Tema 5

TEMA 5: ENZIMAS
1. LAS ENZIMAS
Las enzimas son mayormente proteínas con función catalítica

(biocatalizadores).
Como catalizadores, su acción se describe de la siguiente manera:
 AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES BIOQUÍMICAS: Este

aumento se refiere a la producción de productos por unidad de tiempo
en una reacción química, logrado al reducir la energía de activación
necesaria para que la reacción ocurra.
 SE LIBERAN Y RECUPERAN AL FINAL DE LA REACCIÓN: Este proceso
se lleva a cabo sin afectar las variables termodinámicas de estado, como
la entalpía, ya que no aportan ni consumen energía, o la energía libre de
Gibbs, que no altera el equilibrio, solo aceleran su alcance.
1.1. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
La región donde la enzima se une al sustrato se llama centro activo.
La especificidad de la enzima depende del centro activo, ya que tiene una

configuración que coincide con la del sustrato. Los aminoácidos en el centro
activo forman una estructura que encaja con la del sustrato, lo que se conoce
como el famoso modelo de "llave-cerradura".
Algunas enzimas, conocidas como holoenzimas, no son únicamente proteínas,

sino que la parte proteica (llamada apoenzima) se une a componentes no
proteicos (cofactor enzimático) necesarios para la función de la enzima. Estos
cofactores enzimáticos pueden ser de distintos tipos, como cationes metálicos
(por ejemplo, iones Fe2+) o moléculas orgánicas más complejas (coenzimas)
como el NADH, FADH2, entre otros.
Estos cofactores y coenzimas son fundamentales, ya que participan en ciertas

reacciones enzimáticas, permitiendo su desarrollo al actuar como activadores de
la función enzimática o al transferir grupos químicos.
BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO
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1.2. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Tenemos una variedad de enzimas que se clasifican según el tipo de reacción

que catalizan. A continuación, se enumeran los diferentes tipos:
 HIDROLASAS: Facilitan la hidrólisis, que implica la ruptura de enlaces

utilizando agua.
 LIASAS: Inducen la ruptura de enlaces sin la participación de agua.
 TRANSFERASAS: Facilitan la
transferencia de radicales o grupos
funcionales entre moléculas.
 ISOMERASAS: Promueven la
isomerización, que es la conversión de
moléculas en sus isómeros.
 OXIDORREDUCTASAS: Participan en
reacciones de oxidación-reducción,
involucrando la transferencia de
electrones.
 SINTETASAS O LIGASAS: Catalizan la formación de enlaces entre dos
moléculas, utilizando la hidrólisis de ATP.
2. MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA ENZIMÁTICA
Debido a su especifidad, el sustrato se une a la enzima a través del centro activo

de ésta produciendo la formación del complejo enzima-sustrato. La enzima
cataliza la reacción hasta que se liberan los productos y ésta queda libre y
recuperada tal como estaba al principio.
Durante este proceso, la enzima (catalizador) aumenta la velocidad reacción

mediante la disminución de la energía de activación.
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A lo largo de la reacción, aumenta la
cantidad de producto mientras que
disminuye la cantidad de sustrato. Al ser los
sustratos más ricos en energía que los
productos, esta gráfica representa un
proceso catabólico (pasa de compuestos
complejos ricos en energía a otros más
simples y menos energéticos).
La cinética de reacción de las enzimas sigue una curva de saturación, es decir,

llega un momento en el que, aunque se aumente la concentración de sustrato,
la velocidad de reacción deja de aumentar. Podemos apreciarlo en la gráfica de
la curva de Michaelis-Menten.
Inicialmente, existe un crecimiento

exponencial de la velocidad de
acuerdo al aumento de la
concentración de sustrato, pero
posteriormente se llega a una
meseta generada por la saturación
de enzimas (punto de saturación).
Esto se debe a que todas las enzimas están ocupadas por moléculas de sustrato
y hasta que la enzima no se desocupe, no podrá entrar otra molécula de
sustrato. La Vmax hace referencia a la velocidad máxima de reacción
característica de un enzima a una concentración dada. La Km corresponde a la
concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima.
3. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad enzimática, y por tanto la velocidad de reacción, puede verse

modificada por:
 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Como ya hemos mencionado antes,

el aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad de
reacción hasta el punto de saturación.
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 PH: La variación del pH por encima o por debajo del valor óptimo de
cada enzima (aquel en la que la actividad enzimática es máxima), provoca
un descenso de la velocidad de reacción por dificultar la unión del
sustrato al centro activo. Un pH extremo, podría causar la
desnaturalización de la enzima.
 TEMPERATURA: Al igual que con el pH, una temperatura por encima o
por debajo del valor óptimo de cada enzima provoca un descenso de la
velocidad de reacción. Una temperatura extrema, podría causar la
desnaturalización de la enzima y cesaría su actividad. Es decir:
o A 25º C la reacción se ralentizaría y se liberaría poco producto.
o A 37º C la mayoría de enzimas estarían en pleno rendimiento.
o A 60º C la enzima se encontraría desnaturalizada, perdiendo su
actividad, por lo que no realizaría la reacción.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS: Sustancias que anulan o disminuyen la
actividad enzimática.
o INHIBICIÓN IRREVERSIBLE: El inhibidor establece enlaces
covalentes con la enzima impidiendo de manera definitiva su
actividad. Este tipo de inhibición es característica de algunos
venenos.
o INHIBICIÓN REVERSIBLE: El inhibidor establece enlaces débiles
con la enzima por lo que se puede disociar de ella permitiendo de
nuevo su actividad. Puede ser:
 COMPETITIVA: Inhibidor y sustrato compiten por el centro
activo de la enzima. La
enzima puede unirse al
inhibidor por similitud
con el sustrato (inhibición
competitiva por análogo).
 NO COMPETITIVA: El inhibidor se une a la enzima
generando una modificación en el centro activo que impide
al sustrato unirse y por tanto
que se lleve a cabo la
reacción.
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Las enzimas son mayormente proteínas con función catalítica

Como catalizadores, su acción se describe de la siguiente manera:

 AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES BIOQUÍMICAS: Este

1.1. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

La región donde la enzima se une al sustrato se llama centro activo.

La especificidad de la enzima depende del centro activo, ya que tiene una

Algunas enzimas, conocidas como holoenzimas, no son únicamente proteínas,

Estos cofactores y coenzimas son fundamentales, ya que participan en ciertas

Tenemos una variedad de enzimas que se clasifican según el tipo de reacción

 HIDROLASAS: Facilitan la hidrólisis, que implica la ruptura de enlaces

2. MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA ENZIMÁTICA

Debido a su especifidad, el sustrato se une a la enzima a través del centro activo

Durante este proceso, la enzima (catalizador) aumenta la velocidad reacción

La cinética de reacción de las enzimas sigue una curva de saturación, es decir,

Inicialmente, existe un crecimiento

3. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática, y por tanto la velocidad de reacción, puede verse

 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Como ya hemos mencionado antes,

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