Titulacion de Aminoacidos y Punto Isoelectrico de Las Proteinas

TITULACION DE AMINOACIDOS Y PUNTO ISOELECTRICO DE
LAS PROTEINAS
Resumen
Los aminoácidos poseen en su estructura un grupo ácido (donador de protones) y un
grupo básico (aceptor de protones), que se ionizan cuando están en solución, por lo cual
presentan propiedades anfotéricas. En una solución de bajo pH, los aminoácidos
están totalmente protonados y tienen una carga positiva. Si la solución es casi
neutra, los aminoácidos existen como iones dipolares, o sea iones con una carga positiva y una
carga negativa. Los iones dipolares también se conocen como zwitterion es. Un aminoácido que
existe como un ion dipolar es neutro ya que las cargas, positiva y negativa.
El siguiente practico consiste en la titulación deaminoácidos utilizando soluciones acido-
base.¿Qué es un aminoácido?, son compuestosorgánicos formados por un grupo amino (-
NH2)que y un grupo carboxilo (-COOH), en sistemas fisiológicos donde el pH neutral el grupo
amino estará protonado y el grupo carboxilo estará ionizado, son unidades
elementalesconstitutivas ya que se combinan para formar proteínas ¿y que es una proteina?.son
moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por enlaces peptídicos . Una solución se
considera acida cuando la concentración de iones hidrógeno(H+) es mayor que la de iones
hidroxilo (OH) y base cuando la concentración de iones hidrógeno es menor que la de iones
hidroxilo .La titulación es un método que consiste en la cuantificación de una solución de una
sustancia por medio de la reacción al equilibrio, con otro compuesto cuya concentración y
volumen se conocen. Al igual que noa ayudara a encontrar el punto isoeléctrico en general de
una proteína.
Objetivos
- Comprobar que los aminoácidos tienen carácter anfotérico en soluciones ácidas o
alcalinas.
- Realizar la titulacion de aminoácidos para comprender el comportamiento buffer de sus
grupos funcionales, analizando el punto isoeléctrico
laboratorio se logró analizar elcomportamiento anfótero del aminoácido de la glicina, cysteina ,
licina y aspartato en el cual describimos con ciertos datos en un gráfico de curva de titulación al
igual de las propiedades de las proteínas viendo la desnaturalización del huevo mendiante una
experimento con vinagre
metodología .
materiales reactivos
- Tuvo de ensayo - clara de huevo
- Gradilla - vinagre
Paso 1 : agregar en tu tubo de ensayo albumina
Paso 2 : agregar gota gota el vinagre (mitad de albumina y mitad de vinagre )
Paso 3 : observar si se forman fases
Análisis y discusión :
¿Por qué se produce la desnaturalización?
La desnaturalización de una proteína ocurre cuando hay una alteración de las interacciones
entre los grupos R que estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Sin embargo,
los enlaces amida covalentes de la estructura primaria no son afectados. La pérdida de las
estructuras secundaria y terciaria ocurre cuando cambian las condiciones, como aumentar la
temperatura o hacer el pH muy ácido o básico. Si el pH cambia, los grupos R básicos y ácidos
pierden sus cargas iónicas y no pueden formar puentes salinos, lo que produce un cambio en la
forma de la proteína. La desnaturalización también puede ocurrir cuando se agregan ciertos
compuestos orgánicos o iones de metales pesados, o mediante agitación mecánica
Conclusión
Es importante determinar y comprender que las proteínas son base fundamental para em
matenimiento y desarrollo del ser humano es por eso que se utilizo el expimento de
desnaturalizacion de una proteína , sin dejar de un lado la importancia de la titulacion de
aminoácidos que noa ayudaron a determinar el punto isoeléctrico de un aminoacido que
concluimos que una proteínas esta constituido por mas de 50 aminoacidos
Introducción
Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades más pequeñas conocidas
como aminoácidos. En lasproteínas se encuentra básicamente veinte aminoácidos diferentes, los
cuales contienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono
(carbono α) estos aminoácidos difieren unos de otros solo por la naturaleza de sus cadenas
laterales, o grupos “R” que varían tanto en estructura, como en tamaño y carga eléctrica e
influyen en la solubilidad en agua. Los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos funcionan
como ácidos y bases débiles, respectivamente, y como tales, se ionizan cuando están en
solución. Los aminoácidos tienen al menos dos pK, por lo que tienen mayor capacidad
amortiguadora, ya que presentan de tres a cuatro formas iónicas diferentes. Cuando la forma
iónica tiene una carga neta de cero se dice que se encuentra en su punto isoeléctrico o PI. Cada
aminoácido tiene sus propio pK, puesto que presenta diferentes sustituyentes en sus cadenas
laterales. Mediante una titulación, se puede determinar el pK de un aminoácido. La titulación es
la adición de sucesivas cantidades de una base o de un ácido fuerte, a una solución de ácido o de
base a titular, con la medición simultánea de su pH, hasta el punto de equivalencia en el cual los
equivalentes de ácido y de base se igualan
En los aminoácidos, los grupos carboxilo y amino se pueden protonar y desprotonar.

Esta característica y la estructura determinada de cada aminoácido hacen que cada uno de
ellos posea una curva de titulación específica. La titulación es un proceso por el cual se
introducen o se remueven protones, al agregar ácidos o bases.
El pH y la pKa se relacionan con lac oncentración de protones y la constante
de equilibrio para la ionización de una molécula. En el equilibrio, el pH es igual a la pKa
delgrupo protonado, el aminoácido se encuentra endos formas de equilibrio, la estructura
protonada y la desprotonada. Otro punto importante de reconocer en una curva
detitulación lo constituye el punto isoeléctrico. Enel punto isoeléctrico, cualquier cambio de
carga(variación del número de equivalentes de OH-O H+) cambia las propiedades ácido-base
del aminoácido y provoca un cambio brusco de pH, dicho de otro modo, es el punto de
menor capacidad amortiguadora del aminoácido.
Metodología
Paso 1 : saber la coposicion exacta de cada unos de los 20 aminoacidos
Paso2 : tener la tabla de pka tanto para grupos amino y carboxílico
Paso 3 cada aminoacido debe empezar protonado
Paso 4 empezar hacer la reacción mediante el conociento ya dado en teoría
Paso 5 ; definir el punto isoeléctrico con promedio de sus pka
Paso 6 : graficar y saber identificar la carga de neta de 0 zwiterion
Poder analizar el objetovo de estapractica y experiemento de tanto las propteinas en general
Resultados
pKa1: Corresponde al grupo amino.
pKa2: Corresponde al grupo carboxílico.
pKa1=3,20
pKa2=9,57
PI=(3,20 + 9,57) /2 = 6,38
Discusión
En este laboratorio se logró analizar elcomportamiento anfótero del aminoácido de la glicina,

cysteina , licina y aspartato en el cual describimos con ciertos datos en un gráfico de curva de
titulación Al agregar NaOH,y al ser este una base, cede protones, los cuales son determinados
por Pk1,que es igual(resultado de pk1).Por otro lado, el carboxilo se transforma encarboxilato,
donde la glicina no posee carga, loque hace que esta carga sea neutra.
El carboxilo al transformarse en carboxilato ,hace relación a un catión (50%) y zwitterion
(50%).Al agregar más base ocurre el PI a un pH (6,38) lo que es (100 zwitterion). El grupo Rno
tiene carga y al agregar los últimos ml de NaOH la glicina actuara como una base. Al comparar
la curva de titulación obtenida en el laboratorio
Conclusiones
Se pudo construir la grafica del punto eléctrico de un aminoacido acido neutro y básico
Se entendio que nuestri cuerpo se compone de diferentes amortiguadores y de ahí su
importancia de estudiarlos y comprenderlos.
Luego de crear el gráfico de la curva detitulación del aminoácido de la glicina, en elcual
también pudimos identificar Pk1 y Pk2mediante cálculos que fueron extraídos de lacurva.
Posteriormente obtuvimos el PI (puntoisoeléctrico) del aminoácido de la glicina.Finalmente,
todo lo planeado nos permiteconocer la capacidad anfótera de un
aminoácido, a lo que a su vez hace que elexperimento haya tenido un buen y esperado resultado
en conclusión la desnaturalizacion se dio por el cambio brusco de PH es asi que nosotros
pudimos saber el pH mediante la titulacion y el punto isoeléctrico de las proteínas constituidas
de aminoácidos .

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