PROTEINAS

FUNDAMENTOS DE QUÍMICA PARA

Sesión
MEDICINA

MARTHA ELIZABETH CHAVEZ ALARCON

ELENA GABRIELA CHAU LOO KUNG
11
MELISSA ELIZABETH VALLEJOS HERNANDEZ
CONTENIDOS

• Proteínas. Definición.
• Aminoácidos: Estructura, Propiedades y Clasificación
• Enlace Peptídico
• Estructura de las Proteínas
• Clasificación de las Proteínas
• Propiedades
• Funciones

M. Tesen
 ¿Proteínas de origen vegetal o de origen animal?

3
 GENERALIDADES

▪ Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las

células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas.
▪ Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N; casi todas
tienen también S. Algunas tienen otros elementos químicos y en
particular: P, Fe, Zn o Cu.
▪ Son polímeros no ramificados de aminoácidos.

4
GENERALIDADES

▪ Las proteínas presentan

tamaños moleculares muy
variables

▪ Su masa molecular es muy

elevada, normalmente está
comprendida entre 6000
daltons y 106 daltons, son
macromoléculas.

5
 GENERALIDADES
▪ Están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos que en
ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,
glúcidos, etc).
▪ Las diferencias estructurales y funcionales de las proteínas empiezan con la
secuencia en que se encuentran unidos los aminoácidos, a través del enlace
peptídico.

6
 AMINOÁCIDOS

▪ Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas.

▪ Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo amino (-NH2).
▪ Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se
denominan α- aminoácidos.
R es uno de los 20 diferentes
cadenas laterales.

7
 AMINOÁCIDOS

▪ Las proteínas de los seres vivos sólo tienen 20 aminoácidos diferentes.

▪ De los cuales 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana:
aminoácidos esenciales.
▪ Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano, lisina.
▪ Histidina (niños y lactantes)

8
A E
M S
I C
N E
O N
Á C
C I
I A
D L
O E
S S

Va Le Me Iso Fe Lis Tre Tri

 PROPIEDADES FÍSICAS

Los aminoácidos son:

▪ Compuestos sólidos
▪ Incoloros
▪ De elevados punto de fusión (≥ 200 ºC), ya que las atracciones iónicas
fuertes hacen que tiendan a cristalizar.
▪ Alta solubilidad en solventes polares.

11
 PROPIEDADES QUÍMICAS

Los aminoácidos tienen:

• Actividad óptica
• Comportamiento químico anfótero
• Punto isoeléctrico.

12
 PROPIEDADES QUÍMICAS
• Actividad Espacial
Excepto en la glicina, los aminoácidos el carbono α es asimétrico.
La molécula será ópticamente activa y existirán dos configuraciones: D y L.
Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros
ópticos L.

13
 PROPIEDADES QUÍMICAS
• Son anfóteros
El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino el básico por lo
que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases,
dependiendo del pH de la disolución.

14
Se comporta como ácido:
▪ Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-.

Se comporta como base:

▪ Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+.
M. Tesen
 PROPIEDADES QUÍMICAS

• Punto Isoeléctrico

Es el pH en el cual el aminoácido es eléctricamente neutro, es decir; tiene el

mismo número de cargas positivas que de cargas negativas y no tiene
porque ser 7.
Cada aa tiene su punto isoeléctrico característico.
La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto
isoeléctrico.

16
 ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace

covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2)
del aminoácido contiguo inmediato,
con desprendimiento de una
molécula de agua.

17
 Enlace Peptídico
18
 PÉPTIDOSYPOLIPÉPTIDOS
• Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

Oligopéptido: Polipéptido:

Número de Número de
aminoácidos aminoácidos
< 10. 10 – 50

19
 Péptidos de Intéres:
Insulina: formada por dos Estimula la absorción de glucosa por parte de las células. Fue el
cadenas de 21 y 30 aa primer péptido que se secuenció por métodos químicos.

Glucagón (29 aa) Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda a aumentar
los niveles de glucosa en sangre.
Gastrina (17 aa) Hormona considerada como el más potente estimulante de la
secreción ácida del estómago.
Vasopresina (9 aa) Aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética).

Oxitocina (9 aa) Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula

mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
Encefalina (5 aa) Se produce en las neuronas
cerebrales y elimina la sensación de dolor.

Glutatión (3 aa) Participa en reacciones Redox de la célula, es esencial como

antioxidante celular

20
Péptidos de importancia Biológica
Péptidos de importancia Biológica

Glutatión
 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS
▪ Es la manera en como se organiza una proteína para
adquirir cierta forma.
▪ La función de una proteína depende de su secuencia y de la
forma que ésta adopte.
▪ Un desorden en cualquier nivel produce una proteína
biológicamente inútil.
▪ Existen 4 niveles de complejidad.

23
 Estructura Primaria

• Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena

polipeptídica.
• Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que
se encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético.
• Cualquier alteración en el orden de los aa determina otra proteína.

24
Estructura Primaria
• Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
• Los aa se unen por enlaces PEPTIDICOS.
 Estructura Primaria

26
 Estructura Secundaria

• Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa debido a la

capacidad de giro de los enlaces.
• La estructura secundaria puede ser:
– Hélice α
– Estructura β o en lámina plegada
– Hélice de colágeno

27
 Estructura Secundaria
a. Hélice α
• Se trata de la forma más simple y común.
• Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre si misma la estructura
poplipetídica principal.
• En este tipo de estructura la molécula
adopta una disposición helicoidal.
• Los restos (R) de los aminoácidos se sitúan
hacia el exterior de la hélice y cada 3,6
aminoácidos ésta da una vuelta completa.

28
 Estructura Secundaria

• Formación de enlaces de hidrogeno

cada 4 aminoácidos.
• Este tipo de organización es muy
estable, porque permite la formación
de puentes de hidrógeno entre el
grupo C=O de un aa y el grupo N-H del
cuarto aa situado por debajo de él en
la hélice.

29
 Estructura Secundaria
b. Lámina plegada β
• Las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas plegadas,
unidas transversalmente por puentes de hidrógeno; las cadenas
se sitúan de tal manera que los grupos amino y carboxilo
adyacentes quedan uno frente a otro.
• Los grupos R están ubicados por encima y por debajo de los
planos en forma de zig-zag de la lámina.

30
b. Lámina plegada β
Tipos de Estructura Hoja Plegada β
• Antiparalela: se forma cuando • Paralela: Si las cadenas
las dos cadenas polipeptídicas adyacentes
polipeptídicas corren en corren en la misma dirección.
dirección opuesta (una corre
del grupo amino al carboxilo y la
otra del carboxilo al amino).
 Estructura Secundaria

33
 Estructura Secundaria
c. Hélice de Colágeno
• Es una estructura secundaria particular, helicoidal pero más estirada que la
hélice α y girando hacia la izquierda en lugar de a la derecha.
• Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de
grupos de tres aa. (Gly-X-Y)
• La pequeña cadena lateral de la glicina (átomo de hidrógeno) se dispone
hacia el interior, lo que permite la asociación compacta de las tres cadenas
polipeptídicas en la hélice triple, característica y exclusiva del colágeno, que
es la que le otorga sus características diferenciales de solidez, rigidez y
resistencia.

34
 Estructura Terciaria
• Es la configuración definitiva que adopta la estructura secundaria de la
proteína en el espacio.
• Es la disposición tridimensional que se logra cuando la cadena
polipeptídica lineal, con segmentos de diferentes estructuras
secundarias, se pliega sobre si misma
• Se mantiene estable gracias a los enlaces:
– puente disulfuro.
– puentes de hidrógeno
– interacciones hidrófobas.

36
Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria
 Estructura Terciaria

Se distinguen dos tipos de estructuras terciarias:

• Las fibrosas
• Las globulares.

38 www.usat.edu.pe
 Estructura Tercearia

a. Fibrosas
• Mantienen su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones,
tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las
hebras de una cuerda.
• Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la
seda, miosina, elastina.

39
 Estructura Tercearia

b. Globulares
• Son las más frecuentes, su forma es cercana a la de una esfera.
• Las cadenas apolares se orientan hacia el interior de la molécula y forman
un núcleo compacto hidrofóbico.
• Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas
proteínas con función transportadora.
• Ejemplo: Mioglobina, albúminas e Inmunoglobulinas

40
 Diferencias entre proteínas globulares y fibrosas
DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma Esferoidal, de ovillo, casi esférica. Longitudinal, alargada.

Cadena polipeptídica Plegada. Estirada.

Estructura Poseen varios tipos de estructura Poseen un solo tipo de estructura

secundaria secundaria

Solubilidad Solubles. Insolubles. (predominan aa

hidrófobos)

Función Metabólica, unen moléculas, Estructural, estática.

dinámica.

Ejemplo Mioglobina, hemoglobina, Colágeno, Queratina, elastina, etc.

Inmunoglobulinas, etc,
 Estructura Cuaternaria
• La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica, que se
denomina subunidad o protómero y conserva su estructura terciaria.
• La agrupación de varias subunidades forma un oligómero.
• La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de
Hidrógeno o fuerzas de Van der Waals y raramente enlaces disulfuro.

2 3 4 n
Dímeros trímeros: tetrámeros: polímeros:

Filamentos
b-queratina colágeno Hemoglobina
de actina

43
 Estructura Cuaternaria

• Como ejemplo de este tipo de proteínas tenemos a la hemoglobina, la cual

está formada por cuatro subunidades de mioglobina.

44
 Estructura Cuaternaria

• También se considera estructura

cuaternaria la unión de una
o varias proteínas a otras
moléculas no proteicas para
formar edificios
macromoléculares complejos.
• Esto es frecuente en proteínas con
masas moleculares superiores a
50.000

45
 Estructura de las Proteínas

47
CLASIFICACIÓN

Globulares
Holoproteínas
Fibrosas
Proteínas
Metaloproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas
Heteroproteínas
Nucleoproteínas

Cromoproteínas

Fosfoproteínas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Formadas sólo
por
Proteínas Simples
aminoácidos
Holoproteínas

Composición

Proteínas Conjugadas Apoproteína +

Heteroproteínas grupo
prostético
 Holoproteínas
• Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua
(coloides), tienen estructura terciaria o cuaternaria y función dinámica.

• Las más importantes son:

▪ Albúminas: Función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina (clara
de huevo), la lactoalbúmina (leche)y laseroalbúmina (sangre).
▪ Globulinas: Funciónde transporte, sirven como sustratos sobre los que se forman
otras sustancias y realizan otras funciones diversas. (α yβ globulinas) y la γ lglobulinas
tienen un papel vital en la inmunidad.
▪ Histonas: Cumplen un papel importante en la organización y función del ADN
dentro del núcleo eucariotico

50
 Holoproteínas
• Proteínas fibrilares, filamentosas o escleroproteínas:
Son alargadas. Son insolubles en agua y generalmente son estructurales.

• Destacan:
▪ Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
Tiene función de protección y soporte.
▪ Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas.
▪ Elastina: en los vasos sanguíneos y en los tendones.

51
 Heteroproteína
• Metaloproteínas: Son proteínas capaces de reaccionar con iones metálicos.
Ejemplos: Transportadores de Oxígeno, Citocromo C, Anhidrasa Carbónica.

• Cromoproteínas: El grupo prostético es coloreado por lo que se conocen

como pigmentos.
Pueden ser porfirínicos y no porfirínicos.

52
 Heteroproteínas
• Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido que puede ser la glucosa,
la galactosa, un oligosacarido, que se une covalentemente a la proteína.
Esta fracción glucídica es del 5 al 40% de la molécula.

• Ejemplo: las mucinas de secreción como las salivales, Glucoproteinas de la

sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares.

53
 Heteroproteínas
• Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido.
• Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas.
• Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros
lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

• Ejemplo: LDL y HDL

54
 Heteroproteínas
• Nucleoproteínas: cuyo grupo prostético es un ácido nucleico y la parte
proteica son histonas o protamina. Se consideran núcleoproteínas la
asociación entre ácidos nucleicos y proteínas (histonas y protaminas).
• El grupo prostético colabora en el mantenimiento de la estructura del ADN,
transporte, protección etc.
• Ejemplo: cromosomas y la cromatina

• Fosfoproteínas: Es una proteína unida covalentemente a una sustancia que

contiene ácido fosfórico
• Ejemplo: la caseína de la leche.

55
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Capacidad amortiguadora: Las proteínas, como los aminoácidos que las
componen, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido
(liberando protones) o una base (captando protones).

• Solubilidad: Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se

disuelven formando coloides. Este es el caso de las proteínas globulares
cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua
formando coloides. Las fibrilares son insolubles.

56
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Desnaturalización: Se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria conservándose solamente la
primaria.
• Las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
• Agentes: Temperatura, pH, solventes orgánicos, grandes presiones, etc.
• Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales
puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización.

57
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• Especificidad: cada una lleva a cabo una determinada función y

lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee proteínas específicas suyas por lo que se explica algunos
fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de
órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc., o los procesos
alérgicos e incluso algunas infecciones.

58
 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURAL PROTECTORA TRANSPORTE RECEPTORAS ENZIMÁTICA REGULADORAS

• Este tipo de • Son las encargadas • La función de estas • Este tipo de • Está formado por • Las hormonas son
proteínas tienen la de defender el proteínas es llevar proteínas se enzimas proteicas un tipo de
función de dar organismo. sustancias a través encuentran en la que se encargan proteínas las
resistencia y • Ej: Glicoproteínas del organismo a membrana celular de realizar cuales ayudan a
elasticidad que que se encargan donde sean y llevan a cabo la reacciones que exista un
permite formar de producir requeridas. función de recibir químicas de una equilibrio entre las
tejidos así como la inmunoglobulinas • Ej: la hemoglobina señales para que la manera más funciones que
de dar soporte a que defienden al que lleva el célula pueda rápida y eficiente. realiza el cuerpo.
otras estructuras. organismo contra oxígeno por medio realizar su función. • Ej: la pepsina, ésta • Ej: insulina que se
• Ej: la tubulina que cuerpos extraños, de la sangre. • Ej: acetilcolina que enzima se encarga de regular
se encuentra en el o la queratina que recibe señales encuentra en el la glucosa que se
citoesqueleto. protege la piel, así para producir la sistema digestivo y encuentra en la
como el contracción. se encarga de sangre
fibrinógeno y degradar los
protrombina que alimentos.
forman coágulos.
Referencias
• Blanco, A. Química biológica. Ciudad Autónoma de Buenos Aires. El Ateneo, 2006.
• Holum Fundamentos de Química General, Orgánica y Bioquímica para Ciencias de
la Salud. 3a ed. México. LImusa Wiley. 2003.
• Petrucci Ralph y Harwood, William, S. Química General, 7ª ed. Prentice Hall.
• Chang R. Química. México: McGraw Hill Interamericana; 2007.Ed. 9.
• Curtis Barnes. Biología 2008. 7º Ed. Medica Panamericana

M. Tesen
 MARTHA ELIZABETH CHAVEZ ALARCON [email protected]
ELENA GABRIELA CHAU LOO KUNG [email protected]
MELISSA ELIZABETH VALLEJOS HERNANDEZ [email protected]