Proteínas
Un alfa aminoácido
Las proteínas son un grupo complejo de
macromoléculas con funciones centrales y Aminoácidos,
muy diversas en los sistemas biológicos. las unidades
constituyentes
Tienen gran importancia en la alimentación de las
humana por lo que debe entenderse y proteínas. Un aminoácido en sus dos formas enantioméricas
analizarse el impacto de las transformaciones
que estas macromoléculas pueden sufrir, Veinte α
sobre los alimentos que las contienen. Estás aminoácidos
transformaciones pueden ser químicas, físicas diferenciados
o fisicoquímicas y pueden ser ocasionadas por el grupo R
por simple exposición al medio o producto del
procesamiento.
Enantiómero L (S) Enantiómero D (R)
Los aminoácidos más abundantes en los alimentos tienen configuración S,
a excepción de la glicina todos son quirales.
Los aminoácidos se distinguen y caracterizan por sus propiedades químicas y fisicoquímicas, determinadas por el grupo R,
este les permite clasificar como alifáticos, aromáticos, azufrados, hidroxilados, ácidos, básicos o con grupo amida. Como
puede observarse algunos aminoácidos pueden tener más de una clasificación. Los aminoácidos polares puedes ser neutros,
con carga positiva o con carga negativa a un pH neutro.
En pH neutro
Por su estructura básica los aminoácidos tienen propiedades ácido-base, en medio acuoso pueden encontrarse como iones
dipolares o zwitteriones, según el pH (son anfóteros). Existen valores específicos de pK para los grupos amino y carboxilo,
según la estructura de R, aunque a valores cercanos a pH de 7 todos los aminoácidos pueden representarse como
zwitteriones, el grupo carboxilo, habrá perdido un protón y el grupo amino habrá aceptado un H+
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El estado en el cual las cargas positivas y negativas de un aminoácido son iguales es llamado punto isoeléctrico, no debe
olvidarse que además de la ionización de los grupos amina y carboxilo, algunos grupos R pueden influir en la ionización.
Para un aminoácido que tiene ionizables solo el grupo amino o el grupo carboxilo, el punto isoeléctrico (PI) puede calcularse:
𝑝𝐾 𝑎𝑚𝑖𝑛𝑜 + 𝑝𝐾 á𝑐𝑖𝑑𝑜
𝑃𝐼 =
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Si el pH< PI, el aa se encuentra protonado (es un catión); si pH > PI el aa e encuentra cargado negativamente (es un anión)
Solubilidad de aminoácidos
La solubilidad de los aminoácidos depende de los diversos factores, el valor de pka, el pH, la temperatura del medio, pero
en general son solubles en agua, más que en disolventes orgánicos, todos son insolubles en éter. A medida que aumenta la
cadena carbonatada del grupo R, el aa presentará mayor repulsión por el agua, por ejemplo, Gly nuestra mayor interacción
con agua que isoleucina (ile), un aminoácido muy hidrófobo. La aromaticidad presente en algunos aa permite que puedan
absorber luz ultravioleta (200 a 219 nm), esta característica se utiliza para identificar péptidos y proteínas.
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Estructura de los veinte aminoácidos
Reactividad química de los aminoácidos y péptidos.
Loa aminoácidos pueden esterificarse en el grupo carboxilo, formar enlaces amida y, en cuanto al grupo amina, puede sufrir
acilación, alquilación, arilación, reaccionar con carbonilos y participar en las reacciones de Maillard. La reacción entre el
grupo amino y el grupo carboxilo de dos aminoácidos resulta en la unión covalente formando un grupo amida, una
condensación que elimina agua y que origina un péptido (un dipéptido para el caso de dos aminoácidos unidos).
El grupo R puede participar en varias reacciones, según su naturaleza.
Los extremos terminales del péptido poseen un grupo NH 3+ y un grupo COO- que pueden reaccionar nuevamente con otro
aminoácido, respectivamente y hacer crecer la cadena péptica.
Las altas temperaturas en las que se efectúa el freído, tostado, ebullición, u horneado se relacionan con la producción de
aromas, sabores y colores, así como de compuestos tóxicos, como la acrilamida y las denominadas aminas heterocíclicas
mutagénicas.
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Las cualidades gustativas están influenciadas por la hidrofobicidad de sus cadenas laterales. Existen péptidos amargos
dulces, neutros o salados.
Los péptidos amargos se asocian a la ruptura hidrolítica de péptidos en alimentos ricos de aminoácidos no polares
Algunos péptidos de interés en los alimentos
presencia característica Interés alimentario
Anserina (β-alanil-1- En tejidos de animales, Capacidad amortiguadora Análisis. Identificación del
metil-L-histidina) abundante en pescado y pollo tipo de carne
Carnosina (β-alanil-L- En tejidos de animales, Capacidad amortiguadora Análisis. Identificación del
histidina) abundante en músculos de tipo de carne
mamíferos
Glutatión (γ-L-glutamil-L- cítricos, uvas, papas y sangre Participa en reacciones de Modifica las propiedades de
cisteinil-glicina) intercambio tiol-disulfuro la masa en la preparación
del pan. Aditivo en derivados
cárnicos
Nisina Origen bacteriano Propiedades Es un bioconservante
antimicrobianas, contra
bacterias Gram +
Propiedades de las proteínas
Al igual que sus constituyentes, presentan propiedades ácido base por sus extremos donde se encuentran los grupos amino
y carboxilo y por los grupos ionizables de sus cadenas laterales. Al igual que los aminoácidos, estás pueden existir como
aniones, cationes o zwitteriones. Las proteínas tienen un pH en el cual su carga neta es cero y su carga total es máxima, al
modificarse el pH la carga neta aumenta. En el punto isoeléctrico la solubilidad de una proteína es mínima.
Niveles estructurales de las proteínas
La características y funciones de una proteína dependen de su estructura y conformación, existen cuatro niveles
estructurales, el primario se define como la secuencia especifica de los aminoácidos. El nivel secundario se define por el
arreglo espacial periódico o regular que adoptan los residuos de la cadena peptídica cada determinado segmento. Hay dos
tipos de arreglos en este nivel el helicoidal (con tres tipos: α, 310 y β) y la lámina β (con arreglos paralela y antiparalela), que
tiene la apariencia de una hoja extendida.
En los tres tipos de arreglos helicoidales, la α-hélice es la más estable y frecuente, la cual está estabilizada por los enlaces
de hidrógeno de los grupos amino con el carbonilo del cuarto residuo, en las vueltas de la cadena, estos enlaces de hidrógeno
son paralelos al eje de la hélice, cuantas más interacciones de este tipo se presenten, más estable es la proteína. La α-
hélice puede orientarse hacia la derecha, que es la más estable, o a la izquierda. En cualquiera de las dos disposiciones, las
partes hidrófobas se encuentran hacia dentro de la proteína y las partes hidrófilas quedan en la superficie. Algunos
aminoácidos promueven o no la formación de la alfa hélice, metionina, leucina, alanina y ácido glutámico la favorecen, en
cambio glicina y prolina tiene un carácter disruptivo para la hélice, una proteína con alta frecuencia de estos dos últimos
aminoácidos tomará una conformación al azar.
De manera análoga que en el α-hélice los aminoácidos valina, leucina e isoleucina favorecen la formación de láminas β,
mientras que la prolina y los aa´s ácidos la interrumpen. Esta conformación se presenta en las queratinas y otras proteínas
fibrosas, como el pelo de animales y la seda.
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La mayoría de las proteínas contienen más de un tipo de estructura secundaria, en diferentes porcentajes.
Estructura terciaria. Este nivel describe una estructura más compacta que adopta la proteína con su estructura secundaria,
esta se dobla sobre sí misma. Se distinguen estructuras globulares y fibrosas. En general las proteínas fibrosas tienen
funciones estructurales y son insolubles en agua, menos digeribles que las globulares; por otro lado, las proteínas globulares
tienen mayor solubilidad en agua donde pueden presentar movilidad, característica que les permite participar en procesos
bioquímicos y fisiológicos, la solubilidad de estas proteínas disminuye con su desnaturalización, este comportamiento ocurre
de forma contraria en las proteínas fibrosas.
Condiciones de solubilidad en agua de proteínas globulares
pH o condiciones en las cuales son solubles
albúminas pH neutro
globulinas Disolución salina
gluteninas pH ácido o básico (diluido)
prolaminas Etanol al 70 %
La estructura cuaternaria no siempre está presente, se conforma por una disposición especial de más de una cadena
polipeptídica, unidas por interacciones no covalentes entre polipéptidos del mismo tipo o diferentes. Las proteínas con más
del 30% de aminoácidos hidrofóbicos tienen mayor tendencia a formar estructuras cuaternarias. En general la formación
depende del pH y la fuerza iónica del entorno.
Enlaces e interacciones en las proteínas
Desnaturalización
La desnaturalización es un estado en el cual la estructura de una proteína deja su forma nativa. En su forma nativa las
proteínas presentan una energía libre de Gibs (ΔG) mínima, las interacciones son favorables, la desnaturalización afecta las
interacciones no covalentes (fuerzas de van der Waals, enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones
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hidrofóbicas), responsables de la estabilización de la estructura, así como las interacciones con el disolvente. Se afecta la
estructura secundaria, terciaría y cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria. El cambio puede producir una pérdida de
las interacciones no covalentes intermoleculares que estabilizan a la proteína, así como su relación con el medio que le
rodea, si la modificación es suave puede producirse un “arreglo conformacional”, si el cambio es mayor existe la
desnaturalización. Pueden ocurrir modificaciones debido a cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos inducidos por
calentamiento o enfriamiento o por la presencia de agentes que provocan nuevas interacciones proteína-agente, cambio de
pH, presencia de detergentes o disolventes orgánicos, o la simple agitación. Estos cambios se asocian al daño de la proteína
ya que se pueden perjudicar las propiedades funcionales (algunas veces puede resultar favorecida la funcionalidad, como
puede ser la emulsificación o el espumado).
En algunas ocasiones es deseable la desnaturalización ya que esta puede implicar aumento de la digestibilidad. La calidad
nutrimental no se afecta por la desnaturalización, éste se afecta si disminuye el contenido de aminoácidos indispensables.
El contenido y tipo de aminoácidos es un factor que ha resultado muy importante en la estabilidad de una proteína, la
presencia de aminoácidos hidrofóbicos como valina, leucina, isoleucina y fenilalanina resultan generalmente más estables.
Los cambios producidos por la desnaturalización afectan las propiedades físicas y químicas, tales como la absorbancia de
luz uv, viscosidad, fluorescencia, coeficiente de sedimentación, rotación óptica, reactividad de los grupos -SH y -NH2 y la
actividad enzimática. Estos cambios son utilizados para determinar la desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización puede ser reversible. Esto ocurre cuando la estructura nativa puede reestablecerse cuando se retira el
agente que provocó el cambio, pero es irreversible cuando las nuevas interacciones son más estables. Un ejemplo es el
huevo, que adopta una nueva conformación durante la ebullición. El análisis de cada uno de los agentes desnaturalizantes
puede estudiarse con mucha más profundidad para lo cual puede consultarse las bibliografías de referencia incluidas al final
de este capítulo, por ahora no se abundará en ellos, para fines del curso, bastará con mencionar que estos agentes afectan
de manera general, en una u otra forma las interacciones no covalentes, mencionadas arriba.
Reactividad y modificaciones químicas.
Las modificaciones químicas son inducidas en los diferentes procesos del alimento y dependen de diferentes factores propios
(como la composición del sistema alimentario) y extrínsecos como la temperatura, pH y presencia de oxígeno. En el
procesamiento los alimentos pueden ser sometidos a calentamiento, enfriamiento, cocción, evaporación, secado,
pasteurización esterilización, fermentación, irradiación, etc. En algunas ocasiones otros componentes del alimento sufren
modificaciones químicas, los lípidos pueden sufrir rancidez, además la presencia de azucares reductores o microorganismos
favorecen la reactividad en las proteínas. El valor de las proteínas se afecta principalmente por la descomposición de
aminoácidos esenciales, la generación de aminoácidos no metabolizables por el ser humano y la pérdida de la digestibilidad,
esto último por la presencia de reacciones de entrecruzamiento proteico.
El calentamiento o cambio de pH son procesos necesarios para mejorar la digestibilidad de las proteínas, así como para
favorecer los sabores de los alimentos o en algunos casos para evitar reacciones alérgicas; sin embargo, cambios extremos
de estos parámetros pueden resultar en la descomposición de los aminoácidos y/o en la formación de compuestos tóxicos.
Reacciones en tratamientos térmicos
Calentamiento moderado. Efectos esperados deseables: desnaturalización de la proteína, mejoramiento de las propiedades
sensoriales y la digestibilidad; inactivación de enzimas que aceleran procesos perjudiciales como las polifenoloxidasas
(oscurecimiento) o las lipooxigenasas, lipasas, inactivación de toxinas microbianas como Clostridium botulinum y
Staphylococcus aureus, aunque éstas últimas requieren temperaturas mayores a 100 °C: Si el alimento es de origen vegetal
se desea inactivar los inhibidores de tripsina y quimotripsina.
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Pirolisis. El asado y el horneado alcanzan temperaturas mayores a 200 °C. Efectos indeseables: se daña a la estructura de
la superficie del alimento, los aminoácidos sufren pirolisis, convirtiéndose en mutágenos. Entre las sustancias más nocivas
se encuentran las carbolinas, los imidoazarenos (producto de la condensación de creatinina, azucares y aminoácidos) y los
derivados de la imidazoquinolina en sus formas metiladas.
Compuestos indeseables
Las altas temperaturas conducen también a la formación de acrilamida. Se ha propuesto que asparagina es uno de los
aminoácidos involucrados a través de reacciones de Maillard para formar un compuesto capaz de reaccionar fácilmente con
los extremos reductores de los almidones presentes hasta formar la acrilamida. Este compuesto es altamente neurotóxico,
teratógeno y mutágeno, algunas investigaciones han encontrado que una disminución en los niveles de Asn permite reducir
la formación de acrilamida. Por lo que se investiga para obtener, por medio de ingeniería genética variedades de papas bajas
en este aminoácido.
En la panadería los procesos tradicionales donde se adiciona la levadura para fermentar la masa reducen los niveles de Asn
disponibles para el proceso de horneado, en virtud de que la levadura consume el aminoácido. Los procesos modernos de
panificación utilizan enzimas para acelerar la fermentación de los azúcares, desplazando a las levaduras, por lo que esos
productos proporcionan altos niveles de acrilamida, el siguiente cuadro proporciona información al sobre el contenido de esta
sustancia en diferentes alimentos, analizados una serie de n veces para obtener la información reportada.
Contenido de acrilamida
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Racemización.
En medio alcalino, principalmente, las proteínas sufren racemización, esto ocurre más frecuentemente en las proteínas que
en los aminoácidos libres, el fenómeno supone la conversión de las formas L (S), nutrimentalmente activas, a las formas
D(R), o viceversa, esta transformación se ve potenciada por la temperatura y el tiempo de procesamiento. Este fenómeno
produce una disminución de la digestibilidad, los aminoácidos D, no son reconocidos, la hidrolisis se realiza con dificultad,
las enzimas gástricas y pancreáticas no les reconocen de igual forma que a los aminoácidos L, esto disminuye el valor
nutrimental de las proteínas. Estos tampoco son absorbidos por la mucosa intestinal, y sí esto ocurriese no podrían participar
en la síntesis proteica. La racemización, además, produce especies neurotóxicas para algunas especies animales, como el
caso de D-prolina en pollos, en otros casos se ha encontrado que inhiben el crecimiento de ratones (D-tirosina y D- cistina.
Se han identificado los sistemas alimentarios que contienen D-aminoácidos y entre ellos se encuentran lo productos
horneados derivados de cereales, alimentos en polvo como caseinatos, derivados de maíz (harina y tortilla), leche, queso,
fórmulas infantiles, jugos de frutas y vegetales, productos cárnicos y varios sistemas fermentados. Los aminoácidos que
resultan más afectados son Asp, Glu, Ala y Phe. El medio alcalino también se utiliza para obtener texturizados de algunas
proteínas vegetales, si el proceso ocurre con calentamiento se destruyen aminoácidos como arginina, lisina y treonina.
Interacciones proteína-proteína. Entrecruzamientos. Estos ocurren en las proteínas que presentan puentes disulfuro, se
forman uniones no naturales. Si las proteínas han sido sometidas a medios alcalinos es una reacción frecuente porque se
forma dehidroalanina DHA, este intermediario reacciona con Lisina, ornitina y cisteína para dar lisinoalanina LAL,
ornitinoalanina y lantionina, respectivamente, esto significa la pérdida de lisina y la aparición de un compuesto nocivo. LAL
ha provocado daño nefrotóxico en ratas. Este compuesto es el principal producto encontrado en las reacciones de
entrecruzamiento de proteínas en medio alcalino, pero su presencia no se restringe a estas condiciones, puede producirse
durante el calentamiento prolongado e incluso en condiciones ácidas.
LAL se encuentra en productos altamente procesados ricos en proteínas, como embutidos, pollo, huevo, leches
concentradas, aislados de proteína de soya, caseinatos y polvo de cocoa, entre otros. A medida que aumenta la temperatura
del procesamiento aumenta la presencia de LAL
Valores de lisinoalanina (LAL)en alimentos
alimento LAL (μg/g proteína)
Papas fritas 390
Pretzels 500
Harina maíz sin nixtamalizar 560
Tortillas de maíz 200
Taco shells (tostadas) 170
Fórmula láctea infantil 150-540
Leche evaporada 590-860
Leche UHT 160-370
Leche HTST 260-1030
Leche secada por aspersión 0
Leche descremada evaporada 520
Análogo de queso 1070
Clara de huevo en polvo 160-1820
Caseinato de calcio 370-1000
Caseinato de sodio 430-6,900
Caseína ácida 70-190
Proteína vegetal hidrolizada 40-500
Agente para batido 6,500-50,000
Aislado de proteína de soya 0-370
Extracto de levadura 120
Tomado de Swaisgood y Catignani, 1991., en Badui 2008
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Aunque los valores que se han reportado como necesarios para producir nefrotoxicidad son muy elevados, y no se han
encontrado en alimentos, entre los alimentos con mayor contenido de LAL se encuentran los agentes para batido, los cuales
son bases de proteína que facilitan la incorporación de aire.
Un proceso muy conocido en el país es la nixtamalización, en el cual la cocción del maíz se realiza en presencia de CaO. El
maíz nixtamalizado es suave y tiene propiedades sensoriales agradables, como se observa en la tabla de arriba la cantidad
de LAL no es elevada, en comparación con otros alimentos.
También se ha observado que el procesamiento tiene efectos en la producción de LAL, como se observa en la siguiente
tabla.
Contenido de lisinoalanina en diversos alimentos
Alimento Origen/Tratamiento LAL (mg/kg proteína)
Salchicha tipo Frankfurt Cruda 0
Cocida 50
Asada en horno 170
Pierna de pollo Cruda 0
Horneada 110
Horneada en microondas 200
Clara de huevo Cruda 0
Hervida (3-10 min) 140-370
Horneada (10-30 min/150 °C) 350-1100
Leche condensada Azucarada 360-540
No azucarada 590-860
Adaptado de Valdivia, Ramírez y Tecante, 2024
Pérdida de Lisina
Condiciones drásticas de esterilización también producen la pérdida de lisina, se produce enlaces isopeptídico entre lisina y
ácido aspártico y lisina -glutamina. Estos enlaces no son digeribles y se presentan en alimentos ricos en proteínas y bajos
en carbohidratos. Por otro lado, la leche evaporada y el caseinato de sodio son alimentos con alta pérdida de lisina.
Proteínas y agentes oxidantes.
Durante el procesamiento, es frecuente utilizar agentes oxidantes como peróxido de hidrógeno, ozono o hipoclorito de sodio,
para inhibir el crecimiento microbiano. Metionina, cisteína y triptófano son aminoácidos son especialmente sensibles a estos
agentes, metionina se transforma en sulfóxido de metionina al añadir un átomo de hidrógeno y en metionina sulfona al añadir
dos átomos de oxígeno, productos similares se obtienen con cisteína y con triptófano la variedad de compuestos obtenidos
es mayor y la disminución de Trp considerable.
Las proteínas también reaccionan con los productos de oxidación lipídica presentes en los alimentos. Los lípidos peróxidados
pueden inducir condensaciones amino carbonilo y reacciones vía radicales. En ambos casos ocurren reacciones de
entrecruzamiento que conducen a la polimerización, insolubilidad, reducción e la digestibilidad y pérdida de propiedades
funcionales de las proteínas.
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Reacciones con nitritos.
Los procesos de las carnes curadas y embutidos requieren el uso de nitritos, estos impiden el crecimiento de Clostidium
botulinum, consecuentemente la producción de toxina, además otorgan coloración rosado a la carne. Sin embargo, los
procesamientos térmicos y en pH ácido se favorece la reacción entre aminas y nitritos la cual conduce a N-nitrosaminas,
compuestos clasificados como cancerígenos. Las glicosilaminas producidas en las reacciones de Maillard reaccionan con
nitritos, produciendo los compuestos indeseables.
N-glucosilamina N-nitrosopirrolidina
Propiedades funcionales de las proteínas
La funcionalidad de las proteínas alimentarias se refiere a las características físicas y químicas que afectan el
comportamiento de las proteínas en los sistemas alimentarios durante el procesamiento, almacenamiento, preparación y
consumo. Las propiedades físicas y químicas que gobiernan la funcionalidad de las proteínas incluyen tamaño, forma, rigidez
molecular, composición, secuencia de a aminoácidos y flexibilidad, así como la capacidad de interaccionar con otros
componentes
Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingrediente en los alimentos. Las características
sensoriales resultan con mayor importancia para el consumidor que el valor nutricional, que muchas veces se verá afectado
para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, estas cualidades son el resultado de
interacciones complejas entre los ingredientes. Por ejemplo, las características de textura y suculencia de los productos
cárnicos dependen de las proteínas musculares, la textura y las propiedades del cuajado de los productos lácteos se deben
a la estructura coloidal de las micelas de caseína. La estructura de algunos pasteles y las propiedades espumante de algunos
postres o productos de confitería dependen de las propiedades de espumado y gelificación de las proteínas de la clara de
huevo, estos comportamientos son producto de la estructura tridimensional de las moléculas del alimento.
La industria alimentaria se mantiene en constante búsqueda de proteínas alternativas que puedan compartir con las que se
encuentran actualmente en el mercado, y que posean características nutritivas sensoriales y funcionales adecuadas para
utilizarse en el desarrollo de nuevos productos
Estas propiedades se pueden considerar como la manifestación de dos aspectos moleculares:
1. Hidratación
2. Propiedades relacionadas con la superficie proteica
Propiedades de hidratación.
Las propiedades reológicas y de textura de los alimentos dependen de la interacción del agua con los polisacáridos y con
las proteínas.
La capacidad de dispersión, el hinchamiento, la solubilidad, la viscosidad, la formación de geles, coagulación, emulsión y
espumado dependen de la interacción proteína-agua. Las moléculas de agua se unen a grupos o fragmentos polares, como
enlaces peptídicos, amidas primarias e hidroxilo mediante interacciones intermoleculares, de igual forma se el agua
interacciona con los grupos no polares mediante interacciones dipolo-dipolo inducido y fuerzas hidrofóbicas.
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Factores como pH, fuerza iónica, temperatura, tipo de sales y la conformación molecular influyen en la capacidad de unión
del agua. Una proteína se encuentra mínimamente hidratada en su punto eléctrico, ya que en esta condición prevalecen las
interacciones proteína- proteína, la hidratación aumenta en valores de pH mayores o menores a su PI, pues la proteína capta
más agua por el incremento de la carga neta y las fuerzas repulsivas. La máxima hidratación se encuentra en pH 9-10 y esta
disminuye con un aumento de temperatura.
Propiedades relacionadas con la superficie proteica
Las características anfifílicas de las proteínas les permiten la migración espontánea a una interfase agua-aire o aceite-agua.
A diferencia de los agentes surfactantes de bajo peso molecular las proteínas forman una película viscoelástica en la
interfase, la cual tiene la capacidad de resistir impactos durante la manipulación y almacenamiento, de tal forma que las
espumas y emulsiones estabilizadas por proteínas son más estables que las preparadas con surfactantes de baja masa
molar. Aunque todas las proteínas son anfifílicas no todas presentas las mismas cualidades en sus superficies.
Las proteínas con propiedades de superficie deseable presentan 1) adsorción rápida en la interfase, 2) desnaturalización y
reorientación rápida de la misma y 3) capacidad de interaccionar en la interfase de moléculas vecinas y formar películas
cohesivas y viscoelásticas resistentes térmica y mecánicamente.
Propiedades nutricionales
El valor nutricional de una proteína, en cuanto a cubrir las necesidades de aminoácidos y nitrógeno para garantizar el
crecimiento y mantenimiento adecuado del individuo puede evaluarse a partir de dos factores: 1) el contenido proteico y 2)
la calidad de la proteína. La cantidad de proteína en un alimento debe estar dentro de un rango de 8-10%, al igual que los
carbohidratos, este porcentaje cubre las necesidades proteínicas de los adultos. La calidad de la proteína depende de la
proporción de aminoácidos esenciales presentes en relación con los requerimientos humanos, así como de la
biodisponibilidad de estos. La biodisponibilidad se refiere a la capacidad para incorporar los aminoácidos de la dieta a las
estructuras corporales, esta puede verse afectada por una mala digestión o por una absorción incompleta. Se considera que
las proteínas de origen animal son de mejor calidad que las de origen vegetal, dentro de estas últimas las proteínas
provenientes de leguminosas tiene una calidad aceptable.
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