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    Enzimas y Vitaminas

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    Este documento describe las enzimas y sus características. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas. Contienen un centro activo que une específicamente al sustrato. Las enzimas pueden ser proteicas o holoenzimas que requieren cofactores como coenzimas o grupos prostéticos. La actividad enzimática depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Las enzimas exhiben especificidad catal

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    Este documento describe las enzimas y sus características. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas. Contienen un centro activo que une específicamente al sustrato. Las enzimas pueden ser proteicas o holoenzimas que requieren cofactores como coenzimas o grupos prostéticos. La actividad enzimática depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Las enzimas exhiben especificidad catal

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    Este documento describe las enzimas y sus características. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas. Contienen un centro activo que une específicamente al sustrato. Las enzimas pueden ser proteicas o holoenzimas que requieren cofactores como coenzimas o grupos prostéticos. La actividad enzimática depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Las enzimas exhiben especificidad catal

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    Este documento describe las enzimas y sus características. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas. Contienen un centro activo que une específicamente al sustrato. Las enzimas pueden ser proteicas o holoenzimas que requieren cofactores como coenzimas o grupos prostéticos. La actividad enzimática depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Las enzimas exhiben especificidad catal

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    ENZIMAS Y VITAMINAS-Unidad 11

    ENZIMAS O CATALIZADORES BIOLÓGICOS (Aumentan la velocidad de las reacciones)

    1. CONCEPTO DE ENZIMA Y CARACTERÍSTICAS

    Las enzimas son proteínas globulares (por tanto solubles) que actúan a nivel intracelular o extracelular catalizando de forma
    específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula que se va a transformar, el sustrato, y disminuyendo la
    energía de activación del proceso en el que intervienen, acelerando las reacciones químicas.
    Existen, además, otras enzimas de naturaleza ribonucleica llamadas ribozimas.

    CARACTERÍSTICAS

    1) La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unión entre enzima y sustrato implica un
    reconocimiento estérico (relacionado con la forma y el volumen del propio sustrato al que se unen específicamente).
    Por ello, la variedad de enzimas es incalculable.
    2) Son específicas para cada sustrato y para cada reacción bioquímica.
    3) No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía
    libre.
    4) No modifican el equilibrio de una reacción, sino que aceleran
    la llegada al mismo.
    5) Al finalizar la reacción, quedan libres y pueden funcionar
    otras veces.
    6) Actúan varias veces y en pequeñas cantidades, pero
    transforman grandes cantidades de sustrato.
    7) Actúan siempre a Tª ambiente, y a determinados intervalos
    de pH y de Tª.
    6
    8) Son muy activas. Algunas aceleran las reacciones 10 veces.
    9) La unión del enzima al sustrato es una zona específica del
    enzima llamada centro activo. Se forma un complejo
    transitorio.

    TIPOS DE AMINOÁCIDOS DEL ENZIMA


    - Estructurales: son los más abundantes y forman el enzima.
    - De fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato
    -Catalizadores: establecen enlaces débiles o fuertes con el
    sustrato y son los responsables de la transformación del
    sustrato.
    Los de fijación y catalizadores forman el centro activo.

    CENTRO ACTIVO Y CARACTERÍSTICAS


    -El centro activo esla región de la enzima donde se une el sustrato.
    -Características del centro activo:
    +Constituyen una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
    +Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita que el sustrato encaje.
    +Está formado por aminoácidos, que aunque distantes en la secuencia polipeptídica, debido a los repliegues de ésta,
    quedan próximos.
    +Los radicales de algunos de estos aminoácidos presentan afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y
    establecen enlaces débiles con él. Esto facilita, que una vez rotos alguno de sus enlaces, los productos resultantes se pueden
    separar con facilidad del centro activo.
    ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea)
    Es la energía que es preciso comunicar a os reactivos para alcanzarel estado de transición (ES) y que la reacción tenga lugar.

    ESTADO DE TRANSICIÓN O COMPLEJO ACTIVADO


    -Cualquier racción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los
    reactivos, para formar posteriormente los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
    -Ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero en el que aún no sehan formado los nuevos, se
    conoce como estado de transición o estado activado. (Complejo activado: estado de transición en el que los enlaces entre los
    átomos de los reactivos quedan relajados, y los enlaces entre los átomos de los productos se encuentran en proceso de
    formación.)
    -La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y
    permitir que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de
    transición espontáneamente, y con él, sí lo es.

    -Diferencia entre reacciones endotérmicas y exotérmicas.

    -La diferencia radica en el balance global del proceso: las endotérmicas necesitan energía y las exotérmicas la desprenden.
    -En las reacciones endotérmicas los reactivos tienen menor energía que los productos y en las exotérmicas alrevés.

    2. TIPOS DE ENZIMAS. COENZIMAS

    Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas a moléculas que tienen naturaleza no proteica y de
    las cuales depende su actividad. Estas asociaciones se denominan holoenzimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores,
    y la parte proteica de la enzima, apoenzima.

    - Hay dos tipos de enzimas: proteicas y holoenzimas.


    - HOLOENZIMAS: son aquellas que no son proteinas exclusivamente, sino que están asociadas con otras moléculas no proteicas
    de las que va a depender su actividad, son los cofactores. La parte proteica es la apoenzima.

    - APOENZIMA: es la parte proteica y proporciona la estructura espacial específica que permite la unión al sustrato.
    - COFACTOR: son los que llevan la reacción a cabo propiamente dicha
    +2 +2 +2 +2
    - INORGÁNICOS O COFACTOR: Zn , Ca , Fe , Mg . (Se llama cofactor a los inorgánicos)
    - ORGÁNICOS
    - Unión débil con la apoenzima  COENZIMA (redox: NAD, FAD, NADP; transferencia: ATP, Acetil CoA)
    - Unión fuerte  GRUPO PROSTÉTICO (grupo hemo de los citocromos)

    Por tanto, quedarían definidos:


    +2
    -Cofactor: es la parte no proteica de una holoenzima, lleva a cabo la reacción y son inorgánicos como el Zn
    -Coenzima: es la parte no proteica de una holoenzima, que es orgánica y está unida débilmente a la apoenzima, como el NAD.
    -Grupo prostético: es la parte no proteica de una holoenzima, que es orgánica y se une fuertemente a la apoenzima, como el
    grupo hemo.
    3. REACCIÓN ENZIMÁTICA. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
    Una reacción bioquímica catalizada por enzimas transcurre siempre mediante la unión transitoria del sustrato a la enzima,
    formándose el complejo enzima-sustrato, imprscindible para que la reacción química pueda llevarse a cabo. Cualquier reacción
    química serepresenta mediante la siguiente ecuación, donde E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo transitorio y P es
    el producto.

    A) FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

    1) VARIACIONES DE Tª: inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas,
    alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica. La mayoría de las enzimas actúan a la Tª de los seres
    vivos, inactivándose a Tª superiores a 50-60 ºC.
    2) VARIACIONES DE pH: provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su
    estructura terciaria y, por tanto, su actividad.
    3) CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de reacción aumentará hasta
    que no queden centros activos libres. A partir del momento que no haya ningún grupo libre un aumento de
    concentración de sustrato no supondrá un aumento en la velocidad de reacción.
    B) ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA. GRADOS DE ESPECIFICIDAD

    Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que
    catalizan. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta
    complementaria a la molécula de sustrato a la que se une. Hay dos modelos.

    -Modelo de llave-cerradura: la complementariedad en la unión de la


    GRADOS DE ESPECIFICIDAD
    enzima al sustrato se ha equiparado con la existente entre una llave y
    - Absoluta: la enzima actúa sólo sobre un su cerradura.
    sustrato. EJ: ureasa. - Modelo de acoplamiento inducido: la unión puede no ser rígida
    - De grupo: reconoce un grupo de moléculas. como una cerradura y su llave, si no, que la unión del propio sustrato
    EJ: β-glucosidasa, actúa sobre todos los β- induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima,
    glucósidos. provocando finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento entre la
    - De clase o de acción: reconocen enlaces en enzima y el sustrato. (Guante-mano)
    distintos tipos de moléculas. EJ: fosfatasas,
    separan los grupos fosfato de cualquier tipo de
    C) moléculas.
    INHIBICIÓN DE LAS ENZIMAS Y NOMENCLATURA
    C) INHIBIDORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

    -La actividad de una enzima puede modularse a través de diferentes mecanismos capaces de inhibir o activar a la propia enzima.
    -Las reacciones enzimáticas están reguladas, entre otros factores, por moléculas o componentes celulares que pueden inhibirlas
    de manera reversible o irreversible.

    1) INHIBIDORES REVERSIBLES. Se unen de forma temporal a la enzima y se denominan inhibidores competitivos, ya que
    tienen una conformación espacial similar a la del sustrato, y compiten con este por su unión al centro activo de la
    enzima.

    2) INHIBIDORES IRREVERSIBLES O VENENOS. Son inhibidores que se unen de forma irreversible al centro activo de la
    enzima, y suprimen por completo la actividad de la misma.

    4. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Y NOMENCLATURA

    HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis


    Ha habido diversos criterios: LIASAS Liberación de grupos funcionales.
    -Se añade el sufijo –asa a la raíz del nombre del sustrato sobre Sin intervención del agua
    el que actúan: amilasa. TRANSFERASAS Transferencia de grupos
    -En otros casos, se nombran en función de la reacción que funcionales: quinasas
    catalizan: hidrolasas, isomerasas. ISOMERASAS Reacciones de isomerización
    -Actualmente, se realiza una clasificación atendiendo a la OXIDORREDUCTASAS Reacciones de oxidorreducción
    reacción que catalizan. El nombre de cada enzima alude tanto al SINTETASA O LIGASAS Síntetis de moléculas.
    sustrato como al tipo de reacción identificándolas con
    unos códigos.
    VITAMINAS

    1. CONCEPTOS

    Las vitaminas son biomoléculas de muy variada complejidad (glucidos o lípidos), que pertenecen a varias clases de principios
    inmediatos. Desempeñan un papel importante en el metablismo, y son indispensables en la dieta, dado que no pueden ser
    sintetizadas por los animales aunque sí por algunos organimos vegetales y algunas bacterias. Las cantidades diarias requeridas
    son mínimas, por lo que si se sigue una dieta variada, sus necesidades estaríancubiertas.

    La ausencia de vitaminas en el organismo provoca las enfermedades carenciales que producen diversos trastornos metabólicos,
    al igual que el exceso:
    - Avitaminosis: ausencia total de una o varias vitaminas.
    - Hipovitaminosis: presencia insuficiente de una determinada vitamina.
    - Hipervitaminosis: exceso de vitaminas. Se debe a la acumulación de una o varias vitaminas, y a la imposibilidad de eliminarlas
    de manera natural (por la orina).
    Muchas de las vitaminas conocidas son precursoras de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo.

    2. CLASIFICACIÓN

    1) HIDROSOLUBLES. Son solubles en agua y generalment actúan como coenzimas o precursores de coenzimas. VITAMINAS
    del complejo B y la VITAMINA C.
    2) LIPOSOLUBLES. Son insolubles en agua y solubles en disolventes no polares. Generalmente, no son cofactores o
    precursores de coenzimas. En este grupo se encuentran las VITAMINAS K, E, D y A. (KAE diterpenos y D esteroide-
    esterol)

    NOMBRE FUNCIÓN ENFERMEDAD CARENCIAL

    Vitamina C Antioxidante Escorbuto


    +
    Vitamina B2 Transferencia de H y e-en la respiración celular. *FAD, Dermatitis
    FMN
    +
    Vitamina B3 Transferencia de H y e- en la respiración Pelagra
    SOLUBLES

    celular.*NADP+ , NAD+
    HIDRO

    Vitamina B5 Transferencia de grupos acilo, destoxificador, formación Alteraciones nerviosas y circulatorias.


    de anticuerpos, ácidos grasos y hormonas, antiestrés. Palpitación, dolor y quemaduras en los
    *Coenzima A pies.
    Vitamina B9 Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, Anemia, insomnio, depresión del
    Ácido fólico síntesis de eritrocitos. sistema inmunitario.
    Vitamina B12 Metabolismo de ác. Nucleicos, formación de glóbulos Anemia perniciosa, trastornos nerviosos
    rojos, síntesis de neurotransmisores.
    Vitamina A Ciclovisual, crecimiento, protección. Ceguera nocturna
    SOLUBLES

    Vitamina D Metabolismo del Ca Raquitismo en niños, deformaciones en


    LIPO

    adultos
    Vitamina E Inhibe la oxidacion de los ác. Grasos insaturados Envejecimiento celular
    Vitamina K Coagulación sanguínea Retardo en coagulación sanguínea.

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