Aminoacidos

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en
una reacción de condensacion que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un
tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino
y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.
. Hay tres grupos diferentes de aminoácidos:
• Los aminoácidos esenciales
• Aminoácidos no esenciales
• Los aminoácidos condicionales

están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno
carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral.

Aminoácidos esenciales
- Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los alimentos: los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Entonces… ¿Dónde los podemos conseguir? De alimentos como huevo, trigo, leche,
queso, carnes rojas, legumbres, brócoli, zanahoria, calabacín…
Histidina: Esta proteína se utiliza para producir histamina, un neurotrasmisor
imprescindible para la respuesta inmunológica, la función sexual, la digestión y los ciclos
de sueño. También juega un importante papel para mantener la vaina de mielina, una
barrera que protege las células nerviosas.
Fenilalanina: Desempeña un papel integral en la estructura y función de las proteínas y
enzimas y en la producción de otros aminoácidos.
Valina: La valina ayuda a estimular el crecimiento y la regeneración muscular y participa
en la producción de energía.
Treonina: Parte importante para la piel y el tejido conectivo. También desempeña un papel
en el metabolismo de las grasas y en la función inmunológica.
Triptófano: Es un precursor de la serotonina, un neurotransmisor que regula el apetito, el
sueño y el estado de ánimo.
Metionina: La metionina juega un papel importante en el metabolismo y la desintoxicación.
También es necesaria para el crecimiento de los tejidos y la absorción del zinc y el
selenio, minerales que son vitales para la salud.
Leucina: Fundamental para la síntesis de proteínas y la reparación muscular. También
ayuda a regular los niveles de azúcar en la sangre, estimula la cicatrización de heridas y
produce hormonas de crecimiento.
Isoleucina: Este aminoácido está involucrado en el metabolismo muscular y está
fuertemente concentrada en el tejido muscular. También es importante para la función
inmunológica, la producción de hemoglobina y la regulación de la energía.
Lisina: La lisina juega un papel importante en la síntesis de proteínas, la producción de
hormonas y enzimas y la absorción de calcio. También es importante para la producción
de energía, la función inmune y la producción de colágeno y elastina.

Aminoácidos no esenciales
- No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no
esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
Alanina: Forma parte del código genético e interviene en el metabolismo de la glucosa en
la sangre.
Asparagina: Esta tiene que ver con procesos metabólicos del sistema nervioso central. Es
decir, suele estar relacionada con la función del cerebro.
Ácido aspártico: Importante estimulador del cerebro, se encuentra principalemnte en el
hipotálamo, así como en los testículos o la pituitaria.
Ácido glutámico: El correcto funcionamiento de nuestro cerebro se debe sobretodo al
ácido glutámico, que se encarga de estimular la corteza cerebral. Es una de las
principales fuentes de energía de nuestro cerebro.
Serina: Esta se centra en el crecimiento del tejido muscular, la metabolización de grasas y
ácidos grasos o el correcto mantenimiento del sistema inmunológico.
Prolina: Se encuentra en los ligamentos y tendones. Este aminoácido se centra en
restablecer y curar los tejidos conectivos dañados, así como ayudar a crear el colágeno.
Tirosina: Fundamental para producir la melalina, además, participa en funciones del
tiroides, la suprarrenal y la pituitaria.
Glicina: Gracias a este aminoácido el hígado puede eliminar los elementos tóxicos y
generar sales biliares. Este se encarga de regular los movimientos, favoreciendo el buen
tono muscular, la ayuda a la fluidez de la cognición y la formación del tejido celuar.

Aminoácidos condicionales
- Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés: Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina,
cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

En general, todos los aminoácidos son imprescindibles para mantener equilibrado todo
nuestro sistema. La falta de alguno de ellos, especialmente de un aminoácido esencial,
puede notarse en poco tiempo.
Entre todas sus funciones, podemos destacar las siguientes:
• Regeneran tejidos, células y músculos, previniendo el envejecimiento prematuro
de los tejidos.
• Absorben y metabolizan los nutrientes, permitiendo que podamos aprovechar al
máximo sus beneficios.
• Promueven el crecimiento de tejidos y células.
• Contribuye en las funciones sanguíneas, y ayuda especialmente a prevenir los
problemas del corazón y del cerebro.
• Ayuda a que el organismo aproveche al máximo las vitaminas y minerales.
• Ayuda en el proceso de síntesis de los enzimas digestivos, promoviendo una
buena digestión que no sea pesada.
• Es un compuesto esencial de las hormonas indispensables para la reproducción.
• Intervienen en el metabolismo energético.
• El cuerpo necesita que todas estas funciones se realicen correctamente, por lo que
es necesario llevar una vida sana, combinando una dieta equilibrada con un poco de
ejercicio diario, para ello.
Los animales requieren que se les suministre proteínas o aminoácidos en la dieta. - Antes
de que las proteínas puedan incorporarse a las rutas catabólicas deben experimentar
hidrólisis completa hasta transformarse en aminoácidos. ya que las moléculas proteicas y
la mayoría de los péptidos no pueden atravesar la membrana celular, mientras que los
aminoácidos libres son absorbidos fácilmente. Los péptidos extracclularcs y las proteínas
son hidrolizados con frecuencia por la -acción de enzimas segregados al entorno; así,
muchos microorganismos segregan peptidasas y enzimas proteolíticos. La proteolisis
extracclular ha sido estudiada con el máximo detalle en el tracto digestivo de los
vertebrados. Muchos de estos enzimas proteolíticos se segregan como precursores
inactivos en los tejidos que los sintetizan. La activación es un proceso catalítico, a
menudo autocatalítico, que implica la escisión de enlaces peptídicos. En los mamíferos la
proteolisis de la proteína ingerida en la dieta se inicia en el estómago, debido a la acción
de enzimas digestivos del jugo gástrico ( pH 1 a 1,5 ), notablemente de la pepsina. La
pepsina se segrega en forma de precursor inactivo o zimógeno, el pepsinógeno (peso
molecular 40.000 ). Este se convierte en pepsina ( peso molecular 32.000 ), por acción de
la pepsina libre, actuando en presencia del jugo gástrico ( proceso autocatalítíco ). La
activación consiste en la separación de 42 aminoácidos del extremo NH2 - terminal del -
pepsinógeno en forma de una mezcla de péptidos. Estos contienen la mayoría de los 16
residuos aminoácidos básicos del pcpsinógeno, lo que explica que el pepsinógeno posea
su máxima estabilidad a pH aproximadamente neutro y un punto isoeléctrico elevado ( pH
3,8 ) mientras que la pepsina es estable solamente en regiones de pH entre 1,0 y 1,5. La
especificidad de la pepsina es relativamente amplia, si bien tiene una cierta preferencia
por hidrolizar enlaces peptídicos en que la función amino sea aportada por aminoácidos
aromáticos ( Phe, -Trp, Tyr ), ácidos ( Asp, G lu ) y lcucina. En el intestino delgado ( pH
entre 7 y 8 ), los polipéptidos formados en el estómago son expuestos a la acción de
varios enzimas proteolíticos. Algunos, segregados por el páncreas, penetran en el
intestino en forma de zimógenos inactivos, tales como, tripsinógeno, - químotripsinógeno,
procarboxipeptidasa y eroelastasa. En el intestino se convierten en sus -formas
enzimáticamente activas. El tripsinógeno, que ha sido cristalizado y cuya secuencia ha
sido establecida, consta de una sola cadena polipeptídica de 249 aminoácidos. El
zimógeno se convierte en tripsina activa por acción de la enteroquinasa, enzima
segregado por el intestino, o por la propia tripsina. Esta conversión ocurre simplemente
por separación de un hexapéptido a partir del extremo NH2 - terminal. La tripsina presenta
un pH óptimo de 7 ,O y es bastante específica ya que escinde enlaces peptídicos en que
el grupo carbonilo es aportado por arginina o lisina. El quimotripsinógeno está constituido
también por una sola cadena polipeptídica con 5 puentes disulfuro. Se convierte en Q' –
quimotripsina.
Durante la transaminación, el grupo α-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina,
treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia
se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido
inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas
transaminasas, muchas de las cuales utilizan
cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de
todos los aminoacidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual se
forma a partir de la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las
aminotransferasas. El PLP se enlaza a la enzima y al sustrato formando lo que se
conoce como base de Schiff. El grupo amino es transferido al PLP creándose
piridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido aceptor toma el
grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácido
correspondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original.
Posteriormente, la desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la
glutamato deshidrogenasa. Esta enzima alostérica mitocondrial requiere de NAD o
NADP como coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP
la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminación.
Mediante esta reacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y
libera su esqueleto de carbono como cetoglutarato, esto ocurre en ambos
sentidos; la glutamato deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo
sintetiza.

TRANSAMINACION (Reacciones químicas)

En las reacciones de transaminación, que están ampliamente extendidas en la naturaleza,
el grupo a - amino de un aminoácido se transfiere reversiblemcntc a uno de tres a-
oxoácidos diferentes ( piruvato, oxaJacctato, ex- oxoglutarato ). Los productos son el a-
oxoácido correspondiente del aminoácido y uno de los tres aminoácidos alanina, aspártico
y glutámico respectivamente. La reaccibn catalizada por la alanina - aminotransferasa
sería: R- CH - COO- + CH3-- CO - COO- ---1 NH3+ a - aminoácido ácido pirúvico y la
catalizada por la glutamato - aminotransferasa sería: R - CH - COO- + COO- - (CH2)2 -
CO - COO- --1NH) a- aminoácido a – oxoglutarato R - CO- coo-+ CH3- CH -cooNHJ ' + O'.
- oxoácido alanina R - co - coo · + COO--(CH2)2-CH-COOI NH3+ a - ox oácido glutamato
Las reacciones catalizadas por las transaminasas son libremente reversibles y poseen
una constante de equilibrio próxima a 1,0. En estas reacciones no se produce
desaminación - neta; sin embargo. ejercen la importante función de recoger los grupos
amino de un amplio - número de aminoácidos ( aJ menos l l distintos incluidos ramificados
y aromáticos ), en la forma de un solo a -aminoácido, usualmente el ácido glutámico,
aunque el ácido aspártico y la alanina ( según el organismo) también participan en el
proceso de recogida. En organismos en que la alanin- aminotransferasa domina en la
recogida de gruposa - amino de otros aminoácidos, los grupos amino son transferidos
posteriormente al a-oxoglutarato. gracias a la alanina- glutamato aminotransferasa (
glutámico pirÚvico transaminasa,GPT )