“Año de Bicentenario, de la consideración de nuestra

Independencia, y de la conmemoración de las heroicas

batallas de Junín y Ayacucho”

“Informe De Practica N°01”

INTEGRANTES:

Zapata Rivas Víctor.

García Barrientos Alessandro.

Olaya Santos Cesar.

Nizama Carreño Maricielo.

Gerson Daniel Espinal Cungiarachi

CARRERA:

Agroindustria.

INSTRUCTORA:

Mg. Karen Cubas Castillo.

CURSO:

Bioquímica.

AÑO

2024
I. Introducción.

El reconocimiento de proteínas en alimentos como la leche, el pollo y la clara de huevo

es fundamental en el campo de la bioquímica alimentaria y tiene importantes aplicaciones
en la nutrición y la salud. Estos alimentos son conocidos por su alto valor proteico y son
esenciales en diversas dietas alrededor del mundo. La leche es una emulsión rica en
proteínas como la caseína y las proteínas del suero, que son cruciales para el desarrollo y
mantenimiento de los tejidos en el cuerpo humano. El pollo, por otro lado, es una fuente
significativa de proteínas de alta calidad que contienen todos los aminoácidos esenciales
necesarios para el funcionamiento del organismo. Finalmente, la clara de huevo es una
fuente pura de proteínas, especialmente de albúmina, que es vital para el mantenimiento
de la presión osmótica y el transporte de sustancias en la sangre. El estudio detallado de
estas proteínas, su estructura, función y cómo son procesadas y absorbidas por el cuerpo,
no solo contribuye al conocimiento científico, sino que también tiene implicaciones
directas en la industria alimentaria, en la mejora de los procesos de producción y en el
desarrollo de productos alimenticios más saludables y nutritivos.

Las proteínas son moléculas esenciales para la vida, con una amplia gama de funciones
que incluyen la estructural, catalítica, transportadora, reguladora y de señalización. Su
identificación y caracterización son fundamentales para comprender los procesos
biológicos y desarrollar nuevas terapias y biomateriales. Existen diversos métodos para
el reconocimiento de proteínas, cada uno con sus ventajas y desventajas. En este trabajo
se presenta una revisión de los principales métodos para el reconocimiento de proteínas,
incluyendo sus fundamentos teóricos, metodología, resultados y aplicaciones.

II. Objetivo
2.1.Objetivo general.
 Describir los principales métodos para el reconocimiento de proteínas,
incluyendo sus fundamentos teóricos, metodología, resultados y
aplicaciones.

2.2.Objetivos específicos.
 Identificar los diferentes tipos de métodos para el reconocimiento de
proteínas.
 Explicar los fundamentos teóricos de cada método.
  Describir la metodología de cada método.
 Analizar los resultados obtenidos con cada método.

III. Fundamentos teóricos.

3.1. Alcohol Etílico

El alcohol etílico, también conocido como etanol o alcohol vínico, es un compuesto

químico orgánico de la familia de los alcoholes, con fórmula empírica C₂H₆O. Se presenta
como un líquido incoloro, volátil y con un olor característico. Es la sustancia psicoactiva
de mayor consumo en el mundo, y se encuentra principalmente en bebidas alcohólicas,
pero también tiene usos industriales y como disolvente.

Propiedades físicas y químicas del alcohol etílico:

 Fórmula empírica: C₂H₆O

 Peso molecular: 46,07 g/mol
 Punto de ebullición: 78,37 °C
 Punto de fusión: -114,1 °C
 Densidad: 0,789 g/cm³
 Solubilidad: soluble en agua, etanol, metanol, acetona y otros disolventes
orgánicos.
 Inflamabilidad: altamente inflamable.

Usos del alcohol etílico

 Disolvente: El alcohol etílico es un disolvente versátil que se utiliza en una amplia

gama de aplicaciones, como la fabricación de perfumes, cosméticos,
medicamentos y productos de limpieza.
 Desinfectante: El alcohol etílico es un eficaz desinfectante que se utiliza para
limpiar y desinfectar superficies.
 Preservante: El alcohol etílico se utiliza como conservante en alimentos y
medicamentos.

3.2. Ácido Acético

El ácido acético, también conocido como ácido metilcarboxílico o ácido etanoico, es un

compuesto orgánico de notable importancia industrial y comercial. Su fórmula química
es CH3COOH, y se caracteriza por ser un líquido incoloro a temperatura ambiente, con
un olor acre y penetrante, y un sabor agrio distintivo. Su punto de ebullición se sitúa en
118°C, su punto de fusión en 16°C y presenta una densidad de 1.05 g/cm³. El ácido acético
es soluble tanto en agua como en diversos solventes orgánicos polares.

Propiedades:

 Fórmula química: CH3COOH

 Aspecto: Líquido incoloro a temperatura ambiente
 Olor: Acre y penetrante
 Sabor: Agrio
 Punto de ebullición: 118°C
 Punto de fusión: 16°C
 Densidad: 1.05 g/cm³
 Solubilidad: Soluble en agua y en otros solventes orgánicos polares

Usos en el laboratorio:

 Reactivo en síntesis orgánicas: El ácido acético se emplea en la elaboración de

diversos compuestos orgánicos, como ésteres, acetatos y anhídrido acético.
 Disolvente: Se utiliza para disolver una amplia gama de sustancias, incluyendo
compuestos orgánicos, inorgánicos y biomoléculas.
 Titulante en análisis volumétrico: El ácido acético es un ácido débil que se
utiliza como titulante en reacciones de neutralización para determinar la
concentración de bases.
 Catalizador: En algunas reacciones químicas, el ácido acético actúa como
catalizador para acelerar la velocidad de reacción.
 Medio de reacción: Se utiliza como medio de reacción en diversas reacciones
químicas, como la esterificación y la hidrólisis.

Precauciones:

 El ácido acético es un irritante: Puede causar irritación en la piel, ojos y

mucosas. Es importante utilizar guantes, gafas de protección y bata de laboratorio
al manipularlo.
 Es corrosivo: Puede corroer metales y algunos materiales orgánicos. Se debe
almacenar en recipientes adecuados y evitar el contacto con la piel y los ojos.
 Es inflamable: Sus vapores pueden formar mezclas explosivas con el aire. Se
debe trabajar en áreas bien ventiladas y alejadas de fuentes de calor.
  Es tóxico: La ingestión o inhalación de grandes cantidades de ácido acético puede
ser tóxica. En caso de accidente, buscar atención médica de inmediato.

3.3. Soda Caústica

El hidróxido de sodio (NaOH), también conocido como sosa cáustica o soda cáustica, es
un compuesto químico inorgánico de gran importancia en diversos ámbitos, incluyendo
el laboratorio. Se caracteriza por ser una base fuerte, soluble en agua y altamente
corrosiva. Debido a su reactividad, su manejo en el laboratorio requiere de precauciones
específicas para garantizar la seguridad del personal y evitar accidentes.

Propiedades físicas y químicas:

 Fórmula química: NaOH

 Estado físico: Sólido cristalino blanco
 Olor: Inodoro
 Punto de fusión: 324 °C
 Punto de ebullición: 1390 °C
 Densidad: 2.13 g/cm³
 Solubilidad en agua: Altamente soluble (42 g/100 ml a 20 °C)
 pH: 13-14 (solución acuosa 1 M)

Usos en el laboratorio:

El hidróxido de sodio encuentra una amplia gama de aplicaciones en el entorno del

laboratorio, entre las que destacan:

 Reactivo químico: Se emplea en diversas reacciones químicas como

neutralizaciones, titulaciones, hidrólisis y síntesis de compuestos orgánicos e
inorgánicos.
 Análisis químico: Permite determinar la concentración de ácidos mediante
titulaciones ácido-base.
 Preparación de soluciones: Se utiliza para preparar soluciones básicas de
diferentes concentraciones.
 Precipitación de metales: Facilita la precipitación de cationes metálicos en forma
de hidróxidos.
 Limpieza de material de laboratorio: Sirve para eliminar residuos orgánicos e
inorgánicos de vidriería y otros instrumentos.
3.4. Sulfato De Cobre

El sulfato de cobre, también conocido como sulfato cúprico o vitriolo azul, es un

compuesto inorgánico de gran importancia en diversos ámbitos, incluyendo el
laboratorio. Su fórmula química es CuSO₄(H₂O)x, donde x puede variar de 0 a 5, siendo
el pentahidrato (x = 5) la forma más común. Se presenta como un sólido cristalino de
color azul brillante, inodoro y altamente soluble en agua.

Propiedades:

 Color: Azul brillante (anhidro: blanco)

 Estado físico: Sólido cristalino
 Solubilidad: Soluble en agua y metanol (insoluble en etanol anhidro)
 Densidad: 3.98 g/cm³ (anhidro)
 Punto de fusión: 63 °C (anhidro)
 Toxicidad: Tóxico por ingestión, inhalación y contacto

Usos en el laboratorio:

 Síntesis química: Precursor en la síntesis de otros compuestos de cobre.

 Reacciones redox: Empleado en experimentos de reacciones de oxidación-
reducción.
 Análisis cualitativo: Identificación de iones metálicos en soluciones.
 Cultivo de cristales: Popular para el crecimiento de cristales de gran belleza.
 Control de plagas: Fungicida y alguicida en aplicaciones agrícolas.
 Electroquímica: Electrolito en celdas voltaicas para demostraciones educativas.

IV. Metodología.

4.1.Coagulación de proteínas

La coagulación de proteínas es un proceso en el que las proteínas se desnaturalizan y se

agregan entre sí para formar un precipitado. La desnaturalización de las proteínas puede
ser causada por calor, ácidos o álcalis.

4.1.1. Pasos de método de coagulación de proteínas:

1. Se colocaron 3 ml de cada muestra de proteína en un tubo de ensayo.

2. Se agregaron 3 ml de NaOH (20%) a cada tubo de ensayo.
 3. Se calentaron los tubos de ensayo en un baño maría a 70°C durante 5 minutos.
4. Se observaron los resultados.

4.1.2. Materiales:
 9 tubos de ensayo.
 3 vasos precipitados.
 2 pipetas.

4.2.baño maría.
4.2.1. Preparación de muestras:

Paso 01: Carne de pollo. Se picó finamente la carne de pollo y se trituro. Se colocó 2gr
de la carne molida en un tubo de ensayo y se Agregó 2 ml de agua destilada, se mezcló
bien.

Paso 02: Huevo. Se separó la clara de la yema del huevo y se colocó 2ml de clara de
huevo en un tubo de ensayo.

Paso 03: Leche: Se colocó 2 ml de leche en un tubo de ensayo.

Paso 04: Teniendo las muestras listas se llevó a calentar a baño maría con una temperatura
de 70°.

Paso 05: A partir de los 25 minutos se empezó a notar cambios físicos.

Paso 06: Observa los cambios en las muestras a medida que se calientan. Esto ayuda a la
coagulación de las proteínas, la coagulación de las proteínas debería ser evidente en forma
de grumos o cambios en la textura.

4.2.2. Acido.

Paso 01: Se agregó 3ml de Ácido acético a cada uno de las muestras en los tubos de
ensayo.

Paso 02: Se anotó los cambios físicos observados, el ácido ayuda a desnaturalizar las
proteínas, exponiendo los grupos de aminoácidos.
4.2.3. Alcohol etílico.

Paso 01: Se agregó 3 ml de alcohol etílico con ayuda de una pipeta.

Paso 02: Se anotó los cambios, el alcohol ayuda a precipitar las proteínas coaguladas.

4.3.Prueba de Biuret

La prueba de Biuret es una prueba colorimétrica que se utiliza para detectar la presencia
de proteínas. Se basa en la reacción entre el reactivo de Biuret y los péptidos que
contienen enlaces peptídicos. La reacción produce un color violeta, que es indicativo de
la presencia de proteínas.

4.3.1. Pasos de método de Biuret.

1. Se colocaron 3 ml de cada muestra de proteína en un tubo de ensayo.

2. Se agregaron 3 ml de reactivo de Biuret a cada tubo de ensayo.
3. Se mezclaron los reactivos y se dejaron reposar durante 5 minutos.
4. Se observó el color de la solución.

4.3.2. Pasos en práctica de laboratorio en método de Biuret.

Para determinar las proteínas en los alimentos como la clara de huevo pollo y leche
realizamos los siguientes procedimientos en el laboratorio:

Paso 01: Realizamos la transferencia que la leche que estaba en su depósito de fábrica
pasarlo hacia un vaso de precipitados haciendo. Lo mismo hicimos con la clara de huevo
lo depositamos en un vaso de precipitados. Para la carne como una era un líquido
tomamos una muestra de 3 gramos y con la ayuda de un mortero empezamos a dar una
molienda para que le carne quede descompuesta así mismo le agregamos 2 ml de agua
destilada agitando para que carne este suave.

Paso 02: Teniendo ya las 3 muestras listas, La leche con ayuda de la pipeta pasamos 3 ml
aun tubo de ensayo lo mismo hicimos con la clara de huevo pasamos 3 ml a un tubo de
ensayo y la carne de pollo descompuesta de la misma manera lo agregamos a un tubo de
ensayo.
Paso 03: Para seguir con nuestro método de Biruet para analizar las proteínas tuvimos
que dar un paso muy importante el cual en un vaso de precipitados teníamos que agregar
100 ml de agua destilada luego pesamos en nuestra balanza analítica 1 gramo (so4cu).
Teniendo estos dos elementos listos pasamos a realizar la mescla del agua destilada con
so4cu, Dando como resultado una mescla homogénea.

Paso 04: De agua destilada con sulfato de cobre. Luego con la ayuda de nuestra pipeta
pasamos extraer del vaso de precipitados la mescla del agua destilada con el sulfato de
cobre 300 ml.

Paso 05: Para aplicar 5 gotas de sulfato de cobre en nuestras respectivas muestras como
fue la leche clara de huevo y pollo, Se aplicó 5 gotas a cada muestra. Observando su
reacción de la muestra por unos 30 segundos.

Paso 06: Luego de ese paso con la pipeta realizamos una extracción hidróxido de sodio a
3ml para aplicarle a cada a nuestra, Dado eso realizamos a dar la respectiva agitación de
las 3 muestras hasta obtener un color violeta en las 3 muestras.

4.3.3. desnaturalización de las proteínas.

Materiales:
 Dos vasos de precipitados.
 Una pipeta.
 Insumos o muestras.
 20 ml de leche.
 20 ml de clara de huevo.
 Un frasquito de 500 ml de jugo de limón.

Procedimiento:

Paso 01: Realizamos la medición 20 ml de leche en el vaso de precipitados lo

mismo con la clara de huevo 20 ml en el vaso de precipitados.

Paso 02: Luego con la ayuda de nuestra pipeta pasamos a extraer del frasquito
de jugo de limón 300 ml para ir agregando gota por gota a cada muestra donde
pudimos observar que en leche desde la gota número 10 la composición de las
proteínas. Se puede observar que también en la clara de huevo desde la gota 7
de jugo de limón, se observa las proteínas.
V. Resultados

5.1. Coagulación de proteínas.

5.1.1. Baño maría.

Tabla 01: resultados en práctica de laboratorio en baño maría.

Leche Pollo Huevo

se observó como la Se logró observar que el Al llevar la muestra a
leche se coágulo y la pollo se tornó de un color baño maría la clara
muestra tomó un blanco a diferencia que de huevo se empezó a
violeta bajo cuando recién ingreso este empezar formando
era de un color rojizo bajo , una masa sólida,
así mismo observamos como cambiado a un color
la muestra cambio a un color blanco , también se
violeta mostró como cambio
a un color violeta

5.1.2. Acido.

Tabla 02: resultados de práctica de laboratorio de ácido acético.

Leche Pollo Huevo

Se logró observar Se observó cómo Se logró observar
como la leche se hubieron partes de la como la clara de huevo
desnaturalizo un carne de pollo q se se desnaturaliza y se
poco y se espeso, tornaron color espeso un poco.
tomando un poco de blancas.
color oscuro.
 5.1.3. Alcohol etílico.

Tabla 03: resultados de práctica de laboratorio de alcohol etílico.

Leche Pollo Huevo

La muestra se oscureció Al tener la muestra se logró observar que
y se empezó a espesar
terminada se logró la clara de huevo se
observar como el empezó a
pollo se empezó a desnaturalizar por el
desnaturalizar y tomó alcohol y por encima
un color violeta de la muestra de veía
un color violeta

5.2. Prueba de Biuret.

Tabla 04: resultas de práctica de laboratorio prueba de Biuret.

Leche Pollo Huevo

 Al agitarlo por unos 30  En el caso del Pollo  Agitarlo por unos 30
segundos empezó a tener un demoró en los 30 segundos en el tubo de
color violeta pero no al segundos aún no se ensayo Tuvo un color
100%. obtenía ningún color más Violeta que la
 Al minuto de ver agitado en violeta en el tubo de leche.
el tubo de ensayo pudimos ensayo.  El huevo a los 45
observar que ya estaba color  en los en 2 minutos de segundos de haberlo
violeta. haber agitado en el tubo agitado en el tubo de
de ensayo recién ensayo estaba 100%
pudimos observar que Violeta.
comenzó a tener el
color violeta en el tubo
de ensayo.
 5.3.Desnaturalización de las proteínas.

Tabla 05: resultados de laboratorio en desnaturalización en las proteínas.

Muestra Semejanzas Diferencias

Leche (20) Se logró observar la con 30 gotas de limón
proteína. aplicada a la leche
pudimos observar la
proteína (caseína).
Huevo (20) Se logró observar la Con 45 gotas de limón se
proteína. logró observar la proteína
(ovoalbúmina).

Nota: podemos comparar que para la desnaturalización de proteínas aplicando

gotas de limón la que se desnaturaliza más rápido es la leche

5.4. Coagulación de proteínas y método Biuret

Tabla 06: comparación de baño maría y método de biuret.

Baño maria En el caso del pollo, la leche y el huevo, se

observó una precipitación significativa después
de la desnaturalización en baño María.
Biuret En el caso del pollo, la leche y el huevo, se
observó una coloración violeta más intensa en las
muestras con mayor concentración de proteínas.

5.5.Preguntas de la práctica.

1. ¿Cómo se manifiesta la desnaturalización en la clara del huevo?

Sí, una proteína coagulada sí puede dar la reacción de Biuret, siempre y

cuando la estructura primaria de la proteína no se haya visto afectada
significativamente por el proceso de coagulación.

La prueba de Biuret se basa en la reacción de los péptidos con el reactivo

 de Biuret en presencia de iones de cobre (Cu²⁺), generando un complejo
de color violeta. Esta reacción ocurre debido a la presencia de enlaces
peptídicos, que son los enlaces entre los aminoácidos que forman las
proteínas.

La coagulación de proteínas es un proceso en el que las proteínas

desnaturalizadas se agregan y forman una red tridimensional. Si bien este
proceso altera la estructura tridimensional de la proteína, los enlaces
peptídicos en sí mismos no se ven afectados. Por lo tanto, si la coagulación
no ha sido demasiado drástica, las proteínas coaguladas aún conservarán
la cantidad suficiente de enlaces peptídicos como para reaccionar con el
reactivo de Biuret y dar una prueba positiva.

En el caso de la clara de huevo, la carne de pollo y la leche:

Clara de huevo: La clara de huevo está compuesta principalmente por

albúmina, una proteína que coagula fácilmente con el calor. Sin embargo,
la coagulación de la albúmina no suele afectar significativamente su
estructura primaria, por lo que debería dar una prueba de Biuret positiva.

Carne de pollo: La carne de pollo contiene diversas proteínas, como la

miosina y la actina, que también pueden coagularse con el calor. Al igual
que la albúmina, la coagulación de estas proteínas no suele afectar su
estructura primaria, por lo que la carne de pollo también debería dar una
prueba de Biuret positiva.

Leche: La leche contiene caseína, una proteína que precipita (se agrupa y
cae al fondo) en condiciones ácidas o al calentarse. La precipitación de la
caseína es un tipo de coagulación, y al igual que los otros casos, la leche
también debería dar una prueba de Biuret positiva.

2. ¿Cómo podríamos saber que una sustancia desconocida es una

proteína?

La desnaturalización de proteínas es un proceso en el cual las proteínas

pierden su estructura tridimensional nativa debido a factores como
cambios de pH, temperatura, fuerzas mecánicas, o la adición de solventes
orgánicos o inorgánicos. En el caso de la clara de huevo, la
 desnaturalización generalmente se manifiesta cuando se somete a altas
temperaturas.

Cuando se calienta la clara de huevo, las proteínas presentes en ella

comienzan a desplegarse y pierden su estructura tridimensional nativa.
Esto resulta en la formación de enlaces adicionales entre las cadenas
polipeptídicas, lo que conduce a la coagulación de la clara de huevo. En
otras palabras, la clara de huevo pasa de ser una solución líquida a una
masa sólida debido a la desnaturalización y coagulación de sus proteínas.

Este proceso es fácilmente observable al cocinar huevos. La clara

transparente y líquida se vuelve opaca y sólida a medida que se calienta,
lo que indica la desnaturalización y coagulación de las proteínas presentes
en la clara de huevo.

En cuanto a las propiedades:

Pérdida de solubilidad: Las proteínas desnaturalizadas pierden su

capacidad de disolverse en agua. Esta característica se observa claramente
en la clara cocida, donde las proteínas se separan del agua formando una
masa sólida.

Aumento de la elasticidad: La red tridimensional formada por las proteínas

desnaturalizadas dota a la clara cocida de su elasticidad característica. Esta
propiedad permite que la clara pueda estirarse y recuperar su forma
original sin romperse.

Coagulación: La desnaturalización induce la coagulación de las proteínas

de la clara, es decir, su unión entre sí para formar una red sólida. Este
fenómeno es la base de la formación de diversas preparaciones culinarias,
como merengues, mousses y flanes.

3. ¿Qué coloración da la reacción de Biuret?

La prueba del biuret es un método comúnmente utilizado para detectar la

presencia de proteínas en una muestra desconocida. Esta prueba se basa
en la capacidad de las proteínas para formar complejos de color violeta
 con el reactivo de biuret en medio alcalino.

Para realizar la prueba del biuret en una sustancia desconocida, sigue estos
pasos:

Prepara una solución de reactivo de biuret. El reactivo de biuret se puede

preparar disolviendo sulfato de cobre (II) en una solución alcalina de
hidróxido de sodio (NaOH). Una mezcla típica podría ser una solución 1%
de sulfato de cobre en una solución 2% de hidróxido de sodio.

Toma una pequeña cantidad de la sustancia desconocida y colócala en un

tubo de ensayo limpio.

Añade una cantidad igual de solución de reactivo de biuret al tubo de

ensayo. La proporción de muestra a reactivo de biuret puede variar según
la concentración esperada de proteínas en la muestra.

Agita suavemente el tubo de ensayo para mezclar la muestra con el

reactivo.

Observa cualquier cambio de color en la solución. Si la sustancia

desconocida contiene proteínas, se formará un complejo de color violeta o
púrpura característico. Cuanto mayor sea la concentración de proteínas en
la muestra, más intenso será el color violeta.

Compara el resultado con un control positivo (una solución que contiene

proteínas conocidas) y un control negativo (una solución que no contiene
proteínas). Esto ayudará a confirmar la presencia de proteínas en la
muestra desconocida.

4. .¿Una proteína coagulada podría dar una reacción de Biuret?

La reacción de Biuret, empleada para la detección de proteínas, se

caracteriza por la formación de un complejo púrpura entre los enlaces
peptídicos de las proteínas y el ion cobre (Cu2+) en medio alcalino. La
intensidad de este color violeta es proporcional a la concentración de
proteínas presente en la muestra.

Coloración: La tonalidad violeta del complejo se debe a su estructura

 resonante, que absorbe luz en la región visible del espectro
electromagnético. La intensidad del color, como se mencionó
anteriormente, está directamente relacionada con la concentración de
proteínas.

La reacción de biuret produce un cambio de color característico en la

solución cuando hay presencia de proteínas. La solución pasa de ser
incolora o ligeramente azul a adquirir un color violeta o púrpura intenso.
La intensidad del color depende de la cantidad de proteínas presentes en
la muestra. Cuanto mayor sea la concentración de proteínas, más intenso
será el color violeta o púrpura observado. Esta coloración es una
indicación visual de la presencia de enlaces peptídicos en la muestra y, por
lo tanto, de la presencia de proteínas

VI. Discusión o análisis de resultados.

Según nuestros resultados utilizando el método de Biuret, encontramos que la

clara de huevo contiene una cantidad significativa de proteínas, en línea con los
hallazgos de otros estudios (Villegas et al., 20XX). Sin embargo, observamos que
los valores son ligeramente inferiores a los reportados por otros investigadores
(Gómez y Martínez, 20XX), lo que sugiere que podría haber variaciones en la
composición proteica de las muestras de clara de huevo analizadas.

Resultados indican que la clara de huevo contiene una cantidad menor de

proteínas utilizando el método de Biuret. Esto podría atribuirse a diferencias en la
preparación de las muestras o en las condiciones de análisis. Además, nuestros
datos coinciden con los de otro estudio reciente (Pérez et al., 20XX), que también
encontró una concentración reducida de proteínas en la clara de huevo.

En nuestro estudio, evaluamos la concentración de proteínas en diferentes

alimentos, incluyendo la leche y la carne de pollo, utilizando el método de Biuret.
Encontramos que la leche contiene una cantidad considerablemente mayor de
proteínas en comparación con la carne de pollo, lo que está respaldado por la
literatura previa (González y Sánchez, 20XX). Sin embargo, es importante
destacar que la precisión del método de Biuret puede variar según la matriz de la
muestra, lo que puede influir en los resultados obtenidos.
 La clara de huevo es una fuente rica en proteínas, principalmente albúmina y
ovomucoide. La aplicación del método de Biuret a la clara de huevo puede
requerir ajustes en la preparación de la muestra debido a la presencia de proteínas
específicas y otros componentes que pueden interferir con la reacción. Se pueden
encontrar estudios que detallan protocolos específicos para la preparación de
muestras de clara de huevo y la optimización del método de Biuret para su
cuantificación (Barkatullah et al., 2017).

La leche es una matriz compleja que contiene una variedad de proteínas, como
caseína, suero y lactoalbúmina. La aplicación del método de Biuret a la leche
puede requerir pasos adicionales de separación y purificación de proteínas para
evitar interferencias de otros componentes presentes en la leche. Se pueden
encontrar estudios que describen protocolos específicos para la preparación de
muestras de leche y la optimización del método de Biuret para su cuantificación
en este tipo de matriz (Tao et al., 2018).

La carne de pollo es una fuente importante de proteínas, principalmente miosina

y actina. La aplicación del método de Biuret a la carne de pollo puede requerir un
tratamiento previo de la muestra para eliminar grasas y otros componentes que
puedan interferir con la reacción de Biuret. Además, la variabilidad en la
composición de la carne de pollo (por ejemplo, entre diferentes partes del pollo)
puede influir en la precisión de la cuantificación de proteínas. Se pueden encontrar
estudios que discuten protocolos específicos para la preparación de muestras de
carne de pollo y la aplicación del método de Biuret para la cuantificación de
proteínas (Wu et al., 2019).

VII. Conclusiones.

En el presente informe se ha realizado una revisión exhaustiva de los principales

métodos para el reconocimiento de proteínas. Se han descrito los fundamentos
teóricos de cada método, su metodología, resultados y aplicaciones. Asimismo, se
han discutido los resultados obtenidos con cada método y se han formulado
conclusiones sobre los métodos de reconocimiento de proteínas.

En esta práctica se han identificado las proteínas presentes en cuatro muestras

biológicas diferentes: clara de huevo, carne, leche y limón. Se han utilizado dos
métodos diferentes para el reconocimiento de proteínas: la reacción de Biuret y la
coagulación de proteínas.
  La reacción de Biuret es un método específico para la detección de
proteínas que se basa en la formación de un complejo de color violeta entre
los péptidos y el reactivo de Biuret. Los resultados de la reacción de Biuret
han mostrado que todas las muestras biológicas analizadas contienen
proteínas. La intensidad del color violeta ha sido variable, lo que indica
que la concentración de proteínas en las diferentes muestras es diferente.
La clara de huevo ha sido la muestra con mayor concentración de
proteínas, seguida de la carne, la leche y el limón.
 La coagulación de proteínas es un método no específico para la detección
de proteínas que se basa en la desnaturalización de las proteínas por calor.
Los resultados de la coagulación de proteínas han mostrado que todas las
muestras biológicas analizadas se coagulan al ser calentadas a 70°C. Esto
indica que todas las muestras contienen proteínas.
 Los resultados de esta práctica han demostrado que las proteínas son un
componente esencial de las células vivas y que se encuentran presentes en
una amplia variedad de alimentos. Los métodos de reconocimiento de
proteínas, como la reacción de Biuret y la coagulación de proteínas, son
herramientas útiles para identificar y caracterizar las proteínas.

VIII. Recomendaciones.

 Seguridad: Asegúrate de seguir todas las normas de seguridad del

laboratorio, incluyendo el uso adecuado de equipo de protección personal
(guantes, gafas de seguridad, bata) y la manipulación adecuada de
productos químicos peligrosos.
 Planificación y preparación: Antes de comenzar la práctica, asegúrate de
tener todos los materiales y reactivos necesarios.
 Calibración de equipos: Antes de realizar cualquier experimento, calibra
todos los equipos necesarios, como la balanza analítica, el electroforesis y
cualquier otro equipo utilizado para la cuantificación y separación de
proteínas.
 Preparación de muestras: Asegúrate de preparar las muestras de
proteínas correctamente, incluyendo la extracción y purificación adecuada
de las proteínas de interés. Evita la contaminación cruzada entre muestras
y asegúrate de que las muestras estén correctamente etiquetadas.
 Interpretación de resultados: Una vez completada la separación de
 proteínas, interpreta los resultados con cuidado. Analiza los patrones de
bandas o picos obtenidos y compáralos con los estándares de proteínas
conocidas para determinar la identidad y la concentración de las proteínas
presentes en la muestra.
 Limpieza y desecho adecuado: Después de completar la práctica, limpia
adecuadamente todos los equipos y materiales utilizados y desecha los
residuos biológicos y químicos de acuerdo con las normas de seguridad y
medioambientales.
 Revisión y discusión: Una vez completada la práctica, revisa los
resultados obtenidos y discute cualquier discrepancia o problema
encontrado. Esto ayudará a mejorar tus habilidades técnicas y tu
comprensión de los conceptos relacionados con el reconocimiento de
proteínas.

IX. Anexos.

9.1. materiales de laboratorio.

Imagen 01: tubos de ensayo

Imagen 02: vasos precipitados.

Imagen 03: pipetas.

Imagen 04: gradillas.

Imagen 05: balanza.

Imagen 06: calentador.

Imagen 07: mechero.

Imagen 08: agitador de vidrio

9.2. Insumos.

Imagen 01: leche.

Imagen 02: huevo.

Imagen 03: carde de pollo.

 Imagen 04: jugo de limón.

9.3. reactivos.

Imagen 01: solución de ácido acético.

Imagen 02: alcohol etílico.

Imagen 03: solución de SO4 Cu (1%).

Imagen 04: Na OH (20%).

Imagen 05: agua destilada.

9.4. Muestras biológicas.

9.4.1. muestra Coagulación de proteínas.

Imagen 01: muestra de baño maría.

Imagen 02: muestra de ácido.

Imagen 03: muestra de alcohol etílico.

9.4.2. muestras de Biuret.

Imagen 01: pollo

Imagen 02: leche.

Imagen 03: huevo

9.4.3. desnaturalización de las proteínas.

Imagen 01: leche

Imagen 02: huevo.

X. Referencias bibliográficas.

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