilizada para medir dicha velocidad de

sedimentación. Así, en bacterias, se encuentran ARNr de 23 S, 16 S y 5 S y, en células
eucariontes, ARNr 28 S, 18 S y 5.8 S. Para darse una idea de la relación de tamaño con

M
OOM
los otros ARN de la célula téngase en cuenta que el ARNr 28 S tiene alrededor de cinco
mil nucleótidos, el ARNr 18 S unos dos mil y el ARNr 5.8 S sólo 160 nucleótidos. A su
vez estos tres ARNr son sintetizados a partir de una molécula precursora de ARNr 45 S
que posee unos trece mil nucleótidos de longitud.
Este ARN forma parte de los ribosomas. Todos los acontecimientos de la síntesis
proteica se producen en los ribosomas, que son complejos supramoleculares formados

..CC
por proteínas y ARNr. Más del 50 % del peso de un ribosoma es de ARNr que
desempeña un papel central en las actividades catalíticas del ribosoma. Las moléculas
de ARNr presentan un complicado plegamiento muy conservado evolutivamente
DDDD
(Fig.3.30).
El ARNr 16 S de bacterias es un ejemplo de ello y sería una evidencia de que los
ARNr son los que llevan a cargo las actividades catalíticas del ribosoma.
Los ARNm, son los más heterogéneos en cuanto a su tamaño. Esto es debido a que su
longitud se relaciona con la que poseen las secuencias de ADN de las que han sido
LLAA

transcriptos. Estas secuencias tienen información para la secuencia de aminoácidos de

las proteínas, por lo cual el tamaño de los ARNm se relaciona con la longitud de la
cadena polipeptídica que codifican.
En las células eucariontes también existen otras moléculas de ARN. El ARN nuclear
pequeño (snARN) interviene en la maduración del ARNm y otras pequeñas moléculas
FFII

de ARN presentes en el citosol están relacionadas con el destino de las proteínas recién
sintetizadas.
Hemos descripto, así, las cuatro biomoléculas, pilares de construcción de todos los
seres vivos. Ahora podemos empezar a responder la pregunta con que comenzamos este


capítulo. A escala molecular, la jirafa y el jazmín poseen las mismas biomoléculas,

formadas por átomos de los mismos elementos dispuestos en el espacio de forma muy
similar.

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 Biología e Introducción a la Biología Celular

M
OOM
..CC
DDDD
Figura 3.30. Estructura tridimensional de un ARN ribosómico. Las bases de este ARN apareadas dan
lugar a la formación de regiones de doble hélice. Imagen: Wikimedia Commons.
LLAA

Las estructuras tridimensionales de estas moléculas no pueden observarse ni aun con

el mejor de los microscopios electrónicos. Sólo puede alcanzarse una comprensión de
tales estructuras por medio de métodos indirectos que arrojan datos que permiten
construir modelos moleculares.
FFII

De la interacción y asociación de estas diminutas moléculas, imperceptibles para

nuestros sentidos y de conformaciones tan particulares, surgen las células. Y con ellas la
vida. Deberíamos tener en cuenta, pues, las palabras del zorro al Principito en el cuento
de Saint-Exupéry: "lo esencial es invisible a los ojos".


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 CUESTIONARIO DE AUTOEVALUACIÓN

La vida y su diseño molecular

1) Los seres vivos están formados principalmente por los elementos C, H, O y N.

M
OOM
¿Son estos elementos los más abundantes en la biósfera?

2) ¿Qué propiedades de estos elementos los hacen más adecuados para la formación de las biomoléculas?

3) a)¿Qué entiende por unión química?

b) ¿Por que dos ó más átomos reaccionan espontáneamente para dar una molécula?
c) ¿De qué depende la fuerza de la unión química?

..CC
4) ¿Qué tipos de uniones entre átomos de una misma molécula conoce? Diferencie entre:
a) unión covalente y unión iónica; b) unión covalente no polar y unión covalente polar.

5) ¿Cómo cree que debe ser la fuerza con que están unidos los átomos de las biomoléculas?
DDDD
6) ¿Qué entiende por compuestos orgánicos?

7) ¿Cuáles son las propiedades del átomo de C que hacen que las biomoléculas se organicen alrededor de él?

8) ¿Cuál es la función del elemento O (relacionada con la electronegatividad) en los seres vivos?
LLAA

9) ¿Qué tipo de uniones se pueden establecer entre moléculas?

10) ¿Qué entiende por Energía? ¿Y por vida media?

11) a) Compare las uniones de Van der Waals y el enlace puente Hidrógeno, estableciendo semejanzas y dife-
FFII

rencias. (distribución de carga fluctuante o permanente; moléculas polares o no polares).

b) ¿Puede la presencia de unas pocas uniones de Van der Waals estabilizar la unión entre dos macro
moléculas?

12) ¿Puede el hidrógeno del metano (CH4) participar en una unión puente de hidrógeno? ¿Y el del H2O?
Explique.


13) En el H2O, ¿cuál es el átomo electronegativo? ¿Y en el >C=O? ¿Cuál es la consecuencia sobre la distri-
bución de electrones en el grupo funcional?

14) a) ¿Qué entiende por efecto cooperativo en la formación de enlaces de hidrógeno entre 2 moléculas o por-
ciones de moléculas?; b) ¿Qué papel juegan las uniones débiles en el reconocimiento entre moléculas?

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Biología e introducción a la Biología Celular

15) Describir la estructura de la molécula de H2O. ¿Qué propiedades posee esta molécula como consecuen-
cia de su estructura? ¿Por qué es importante que la molécula de agua no sea lineal?

16) Explique el significado de: “el agua es una molécula polar”. ¿A qué se debe que lo sea?

M
OOM
17) ¿A qué se debe la gran cohesión interna del agua?

18) a) ¿Cuáles son las ventajas de que el hielo tenga menor densidad que el agua en estado líquido?;
b) ¿A qué se deben las propiedades solventes del agua?

19) ¿Qué características debe presentar una sustancia para disolverse en el agua?

20) Diferencie entre soluciónes iónicas y soluciones moleculares. ¿Por qué no se puede insertar en el agua una

..CC
molécula orgánica no polar?

21) Explique que entiende por interacciones hidrofóbicas. ¿Por qué se establecen? ¿Qué uniones participan en
la estabilización de la interacciones hidrofóbicas?
DDDD
22) ¿Cómo se comporatan en agua aquellas sustancias que tienen en su molécula simultáneamente, una
porción polar y otra no polar?

23) Diferencie entre micela y bicapa.

LLAA

24) ¿Cuáles son las bases del reconocimiento entre los componentes celulares como enzima-sustrato, o que
participan en la formación de organelas?

Estructura de los aminoácidos y de las proteínas

FFII

1) ¿Qué son los aminoácidos? Establezca semejanzas y diferencias entre los distintos aminoácidos.

2) Esquematice las moléculas de los aminoácidos lisina, cisteína y ácido glutámico. Señale los grupos fun-
cionales presentes en ellos.

3) Escriba la fórmula de un aminoácido polar con carga, polar sin carga y no polar. Señale los grupos funcio-


nales que le confieren el carácter requerido. Clasifíquelos en hidrofóbicos e hidrofílicos.

4) Escriba la fórmula de una sustancia derivada del propano (hidrocarburo de 3 carbonos), que en el carbono
a tiene unido un grupo amino; y un grupo carboxilo. Y en el carbono b tiene un tiol.

5) Una proteína globular con función enzimática, la ribonucleasa, se somete a la acción de la urea. El resul-
tado de esta acción es una cadena polipeptídica arrollada al azar que ha perdido totalmente su actividad bio-
lógica. La proteína se ha desnaturalizado. Si se elimina la urea por diálisis, vuelve

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 La vida y su diseño molecular

a recuperar la actividad enzimática. Teniendo en cuenta la fórmula de la urea:

a) ¿Por qué la ribonucleasa pierde su actividad biológica en presencia de urea? O
b) ¿Dónde se encuentra la información que especifica la estructura C
tridimensional de la ribonucleasa?
c) Compare la fórmula de la urea con la unión peptídica. ¿Puede formar la urea puen- H2N NH2

M
OOM
tes de hidrógeno
con el agua?
d) ¿Cuál es la acción de la urea sobre las estructuras primaria, secundaria y terciaria de la ribonucleasa?
Justifique.
e) ¿Por qué cree Ud. que la ribonucleasa es un monómero que no se puede asociar para formar una proteína oli-
gomérica? ¿Qué tipo de uniones se establecen entre las subunidades de las proteínas oligoméricas?

6) ¿Qué uniones covalentes encuentra en una proteína? ¿Qué características tiene la unión peptídica?

..CC
¿Qué consecuencias tienen estas características sobre la estructura de las proteínas?

7) ¿Qué entiende por estructura secundaria? ¿Qué tipos de uniones la estabilizan? Compare a hélice y b con-
formación. ¿De qué depende que la cadena peptídica de una proteína se encuentre arrollada en una u otra
DDDD
forma, o en ambas en distintas porciones de la cadena?

8) ¿Qué entiende por estructura terciaria? ¿Qué tipo de uniones la estabilizan?

9) Dada una fracción de la secuencia de aminoácidos de una proteína globular:

Lis-Glu-Treo-Ala-Ala-Ala-Lis-Fen-Glu-Arg-Glu-Hist-Met-Asp-Ser-Ser-Treo-Ser-Ala-Ala............
LLAA

Remitiéndose a la tabla de aminoácidos, clasifíquelos.

Indique cuáles va a encontrar preferentemente en el interior de la proteína globular y cuáles en la superficie
de la proteína contribuyendo a la solubilidad.Entre cuáles se pueden formar puentes de hidrógeno, entre cuá-
les puentes salinos y entre cuáles interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van del Waals.

Nucleótidos y Ácidos nucleicos

FFII

1) dada las siguientes sustancias:



a) escriba la fórmula de un nucleótido,

b) escriba un deoxirribonucleótido,
c) indique qué uniones se establecen dentro de la molécula,
d) en qué se diferencian ambos nucleótidos,

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Biología e introducción a la Biología Celular

e) escriba la fórmula del ATP,

f) indique las uniones de alta energía y explique su significado,
g) ¿cuál es la función del ATP?

2) ¿Qué conclusiones obtuvo Chargaff a partir de los resultados de sus observaciones?

M
OOM
a) respecto de la composición de bases del ADN de la misma y distinta especie.
b) respecto de la estabilidad del ADN.
c) respecto de la cantidad de adenina y timina.
d) respeto de la cantidad de citosina y guanina.

3) Describa el modelo de ADN propuesto por Watson y Crick. ¿Qué significa que las cadenas del ADN son:
a) complementarias,
b) antiparalelas.

..CC
4) Dado el siguiente polinucleótido:
DDDD
a) señale la polaridad de la cadena,
b) escriba la cadena complementaria.
LLAA

5) Compare las moléculas de ADN y ARN teniendo en cuenta:

a) composición química
b) estructura
c) número de cadenas
d) tamaño relativo
e) vida media
FFII

f) ubicación subcelular
g) funciones

6) ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el contenido de bases del ADN es incorrecta?
a) A+T = C+G
b) A = T


c) G = C
d) A+G = C+T

7) Discuta la validez de la siguiente afirmación: en el ADN y en el ARN se cumple que:

A/T = C/G =

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 GLOSARIO

Ácido: sustancia que contiene hidrógenos y cede protones en solución acuosa.

M
OOM
Adhesión: acción de las moléculas de distintas sustancias, de mantenerse unidas entre sí.

Aerobio: organismo que realiza su metabolismo, sólo en presencia de oxígeno molecular.

Alifático: compuestos hidrocarbonados, que no son aromáticos.

Alimento: sustancia orgánica que directa o previamente modificada, es capaz de ser asimilada por un orga-
nismo y utilizada para mantener su metabolismo. El material orgánico utilizado como alimento está

..CC
constituido por proteínas, glúcidos y grasas.

Anaerobio: organismo que realiza su metabolismo, en ausencia de oxígeno libre.

DDDD
Anfipático: término que se utiliza, para describir a una molécula que posee a la vez una región hidrofóbica y
otra hidrofílica ( dominios polares y no polares).

Anfolito: sustancia con comportamiento dual, tanto de ácido como de base.

Angstrom: unidad de longitud, igual a una diezmilmillonésima de metro.

LLAA

Anticuerpo: proteína globular de defensa, sintetizada por el sistema inmune de los vertebrados, como res-
puesta a una sustancia extraña.

Antígeno: molécula capaz de provocar la síntesis de anticuerpos específicos, en vertebrados, extraña al orga-
nismo.
FFII

Aromáticos: compuestos orgánicos, que poseen en su estructura molecular, uno ó varios ciclos no saturados
con dobles enlaces conjugados.

Átomo: es la fracción más pequeña de un elemento, constituido por un núcleo alrededor del cual gravitan uno
o varios electrones.


Base: sustancia que en solución acuosa, toma o acepta protones.

Benceno: hidrocarburo aromático de seis átomos de C, con tres dobles enlaces conjugados. Es el compuesto
aromático más sencillo y un líquido incoloro.

Bicapa: doble capa de moléculas lipídicas anfipáticas orientadas, que forman la estructura básica de las mem-
branas biológicas.

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Biología e introducción a la Biología Celular

Calor específico: cantidad de calor (en calorías) requerido para elevar en 1°C la temperatura de un gramo de
sustancia.

Caloría: unidad de energía térmica. Cantidad de calor necesaria para elevar en un 1°C la temperatura de un

M
OOM
gramo de agua de 14,5º a 15,5º C.

Calor de vaporización: cantidad de calor requerida, para convertir una cantidad dada de líquido en un gas.
Se requieren 540 calorías para cambiar un gramo de agua líquida, en un gramo de vapor de agua.

Capilaridad: acción por la cual el agua ó cualquier líquido, tiende a desplazarse a lo largo de una superficie
ó ascender en tubos estrechos. Esto se debe al efecto de adhesión y cohesión.

..CC
Carbón asimétrico: es un carbono que tiene sus cuatro valencias ocupadas, por átomos o radicales comple-
tamente diferentes entre sí.

Cis-trans: tambien isómeros geométricos. Isómeros relacionados con la rotación alrededor de un doble enlace.
DDDD
Codón: unidad básica del código génetico, formada por tres núcleotidos adyacentes de una molécula de ADN
ó ARN, que codifica o determina un aminoácido.

Configuración: ordenamiento espacial de una molécula orgánica, que le viene dado por la presencia de
dobles enlaces, alrededor de los cuales no existe libertad de giro o de centros quirales. Los isómeros
LLAA

configuracionales no se pueden interconvertir sin la rotura de uno o más enlaces covalentes.

Conformación: es la geometría específica de la molécula. Las conformaciones de un compuesto difieren

entre sí por el grado de rotación entorno a un solo enlace.

Cohesión: atracción de moléculas de una misma sustancia por uniones débiles, para mantenerse unidas entre sí.
FFII

Cristalografía de rayos X: análisis de los patrones de difracción de rayos X de un compuesto cristalino, uti-
lizado para determinar la estructura tridimensional de una molécula.

Difusión: movimiento neto y espontáneo de moléculas, en dirección de la menor concentración.



Dipolo: moléculas simétricas que tienen a la vez cargas positivas y negativas ó densidad de carga.

Electronegatividad: capacidad de un átomo, de una molécula, para atraer electrones hacia sí, cuando se com-
bina químicamente con otro átomo.

Elemento: sustancia constituida solamente por átomos de la misma especie (igual número átomico), que no
pueden dividirse en otros más sencillos por medios químicos convencionales. Actualmente se conocen

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 La vida y su diseño molecular

114 elementos. Los de número átomico superior a 92, se han sintetizado artificialmente por medio de
reacciones nucleares.

Energía: es una propiedad de la materia, que le permite transformarse en trabajo o a la inversa, formarse

M
OOM
como resultado de un trabajo. El término proviene del griego ( en: dentro y ergo: yo, actúo) y signifi-
ca “que actúo dentro”, es decir, propiedad de actuar contenida en un cuerpo.

Energía cinética: energía del movimiento.

Energía libre (G): componente de la energía total de un sistema, que puede realizar trabajo a temperatura y
presión constantes.

..CC
Eritrocito: glóbulo rojo de la sangre.

Ester: compuesto resultante de la reacción entre un ácido orgánico y un alcohol.

DDDD
Grupo funcional: átomo o grupo de átomos específicos, que confieren una propiedad química particular a
una molécula.

Hidrólisis: desdoblamiento de un compuesto en partes, con la adición del equivalente a una molécula de agua.
Se incorpora un grupo hidroxilo en un fragmento y un átomo de hidrógeno en el otro.
LLAA

Ion: átomo o grupo de átomos, que poseen carga eléctrica neta, sea positiva (catión) o negativa (anión).

Isómero: dos moléculas cualesquiera que poseen la misma fórmula química, pero con distinto ordenamiento
de grupos moleculares (fórmula estructural) y distintas propiedades químicas y físicas. Por ejemplo:
glucosa y fructosa.
FFII

Ligando: del latín ligare: ligar. Se trata de una pequeña molécula reconocida y fijada específicamente, por
una molécula protéica. La fijación del ligando se hace en forma no covalente.

Micela: agregado de moléculas anfipáticas en agua, con las porciones no polares hacia el interior y las pola-
res hacia la superficie externa, exponiéndolas al agua.


Mitocondria: organela formada por dos membranas, en donde se produce la mayor parte del ATP, conse-
cuencia de la respiración celular.

Molécula: estructura formada por dos o más átomos del mismo o diferente elemento, que se unen entre sí for-
mando unidades discretas.

Monómeros: subunidades simples, unidades de base, que pueden ser idénticos entre sí o diferentes. Algunas
moléculas están formadas por un gran número de subunidades, siendo cada una de éstas un monómero.

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Biología e introducción a la Biología Celular

Número átomico: ubicación en la tabla periódica en base a la cantidad de protones que contiene el núcleo de
un átomo.

Nutriente: sustancia orgánica producto de la degradación del alimento como ser, aminoácidos, azúcares sim-

M
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ples y ácidos grasos cuya oxidación genera la energía química necesaria para los organismos.

Oligómero: significa pocas partes. Son moléculas que tienen pocas subunidades o monómeros (polímero
corto).

Organela: estructura separada por membrana, presente en las células eucariontes.

Osmosis: difusión de agua a través de una membrana semipermeable, que separa dos soluciones de distinta

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concentración. El flujo global tiende a igualar ambas concentraciones.

Oxidación: pérdida de electrones por un átomo, ion o molécula. En química orgánica, pérdida de átomos de
hidrógeno de un compuesto.
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PH: símbolo que representa la concentración de protones de una solución.

Pirrol: heterociclo formado por cuatro carbonos y un nitrógeno, unidos con dobles enlaces covalentes conju-
gados.
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Polímero: macromolécula constituída por muchas subunidades moleculares menores (monómeros similares
ó idénticos), unidos covalentemente.

Porfirina: compuesto nitrogenado complejo, que contiene cuatro pirroles sustituídos unidos por puentes metí-
nicos, formando un anillo. A menudo forma complejos con un átomo metálico central.
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Presión parcial: es la presión que tiene un gas de una mezcla. La presión total de una mezcla de gases, como
el aire, es la suma de las presiones de los gases separados, presentes en la mezcla. Por ejemplo, la pre-
sión parcial del oxígeno en el aire seco es de 21 % de 760mm de mercurio.

Punto de congelación: es la temperatura a la cual un líquido pasa del estado líquido al sólido. En el caso del
agua es de 0° C a presión atmosférica.


Punto de ebullición: es la temperatura a la cual un líquido pasa del estado líquido al vapor gaseoso. El punto
de ebullición del agua es de 100° C a presión atmosférica.

Punto de fusión: es la temperatura a la cual un líquido pasa del estado sólido al líquido. El punto de fusión
del agua es de 0° C a presión atmosférica.

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 La vida y su diseño molecular

Punto isoeléctrico ( PH isoeléctrico ): PH al cual un soluto tiene igual número de cargas positivas que nega-
tivas ,por lo que la carga eléctrica es igual a cero y no se desplaza en un campo eléctrico.

Selección natural: proceso de interacción entre los organismos y el ambiente, que lleva a la reproducción

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diferencial en una población. Esto ocasiona el proceso de evolución.

Sitio activo: región de una enzima donde se adhiere el sustrato y es modificado químicamente. Posee una
variedad disponible de cadenas laterales de aminoácidos reactivos, que interaccionan con el sustrato.

Sustrato: sustancia específica, sobre la cual actúa una enzima y es transformada por la misma. Reactivo en
una reacción catalizada por una enzima.

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Tensión superficial: es la fuerza que actúa en la superficie de un líquido, debido a la cohesividad de las molé-
culas de agua que ejercen atracción entre sí. Esto produce una capa de gran fuerza.

Transferrina: glicoproteína plásmatica que se une al hierro. Hay dos centros de unión al Fe3+ en cada molé-
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cula de transferrina. Este se utiliza para transportar hierro en sangre, ya que el Fe3+ libre es tóxico y
de cualquier modo formaría Fe(OH)3 y precipitaría.
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