Clases Bioquímica
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PROTEÍNAS Y ENZIMAS
Bioquímica y Nutrición
El estudio de las 1. Los aminoácidos son los bloques constructivos de
estructuras de las las proteínas
proteínas
2. Existen en todos los organismos vivos
3. Con 20 aminoácidos se forman diferentes
combinaciones con diferentes longitudes de
secuencia
1.- Los aminoácidos
▪ Compuestos orgánicos :
❑ Baja masa molecular que cuando se unen forman
proteínas.
❑ Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Algunos contienen también azufre.
❑ Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH2
y una cadena lateral unidos todos ellos a un carbono
llamado alfa.
Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
En medio ácido se comportan como una base (cogiendo H+ del medio) y en
medio básico se comportan como un ácido (liberando H+ al medio).
2.- El enlace peptídico
▪ Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas
llamadas péptidos.
▪ Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se forma una
molécula de agua.
▪ En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta restricciones a
la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Los péptidos
▪ Son las moléculas formadas por aminoácidos
▪ Dipeptido: formado por dos aminoácidos
▪ Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
▪ Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
▪ Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
n Número de
20 aminoácidos
de la cadena
1267650600228229401496703205376 ·10100
3.2. Estructura secundaria
Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio
Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y
depende de los aminoácidos que la constituyen.
Se conocen tres tipos:
➢ α-hélice,
➢ Conformación-β o lámina plegada
➢ Hélice del colágeno
α-hélice
▪ Se forma al enrollarse la estructura
primaria helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de puentes
de hidrógeno entre el oxígeno del –CO-
de un aminoácido y el hidrógeno del –
NH- del cuarto aminoácido siguiente.
▪ Todos los oxígenos de los grupos –CO-
queden orientados en el mismo sentido;
todos los hidrógenos de los grupos –NH-
en sentido contrario. Los radicales R
quedan orientados hacia el exterior de la
hélice.
Hélice de colágeno
▪ El colágeno tienen una disposición
en hélice especial, algo más
alargada que la α-hélice.
▪ Sus radicales dificultan la formación
de puentes de hidrógeno, por lo
que no se forma una α-hélice.
▪ La estabilidad de la hélice del
colágeno se debe a la asociación
de tres hélices que originan una
superhélice o molécula completa
de colágeno.
▪ Las tres hélices se unen por
medio de enlaces covalentes y
por enlaces débiles de tipo
enlace de hidrógeno.
Conformación o lámina plegada
▪ La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag,
quedando los Cα, situados en las aristas o vértices de los
ángulos de plegamiento.
▪ La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la
asociación de varias moléculas o varios segmentos de la
misma cadena polipeptídica, con disposición β. Entre estas
moléculas o segmentos se establecen puentes de
hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma así una lámina en
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Enlaces de
hidrógeno
Enlace
peptídico
Estructura terciaria
▪ Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega
sobre sí misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
▪ La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
▪ Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
➢ Enlaces de hidrógeno.
➢ Atracciones electrostáticas.
➢ Atracciones hidrofóbicas.
➢ Puentes disulfuro.
➢ Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias,
mantienen la estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.
o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos
sanguíneos.
Estructura cuaternaria
▪ La presentan las proteínas constituidas por dos o más
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o
no.
▪ Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en
ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.
Estructura cuaternaria
▪ El número de cadenas puede variar:
▪ Insulina: 2 cadenas
▪ Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
▪ ARN-polimerasa: cinco cadenas.
Las enzimas son proteínas
Catalizan reacciones químicas Sin las enzimas los procesos Las enzimas pueden actuar
necesarias para la biológicos serían tan lentos que dentro de la célula , fuera de
sobrevivencia celular las células no podrían existir. ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S→ ES→EP → E + P
Enzima - Catalizador
1.Tantola enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
2.Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
3.Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
1. Especificidad por el sustrato
2. Se inactivan por desnaturación
3. Pueden ser reguladas
Enzima
Sustrato
Sitio activo
BIOQUÍMICA
Y NUTRICIÓN
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
Materia
Concepto de metabolismo
Catabolismo: Transformación de
moléculas orgánicas complejas en
otras más sencillas, con liberación
de energía que se almacena en
ATP.
Moléculas con
Moléculas
Metabolitos Nucleótidos enlaces ricos
ambientales
en energía
Glucosa,
NAD, FAD,
ácidos ATP, coA O2, H2O, CO2
NADP…
grasos…
Enfermedades
FUNCIONES
VITAMINAS carenciales
C (ácido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
Escorbuto
ascórbico) en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
B1 (tiamina) Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehidos
Constituyente de los coenzimas FAD y Dermatitis y lesiones
B2 (riboflavina)
FMN en las mucosas
B3 (ácido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
Constituyente de las coenzimas NAD y
B5 (niacina) Pelagra
NADP
Interviene en las reacciones de transferencia
B6 ( piridoxina) Depresión, anemia
de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos
B12 (cobalamina) Anemia perniciosa
metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren
Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de Fatiga, dermatitis...
aminoácidos.
Ceguera nocturna,
Ciclo visual, crecimiento, protección y
A (retinol) xeroftalmia,
mantenimiento del tejido epitelial
desecación epitelial
Metabolismo del Ca2+, esencial en el Raquitismo,
D
crecimiento y mantenimiento de los huesos deformidades oseas
Tipos de metabolismo
MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dióxido de carbono (CO2 atmosférico) o
carbono inorgánico, se habla de metabolismo autótrofo
2. Si la fuente es la propia materia orgánica (formas más o menos
reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el
llamado carbono orgánico), se habla de metabolismo heterótrofo.
ENERGÍA
1. Fotosintéticos si la fuente de energía es la luz.
2. Quimiosíntéticos si es energía desprendida en reacciones químicas.
Fuentes de carbono y energía para el metabolismo
El ATP
En general:
Por ejemplo:
Construir
Romper
¿CÓMO SE
INTEGRA EL
METABOLISMO?
Respiración celular
Proceso catabólico que realizan las células para liberar energía (ATP), la cual esta almacena en
compuestos orgánicos.
Citosol
Matriz mitocondrial Membrana mitocondrial
interna
Balance energético
Relación:
ATP/metabolito oxidado
Ruta Ruta
catabólica anabólica
Síntesis de
Glucolisis
proteínas
•Metabolismo de Hidratos de
carbono
Glucolisis
Funciones de la glicólisis en el metabolismo
Condiciones de la glicólisis
Enzimas y coenzimas participantes
Reacciones de la glucólisis y puntos de regulación
Balance energético de la glicólisis del metabolismo total de
carbohidratos
Vía de las pentosas fosfato
Metabolismo del glucógeno
Ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs
Funciones del ciclo de Krebs en el metabolismo Esta foto de Autor desconocido está bajo licencia CC BY-SA
Ciclo del gioxilato
D. M. dependiente de insulina
Transporte electrónico y fosforilación oxidativa