Clase 7. Metabolismo de Aminoácidos

FACULTAD DE DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE
CIENCIAS DE LA SALUD MEDICINA HUMANA
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
BIOQUÍMICA I (CF-381)
Mg. Tania MENDOZA ALMEIDA

Amicoácidos
Destino
Origen
Síntesis de proteínas
Absorción Intestinal
Fondo metabólico Producción de

Síntesis de aa (hígado) Común o “pool de aa.” energía
Degradación de proteínas
Síntesis de compuestos
tisulares
Nitrogenados no
proteicos
Precursores de la
biosíntesis de
aminoácidos no
esenciales
Biosíntesis de
aminoácidos
no esenciales
Digestión de Proteínas
Proteínas Enzimas Absorción AA

Hidrolíticas Aminoácidos Intestinal
(dieta) (sangre)
Sin modificación
AA
Transformación (tejidos)
Degradación
Acciones de las Enzimas proteolíticas
H2N COOH
Endopeptidasa= rompe uniones peptídicos dentro de la cadena de la proteína
Exopeptidasas= rompe uniones peptídicos en los extremos de la cadena de la

proteína
 Aminopeptidasa= rompe uniones peptídicos hacia el grupo amino de la
cadena de la proteína
 carboxipeptidasa_= rompe uniones peptídicos hacia el grupo carboxilo de la
cadena de la proteína
I) En el estómago
• Es una endopeptidasa.
Células Parietales • Hidroliza uniones
HCl
peptídicas.
• Actua sobre grupos aminos
de aas. aromaticos
Gastrina (triptofano, fenilalanina,
tirosina).
Células Principales Pepsinógeno
Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa
-NH2 NH2 -NH2

II) En el duodeno
Tripsinógeno • Tripsina (endopeptidasa) :
grupos carbonilo de lisina y
arginina
Enteroquinasa
• Quimotripsina (endopeptidasa):
grupos carboxilo de
INACTIVOS Tripsina ACTIVOS fenilalanina, tirosina,
triptofano
Quimotripsinógeno T Quimotripsina • Las carboxipeptidasas

R (exopeptidasas): eliminan
I restos carboxilos terminales.
Procarboxipeptidasas A y B P Carboxipeptidasas A y B
S
• Las aminopeptidasas
I
(exopeptidasas): eliminan
Proelastasa N Elastasa restos amino terminales.
A
Principales enzimas
proteolíticas del tubo
digestivo
Absorción de AA en el borde en cepillo
A:Lumen  Enterocito (membrana apical)
Sistemas de transporte:
a) Para aminoácidos:
 aas neutros (Alifáticos y aromáticos
sin carga), aas básicos y cistina,
aas acídos e Iminoácidos
Dependientes de Na+ e independientes
de Na+
b) Para dipeptidos y tripéptidos
 Dependientes de H+
B: Enterocito  Sangre (membrana basolateral)
 Difusión facilitada
Sistema de trasporte de di y tripéptidos, utiliza

fuerza protón motriz.
Son expresados en intestino y riñón y su
capacidad es máxima al nacimiento.
 El PEPT 1 es un transportador de baja
afinidad /alta capacidad.
 PEPT 2 es un transportador de alta
afinidad/baja capacidad
Distribución de los aminoácidos en el período postprandial
Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no

Glutamina y Asparagina proteicos, etc.
Gluconeogénesis
Obtención de Energía
La mayor parte de
los aminoácidos Los aminoácidos deben degradarse
Aminoácidos de 1º) Pérdida del Grupo Amino

cadena ramificada 2º) Degradación de la
cadena carbonada
Recambio Proteico
Puede ocurrir por varias causas:
a) Ha cumplido su ciclo vital.
b) Ha sufrido un efecto deletéreo que
provoca la destrucción de la misma.
c) En algunos casos la célula usa proteínas
para cumplir funciones energéticas, Ejm.
Enfermedades.
Toda proteína tiene una VIDA MEDIA luego es

destruida por enzimas proteolíticas.
Por ejemplo:
 Proteínas de membranas tiene una vida
media de meses.
 Proteínas que cumplen funciones de
regulación ó señalización tienen una vida
media corta, de minutos u horas.
Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares
Digestión y absorción Degradación
AMINOACIDOS
Metabolismo de
aminoácidos
Transaminación y/o Desaminación
Degradación Biosíntesis
• Proteínas
α - cetoácidos • Aminoácidos No esenciales
• Constituyentes nitrogenados
Amoníaco no Proteicos: purinas,
pirimidinas, ácidos biliares y
porfirinas
,
Metabolismo de aminoácidos
α - cetoácidos Glucosa Amoníaco
Oxidación Urea
Cuerpos
Acetil CoA Excreción
cetónicos
renal
Ciclo de Krebs
En los organismos, el 90% de las necesidades
energéticas son cubiertas por los carbohidratos y las
grasas.
CO2 + H2O – ATP El 10% al 15% restante es proporcionado por la
oxidación de los aminoácidos.
Perdida del grupo amino
1.- Reacciones de Transaminación
Transferencia de un grupo amino desde un α - aminoácido dador a un α-cetoácido aceptor.

Catalizadas por las AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS. Son enzimas ubicuas,
presentes tanto en el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los seres vivos
Aminotransferasas o transaminasas
•Infarto de Miocardio 
Glutámico Oxalacetico
Transaminasa (GOT) o
Aspartato aminotransferasa
(AST). Aumentada en
afecciones cardíacas y
hepáticas (principalmente
hepatitis con necrosis)
•Afecciones Hepáticas 
GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa) Glutámico Pirúvico
Transaminasa (GPT) o
Alanina aminotransferasa
(ALT). Aumenta en
alteraciones hepáticas:
colestasis, hepatitis tóxicas o
virales.
•Todos los aminoácidos
(excepto lisina y treonina)
participan en reacciones de
transaminación con los α-
cetoácidos.
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa)
2. Desaminación Oxidativa
El glutamato que contiene un grupo

amino ingresa a la mitocondria y
elimina el grupo amino a través de una
reacción de desaminación oxidativa, se
considera como la principal vía de
salida del amoníaco.
Glutamato + H2O + NAD(P) a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

Es el mecanismo general de desaminación de los aminoácidos,
Transdesaminación resultante del acoplamiento de las dos enzimas: transaminasa y
glutámico deshidrogenasa
Transaminación + Desaminación Oxidativa
Aminoácido a-cetoglutarato NADH + H+ + NH4+
GDH
a-cetoácido Glutamato NAD+
Elimacion del grupo amino

3.- Reacciones de desaminación no Transporte de los grupos
oxidativa aminos de los aminoácidos
El amoníaco producido
• Serina deshidratasa permanentemente en los tejidos, es
transportado hacia el hígado bajo la
forma de un compuesto, no tóxico, la
L-Serina Fosfato de Piridoxal
Piruvato + NH4+ GLUTAMINA, que atraviesa con
facilidad las membranas celulares por
ser una molécula neutra.
• Treonina deshidratasa
L-Treonina Fosfato de Piridoxal

a- cetobutirato + NH4+
Reacción de la glutamina sintetasa
La reacción es catalizada
por una enzima ATP ADP + Pi
mitocondrial, muy
abundante en tejido renal,
+ NH4+
denominada GLUTAMINA
SINTETASA la cual Glutamina sintetasa
requiere energía en forma
de ATP.
Glutamato Glutamina
Transporte y destino del
amoníaco
Muchas gracias

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Fondo metabólico Producción de

Proteínas Enzimas Absorción AA

Endopeptidasa= rompe uniones peptídicos dentro de la cadena de la proteína

Exopeptidasas= rompe uniones peptídicos en los extremos de la cadena de la

Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

-NH2 NH2 -NH2

Quimotripsinógeno T Quimotripsina • Las carboxipeptidasas

Sistema de trasporte de di y tripéptidos, utiliza

Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no

Aminoácidos de 1º) Pérdida del Grupo Amino

Toda proteína tiene una VIDA MEDIA luego es

Digestión y absorción Degradación

α - cetoácidos Glucosa Amoníaco

1.- Reacciones de Transaminación

Transferencia de un grupo amino desde un α - aminoácido dador a un α-cetoácido aceptor.

El glutamato que contiene un grupo

Glutamato + H2O + NAD(P) a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

Transaminación + Desaminación Oxidativa

Aminoácido a-cetoglutarato NADH + H+ + NH4+

Elimacion del grupo amino

L-Treonina Fosfato de Piridoxal

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