GUIA METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS

1a. Haga un esquema del ciclo del nitrógeno.

1b. Dónde inicia la digestión de las proteínas
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la pepsina gástrica,
producida en las células principales del estómago.
Enzimas que participan
Pepsina gástrica, en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina
La tripsina activa a los demás enzimas que se almacenan en forma de
zimógenos. , quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
Productos finales
Aminoácidos libres y oligopéptidos
Transporte Pool de aminoácidos.
El pool de aminoácidos. Está constituido por los aminoácidos libres en los
diferentes líquidos o fluidos biologicos como el intersticial, el plasma y la linfa,
entre otros. Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas
barreras, membranas celulares, capilares y otras. La cantidad y concentración de
cada uno de los aminoácidos del pool es biológicamente constante, ya que sus
variaciones se producen dentro de límites más o menos estrechos. La constancia
del pool refleja un equilibrio dinámico entre los procesos que le aportan y le
sustraen aminoácidos.

2. Reacciones catabólicas de los aminoácidos:

Desanimación
Es la eliminación de un grupo amino de una molécula. la desaminación se usa
para descomponer los aminoácidos para obtener energía
Enzimas
Desaminasas
Donde ocurre
Hígado, riñon
Cofactores
Sustrato
Aminoácidos
Producto final
cetoácido correspondiente y amoniaco
Relación con otras vías
Ciclo de la urea
Transaminación
La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un
cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Durante la transaminación, el grupo
α-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se
transfiere a un cetoácido
Enzimas
aminotransferasas o transaminasas, las cuales utilizan α-cetoglutarato como
cetoácido
Cofactores
Las transaminasas necesitan una coenzima llamada piridoxal fosfato PLP (derivado
de la piridoxina o vitamina B6)
Sustrato
Grupo amino
Producto final
un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido
inicial.
Transdesaminación o desaminación oxidativa
Combina una transferasa del grupo amino con la desaminación posteriormente.
Es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. Esta
reacción es clave a nivel biológico en la degradación de los aminoácidos.
Enzima, pueden ser Aminoácido oxidasas.
Glutamato deshidrogenasa, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y
ADP la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la
desaminación.
Cofactores Utilizan FMN (mononucleótido de flavina)como cofactor, NAD⁺ o
NADP⁺
Sustrato
Glutamato
Producto final
α-cetoglutarato y . La mayoría del amoniaco que se genera en la degradación de
los aminoácidos lo produce la desaminación oxidativa
Descarboxilación oxidativa.
es una reacción de oxidación en la cual un grupo carboxilo es eliminado de una
molécula, formando un grupo acetilo y liberando dióxido de carbono.
Enzimas
Complejo piruvato deshidrogenasa
Cofactores
pirofosfato de tiamina, lipoato, coenzima A, FAD y NAD+
Sustrato
Grupo carboxilo
Producto final
Grupo acetilo
Relación con otras vias
Ciclo de Krebs, glucolisis
3. Señale los productos especializados que se sintetizan a partir de los
aminoácidos, destacando el aminoácido precursor.
Los aminoácidos son precursores de muchos compuestos que contienen
nitrógeno con funciones fisiológicas importantes. Estas moléculas son las
porfirinas, los neurotransmisores, las hormonas, las purinas y las pirimidinas.
Alanina---- usados en biosíntesis de proteína,
Arginina---- precursor de óxido nítrico,
Cisteína---- precursor del aminoácido taurina
Glicina---- usada como neurotransmisor
Histidina----Precursor de la histamina
Tirosina--- precursor de varios neurotransmisores (dopamina, noradrenalina,
adrenalina), hormonas (tiroxina) y melanina
Metionina---precursora de la cisteina, precursora también de otras moléculas
como la carnitina, taurina, lecitina, creatina y la fosfatidilcolina (colina
Serina----precursora de aminoácidos como (cistationina, cistina) y otros
compuestos importantes (glutation, purinas y pirimidinas)
4. Mencione las formas de eliminación del amoniaco y detalle las características
de cada proceso.
 Formación de glutamina
 Excreción renal directa
 Ciclo de la urea o ureogenesis
A nivel renal parte del amoníaco se excreta como ión amonio siendo muy
importante este mecanismo para el mantenimiento del equilibrio ácido-base.
Además del amoníaco formado en los tejidos, una cantidad considerable es
producida por las bacterias intestinales a partir de las proteínas de la dieta. Este
amoníaco se absorbe y pasa a la sangre portal.
Normalmente el hígado elimina el amoníaco de la sangre portal, de tal manera
que la sangre periférica está exenta del mismo.
Por un mecanismo cíclico, el AMONÍACO resultante de la desaminación oxidativa
del glutamato (proceso que ocurre en casi todos los tejidos), se convierte en el
hígado en UREA que luego por vía sanguínea llega a los riñones y se excreta por
orina.

CICLO DE LA UREA: Permite la eliminación de la mayor parte de

amoniaco
Sustrato
Amoniaco
Dónde ocurre
Higado
Enzima reguladora
carbamoil fosfato sintetasa I
Producto final
Urea
Relación con otras vías
El ciclo de la urea está vinculado al ciclo del ácido cítrico. Dado que el pirofosfato
se hidroliza rápidamente
¿Cuándo se activa el ciclo de la urea?
Durante la inanición prolongada, y una dieta alta en proteínas, en la que la
degradación de proteína muscular

5. Metabolismo del grupo hem:

Síntesis del grupo HEM
Sustrato
ácido δ-aminolevulínico que se forma a partir de la unión de la glicina y el
succinilCOA
Dónde ocurre
la médula ósea y en el hígado
Enzimas que participan. Acido delta aminolevulinico sintasa, Porfobilinogeno
desaminasa, uroporfirinogeno sintetasa, uroporfirinogeno 3 decarboxilasa,
coproporfirinogeno oxidasa, protoporfirinogeno oxidasa, ferroquelatasa
Regulación.
ácido aminolevulínico sintasa o ALA SINTASA, la cual necesita un cofactor que es
la vitamina B6
Inhibe-- El hemo
Relación con otras vías, Ciclo de Krebs, Ciclo del ácido cítrico
Aplicación clínica (porfirias e icteros, debe presentar las principales
características de cada enfermedad y las causas de las mismas)
Degradación del grupo HEM
Sustrato
Biliverdina, hemo
Producto final
Bilirrubina
Dónde ocurre
macrófagos del bazo
Enzimas que participan.
hemo oxigenasa, biliverdina reductasa
Regulación.
Relación con otras vías.
 6. Metabolismo de los núcleótidos.
Referirse a los distintos núcleótidos y su estructura.
Un nucleótido es la pieza básica de los ácidos nucleicos. El ARN y el ADN son
polímeros formados por largas cadenas de nucleótidos. Un nucleótido está
formado por una molécula de azúcar (ribosa en el ARN o desoxirribosa en el ADN)
unido a un grupo fosfato y una base nitrogenada. Las bases utilizadas en el ADN
son la adenina (A), citosina (C), guanina (G) y timina (T). En el ARN, la base uracilo
(U) ocupa el lugar de la timina.
En la síntesis de los NUCLEOTIDOS Se utilizan aminoácidos como precursores,
incluyendo el ácido aspártico
Detalle cómo ocurre la
Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C
(Citosina).
síntesis de los núcleótidos purinicos
La síntesis de novo de purinas requiere PRPP, . El PRPP es un compuesto en común
entre las bases púricas y pirimidinicas.
Ocurre en el hígado, comienza con fosforribosilpirofosfato PRPP y lleva a la
formación de inosina 5-monofosfato IMP
síntesis de los núcleótidos pirimidicos
(síntesis de Novo y de recuperación de bases).
Destaque las enzimas reguladoras. Establezca similitud y diferencias.
Catabolismo de los núcleótidos.
Especifique los productos finales de la degradación de los núcleótidos.
El producto final del catabolismo completo de las purinas es el ácido úrico.
El producto final del catabolismo de las bases pirimidínicas es Beta alanina