Belitz Capítulo 1 Proteínas

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1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas
1.1 Prólogo constituyentes (concentrado de proteínas) o de extracción

y posterior separación de las proteínas de la
Los aminoácidos, péptidos y proteínas son importantes. solución, generalmente mediante coagulación térmica o
constituyentes de los alimentos. Ellos suministran lo necesario precipitación isoeléctrica (aislado de proteínas). Proteína
Bloques de construcción para la biosíntesis de proteínas. Los concentrados y aislados de proteínas sirven para mejorar
Además, contribuyen directamente al sabor de los alimentos. el valor nutricional y lograr la mejora
y son precursores de compuestos aromáticos y colores formados ment de las propiedades físicas mencionadas anteriormente
durante reacciones térmicas o enzimáticas. de alimentos. Se añaden, a veces tras modificaciones (cf.
en la producción, procesamiento y almacenamiento de alimentos. 1.4.6.1), a alimentos tradicionales, como
Otros componentes de los alimentos, por ejemplo, carbohidratos, también productos cárnicos y cereales, pero también se utilizan en
participar en tales reacciones. Las proteínas también contribuyen la producción de nuevos alimentos como carne,
significativamente a las propiedades físicas de pescado y sustitutos de la leche. Materias primas en las que
alimentos a través de su capacidad para construir o estabilizar El enriquecimiento de proteínas se lleva a cabo incluyen:
geles, espumas, emulsiones y estructuras fibrilares.
• Legumbres como la soja (cf. 16.3.1.2.1) y
El valor energético nutricional de las proteínas (17 kJ/g
habas;
o 4 kcal/g) es tan alto como el de los carbohidratos.
• Trigo y maíz, que aportan gluten como subproducto de la
Las fuentes más importantes de proteínas son los cereales,
producción de almidón;
semillas oleaginosas y legumbres, seguidas de carne y leche.
• Papas; de la savia natural que queda después
Además de las plantas y los animales, entre los productores de
producción de almidón, las proteínas pueden aislarse mediante
proteínas se encuentran las algas (Chlorella, Scenedesmus,
coagulación térmica;
Spirulina spp.), levaduras y bacterias (unicelulares
• Huevos, que se procesan en diferentes
proteínas [SCP]). Entre las fuentes C que utilizamos
Productos de huevo entero, clara y yema de huevo.
son glucosa, melaza, almidón, licor de sulfito,
(cf. 11.4);
aguas residuales, los nalcanos superiores y metanol.
• Leche, que aporta caseína (cf. 10.2.9 y
La levadura del género Candida crece sobre parafinas,
proteína de suero (cf. 10.2.10);
por ejemplo, y suministran alrededor de 0,75 t de proteína
• Pescado, que aporta concentrados de proteínas después
por t de carbohidratos. Bacterias de la especie.
extracción de grasa (cf. 13.1.6.13 y 1.4.6.3.2);
Pseudomonas en metanol acuoso produce
• Sangre de animales sacrificados, que se procesa para obtener
aproximadamente 0,30 t de proteína por t de alcohol. Porque
harina de sangre, concentrado de plasma sanguíneo (cf.
del alto contenido de ácido nucleico de las levaduras y
12.6.1.10) y aislado de globina.
bacterias (617% del peso seco), es necesario
• Plantas verdes cultivadas para forraje animal, como
para aislar proteínas de la masa celular. El futuro
alfalfa, que se procesa en proteína de la hoja
La importancia de las proteínas unicelulares depende de
se concentra a través de la coagulación térmica
precio y de las propiedades tecnológicas.
de proteínas de la savia celular.
También en otras materias primas el enriquecimiento de proteínas
ocurre por varias razones: concentración de proteínas
en la materia prima puede ser demasiado bajo para ciertos
Para estos fines, las características sensoriales del material 1.2 Aminoácidos
(color, sabor) pueden no ser aceptables o pueden estar
presentes componentes indeseables. Algunos productos 1.2.1 Observaciones generales
ricos en proteínas también resultan de otros procesos, por
ejemplo, en la producción de aceite y almidón. El Hay alrededor de 20 aminoácidos en un hidrolizado de proteínas.
enriquecimiento resulta de la extracción del contenido Con algunas excepciones, su general
H.D. Belitz ∙ W. Grosch ∙ P. Schieberle, Química de los 8

alimentos © Springer 2009
1.2 Aminoácidos 9
• Aminoácidos con cadenas laterales no polares y sin carga:

por ejemplo, glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.
• Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas: por

ejemplo, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y
glutamina. • Aminoácidos con cadenas
laterales cargadas: por ejemplo, ácido aspártico, ácido
glutámico, histidina, lisina y arginina.
Según sus funciones nutricionales/fisiológicas, los aminoácidos

se pueden diferenciar en:
• Aminoácidos esenciales:
Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina,
treonina, histidina (esencial para los lactantes), lisina y
arginina (“semiesenciales”). • Aminoácidos no esenciales:
Figura 1.1. Descubrimiento de aminoácidos naturales

(según Meister, 1965). Aminoácidos, total; Glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina,
constituyentes proteicos asparagina, glutamina, ácido aspártico y ácido glutámico.
estructura es:
1.2.2.2 Descubrimiento y ocurrencia
(1.0) Weyl aisló la alanina de la fibroína de seda en 1888. Está

presente en la mayoría de las proteínas y está particularmente
enriquecida en fibroína de seda (35%). La gelatina y la zeína
En el caso más simple, R=H (ácido aminoacético o glicina). En contienen aproximadamente un 9% de alanina, mientras que
otros aminoácidos, R es un residuo alifático, aromático o
su contenido en otras proteínas es del 2 al 7%. La alanina no
heterocíclico y puede incorporar otros grupos funcionales. La se considera esencial para los seres humanos.
tabla 1.1 muestra los “componentes básicos” más importantes
de las proteínas. La arginina fue aislada por primera vez de plántulas de altramuz
En la naturaleza se encuentran alrededor de 200 aminoácidos por Schulze y Steiger en 1886. Está presente en todas las
(Fig. 1.1). Algunos de los menos comunes, que se presentan proteínas en un nivel promedio del 3 al 6%, pero está
principalmente en plantas en forma libre, se tratan en el particularmente enriquecida en protaminas. El contenido de
capítulo. 17 sobre hortalizas. arginina de la proteína de maní es relativamente alto (11%).

Bioquímicamente, la arginina tiene gran importancia como
producto intermediario en la síntesis de urea. La arginina es
un aminoácido semiesencial para los humanos.
1.2.2 Clasificación, Descubrimiento y Parece ser necesario en determinadas condiciones metabólicas.

Ocurrencia
La asparagina de los espárragos fue el primer aminoácido

1.2.2.1 Clasificación aislado por Vauguelin y Robiquet en 1806.
Su aparición en las proteínas (edestina) fue confirmada por
Hay varias formas de clasificar los aminoácidos. Dado que sus Damodaran en 1932. En las glicoproteínas, el componente
cadenas laterales son los factores decisivos para las carbohidrato puede estar unido Nglicosídicamente a la fracción
interacciones intra e intermoleculares en proteica a través del grupo amida de la asparagina (cf.
proteínas y, por lo tanto, según las propiedades de las proteínas, los 11.2.3.1.1 y 11.2.3.1. 3).
aminoácidos se pueden clasificar como:
10 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas
Tabla 1.1. Aminoácidos (componentes básicos de proteínas) con sus correspondientes símbolos de tres y una letra
a
Cuando no existe distinción entre el ácido y su amida entonces los símbolos (Asx, B) y (Glx, Z) son válidos.
1.2 Aminoácidos 11
El ácido aspártico fue aislado de las legumbres por Ritthausen en La histidina fue aislada por primera vez en 1896 de forma independiente
1868. Se encuentra en todas las proteínas animales, principalmente por Kossel y Hedin a partir de protaminas presentes en el pescado.
en las albúminas en una concentración del 6 al 10%. Las proteínas La mayoría de las proteínas contienen entre un 2 y un 3% de histidina.
de la alfalfa y el maíz son ricas en ácido aspártico (14,9% y 12,3%, Las proteínas de la sangre contienen alrededor del 6%. La histidina
respectivamente) mientras que su contenido en el trigo es bajo es esencial en la nutrición infantil.
(3,8%). El ácido aspártico no es esencial.

La 5hidroxilisina fue aislada por van Slyke et al. (1921) y Schryver
et al. (1925). Ocurre en el colágeno. El componente carbohidrato
La cistina fue aislada de los cálculos de la vejiga por Wolaston en de las glicoproteínas puede estar unido Oglicosídicamente al
1810 y de los cuernos por Moerner en 1899. Su contenido es alto grupo hidroxilo del aminoácido (cf. 12.3.2.3.1).
en queratinas (9%).
La cistina es muy importante ya que las cadenas peptídicas de
La 4hidroxiprolina fue obtenida por primera vez a partir de gelatina
muchas proteínas están unidas por dos residuos de cisteína, es
por Fischer en 1902. Dado que es abundante en colágeno (12,4%),
decir, por enlaces disulfuro.
la determinación de hidroxiprolina se utiliza para detectar la
Una determinada conformación puede fijarse dentro de una única
presencia de tejido conectivo en productos cárnicos triturados. La
cadena peptídica mediante enlaces disulfuro. La mayoría de las
hidroxiprolina es un aminoácido no esencial.
proteínas contienen entre 1 y 2% de cistina. Aunque en sí misma no
es esencial, la cistina puede reemplazar parcialmente a la
metionina, que es un aminoácido esencial. Ehrlich aisló por primera vez la isoleucina de la fibrina en 1904. Es
un aminoácido esencial.
Las proteínas de la carne y los cereales contienen entre un 4 y un 5% de

Schulze y Bosshard aislaron por primera vez la glutamina del jugo
isoleucina; Proteínas de huevo y leche, 67%.
de remolacha azucarera en 1883. Damodaran confirmó su aparición
en la proteína (edestina) en 1932. La glutamina se convierte La leucina fue aislada de la lana y del tejido muscular por Braconnot
fácilmente en ácido pirrolidona carboxílico, que es estable entre pH en 1820. Es un aminoácido esencial y su contenido en la mayoría
2,2 y 4,0, pero se escindido en ácido glutámico a otros pH: de las proteínas es del 7 al 10%. Las proteínas de los cereales
contienen cantidades variables (maíz 12,7%, trigo 6,9%). Durante
la fermentación alcohólica, el aceite de fusel se forma a partir de
leucina e isoleucina.
Drechsel aisló la lisina de la caseína en 1889. Constituye entre el

7% y el 9% de las proteínas de la carne, los huevos y la leche. El
contenido de este aminoácido esencial es entre un 2 y un 4% menor
(1.1) en las proteínas de los cereales en las que predomina la prolamina.
Las proteínas de cangrejo y pescado son las fuentes más ricas
El ácido glutámico se aisló por primera vez del trigo. (1011%). Junto con la treonina y la metionina, la lisina es un factor
gluten por Ritthausen en 1866. Es abundante en la mayoría de las limitante en el valor biológico de muchas proteínas, principalmente
proteínas, pero es particularmente rico en proteínas de la leche las de origen vegetal. El procesamiento de alimentos provoca
(21,7%), trigo (31,4%), maíz (18,4%) y soja (18,5%). La melaza pérdidas de lisina ya que su grupo εamino es muy reactivo (cf.
también contiene cantidades relativamente altas de ácido glutámico. reacción de Maillard ).
El glutamato monosódico se utiliza en numerosos productos
alimenticios como potenciador del sabor.
Mueller aisló por primera vez la metionina de la caseína en 1922.
Las proteínas animales contienen entre un 2% y un 4% y las
proteínas vegetales contienen entre un 1% y un 2% de metionina.
La glicina se encuentra en grandes cantidades en las proteínas La metionina es un aminoácido esencial y en muchos procesos
estructurales. El colágeno contiene entre un 25% y un 30% de bioquímicos su función principal es la de donante de metilo. Es muy
glicina. Braconnot la aisló por primera vez de la gelatina en 1820. sensible al oxígeno y al tratamiento térmico. Por tanto, se producen
La glicina es un aminoácido no esencial, aunque actúa como pérdidas en muchas operaciones de procesamiento de alimentos,
precursor de muchos compuestos formados por diversos como el secado, el secado en horno, el inflado, el tostado o el
mecanismos biosintéticos. tratamiento con agentes oxidantes. En el blanqueo de la harina
con NCl3 (tricloruro de nitrógeno), la metionina se convierte a través de dihidroxifenilalanina por oxidación enzimática en
en la tóxica metionina sulfoximida: melaninas de color marrónnegro.
La valina fue aislada por primera vez por Schutzenberger en

1879. Es un aminoácido esencial y está presente en las
(1.2) proteínas de la carne y los cereales (57%) y en las proteínas
del huevo y la leche (78%). La elastina contiene
Schulze aisló la fenilalanina de los altramuces en 1881. Se
concentraciones notablemente elevadas de valina (15,6%).
encuentra en casi todas las proteínas (con un promedio de
4 a 5%) y es esencial para los humanos. Se convierte in vivo
en tirosina, por lo que la fenilalanina puede reemplazar a la
tirosina desde el punto de vista nutricional. 1.2.3 Propiedades físicas
La prolina fue descubierta en la caseína y la albúmina de 1.2.3.1 Disociación

huevo por Fischer en 1901. Está presente en numerosas
proteínas en una proporción del 4 al 7% y es abundante en
En solución acuosa los aminoácidos están presentes,
las proteínas del trigo (10,3%), la gelatina (12,8%) y la
dependiendo del pH, como cationes, zwitteriones o aniones:
caseína (12,3%). La prolina no es esencial.
Cramer aisló por primera vez la serina a partir de la sericina

en 1865. La mayoría de las proteínas contienen entre un 4%
y un 8% de serina. En las fosfoproteínas (caseína, fosvitina),
la serina, como la treonina, es un portador de ácido fosfórico
en forma de Ofosfoserina. El componente de carbohidratos (1.3)
de las glicoproteínas puede estar unido Oglucosídicamente
Con el catión indicado como +A, el zwitterion dipolar como
a través del grupo hidroxilo de la serina y/o treonina [cf.
+A− y el anión como A−, la constante de disociación se
10.1.2.1.1 (κcaseína) y 13.1.4.2.4].
puede expresar como:
La treonina fue descubierta por Rose en 1935. Es un

aminoácido esencial, presente en una proporción del 4,5 al (1.4)
5% en la carne, la leche y los huevos y del 2,7 al 4,7% en los cereales.
A un pH donde sólo existen iones dipolares, es decir, el punto
La treonina suele ser el aminoácido limitante en proteínas de
isoeléctrico, pI, [ +A]=[A−]:
menor calidad biológica. El sabor a “caldo” de los hidrolizados
de proteínas se debe en parte a una lactona derivada de la
treonina (cf. 5.3.1.3).
Hopkins aisló por primera vez el triptófano a partir de (1.5)

hidrolizados de caseína, preparados mediante hidrólisis
Las constantes de disociación de los aminoácidos pueden
utilizando enzimas pancreáticas, en 1902. Se encuentra en
determinarse, por ejemplo, mediante valoración del ácido.
las proteínas animales en cantidades relativamente bajas
(12%) y en cantidades aún menores en las proteínas de los La Figura 1.2 muestra las curvas de valoración de glicina,
cereales (alrededor del 1%). . El triptófano es excepcionalmente histidina y ácido aspártico. La tabla 1.2 enumera las
constantes de disociación de algunos aminoácidos. En los
abundante en lisozima (7,8%). Se destruye completamente
aminoácidos, la acidez del grupo carboxilo es mayor y la
durante la hidrólisis ácida de proteínas.
Biológicamente, el triptófano es un aminoácido esencial basicidad del grupo amino menor que en los correspondientes
ácidos carboxílicos y aminas (véanse los valores de pK para
importante, principalmente como precursor en la biosíntesis
el ácido propiónico, la 2propilamina y la alanina). Como lo
del ácido nicotínico.
ilustra la comparación de los valores de pK del ácido 2
Liebig obtuvo por primera vez la tirosina a partir de la caseína aminopropiónico (alanina) y del ácido 3aminopropiónico (β
en 1846. Al igual que la fenilalanina, se encuentra en casi alanina), el pK está influenciado por la distancia entre los
todas las proteínas en niveles del 2 al 6%. La fibroína de dos grupos funcionales.
seda puede tener hasta un 10% de tirosina. esta convertido
1.2 Aminoácidos 13
Las razones de esto probablemente sean las siguientes: en

el caso de la transición catión → zwitterion,
el efecto inductivo del grupo amonio; en
En el caso de la transición zwitterión → anión, la
Estabilización del zwitterion mediante hidratación.
causado por la repulsión dipolar (menor que en relación
al anión).
(1.6)
Figura 1.2. Curvas de valoración calculadas para glicina (),

histidina () y ácido aspártico (..). Números en
Las curvas están relacionadas con la carga de los aminoácidos
1.2.3.2 Configuración y actividad óptica
en el rango de pH respectivo: 1 ++His, 2 ++His−, 3 +His−, 4 His−,
5 +Gly, 6 +Gly−, 7 Gly−, 8 +. Áspid. 9 +Ásp−−, 10 Ásp−−
Los aminoácidos, excepto la glicina, tienen al menos una
centro quiral y, por tanto, son ópticamente activos. Todo
Tabla 1.2. Aminoácidos: constantes de disociación y puntos
Los aminoácidos que se encuentran en las proteínas
isoeléctricos a 25 ◦C tienen la misma configuración en el átomo de αC: se consideran
Aminoácidos pK1 pK2 pK3 pK4 pI Laminoácidos o (S)aminoácidos* en el sistema Cahn
IngoldPrelog (con la Lcisteína como excepción; está en
Alanina 2,34 9,69 6,0
la serie (R)). Daminoácidos (o (R)
arginina 2,18 9,09 12,60 10,8
aminoácidos) también se encuentran en la naturaleza, por ejemplo, en
asparagina 2,02 8,80 5,4
una serie de péptidos de origen microbiano:
Ácido aspártico 1,88 3,65 9,60 2,8
cisteína 1,71 8,35 10,66 5,0
cistina 1,04 2,10 8,02 8,71 5,1
glutamina 2,17 9,13 5,7
Ácido glutamico 2,19 4,25 9,67 3,2
glicina 2,34 9,60 6,0
histidina 1,80 5,99 9,07 7,5 (1.7)
4hidroxiprolina 1,82 9,65 5,7
isoleucina 2,36 9,68 6,0 Isoleucina, treonina y 4hidroxiprolina tienen
leucina 2,36 9,60 6,0 dos átomos de C asimétricos, por lo que cada uno tiene cuatro iso
2,20 8,90 10,28 9,6 mers:
lisina
metionina 2,28 9,21 5,7
fenilalanina 1,83 9,13 1,99 5.5
prolina 10,60 2,21 6.3
serina 9,15 2,15 9,12 5.7
treonina 2,38 9,39 2,20 5.6
triptófano 9,11 10,07 5.9
tirosina 2,32 9,62 5.7
Valina 6.0
Ácido propiónico 4.87

2Propilamina β 10.63 (1.8)
Alanina Ácido 3,55 10,24 6.9
γaminobutírico 4,03 10,56 7.3
*
Al igual que con los carbohidratos, se prefiere la nomenclatura D,L.
con aminoácidos.
tales como sales de (S)feniletilamonio de

Nacetilaminoácidos. Con métodos enzimáticos,
Se utiliza síntesis asimétrica, por ejemplo, de acilamino.
anilidas ácidas de acilaminoácidos y anilina
a través de papaína:
(1.9)
(1.11)
o hidrólisis asimétrica, por ejemplo, de ésteres de

aminoácidos a través de esterasas, amidas de aminoácidos a través de
amidasas o Nacilaminoácidos a través de aminoacilasas:
(1.10)
La rotación específica de aminoácidos en agua.

La solución está fuertemente influenciada por el pH. Pasó
a través de un mínimo en el rango de pH neutro y
aumenta después de la adición de ácidos o bases (Tabla 1.3).
Existen varios métodos posibles para separar los racematos
que generalmente ocurren
en la síntesis de aminoácidos (cf. 1.2.5). Selectivo
cristalización de una solución sobresaturada
de racemato después de sembrar con un enantiómero
Se utiliza, al igual que la cristalización fraccionada. (1.12)
de sales diastereoméricas u otros derivados,
La detección de Daminoácidos se realiza.
mediante HPLC enantioselectiva o GC de amino quiral
t derivados ácidos. En un método frecuentemente aplicado,
Tabla 1.3. Aminoácidos: rotación específica ([α] D) los derivados se producen en una precolumna por
Solvente Temperatura [α]D reacción con oftalaldehído y un tiol quiral
Aminoácidos sistema (◦C) (cf. 1.2.4.2.4). Alternativamente, los aminoácidos pueden
transformarse en trifluoroacetilaminoácido2
Lalanina HCl 0,97 M 15 22 agua +14.7◦
Ésteres (R,S)butílicos. Se muestra su separación GC.
NaOH + 2,7◦
en la figura 1.3.
3 M 20 + 3.0◦
Lcistina HCl 1,02 M 24 −214,4◦
Ácido Lglutámico HCl 6,0 M 22,4 +31.2◦ 1.2.3.3 Solubilidad
agua 18 +11.5◦ Las solubilidades de los aminoácidos en agua son

NaOH 18 1M +10.96◦ altamente variable. Además del extremadamente soluble
Lhistidina prolina, hidroxiprolina, glicina y alanina son

HCl 6,0 M 22,7 25,0 agua +13.0◦
0,5 M NaOH −39.01◦ también bastante soluble. Otros aminoácidos (cf. Tabla 1.4)
20 −10,9◦ son significativamente menos solubles, siendo la cistina
y tirosina que tiene solubilidades particularmente bajas.
Lleucina HCl 6,0 M 25,9 24,7 agua +15.1◦
La adición de ácidos o bases mejora la solubilidad mediante
3,0 M NaOH −10,8◦
la formación de sales. La presencia de
20 +7,6◦
otros aminoácidos, en general, también provocan
1.2 Aminoácidos 15
un aumento de la solubilidad. Así, la extensión de

solubilidad de aminoácidos en un hidrolizado de proteínas
es diferente al observado para el individuo
componentes.
La solubilidad en disolventes orgánicos no es muy
bueno debido a las características polares del
aminoácidos. Todos los aminoácidos son insolubles en
éter. Sólo la cisteína y la prolina son relativamente
soluble en etanol (1,5 g/100 g a 19 ◦C). Metionina,
arginina, leucina (0,0217 g/100 g;
25 ◦C), ácido glutámico (0,00035 g/100 g; 25 ◦C),
fenilalanina, hidroxiprolina, histidina y
El triptófano es poco soluble en etanol. El
Figura 1.3. Cromatograma de gases de isopropilésteres de N La solubilidad de la isoleucina en etanol caliente es relativamente
pentafluoropropanoilDL aminoácido en ChirasilVal alto (0,09 g/100 g a 20 ◦C; 0,13 g/100 g a
(NpropionilLvalinatercbutilamidapolisiloxano) 7880 ◦C).
(1: D, LAla, 2: D, LVal, 3. D, LThr, 4: Gly,
5: D, LIle, 6: D, LPro, 7: D, LLeu, 8: D, LSer,
9: D, LCys, 10: D, LAsp, 11: D, LMet,
12: D, LPhe, 13: D, LGlu, 14: D, LTyr, 15: 1.2.3.4 Absorción de UV
D, LOrn, 16: D, LLys, 17: D, LTrp; de acuerdo a
Frank y otros, 1977) Aminoácidos aromáticos como la fenilalanina,
La tirosina y el triptófano se absorben en el rango UV del
espectro con máxima absorción.
a 200–230 nm y 250–290 nm (Fig. 1.4).
Tabla 1.4. Solubilidad de aminoácidos en agua (g/100 g
Disociación del grupo fenólico HO de
H2O) La tirosina desplaza la curva de absorción aproximadamente
20 nm hacia longitudes de onda más largas (Fig. 1.5).
Temperatura (◦C)
Aminoácido 0 25 50 75 100
Lalanina 12,73 16,51 21,79 28,51 37,30

Ácido Lasparatico 0,209 0,500 1,199 2,875 6,893
Lcistina 0,005 0,011 0,024 0,052 0,114

LGlutámico 0,341 0,843 2,186 5,532 14,00
ácido
Glicina 14,18 24,99 39,10 54,39 67,17
LHistidina – 4,29 – LHidroxi 28,86 – –
36,11 45,18 51,67 –

prolina
Lisoleucina 3,791 4,117 4,818 6,076 8,255
LLeucina 2.270 2.19 2.66 3.823 5.638
D,Lmethi1,818 3,381 6,070 10,52 17,60
en línea
LFenil 1.983 2.965 4.431 6.624 9.900

alanina
LProlina 127,4 162,3 206,7 239,0 –
D,LSerina L 2.204 5.023 10.34 19.21 32.24
Triptófano 0,823 1,136 1,706 2,795 4,987
Figura 1.4. Espectros de absorción ultravioleta de algunos
LTirosina 0,020 0,045 0,105 0,244 0,565
LValina 8,34 8,85 9,62 10,24 – aminoácidos. (según Luebke, Schroeder y
Kloss, 1975). ..Trp. Tyr. Phe
dieciséis
El éster libre se libera de su sal por acción del álcali. A

continuación se puede separar por destilación una mezcla de
ésteres libres sin descomposición. La destilación fraccionada
de ésteres es la base de un método introducido por Emil Fischer
para la separación de aminoácidos:
(1.14)
Los ésteres de aminoácidos libres tienen tendencia a formar

dipéptidos cíclicos o polipéptidos de cadena abierta:
Figura 1.5. Espectro de absorción ultravioleta de la tirosina afectado por

el pH. (según Luebke, Schroeder y Kloss, 1975) 0,1 mol/l HCl, 0,1
mol/l NaOH
(1.15)
Las lecturas de absorción a 280 nm se utilizan para la

determinación de proteínas y péptidos. La histidina, la cisteína
y la metionina se absorben entre 200 y 210 nm.
(1.16)
1.2.4 Reacciones químicas
En la síntesis de péptidos se utilizan como grupos protectores
Los aminoácidos muestran las reacciones habituales de ambos. los ésteres tercbutílicos, que se escinden fácilmente mediante
ácidos, o los ésteres bencílicos, que se escinden fácilmente
Ácidos carboxílicos y aminas. La especificidad de la reacción
mediante HBr/ácido acético glacial o hidrogenación catalítica.
se debe a la presencia de grupos carboxilo y amino y,
ocasionalmente, de otros grupos funcionales. Las reacciones
que ocurren a 100220 ◦C, como al cocinar, freír y hornear, son
particularmente relevantes para la química de los alimentos.
1.2.4.2 Reacciones de grupos amino
1.2.4.2.1 Acilación
1.2.4.1 Esterificación de grupos carboxilo

Como agentes acilantes se utilizan derivados de ácidos
activados, por ejemplo halogenuros o anhídridos de ácido:
Los aminoácidos se esterifican fácilmente mediante reacciones
catalizadas por ácidos. Se obtiene un clorhidrato de éster etílico
en etanol en presencia de HCl:
(1.13) (1.17)
1.2 Aminoácidos 17
Los Nacetil aminoácidos se consideran ingredientes en sis con HBr/ácido acético glacial:
dietas químicamente restringidas y para fortificar las proteínas
vegetales con el fin de aumentar su valor biológico. La adición
de aminoácidos libres a los alimentos que deben ser tratados
térmicamente no está exenta de problemas. Por ejemplo, la
metionina en presencia de un azúcar reductor puede formar
metional mediante un mecanismo de degradación de
Strecker , impartiendo un sabor desagradable a los alimentos.
Otros aminoácidos esenciales
Los ácidos, por ejemplo la lisina o la treonina, pueden perder
(1.20)
su valor biológico mediante reacciones similares.
Las pruebas de alimentación con ratas han demostrado que
la N acetilLmetionina y la NacetilLtreonina tienen valores
nutricionales iguales a los de los aminoácidos libres (esto
también se aplica a los humanos con metionina acetilada).
La tasa de crecimiento de las ratas también aumenta
significativamente con los derivados α o εacetilo o α,ε
diacetilo de la lisina.
Algunos residuos acilo fácilmente escindibles son importantes

como grupos protectores temporales en la síntesis de
(1.21)
péptidos.
El residuo de trifluoroacetilo se elimina fácilmente mediante
hidrólisis suave catalizada por una base: Los residuos tercalcoxicarbonilo, por ejemplo, los grupos
terc butiloxicarbonilo, se escinden en condiciones
catalizadas por ácido:
(1.18)
El residuo ftalilo se puede escindir fácilmente mediante

hidrazinolisis:
(1.22)
Los derivados Nacílicos de los aminoácidos se transforman en

oxazolinonas (azlactonas) mediante eliminación de agua:
(1.19)
El grupo benciloxicarbonilo se puede eliminar fácilmente

mediante hidrogenación catalítica o mediante hidroli (1.23)
Se trata de productos intermedios altamente reactivos que mareas o proteínas. Los derivados de dansil, que son
forman un anión estabilizado mesoméricamente. fluorescentes con luz ultravioleta, tienen un límite de
El anión puede reaccionar entonces, por ejemplo, con detección en el rango de los nanomoles, que es inferior en
aldehídos. Esta reacción se utiliza en la síntesis de un factor de 100 al de los derivados de 2,4dinitrofenilo.
aminoácidos con glicina azlactona como compuesto de El cloruro de dimetilaminoazobencenosulfonilo (DABS
partida: Cl) y el cloroformiato de 9fluoroenilmetilo (FMOC) detectan
aminoácidos (cf. Fórmulas 1.27 y 1.28), incluidas la prolina
y la hidroxiprolina.
Los derivados fluorescentes se pueden determinar
cuantitativamente después de la separación por HPLC.
(1.24)
(1.27)
(1.28)
1.2.4.2.2 Alquilación y arilación

(1.25)
Los Nmetilaminoácidos se obtienen mediante la reacción
La acilación de aminoácidos con cloruro de 5 del derivado Ntosilo del aminoácido con yoduro de metilo,
dimetilaminonaftaleno1sulfonilo (cloruro de dansilo, DANS seguido de la eliminación del sustituyente tosilo con HBr:
Cl) es de gran importancia analítica:
(1.29)
(1.26)
El compuesto Nmetilo también se puede formar metilando
Los derivados de arilsulfonilo son muy estables frente a la con HCHO/HCOOH el derivado bencilideno del aminoácido,
hidrólisis ácida. Por lo tanto, son adecuados para la formado inicialmente por reacción del aminoácido con
determinación del Nterminal libre. benzaldehído. Luego se elimina el grupo bencilo.
grupos amino o grupos εamino libres de pep
1.2 Aminoácidos 19
por hidrogenólisis: Tabla 1.5. Aparición de trimetil aminoácidos.

(CH3)3N+CHRCOO− (betaínas)
Aminoácidos Betaína Ocurrencia
βalanina γ Extracto de carne de homobetaína

ácido actinina Molusco (marisco)
aminobutírico
glicina Betaína Remolacha azucarera, otras
muestras de animales
y origen vegetal
histidina hercinina Hongos
Ácido βhidroxi carnitina Músculo de mamíferos
γamino tejido, levadura, trigo
butírico germen, pescado, hígado,
suero, molusco
(mariscos)
(1.30)
4Hidroxi Betonicina frijoles
prolina
Los dimetilaminoácidos se obtienen por reacción. prolina estaquidrina Stachys, naranja
con formaldehído, seguido de reducción con
hojas, cáscara de limón,
borohidruro de sodio: alfalfa, Aspergillus
orizae
(1.31)
Las reacciones correspondientes con proteínas son

considerado como un medio para proteger la
grupos εamino y, por tanto, de evitar su
Destrucción de los alimentos por la reacción de Maillard.
(cf. 1.4.6.2.2).
La reacción directa de los aminoácidos con agentes
metilantes, por ejemplo, yoduro de metilo o sulfato de
dimetilo, se produce a través de monometilo y dimetilo.
compuestos a derivados de trimetilo (o generalmente (1.33)
a derivados de Ntrialquilo) denominados betaínas:
Otro reactivo de arilación es el 7fluoro4nitrobenzo2
oxa1,3diazol (NBDF), que también es
utilizado como compuesto de cloro (NBDCl) y
(1.32) lo que conduce a derivados que son adecuados para un
Análisis de aminoácidos mediante separación por HPLC:
Como se muestra en la Tabla 1.5, las betaínas están muy extendidas en
tanto el reino animal como el vegetal.
Derivatización de aminoácidos por reacción con
Rendimientos de 1fluoro2,4dinitrobenceno (FDNB)
N2,4dinitrofenil aminoácidos (DNPamino
ácidos), que son compuestos amarillos y cristalizan (1.34)
fácilmente. La reacción es importante para
etiquetado de residuos de aminoácidos Nterminales y libres Reacción de aminoácidos con trifenilmetilo.
grupos εamino presentes en péptidos y proteínas; El cloruro (cloruro de tritilo) produce derivados de Ntritilo,
los aminoácidos DNP son estables en condiciones que son estables a los álcalis. sin embargo, el
de hidrólisis ácida (cf. Reacción 1.33). El derivado se escinde en presencia de ácido.
dando un catión trifenilmetilo estable y libre

aminoácidos:
(1.35)
La reacción con el ácido trinitrobencenosulfónico es

también de importancia analítica. Produce un derivado
de color amarillo que puede utilizarse para la
determinación espectrofotométrica de proteínas: (1.38)
Una reacción análoga ocurre con 1,2

ácido naftoquinona4sulfónico ( reactivo de folina)
pero, en lugar de un color amarillo (cf. Fórmula 1.36),
se desarrolla un color rojo:
(1.36)
La reacción es una sustitución aromática nucleofílica

que se produce a través de una adición intermedia.
producto ( complejo de Meisenheimer). Ocurre bajo
condiciones suaves sólo cuando la estructura del anillo
de benceno está estabilizada por sustituyentes atractores
de electrones en el anillo (cf. Reacción 1.37).
(1.39)
1.2.4.2.3 Carbamoilo y tiocarbamoilo

Derivados
Los aminoácidos reaccionan con isocianatos para

producir derivados de carbamoilo que se ciclan en 2,4
dioxoimidazolidinas (hidantoínas) hirviendo en
un medio ácido:
(1.37)
La formación del complejo de Meisenheimer ha

verificado aislando el producto añadido
de la reacción de 2,4,6trinitroanisol con
etóxido de potasio (cf. Reacción 1.38). (1.40)
1.2 Aminoácidos 21
Una reacción correspondiente con fenilisotiocianato puede

degradar un péptido de forma gradual ( degradación de
Edman). La reacción es de gran importancia para revelar la
secuencia de aminoácidos en una cadena peptídica. El
derivado de feniltiocarbamoílo (péptido PTC) formado en el
primer paso (acoplamiento) se escinde de forma no hidrolítica
en el segundo paso (escisión) con ácido trifluoroacético
anhidro para dar anilinotiazolinona como
derivado del aminoácido Nterminal y

el péptido restante que es acortado por este último. Debido
a su inestabilidad, la tiazolinona no es adecuada para la
identificación de
el aminoácido Nterminal y por lo tanto es –
después de la separación del péptido restante, en el tercer
paso (conversión), se convierte en HCl acuoso a través del
feniltiocarbamoilaminoácido en feniltiohidantoína, mientras
que el péptido restante se introduce en un nuevo ciclo.
(1.42)
1.2.4.2.4 Reacciones con compuestos carbonílicos
Los aminoácidos reaccionan con compuestos carbonílicos,

formando azometinas. Si el compuesto carbonilo tiene un
grupo aceptor de electrones, por ejemplo, un segundo grupo
carbonilo, se produce transaminación y descarboxilación. La
reacción se conoce como degradación de Strecker y
desempeña un papel en los alimentos, ya que estos pueden
ser una fuente abundante.
fuente de compuestos dicarbonílicos generados por la
reacción de Maillard (cf. 4.2.4.4.7). Los aldehídos que se
forman a partir de aminoácidos ( aldehídos de Strecker) son
compuestos aromáticos (ver 5.3.1.1).
(1.41) La reacción de la ninhidrina es un caso especial de la

degradación de Strecker . Es una reacción importante para
la determinación cuantitativa de
aminoácidos mediante espectrofotometría (cf. Reacción

1.42). El límite de detección se sitúa entre 1 y 0,5 nmol.
El color azul violeta resultante tiene un máximo de
absorción a 570 nm. Rendimientos de prolina
un compuesto de color amarillo con = 440λ nm
máximo
(Reacción 1.43):
(1.44b)
Los derivados se utilizan para el análisis de aminoácidos.

mediante separación por HPLC. En lugar de
mercaptoetanol, se utiliza un tiol quiral, por ejemplo, N
isobutirilLcisteína, para la detección de Damino
ácidos. El límite de detección es de 1 pmol. el muy
Un marcador especialmente adecuado es el ácido
aspártico de rápida racemización. Una desventaja del método es
que no se detectan prolina e hidroxiprolina.
Este método se aplica, por ejemplo, en el análisis.
de zumos de frutas, en los que altas concentraciones de
Los Daminoácidos indican contaminación bacteriana
o el uso de zumos muy concentrados. Por el contrario,
concentraciones demasiado bajas de Daminoácidos
en alimentos fermentados (queso, salsas de soja y pescado,
vinagre de vino) indican imitaciones no fermentadas.
La fluorescamina reacciona con aminas primarias y
aminoácidos – a temperatura ambiente bajo condiciones alcalinas
condiciones – para formar pirrolidonas fluorescentes
λ ex
(= λ ellos
390 nm, = 474 nm). la deteccion
el límite está entre 50 y 100 pmol:
(1.43)
La reacción de aminoácidos con oftaldialdehído (OPA) y

mercaptoetanol.
conduce a derivados de isoindol fluorescentes
λ ex λ ellos (1.45)
(= 330 nm, = 455 nm) (Reacción 1.44a).
El exceso de reactivo se hidroliza muy rápidamente.

en compuestos solubles en agua y no fluorescentes.
1.2.4.3 Reacciones que involucran otras funciones

Grupos
Las más interesantes de estas reacciones son aquellas

(1.44a) en el que los grupos αamino y αcarboxilo son
1.2 Aminoácidos 23
bloqueado, es decir, reacciones que ocurren con péptidos y Pruebas de alimentación con ratas. Las reacciones de
proteínas. Estas reacciones se cubrirán en detalle en las pardeamiento de estos derivados se retardan fuertemente,
secciones que tratan de la modificación de proteínas (cf. por lo que son de interés para la fortificación de alimentos
1.4.4 y 1.4.6.2). En las siguientes secciones se cubrirán con lisina.
varias reacciones de importancia para los aminoácidos libres.
1.2.4.3.2 Arginina
1.2.4.3.1 Lisina En presencia de αnaftol e hipobromito, el grupo guanidilo

de la arginina da un compuesto rojo con la siguiente
Se puede realizar una reacción selectiva con cualquiera de estructura:
los grupos amino de la lisina. La acilación selectiva del grupo
εamino es posible utilizando el complejo lisina Cu2+ como
reactivo:
(1.48)
1.2.4.3.3 Ácidos aspártico y glutámico
La mayor tasa de esterificación de los grupos β y γcarboxilo

se puede utilizar para reacciones selectivas. Por otro lado,
los grupos carboxilo β y γ se hidrolizan más rápidamente en
(1.46) la hidrólisis catalizada por ácido, ya que la protonación se
facilita al tener el grupo amonio más alejado del grupo
La reacción selectiva con el grupo αamino es posible carboxilo. La hidrólisis catalizada por álcalis de ésteres
utilizando un derivado de bencilideno: metílicos o etílicos de ácidos aspártico o glutámico unidos a
péptidos puede dar como resultado la formación de
isopéptidos.
(1.49)
La descarboxilación del ácido glutámico produce ácido γ

(1.47) aminobutírico. Este compuesto, que también se encuentra
en el vino (cf. 20.2.6.9), tiene un sabor ácido y produce una
εNbencilidenoLlisina y εNsalicilideno sensación de sequedad en la boca en concentraciones
La Llisina es tan eficaz como la lisina libre en el crecimiento. superiores a su umbral de reconocimiento (0,02 mmol/l).
1.2.4.3.4 Serina y Treonina Las constantes de equilibrio para la reducción de cistina a

pH 7 y 25 ◦C con mercaptoetanol o ditiotreitol son 1 y 104,
La hidrólisis ácida o alcalina de proteínas puede producir α respectivamente.
cetoácidos mediante la βeliminación de una molécula de Una oxidación más intensa de la cisteína, por ejemplo con
agua: ácido perfórmico, produce el correspondiente ácido sulfónico,
el ácido cisteico:
(1.52)
(1.50)
La reacción de la cisteína con agentes alquilantes produce

De esta manera, el ácido αcetobutírico formado a partir de tioéteres. El ácido yodoacético, la yodoacetamida, la
treonina puede producir otro aminoácido, el ácido α dimetilaminoazobenceno yodoacetamida, la etilenimina y la
aminobutírico, mediante una reacción de transaminación. 4vinilpiridina son los agentes alquilantes más utilizados:
La reacción 1.51 es responsable de las pérdidas de
hidroxiaminoácidos durante la hidrólisis de proteínas.
Se obtienen estimaciones confiables de la aparición de estos
aminoácidos hidrolizando proteínas durante períodos de
tiempo variables y extrapolando los resultados al tiempo cero.
1.2.4.3.5 Cisteína y Cistina
La cisteína se convierte fácilmente en el disulfuro

(1.53)
correspondiente, cistina, incluso en condiciones oxidativas
suaves, como el tratamiento con I2 o hexacianoferrato de
potasio (III). La reducción de cistina a cisteína es posible
1.2.4.3.6 Metionina
utilizando borohidruro de sodio o reactivos de tiol
(mercaptoetanol, ditiotreitol):
La metionina se oxida fácilmente al sulfóxido y luego a la
sulfona. Esta reacción puede resultar
en las pérdidas de este aminoácido esencial durante el procesamiento
de alimentos:
(1.54)
1.2.4.3.7 Tirosina
La tirosina reacciona, como la histidina, con el ácido

(1.51) sulfanílico diazotizado ( reactivo de Pauly). El acoplado
1.2 Aminoácidos 25
El producto de la reacción es un compuesto azo rojo: Aunque desde un punto de vista puramente estequiométrico,
sería posible que la degradación de la asparagina mediante
la escisión de CO2 y NH3 produjera directamente
acrilamida, el proceso de formación es bastante complejo.
De hecho, existen varias propuestas para el mecanismo
de esta formación.
Se demostró que cantidades considerables de 3
La aminopropionamida se produce en la reacción de la
asparagina con compuestos αdicarbonilo con la formación
de la base de Schiff y la posterior descarboxilación e
hidrólisis en el sentido de una reacción de Strecker (fig.
1.6). En estudios modelo y en experimentos adicionales
con alimentos (cacao, queso) se pudo demostrar que la
(1.55) separación del amoníaco de la 3aminopropionamida se
produce con relativa facilidad a temperaturas más altas e
incluso en ausencia de carbohidratos produce rendimientos
1.2.4.4 Reacciones de aminoácidos muy altos de acrilamida ( >60% en moles.
a temperaturas más altas
Por lo tanto, la 3aminopropionamida, que debe considerarse
Las reacciones a temperaturas elevadas son importantes la amina biogénica de la asparagina, representa un
durante la preparación de alimentos. Freír, asar, hervir y intermediario transitorio en la formación de acrilamida en los
hornear desarrollan los aromas típicos de muchos alimentos alimentos. Mientras tanto, este compuesto también se ha
en los que los aminoácidos participan como precursores. identificado en diferentes alimentos.
Los estudios con alimentos y sistemas modelo han
demostrado que los olores característicos se forman Otro mecanismo (Fig. 1.7, derecha) comienza con la
mediante la reacción de Maillard y que son productos descomposición directa de la base de Schiff obtenida de un
posteriores, en particular de cisteína, metionina, ornitina y carbohidrato reductor y asparagina a través de intermedios
prolina (ver 12.9.3). inestables analíticamente indetectables. Se supone que el
iluro formado por la descarboxilación de la base de Schiff
se descompone directamente al escindirse la
1.2.4.4.1 Acrilamida
El compuesto tóxico acrilamida es uno de los compuestos

volátiles que se forman durante el calentamiento de los
alimentos (cf. 9.7.3). Los experimentos modelo han
demostrado que se produce en reacciones de asparagina
con carbohidratos reductores o a partir de los productos
de escisión resultantes (p. ej., 2butanodiona, 2oxopropanal).
La formación se ve favorecida por temperaturas >100 ◦C

y/o tiempos de reacción más largos.
De hecho, experimentos modelo han demostrado que los
mayores rendimientos basados en asparagina son ca. 0,1–
1 % molar. La cisteína y la metionina también forman
acrilamida en presencia de glucosa, pero los rendimientos
son considerablemente menores que los de la asparagina. Figura 1.6. Formación de 3aminopropionamida (3APA)
La reacción térmica de la acroleína con amoníaco también a partir de la reacción de Strecker de asparagina y
produce acrilamida, pero también en pequeñas cantidades. posterior desaminación a acrilamida (según Granvogl et
al., 2006)
Figura 1.7. Vías de reacción desde la base de Schiff de la asparagina y la glucosa que dan como resultado acrilamida (según
Stadler et al., 2004 y Granvogl et al., 2006)
Enlace CN para dar acrilamida y una 1amino2hexulosa. extracto de carne, carne frita, pescado a la parrilla y
Otro mecanismo propuesto mezclas modelo calentadas a base de creatina,
(Fig. 1.7, izquierda) es la oxidación del Schiff un aminoácido (glicina, alanina, treonina) y
base y posterior descarboxilación. Aquí, un glucosa. En su mayor parte se trataba de imidazoquinolinas e
Se forma un intermediario que puede descomponerse. imidazoquinoxalinas. El más alto
a 3aminopropionamida después de la enolización y concentraciones (μ/kg)
hidrólisis. La 3aminopropionamida puede entonces ser
(1.56)
convertido en acrilamida después de la separación de se encontraron en extracto de carne: IQ (015),

amoníaco. MeIQ (06), MeIQx (080). Un experimento modelo dirigido a
procesos en la carne muestra
que las aminas heterocíclicas son detectables en
1.2.4.4.2 Compuestos heterocíclicos mutagénicos Después de sólo 5 minutos, la temperatura ronda los 175 ◦C.
Se supone que se forman a partir de creatinina, productos
A finales de los años 1970 se demostró que las porciones posteriores del Maillard
superficiales carbonizadas de pescado y carne asados también reacción (piridinas, pirazinas, cf. 4.2.4.4.3) y
como el humo condensado capturado en la barbacoa aminoácidos como se muestra en la figura 1.8.
tienen un efecto altamente mutagénico en pruebas microbianas La toxicidad se basa en el heteroaromático.

( Probador de Salmonella typhimurium cepa TA 98). En función amino. Las aminas son genotóxicas después
En pruebas modelo se pudo demostrar que los pirolizados conversión metabólica oxidativa a una fuerte
de aminoácidos y proteínas son responsables de ese electrófilo, por ejemplo, un nitreno. Nitrenos de este tipo
efecto. La tabla 1.6 enumera las mutaciones. se sintetizan para experimentos modelo como se muestra
Compuestos genéticos aislados de pirolizados de en la Fórmula 1.56. Según estos experimentos,
aminoácidos. Son piridoindoles, piridoimidazoles y MeIQ, IQ y MeIQx tienen un valor especialmente alto
tetraazafluoroantenos. potencial genotóxico. Los compuestos enumerados en
Al mismo tiempo, se encontró que mutagénico La Tabla 1.6 puede ser desaminada por nitrito en condiciones débiles.
Los compuestos de aminoácidos y proteínas pueden

solución ácida y, por tanto, inactivada.
También se pueden formar a temperaturas más bajas. Los Las βcarbolinas norharmane (I, R=H) y harmane (I, R=CH3)
compuestos enumerados en la Tabla 1.7 se obtuvieron de son bien conocidas como componentes
1.2 Aminoácidos 27
Tabla 1.6. Compuestos mutagénicos de pirolizados de aminoácidos y proteínas.
Compuesto mutagénico Forma corta Compuesto Estructura

pirolizado
3Amino1,4dimetil TrpP1 triptófano

5Hpirido[4,3b]indol
3Amino1metil TrpP2 triptófano

5Hpirido[4,3b]indol
2amino6metildipirido GluP1 Ácido glutamico
[1,2a:3',2'd]imidazol
2Aminodipirido[1,2a:3',2'd] GluP2 Ácido glutamico

imidazol
3,4ciclopentenopirido[3,2a] LysP1 lisina

carbazol
4amino6metil1H2,5,10, OrnP1 ornitina

10btetraazafluoranteno
2amino5fenilpiridina PheP1 fenilalanina
2Amino9Hpirido[2,3b] AαC Globulina de soja

indol
2amino3metil9H MeAαC Globulina de soja

pirido[2,3b] indol
del humo del tabaco. Se forman por una reacción.

de triptófano y formaldehído o acetaldehído:
(1.57)
Tabla 1.7. Compuestos mutagénicos de diversos alimentos calentados y de sistemas modelo.
Compuesto mutagénico Forma corta Alimento Estructura

Sistema modelo
2Amino3metilimidazo coeficiente intelectual 1,2,3

[4,5f]quinolina
2Amino3,4dimetilimidazo MelQ 3
[4,5f]quinolina
2Amino3metilimidazo coeficiente intelectual

2
[4,5f]quinoxalina
2Amino3,8dimetilimidazo MelQ2x 2,3

[4,5f]quinoxalina
2Amino3,4,8trimetil imidazo 4,8Di MelQx 2,3,5,6

[4,5f]quinoxalina
2Amino3,7,8trimetilimidazo 7,8Di MelQx 4

[4,5f]quinoxalina
2amino1metil6fenilimidazo[4,5 PHP 2
b]piridina
a
1: Extracto de carne; 2: Carne a la brasa; 3: Pescado a la plancha; 4: Mezcla modelo de creatinina, glicina, glucosa;
5: como 4, pero alanina; 6: como 4, pero treonina
Ácido tetrahidroβcarbolina3carboxílico (II)

y el ácido (1S, 3S)(III) y (1R, 3S)metiltetrahidroβ
carbolina3carboxílico (IV) fueron
detectado en cerveza (II: 211 mg/L, III + IV:
0,34 mg/L) y vino (II: 0,81,7 mg/L,
III + IV: 1,39,1 mg/L). La proporción de diasterómeros (1.58)
III y IV (Fórmula 1.58) siempre fue
cerca de 2:1: Los compuestos son farmacológicamente activos.
1.2 Aminoácidos 29
Figura 1.8. Formación de aminas heterocíclicas calentando un sistema modelo de creatina, glucosa y un aminoácido.
mezcla correspondiente a las concentraciones en la carne de vacuno (según Arvidsson et al., 1997). Para abreviaturas, consulte
Tabla 1.7
1.2.5 Aminoácidos sintéticos utilizados • Reemplazo de proteína endógena después de pro

para aumentar el valor biológico agotamiento de la teína.
de Alimentos (Fortificación de Alimentos) La prueba determina la cantidad de proteína endógena

que puede ser reemplazada por 100 g de
Las necesidades diarias de los seres humanos de proteína alimentaria. A la persona sometida a prueba se le administra
aminoácidos esenciales y su aparición en una dieta sin proteínas y, por lo tanto, se la reduce al nivel absoluto.
Algunas proteínas alimentarias importantes se presentan en N mínimo. Posteriormente, la proteína a ser
Tabla 1.8. El valor biológico de una proteína. examinado y se administra el balance de N
(g de proteína formada en el cuerpo/100 g de alimento es medido. La valencia biológica (BV) se deriva de
proteína) está determinada por el contenido absoluto de
aminoácidos esenciales, por el contenido relativo
proporciones de aminoácidos esenciales, por su UreaN(dieta no proteica)+equilibrio N
VB =
proporciones de aminoácidos no esenciales y por factores ingesta de nitrógeno
como la digestibilidad y la disponibilidad. El

más importante (más o menos costoso) en ×100, (1.59)
métodos vivo e in vitro para determinar la

La “utilización neta de proteínas” (NPU) se basa
La valencia biológica se basa en lo siguiente.
sobre el mismo principio y se determina
principios:
en experimentos con animales. un grupo de ratas
Tabla 1.8. Requerimiento de aminoácidos esenciales en adultos y su presencia en diversos alimentos.
Aminoácidos 1 2 3 4 5 6 7 8 9
isoleucina 10–11 3,5 4,0 4,6 3,9 3,6 3,4 5,0 3.5
leucina 11–14 4,2 5,3 7,1 4,3 5,1 6,5 8,2 5.4
lisina 9–12 3,5 3,7 4,9 3,6 4,4 2,0 3,6 5.4
metionina
+ Cistina 1114 4,2 3,2 2,6 1,9 2,1 3.8 3.4 1.9
metionina 2,0 1,9 1,9 1,2 0,9 1.4 2.2 0,8
fenilalanina
+ tirosina 1314 4,5 6,1 7.2 5,8 5,5 6,7 8,9 6.0
fenilalanina 2,4 3,5 3,5 3,1 3,3 4,6 4,7 2.5
treonina 6–7 2.2 2,9 3,3 2,9 2,7 2,5 3,7 3.8
triptófano 1,0 1,0 1,0 1,0 1,0 1,0 1,0 1.0
Valina 3 11–14 4,2 4.3 5,6 3,6 3,3 3.8 6,4 4.1
triptófana 1.7 1.4 1.4 1.5 1.1 1.0 1.3
1: Requerimiento diario en mg/kg de peso corporal.

2–8: Valor relativo relacionado con Trp = 1 (patrón).
2: Necesidades diarias, 3: huevos, 4: leche bovina, 5: patata, 6: soja, 7: harina de trigo, 8: arroz y 9: levadura Torula.
a
Triptófano (%) en proteína cruda.
se alimenta con una dieta no proteica (Gr 1), mientras que El valor biológico más alto observado es para
el segundo grupo recibe la proteína que se va a una mezcla de 35% de huevo y 65% de proteínas de patata. El
examinado (Gr 2). Después de algún tiempo, se mata El valor biológico de una proteína es generalmente limitado.
a los animales y se determina su contenido de proteínas. por:
se analiza. La valencia biológica sigue
de • Lisina: deficiente en proteínas de cereales y
otras plantas
Contenido de proteínas Gr 2 − contenido de proteínas Gr 1
UNP =
Ingesta de proteínas • Metionina: deficiente en proteínas de bovino
leche y carne
×100
• Utilización de proteínas para el crecimiento.

Tabla 1.9. Valencia biológica de algunas proteínas alimentarias
El valor de crecimiento (ratio de eficiencia proteica =
determinada según diferentes métodosa
PER) de animales de laboratorio se calcula según la
siguiente fórmula: Proteína Valencia biológica Amino limitante
de BV NPU POR ácido
Aumento de peso (g) Huevo de gallina 94 93 3.9

POR =
leche de vaca 84 81 3.1 Cumplido
Proteína disponible (g)
Pescado 76 80 3,5 meses
Carne de res 74 67 73 60 2.3 Cumplido

• Mantenimiento del balance de N.
Papas 2.6 Cumplido
• Concentración plasmática de aminoácidos.
Soja 73 61 2.3 Cumplido
• Cálculo a partir de la composición de aminoácidos. Arroz 64 57 2.2 Lys, Tiro
• Determinación por escisión enzimática in vitro. Frijoles 58 38 1,5 cumplido
Harina de trigo 52 57 (blanca) 0,6 Lys, Thr
La tabla 1.9 enumera datos sobre la valencia biológica.
de algunas proteínas alimentarias, determinada según
a
diferentes métodos. Los métodos se explican en el texto.
1.2 Aminoácidos 31
Tabla 1.10. Incrementar la valencia biológica (PERa) de algunas proteínas alimentarias mediante la adición de aminoácidos.
Proteína Suma(%)
de con 0,2 Lys 0,4 Lys 0,4 Lys 0,4 Lys 0,4 lis
afuera 0,2 a través de 0,07 a través de 0,07 a través de
0,2 Tr.
Caseína 2.50
(Referencia)
Harina de trigo 0,65 1,56 0,85 1,63 2.67
Maíz 1,08 2.50 2.59
a
El método se explica en el texto.
• Treonina: deficiente en trigo y centeno

• Triptófano: deficiente en caseína, maíz y arroz.
Dado que en muchas partes del mundo no hay Tabla 1.11. Producción mundial de aminoácidos, 1982
alimentos disponibles en cantidad o calidad suficientes, Aminoácido t/año proceso Utilizado principalmente como
aumentando su valor biológico mediante la adición de 1234

Los aminoácidos esenciales están ganando importancia.
LAla 130 + + Saborizante
Ejemplos ilustrativos son la fortificación del arroz.
compuesto
con Llisina y Ltreonina, suplementación del pan con L
D,LAla 700 + Condimento
lisina y fortificación
compuesto
de proteína de soja y maní con metionina. 500 + + Infusión
LArg
El cuadro 1.10 enumera datos sobre el aumento de la biomasa.
Terapéutica
valencia lógica de algunas proteínas alimentarias a través de LAsp 250 + + Terapéutica
la adición de aminoácidos. Amino sintético Condimento
Los ácidos se utilizan también para productos químicamente definidos. compuesto
Dietas que puedan ser completamente absorbidas y LAsn 50 + Terapéutica
LCySH 700 + Aditivo para hornear
utilizado con fines nutricionales en viajes espaciales,
antioxidante
en estados pre y postoperatorios, y durante
LGlu 270.000 + Condimento
Terapia para la mala digestión y la mala absorción.
compuesto
síndromes. potenciador del sabor
La fortificación de los piensos animales con amino.
LGln 500 + Terapéutica
ácidos (0,050,2%) es de gran importancia. Gly 6.000 + Edulcorante
Estas demandas han resultado en un aumento Lsu 200 + + Terapéutica
producción de aminoácidos. La tabla 1.11 muestra LIle 150 + + Infusión
datos de producción mundial en 1982. La producción LLeu 150 + + Infusión
de ácido Lglutámico, utilizada en gran medida Llys 32.000 ++ ingrediente del pienso
LReunió 150 + Terapéutica
medida como potenciador del sabor, es excepcional.
También se produce la producción de metionina y lisina.
D,LReunió 110.000 + ingrediente del pienso
LPhe 150 ++ Infusión
significativo.
LPro 100 + + Infusión
Se distinguen cuatro procesos principales en LSer 50 + + Cosméticos
la producción de aminoácidos: síntesis química, LThr 160 + + Aditivo alimentario
aislamiento de hidrolizados de proteínas, enzimáticos y LTrp 200 ++ Infusión
microbiológicos. LTyr 100 + Infusión
métodos de producción, que actualmente LVal 150 + + Infusión
el más importante. Las siguientes secciones aclararán a
1: Síntesis química, 2: hidrólisis de proteínas, 3: procedimiento
aún más la importancia
microbiológico, 4: aislamiento de materias primas.
procesos industriales para una serie de aminoácidos. presentado en varios pasos:
1.2.5.1 Ácido glutámico
El acrilnitrilo se formila catalíticamente con CO/H2 y el

aldehído resultante se transforma mediante una reacción de
Strecker en dinitrilo de ácido glutámico que produce ácido
D,Lglutámico después de la hidrólisis alcalina. La separación
del racemato se logra mediante cristalización preferencial
de la forma L a partir de una solución sobresaturada después
de sembrar con ácido Lglutámico:
(1.63)
La separación de isómeros se realiza en la etapa αamino

caprolactama (Acl) a través de la sal poco soluble del
(1.60)
componente L con ácido Lpirrolidona carboxílico (Pyg):
Un procedimiento de fermentación con diversas cepas

seleccionadas de microorganismos (Brevibacterium flavum,
Brev. roseum, Brev. saccharolyticum) proporciona ácido L
glutámico en rendimientos de 50 g/l de líquido de fermentación:
(1.64)
(1.61)
Más elegante es la hidrólisis selectiva del enantiómero L
mediante una Lαaminoεcaprolactamasa, que se produce
en varias levaduras, por ejemplo en Cryptococcus laurentii.
1.2.5.2 Ácido aspártico
La racemización de los isómeros D restantes es posible
con una racemasa de Achromobacter obae.
El ácido aspártico se obtiene con un rendimiento del 90% a
partir del ácido fumárico utilizando la enzima aspartasa: El proceso se puede realizar como una reacción de un solo
paso: la aminocaprolactama racémica se incuba con células
intactas de C. laurentii y A. obae, produciendo casi el 100%
(1.62)
de L lisina.
En otro procedimiento, el acrilnitrilo y el etanal reaccionan

1.2.5.3 Lisina para producir cianobutiraldehído que luego se transforma
mediante una reacción de Bucherer en cianopropilhidantoína.
Un procedimiento sintético comienza con caprolactama, que La hidrogenación catalítica del grupo nitrilo, seguida de
posee todas las características estructurales requeridas, hidrólisis alcalina, produce D,Llisina.
excepto el grupo αamino que está presente.
1.2 Aminoácidos 33
Los isómeros se pueden separar mediante la sal poco 1.2.5.5 Fenilalanina

soluble del ácido Llisina sulfanílico:
El benzaldehído se condensa con hidantoína, luego la
hidrogenación usando un catalizador quiral da un producto
que tiene aproximadamente un 90% de Lfenilalanina:
(1.68)
1.2.5.6 Treonina
(1.65)
La interacción de un complejo de cobre de glicina con etanal
La fermentación con un cultivo puro de Brevibacterium produce los isómeros treo y eritro en una proporción de 2:1.
lactofermentum o Micrococcus glutamicus produce Llisina Se separan según sus diferencias de solubilidad:
directamente:
(1.66)
(1.69)
1.2.5.4 Metionina
La D,Ltreonina se separa en sus isómeros a través de su

La interacción del metanotiol con la acroleína produce un forma Nacetilada con la ayuda de una enzima acilasa.
aldehído que luego se convierte en la correspondiente
hidantoína mediante una reacción de Bucherer . El producto La treonina también es accesible mediante métodos
se hidroliza mediante catálisis alcalina. La separación del microbiológicos.
racemato resultante generalmente no se lleva a cabo ya que
los humanos utilizan la forma D de metionina mediante
transaminación:
1.2.5.7 Triptófano
El triptófano se obtiene industrialmente mediante una

variación de la síntesis del indol de Fischer . La adición de
cianuro de hidrógeno a la acroleína da 3cianopropanal
que se convierte en hidantoína mediante una reacción de
(1.67) Bucherer . El grupo nitrilo es entonces
reducido a un grupo aldehído. La reacción con fenilhidrazina (ácidos 1aminocicloalcano1carboxílicos) son dulces y amargos.
produce un derivado de indol.
Por último, la hidantoína se saponifica con álcali: La intensidad del sabor de un compuesto se refleja en su valor
umbral de reconocimiento. El valor umbral de reconocimiento
es la concentración más baja
necesario para reconocer el compuesto de manera confiable,
según lo evaluado por un panel de sabor. La tabla 1.12 muestra
que la intensidad del sabor de los aminoácidos depende de la
hidrofobicidad de la cadena lateral.
El Ltriptófano y la Ltirosina son los aminoácidos más amargos
con un valor umbral de
ct amargo = 46 mmol/l. El Dtriptófano, con = 0,20,4 mmol/l, es
ct dulce el aminoácido más dulce. Una comparación de estos
valores umbral con los de la cafeína (ct bi = 11,2 mmol/l) y la
sacarosa (ct sw = 1012 mmol/l) muestra que la cafeína es
aproximadamente 5 veces más amarga que el Ltriptófano y
que D El triptófano es aproximadamente 37 veces más dulce.
como sacarosa.
El ácido Lglutámico tiene una posición excepcional. En

concentraciones más altas tiene un sabor a caldo de carne,
mientras que en concentraciones más bajas realza el sabor
característico de un alimento determinado (potenciador del
sabor, cf. 8.6.1). La Lmetionina tiene un sabor parecido al
azufre.
El sabor amargo de los Laminoácidos puede interferir con la
(1.70) utilización de estos ácidos, por ejemplo, en dietas químicamente
definidas.
El Ltriptófano también se produce mediante síntesis enzimática
a partir de indol y serina con la ayuda de la triptófano sintasa:
1.3 Péptidos
1.3.1 Observaciones generales, nomenclatura
(1.71) Los péptidos se forman uniendo aminoácidos entre sí a través

de un enlace amida.
Por otro lado, la hidrólisis de péptidos da como resultado
aminoácidos libres:
1.2.6 Propiedades sensoriales
Los aminoácidos libres pueden contribuir al sabor de los

alimentos ricos en proteínas en los que se producen procesos
hidrolíticos (por ejemplo, carne, pescado o queso). (1.72)
La tabla 1.12 proporciona datos sobre la calidad del sabor y la
intensidad del sabor de los aminoácidos. La calidad del sabor Deben bloquearse los grupos funcionales que no participan en
está influenciada por la configuración molecular: los aminoácidos la reacción de síntesis de péptidos. Los grupos protectores o
dulces se encuentran principalmente entre los miembros de la bloqueantes deben eliminarse después de la síntesis en
serie D, mientras que los aminoácidos amargos generalmente condiciones que mantengan la estabilidad de los enlaces
se encuentran dentro de la serie L. En consecuencia, peptídicos recién formados:
aminoácidos con una cadena lateral cíclica.
1.3 Péptidos 35
Tabla 1.12. Sabor de los aminoácidos en solución acuosa a pH 6–7 sw – dulce, bi – amargo, neu – neutro
Aminoácidos Gusto
Compuesto L Compuesto D
Calidad intensidada Calidad intensidada
Alanina sudoeste 1218 sudoeste 1218

arginina bi nuevo
asparagina nuevo sudoeste 36

Ácido aspártico nuevo nuevo
cistina nuevo nuevo
glutamina nuevo sudoeste
Ácido glutamico caldo de carne como nuevo
glicineb sudoeste (3.0) 25−35

histidina bi 4550 sudoeste 24
isoleucina bi 1012 sudoeste 812
leucina bi 1113 sudoeste 25
lisina sudoeste sudoeste
8090
metionina bisulfuro sulfúrico
sudoeste 47
fenilalanina bi 57 sudoeste 13
prolina sudoeste 2540 nuevo
bi 2527
serina sudoeste 2535 sudoeste 3040
treonina sudoeste 3545 sudoeste 4050
triptófano bi 46 sudoeste 0,20,4
tirosina bi 46 sudoeste 13
Ácido 1aminocicloalcano1carboxílicob
Derivado de sudoeste 2030

ciclobutano
ciclopentano bi 95100
ciclohexano bi 4550
ciclooctano bi 25
Cafeína bi 11.2
Sacarosa sudoeste 1012
a
Valor umbral de reconocimiento (mmol/l).
b
Compuestos no ópticamente activos.
El término “oligopéptidos” se utiliza para aquellos con

10 o menos residuos de aminoácidos. Los péptidos de
mayor peso molecular se denominan polipéptidos.
La transición de “polipéptido” a “proteína”
es bastante indefinido, pero el límite es comúnmente
Se supone que tiene un peso molecular de aproximadamente
(1.73) 10 kdal, es decir, alrededor de 100 residuos de aminoácidos son
Los péptidos se indican por el número de amino. necesaria en la cadena para que se llame proteína.
residuos ácidos como di, tri, tetrapéptidos, etc., y Los péptidos se interpretan como amino acilados.
ácidos: Tabla 1.13. Constantes de disociación e isoeléctricas.

puntos de varios péptidos (25 ◦C)
péptido pK1 pK2 pK3 pK4 pK5 pl
GlyGly 3,12 8,17 5,65
(1.74) GlyGlyGly 3,26 7,91 5,59

Ala Ala 3,30 8,14 5,72
Las tres primeras letras de los aminoácidos. GlyAsp 2,81 4,45 8,60 3,63
AspGly 2,10 4,53 9,07 3,31
se utilizan como símbolos para simplificar la designación de
AspAsp 2,70 3,40 4,70 8,26 3,04
péptidos (consulte la Tabla 1.1). De este modo,
LysAla 3,22 7,62 10,70 9,16
el péptido que se muestra arriba también se puede administrar AlaLysAla 3,15 7,65 10,30 8,98
como:
LysLys 3,01 7,53 10,05 11,01 10,53
LysLysLys 3,08 7,34 9,80 10,54 11,32 10,93
Ala Ser Gly o ASG (1.75) LysGlu 2,93 4,47 7,75 10,50 6,10
2,25 5,60 6,80 7,80 SuSu 7.30
Se utilizan símbolos de una letra (ver Tabla 1.1)
para secuencias de aminoácidos de péptidos largos
cadenas. 1.3.3 Propiedades sensoriales
Los Daminoácidos se indican con el prefijo D. En
compuestos en los que un grupo funcional del Mientras que el sabor de los aminoácidos no
está involucrada una cadena lateral, el enlace se indica mediante dependen de la configuración, los péptidos, excepto
una línea perpendicular. El tripéptido glutatión los ésteres dipéptidos dulces del ácido aspártico (ver
(γglutamilcisteinilglicina) se proporciona a modo de ilustración a continuación), son de sabor neutro o amargo sin
junto con su correspondiente disulfuro, relación con la configuración (Tabla 1.14). Como
glutatión oxidado:
Tabla 1.14. Valores umbrales gustativos de varios péptidos:

efecto de la configuración y secuencia de aminoácidos (probado
en solución acuosa a pH 6–7); bi – amargo
(1.76)
péptido Gusto
Por convención, el residuo de aminoácido con el
Calidad Intensidadb
El grupo amino libre siempre se coloca a la izquierda.
Los aminoácidos de los extremos de la cadena se indican como GlyLeu bi 19–23
Residuos de aminoácidos Nterminal y Cterminal. GlyDLeu bi 2023
La dirección del enlace peptídico en los péptidos cíclicos es GlyPhe bi 1517

GlyDPhe bi 1517
indicado por una flecha, es decir, CO → NH.
LeuLeu bi 4–5
LeuDLeu bi 5–6
DLeuDLeu bi 5–6
AlaLeu bi 18–22
1.3.2 Propiedades físicas
LeuAla bi 18–21
GlyLeu bi bi 19–23
1.3.2.1 Disociación
LeuGly bi 18–21
AlaVal bi 60–80
Los valores de pK y puntos isoeléctricos para algunos Val Ala bi 65–75
Los péptidos se enumeran en la tabla 1.13. La acidez de PheGly bi 1618
los grupos carboxilo libres y la basicidad de la GlyPhe bi 1517
Los grupos amino libres son más bajos en los péptidos que en los PheGlyPheGly bi 1,0–1,5
los aminoácidos libres correspondientes. el amino PheGlyGlyPhe bi bi 1,0–1,5
La secuencia ácida también influye (p. ej., GlyAsp/AspGly). a

Configuración L si no se designa de otra manera.
b
Valor umbral de reconocimiento en mmol/l.
1.3 Péptidos 37
Tabla 1.15. Sabor amargo del dipéptido A–B: dependencia del valor umbral de reconocimiento (mmol/l) de la cadena lateral
hidrofobicidad (0: sabor dulce o neutro)
A/B Asp Glu Asn Gln Ser Thr Gly Ala Lys Pro Val Leu Ile Phe Tyr Trp
0 0 0 0 000 0 85 26 21 12 11 6 55
0 0 – 45 75 21 20 16 17 13
Gli 0a – –
––––
Ala 0 – – ––––
0 0 – – 70 20 – – – –
Pro 26 – – –––––––––
6––––
Valor 21 – – ––––
65 70 – – 20 10 – – – –
León 12 – – ––––
20 20 – – – 4,5– – 3,5 0,4
isla 11 43 43 33 33 33 33 21 21 23 4 9 17 – – 5,5 5,5– – 0,9
Fe 6 – – ––––
2 – 1,4– 0,8 0,8 –
Tiro 5 – –
–––––––––
4––––
Programa 5 – 28 – – – – – – – – –
–––––
a
Umbral del aminoácido (cf. Tabla 1.12).
Con aminoácidos, la intensidad del sabor se ve influenciada. El sustituyente de la cadena, R, se encuentra sólo en el péptido.
por la hidrofobicidad de las cadenas laterales (Tabla 1.15). La tipos I y II.
intensidad del sabor no parece ser Desde el descubrimiento de la dulzura de los compuestos de
dependiente de la secuencia de aminoácidos (Tabla 1.14). tipo I, ha habido una sistemática
Los péptidos de sabor amargo pueden aparecer en los alimentos después de estudio de los requisitos estructurales para un dulce
reacciones proteolíticas. Por ejemplo, el sabor amargo gusto.
del queso es consecuencia de una mala maduración. Se demostró que la presencia de ácido Laspártico es
Por tanto, el amplio uso de enzimas proteolíticas. esencial, al igual que el enlace peptídico a través de la
para lograr modificaciones bien definidas de los alimentos grupo αcarboxilo.
proteínas, sin producir un sabor amargo, provoca R1 puede ser un grupo H o CH32, mientras que R2
algunos problemas. Eliminación del sabor amargo de y los grupos R3 son variables dentro de un cierto rango.
una proteína parcialmente hidrolizada se describe en En la Tabla 1.16 se presentan varios ejemplos.
la sección que trata sobre proteínas modificadas con La intensidad del sabor dulce pasa por un máximo a medida
enzimas (cf. 1.4.6.3.2). que aumenta la longitud y el volumen del R2.
El sabor dulce de los ésteres dipéptidos del ácido aspártico (I) residuo (p. ej., éster COOfenquilo es 22−23×103
fue descubierto por casualidad en 1969 para veces más dulce que la sacarosa). El tamaño del R3
Éster metílico de αLaspartilLfenilalanina (“Aspartame”, sustituyente está limitado a un rango estrecho. Obviamente, el
“NutraSweet”). El correspondiente sustituyente R2 tiene la mayor influencia
éster peptídico del ácido Laminomalónico (II) también es sobre la intensidad del sabor.
dulce. Los siguientes ejemplos muestran que R2 debe ser
Una comparación de las estructuras I, II y III revela relativamente grande y R3 relativamente pequeño: LAsp L
una relación entre los dipéptidos dulces y PheOMe (aspartamo, R2—CH2C6H5, R3 =
COOMe) es casi tan dulce (fsac, g(1) = 180)
como LAspDAlaOPr (fsac, g(0,6) = 170), mientras que
LAspDPheOMe tiene un sabor amargo.
En el caso de la acilación del grupo amino libre.
del ácido aspártico, las características del sabor dependen
en el grupo introducido. Así, DAlaLAsp LPheOMe es dulce
(fsac, g(0,6) = 170), mientras que
LAlaLAspLPheOMe no lo es. Debería ser
notó que el superaspartamo es extremadamente dulce
(cf. 8.8.15.2).
(1.77)
Daminoácidos dulces . La configuración requerida 2

Aún no hay datos disponibles para compuestos con R1 >
de los grupos carboxilo y amino y el lado CH3.
Tabla 1.16. Sabor de ésteres dipéptidos de ácido aspártico. Tabla 1.18. Efecto del HCl sobre el sabor salado del OrnβAlaa
y de ácido amino malónicob
R2 R3 Tastec Equivalentes pH Gusto

HCl
Derivado del ácido asparaginoso fuente
salado
COOCH3n h 8
C3H7 COOCH3n 4 8,9 0
C4H9 COOCH3n 45 0 7,0 0
C4H9 COOC2H5n 5 0,79 6,0 1
C6H13 CH3n 10 0,97 5,5 2
C7H15 CH3 neutral 1,00 4,7 +/
COOCH(CH3)2n C3H7 17 1,10 4,3 3 +
COOCH(CH3)2n C4H9 neutral 1,20 1,30 4,2 3.5 3 ++
COOCH3 CH2C6H5 amargo
a
CH(CH3)C2H5 COOCH3 amargo Solución peptídica: 30 mmol/L.
b
amargo Los valores 1, 3 y 5 corresponden en intensidad al 0,5%,
CH2CH(CH3)2 COOCH3
CH2C6H5 COOCH3 140 Soluciones de NaCl al 0,25% y 0,1% respectivamente.
C
COO2metil Muy débil (+) y ligeramente ácido (++).
ciclohexilo COOCH3 5–7000

director de operacionesfenchyl COOCH3 2233.000
1.3.4 Péptidos individuales
Derivado del ácido D,Laminomalon
COOiC3H7 CH3 58
Los péptidos están muy extendidos en la naturaleza. A menudo son
CH3 COOiC3 H7 neutro
involucrado en actividades biológicas específicas (péptido
a Fórmula 1.77 I, R1 = H. hormonas, toxinas peptídicas, antibióticos peptídicos).
b Fórmula 1.77 II, R1 = H. Varios péptidos de interés para los químicos alimentarios.
C
Para compuestos dulces el factor fsac, se indica, en
gramo
se describen en las siguientes secciones.
relación con el valor umbral de una solución de sacarosa al 10%
(cf. 8.8.1.1).
1.3.4.1 Glutatión
La intensidad del sabor salado del OrnβAla depende

del pH (Tabla 1.18). Algunos péptidos Glutatión (γLglutamilLcisteinilglicina)
exhiben un sabor salado, por ejemplo, clorhidrato de ornitil Está muy extendido en animales, plantas y
βalanina (Tabla 1.17) y pueden usarse como sustitutos del microorganismos. Carne de res (200), brócoli (140), espinacas (120),
cloruro de sodio. perejil (120), pollo (95), coliflor (74),
patatas (71), pimentón (49), tomates (49)
y las naranjas (40) son especialmente ricas en glutatión
Tabla 1.17. Péptidos con sabor salado.
(mg/kg). Una característica destacable es
péptido Gusto la unión del ácido glutámico a través de su grupo γ
carboxilo. El péptido es la coenzima de
Límite Calidadb
glioxalasa.
(mmol/l)
OrnβAla.HCl Orn 1,25 3

γAbu.HCl Orn 1,40 3
Tau.HCl Lys 3,68 4
Tau.HCl 5,18 4 (1.78)
NaCl 3.12 3 Participa en el transporte activo de aminoácidos.

a
ácidos y, debido a su fácil oxidación, también es
Abreviaturas: Orn, ornitina; βAla, βalanina,
involucrado en muchas reacciones de tipo redox. Influye
γAbu, ácido γaminobutírico; Tau, taurina.
b en las propiedades reológicas del trigo.
La calidad del sabor salado se evaluó calificándolo.
de 0 a 5 en una escala en comparación con 6,4 mmol/L
masa de harina mediante intercambio tioldisulfuro
solución de NaCl (clasificada 3); 4 es un poco mejor, 5 claramente con gluten de trigo. Altas concentraciones de glutatión
mejor que la solución de control. reducido en la harina provocan una reducción
1.3 Péptidos 39
de enlaces disulfuro de proteínas y una correspondiente probablemente debido a la presencia de carne de otras especies
disminución en el peso molecular de algunos de los de ballenas. Estos péptidos se utilizan analíticamente para
constituyentes proteicos del gluten de la masa (cf. 15.4.1.4.1). identificar el extracto de carne. Sus funciones fisiológicas no
están claras. Su capacidad amortiguadora en el rango de pH
de 6 a 8 puede ser de cierta importancia. También pueden
intervenir en la revitalización del músculo agotado, es decir, en
1.3.4.2 Carnosina, Anserina y Balenina que el músculo recupere su excitabilidad y capacidad de
contracción.
Estos péptidos son notables porque contienen un βaminoácido, La carnosina puede actuar como neurotransmisor de los nervios
βalanina, unido a Lhistidina o 1metil o 3metil Lhistidina, y implicados en la percepción de los olores.
están presentes en el extracto de carne y en el músculo de los

vertebrados ( cf. Fórmula 1.79).
1.3.4.3 Nisina
En el cuadro 1.19 se dan datos sobre las cantidades de estos Este péptido está formado por varias cepas de Streptococcus
péptidos presentes en la carne. La carnosina predomina en el lactis (grupo LangfieldN). Contiene varios aminoácidos
tejido muscular de la carne de res, mientras que la anserina inusuales, a saber, deshidroalanina, deshidroβmetilalanina,
predomina en la carne de pollo. La balenina es un componente lantionina, βmetillantionina y, por tanto, también cinco
característico del músculo de las ballenas, aunque parece que puentes tioéter (ver fórmula 1.80).
los cachalotes no tienen
(1.80)
este dipéptido. Las cantidades que se encuentran en el extracto El péptido subtilina está relacionado con la nisina. La nisina es
comercial de carne de cachalote son activa contra los microorganismos Gram positivos (bacterias
del ácido láctico, estreptococos, bacilos, clostridios y otros
microorganismos anaeróbicos formadores de esporas). La
nisina comienza a actuar contra la membrana citoplasmática
tan pronto como la espora ha germinado. De ahí que su acción
sea más pronunciada contra las esporas que contra las células
vegetativas. La nisina está permitida como conservante en
varios países.
Se utiliza para suprimir los anaerobios en el queso y los
productos de queso, especialmente en el queso duro y el queso
procesado para inhibir la fermentación del ácido butírico. El uso
de nisina en el enlatado de hortalizas permite condiciones
(1.79) suaves de esterilización.
Tabla 1.19. Presencia de carnosina, anserina y balenina (%) en el meato
Carne carnosina Ansarino Balenina Σb
Tejido muscular 0,2–0,4

de res 0,15–0,35 0,01–0,05
Carne de res 4.4–6.2
extracto 3,1–5,7 0,4–1,0
carne de pollo 0,01–0,1 0,05–0,25
Carne de pollo
extracto 0,7–1,2 2,5–3,5
Carne de ballena California. 0.3
Carne de ballena
extraer anuncio 3.1–5.9 0,2–0,6 13,5–23,0 16–30
Carne de ballena
extraer ser 2,5–4,5 1,2–3,0 0–5,2 3.5–12
a
Los resultados se expresan como % del peso del tejido húmedo, o de comercialmente
extractos disponibles que contienen un 20% de humedad.
b
Suma de péptidos de βalanina.
C
Carne de pollo magra y deshuesada.
d Mezcla de extracto comercial de varias ballenas.
mi
Mezcla de extractos comerciales, predominando el cachalote.
1.3.4.4 Péptidos de lisina
Varios péptidos, como:
(1.81)
Se ha demostrado que es tan bueno como la lisina en ratas.

Pruebas de alimentación de crecimiento. Estos péptidos
retardan sustancialmente la reacción de pardeamiento con la glucosa.
(Fig. 1.9), por lo que son adecuados para lisina.
Figura 1.9. Pardeamiento de algunos derivados de lisina.
Fortificación de alimentos que contienen azúcar.
(0,1 M de lisina o derivado de lisina, 0,1 M de glucosa
debe ser tratado térmicamente.
en tampón fosfato 0,1 M pH 6,5 a 100 ◦C en envase sellado
tubos, (según Finot et al., 1978.) 1 Lys, 2 AlaLys, 3 Gly–Lys, 4 Glu–Lys,
5 Lys)
1.3.4.5 Otros péptidos Gly | pegamento |
Otros péptidos ocurren comúnmente y en forma variable.

niveles en alimentos ricos en proteínas como productos de degradación
de procesos proteolíticos. También se pueden incorporar heteroconstituyentes.
en proteínas. Por ejemplo, las fosfoproteínas
como la caseína láctea (cf. 10.1.2.1.1) o la fosvitina
de yema de huevo (cf. 11.2.4.1.2) contienen ésteres de ácido
1.4 Proteínas fosfórico de serina y treonina
residuos.
Al igual que los péptidos, las proteínas se forman a partir de aminoácidos. La estructura de una proteína depende de la
ácidos a través de enlaces amida. unido covalentemente secuencia de aminoácidos (la estructura primaria)
1.4 Proteínas 41
que determina la conformación molecular (estructuras 1.4.1 Secuencia de aminoácidos

secundarias y terciarias). Las proteínas a veces se presentan
como agregados moleculares que están dispuestos de 1.4.1.1 Composición de aminoácidos, subunidades
forma geométrica ordenada (estructura cuaternaria). Las
secuencias y conformaciones de un gran número de El análisis de secuencia sólo se puede realizar en una
proteínas han sido dilucidadas y registradas en varios datos. proteína pura. En primer lugar, se determina la
composición de aminoácidos después de una hidrólisis ácida.
bases. El procedimiento (separación en una única columna de
resina de intercambio catiónico y desarrollo de color con
reactivo de ninhidrina o fluorescamina) ha sido
estandarizado y automatizado (analizadores de
aminoácidos). La Figura 1.10 muestra un cromatograma
de aminoácidos típico.
Como alternativa a estos métodos establecidos, es posible
la derivatización de aminoácidos con la posterior separación
y detección de derivados (derivatización previa a la
columna). Se pueden seleccionar varios reactivos de
derivatización, tales como:
• Cloroformiato de 9fluorenilmetilo
(FMOC, véase 1.2.4.2.1)
• Fenilisotiocianato (PITC, cf. 1.2.4.2.3) • Cloruro
de dimetilaminoazobencenosulfonilo
(DABSCl, véase 1.2.4.2.1)
• Cloruro de dimetilaminonaftalenosulfonilo
(DANSCl, véase 1.2.4.2.1)
• 7fluoro4nitrobenzo2oxa1,3diazol
(NBDF, véase 1.2.4.2.1)
• 7Cloro4nitrobenzo2oxa1,3diazol
(NBDCl, véase 1.2.4.2.1)
(1.82) • oftaldialdehído (OPA, cf. 1.2.4.2.4)
También es necesario conocer el peso molecular de la

Glicoproteínas, como κcaseína (ver 10.1.2.1.1), proteína. Esto se determina mediante cromatografía en
diversos componentes de la clara de huevo (ver columna de gel, ultracentrifugación o electroforesis SDS
11.2.3.1) y yema de huevo (ver 11.2.4.1.2), colágeno PAG. Además, es necesario determinar si la proteína es una
del tejido conectivo (ver 12.3 .2.3.1) y las proteínas sola molécula o está formada por varias cadenas
séricas de algunas especies de peces (véase 13.1.4.2.4), polipeptídicas (subunidades) idénticas o diferentes asociadas
contienen una o más unidades de monosacáridos u mediante enlaces disulfuro o fuerzas no covalentes.
oligosacáridos unidas Oglucosídicamente a serina,
treonina o δhidroxilisina o Nglucosídicamente a La disociación en subunidades se puede lograr mediante
asparagina (Fórmula 1.82). En las glicoproteínas, la un cambio de pH, mediante modificación química de la
estructura primaria de la proteína está definida proteína, como por succinilación, o con agentes
genéticamente. Los componentes de carbohidratos, sin desnaturalizantes (urea, clorhidrato de guanidina,
embargo, se acoplan enzimáticamente a la proteína en dodecilsulfato de sodio). Los enlaces disulfuro, que
un paso co o postranscripcional. también se encuentran en proteínas que constan de
Por tanto, la composición de carbohidratos de las una sola cadena peptídica, pueden escindirse mediante
glicoproteínas no es homogénea (microheterogeneidad). oxidación de la cistina a ácido cisteico o mediante
reducción a cisteína con posterior alquilación del grupo tiol.
Figura 1.10. Cromatograma de aminoácidos. Separación de una mezcla de aminoácidos (10 nmol/aminoácido) mediante
un analizador de aminoácidos. Se aplica una única columna de intercambio iónico: Durrum DC4A, tampones de 295 × 4
mm P1/P2/P3: citrato de Na 0,2 N, pH 3,20/citrato de Na 0,2 N, pH 4,25/citrato de Na 1,2 N y NaCl de pH 6,45. .
Temperaturas T1/T2/T3: 48/56/80 ◦C. Caudal: 25 ml/h; lectura de absorbancia después del desarrollo del color con
ninhidrina a 570/440 nm: —/––––
(cf. 1.2.4.3.5) para evitar la reoxidación. La separación de escindido. Se requiere un procedimiento especial cuando el
subunidades se logra mediante métodos cromatográficos o residuo Nterminal está acilado (aminoácidos Nformil o N
electroforéticos. acetilo, o ácido piroglutámico).
La determinación de los aminoácidos Cterminales es
posible mediante el procedimiento de hidrazinolisis
1.4.1.2 Grupos de terminales recomendado por Akabori:
Los aminoácidos Nterminales se pueden determinar.

tratando una proteína con 1fluoro2,4dinitrobenceno
(reactivo de Sanger ; cf. 1.2.4.2.2) o cloruro de 5
dimetilaminonaftaleno1sulfonilo (cloruro de dansilo; cf.
1.2.4.2.1). Otra posibilidad es la reacción con cianato,
seguida de la eliminación del aminoácido Nterminal en
forma de hidantoína y la separación y recuperación del
aminoácido mediante escisión de la hidantoína (cf. 1.2.4.2.3).
El aminoácido Nterminal (y la secuencia de aminoácidos (1.83)
cercana al Nterminal) es accesible mediante hidrólisis con
aminopeptidasa, en cuyo caso debe recordarse que la A continuación se separa el aminoácido Cterminal de las
velocidad de hidrólisis depende de las cadenas laterales de hidrazidas de aminoácidos, por ejemplo mediante una
los aminoácidos y que los residuos de prolina no son resina de intercambio catiónico, y se identifica. Es posible
marcar el aminoácido Cterminal mediante titulación
selectiva mediante oxazolinona:
1.4 Proteínas 43
(1.84)
Los aminoácidos Cterminales se pueden eliminar.

enzimáticamente por la carboxipeptidasa A que escinde
preferentemente aminoácidos con cadenas laterales aromáticas
y alifáticas grandes, la carboxipeptidasa B que escinde
preferentemente lisina, arginina y aminoácidos con cadenas
laterales neutras o la carboxipeptidasa C que escinde con
menos especificidad pero escinde prolina.
1.4.1.3 Hidrólisis parcial
Las cadenas peptídicas más largas suelen estar fragmentadas. (1.85)

Luego, los fragmentos se separan y se analizan individualmente
para determinar las secuencias de aminoácidos. La escisión Para la hidrólisis enzimática específica de cadenas peptídicas
enzimática selectiva de enlaces peptídicos se logra también es adecuada la endoproteinasa GluC de
principalmente con tripsina, que escinde exclusivamente Staphylococcus aureus V8. Escinde enlaces GluX (tampón
enlaces LysX y ArgX, y quimotripsina, que escinde enlaces de carbonato de amonio pH 7,8 o tampón de acetato de amonio
peptídicos con menos especificidad (TyrX, PheX, TrpX y Leu pH 4,0), así como enlaces GluX más AspX (tampón de
X). El ataque enzimático puede verse influido por la modificación fosfato pH 7,8).
de la proteína. Por ejemplo, la acilación del grupo εamino de El método químico más importante para la escisión selectiva
la lisina limita la hidrólisis tríptico a ArgX (cf. 1.4.4.1.3 y utiliza bromuro de cianógeno (BrCN) para atacar los enlaces
1.4.4.1.4), mientras que la sustitución del grupo SH de un MetX (Reacción 1.86).
residuo de cisteína con un El grupo aminoetilo introduce una La hidrólisis de proteínas con ácidos fuertes revela una
nueva posición de escisión para la tripsina en la molécula diferencia en las tasas de hidrólisis de enlaces peptídicos
"residuo de pseudolisina"): dependiendo de la cadena lateral de aminoácidos adyacente.
Los enlaces que involucran grupos amino de serina y treonina
son particularmente susceptibles a la hidrólisis. Este efecto se
debe a
La separación de fragmentos peptídicos se logra

mediante cromatografía en columna de intercambio
iónico y en gel utilizando un tampón volátil como eluyente
(piridina, acetato de morfolina) que puede eliminarse
mediante liofilización de las fracciones recogidas.
La separación de péptidos y proteínas mediante HPLC
de fase reversa ha cobrado gran importancia, utilizando
como fase móvil tampones volátiles mezclados con
disolventes orgánicos solubles en agua.
La fragmentación de la proteína se realiza mediante

diferentes técnicas enzimáticas y/o químicas, al menos
mediante dos enzimas de diferente especificidad.
La disposición de los péptidos obtenidos en el mismo
orden en que aparecen en la proteína intacta se logra
con la ayuda de secuencias superpuestas. El principio
de este método se ilustra para la subtilisina BPN como
ejemplo en la figura 1.11.
1.4.1.4 Análisis de secuencia
(1.86)
El método clásico es la reacción de degradación de
Edman . Implica la degradación gradual de péptidos con
N → Migración de Oacilo a través de la oxazolina y
fenilisotiocianato (cf. 1.2.4.2.3) o derivados adecuados,
posterior hidrólisis del enlace éster:
por ejemplo, isotiocianato de dimetilaminoazobenceno
(DABITC). La feniltiohidantoína resultante se identifica
directamente o se recupera el aminoácido.
Las reacciones graduales se realizan en solución o

sobre un péptido unido a un vehículo, es decir, a una
fase sólida. Ambos enfoques han sido automatizados
(“secuenciador”). Los vehículos utilizados incluyen
resinas que contienen grupos amino (por ejemplo,
aminopoliestireno) o perlas de vidrio tratadas con
aminoalquilsiloxano:
(1.88)
(1.87) Luego, los péptidos se unen al soporte mediante grupos

carboxilo (activación con carbodiimida o carbonildiimidazol,
La hidrólisis de proteínas con ácidos diluidos rompe como en la síntesis de péptidos) o mediante grupos
preferentemente los enlaces aspartiloX. amino. Por ejemplo, un péptido
1.4 Proteínas 45
Figura 1.11. subtilisina BPN; enlaces peptídicos hidrolizados por tripsina (T), quimotripsina (C) y pepsina (P)
El segmento de la hidrólisis de proteínas por grupos. Un tratamiento ácido suave del soporte
tripsina tiene lisina como aminoácido Cterminal. en condiciones de degradación de Edman
Está unido al portador con diisotiocianato de p rompe el primer enlace peptídico. Luego se
fenileno a través de los aminoácidos α y ε. realiza el procedimiento de Edman en el péptido acortado.
a través de reacciones repetitivas segunda, tercera y 1.4.1.5 Derivación de la secuencia de aminoácidos a

posteriores: partir de la secuencia de nucleótidos
del gen codificante
El número de proteínas para las que se ha caracterizado el

gen codificante del genoma aumenta constantemente. Sin
embargo, una parte considerable de las secuencias de
aminoácidos conocidas hoy en día ya se derivan de las
secuencias de nucleótidos en cuestión.
Los antecedentes de este proceso se describirán brevemente

aquí. Los nucleótidos constan de cuatro
diferentes bases, así como 2desoxirribosa y ácido
fosfórico. Son los componentes básicos del ácido
desoxirribonucleico (ADN) de alto peso molecular.
Los nucleótidos están unidos mediante 2desoxirribosa y
ácido fosfórico como diésteres 3 → 5. En el ADN, dos
cadenas de polinucleótidos están unidas en cada caso
mediante puentes de hidrógeno para formar una doble
hélice. Las bases timina y adenina, así como la citosina y la
guanina, son complementarias (cf. Fórmula 1.90). El ADN
es el portador de la información genética que controla la
biosíntesis de proteínas mediante la transcripción al ácido
ribonucleico mensajero (ARN). En la traducción a proteínas,
la secuencia de bases codifica la secuencia primaria de
aminoácidos. En este caso, tres de las cuatro bases:
adenina, guanina, citosina y timina (abreviada AGCT)
determinan respectivamente un aminoácido, p. ej., UGG
codifica triptófano (ver figura 1.12).
, (1.89)
Las microvariantes permiten trabajar en el rango de

picomoles. En la cámara de reacción, la proteína se fija
sobre un disco de fibra de vidrio y los reactivos de
acoplamiento y escisión se añaden y eliminan en una
corriente de gas portador (secuenciación en fase de vapor).
Aparte de la degradación de Edman , otros métodos pueden

proporcionar información adicional valiosa sobre el análisis
de secuencias. Estos métodos incluyen la hidrólisis con
amino y carboxipeptidasas como se menciona en el caso
del análisis de grupos terminales y la fragmentación de
derivados peptídicos volátiles adecuados en un espectrómetro
de masas.
Figura 1.12. El código genético
1.4 Proteínas 47
Por lo tanto, la secuencia primaria de una proteína puede alargados con ayuda de la ADN polimerasa y una mezcla de
derivarse de la secuencia de nucleótidos (bases). los 4 nucleótidos y un 2,3didesoxinucleótido en cada caso.
Para la secuenciación del ADN, el método elegido es el El cebador sirve como punto de partida definido y también
proceso didesoxi (proceso de terminación de cadena) como iniciador para el inicio de la síntesis de la cadena de
introducido por Fred Sanger en 1975. El principio se basa ADN complementaria. Los fragmentos de ADN de diferente
en la terminación específica de la síntesis enzimática de una longitud obtenidos en cuatro experimentos se separan
cadena de ADN mediante la ADN polimerasa mediante electroforéticamente según el tamaño molecular. Para la
usando un 2,3didesoxinucleótido, es decir, para evitar la detección, el cebador puede marcarse con cuatro
polimerización con la formación del 3 → 5 fosfodiéster en la fluorescentes diferentes
posición de la base en cuestión. Si se utiliza, por ejemplo, el
2,3didesoxinucleótido de guanina, la biosíntesis se detiene Los colorantes (TAG) o los cuatro didesoxinucleótidos están
en cada caso en guanina. Para detectar todos los restos de marcados con diferentes colorantes fluorescentes. En el
guanina se utiliza sólo aproximadamente un 0,5% en moles primer caso se llevan a cabo 4 series de experimentos con
del didesoxinucleótido en cuestión (referido al 2 cebadores marcados de forma diferente y en cada caso uno
desoxinucleótido). De esta manera se obtienen fragmentos de los 4 didesoxinucleótidos. Las cargas se combinan y se
de ADN de diferente longitud, que tienen todos el mismo separan electroforéticamente. La secuencia primaria se
terminal 5 y marcan así la posición de la base. determina a partir de señales medidas en diferentes
longitudes de onda (Fig. 1.13). Cuando se utilizan 4
didesoxinucleótidos marcados de forma diferente, el cebador
no está marcado. Alternativamente, los didesoxinucleótidos
también pueden marcarse radiactivamente (por ejemplo,
El material de partida es un híbrido del ADN monocatenario con 32P). En este caso también se requieren cuatro síntesis
que se va a secuenciar y un cebador que consta de de ADN distintas.
aproximadamente 20 nucleótidos. Esto es
(1.90)
Figura 1.13. Detección por fluorescencia de fragmentos de ADN

separados electroforéticamente obtenidos mediante el método didesoxi
(según Smith et al., 1986) Figura 1.15. Estructura de una cadena peptídica alargada. oxígeno, ◦
Carbono, nitrógeno, hidrógeno y
cadena lateral ®
En la figura 1.14 se presentan las distribuciones de densidad

de 2,5dioxopiperazina basadas en diversos grados de
resolución. Los átomos individuales se revelan bien a 0,11
nm. Esta resolución no se ha logrado con las proteínas. La
localización fiable del átomo Cα de la cadena peptídica
requiere una resolución inferior a 0,3 nm.
1.4.2.1 Cadenas peptídicas extendidas
Figura 1.14. Patrones de distribución de densidad electrónica para 2,5 El análisis estructural de rayos X y otras mediciones físicas
dioxopiperazina con diferente grado de resolución. a 0,11 nm, b 0,15 de una cadena peptídica completamente extendida revelan
nm, c 0,20 nm, d 0,60 nm (según Perutz, 1962) las longitudes y ángulos de los enlaces (consulte la
representación de “bola y palo” en la figura 1.15). El enlace
peptídico tiene un carácter de doble enlace parcial (40%)
con electrones π compartidos entre los enlaces CO y CN.
La energía de resonancia es de aproximadamente 83,6 kJ/
1.4.2 Conformación
mol:
La información sobre la conformación está disponible

mediante análisis cristalográfico de rayos X de cristales de
proteínas y midiendo la distancia (≤30 nm) entre protones
seleccionados de la cadena peptídica (NHi–NHi+1, NHi+1– (1.91)
CαHi, NHi+1–CβHi, CαHi–CαHi+1, CαHi–CβH) mediante
espectroscopia de HNMR en solución. Esto supone que, en Normalmente el enlace tiene una configuración trans, es
muchos casos, la conformación de la proteína en forma decir, el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del
cristalina es similar a la de la proteína en solución. Como grupo NH están en posición trans; una configuración cis que
ejemplo, el electrón calculado. tiene 8 kJ mol1 más de energía ocurre sólo en casos
excepcionales (por ejemplo, en
1.4 Proteínas 49
pequeños péptidos cíclicos o en proteínas antes de la prolina 1.4.2.2 Estructura secundaria

residuos). (Elementos estructurales regulares)
Así, en la ribonucleasa A, dos enlaces XPro
tienen transconformación (Pro42 y Pro117), y dos tienen La estructura primaria da la secuencia de
conformación cis (Pro93 aminoácidos en una cadena de proteínas, mientras que
y Pro114). El equilibrio entre el la estructura secundaria revela la disposición de los
dos isómeros está catalizada por en(peptidilprolilcis/ cadena en el espacio. Las cadenas peptídicas no están en
enzimas transisomerasas específicas). una forma extendida o desplegada (ψi ,φi = 180◦).
Esto acelera el plegamiento de un péptido. Se puede demostrar con modelos que ψi y φi ,
cadena (cf. 1.4.2.3.2), que en términos de la a una distancia mínima permitida entre
La biosíntesis ocurre inicialmente en conformación átomos no enlazantes (Tabla 1.20), se puede suponer
totalmente trans. sólo ángulos particulares. La figura 1.17 presenta la
Seis átomos de los enlaces peptídicos, Cα.
i,
C
yo , Oi, Ni+1,
cayo+1 y Hi+1, se encuentran en un plano (cf. Fig. 1.16).
Tabla 1.20. Distancias mínimas para no adheridos
Para un enlace transpeptídico, ωi es 180◦. La posición
átomos (Å)
de dos planos vecinos está determinada por la
valor numérico de los ángulos ψi (enlace rotacional CNOH
entre un carbono carbonilo y un carbono α) y
φi (enlace rotacional entre una amidaN y una C 3.20a 2,90 2,80 2.40
carbono α). Para una cadena peptídica extendida, ψi = (3.00)b (2,80) (2,70) (2.20)
norte 2,70 2,70 2.40
180◦ y φi = 180◦. La posición de las cadenas laterales.
. (2,60) (2,60) (2.20)
también puede describirse mediante una serie de ángulos χ1−n
i oh 2,70 2.40
(2,60) (2.20)
h 2.00
(1.90)
a Valores normales.
b Valores extremos.
Figura 1.16. Definiciones de ángulos de torsión en un péptido

cadena
ωi = 0◦ para Cαi −C i/Ni+1−Cα yo+1 → cis,

ψi = 0◦ para Cαi −Ni/C i−Oi → trans,
Figura 1.17. Diagrama φ, ψ ( gráfico de Ramachandran).
φi = 0◦ para C i−C i/Ni−H → trans, Conformaciones permitidas para aminoácidos con un átomo de Cβ
i −NiCβ i −Ci → cis.
χi = 0◦ para Cα obtenido usando normal () y límite inferior ( )
Los ángulos son positivos cuando la rotación es en el sentido de distancias de contacto para átomos no enlazados, de la
las agujas del reloj y se ve desde el lado Nterminal de un enlace.
Tabla 1.20. Estructuras de láminas β: antiparalelas (1);
o (para X) del átomo más cercano a la cadena principal paralelo (2), torcido (3). Hélices: α, zurdas (4), 310 (5),
respectivamente. (según Schulz y Schirmer, 1979) α, diestro (6), π (7)
Cuadro 1.21. Elementos estructurales regulares (estructuras secundarias) en polipéptidos
Estructura Φ ψ n/A cr Comentarios

( ◦) (◦) db (Å) (A)
Hoja βplisada, paralela −119 +113 2,0 3,2 1.1 Ocurre ocasionalmente en zonas vecinas.
sectores de cadena de proteínas globulares
Hoja βplisada, antiparalela −139 +135 2,0 3,4 0,9 Común en proteínas y sintéticos.
polipéptidos
310Helix −49 −26 2,3 2,0 αHelix, bobinado a la izquierda +57 +47 3,6 1.9 Observado en los extremos de las hélices α
1,5 2.3 Común en proteínas globulares, como α
“bobina enrollada” en proteínas fibrosas
Hélice α, bobinado a la derecha −57 −47 3,6 1,5 2.3 PoliDaminoácidos poli(βbencil)
Laspartato
πhélice −57 −70 4,4 1,15 2,8 Hipotético
Poliglicina II −80 +150 3,0 3,1 Similar a la formación de lámina plisada β antiparalela
Poliglicina II, +80 −150 3,0 3,1 La poliglicina sintética es una mezcla de
bobinado para zurdos hélices derechas e izquierdas; en
algunas fibroínas de seda, las zurdas
ocurre la hélice
PoliLprolina I −83 +158 3,3 1,9 PoliLprolina sintética , únicamente
enlaces cispeptídicos
PoliLprolina II −78 +149 3,0 3,1 Como poliglicina II zurda, como
triple hélice en colágeno
a
Residuos de aminoácidos por turno.
b
El ascenso a lo largo de la dirección del eje, por residuo.
C
El radio de la hélice.
rangos permitidos para aminoácidos distintos de Se han demostrado 2500 residuos de aminoácidos.
glicina (R = H). El rango es más amplio para la glicina. empíricamente tener valores de ψ,φpares dentro
(R=H). La figura 1.18 demuestra que la mayoría el rango permitido. Cuando una multitud de
de 13 proteínas diferentes con un total de aproximadamente pares ψ,φ iguales ocurren consecutivamente en un péptido
cadena, la cadena adquiere elementos estructurales que se
repiten regularmente. Los tipos de elementos estructurales.
se compilan en la Tabla 1.21.
1.4.2.2.1 b Hoja
Tres elementos estructurales regulares (estructuras de láminas

plisadas) tienen valores en el rango de
φ = −120 ◦C y ψ = +120 ◦C. El péptido
La cadena siempre está ligeramente plegada en el átomo de Cα.
(cf. Fig. 1.19), por lo tanto las cadenas laterales R se extienden
perpendicularmente al eje de extensión de la cadena,
es decir, las cadenas laterales cambian sus proyecciones
alternativamente de +z a −z. Tal estructura plisada es
estabilizado cuando hay más cadenas presentes.
Posteriormente, las cadenas adyacentes interactúan a lo largo del
eje x por puentes de hidrógeno, proporcionando así la
reticulación necesaria para la estabilidad. Cuando las cadenas
Figura 1.18. Diagrama φ,ψ para los valores observados de 13
adyacentes corren en la misma dirección, el péptido
proteínas diferentes que contienen un total de 2500 aminoácidos.
las cadenas son paralelas. Esto proporciona una estabilización,
(según Schulz y Schirmer, 1979)
1.4 Proteínas 51
Figura 1.21. Presentación esquemática de una estructura laminar

retorcida de cadenas peptídicas paralelas (según Schulz y Schirmer,
1979)
1.4.2.2.2 Estructuras helicoidales
Figura 1.19. Una estructura laminar plisada de una cadena peptídica.

Hay tres elementos estructurales regulares en el rango de φ =
−60◦ y ψ = −60◦ (cf. figura 1.17) en los que las cadenas peptídicas
Estructura laminar plana y paralela. Cuando las cadenas corren están enrolladas como un tornillo roscado. Estas estructuras
en direcciones opuestas, se estabiliza una estructura laminar están estabilizadas
plana y antiparalela (figura 1.20). Las estructuras de láminas por puentes de hidrógeno intracadena que se extienden casi
retorcidas de menor energía libre, en las que los ejes principales paralelos al eje de la hélice, entrecruzando los grupos CO y NH,
de las cadenas vecinas están dispuestos en un ángulo de 25 ◦C es decir, el grupo CO del residuo de aminoácido i con el grupo
(figura 1.21), son más comunes que las estructuras de láminas NH del residuo i + 3 (310hélice), 1 + 4 (α hélice) o i + 5 (πhélice).
planas.
Las estructuras β también pueden considerarse como hélices
especiales con una continuación de 2 residuos por vuelta. La estructura más común es la hélice α y para los polipéptidos de
Con la prolina no es posible la formación de una estructura β. Laminoácidos, exclusivamente la hélice α derecha (fig. 1.22). La
hélice α izquierda es energéticamente desfavorable para los L
aminoácidos, ya que aquí las cadenas laterales están en estrecho
contacto con la columna vertebral. No es posible ninguna hélice
α con prolina. La hélice 310 se observó sólo en los extremos de
las hélices α, pero no como una estructura regular independiente.
La hélice π es hipotética. Se conocen dos conformaciones
helicoidales de la poliprolina (I y II). La poliprolina I contiene sólo
enlaces cipeptídicos y es diestra, mientras que la poliprolina II
contiene enlaces transpeptídicos y es zurda. La estabilidad de las

dos conformaciones depende del disolvente y otros factores. En
el agua predomina la poliprolina II.
La poliglicina también puede presentarse en dos conformaciones.

La poliglicina I es una estructura β, mientras que la poliglicina II
corresponde en gran medida a la hélice de poliprolina II.
Una hélice se caracteriza por los ángulos φ y ψ, o por los
parámetros derivados de estos ángulos: n, el número de residuos
de aminoácidos por vuelta; d, el aumento a lo largo del eje
principal por residuo de aminoácido; y r, el radio de la hélice. Por
tanto, la ecuación para el tono, p, es p = n ∙ d. Los parámetros n
y d se presentan dentro de un gráfico φ,ψ en la figura 1.23.
Figura 1.20. Presentación esquemática de disposiciones de cadenas

peptídicas antiparalelas (a) y paralelas (b).
Tabla 1.22. Giros β en la cadena peptídica de la clara de huevo.

lisozima
Número de residuo Secuencia
20–23 YRGY
36–39 SNFN
39–42 NTQA
47–50 TDGS
54–57 GILE
60–63 SRWW
66–69 DGRT
69–72 TPGS
74–77 NLCN
85–88 SSDI
100–103 ODS
103–106 DGMN
1.4.2.2.3 Giros inversos
Una característica conformacional importante de globular.

Las proteínas son los giros β inversos y las curvas β.
Ocurren en las esquinas en forma de “horquilla”, donde el
La cadena peptídica cambia abruptamente de dirección. Semejante
Las esquinas involucran cuatro residuos de aminoácidos a menudo.
incluyendo prolina y glicina. Varios tipos de

se conocen giros; los de mayor importancia son el tipo I
Figura 1.22. Hélice α derecha (42% de 421 giros examinados), tipo II (15%) y
tipo III (18%); ver la figura 1.24.
En el tipo I, se permiten todos los residuos de aminoácidos,
con excepción de la prolina en
posición 3. En el tipo II, se requiere glicina
en la posición 3. En el tipo III, que corresponde a una hélice
de 310, todos los aminoácidos están
permitido. Las secuencias de las curvas β.
de lisozima se enumeran en la Tabla 1.22 como
ejemplo.
1.4.2.2.4 Estructuras súper secundarias
El análisis de estructuras proteicas conocidas ha

demostrado que pueden existir elementos regulares en
formas combinadas. Algunos ejemplos son la bobina enrollada
αhélice (Fig. 1.25, a), segmentos de cadena con
estructuras β antiparalelas (estructura de meandro β;
Figura 1.23. φ,ψDiagrama con los parámetros de
Fig. 1.25, b) y combinaciones de αhélice y
hélice marcados n () y d (). (según Schulz y
Schirmer, 1979) Estructura β (p. ej., βαβαβ; Fig. 1.25 c).
1.4 Proteínas 53
Figura 1.24. Giros de las cadenas peptídicas (giros β), tipos IIII. = carbono, = nitrógeno, = oxígeno. Los átomos de αC
de los residuos de aminoácidos están marcados del 1 al 4. X = no se permite cadena lateral
1.4.2.3.2 Proteínas globulares
Los elementos estructurales regulares se mezclan con

segmentos de cadena extendidos al azar (enrollados al azar).
estructuras) en proteínas globulares. La proporción de
elementos estructurales regulares es muy variable: 20–
30% en caseína, 45% en lisozima y 75% en mioglobina
(Tabla 1.23). Cinco subgrupos estructurales son
conocidos en este grupo de proteínas: (1) αhélices
Tabla 1.23. Proporción de “elementos estructurales regulares”

presente en varias proteínas globulares
Proteína αHélice βEstructura nG n %
mioglobina 3–16a 14
20–34 15
35–41 7
Figura 1.25. Estructura secundaria de superhélice (según 50–56 7
Schulz y Schirmer, 1979). una hélice α en espiral, b meandro 58–77 20
β, c estructura βαβαβ 85–93 9
99–116 18
123–145 23
1.4.2.3 Estructuras Terciarias y Cuaternarias
151 173 75
Las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos según lisozima 5–15 11
la base de la conformación: (a) fibrilar (fibrosa) 24–34 11
o escleroproteínas, y (b) proteínas plegadas o globulares. 41–54 14
80–85 6
88–96 9
97–101 5
109–125 7
1.4.2.3.1 Proteínas fibrosas
129 63 49
Toda la cadena peptídica está empaquetada o dispuesta.
αs1caseína 199 California. 30
dentro de una única estructura regular para una variedad de

proteínas fibrosas. Algunos ejemplos son la queratina de βcaseína 209 California. 20
lana (hélice α), la fibroína de seda (estructura de lámina β) a Número de posición del residuo de aminoácido en el
y el colágeno (una triple hélice). La estabilización de estas
secuencia.
estructuras se logra mediante enlaces intermoleculares nG: Número total de residuos de aminoácidos.
(interacción electrostática y enlaces disulfuro, pero n: Residuos de aminoácidos dentro de la estructura regular.
principalmente enlaces de hidrógeno e interacciones %: Porcentaje de residuos de aminoácidos presentes en la
hidrofóbicas). estructura regular.
ocurrir únicamente; (2) sólo se producen estructuras β; (3) Las Pro y Gly son componentes importantes de
vueltas. Arginina no prefiere ninguno de los tres.
porciones αhelicoidales y βestructurales se presentan en forma separada.
segmentos de la cadena peptídica; (4) αhélice y estructuras. A través de dichos datos es posible
Las estructuras β se alternan a lo largo de la cadena peptídica; y pronosticar las conformaciones esperadas para un determinado
(5) Las estructuras αhélice y β no existen. secuencia de aminoácidos.
El proceso de plegamiento de la cadena peptídica aún no está El plegado de la cadena peptídica la empaqueta densamente.
entendido completamente. Comienza espontáneamente, por formación de un gran número de enlaces intermoleculares
probablemente surgiendo de un centro o de varios centros de no covalentes. Datos sobre la naturaleza del
alta estabilidad en proteínas más grandes. La tendencia a formar Los bonos involucrados se proporcionan en la tabla 1.25.
elementos estructurales regulares muestra Los enlaces H formados entre las cadenas principales, principales
un desarrollo muy diferente en los distintos aminoácidos y las cadenas laterales y las cadenas laterales son de especial
residuos ácidos. La tabla 1.24 enumera los datos que fueron importancia para el plegado. La porción de grupos polares
derivado del análisis de proteínas globulares de implicados en la formación de enlaces H en las proteínas.
conformación conocida. Los datos indican, por ejemplo, que Met, de Mr > 8,9 kdal parece ser bastante constante en
Glu, Leu y Ala son fuertemente alrededor de 50%.
formación de hélices. Gly y Pro por otro lado La interacción hidrofóbica de las regiones apolares de las
muestran una fuerte tendencia a romper la hélice. Val, Isla cadenas peptídicas también desempeña un papel importante en
y Leu promueven la formación de láminas plisadas. el plegamiento de proteínas. Estas interacciones son
estructuras, mientras que Asp, Glu y Pro las previenen. responsable del hecho de que los grupos no polares sean
plegada en gran medida hacia el interior de la
glóbulo de proteína. Las superficies accesibles a
Se han calculado moléculas de agua tanto para formas no
Tabla 1.24. Frecuencias normalizadasa de aminoácidos
plegadas como plegadas nativas para varios
residuos en los elementos estructurales regulares de globular
proteínas Proteínas monoméricas con conformaciones conocidas.
La proporción de la superficie accesible en el
Aminoácido αHélice Hoja plisada βTurno El estado estirado, que tiende a quedar enterrado en el interior
(Pa) (Pβ) (punto)
del glóbulo como resultado del plegado, es una función lineal
ala 1,29 0,90 0,78 simple del peso molecular (M).
cis 1,11 0,74 0,80 La ganancia de energía libre para la superficie plegada es
leu 1.30 1.02 0,59
Reunió 1.47 0,97 0,39
glu 1,44 0,75 1.00
Tabla 1.25. Tipos de enlaces en proteínas.
Gln 1,27 0,80 0,97
Su 1,22 1,08 0,69 Vínculo
Tipo Ejemplos
lis 1,23 0,77 0,96 fortaleza
vale 0,91 1,49 0,47 (kJ/mol)
isla 0,97 1,45 0,51
phe 1,07 1,32 0,58 Enlaces covalentes –S– California. −230
0,72 1,25 1.05 S–

tiro
0,99 1,14 0,75 Electrostático −COO–H3N+− −21
Trp
tr 0,82 1,21 1.03 cautiverio >C=OO=C< +1.3
0,56 0,92 1,64 Enlaces de hidrógeno –O–H∙∙∙ −16,7
Gly
ser 0,82 0,95 1.33 O< >N–H∙∙∙ O=C< −12,5
Áspid 1,04 0,72 1.41

Hidrofóbico 0.01b
asn 0,90 0,76 1.28
cautiverio
Pro 0,52 0,64 1.91
Arg 0,96 0,99 0,88 –Ala ∙∙∙ Ala– −3
a –Val ∙∙∙ Val– −8
Se muestra la fracción de un aminoácido en una forma regular. –Leu ∙∙∙ Leu– −9
elemento estructural, relacionado con la fracción de todos los aminoácidos
–Phe ∙∙∙ Phe– −13
ácidos del mismo elemento estructural. P = 1 significa distribución
–Trp ∙∙∙ Trp– −19
aleatoria; P > 1 significa enriquecimiento, P < 1 significa
a
agotamiento. Los datos se basan en un análisis de 66 estructuras Para ε = 4. b Por
proteicas. área de superficie Å2.

1.4 Proteínas 55
10 kJnm2. Por lo tanto, la contribución hidrofóbica total de inhibición son Lys16Ser17 y Leu43Ser44, es decir,
a la energía libre debido al plegamiento es: ambos sitios están ubicados en anillos relativamente
pequeños, cada uno de los cuales consta de nueve
(1.92) residuos de aminoácidos mantenidos en forma de anillo
mediante un puente disulfuro. La estabilidad térmica de
este inhibidor es alta.
Esta relación es válida para un rango de 6108 ≤ M ≤
Como ejemplos del plegamiento de proteínas globulares,
34,409, pero parece serlo también para moléculas más
la figura 1.28 muestra esquemáticamente el curso de las
grandes, ya que a menudo constan de varias asociaciones
cadenas peptídicas en la cadena β de la hemoglobina, en
sueltas de porciones globulares independientes llamadas
la triosafosfato isomerasa y la carboxipeptidasa.
dominios estructurales (figura 1.26).
Otras conformaciones de proteínas se muestran en las
Las proteínas con enlaces disulfuro se pliegan a un ritmo
siguientes figuras:
significativamente más lento que aquellas sin enlaces
disulfuro. El plegamiento no está limitado por la velocidad – Fig. 8.7 (cf. 8.8.4): Taumatina y monelina (bidimensionales)
de reacción de formación de disulfuro. Por lo tanto, el
proceso de plegamiento de las proteínas que contienen – Fig. 8.8 (cf. 8.8.5): Taumatina y monelina (tridimensional)
disulfuros parece desarrollarse de manera diferente. El
proceso inverso, el desarrollo de proteínas, se ralentiza – Fig. 11.3 (cf. 11.2.3.1.4): Lisozima
mucho por la presencia de puentes disulfuro que
generalmente imparten una gran estabilidad a las proteínas
globulares. Esta estabilidad es particularmente eficaz
1.4.2.3.3 EEB
contra la desnaturalización. Un ejemplo es el inhibidor de
BowmanBirk procedente de la soja (fig. 1.27), que inhibe
la actividad de la tripsina y la quimotripsina. Su estructura El origen de las encefalopatías espongiformes
terciaria está estabilizada por siete puentes disulfuro. Los transmisibles (TES) se explica por un cambio en la
sitios reactivos conformación de las proteínas. (El nombre hace referencia
a las deformaciones esponjosas que se producen en el
cerebro en esta enfermedad. Los defectos resultantes
interrumpen la transmisión de señales). Uno de los TES
es la encefalopatía espongiforme bovina (EEB).
Según la hipótesis actual, los TES son causados por
proteínas priónicas patógenas (PrPp), que pueden estar
presentes en la harina animal utilizada como alimento.
Las PrPp se forman a partir de proteínas priónicas
Figura 1.26. Proteína globular con estructura de dos normales (PrPn) que se encuentran en todas las células de los mamíferos.
dominios (según Schulz y Schirmer, 1979)
Figura 1.27. Inhibidor de BowmanBirk procedente de la soja (según Ikenaka et al., 1974)
Figura 1.28. Estructuras terciarias (esquema: espiral: hélice α, flecha: lámina plisada) de la cadena β de la hemoglobina (a),
de triosafosfato isomerasa (b) y carboxipeptidasa (c). (según Walton, 1981)
Sin embargo, una PrPp fuerza la conformación patógena

Tabla 1.26. Ejemplos de proteínas globulares
de una PrPn. La estabilidad hacia la serina.
proteinasa K del hongo Tritirachium Nombre Origen Número molecular
El álbum se utiliza para diferenciar entre PrPp. peso de
y PrPn. Serina proteinasa K, que ataca (Kdal) subunidades
el lado carboxilo de los aminoácidos hidrofóbicos,

lisozima Gallina, huevo 14,6 1
hidroliza en gran medida PrPn mientras que una característica 20,7 1
Papaína Látex de papaya
El péptido (Mr 2730 kDa) se libera a partir de PrPp. 23 1
αquimotripsina Páncreas (carne
Este marcador se puede identificar mediante el sándwich. de res)
ELISA (cf. 2.6.3). tripsina Páncreas 23.8 1
(carne de res)
Tomate pectinesterasa 27,5

quimosina Estómago 31
1.4.2.3.4 Estructuras Cuaternarias
(pantorrilla)
Leche de βlactoglobulina 35 2
Además de la ganancia de energía libre al plegar Pepsina A Estómago 35 1
de una sola cadena peptídica, asociación de más (porcino)
más de una cadena peptídica (subunidad) puede proporcionar peroxidasa Rábano picante 40 1
mayores ganancias en energía libre. Por ejemplo, Hemoglobina Sangre 64,5 4

Avidina Gallina, huevo 68,3 4
hemoglobina (4 cadenas peptídicas asociadas)
Alcohol
G0 = −46 kJ mol−1 y la tripsinatripsina
deshidrogenasa Hígado (caballo) 80 2
complejo inhibidor (asociación de 2 péptidos
Levadura 150 4
cadenas) G0 = − 75,2 kJ mol−1. En principio hexoquinasa Levadura 104 2
tales asociaciones corresponden al plegamiento de lactato
una cadena peptídica más grande con varias estructuras deshidrogenasa Corazón (porcino) 135 4
dominios sin unir covalentemente las subunidades. Glucosa oxidasa P. notatum 152
La tabla 1.26 enumera algunas proteínas que parcialmente Piruvato quinasa Levadura 161 A. niger 186 8
exhiben estructuras cuaternarias.
βamilasa Camote 215 Hígado 4
catalasa (carne de res) 232 M. 4
lysodeikticus 232
1.4.2.4 Desnaturalización
adenosina
Trifosfatasa Corazón (carne de res) 284 6
El término desnaturalización denota un cambio reversible o Ureasa Frijoles Glutamina 483 6
irreversible de la conformación nativa (terciario).

sintetasa E. coli 592 12
estructura) sin escisión de enlaces covalentes (excepto
puentes disulfuro). La desnaturalización es posible con arginina
descarboxilasa E. coli 820 10
cualquier tratamiento que escinda el hidrógeno.
1.4 Proteínas 57
puentes, enlaces iónicos o hidrofóbicos. Esto puede ser capacidad creciente. Un ejemplo es el térmicamente
Esto se logra cambiando la temperatura, ajustando el pH, provocó la conversión de colágeno en gelatina, lo que
aumentando el área de la interfaz o ocurre cuando se cocina la carne (cf. 12.3.2.3.1).
añadiendo disolventes orgánicos, sales, urea, clorhidrato de La desnaturalización térmica de las proteínas del suero.
guanidina o detergentes como dodecil sódico. La βlactoglobulina y la αlactoalbúmina han sido bien
sulfato. La desnaturalización es generalmente reversible cuando estudiadas. Los datos de la Tabla 1.27 basados en la reacción
la cadena peptídica se estabiliza en su estado desplegado cinética y diagrama de Arrhenius (figura 1.31)
por el agente desnaturalizante y la conformación nativa se indican que la energía de activación del conjunto
puede restablecer después de la eliminación del La reacción varía entre 80 y 90 ◦C. El
agente. La desnaturalización irreversible ocurre cuando el valores más altos de Ea a temperaturas más bajas deben ser
La cadena peptídica desplegada se estabiliza mediante interacción. atribuido al plegamiento, que es la reacción parcial que determina
con otras cadenas (como ocurre por ejemplo con el huevo la velocidad de reacción a temperaturas <90 ◦C. A temperaturas
proteínas durante la ebullición). Durante el despliegue de grupos más altas (>95 ◦C),
reactivos, como los grupos tiol, que estaban enterrados Predomina la agregación a la que corresponde la menor energía
o bloqueado, puede quedar expuesto. Su participación de activación.
en la formación de enlaces disulfuro también puede causar
una desnaturalización irreversible.
Una agregación de las cadenas peptídicas causada por

El plegamiento de proteínas globulares está relacionado con
solubilidad o hinchabilidad reducidas. Así la parte
La cantidad de gluten de trigo que es soluble en ácido acético
disminuye a medida que aumenta el estrés por calor (Fig. 1.29). Como
como resultado de la reducida capacidad de ascenso del gluten
causado por el pretratamiento, el volumen de pan
hecho de harinas recombinadas es más pequeño (Fig. 1.30).
En el caso de las proteínas fibrosas, la desnaturalización,
a través de la destrucción de la estructura altamente ordenada,
generalmente conduce a una mayor solubilidad o
Figura 1.30. Volumen de pan blanco de harinas recombinadas

utilizando gluten líquido (trigo) tratado térmicamente (según Pence
et al., 1953)
Figura 1.29. Solubilidad del gluten húmedo (trigo) en solución diluida. Figura 1.31. Diagrama de Arrhenius para la desnaturalización del
ácido acético después de diversas formas de estrés térmico (según proteínas del suero βlactoglobulina A, βlactoglobulina B y
Pence et al., 1953) αlactoalbúmina B (según Kessler, 1988)
Cuadro 1.27. Desnaturalización de βlactoglobulinas A y B (β

LGA, βLGB) y de αlactoalbúmina (aLA)
proteína sustantivo, femenino— Ea ln(ko) ΔS=

( ◦C) (kJmol1) (s1) (kJmol1)
K1
βLGA 1,5 70–90 265,21 95–150 84,16 0,445
54,07 βLGB 1,5 70– 14,41 −0,136
90 279,96 95–150 47,75 αLA 1,0 70– 89,43 0,487
80 268,56 85–150 12,66 −0,150
69,01 84,92 0,452
16,95 −0,115
n: orden de reacción, δ: temperatura, Ea: energía de activación, ko:

constante de velocidad de reacción, ΔS=: entropía de activación.
Los valores de la tabla 1.27 determinados para la entropía de

activación también respaldan la atribución mencionada
anteriormente. En el rango de temperatura de 70 a 90 ◦C, S#
es siempre positivo, lo que indica un estado de mayor Figura 1.32. Líneas de iguales grados de desnaturalización de
desorden del esperado con predominio de la reacción de βlactoglobulina B. [Las líneas más pronunciadas corresponden
plegamiento. al plegamiento (60%, 90%), las líneas más planas a la
agregación (60%, 90%); en el punto a, el 60% está plegado y
Por otro lado, los valores negativos de S# a 95105 ◦C indican
el 90% puede agregarse, lo que corresponde a una reacción
un estado de mayor orden de lo que debería esperarse
global del 60%; en el punto b, el 90% está plegado y el 60%
considerando que la agregación predomina en este rango de
puede agregarse, lo que corresponde a una reacción global
temperatura. Estudios detallados del tipo descrito anteriormente del 60%; según Kessler, 1988]
permiten un control óptimo de los procesos térmicos. En el caso
del procesamiento de la leche, los datos han permitido, por
ejemplo, evitar la separación de las proteínas del suero en los También es de interés que las proteínas desnaturalizadas se
aparatos de calefacción y optimizar las propiedades de los digieren más fácilmente mediante enzimas proteolíticas.
geles de yogur (véanse 10.1.3.3 y 10.2.1.2).
La figura 1.32 muestra la desnaturalización de βLG en un 1.4.3 Propiedades físicas

diagrama que combina el período de calentamiento con la
1.4.3.1 Disociación
temperatura (cf. 2.5.4.3) en forma de líneas rectas de iguales
grados de desnaturalización. Esto nos permite leer directamente
las combinaciones de tiempo/temperatura necesarias para un Las proteínas, al igual que los aminoácidos, son anfóteras.
determinado efecto deseado. A 85 ◦C/136 s, por ejemplo, sólo Dependiendo del pH, pueden existir como cationes polivalentes,
el 60% de los βLGB están plegados, de modo que sólo el 60% aniones o iones zwitter. Las proteínas se diferencian en sus
puede agregarse, aunque el 90% sería potencialmente capaz grupos αcarboxilo y αamino; dado que estos grupos están
de agregarse: a esta temperatura, el plegamiento determina el unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, la captación o
total. reacción, como se muestra arriba. Por el contrario, el 90% liberación de protones se limita a los grupos terminales libres.
de la proteína se pliega potencialmente a 95 ◦C/21 s, mientras Por tanto, la mayoría de los grupos funcionales disociables se
que sólo el 60% se puede agregar. A esta temperatura, la derivan de cadenas laterales. La tabla 1.28 enumera los valores
agregación determina la reacción general. de pK de algunos grupos de proteínas. A diferencia de los
aminoácidos libres, en el caso de las proteínas estos valores
varían mucho, ya que la disociación está influenciada por
grupos vecinos de la macromolécula. Por ejemplo, en la lisozima
La desnaturalización de proteínas biológicamente activas suele el grupo γcarboxilo de Glu35 tiene un pK
estar asociada con una pérdida de actividad. El hecho
1.4 Proteínas 59
Tabla 1.28. Valores de pK de las cadenas laterales de proteínas. sis (o, mejor, electrodiálisis) contra el agua. El
El punto isoiónico es constante para una sustancia dada.
Grupo Grupo pK (25 ◦C) paquete
mientras que el punto isoeléctrico es variable dependiendo
(25◦C )
sobre los iones presentes y su concentración. En
αCarboxil β, 3–4 Imidazolio 4–8 en presencia de sales, es decir, cuando la unión de los
γCarboxil 3–5 HidroxiαAmonio 7–8 aniones es más fuerte que la de los cationes, el punto
εAmonio 9–11 Tiol (aromático) 912 isoeléctrico es más bajo que el punto isoiónico. El
811
Lo contrario ocurre cuando la unión catiónica es dominante.
Guanidinio 1213
La figura 1.33 muestra el cambio en el pH de un
solución isoiónica de albúmina sérica después de la adición
de diversas sales. El cambio en el pH es consistentemente
positivo, es decir, la proteína se une a más aniones que
de 6 a 6,5, mientras que el pK del grupo βcarboxilo de
cationes.
Asp66 es 1,5–2, Asp52 es 3–4,6 y Asp101
es 4,2–4,7. La curva de titulación de βlactoglobulina en varios
Las fuerzas iónicas (figura 1.34) muestran que el punto
La carga total de una proteína, que es la suma absoluta de
isoeléctrico de esta proteína, a pH 5,18, es independiente de
todas las cargas positivas y negativas,
las sales presentes. Las curvas de titulación son,
se diferencia de la llamada carga neta
sin embargo, es más pronunciado al aumentar la fuerza iónica,
que dependiendo del pH puede ser positivo,
lo que indica una mayor supresión de la interacción
cero o negativo. Por definición, la carga neta es
electrostática entre moléculas de proteínas.
cero y la carga total es máxima en el punto isoeléctrico. Bajar
En su punto isoeléctrico, una proteína es la menos soluble y
o aumentar el pH tiende
la que tiene más probabilidades de precipitar (“precipitación
para aumentar la carga neta hacia su máximo,
isoeléctrica”) y se encuentra en su máxima capacidad de
mientras que la carga total siempre es menor que
cristalización. La viscosidad de las proteínas solubilizadas y
en el punto isoléctrico.
el poder de hinchamiento de las proteínas insolubles.
Dado que las proteínas interactúan no sólo con los protones sino también
También en el caso de otros iones existe una diferenciación son mínimos en el punto isoeléctrico.
Cuando la composición de aminoácidos de una proteína es
adicional entre un punto isoiónico y un punto isoeléctrico.
conocido, el punto isoeléctrico se puede estimar de acuerdo
El punto isoiónico se define como el pH de una solución
proteica en dilución infinita, sin ningún otro con la siguiente fórmula:
iones presentes excepto H+ y HO. Una solución proteica de

este tipo puede adquirirse mediante diálisis exhaustiva. (1.93)
Figura 1.33. Cambio de pH de soluciones isoiónicas de albúmina sérica mediante sales añadidas. (según Edsall y Wymann, 1958)
1.4.3.2 Actividad óptica
La actividad óptica de las proteínas se debe no solo

a la asimetría de los aminoácidos sino también a la
quiralidad resultante de la disposición de
la cadena peptídica. La información sobre la conformación
de proteínas se puede obtener de
un registro de la dispersión rotatoria óptica
(ORD) o el dicroísmo circular (CD), especialmente en el
rango de absorción de enlaces peptídicos.
longitudes de onda (190–200 nm). El efecto algodón
ocurre en este rango y revela resultados cuantitativos.
información sobre la estructura secundaria. Una hélice α o
una estructura β da un algodón negativo.
efecto, con máximos de absorción en 199 y
Figura 1.34. Curvas de valoración para βlactoglobulina a diversas
205 nm respectivamente, mientras que un enrollado aleatoriamente
fuerzas iónicas ω. (según Edsall y
la conformación cambia el máximo a más corto
Wyman, 1958)
longitudes de onda, es decir, da como resultado un algodón positivo.
efecto (figura 1.35).
donde QpI es la suma de las desviaciones de los puntos
isoeléctricos de todos los aminoácidos participantes de
el punto neutro: 1.4.3.3 Solubilidad, hidratación e hinchazón
Fuerza
4,2 ∙ n Asp+3,8m Glu

QpI = (1.94)
3,8 q Arg+2,6 r Lys+0,5 s Su La solubilidad de las proteínas es variable y está influenciada
por el número de grupos polares y apolares y
su disposición a lo largo de la molécula. Generalmente, las
La fórmula falla cuando los grupos ácidos o alcalinos
ocurrir en forma enmascarada. proteínas son solubles sólo en compuestos fuertemente
Figura 1.35. Efecto algodón . una estructura de hoja β de polilisina αhélice (1, pH 11–11,5) (2, pH 11–11,3 y calentada arriba
50 ◦C) y enrollado al azar (3, pH 5–7). b Ribonucleasa con 20% de hélice α, 40% de estructura de lámina β y 40% de estructura aleatoria
región enrollada. (según Luebke, Schroeder y Kloss, 1975)
1.4 Proteínas 61
disolventes polares como agua, glicerol, formamida, El log de la solubilidad (S) es proporcional
dimetilformamida o ácido fórmico. a la fuerza iónica (μ) en bajas concentraciones
En un disolvente menos polar como el etanol, las (ver Fig. 1.36.):
proteínas rara vez son notablemente solubles (p. ej.
prolaminas). La solubilidad en agua depende del pH y de logS = k ∙ µ . (1,95)
la concentración de sal.
La figura 1.36 muestra estas relaciones para La solubilidad de las proteínas disminuye (efecto de
βlactoglobulina. “salación”) a concentraciones de sal más altas debido al ion.
A bajas fuerzas iónicas, la solubilidad aumenta con tendencia a la hidratación de las sales. Se aplica la
aumento de la fuerza iónica y la solubilidad mínima siguiente relación (S0: solubilidad en µ = 0; K: constante
(punto isoeléctrico) se desplaza de pH 5,4 a de sal):
pH 5,2. Este cambio se debe a la consolidación preferencial de
aniones a la proteína. logS = log S0−K∙ µ . (1.96)
Si una proteína tiene suficiente hidrófobo expuesto
Cationes y aniones en presencia de los mismos.
grupos en el punto isoeléctrico, se agrega
El contraión se puede organizar en los siguientes órdenes
debido a la falta de repulsión electrostática
( serie de Hofmeister) según su salinización.
a través de enlaces hidrofóbicos intermoleculares, y
efectos:
Se producirá precipitación (isoeléctrica). si está encendido
por otro lado, las interacciones hidrofóbicas
K+ > Rb+ > Na+ > Cs+ > Li+ > NH+ 4;
intermoleculares están poco desarrolladas,
2 > citrato2 > tratrato2 > acetato
una proteína permanecerá en solución incluso en el ENTONCES
4
Punto isoeléctrico, debido a la hidratación y estérico. > CI > NO > Br− > J − > SNC− . 3 (1.97)
repulsión.
Como regla general, las sales neutras tienen un doble efecto sobre Los aniones multivalentes son más eficaces que los aniones
solubilidad de las proteínas. En concentraciones bajas monovalentes, mientras que los cationes divalentes son
aumentan la solubilidad (efecto “salado”) al suprimir la menos eficaces que los cationes monovalentes.
interacción electrostática proteínaproteína (fuerzas de Como las proteínas son sustancias polares, son
unión). hidratado en agua. El grado de hidratación
(g agua de hidratación/g proteína) es variable.
Es 0,22 para la ovoalbúmina (en el sulfato de amonio),
0,06 para la edestina (en el sulfato de amonio),
0,8 para βlactoglobulina y 0,3 para hemoglobina.
Aproximadamente 300 moléculas de agua son suficientes
para cubrir la superficie de la lisozima (aproximadamente
6000 Å2), es decir, una molécula de agua por
20 Å2.
La hinchazón de las proteínas insolubles corresponde
a la hidratación de proteínas solubles en ese
inserción de agua entre las cadenas peptídicas
produce un aumento del volumen y otros
cambios en las propiedades físicas de la proteína. Por
ejemplo, el diámetro de las miofibrillas.
(cf. 12.2.1) aumenta a 2,5 veces el original
valor durante el enjuague con 1,0 mol/L NaCl,
lo que corresponde a un aumento de volumen de seis
veces (cf. 12.5). La cantidad de agua tomada
por la hinchazón puede ascender a un múltiplo de
el peso seco de proteína. Por ejemplo, el músculo
Figura 1.36. Solubilidad de βlactoglobulina afectada por el pH El tejido contiene entre 3,5 y 3,6 g de agua por g de proteína seca.
y fuerza iónica I. 0,001, II. 0,005, III. 0,01, IV. 0,02 asunto.
La capacidad de retención de agua de las proteínas se puede Dado que la carga neta más pequeña posible promueve
estimar con la siguiente fórmula: asociación, el pH del sistema debe estar en
el rango de los puntos isoeléctricos de las proteínas
a = fc +0,4 fp +0,2 fn (1,98) que participan en la formación cinematográfica.
En resumen, la proteína ideal formadora y estabilizadora de
(a: g agua/g proteína; fc, fp, fn: fracción de espuma se caracteriza por un bajo
residuos de aminoácidos neutros, polares y cargados). peso molecular, alta hidrofobicidad superficial,
buena solubilidad, una pequeña carga neta en términos de
pH del alimento y fácil desnaturalización.
1.4.3.4 Formación de espuma y espuma Las espumas son destruidas por lípidos y disolventes orgánicos
Estabilización como los alcoholes superiores, que debido a su
La hidrofobicidad desplaza las proteínas del gas.
En varios alimentos, las proteínas funcionan como componentes superficie de la burbuja sin poder formar estable
películas mismas. Incluso una baja concentración de
formadores y estabilizadores de espuma, por ejemplo.
ejemplo en productos horneados, dulces, postres y La yema de huevo, por ejemplo, evita que reviente.
cerveza. Esto varía de una proteína a otra. clara de huevo. Esto se atribuye a una alteración de
La albúmina sérica forma muy buena espuma, mientras que la Asociación de proteínas por las lecitinas.
albúmina del huevo no. Mezclas de proteínas como la clara de huevo. Las características de formación y estabilización de espuma de
puede ser especialmente adecuado (cf. 11.4.2.2). En las proteínas pueden mejorarse mediante productos químicos.
En ese caso, las globulinas facilitan la formación de espuma. y modificación física. Por lo tanto, una hidrólisis enzimática
La ovomucina estabiliza la espuma, la albúmina del huevo y parcial conduce a menores cantidades, más rápidamente
La albúmina permite su fijación mediante térmica. moléculas en difusión, mejor solubilidad y liberación de grupos
coagulación. hidrofóbicos. Las desventajas son
Las espumas son dispersiones de gases en líquidos. Las la estabilidad generalmente más baja de la película y la pérdida de
proteínas se estabilizan formando películas flexibles y cohesivas. coagulabilidad térmica. Las características también pueden
alrededor de las burbujas de gas. Durante el impacto, la proteína mejorarse mediante la introducción de carga o neutro
se adsorbe en la interfaz a través de áreas hidrofóbicas; a esto (cf. 1.4.6.2) y por desnaturalización térmica parcial (p. ej. de
le sigue un despliegue parcial proteínas del suero). Recientemente, la adición de proteínas
(desnaturalización de la superficie). La reducción de la superficie. fuertemente alcalinas (por ejemplo, clupeínas)
La tensión causada por la adsorción de proteínas facilita se está probando, lo que aparentemente aumenta la asociación
la formación de nuevas interfaces y más gases de proteínas en las películas y permite la
burbujas. Las proteínas parcialmente desplegadas se asocian espumación de sistemas grasos.
mientras forma películas estabilizadoras.

Cuanto más rápidamente se difunde una molécula de proteína
en las interfaces y cuanto más fácilmente se desnaturaliza allí, 1.4.3.5 Formación de gel
más capaz es de formar espuma. Estos
Los valores a su vez dependen de la masa molecular, la Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes
hidrofobicidad de la superficie y la estabilidad de la en los que la fase dispersa del dispersante forma una red
conformación. cohesiva. Se caracterizan por la falta de fluidez y deformabilidad
Las espumas colapsan porque crecen grandes burbujas de gas elástica. Los geles se colocan entre soluciones,
a expensas de burbujas más pequeñas (desproporción). Las
películas de proteínas contrarrestan esto. en el que las fuerzas repulsivas entre moléculas y
desproporción. Por eso la estabilidad de predomina la fase dispersa y precipita,
una espuma depende de la fuerza de la proteína donde predominan fuertes interacciones intermoleculares.
película y su permeabilidad a los gases. Fuerza de la película Diferenciamos entre dos tipos de gel,
Depende de la cantidad de proteína absorbida. las redes poliméricas y las dispersiones agregadas, aunque se
y la capacidad de las moléculas adsorbidas para encuentran formas intermedias
asociado. La desnaturalización de la superficie generalmente libera también.
cadenas laterales de aminoácidos adicionales que pueden entrar Ejemplos de redes poliméricas son los geles.
en interacciones intermoleculares. El fuerte formado por gelatina (cf. 12.3.2.3.1) y polisacáridos como la
Cuanto mayor sea el entrecruzamiento, más estable será la película. agarosa (cf. 4.4.4.1.2) y
1.4 Proteínas 63
carragenina (4.4.4.3.2). La formación de una red cf. 16.3.1.2.3) que es promovido por iones de calcio.
tridimensional se produce mediante la agregación de
moléculas fibrosas desordenadas a través de estructuras
parcialmente ordenadas, p. ej. durante la formación de
dobles hélices (cf. 4.4.4.3.2, Fig. 4.14, Fig. 12.21). La 1.4.3.6 Efecto emulsionante
característica de los geles de este tipo es la baja
concentración de polímero (~1%), así como la transparencia Las emulsiones son sistemas dispersos de uno o más
y la textura fina. La formación de gel se produce estableciendo líquidos inmiscibles. Se estabilizan mediante emulsionantes,
un determinado pH, añadiendo ciertos iones o calentando/ compuestos que forman películas de interfaz y evitan así
enfriando. Dado que la agregación se produce principalmente que las fases dispersas fluyan juntas (cf. 8.15).
a través de enlaces de hidrógeno intermoleculares que se
rompen fácilmente cuando se calientan, las redes Debido a su naturaleza anfipática, las proteínas pueden
poliméricas son termorreversibles, es decir, los geles se estabilizar emulsiones aceite/agua como la leche (cf.
forman cuando una solución se enfría y se funden 10.1.2.3). Esta propiedad se utiliza a gran escala en la
nuevamente cuando se calienta. producción de preparados alimenticios.
Ejemplos de dispersiones agregadas son los geles formados
por proteínas globulares después del calentamiento y la La adsorción de una proteína en la interfaz de una gota de
desnaturalización. El despliegue térmico de la proteína aceite se ve termodinámicamente favorecida porque los
conduce a la liberación de cadenas laterales de aminoácidos residuos de aminoácidos hidrófobos pueden escapar de la
que pueden entrar en interacciones intermoleculares. La red de puentes de hidrógeno de las moléculas de agua
asociación posterior se produce mientras se forman circundantes. Además, el contacto de la proteína con la gota
pequeños agregados esféricos que se combinan en hebras de aceite da como resultado el desplazamiento de moléculas
lineales cuya interacción establece la red de gel. Antes de de agua de las regiones hidrófobas de la capa límite aceite
que se pueda formar un gel en el tipo de agregación agua. Por lo tanto, la idoneidad de una proteína como
desordenada, es necesaria una concentración de proteína emulsionante depende de la velocidad a la que se difunde
relativamente alta (5 a 10%). La velocidad de agregación en la interfaz y de la deformabilidad de su conformación bajo
también debería ser más lenta que la velocidad de desarrollo, la influencia de la tensión interfacial (desnaturalización de
ya que de lo contrario se forman geles gruesos y poco la superficie).
estructurados, como por ejemplo en la zona del punto
isoeléctrico. La velocidad de difusión depende de la temperatura y el
El grado de desnaturalización necesario para iniciar la peso molecular, que a su vez pueden verse influenciados
agregación parece depender de la proteína. por el pH y la fuerza iónica.
Dado que la desnaturalización parcial libera principalmente La adsorbabilidad depende de la exposición de grupos
grupos hidrofóbicos, generalmente predominan los enlaces hidrófilos e hidrófobos y, por tanto, del perfil de aminoácidos,
hidrofóbicos intermoleculares, lo que da como resultado el así como del pH, la fuerza iónica y la temperatura. La
carácter termoplástico (termoirreversible) de este tipo de estabilidad conformacional depende de la composición de
gel, a diferencia del tipo de gel termorreversible estabilizado aminoácidos, el peso molecular y los enlaces disulfuro
mediante enlaces de hidrógeno. intramoleculares. Por lo tanto, una proteína con cualidades
Los geles termoplásticos no se licuan cuando se calientan, ideales como emulsionante para una emulsión de aceite en
pero pueden ablandarse o encogerse. Además de los agua tendría una relación
enlaces hidrófobos, los enlaces disulfuro formados a partir
de grupos tiol liberados también pueden contribuir al peso molecular relativamente bajo, una composición de
entrecruzamiento, al igual que los enlaces iónicos aminoácidos equilibrada en términos de residuos cargados,
intermoleculares entre proteínas con diferentes puntos polares y no polares, buena solubilidad en agua,
isoeléctricos en sistemas heterogéneos (por ejemplo, clara de huevo).
hidrofobicidad superficial bien desarrollada y una
La formación de gel se puede mejorar añadiendo sal. conformación relativamente estable. La molécula de β
El aumento moderado de la fuerza iónica aumenta la caseína cumple estos requisitos gracias a estructuras
interacción entre macromoléculas cargadas o agregados de secundarias menos pronunciadas y a la ausencia de
moléculas a través del blindaje de carga sin que se produzca reticulaciones debido a la falta de grupos SH (ver 10.1.2.1.1).
precipitación. Un ejemplo es la coagulación térmica de la La “cola” apolar de esta molécula flexible es absorbida por
cuajada de soja (tofu, la fase oleosa del
La capa límite y la “cabeza” polar, que se proyecta hacia el Se puede obtener un derivado dimetilo [Prot−N(CH3)2] con
medio acuoso, evitan la coalescencia. formaldehído (R=R1=H) (cf. 1.2.4.2.2).
La solubilidad y la capacidad emulsionante de algunas La guanidinación se puede lograr utilizando Ometilisourea

proteínas pueden mejorarse mediante una hidrólisis como reactivo. Los grupos αamino reaccionan a un ritmo
enzimática limitada. mucho más lento que los εamino
grupos:
1.4.4 Reacciones químicas
La modificación química de las proteínas es importante por

(1.100)
varias razones. Proporciona derivados adecuados para el
análisis de secuencias, identifica los grupos reactivos en
sitios catalíticamente activos de una enzima, permite la unión Esta reacción se utiliza analíticamente para evaluar la
de una proteína a un portador (inmovilización de proteínas) cantidad de grupos εamino biológicamente disponibles y
y proporciona cambios en las propiedades de las proteínas para medir la digestibilidad de las proteínas.
que son importantes en el procesamiento de alimentos. A
diferencia de los aminoácidos libres y excepto por el número También es posible una derivatización con ésteres imido.
relativamente pequeño de grupos funcionales en los El reactivo es fácilmente accesible a partir de los nitrilos
aminoácidos terminales, sólo los grupos funcionales en las correspondientes:
cadenas laterales de las proteínas están disponibles para
las reacciones químicas.
1.4.4.1 Residuo de lisina
Las reacciones que involucran el residuo de lisina se

pueden dividir en varios grupos: (a) reacciones que conducen (1.101)
a un derivado cargado positivamente, (b) reacciones que
eliminan la carga positiva, (c) derivatizaciones que Las proteínas se pueden reticular con el uso de un
introducen una carga negativa, y (d ) reacciones reversibles. imidoéster bifuncional (cf. 1.4.4.10).
Estos últimos son de particular importancia. El tratamiento del residuo de aminoácido con carboxianhídridos
de aminoácidos produce un producto de reacción de
policondensación:
1.4.4.1.1 Reacciones que retienen
la carga positiva
Es posible la alquilación del grupo amino libre de la lisina

con aldehídos y cetonas, con un paso de reducción
simultáneo:
(1.102)
El valor n depende de las condiciones de reacción.

Los carboxianhídridos son fácilmente accesibles mediante
(1,99) la interacción del aminoácido con
1.4 Proteínas sesenta y cinco
fosgeno: La desaminación se puede lograr con ácido nitroso:
(1.107)
En esta reacción participan grupos α y εamino, así como

residuos de triptófano, tirosina, cisteína y metionina.
(1.103)
1.4.4.1.3 Reacciones que resultan

1.4.4.1.2 Reacciones que resultan en una
en una carga negativa
pérdida de carga positiva
La acilación con anhídridos de ácidos dicarboxílicos, por

El anhídrido acético reacciona con residuos de lisina,
ejemplo, anhídrido de ácido succínico, introduce un grupo
cisteína, histidina, serina, treonina y tirosina.
carboxilo en la proteína:
El tratamiento posterior de la proteína con hidroxilamina (1
M, 2 h, pH 9, 0 ◦C) deja intactos sólo los grupos amino
acetilados:
(1.104)
La carbamoilación con cianato ataca a los grupos α y ε

amino, así como a los residuos de cisteína y tirosina. Sin
embargo, su derivatización es reversible en condiciones
alcalinas:
(1.108)
(1.105)
La arilación con 1fluoro2,4dinitrobenceno (reactivo de

La introducción de un grupo ácido fluorescente es posible
Sanger ; FDNB) y ácido trinitrobencenosulfónico se describió
mediante la interacción de la proteína con el fosfato de
en la Sección 1.2.4.2.2.
piridoxal seguida de la reducción de la base intermedia de
El FDNB también reacciona con cisteína, histidina y tirosina.
Schiff :
El ácido 4fluoro3nitrobencenosulfónico, un reactivo que

tiene buena solubilidad en agua, también es de interés para
la derivatización de proteínas:
(1.106) (1.109)
1.4.4.1.4 Reacciones reversibles 1.4.4.2 Residuo de arginina
Los derivados Nmaleilo de proteínas se obtienen a pH El residuo de arginina de las proteínas reacciona con
alcalino mediante reacción con anhídrido de ácido maleico. compuestos α o βdicarbonilo para formar derivados
El producto acilado se escinde a pH < 5, regenerando la cíclicos:
proteína:
(1.110)
La vida media (τ) de la εNmaleil lisina es de 11 h a pH 3,5

y 37 ◦C. Se observa una escisión más rápida con el derivado (1.113)
2metilmaleilo (τ < 3 min a pH 3,5 y 20 ◦C) y el derivado
2,2,3,3tetrafluorosuccinilo (τ muy bajo a pH 9,5 y 0◦C ). La
cisteína se une al anhídrido maleico mediante una reacción
de adición. El derivado Ssuccinilo es bastante estable.
Sin embargo, esta reacción secundaria se evita cuando la

derivatización de proteínas se realiza con anhídrido del
ácido exocis3,6endoxo1,2,3,6tetrahidroftálico:
(1.114)
(1.111)
Para lisina εNacilada, τ = 4−5 h a pH 3 y 25 ◦C.
Los derivados de acetoacetilo se obtienen con dicetena:
(1.115)
(1.112) El derivado de nitropirimidina absorbe a 335 nm. El enlace

arginilo de este derivado no se escinde con tripsina pero sí
Este tipo de reacción también ocurre con los residuos de en su forma tetrahidro, obtenida por reducción con NaBH4
cisteína y tirosina. El grupo acilo se separa fácilmente de la (cf. Reacción 1.113). En la reacción con bencilo se obtiene
tirosina a pH 9,5. La liberación completa de la proteína a un derivado de iminoimidazolidona tras una transposición
partir de su forma derivatizada es posible mediante del ácido bencílico (cf. Reacción 1.114).
tratamiento con fenilhidrazina o hidroxilamina a pH 7.
1.4 Proteínas 67
La reacción del residuo de arginina con 1,2ciclohexanodiona 1.4.4.4 Residuo de cistina

es altamente selectiva y se desarrolla en condiciones suaves. (cf. también Sección 1.2.4.3.5)
La regeneración del residuo de arginina es nuevamente
posible con hidroxilamina (cf. Reacción 1.115). La escisión de la cistina es posible mediante un ataque
nucleofílico:
1.4.4.3 Residuos de ácido glutámico y aspártico (1.120)
La reactividad nucleofílica de los reactivos disminuye en la

Estos residuos de aminoácidos suelen estar esterificados
con HCl metanólico. Puede haber reacciones secundarias. serie: hidruro > arsenito y fosfito > alcanotiol > aminoalcanotiol
> tiofenol y cianuro > sulfito > OH > pnitrofenol > tiosulfato
ciones, como la metanólisis de derivados de amida o la
> tiocianato.
migración de N,Oacilo en residuos de serina o treonina:
La escisión con borohidruro de sodio y tioles se trató en la

Sección 1.2.4.3.5. La escisión completa con sulfito requiere
que estén presentes agentes oxidantes (por ejemplo, Cu2+)
(1.116) y que el pH sea superior a 7:
La diazoacetamida reacciona con un grupo carboxilo y

también con el residuo de cisteína:
(1.121)
(1.117) El derivado Ssulfo resultante es bastante estable en medios

neutros y ácidos y es bastante soluble en agua. El grupo S
Se pueden unir ésteres de aminoácidos u otros compuestos sulfo se puede eliminar con un exceso de reactivo tiol.
nucleofílicos similares a un grupo carboxilo de una proteína
con la ayuda de una carbodiimida: La escisión de residuos de cistina con cianuros (nitrilos) es
de interés ya que el tiocianato formado en la reacción se
cicla a un derivado de 2iminotiazolidina con escisión del
enlace Nacilo:
(1.118)
La amidación también es posible activando el grupo carboxilo

con una sal de isoxazolio ( reactivo de Woodward) a un
enoléster y su conversión con una amina.
(1.122)
Esta reacción se puede utilizar para la selección selectiva.

Escisión de cadenas peptídicas. Inicialmente, todos los
puentes disulfuro se reducen con ditiotreitol y luego se
(1.119) convierten en disulfuros mixtos mediante
reacción con ácido 5,5 ditiobis(2nitrobenzoico). Estos Introducción de grupos metiltio con metiltiosulfonilmetano:
disulfuros mixtos se escinden luego con cianuro a pH 7.
La escisión electrófila ocurre con Ag+ y Hg+ o Hg2+ de la

(1.127)
siguiente manera:
(1.128)
(1.123)
(1.129)
La escisión electrófila con H+ sólo es posible en ácidos
fuertes (p. ej., 10 mol/l de HCl). El catión sulfenio que se El anhídrido de ácido maleico y el sulfonato de metilp
forma puede catalizar una reacción de intercambio de nitrobenceno también son agentes alquilantes:
disulfuro:
(1.124)
En soluciones neutras y alcalinas, el anión tiolato cataliza

(1.130)
una reacción de intercambio de disulfuro:
(1.125)
(1.131)
1.4.4.5 Residuo de cisteína Varios reactivos permiten medir espectrofotométricamente

(cf. también Sección 1.2.4.3.5) el contenido de grupos tiol.
El coeficiente de absorción molar, ε, para el derivado del
Varios agentes alquilantes producen derivados que son bromuro de azobenceno2sulfenilo, ε353, es 16.700
estables en condiciones de acidez. M1cm1 a pH 1:
hidrólisis de proteínas. La reacción con etilenimina que da
un derivado Saminoetilo y, por tanto, una posición de enlace
adicional en la proteína para la hidrólisis por tripsina, se
mencionó en la Sección 1.4.1.3. El ácido yodoacético,
dependiendo del pH, puede reaccionar con residuos de
cisteína, metionina, lisina e histidina:
(1.126) (1.132)
La introducción de grupos metilo es posible con yoduro de El 5,5 ditiobis(ácido 2nitrobenzoico) tiene un ε412 algo
metilo o metil isourea, y la introducción de más bajo de 13.600 a pH 8 para su producto,
1.4 Proteínas 69
un anión tionitrobenzoato: 1.4.4.6 Residuo de metionina
Los residuos de metionina se oxidan a azufre.

foxides con peróxido de hidrógeno. El sulfóxido se puede
reducir, regenerando la metionina, utilizando un exceso de
reactivo tiol (cf. 1.2.4.3.6). Los ácidos αhalógenocarboxílicos,
la βpropiolactona y los halogenuros de alquilo convierten la
metionina en derivados de sulfonio, a partir de los cuales
se puede regenerar la metionina en un medio alcalino con
un exceso de tiol.
(1.133)
reactivo:
El derivado de phidroximercuribenzoato tiene un ε250 de
7500 a pH 7, mientras que el derivado de imida Netilmaleico
tiene un ε300 de 620 a pH 7:
(1.134) (1.137)
La reacción con bromuro de cianógeno (BrCN), que rompe

el enlace peptídico en el lado carboxilo de la molécula de
metionina, se describió en la Sección 1.4.1.3.
1.4.4.7 Residuo de histidina
Es posible la modificación selectiva de los residuos de

histidina presentes en los sitios activos de las serina
(1.135) proteinasas. Los análogos de sustrato, como las metilcetonas
halogenadas, inactivan dichas enzimas (por ejemplo, la 1
Especialmente adecuada para el aislamiento específico de cloro3tosilamido7aminoheptan2ona inactiva la tripsina
péptidos que contienen cisteína de gran sensibilidad es la y la 1cloro3tosilamido4fenilbutan2ona inactiva
imida del ácido Ndimetilaminoazobencenomaleico (DABMA). quimotripsina) por Nalquilación del residuo de histidina:
(1.136) (1.138)
1.4.4.8 Residuo de triptófano 1.4.4.10 Reactivos bifuncionales
La Nbromosuccinimida oxida la cadena lateral del triptófano Los reactivos bifuncionales permiten el entrecruzamiento
y también la tirosina, la histidina y la cisteína: intra e intermolecular de proteínas. Algunos ejemplos son
imidoéster bifuncional, fluoronitrobenceno, derivados de
isocianato e imidas de ácido maleico:
(1.143)
(1.139)
La reacción se utiliza para la escisión selectiva de cadenas

peptídicas y la determinación espectrofotométrica de (1.144)
triptófano.
1.4.4.9 Residuo de tirosina
La acilación selectiva de tirosina puede ocurrir con

(1.145)
acetilimidazol como reactivo:
(1.146)
(1.140) 1.4.4.11 Reacciones involucradas en el procesamiento
de alimentos
El ácido arsanílico diazotizado reacciona con tirosina y con
histidina, lisina, triptófano y arginina:
La naturaleza y el alcance de los cambios químicos
inducidos en las proteínas por el procesamiento de
alimentos dependen de una serie de parámetros, por
ejemplo, la composición del alimento y las condiciones de
procesamiento, como la temperatura, el pH o la presencia
de oxígeno. Como consecuencia de estas reacciones, el
valor biológico de las proteínas puede verse disminuido:
• Destrucción de aminoácidos esenciales
• Conversión de aminoácidos esenciales en
(1.141)
derivados que no son metabolizables
El tetranitrometano introduce un grupo nitro en la posición • Disminución de la digestibilidad de las proteínas como
orto: resultado del entrecruzamiento intra o intercadena.
También es posible la formación de productos de

degradación tóxicos. La evaluación nutricional/fisiológica y
toxicológica de los cambios inducidos por el procesamiento
de los alimentos es objeto de cierta controversia y opiniones
encontradas.
La reacción de Maillard del grupo εamino de la lisina
(1.142) prevalece en presencia de azúcares reductores,
1.4 Proteínas 71
por ejemplo, lactosa o glucosa, que producen εN En el caso de la cistina, la tiolcisteína eliminada puede formar
desoxilactulosil1lisina o εNdesoxifructosil1lisina unidas a un segundo residuo de deshidroalanina:
proteínas, respectivamente. La lisina no está biológicamente
disponible en estas formas.
La hidrólisis ácida de tales productos de reacción primaria
produce lisina, así como los productos de degradación furosina
y piridosina en una proporción constante (cf. 4.2.4.4):
(1.149)
Alternativamente, la escisión del enlace disulfuro de cistina

puede ocurrir mediante un ataque nucleofílico al azufre,
produciendo un residuo de deshidroalanina a través de
intermediarios tiol y sulfinato:
(1.150)
(1.147)
(1.151)
Un azúcar no reductor (por ejemplo, sacarosa) también puede
provocar una pérdida de lisina cuando las condiciones para la
hidrólisis del azúcar son favorables.
Las pérdidas de lisina, cistina, serina, treonina, arginina y (1.152)
algunos otros aminoácidos disponibles se producen a valores
de pH más altos. Los hidrolizados de proteínas tratadas con El entrecruzamiento intra e intercatenario de proteínas puede
álcalis a menudo contienen algunos compuestos inusuales, ocurrir en reacciones de deshidroalanina que involucran
como ornitina, βaminoalanina, lisinoalanina, ornitinoalanina, adiciones de aminas y tioles. El amoníaco también puede
lantionina, metillantionina y Daloisoleucina, así como otros D reaccionar mediante una reacción de adición:
aminoácidos.
La formación de estos compuestos se basa en las siguientes

reacciones: La eliminación 1,2 en el caso de los hidroxiaminoácidos
y los tioaminoácidos da como resultado el ácido 2aminoacrílico
(deshidroalanina) o el ácido 2aminocrotónico (ácido
deshidroaminobutírico). :
(1.153)
La hidrólisis ácida de dicha proteína entrecruzada produce los

(1.148) inusuales aminoácidos enumerados en
Tabla 1.29. La ornitina se forma durante la escisión. Tabla 1.29. Formación de aminoácidos inusuales por álcali.
de arginina (Reacción 1.54). tratamiento de proteínas
Nombre Fórmula
3N6lisinoalanina COOH COOH

(R=H) | |
3N6Lisino3metilCHNH2 CHNH2
alanina(R = CH3) | |
CHR—NH—(CH2)4
(1.154)
3N5ornitinoalanina COOH COOH
(R=H) | |
La formación de Daminoácidos se produce a través de
3N5Ornitino3 CHNH2 CHNH2
abstracción de un protón a través de un carbanión C2.
metilalanina (R = CH3) | |
Particularmente interesante es la reacción con la Lisoleucina.
CHR—NH—(CH2)3
La Lisoleucina se isomeriza para Lantionina (R = H) COOH COOH
Daloisoleucina que, a diferencia de otros Damino 3metillantionina | |
ácidos, es un diastereoisómero y por lo tanto tiene una retención (R= CH3) CHNH2 CHNH2
tiempo diferente de la Lisoleucina, haciendo que su | |
determinación posible directamente a partir de un amino CHR——S——CH2

cromatograma ácido: 3aminoalanina (R =H) COOH
Ácido 2,3 |
Diaminobutírico (R = CH3) CHNH2

|
CHRNH2
Estos enlaces isopeptídicos se escinden durante el proceso ácido.

hidrólisis de proteínas y, por lo tanto, no
contribuir a la aparición de aminoácidos inusuales
ácidos. Un tratamiento térmico más intensivo de las proteínas.
en presencia de agua conduce a una mayor
degradación.
(1.155)
Los cambios oxidativos en las proteínas implican principalmente
metionina, que forma relativamente fácilmente sulfóxido de
Calentar proteínas en estado seco a pH neutro.
metionina:
resulta en la formación de enlaces isopeptídicos
entre los grupos εamino de los residuos de lisina
y los grupos β o γcarboxamida de la asparagina
y residuos de glutamina:
(1.157)
La formación de sulfóxido de metionina se observó en

relación con la peroxidación lipídica, la oxidación de fenol
y la exposición a la luz en presencia
de oxígeno y sensibilizantes como la riboflavina.
Después de la reducción in vivo a metionina, el sulfóxido de
metionina unido a proteínas aparentemente está biológicamente
disponible.
La Figura 1.37 muestra el efecto del tratamiento alcalino.
de un aislado proteico de semillas de girasol. serina,
(1.156) concentraciones de treonina, arginina e isoleucina
1.4 Proteínas 73
Tabla 1.30. Formación de Daminoácidos mediante tratamiento

alcalino de proteínasa (solución al 1% en NaOH 0,1 N, pH
12,5, temperatura 65 ◦C)
Proteína Calentamiento D D D D D D D tiempo Asp

Ala Val Leu Pro Glu Phe
(h) (%)
caseína 0 2,2 2,3 2,1 2,3 3,2 1,8 2,8

1 21,8 4,2 2,7 5,0 3,0 10,0 16,0
3 30,2 13,3 6,1 7,0 5,3 17,4 22,2
8 32,8 19,4 7,3 13,6 3,9 25,9 30,5
Trigo 0 gluten 3 3,3 2,0 2,1 1,8 3,2 2,1 2,3
29,0 13,5 3,9 5,6 3,2 25,9 23,3
Promina D
0 2,3 2,3 2,6 3,3 3,2 1,8 2,3
(proteína de soja) 3 30,1 15,8 6,6 8,0 5,8 18,8 24,9
Lactal 0 bumin 3,1 2,2 2,9 2,7 3,1 2,9 2,3
3 22,7 9,2 4,8 5,8 3,6 12,2 16,5
a
Los resultados en % corresponden a D + Laminoácidos =
100%.
Figura 1.37. Contenido de aminoácidos de una semilla de girasol.

aislado de proteína calentado en soluciones de hidróxido de sodio a
Figura 1.38. Formación de lisinoalanina (LAL) por calentamiento.
80 ◦C durante 16 h. (según Maurón, 1975)
caseína (solución al 5% a 100 ◦C) (según Sternberg
y Kim, 1977) 1 pH 5,0, 2 pH 7,0, 3 pH 8,0
disminuyen notablemente al aumentar las concentraciones

de NaOH. Nuevos aminoácidos (ornitina residuos de serina latados, mientras que reacciones notables
y aloisoleucina). Inicialmente, lisina se encuentran en el gluten del trigo o en la zeína del
la concentración disminuye, pero aumenta a mayor maíz sólo en el rango de pH de 8 a 11. Figura 1.40
concentraciones de álcali. La lisinoalanina se comporta en ilustra la dependencia de la reacción en
al revés. El grado de formación de concentración de proteínas.
Daminoácidos como resultado del tratamiento alcalino de La tabla 1.31 enumera el contenido de lisinoalanina en
proteínas se muestra en la Tabla 1.30. productos alimenticios procesados industrialmente o preparados
Los datos presentados en las Figs. 1,38 y 1,39 claramente en las “condiciones habituales del hogar”.
demostrar que la formación de lisinoalanina es El contenido obviamente se ve afectado por la comida.
influenciado no sólo por el pH sino también por la proteína tipo y por las condiciones de procesamiento.
fuente. Se produce una reacción extensa en la caseína. En la radiación de los alimentos, ohidroxifenilalanina.
incluso a pH 5,0 debido a la presencia de fósforo llamada otirosina se forma a través de la re
1.4.5 Reacciones catalizadas por enzimas
1.4.5.1 Prólogo
Se conocen un gran número y variedad de reacciones

catalizadas por enzimas con proteínas como sustrato.
Estas incluyen reacciones hidrolíticas (escisión de enlaces
peptídicos u otros enlaces, por ejemplo, el enlace éster en
una fosfoproteína), reacciones de transferencia (fosforilación,
incorporación de residuos acilo, residuos de azúcar y grupos
metilo) y reacciones redox (oxidación de tiol, reducción de
disulfuro, amino oxidación de grupos o incorporación de
grupos hidroxilo). La tabla 1.32 es una recopilación de
algunos ejemplos. Algunas de estas reacciones se tratan en
la Sección 1.4.6.3 o en las secciones relacionadas con
productos alimenticios individuales. En las siguientes
Figura 1.39. Formación de lisinoalanina (LAL) a partir de
gluten de trigo (2) y gluten de maíz (1). Contenido proteico secciones solo se tratarán las enzimas que participan en la
de los glutenes: 70%; Se calentó como suspensión al 6,6% hidrólisis de enlaces peptídicos (enzimas proteolíticas,
a 100 ◦C durante 4 h. (según Sternberg y Kim, 1977) peptidasas).
1.4.5.2 Enzimas proteolíticas
Los procesos que implican proteólisis desempeñan un papel

en la producción de muchos alimentos. La proteólisis puede
ocurrir como resultado de proteinasas en el propio alimento,
por ejemplo, reacciones autolíticas en la carne, o debido a
proteinasas microbianas, por ejemplo, la adición de cultivos
puros de microorganismos seleccionados durante la
producción de queso.
Este gran grupo de enzimas se divide como se muestra en
la tabla 1.33. Los dos subgrupos formados son: peptidasas
(exopeptidasas) que escinden aminoácidos o dipéptidos
paso a paso de los extremos terminales de las proteínas, y
proteinasas (endopeptidasas) que hidrolizan los enlaces
Figura 1.40. Formación de lisinoalanina (LAL) influenciada dentro de la cadena peptídica, sin atacar los enlaces
por la concentración de caseína. (1): 5 %, (2): 15 %, y (3) peptídicos terminales. Es posible una división adicional, por
20 % todos a pH 12,8. (según Sternberg y Kim, 1977) ejemplo, teniendo en cuenta la presencia de un residuo de
aminoácido determinado en el sitio activo de la enzima. Los
tipos más importantes de enzimas proteolíticas se presentan
Acción de la fenilalanina con radicales OH. En los hidrolizados, en las siguientes secciones.
el compuesto se puede detectar con ayuda de HPLC
(detección por fluorescencia o detección electroquímica). Se
está debatiendo como indicador de la radiación de los
alimentos. La cantidad formada depende de la dosis irradiada
y de la temperatura. En muestras de pollo y cerdo, pescado 1.4.5.2.1 Serina endopeptidasas
y camarones, <0,1 mg/kg (controles no irradiados), 0,5–0,8
mg/kg (5 kGy, −18 ◦C) y 0,8–1,2 mg/kg (5 kGy, 20 ◦C) fueron Las enzimas de este grupo, en las que la actividad se limita
encontrados. al rango de pH de 7 a 11, se denominan proteinasas
alcalinas. Representantes típicos
1.4 Proteínas 75
Tabla 1.31. Contenido de lisinoalanina de varios alimentos.
Alimento Origen/ lisinoalanina

Tratamiento (mg/kg de proteína)
Salchicha CPa Crudo 0

Cocido 50
Asado al horno 170
tambores de pollo CP Crudo 0
Asado al horno 110
asado en
horno microondas 200
Clara de huevo, líquida CP 0
Clara de huevo Hervido
(3 minutos) 140
(10 minutos) 270
(30 minutos) 370
Horneado
(10 min/150 ◦C) 350

(30 min/150 ◦C) 1100
clara de huevo deshidratada CP 160–1820b
Leche condensada,
endulzado CP 360–540
Leche condensada,
sin azúcar CP 590–860
Producto lácteo para
infantes CP 150–640
comida infantil CP <55 150
Aislado de proteína de soja CP 0–370
hidrolizado
proteína vegetal PC 40–500
Polvo de cacao CP 130–190
caseinato de sodio CP 45–6900
caseinato de ca CP 250–4320
a
Producto comercial.
b
Rango de variación para diferentes productos de marca.
de origen animal son la tripsina, la quimotripsina, enzimas:

elastasa, plasmina y trombina. Las serina proteinasas
son producidas por un gran número de E−CH2OH+FY → E−CH2OY+HF
bacterias y hongos, por ejemplo Bacillus cereus, B. fir (Y : −PO(iC3H7O)2−SO2 −CH2C6H6)
mus, B. licheniformis, B. megaterium, B. subtilis, (1.158)
Serratia marcescens, Streptomyces fradiae,
S. griseus, álbum de Trititrachium, Aspergillus La inhibición irreversible también puede ocurrir en el
flavus, A. oryzae y A. sojae. presencia de metilcetonas halogenadas que
Estas enzimas tienen en común la presencia de alquilar el residuo de histidina activo (cf. 2.4.1.1),
un residuo de serina y un residuo de histidina en sus sitios activos o como resultado de la acción de inhibidores de
(Para el mecanismo, consulte 2.4.2.5). proteinasas, que también son proteínas, por interacción
Es posible la inactivación de estas enzimas. con la enzima para formar complejos inactivos.
con reactivos como diisopropilfluorofosfato (DIFP) o Estos inhibidores naturales se encuentran en los órganos.
fenilmetanosulfonilfluoruro (PMSF). Estos reactivos se de animales y plantas (páncreas, calostro,
acilan irreversiblemente. clara de huevo, tubérculos de patata y semillas de muchas
el residuo de serina en el sitio activo de la legumbres; cf. 16.2.3). La especificidad de la serina.
Cuadro 1.32. Reacciones enzimáticas que afectan a las proteínas. árbol frutal, Carica papaya), bromelina (de la savia y el tallo
de la piña, Ananas comosus), ficina (de Ficus látex y otros
Hidrólisis
Ficus spp.) y una proteinasa de Streptococcus. El rango de
– Endopeptidasas
actividad de estas enzimas es muy amplio y, dependiendo
– Exopeptidasas
del sustrato, es de pH 4,5 a 10, con un máximo a pH de 6 a
Agregación inducida proteolítica
7,5.
– Biosíntesis de colágeno
– Coagulación de la sangre
– Reacción del plastisteno El mecanismo de actividad enzimática parece ser similar al
de las serina endopeptidasas.
Reticulación
Enlaces disulfuro Un residuo de cisteína está presente en el sitio activo.
Proteína disulfuro isomerasa Se forma un tioéster como producto intermediario covalente.
Proteína disulfuro reductasa (NAD(P)H) Las enzimas son muy sensibles a los agentes oxidantes. Por
Proteína disulfuro reductasa (glutatión) lo tanto, por regla general se utilizan en presencia de un
sulfhidriloxidasa agente reductor (p. ej., cisteína) y un agente quelante (p. ej.,
lipoxigenasa EDTA).
Peroxidasa La inactivación de las enzimas es posible con agentes
– ε(γGlutamil)lisina oxidantes, iones metálicos o reactivos alquilantes (véanse
– Transglutaminasa 1.2.4.3.5 y 1.4.4.5). En general, estas enzimas no son muy
– Condensación de aldol, aldimina y reacciones específicas (cf. tabla 1.34).
posteriores (tejido conectivo)
lisiloxidasa
Fosforilación, desfosforilación.
– Proteína quinasa
1.4.5.2.3 Metalo peptidasas
– Fosfoproteína fosfatasa
Este grupo incluye exopeptidasas, carboxipeptidasas A y B,
Hidroxilación
aminopeptidasas, dipeptidasas, prolidasa y prolinasa, y
– Prolina hidroxilasa
– Lisina hidroxilasa endopeptidasas de bacterias y hongos, como Bacillus cereus,
B. megaterium, B. subtilits, B. thermoproteolyticus
Glicosilación
(termolisina), Streptomyces. griseus (pronasa; también
– Glicoproteínaβgalactosiltransferasa
contiene carboxi y aminopeptidasas) y Aspergillus oryzae.
Metilación y desmetilación.
– Proteína (arginina)metiltransferasa
– Proteína (lisina)metiltransferasa
– ProteínaOmetiltransferasa La mayoría de estas enzimas contienen un mol de Zn2+ por
[2pt] Acetilación, desacetilación – mol de proteína, pero la prolidasa y la prolinasa contienen un
εNAcetillisina mol de Mn2+. El ion metálico actúa como un ácido de Lewis
en la carboxipeptidasa A, estableciendo contacto con el
grupo carbonilo del enlace peptídico que se va a escindir. La
figura 1.41 muestra la disposición de otros residuos
endopeptidasas varía mucho (ver tabla 1.34). participantes en el sitio activo, según lo revelado por el
La tripsina escinde exclusivamente enlaces de residuos de análisis estructural de rayos X del complejo enzimasustrato.
aminoácidos con una cadena lateral básica (enlaces lisilo o
arginilo) y la quimotripsina escinde preferentemente enlaces Las enzimas son activas en el rango de pH de 6 a 9; su
de residuos de aminoácidos que tienen cadenas laterales especificidad es generalmente baja (véase el cuadro 1.34).
aromáticas (enlaces fenilalanilo, tirosilo o triptofanilo). Las La inhibición de estas enzimas se logra con agentes
enzimas de origen microbiano suelen ser menos específicas. quelantes (por ejemplo, EDTA) o dodecilsulfato de sodio.
1.4.5.2.2 Cisteína Endopeptidasas 1.4.5.2.4 Endopeptidasas aspárticas
Los representantes típicos de este grupo de enzimas son: Los representantes típicos de este grupo son las enzimas de
papaína (de la savia de una especie tropical parecida al melón). origen animal, como la pepsina y el renino.
(peptidasas)
proteolíticas
enzimas
de
Clasificación
1.33.
Cuadro
enzimas
de
Grupo
No.a
EC Comentarios Ejemplos
Exopeptidasas péptidos
proteínas/
Escindir
C
o
N
terminales
los
desde
a
paso
terminal
N
del
aminoácidos
Escindir aminopeptidasas
Varias
3.4.16.
3.4.15.
3.4.14.
3.4.13.
Aminopeptidasas
3.4.11.
carboxipeptidasas
Serina
terminales
N
dipeptidasas
peptidil
de
tripéptidos
di
Escinden
ytripeptidilpeptidasas
Dipeptidil
Dipeptidasas dipéptidos
Escindir anserinasa)
(carnosinasa,
dipeptidasas
Varias
C
Catepsina
terminal
C
del
dipéptidos
Escindir carboxicatepsina,
activa
forma
en
serina
terminal,
C
del
aminoácidos
Escinde A
catepsina
C,
Carboxipeptidasa
sitio
3.4.17. metalocarboxipeptidasas en
Co2+
o
Zn2+
terminal,
C
del
aminoácidos
Escinde yB
A
Carboxipeptidasas
activo
sitio
el
3.4.18. carboxipeptidasas
Cisteína activo
sitio
el
en
cisteína
terminal,
C
del
aminoácidos
Escinde lisosomal
B
Carboxipeptidasa
Endopeptidasas péptido
proteína/
Escindir
terminales.
los
de
distintos
Bonos
3.4.21. endopeptidasa
Serina activo.
sitio
el
en
Serina tripsina,
β
α
alcalinas
proteinasas
peptidasa
yC,
B
A,
Quimotripsinas
3.4.23.
3.4.22.
aspártica
Endopeptidasa
endopeptidasa
Cisteína activo
sitio
el
en
Cisteína B
catepsina
bromelina,
ficina,
Papaína,
activo
sitio
el
en
residuos)
(2
aspártico
Ácido (quimosina)
renina
D,
catepsina
Pepsina,
metaloendopeptidasa
3.4.24. activo.
sitio
el
en
metálicos
Iones neutras.
microbianas
proteinasas
Colagenasa,
a
2.2.7
cf.
1.4 Proteínas
77
78
(↓)]
débil
↓,
fuerte:
bovina;
insulina
oxidada
B
cadena
escisión
la
en
[basada
proteolíticas
enzimas
las
de
Especificidad
1.34.
Cuadro
No.a
Lys
Pro
Thr
Arg
Tyr
Ala
Glu
Ser
Gly
Cys
Leu
His
Gln
Asn
Val
Phe
peptidasas
Serina
2
1 ↓ ↓
(↓) (↓)
↓ ↓↓
8
7
6
5
3 ↓↓ ↓ ↓ ↓ (↓)
↓↓
↓↓ ↓ ↓ ↓ (↓)
↓ ↓
↓ ↓ ↓↓ ↓ ↓
(↓) (↓)↓ ↓↓↓ ↓ ↓ ↓↓ ↓
(↓)
↓↓ ↓ (↓) ↓ ↓
peptidasas
Cisteína
4
19
18
17
16
15
14
13
12
11
10
9 ↓ (↓) (↓) ↓ ↓
↓↓
(↓) ↓ ↓ ↓↓
(↓)
↓↓ ↓ ↓ ↓ ↓
↓ (↓) ↓ ↓ (↓) (↓)
metalopeptidasas
(↓)
↓ ↓ ↓ ↓ ↓↓↓ ↓↓↓ ↓
↓ ↓ ↓ ↓
↓ ↓ ↓
aspárticas
peptidasas
(↓) (↓) (↓) ↓ (↓) ↓ ↓
(↓) ↓
(↓) (↓) ↓↓
↓ ↓
(↓)
↓ ↓↓↓
(↓) ↓↓↓ ↓ (↓)
(↓) ↓
↓↓ ↓
↓↓
(↓)
a
Enzimas. Aspergillus
de
Endopeptidasa
7) Bacillus
de
Endopeptidasa
13) Rhizopus
de
Endopeptidasa
19)
(bovina)
Tripsina
1) orizae subtilis chino
(bovina)
A
Quimotripsina
2) Aspergillus
de
Endopeptidasa
8) (Bacillus
Termolisina
14)
(porcina)
B
Quimotripsina
3) Rokko)
termoproteolítico
carica)
(Papaya
Papaína
9) (porcina)
A
Pepsina
15)
oryzae)
(Aspergillus glabrata)
(Ficus
III
Ficina
10) (pantorrilla)
Renina
16)
C
Aspergillopeptidasa
4)
BPN
Subtilisina
6)
de
Endopeptidasa
5) papaya)
(Charica
Quimopapaína
11) Candida
de
Endopeptidasa
17)
tripsina)
la
a
(similar
griseus
Streptomyces de
II
Endopeptidasa
12) albicans
flavus
oryzae)
(Aspergillus Mucor
de
Endopeptidasa
18)
miehei
1.4 Proteínas 79
Figura 1.41. Carboxipeptidasa A sitio activo. (según Lowe

e Ingraham, 1974)
(llamada Labenzima en Europa), activa en el rango de pH de

2 a 4, y la catepsina D, que tiene un pH óptimo entre 3 y 5
dependiendo del sustrato y de la fuente de la enzima. A un pH
de 6 a 7, la renina escinde un enlace de κcaseína con gran (1.159)
especificidad, provocando así el cuajado de la leche (cf.
La inhibición de estas enzimas se logra con diversos ésteres
10.1.2.1.1).
de diazoacetilaminoácidos, que aparentemente reaccionan
con grupos carboxilo en el sitio activo, y con pepstatina. Este
Las proteinasas aspárticas de origen microbiano se pueden
último se aísla de varios estreptomicetos como una mezcla de
clasificar como enzimas similares a la pepsina o similares a la renina.
péptidos con la fórmula general (R: ácido isovalérico o n
Estos últimos son capaces de coagular la leche. Las enzimas
caproico; AHMHA: ácido 4amino3hidroxi6metilheptanoico):
tipo pepsina son producidas, por ejemplo, por Aspergillus
awamori, A. niger, A. oryzae, Penicillium spp. y Trametes
sanguinea. Las enzimas similares a la renina las producen,
por ejemplo, Aspergillus usamii y Mucor spp., como M. pusillus. RValValAHMHAAlaAHMAH (1.160)
La especificidad de las endopeptidasas aspárticas se da en la

Hay dos grupos carboxilo, uno en forma no disociada, en el Tabla 1.34.
sitio activo de las proteinasas aspárticas. El mecanismo
postulado para la escisión de enlaces peptídicos se ilustra en
la Reacción 1.159.
El ataque nucleofílico de una molécula de agua al átomo de 1.4.6 Reacciones químicas y enzimáticas de interés
carbono carbonilo del enlace peptídico es catalizado por las para el procesamiento de alimentos
cadenas laterales de Asp32 (catalizador básico) y Asp215
(catalizador ácido). La numeración de los residuos de 1.4.6.1 Prólogo
aminoácidos en el sitio activo se aplica a la proteinasa
aspártica de Rhizopus chinensis. Estandarización de las propiedades de los alimentos para
satisfacer las demandas nutricionales/fisiológicas y toxicológicas.
y requisitos de las operaciones de procesamiento de alimentos es métodos o una combinación de ambos. Los ejemplos tienen
un esfuerzo perenne. La producción de alimentos es similar han sido seleccionados para enfatizar las tendencias existentes.
a un proceso de fabricación industrial estándar: en La tabla 1.35 presenta algunas propiedades de las proteínas que
por un lado está el producto alimenticio con todos son de interés para el procesamiento de alimentos. Estas
sus propiedades requeridas, por otro lado, son propiedades están relacionadas con la composición de aminoácidos y
los componentes del producto, cada uno de los cuales secuencia y conformación de proteínas. Es posible modificar las
suministra una parte distinta de las propiedades requeridas. propiedades de las proteínas
Tales consideraciones han impulsado investigaciones sobre las cambiando la composición de aminoácidos o la
relaciones en los alimentos entre tamaño de la molécula, o quitando o insertando
propiedades físicas y químicas macroscópicas heteroconstituyentes. Estos cambios pueden lograrse mediante
y la estructura y reacciones a nivel molecular. reacciones químicas y/o enzimáticas.
nivel. La comprensión confiable de tales relaciones es un requisito Desde el punto de vista del procesamiento de alimentos, los objetivos de
previo fundamental para el diseño. modificación de proteínas son:
y operación de un proceso, ya sea para optimizar
el proceso o modificar los componentes del alimento para • Bloquear las reacciones implicadas en el deterioro de los
Cumplir con las propiedades deseadas del producto. alimentos (por ejemplo, la reacción de Maillard )
La modificación de las proteínas aún está muy lejos de ser • Mejorar algunas propiedades físicas de las proteínas (p. ej.,
siendo un método común en el procesamiento de alimentos, pero textura, estabilidad de la espuma, capacidad de batido,
se reconoce cada vez más como esencial, por solubilidad)

dos razones principales: • Mejorar el valor nutricional (aumentar la
En primer lugar, las proteínas cumplen funciones multipropósito en grado de digestibilidad, inactivación de sustancias tóxicas o
alimento. Algunas de estas funciones pueden cumplirse mejor otros componentes indeseables, introduciendo ingredientes
con proteínas modificadas que con proteínas nativas. esenciales como algunos aminoácidos).
En segundo lugar, los persistentes problemas nutricionales que

En todo el mundo es necesario el uso de nuevas materias primas.
materiales. 1.4.6.2 Modificación química
Modificar las reacciones puede garantizar que tales nuevas
Materias primas (p. ej., proteínas de origen vegetal o microbiano). El cuadro 1.36 presenta una selección de reacciones químicas de
origen) cumplen con estrictos estándares de seguridad alimentaria, proteínas que son pertinentes y de importancia actual en el
palatabilidad y valor biológico aceptable. Aquí se dará una revisión procesamiento de alimentos.
de varias modificaciones de proteínas que se están utilizando o
que se están considerando para su uso. Implican procesos
químicos o enzimáticos. 1.4.6.2.1 Acilación
Tratamiento con anhídrido succínico (cf. 1.4.4.1.3)

Cuadro 1.35. Propiedades de las proteínas en los alimentos.
generalmente mejora la solubilidad de las proteínas.
Propiedades con
Relevancia del procesamiento nutricional/fisiológico.

Cuadro 1.36. Reacciones químicas de proteínas significativas.
Relevancia
En la comida
Composición de aminoácidos Solubilidad, dispersabilidad. Reactivo Reacción Producto

Disponibilidad de amino Capacidad de coagular grupo
ácidos Unión/retención de agua
capacidad NH2 Acilación –NH–CO–R
Formación de gel NH2 reductivo
formación de masa, alquilación
extensibilidad, elasticidad con HCHO N(CH3)2
Viscosidad, adherencia, CONH2 Hidrólisis COOH
cohesión COOH Esterificación COOR
azotabilidad OH Esterificación O CO R
Estabilización de espuma SH Oxidación SS
Capacidad emulsionante SS Reducción SH
Estabilización de emulsión Hidrólisis de CO NH COOH + H2N
1.4 Proteínas 81
Por ejemplo, el gluten de trigo succinilado es bastante

soluble a un pH de 5 (véase la figura 1.40). Este efecto está
relacionado con la desagregación de fracciones de gluten de
alto peso molecular (cf. Fig. 1.41). En el caso de la caseína
succinilada, es obvio que la modificación desplaza el punto
isoeléctrico de la proteína (y por tanto el mínimo de
solubilidad) a un pH más bajo (cf. Fig. 1.42). La succinilación
de proteínas de las hojas mejora la solubilidad, así como el
sabor y las propiedades emulsionantes.
La proteína de levadura succinilada no sólo tiene una mayor

Figura 1.42. Solubilidad de la proteína de trigo succinilada en
solubilidad en el rango de pH de 4 a 6, sino que también es
función del pH (solución al 0,5% en agua). (según Grant,
más estable al calor por encima de pH 5. Tiene mejores 1973)
propiedades emulsionantes, superando a muchas otras
proteínas (Tabla 1.37), y ha aumentado su solubilidad.
capacidad de batir.
La introducción de grupos aminoacilo en las proteínas se
puede lograr mediante reacciones que involucran anhídridos
carboxílicos de aminoácidos (Fig. 1.44), aminoácidos y
carbodiimidas (Fig. 1.46) o mediante hidroxisuccinimidas de
aminoácidos BOC con la posterior eliminación del grupo
aminoprotector (BOC) (cf. .1.161):
Figura 1.43. Cromatografía en columna de gel de un extracto

de proteína de trigo con ácido acético (0,2 mol/L). Columna:
Sephadex G100 (— antes y después de la succinilación).
(según Grant, 1973)
Figura 1.44. Solubilidades de caseína nativa (—) y succinilada

(— 50% y −∙−∙− 76%) en función del pH. (según Schwenke
(1.161)
et al., 1977)
Las pruebas de alimentación con caseína con metionina

unida, producida mediante el método anterior, han procesamiento, desarrollo de aromas no deseados debido al
demostrado una disponibilidad satisfactoria de metionina metional, etc.
(Tabla 1.38). Esta unión covalente de aminoácidos esenciales La tabla 1.39, utilizando la βcaseína como ejemplo, muestra
a una proteína puede evitar los problemas asociados con la hasta qué punto la asociación de una proteína se ve
suplementación alimentaria con aminoácidos libres: pérdidas afectada por su acilación con ácidos grasos de diversas
de longitudes de cadena.
Cuadro 1.37. Propiedad emulsionante de varias proteínasa.
Proteína Emulsionante
Índice de actividad
(m2 ×g−1)
pH 6,5 pH 8,0
Proteína de levadura (88%) succinilada 322 341

Dodecilsulfato de sodio (0,1%) 251 Albúmina 212
sérica bovina Caseinato de – 197
Figura 1.45. Hidrólisis de una caseína metilada reductivamente por
sodio 149 166
αquimotripsina bovina. Extensiones de modificación:
– 153
βlactoglobulina a 0%, b 33% y c 52%. (según Galembeck
Proteína de suero en polvo A 119 142
et al., 1977)
Proteína de suero en polvo B 102 101
Aislado de proteína de soja A 41 92
– 75
Hemoglobina
Aislado de proteína de soja B 26 66
Proteína de levadura (sin modificar) 8 59
– 50
lisozima
– 49
albúmina de huevo
a
Concentración de proteínas: 0,5% en tampón fosfato de
pH 6,5.
Cuadro 1.38. Ensayo de alimentación (ratas) con caseína modificada:

concentración de aminoácidos libres en plasma y valor PER
Dieta µmol/100 ml de plasma
Lys Thr Ser Gly Met

Caseína 101 19 34 32 96 17 33 27 5
Metcaseína 39
PERb
Caseína (10%) 2.46
Caseína (10%) + Met (0,2%) 3.15
Figura 1.46. Propiedades del gluten de trigo modificado. (según
Caseína (5%) + Metcaseína (5%) 2.92
Lasztity, 1975)
a
Unión covalente de metionina a grupos εNH2 de
caseína. 1.4.6.2.2 Alquilación
b
Relación de eficiencia proteica (cf. 1.2.5).
Modificación de proteínas por metilación reductora.
Tabla 1.39. Asociación de βcaseína A acilada de grupos amino con formaldehído/NaBH4
Proteína S1% Retarda las reacciones de Maillard . El metilo resultante
SDa Mono Poli S0 20,w 20,w
mer mer El derivado, dependiendo del grado de sustitución, es
(%) (%) (%) (S∙1013) (S∙1013) menos accesible a la proteólisis (fig. 1.47).
De ahí su valor desde el punto de vista nutricional/fisiológico.
βcaseína A (I) – 11 89 12,6 59 6.3
punto de vista está bajo investigación.
AcetilI 96 41 4,8 76 10,5 4.7
PropionilI n 97 24 5.4
ButirilI n 80 8 92 8,9 8.3
1.4.6.2.3 Reacciones redox que involucran cisteína
HexanoilI 85 0 nOctanoilI 89 100 7,6 11.6
y cistina
0 nDecanoilI 83 0 100 6,6 7.0
100 5,0 6.5
Los enlaces disulfuro tienen una fuerte influencia en la
a
Grado de sustitución. propiedades de las proteínas. El gluten de trigo puede ser
1.4 Proteínas 83
La fusión en presencia de urea da como resultado un

producto adhesivo débil, soluble (gluten A), mientras que
la reoxidación de una suspensión concentrada en presencia
de una concentración más alta de urea produce un
producto cohesivo, rígido e insoluble (gluten C). Datos
adicionales sobre la viscosidad han demostrado que los
puentes disulfuro en el gluten A son en su mayoría
intramoleculares, mientras que los del gluten C son
predominantemente intermoleculares (fig. 1.49).
Figura 1.47. Curvas de viscosidad durante la reducción de

1.4.6.3 Modificación enzimática
diferentes glutenes de trigo. Para la designación de la muestra,
consulte la Fig. 1.44. (según Lasztity, 1975)
Del gran número de reacciones enzimáticas con proteínas
como sustrato (véase 1.4.5), hasta ahora sólo se ha
descubierto que unas pocas son adecuadas para su uso en
modificado por reducción de sus enlaces disulfuro a grupos la elaboración de alimentos.
sulfhidrilo y posterior reoxidación de estos grupos en
diversas condiciones (figura 1.48). Reoxidación de una
suspensión diluida.
1.4.6.3.1 Desfosforilación
La figura 1.50 utiliza la βcaseína como ejemplo para

mostrar que la solubilidad de una fosfoproteína en
presencia de iones calcio mejora considerablemente
mediante la desfosforilación enzimática parcial.
1.4.6.3.2 Reacción del plastisteno
La reacción de plasteina permite que fragmentos peptídicos

de un hidrolizado se unan enzimáticamente a través de
enlaces peptídicos, formando un polipéptido más grande de
Figura 1.48. Reacción de proteínas con anhídrido carboxi de D,L

alanina. (según Sela et al., 1962 y St.
Ángelo et al., 1966)
Figura 1.49. Unión covalente de lisina al gluten (según LiChan Figura 1.50. Solubilidad de la βcaseína, parcialmente
et al., 1979) y de metionina o triptófano a la proteína de soja desfosforilada por la fosfoproteína fosfatasa: Precipitación: pH
(según Voutsinas y Nakai, 1979), mediante la aplicación de un 7,1: 2,5 mg/ml proteína: 10 mmol/L CaCl2: 35 ◦C; 1h. (según
procedimiento de carbodiimida. Yoshikawa et al., 1974)
alrededor de 3 kdal: Tabla 1.40. Reacción de Plastein catalizada por papaína: tasa
de incorporación de ésteres de aminoácidos
Aminoacil OEt OnBu OnHex OnOct

residuo
LAla 0,016 0,054 0,133 0,135

DAla 0,0– 0,0 αMetilala 0,0– 0,0 L –
–
Val 0,005 – 0,077 –
(1.162)
LNorval 0,122 – 0,155 –
LLeu 0,119 – 0,140 –
La velocidad de reacción se ve afectada, entre otros
LNorleu 0,125 – 0,149 –
cosas, la naturaleza de los residuos de aminoácidos.
LIle 0,005 – 0,048 –
Los residuos de aminoácidos hidrófobos son preferiblemente
unidos entre sí (Fig.1.51). Incorporación de a
µ mol × mg de papaína −1 × min −1.
ésteres de aminoácidos en proteínas se ve afectada por la
Longitud de la cadena alquílica del éster. Alquilo de cadena corta
ésteres ácidos o, igualmente bien, mediante el uso de
Los ésteres tienen una baja tasa de incorporación, mientras que
hidrolizados parciales adecuados de otra proteína.
Los ésteres alquílicos de cadena larga tienen una mayor tasa de
La Figura 1.53 presenta el ejemplo del enriquecimiento de
incorporación. Esto es especialmente importante para
proteínas de soja con aminoácidos que contienen azufre.
la incorporación de aminoácidos con un lado corto
ácidos a través de la “adulteración” con la parcial
cadena, como la alanina (cf. tabla 1.40).
hidrolizado de queratina de lana. El PER (proteína
La reacción de plaststein puede ayudar a mejorar el valor
relación de eficiencia) los valores de tales productos de plastein
biológico de una proteína. La figura 1.52 muestra
mejoran significativamente, como se ve en
el enriquecimiento de zeína con triptófano,
Cuadro 1.42.
treonina y lisina. La composición de aminoácidos de dicho
La figura 1.54 muestra que la producción de plastein
producto de zeínaplasteina se proporciona en
Cuadro 1.41. con un perfil de aminoácidos muy cercano al recomendado por
la FAO/OMS se puede conseguir a partir de
Enriquecimiento de una proteína con aminoácidos seleccionados.
proteínas muy diversas.
se puede conseguir con el amino correspondiente
La reacción de plastisteína también permite
mejorar la solubilidad de una proteína, por ejemplo, aumentando
el contenido de ácido glutámico
(Figura 1.55). Una proteína de soja con un 25% de glutámico.
El ácido produce una plasteina con 42% de ácido glutámico.
Figura 1.52. Enriquecimiento de zeína con Trp, Thr y Lys por

una reacción de plasteina. (según Aso et al., 1974)
a
1% sustrato, E/S = 1/50, pH 1,6 a 37 ◦C por 72 h 50%
b
Figura 1.51. Reacción de plastisteína con papaína: incorporación. sustrato, hidrolizado/ASOEt = 10/1,
Tasas de ésteres de aminoácidos en función de la hidrofobicidad E/S = 3/100 a 37 ◦C durante 48 h
C
de la cadena lateral. (según Arai et al., 1978) 0,1 mol/L en etanol al 50% a 25 ◦C durante 5 h
1.4 Proteínas 85
Cuadro 1.41. Composición de aminoácidos de varias

plastinas (% en peso)
123456
Arg 1,56 1,33 1,07 1,06 1,35 1,74

Su 1,07 0,95 0,81 0,75 0,81 1,06
Il 4,39 6,39 6,58 5,49 6,23 5,67
Leu 20,18 23,70 23,05 23,75 25,28 23,49
Lis 0,20 0,20 0,24 2,14 3,24 0,19
Fe 6,63 7,26 6,82 7,34 7,22 6,98
Thr 2,40 2,18 9,23 2,36 2,46 2,13
Pr 0,38 9,71 0,25 0,40 0,42 0,33
Valor 3,62 5,23 5,77 5,53 6,18 6,20
Cumplido 1,58 1,87 1,67 1,89 2,06 2,04
Cis 1,00 0,58 0,88 0,81 0,78 0,92
Ala 7,56 7,51 8,05 7,97 7,93 8,77
Ásp 4,61 3,38 3,42 3,71 3,60 3,91
Glu 21,70 12,48 14,03 14,77 12,95 13,02
Gli 1,48 1,15 1,23 1,29 1,27 1,52
Profesionales 10,93 8,42 9,10 9,73 9,14 9,37
Figura 1.54. Patrones de aminoácidos de algunas proteínas.
Serie 4,42 3,40 3,89 3,93 3,74 4,28
y sus correspondientes plastistenas. (según Arai
Tiro 4,73 5,35 4,97 5,00 6,08 5,54
et al., 1978)
1) hidrolizado de zeína; 2) Trpplasteina; 3) Thrplasteina;
4) Lysplasteina; 5) AcLysplasteina; 6) Control sin
adición de ésteres etílicos de aminoácidos.
Cuadro 1.42. Valores PER para diversas proteínas y plastinas
Proteína Valor PER (ratas)
Caseína 2,40 Figura 1.55. Enriquecimiento de globulina de soja con glutámico.

Proteína de soja (I) 1,20 ácido mediante una reacción de plasteina. (según Yamashita
Plastein SWa+ I (1:2) 2,86 et al., 1975)
a
PlasteinMetb+ I (1:3) 3,38 pH 1,6
b
a
Hidrolizado parcial/Gluαγ(OEt)2 = 2:1, sustrato
A partir de hidrolizado I e hidrolizado de queratina de lana.
b
concentración: 52,5%, E/S = 1/50, pH 5,5 a 37 ◦C para
Del hidrolizado I y MetOEt. POR (cf. 1.2.5). 24 h; la muestra contiene 20% de acetona
C
0,2 mol/L a 25 ◦C durante 2 h
La proteína de soja tiene una solubilidad mínima

pronunciada en el rango de pH de 3 a 6. El mínimo es
mucho menos pronunciado en el caso del plastein no
modificado, mientras que el ácido glutámico enriquecido
El plastein de soja tiene una solubilidad satisfactoria en
todo el rango de pH (Fig. 1.56) y también es resistente a
coagulación térmica (fig. 1.57).
Proteínas con mayor contenido de glutámico.
El ácido muestra un efecto sensorial interesante: parcial.
Figura 1.53. Enriquecimiento de proteínas con aminoácidos azufrados. La hidrólisis de la plasteina modificada no resulta
aplicando la reacción de plastein. (según Yamashita de sabor amargo, más bien genera un pronunciado
et al., 1971) sabor a “caldo de carne” (Tabla 1.43).
Cuadro 1.43. Sabor a plastistenas enriquecidas con ácido glutámico.
Enzima pH Sustratoa Hidrólisisb Tastec

carne amarga
caldo
tipo
Pepsina 1,5 GP 67 1.3

α 73 1 1.0
Quimo 8,0 G tripsina 48 1.0
P Molsina 3,0 GP 72 4,5 1.0
Pronasa 8,0 GP 66 1 5.0
74 4,5 1.3
Figura 1.56. Efecto del pH sobre la solubilidad de la proteína de soja y
66 1,0 4.3
Productos modificados (1 g/100 ml de agua). 1 proteína de soja,
82 1,3 1,0 1,31.2
24,1% Glu; 2 Plastein 24,8% Glu; 3 Gluplastein con
41,9% Glu. (según Yamashita et al., 1975) a
G: Gluplastein, P: plastein; 1g/100ml.
b
Nsol (10% TCA)/Ntotal (%). 1: sin
C
sabor, 5: sabor muy fuerte.
condiciones adecuadas entonces libera preferentemente

Aminoácidos con largas cadenas laterales hidrofóbicas.
Los péptidos restantes se separan mediante gel.
cromatografía y luego se sometió a la reacción de plasteína
en presencia de tirosina añadida.
y triptófano (fig. 1.58). Esto produce un plastein
que prácticamente no contiene fenilalanina y tiene
Figura 1.57. Solubilidad de la proteína de soja y productos una proporción predeterminada de otros aminoácidos,
modificados (800 mg/10 ml de agua) en función del calentamiento incluida la tirosina (cuadro 1.44).
tiempo a 100 ◦C. 1 Proteína de soja 24,1% Glu; 2 Plastein La reacción de plastisteína también se puede llevar a cabo como
24,8% Glu; 3 Gluplastein, 41,9% Glu. (de acuerdo a un proceso de un solo paso (Fig. 1.59), poniendo así estos
Yamashita y otros, 1975) reacciones al uso económico a escala industrial.
Eliminación del sabor amargo de una proteína.

El hidrolizado también es posible sin incorporación de 1.4.6.3.3 Enlace cruzado
aminoácidos hidrófilos. De sabor amargo
péptidos, como LeuPhe, que son liberados por El entrecruzamiento entre moléculas de proteínas es
hidrólisis parcial de proteínas, reacciona preferentemente logrado con transglutaminasa (cf. 2.7.2.4)
en la posterior reacción de plasteina y se incorporan a y con peroxidasa (cf. 2.3.2.2). La reticulación se produce
péptidos de mayor peso molecular entre residuos de tirosina cuando
con sabor neutro. Se incuba una proteína con peroxidasa/H2O2.
La versatilidad de la reacción de plastisteína también es (cf. Reacción 1.163).
demostrado por ejemplos en los que no deseados
Los aminoácidos se eliminan de una proteína.
Una dieta libre de fenilalanina, que se puede preparar
mezclando aminoácidos, se recomienda para
ciertos defectos metabólicos. Sin embargo, el uso de
un peso molecular superior libre de fenilalanina
El péptido es más ventajoso con respecto a
Propiedades sensoriales y osmóticas. Tales péptidos
Puede prepararse a partir de proteínas mediante el plastein.
reacción. Primero, la proteína se hidroliza parcialmente.
con pepsina. Tratamiento con pronasa bajo (1.163)
1.4 Proteínas 87
Figura 1.59. Un esquema para plastein de dos y un solo paso.

reacciones. (según Yamashita et al., 1979)
La incubación de proteínas con peroxidasa/H2O2/catecol

también produce entrecruzamiento. Las reacciones en
este caso son la desaminación oxidativa de la lisina
residuos, seguidos de condensaciones de aldol y aldimina,
Figura 1.58. Producción de plastisteínas con alto contenido de tirosina.
es decir, reacciones análogas a las catalizadas por la lisil
y bajos contenidos de fenilalanina. (según Yamashita et al., 1976)
oxidasa en el tejido conectivo:
Cuadro 1.44. Composición de aminoácidos (% en peso) de

Plasteinas con alto contenido en tirosina y bajo contenido en
fenilalanina a partir de concentrado de proteína de pescado (FPC) y
aislado de proteína de soja (SPI)
Ácido amino FPC SPI SPI

(1.164)
FPC Plastein Plastein
Arg 7,05 4,22 7,45 4.21 La tabla 1.45 presenta algunas de las proteínas modificadas.
Su 2,31 1,76 2,66 1.41
por tratamiento con peroxidasa/H2O2 e incluye sus
isla 5,44 2,81 5,20 3.83
Contenido de ditrirosina.
leu 8,79 3,69 6,73 2.43
lis 10,68 10,11 5,81 3.83
tr 4,94 4,20 3,58 4.39
Trp 1,01 2,98 1,34 2,80
1.4.7 Proteínas texturizadas
vale 5,88 3,81 4,97 3.24
Reunió 2,80 1,90 1,25 0,94
1.4.7.1 Prólogo
cis 0,91 1,41 1,78 1,82
phe 4,30 0,05 4,29 0,23
tiro 3,94 7,82 3,34 7,96 La proteína producida para la nutrición en el mundo.
ala 6,27 4,82 4,08 2.56 Actualmente aproximadamente el 20% proviene de fuentes animales.
Áspid 11,13 13,67 11,51 18.00 y el 80% de origen vegetal. Las proteínas vegetales
glu 17,14 27,17 16,94 33,56 provienen principalmente de cereales (57%) y oleaginosas.
Gly 4,42 3,94 4,88 3,89
comida (16%). Algunas fuentes no convencionales de
Pro 3,80 4,25 6,27 2.11
Las proteínas (proteínas unicelulares, hojas) también tienen
ser 4,59 3,58 5,45 4.67
adquirió cierta importancia.
Cuadro 1.45. Contenido de ditirosina en algunas proteínas tras su La idoneidad de las proteínas para la texturización varía,
oxidación con peroxidasa de rábano picante/H2O2 pero el peso molecular debe estar en el rango de
(pH 9,5, 37 ◦C, 24 h. Sustrato/enzima = 20:1) 10 a 50 kilos. Las proteínas de menos de 10 kdal son débiles.
Proteína constructores de fibra, mientras que los superiores a 50 kdal son

tirosina tirosina ditirosina
contenido disminuir el contenido desventajosos debido a su alta viscosidad y
antes de (%) (gramos/100 gramos

Tendencia a gelificarse en el rango de pH alcalino. La proporción
la oxidación proteína) de residuos de aminoácidos con el lado polar.
(g/100 g Las cadenas deben ser altas para mejorar la unión intermolecular
proteína) de las cadenas. Cadenas laterales voluminosas
obstruir tales interacciones, de modo que las cantidades de
Caseína 6,3 21,8 1.37
Los aminoácidos con estas estructuras deben ser bajos.
Soyamina 3,8 11,5 0,44
suero bovino
albúmina 4,56 30,7 1,40
gliadina 3,2 5,4 0,17 1.4.7.3 Texturización
a
Preparación proteica a partir de soja.
La proteína globular se desdobla durante la texturización
rompiendo la unión intramolecular.
Las proteínas son responsables de las distintas características físicas.
efectivo. Las cadenas proteicas extendidas resultantes son
estructura de varios alimentos, por ejemplo, los fibrosos
estabilizado a través de la interacción con los vecinos
estructura del tejido muscular (carne, pescado), el poroso
cadenas. En la práctica, la texturización se logra en
estructura del pan y la estructura gel de algunos
una de dos maneras:
Productos lácteos y de soja.
Muchas proteínas vegetales tienen una estructura globular. • La proteína inicial se solubiliza y la solución viscosa resultante
y, aunque están disponibles en grandes cantidades, son se extruye a través de
Se utiliza sólo de forma limitada en el procesamiento de alimentos. una boquilla giratoria en un baño de coagulación (centrifugado
En un intento por ampliar el uso de tales proteínas, proceso).
Se desarrollaron una serie de procesos en el • La proteína inicial se humedece ligeramente y
mediados de la década de 1950 que confieren una estructura similar a una fibra luego, a alta temperatura y presión, se extruye con fuerza de
a proteínas globulares. Los procesos adecuados dan corte a través de los orificios de
Productos con fuerza de cocción y un aspecto similar a la carne. un troquel (proceso de extrusión).
estructura. Se comercializan como extensores de carne.
y análogos de carne y se puede utilizar siempre que
se desea una estructura grumosa. 1.4.7.3.1 Proceso de giro
El material de partida (contenido de proteína >90%, p. ej.

1.4.7.2 Material de partida un aislado de proteína de soja) se suspende en agua y
solubilizado por la adición de álcali. A continuación se envejece
Las siguientes fuentes de proteínas son adecuadas para el la solución al 20% a pH 11 con agitación constante.
elaboración de productos texturizados: soja; caseína; La viscosidad aumenta durante este tiempo a medida que la proteína
gluten de trigo; harinas de semillas oleaginosas tales como se desarrolla. Luego la solución se presiona a través del
semillas de algodón, maní, sésamo, girasol, cártamo o orificios de una matriz (5000 a 15 000 orificios, cada uno con
colza; zeína (proteína de maíz); levadura; suero; sangre un diámetro de 0,01 a 0,08 mm) en un coagulante
plasma; o despojos de plantas empacadoras como pulmones o baño a pH 23. Este baño contiene un ácido.
tejido del estómago. (cítrico, acético, fosfórico, láctico o clorhídrico)
El contenido de proteína requerido del material de partida varía y y, normalmente, NaCl al 10%. Soluciones de hilado de
depende del proceso utilizado para mezclas de proteínas y polisacáridos ácidos también
texturización. El material de partida suele ser una mezcla como contienen sales alcalinas térreas. Las fibras proteicas
soja con lactoalbúmina o proteína. se extienden más (hasta aproximadamente 2 a 4 veces
más polisacárido ácido (alginato, carragenano la longitud original) en un paso de “liquidación” y
o pectina). se agrupan en fibras más gruesas con diámetros
1.5 Referencias 89
de 10 a 20 mm. Las interacciones moleculares mejoran y viscosidad del material extruido y su tiempo de residencia
durante el estiramiento de la fibra, aumentando así la en el extrusor. A medida que el material fundido sale de la
resistencia mecánica de los haces de fibras. extrusora, el agua se vaporiza, dejando vacuolas en las
hebras de proteínas ramificadas.
Luego se elimina el disolvente adherente presionando las
fibras entre rodillos, luego colocándolas en un baño de El proceso de extrusión es más económico que el proceso
neutralización (NaHCO3 + NaCl) de pH 5,56 y, de centrifugado. Sin embargo, produce partículas similares
ocasionalmente, también en un baño de endurecimiento a fibras en lugar de fibras bien definidas.
(NaCl conc.). Actualmente se encuentran en funcionamiento un gran
Los haces de fibras se pueden combinar en agregados más número y variedad de extrusoras. Al igual que con otros
grandes con diámetros de 7 a 10 cm. procesos alimentarios, existe una tendencia hacia el
El tratamiento adicional implica el paso de los haces a través desarrollo y la utilización de cocción por extrusión a alta
de un baño que contiene un aglutinante y otros aditivos (una temperatura y en corto tiempo.
proteína que coagula cuando se calienta, como la proteína
del huevo; almidón modificado u otros polisacáridos;
compuestos aromáticos; lípidos). Este tratamiento produce
mechones con estabilidad térmica y aroma mejorados. Un
1.5 Referencias
baño típico para fibras que se van a procesar para obtener
un análogo de la carne puede consistir en 51% de agua, Aeschbach, R., Amado, R., Neukom, H.: Formación de enlaces
15% de ovoalbúmina, 10% de gluten de trigo, 8% de harina cruzados de ditirosina en proteínas mediante oxidación de
de soja, 7% de cebolla en polvo, 2% de hidrolizado de residuos de tirosina. Biochim. Biofísica. Actas 439, 292 (1976)
proteínas, 1% de NaCl, 0,15 % glutamato monosódico y
0,5% pigmentos. Arai, S., Yamashita, M., Fujimaki, M.: Mejora nutricional de las
proteínas alimentarias mediante la reacción de la plasteina y su
Finalmente, los haces de fibras empapados se calientan y novedosa modificación. Adv.
Exp. Medicina. Biol. 105, 663 (1978)
se trocean.
Aso, K., Yamashita, M., Arai, S., Suzuki, J., Fujimaki, M.:
Especificidad para la incorporación de ésteres de αaminoácidos
durante la reacción de plasteina por papaína. J.
1.4.7.3.2 Proceso de extrusión
Agrícola. Química de los alimentos. 25, 1138 (1977)
Belitz, H.D., Wieser, H.: Zur Konfigurationsabhängigkeit des
El contenido de humedad del material de partida (contenido süßen oder bitteren Geschmacks von Aminosäuren und Peptiden.
de proteínas de aproximadamente el 50%, por ejemplo, Z. Lebensm. Unters.
Forsch. 160, 251 (1976)
harina de soja) se ajusta al 3040% y se incorporan aditivos
Bioquímica, quinta edición, Berg, JM, Tymoczko, JL, Stryer, L., WH
(NaCl, tampones, compuestos aromáticos, pigmentos).
Freeman and Company, Nueva York, 2002 Bodanszky, M.:
Los compuestos aromáticos se añaden a la grasa como
Peptide Chemistry.
vehículo, cuando es necesario, después del paso de
SpringerVerlag: Berlín, 1988 Boggs, RW: Biodisponibilidad de
extrusión para compensar las pérdidas de aroma. La mezcla derivados
de proteínas se introduce en la extrusora (un cilindro o acetilados de metionina, treonina y lisina. Adv. Exp. Medicina.
cuerpo cónico controlado termostáticamente que contiene
un tornillo giratorio pulido con un paso que disminuye Biol. 105, 571 (1978)
gradualmente) que se calienta a 120180 ◦C y desarrolla una Bosin, TR, Krogh, S., Mais, D.: Identificación y cuantificación del
presión de 3040 ◦C. bar. En estas condiciones, la mezcla ácido 1,2,3,4tetrahidroβcarbolina3carboxílico y 1metil1,2,3,4
tetrahidro Ácido βcarbolina3carboxílico en cerveza y vino. J.
se transforma en un estado plástico viscoso en el que los
sólidos se dispersan en la proteína fundida. La hidratación
Agrícola. Química de los alimentos. 34, 843 (1986)
de la proteína se produce después del despliegue parcial de
Bott, RR, Davies, DR: unión de pepstatina a la aspartil proteinasa
las moléculas globulares y del estiramiento y reordenamiento
de Rhizopus chinensis . En: Péptidos: estructura y función (Eds.:
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1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

1.1 Prólogo constituyentes (concentrado de proteínas) o de extracción

H.­D. Belitz ∙ W. Grosch ∙ P. Schieberle, Química de los 8

• Aminoácidos con cadenas laterales no polares y sin carga:

• Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas: por

Según sus funciones nutricionales/fisiológicas, los aminoácidos

Figura 1.1. Descubrimiento de aminoácidos naturales

(1.0) Weyl aisló la alanina de la fibroína de seda en 1888. Está

principalmente en plantas en forma libre, se tratan en el particularmente enriquecida en protaminas. El contenido de

capítulo. 17 sobre hortalizas. arginina de la proteína de maní es relativamente alto (11%).

1.2.2 Clasificación, Descubrimiento y Parece ser necesario en determinadas condiciones metabólicas.

La asparagina de los espárragos fue el primer aminoácido

10 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

(3,8%). El ácido aspártico no es esencial.

Las proteínas de la carne y los cereales contienen entre un 4 y un 5% de

Drechsel aisló la lisina de la caseína en 1889. Constituye entre el

12 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

La valina fue aislada por primera vez por Schutzenberger en

La prolina fue descubierta en la caseína y la albúmina de 1.2.3.1 Disociación

Cramer aisló por primera vez la serina a partir de la sericina

La treonina fue descubierta por Rose en 1935. Es un

Hopkins aisló por primera vez el triptófano a partir de (1.5)

Las razones de esto probablemente sean las siguientes: en

Figura 1.2. Curvas de valoración calculadas para glicina (­­­),

Ácido propiónico 4.87

14 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

tales como sales de (S)­feniletilamonio de

o hidrólisis asimétrica, por ejemplo, de ésteres de

La rotación específica de aminoácidos en agua.

L­cistina HCl 1,02 M 24 −214,4◦

Ácido L­glutámico HCl 6,0 M 22,4 +31.2◦ 1.2.3.3 Solubilidad

agua 18 +11.5◦ Las solubilidades de los aminoácidos en agua son

L­histidina prolina, hidroxiprolina, glicina y alanina son

un aumento de la solubilidad. Así, la extensión de

L­alanina 12,73 16,51 21,79 28,51 37,30

L­cistina 0,005 0,011 0,024 0,052 0,114

36,11 45,18 51,67 –

L­Fenil­ 1.983 2.965 4.431 6.624 9.900

El éster libre se libera de su sal por acción del álcali. A

Los ésteres de aminoácidos libres tienen tendencia a formar

Figura 1.5. Espectro de absorción ultravioleta de la tirosina afectado por

Las lecturas de absorción a 280 nm se utilizan para la

1.2.4.1 Esterificación de grupos carboxilo

Algunos residuos acilo fácilmente escindibles son importantes

El residuo ftalilo se puede escindir fácilmente mediante

Los derivados N­acílicos de los aminoácidos se transforman en

El grupo benciloxicarbonilo se puede eliminar fácilmente

18 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

1.2.4.2.2 Alquilación y arilación

por hidrogenólisis: Tabla 1.5. Aparición de trimetil aminoácidos.

Aminoácidos Betaína Ocurrencia

β­alanina γ­ Extracto de carne de homobetaína

Las reacciones correspondientes con proteínas son

20 1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas

dando un catión trifenilmetilo estable y libre

La reacción con el ácido trinitrobencenosulfónico es

Una reacción análoga ocurre con 1,2­

La reacción es una sustitución aromática nucleofílica

H.D. Belitz ∙ W. Grosch ∙ P. Schieberle, Química de los 8

Figura 1.2. Curvas de valoración calculadas para glicina (),

tales como sales de (S)feniletilamonio de

Lcistina HCl 1,02 M 24 −214,4◦

Ácido Lglutámico HCl 6,0 M 22,4 +31.2◦ 1.2.3.3 Solubilidad

Lhistidina prolina, hidroxiprolina, glicina y alanina son

Lalanina 12,73 16,51 21,79 28,51 37,30

Lcistina 0,005 0,011 0,024 0,052 0,114

LFenil 1.983 2.965 4.431 6.624 9.900

Los derivados Nacílicos de los aminoácidos se transforman en

βalanina γ Extracto de carne de homobetaína

Una reacción análoga ocurre con 1,2

derivado del aminoácido Nterminal y

La reacción de aminoácidos con oftaldialdehído (OPA) y

1.2.4.3.1 Lisina En presencia de αnaftol e hipobromito, el grupo guanidilo

La mayor tasa de esterificación de los grupos β y γcarboxilo

La descarboxilación del ácido glutámico produce ácido γ

convertido en acrilamida después de la separación de se encontraron en extracto de carne: IQ (015),

3Amino1,4dimetil TrpP1 triptófano

3Amino1metil TrpP2 triptófano

2amino6metildipirido GluP1 Ácido glutamico

2Aminodipirido[1,2a:3',2'd] GluP2 Ácido glutamico

3,4ciclopentenopirido[3,2a] LysP1 lisina

4amino6metil1H2,5,10, OrnP1 ornitina

2amino5fenilpiridina PheP1 fenilalanina

2Amino9Hpirido[2,3b] AαC Globulina de soja

2amino3metil9H MeAαC Globulina de soja

2Amino3metilimidazo coeficiente intelectual 1,2,3

2Amino3metilimidazo coeficiente intelectual

2Amino3,8dimetilimidazo MelQ2x 2,3

2Amino3,4,8trimetil imidazo 4,8Di MelQx 2,3,5,6

2Amino3,7,8trimetilimidazo 7,8Di MelQx 4

Ácido tetrahidroβcarbolina3carboxílico (II)

1.2.5 Aminoácidos sintéticos utilizados • Reemplazo de proteína endógena después de pro