Estructura de Los Aminoácidos y Proteinas PDF
Estructura de Los Aminoácidos y Proteinas PDF
Estructura de Los Aminoácidos y Proteinas PDF
Auque existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza, solo aproximadamente 20 de ellos son
componentes de las proteínas. Los aminoácidos difieren entre sí en la estructura de sus cadenas
laterales o R y de acuerdo con las características de estas se han llevado a cabo varias
clasificaciones de los aminoácidos. La clasificación más significativa se basa en la polaridad de la
cadena lateral. Así, se tienen aminoácidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden
subdividir en aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los segundos en sin carga, ácidos y
básicos.
Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo
amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro
extremo. Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo, tanto estos
como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y
la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos
(péptidos) tienen funciones importantes en el sistema neuroendócrino como hormonas, factores
que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores.
En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo
funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las diferencias entre los
aminoácidos se deben a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula).
Los aminoácidos tienen una gran capacidad de disociación. A un pH fisiológico (pH 7.4) los grupos
carboxilo existen casi por completo como R-COO- y los grupos amino predominantemente como
R-NH3 +, esto le da la característica de poseer, en la misma molécula tanto cargas positivas, como
cargas negativas (molécula bipolar). Como la molécula no contiene una carga neta, ya que posee
una cantidad igual de grupos ionizables de carga opuesta, es considerada una sustancia anfótera o
zwiterion.
Algunos de los aminoácidos proteicos no pueden ser sintetizados en los tejidos animales en
cantidades suficientes para llenar las necesidades metabólicas de estos, por lo cual se les da el
nombre de aminoácido esenciales o indispensables.
Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre tripéptido y una cadena más
larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido. Cuando la cadena polipeptidica tiene más
de 100 aminoácidos se denomina proteína.
Georgina Reneé Rosales Ruíz- Bioquímica
Las proteínas son las moléculas orgánicas más complejas y abundantes de la célula viva y
constituyen más del 50% del peso seco. Estas moléculas tienen una estructura básica similar, están
conformadas por cadenas de aminoácidos, sin embargo, tienen una amplia gama de funciones en
los organismos. Dentro de estas funciones se encuentran algunas como las de actividad enzimático
(tripsina: hidroliza ciertos péptidos), reguladoras (calmodulina: modulador intracelular unido al
calcio), reserva (ferritina: almacén de hierro en el bazo), transporte (hemoglobina: transporte de
O2 en la sangre de los vertebrados), contráctiles (actina: filamentos móviles de las miofibrillas),
protección (anticuerpos: forman complejos con las proteínas extrañas), hormonas (insulina: regula
el metabolismo de la glucosa), estructurales (alfa-queratina: piel, plumas, uñas), etc. La estructura
de una proteína se puede describir en cuatro niveles diferentes: Estructura primaria: Es la
secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos
viene codificada por el material genético de un organismo. Esta secuencia de aminoácidos es la
principal determinante de las propiedades de la molécula proteica, determina la conformación
tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.
Estructura Terciaria: Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una
configuración tridimensional compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones químicas que
existen entre aminoácidos concretos localizados en diferentes regiones de la cadena polipeptídica.
La estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a enlaces débiles, como puentes de
hidrógeno, que se establecen entre aminoácidos muy separados, interacciones electrostáticas
entre grupos laterales cargados y fuerzas de van der Waals (atracciones débiles entre moléculas y
átomos cercanos con propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas por
enlaces covalentes disulfuro de aminoácidos de cisterna.
Estructura Cuaternaria: Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si de
manera covalente. La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura. En el caso
de la hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras que la
insulina esta formada por dos.