Tema 6-Enzimas

ENZIMAS
Las enzimas son un grupo especializado de proteínas que actúan como

biocatalizadores. Estas aceleran la velocidad de las reacciones metabólicas.
Los biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas y

disminuyen la energía de activación. Estos biocatalizadores se necesitan en bajas
cantidades ya que no se alteran tras participar en la reacción, por tanto, pueden
reutilizarse continuamente.
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: cantidad de energía necesaria para alcanzar el estado de

transición.
ESTADO DE TRANSICIÓN: estado de máxima energía en el que se rompen o forman

enlaces originándose el producto de la reacción.
VELOCIDAD DE REACCIÓN: es la cantidad de producto que se forma por unidad de

tiempo en una reacción química.
Las enzimas actúan de forma específica sobre una sustancia llamada sustrato. Una
vez finalizada la reacción química se obtiene el producto.
Características:
 Pueden reutilizarse en una nueva reacción.
 Son de naturaleza proteica.
 Pueden verse afectadas a los cambios de temperaturas y al pH.
 Son solubles en agua y se propagan en líquidos orgánicos.
1. Tipos de enzimas
 ENZIMAS: están formadas por solo proteínas.
APOENZIMA: parte proteica

 HOLOENZIMA:
formada por una COENZIMA: molécula orgánica que
parte proteica y se une de forma no covalente a la
otra no proteica COFACTOR: Parte no proteica apoenzima. No es permanente
GRUPO PROSTÉTICO: unión

covalente a la apoenzima
¿Como se nombran las enzimas?

Se nombran según el sustrato sobre el que actúe se nombrará añadiendo el nombre
del sustrato el sufijo -asa.
2. CENTRO ACTIVO. MECANISMO DE ACCIÓN DE LOS ENZIMAS
Las enzimas llevan a cabo la reacción uniéndose a la molécula sobre la que actúan,
llamada sustrato, formándose así el complejo enzima-sustrato, que deriva el enzima
y el producto.
No toda la enzima es la que se pone en contacto con el sustrato, sino una sola parte
llamada centro activo, siendo la que reconoce al sustrato.
En este centro activo (región del enzima formado por los aminoácidos que se une el
sustrato) se reconocen dos tipos de aminoácidos.
 Aminoácido de fijación: son los necesarios para que la enzima se una al
sustrato formándose así el complejo enzima-sustrato.
 Aminoácido catalítico: son los necesarios para realizar la actividad catalítica.
Además, los enzimas tienen otro tipo de aminoácidos llamados aminoácidos

estructurales, encargados de mantener la estructura globular. No participan en la
reacción, pero son indispensables para mantener la estructura.
Las enzimas pueden tener también un centro regulador o alostérico al que se unen
activadores o inhibidores que regulan la actividad enzimática (poniéndola en marcha
o impidiendo que trabaje)
Entre el centro activo y el sustrato tiene que

existir una complementariedad y muchas veces
se dice que el sustrato encaja en el centro
activo como una llave de cerradura. Esta
complementariedad entre el centro activo y
sustrato determina la especificidad de la enzima,
ya que la actividad enzimática tendrá lugar
cuando el sustrato se pueda unir a la enzima.
Realmente el centro activo, aunque de ante

mano posee cierta complementariedad con el
sustrato solo se adapta a él al ponerse en
contacto. Esto se denomina ajuste inducido.
3. CINÉTICA ENZIMÁTICA. (Michaelis y Menten) 1913
La cinética enzimática estudia los cambios de velocidad de la reacción al aumentar el
sustrato. En primer lugar, se forma el complejo enzima-sustrato que luego se
transforma lentamente en producto.
La velocidad de reacción será máxima cuando toda la enzima esté en la forma E-S y
la cantidad de enzima libre sea muy pequeña. Estas condiciones se dan cuando la
concentración de sustrato es muy alta, ya que la enzima libre que va apareciendo
queda intacta, se combina de nuevo inmediatamente con otra molécula de sustrato
y todas las enzimas se encuentran en acción.
Cuando todos los centros activos de las enzimas estén en acción, se dice que la
enzima está saturada ya que la velocidad de reacción es máxima. Si representamos
gráficamente la velocidad (V) de una reacción enzimática respecto a la concentración
de sustrato, se obtiene una curva hiperbólica. Al principio la velocidad aumenta
mucho según aumenta la concentración de sustrato, pero llega un punto en que ya
no aumenta más por mucho que aumente la concentración de soluto.
REPRESENTACIÓN GRÁFICA (VELOCIDAD/CONCENTRACIÓN SUSTRATO)
Concentración de sustrato: [S]
Uno de los valores que más se utilizan para caracterizar a las enzimas es la constante
de Michaelis-Menten, que se define como la concentración de sustrato necesaria
para que una enzima alcance la mitad de la velocidad máxima.
El valor de Km se puede determinar gráficamente y cada enzima posee una k m

diferente para cada sustrato. Por tanto, esta constante indica la afinidad que
presenta la enzima por el sustrato.
 Cuanto mayor sea Km , mayor es la concentración de soluto necesaria para
conseguir la velocidad semimáxima, por tanto, la afinidad del enzima por el
sustrato es menor.
 Si el valor de K m es bajo, indica que la formación del producto es rápida, por
tanto, la afinidad enzima-sustrato es alta.
4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
La acción enzimática se halla influenciada por diferentes factores que afectan a las
relaciones entre el enzima y el sustrato.
 INFLUENCIA DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO: A mayor concentración de
sustrato, mayor es la velocidad de la reacción. Una vez alcanzada la velocidad
máxima, no se consigue aumentar la actividad por más que crezca la
concentración de sustrato.
 INFLUENCIA DEL PH: Los enzimas tienen un intervalo de pH dentro del que
pueden funcionar (valor óptimo). Tanto una subida como una bajada de pH,
provocan la desnaturalización del enzima.
 INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA: Los enzimas tienen un intervalo de

temperatura dentro del que pueden funcionar (valor óptimo = 40) en el que
cuanto mayor sea esta, más rápido tiene lugar la reacción. Al superar dicho
intervalo, la velocidad disminuye bruscamente ya que la enzima se desnaturaliza y
pierde su función biológica.
 INFLUENCIA DE INHIBIDORES: Cualquier sustancia capaz de disminuir o anular la

velocidad de una reacción enzimática es un inhibidor. Existen varios tipos de
inhibición:
o Inhibición irreversible: se produce cuando el inhibidor se fija al centro

activo y lo inutiliza, de forma permanente, porque altera su estructura.
Ejemplo: sustancias tóxicas o fármacos.
o Inhibición reversible: cuando no se inutiliza el centro activo. El inhibidor se

une de forma débil al enzima, de manera que en condiciones adecuadas se
puede desprender el inhibidor de la enzima. Hay dos tipos:
 Competitiva: El inhibidor tiene una similitud estructural con el

sustrato por lo que compite con el por unirse a la enzima uniéndose al
sitio activo de esta e impidiendo el paso al sustrato bloqueando la
enzima.
Sin embargo, si la cantidad de sustrato sobrepasa considerablemente

a la del inhibidor, la actividad enzimática suele restablecerse.
 No competitiva: Tanto el sustrato como el inhibidor tienen un lugar
en el que unirse al sustrato, por el centro activo y el inhibidor, por el
centro alostérico. En este caso se forma un complejo ESI que se
convierte en producto a menor velocidad que el complejo ES, pero
además por la presencia del inhibidor queda afectada la afinidad de la
enzima por el sustrato.
Diferencias inhibición reversible e irreversible

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ENZIMAS

Las enzimas son un grupo especializado de proteínas que actúan como

Los biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones químicas y

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: cantidad de energía necesaria para alcanzar el estado de

ESTADO DE TRANSICIÓN: estado de máxima energía en el que se rompen o forman

VELOCIDAD DE REACCIÓN: es la cantidad de producto que se forma por unidad de

APOENZIMA: parte proteica

GRUPO PROSTÉTICO: unión

¿Como se nombran las enzimas?

Además, los enzimas tienen otro tipo de aminoácidos llamados aminoácidos

Entre el centro activo y el sustrato tiene que

Realmente el centro activo, aunque de ante

REPRESENTACIÓN GRÁFICA (VELOCIDAD/CONCENTRACIÓN SUSTRATO)

Concentración de sustrato: [S]

El valor de Km se puede determinar gráficamente y cada enzima posee una k m

 INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA: Los enzimas tienen un intervalo de

 INFLUENCIA DE INHIBIDORES: Cualquier sustancia capaz de disminuir o anular la

o Inhibición irreversible: se produce cuando el inhibidor se fija al centro

o Inhibición reversible: cuando no se inutiliza el centro activo. El inhibidor se

 Competitiva: El inhibidor tiene una similitud estructural con el

Sin embargo, si la cantidad de sustrato sobrepasa considerablemente

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