ENZIMAS

Universidad CEDEI
Licenciatura en Optometría
Bioquímica & Nutrición
Mtra. Alejandra Alcaraz

Dina
Victoria
Gineth
Miguel A.
 Enzimas
Los seres vivos pueden
considerarse fábricas químicas
formadas por constelaciones
integradas de máquinas
moleculares que operan con
eficiencia. Las enzimas son las
máquinas moleculares más
importantes. La mayor parte de
las miles de reacciones
bioquímicas que sustentan los
procesos vitales ocurrirían a
velocidades muy lentas sin las
capacidades catalíticas de las
enzimas.
En fechas recientes...

Se demostró que la actividad

catalítica de determinadas
enzimas puede vincularse con
movimientos internos que se
extienden por toda la
molécula de proteína.
¿Cómo funcionan
las enzimas?
Es necesario revisar la
función de los catalizadores, Al aum
e
para que ocurran a una tCeRmEpDeIrTS ntar la
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A temperaturas por encima del by Free images
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cero absoluto, todas las
moléculas poseen energía
vibratoria, que aumenta al
calentar las moléculas.
Una reacción química ocurre cuando las
moléculas que chocan poseen una
cantidad mínima de energía denominada
energía de activación o, con mayor
frecuencia en bioquímica, energía libre
de activación.

No todas las colisiones producen

reacciones químicas, debido a que sólo
una fracción de la moléculas posee la
energía suficiente para reaccionar.
 Enzimas
Son catalizadores con varias propiedades
notables. Las velocidades de las reacciones
catalizadas por enzimas, son extraordinariamente
elevadas a menudo. Se ha observado aumentos de la
velocidad de 10^7 a 10^19 veces.

Un catalizador es una sustancia que aumenta la

velocidad de una reacción química y que no se
altera de forma permanente por la reacción.
 ENZIMAS
Catalizadores biológicos. El sustrato...
A diferencia de algunos catalizadores Se une al sitio activo de la enzima, que
inorgánicos, la mayoría de las enzimas consiste en una pequeña hendidura o grieta
catalizan reacciones a temperaturas en una molécula grande de proteína.
templadas. Aumentan la velocidad de
una reacción al proporcionar una vía
de reacción alternativa que requiere El modelo...
menos energía que la reacción sin
catalizar. Llave-cerradura de la acción
enzimática, las estructuras del sitio
ESPECIFICAS. activo de la enzima y el estado de
transición del sustrato son com plem
Son específicas para las clases de
entarios. En el modelo de ajuste
reacciones que catalizan. Cada clase
inducido se asume que la molécula de
de enzima tiene una superficie de
proteína es flexible.
unión única con una forma enrevesada
denominada sitio activo.
 Clasificación
Cada enzim a se clasifica y se
nombra según la clase de reacción
que cataliza. Existen

06
Categorías:

Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas,

liasas, isomerasas y ligasas.
 Transferasas
Oxidorreductasas Transfieren grupos moleculares
de una molécula donadora a una
Catalizan reacciones redox las aceptora. Entre tales grupos
cuales cambia el estado de están el amino,carboxilo,
oxidación de uno o más átomos en carbonilo, metilo, fosforilo y
una molécula. La asilo.
oxidación-reducción en sistemas
biológicos implica una o dos
reacciones de transferencia de Hidrolasas
electrones, acompañadas del
cambio compensatorio de la Catalizan reacciones en las
cantidad de hidrógeno y de que se produce la ruptura de
oxígeno en la molécula. enlaces por la adición de
agua. Se encuentran las
esterasas, fosfatasas y
peptidasas.
 Isomerasas
Se trata de un grupo heterogéneo
de enzimas. Catalizan varios
Liasas tipos de reordenamientos
intramoleculares.
Catalizan reacciones en las
que se eliminan grupos para
formar doble enlace o se
añaden a un doble enlace.
Ejemplo: descarboxilasa,
hidratasas, deshidratasas,
desaminasas y sintetasas. Ligasas
Catalizan la formación de enlaces
entre dos moléculas de sustrato.
 Cinética enzimática
Es el estudio cuantitativo de la catálisis
enzimática. Proporciona información sobre
las velocidades de reacción.
Los estudios cinéticos también miden la afinidad de
las enzimas por los sustratos y por los inhibidores
y dan indicios sobre los mecanismos de reacción.
A su vez, la cinética enzimática ayuda a comprender
las fuerzas que regulan las vías metabólicas.
 Reacciones de sustratos múltiples
La mayoría de las reacciones bioquímicas implican dos o más sustratos.
La reacción de sustratos múltiples (o multisustrato) más común, la
reacción de dos sustratos, se representa como:

En la mayoría de estas reacciones ocurre la transferencia de un grupo

funcional específico desde un sustrato hacia el otro, o bien se
realizan reacciones de oxidación-reducción en que los sustratos son
coenzimas redox. El análisis cinético de reacciones de dos sustratos
es por necesidad más complicado que el de las reacciones con un
sustrato. Sin embargo, para la mayoría de los fines a menudo basta
con la determinación de la K para cada sustrato. Con base en el
análisis cinético, las reacciones multisustrato pueden dividirse en
dos clases: secuenciales y de doble desplazamiento.
 REACCIONES SECUENCIALES REACCIONES DE DOBLE DESPLAZAMIENTO

Una reacción secuencial no En un mecanismo de doble

puede proceder sino hasta que desplazamiento: el primer
todos los sustratos se han producto se libera antes de
unido al sitio activo de la que el segundo sustrato se una.
enzima. Existen dos mecanismos
secuenciales posibles: el
ordenado y el aleatorio.

En un mecanismo ordenado de dos

sustratos, el primer sustrato
debe unirse a la enzima antes
que el segundo para que la
reacción proceda hasta la
formación de producto.
 Inhibición La inhibición reversible será
La actividad de las enzimas competitiva si el inhibidor se
puede inhibirse. Las moléculas une a la enzima libre y compite
que reducen la actividad de con el sustrato por la ocupación
una enzima, denominadas del sitio activo, no competitiva
inhibidores. si el inhibidor se une tanto a la
enzima libre como al complejo
Puede ser reversible o enzima-sustrato y acompetitiva si
irreversible. el inhibidor se une sólo al
complejo enzima-sustrato.
La inhibición reversible ocurre
cuando el efecto inhibitorio de un La inhibición irreversible ocurre
compuesto puede contrarrestarse cuando la unión al inhibidor
altera de manera permanente la
incrementando la concentración del
enzima, por lo común a través de
sustrato o retirando el compuesto
una reacción covalente que la
inhibidor mientras la enzima
modifica de forma permanente.
permanece intacta.
 INHIBIDORES COMPETITIVOS El sustrato y el inhibidor
compiten por el mismo sitio en
Los inhibidores competitivos se la enzima. Tan pronto como el
unen de forma reversible a la inhibidor se une, el acceso
enzima libre, y no al complejo del sustrato al sitio activo
ES, para formar un complejo es bloqueado. La concentración
enzimainhibidor (El). del complejo El depende de la
concentración del inhibidor
libre y de la constante de
disociación K.
 INHIBIDORES NO COMPETITIVOS La unión del inhibidor provoca la
modificación de la conformación
En algunas reacciones catalizadas de la enzima, lo que impide la
por enzimas el inhibidor puede formación del producto.
unirse tanto a la enzima como al
Los inhibidores no competitivos
complejo enzima-sustrato:
tienen escaso o nulo parecido con
el sustrato, pero pueden influir
en la unión del sustrato si sus
sitios de unión están en estrecha
cercanía con el sitio de unión
del sustrato.
En algunos casos la inhibición no
competitiva se invierte en parte,
aumentando la concentración de
sustrato. El análisis de
reacciones inhibidas por
En estas circunstancias, el inhibidores no competitivos a
inhibidor se une a un lugar menudo es complejo porque suelen
diferente del sitio activo. participar dos o más sustratos.
 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
En la inhibición, el inhibidor puede disociarse de la enzima
debido a que se une mediante enlaces no covalentes.
Los inhibidores irreversibles en general se unen de forma
covalente a la enzima, con frecuencia a una cadena lateral
del sitio activo.
Por ejemplo, las enzimas que contienen grupos sulfhidrilo
libres pueden reaccionar con agentes alquilantes como el
yodoacetato:

Las enzimas que utilizan grupos sulfhidrilo para formar enlaces

covalentes con cofactores metálicos con frecuencia se inhiben de
forma irreversible por metales pesados. La anemia con síntomas
de envenenamiento por plomo se produce en parte por la unión de
éste a los grupos sulfhidrilo de la ferroquelatasa.
 Cinética enzimática, metabolismo y
hacinamiento macromolecular
La meta primordial de las investigaciones sobre cinética enzimática es
desarrollar un panorama realista del metabolismo en los seres vivos. A pesar
del gran acervo de conocimientos acumulados durante muchas décadas acerca de
las vías bioquímicas y de las propiedades cinéticas de las enzimas in vitro,
la comprensión de los procesos metabólicos en las células “vivas” es difícil
de alcanzar. Ahora se piensa que una causa importante de esta falta de éxito
radica en las suposiciones de la ley de acción de las masas.

Según esta regla, cuando se calcula la constante de equilibrio de una

reacción se supone que la velocidad de reacción directa o hacia la derecha es
lineal con las concentraciones de A y B, y que la velocidad de la reacción
inversa o hacia la izquierda es lineal con respecto a la concentración de C.
A fin de que el valor de la Keq deducido para ésta o para cualquier reacción
sea válido, se asume además que el sistema en el que ocurre la reacción es
homogéneo y que las moléculas que interactúan se mueven al azar y de manera
independiente entre sí.
El interior hacinado de las células es demasiado heterogéneo y está
repleto de macromoléculas, de membranas, de componentes citoesqueléticos
y de otros obstáculos que impiden el movimiento de las moléculas.

Este fenómeno se denomina hacinamiento macromolecular.

Entre sus efectos observados dentro de las células están el aumento de

los valores de concentración efectiva de las macromoléculas, la mejoría
de plegamiento de proteínas, mayores afinidades de unión, los cambios de
las velocidades de reacción y de las constantes de equilibrio y menores
velocidades de difusión. Estos efectos son no lineales, o sea, resulta
difícil predecirlos.
 Diversos factores
Las enzimas... contribuyen con la
catálisis enzimática.

z a n los
Utili mos
mis
a n i s mos los efectos de proximidad
mec o s que y de tensión, los efectos
ít i c
catal los electrostáticos, la
i z a d ores catálisis acidobásica, la
catal máticos. catálisis covalente y la
zi
no en tunelización cuántica.
Mecanismos
catalíticos
Efectos de proximidad y
detención
A pesar de una extensa
Efectos Electrostáticos
investigación, sólo se
conocen en detalle los Catalisis Acido Basica
mecanismos de unas
pocas enzimas. Catalisis Covalente
 Tunelización cuántica y catálisis
enzimática
Investigaciones con tecnologías cada vez más versátiles han
revelado que la teoría del estado de transición no explica del
todo el poder catalítico de las varias enzimas estudiadas hasta la
fecha.

Ahora se piensa que cuando se transfiere hidrógeno en la forma de

átomos de hidrógeno (H-), de iones hidruro ( H r ) o de protones
(H+), ocurre un fenómeno llamado tunelización.
 Función de los aminoácidos en la
catálisis enzimática
Los sitios activos de las
enzimas están alineados con
las cadenas laterales de los
aminoácidos, que juntas crean
un microambiente propicio
para la catálisis. Las
funciones de estos residuos
se agrupan en dos categorías
principales: catalíticas y no
catalíticas.
Funciones de los Además de las cadenas
cofactores en la laterales de los
aminoácidos del sitio
catálisis activo, muchas enzimas
enzimática requieren cofactores
no proteínicos, a
saber, cationes
metálicos y coenzimas.
Enseguida se
consideran las
propiedades
estructurales y las
reactividades químicas
de cada grupo.
Las cadenas laterales de los
aminoácidos del sitio activo
facilitan la transferencia de
protones y las sustituciones
nucleófilas además de
estabilizar el estado de
transición.

—Muchas enzimas utilizan cofactores no proteínicos

(metales y coenzimas) para facilitar reacciones.
Las enzimas son...
Sensibles a los factores
ambientales como la
temperatura y el pH.
Cada enzim a posee una
tem peratura y un pH
óptimos.
Las reacciones químicas
de las células...

Están organizadas en una serie

de vías bioquímicas.

Las vías están controladas

principalmente por ajustes de
la concentración y por las
actividades de las enzimas a
través del control genético,
de la modificación covalente,
de la regulación alostérica y
de la compartimentalización.
Regulación Enzimática
1. Mantenimiento de

Los seres vivos tienen un estado ordenado.

mecanismos sofisticados 2. Conservación de la

para regular las vías energía
bioquímicas.
3. Respuesta a las
La regulación es variaciones
esencial por varias ambientales
razones:
Control genético
La síntesis de las enzimas como respuesta a las
variaciones de las necesidades metabólicas permite a
las células responder de forma eficaz a las
variaciones del ambiente.

La síntesis de determinadas enzimas también puede

inhibirse de forma específica. En un proceso que se
denomina represión, el producto final de una vía
bioquímica puede inhibir la síntesis de una enzima
clave de la vía.
 Modificación Varias enzimas se
sintetizan y se almacenan
covalente en forma de precursores

Algunas enzimas se regulan inactivos denominados

por la interconversión proenzimas o zimógenos.

reversible entre sus formas Estos se convierten en las

activa e inactiva. Estos enzimas activas por la

cambios de la función los rotura irreversible de uno

producen diversas o de varios enlaces

modificaciones covalentes. peptídicos

 Regulación alostérica
En cada vía bioquímica hay una o más enzimas cuya
actividad catalítica puede modularse es decir
aumentar o disminuir mediante unión de moléculas
efectoras. Esta unión de ligandos a los sitios
alostéricos de tales enzimas induce rápidos cambios
de conformación que pueden incrementar o reducir su
velocidad de unión al sustrato.
Hay dos modelos teóricos
que intentan explicar el
comportamiento de las
enzimas alostéricas:

● El concertado
● El secuencial
 Modelo concertado
En el modelo concertado o
simétrico, se supone que la El término concertado se
enzima sólo existe en dos aplica a este modelo
estados: T y R. Los debido a que se cree que
activadores se unen con mayor las conformaciones de
facilidad a la conformación R todas las subunidades
y la estabilizan, mientras proteínicas cambian de
que los inhibidores hacen lo manera simultánea cuando
propio con la conformación T. se une el primer efector.
Modelo secuencial
En el modelo secuencial la Puede considerarse una
unión de un ligando a una representación general que
subunidad flexible de una explica todas las
proteína multisubunitaria posibilidades alostéricas.
induce un cambio de Desde este punto de vista,
conformación que se el modelo concertado es
transmite de manera sólo un ejemplo del modelo
sucesiva a las subunidades secuencial.
adyacentes.
Compartimentalización
1. División y control
La compartimentalización,
creada por 2. Barreras a la
difusión
infraestructura celular,
es una manera importante 3. Condiciones de
reacción
de regular reacciones
especializadas
bioquímicas y resuelve
4. Control de daños
varios problemas
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