Problemario Que Afectan La Solubilidad de Las Proteinas 2

Descargar como pdf o txt
Descargar como pdf o txt
Está en la página 1de 5

Universidad Nacional Autónoma de México

Facultad de Estudios Superiores Cuautitlán Campo 1

Bioquímica general

Problemario de Factores que afectan la solubilidad de proteínas

Vargas Suárez Alonso

Ingeniería en Alimentos

Profesora: Tais Nopal Guerrero

Fecha:08/09/2023
Problemario de Factores que afectan la solubilidad de proteínas

M. en C. Tais Nopal Guerrero

FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS

1. Definición de solubilidad

2. Indica cuales son los factores que afectan la solubilidad de las proteínas y cuál puede ser la
aplicación de este fenómeno

R= (1) Concentraciones salinas: Una forma de aplicación de la adición de sales a una solución
proteica puede disminuir la solubilidad de las proteínas al aumentar la fuerza iónica de la solución.
Esto puede utilizarse para precipitar proteínas específicas de una mezcla, lo que es útil en la
purificación de proteínas.

(2)Disolventes orgánicos: Una forma de aplicación para los disolventes orgánicos, en particular
aquellos que son fuertemente hidrofóbicos, como el cloroformo o el hexano, pueden
desnaturalizar proteínas al romper sus estructuras tridimensionales nativas. Esto se utiliza en
estudios de desnaturalización proteica y en la purificación de proteínas en su estado
desnaturalizado.

(3) Efecto del pH: Una forma de aplicación para el pH es la purificación de proteínas: En la
cromatografía de intercambio iónico, se utilizan resinas cargadas con grupos funcionales cargados
para separar proteínas en función de su carga neta. El pH de la solución de elución se ajusta para
controlar la carga de las proteínas y, por lo tanto, su interacción con la resina. Esto permite la
purificación de proteínas en función de su carga y solubilidad en diferentes condiciones de pH

(4) Efecto de la temperatura: La temperatura se puede utilizar en el proceso de purificación de


proteínas. Al variar la temperatura, es posible controlar la solubilidad de las proteínas y, por lo
tanto, su capacidad para interactuar con resinas o columnas de cromatografía. Esto se utiliza en
técnicas como la cromatografía de exclusión de tamaño, donde la temperatura se ajusta para
controlar la elución de proteínas de diferentes tamaños moleculares.

3. ¿Cuáles son los dos efectos que pueden generarse por la concentración de sales?

R=Solubilidad por salado o salting in y Insolubilización por salado o salting out

4. ¿Cuándo se genera el fenómeno conocido como salting in? Explique con un esquema o dibujo
hecho por ti

R=Cuando tenemos bajas concentraciones, las sales incrementan la solubilidad de muchas


proteínas, fenómeno que recibe el nombre de solubilidad por salado o salting in, en el que los
contra iones adicionales recubren con mayor eficacia las numerosas cargas iónicas de las
moléculas proteicas, con lo que se incrementa la solubilidad de las proteínas.
AGUA:

PROTEINA:

SALES:

Explicación: Cuando agregamos sales (representadas por cuadrados rojos) a la solución solución
(de color azul), los iones de las sales interactúan con las moléculas de agua y pueden cambiar la
estructura del agua en la solución. En el fenómeno del "salting in," los iones de las sales
interactúan específicamente con la proteína (círculos amarillos) y las moléculas de agua
circundantes. Estas interacciones hacen que la proteína sea más soluble en el agua, ya que los
iones de las sales actúan como "ayudantes" que permiten que la proteína se mantenga disuelta y
estable en la solución.

5. ¿Cuándo se genera el fenómeno conocido como salting out? Explique con un esquema o dibujo
hecho por ti

R=A una fuerza iónica lo suficientemente elevada, una proteína puede ser casi completamente
precipitada de su disolución, efecto llamado insolubilización por salado o salting out, que es el
resultado de la competencia por moléculas de solvatación entre los iones salinos agregados y los
otros solutos disueltos.

AGUA:

PROTEINA:

SALES:

Explicación: Cuando agregamos sales (representadas por cuadrados rojos) a la solución (de color
azul), los iones de las sales interactúan con las moléculas de agua y cambian la estructura del agua
en la solución .En el fenómeno del "salting out," los iones de las sales interactúan con la proteína
(círculos amarillos) y las moléculas de agua circundantes. Estas interacciones hacen que las
moléculas de agua se agrupen más estrechamente alrededor de la proteína, haciendo que quede
aislada del agua lo que reduce la capacidad de la proteína para interactuar con esta y disolverse.
Como resultado, la proteína se vuelve menos soluble y puede precipitarse o deshidratarse.
6. Utilizando la gráfica de fuerza iónica del texto explica que sucedería si a una solución de
proteínas se le agrega MgSO4 en lugar de NaCl. Fundamente su respuesta

El MgSO4 será más soluble con respecto al NaCl debido a que la fuerza ionica permanece menor y
tiene menos tendencia a llamado insolubilización porsalado o salting out.

7. Observa la siguiente tabla donde puedes encontrar la constante dieléctrica de algunos


solventes. Utilizando éstos datos define si al utilizar como solvente de proteínas al xileno la
solubilidad de ésta aumenta o disminuye, fundamenta tu respuesta

R=Dado que la constante dieléctrica del Xileno es menor que a la del agua su adicción a una
disolución acuosa de proteína incrementa la fuerza de atracción entre las cargas opuestas,
disminuyendo de este modo el grado de ionización de los grupos R de la proteína. Como resultado,
las moléculas de proteína tienden a agregarse y precipitan repercutiendo en la disminución de la
solubilidad.

8. Observa la gráfica del apartado del Efecto del pH y explica cómo es la solubilidad de la proteína
estudiada en una solución de NaCl 0.005 M y a un pH de 4.85 . Fundamenta tu respuesta

R=La Solubilidad es mayor pues en las condiciones de la solución de NaCl 0.005 M y a un pH de


4.85 permanece por encima de su pH isoeléctrico, por lo que tiene menos tendencia a precipitar.

9. Fundamenta por qué las proteínas son más inestables a temperaturas entre 40-50o C y cuál es
el resultado de un aumento de temperatura?

R=Esto se debe a que el rango entre 40-50 °C la mayoría de las proteínas empieza el proceso de
desnaturalización en donde las proteínas adoptan una estructura tridimensional específica que es
crucial para su función biológica. A estas temperaturas, la energía cinética de las moléculas
aumenta, lo que puede romper las interacciones no covalentes (como puentes de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals y interacciones hidrofóbicas) que mantienen la estructura tridimensional
de la proteína. Como resultado, la proteína tiende a desplegarse y perder su estructura nativa.

Referencias:

https://www.um.es/molecula/prot06.htm#:~:text=La%20mayor%20parte%20de%20las,en%20mu
chos%20casos%20es%20irreversible.

file:///C:/Users/varga/Downloads/ojsadministrador,+TecnologiasQuimicas-TorresPaola-
Corregido+736.pdf

https://edukativos.com/apuntes/archives/1030

También podría gustarte