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    Anti Cuerpos

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    Este documento resume las propiedades fundamentales de los anticuerpos o inmunoglobulinas. Explica que son proteínas producidas por las células plasmáticas en respuesta a un antígeno, que funcionan como anticuerpos uniéndose específicamente a antígenos. Describe las cinco clases principales de inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE), sus características y funciones. También resume conceptos clave como la estructura, unión a antígenos y maduración de la afinidad de

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    Anti Cuerpos

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    Este documento resume las propiedades fundamentales de los anticuerpos o inmunoglobulinas. Explica que son proteínas producidas por las células plasmáticas en respuesta a un antígeno, que funcionan como anticuerpos uniéndose específicamente a antígenos. Describe las cinco clases principales de inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE), sus características y funciones. También resume conceptos clave como la estructura, unión a antígenos y maduración de la afinidad de

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    Este documento resume las propiedades fundamentales de los anticuerpos o inmunoglobulinas. Explica que son proteínas producidas por las células plasmáticas en respuesta a un antígeno, que funcionan como anticuerpos uniéndose específicamente a antígenos. Describe las cinco clases principales de inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE), sus características y funciones. También resume conceptos clave como la estructura, unión a antígenos y maduración de la afinidad de

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    de 50

    Anticuerpos

    Dra. Minerva Juárez Meavepeña


    Inmunoglobulinas

     Son proteínas con actividad de anticuerpo


     Rama humoral de la respuesta inmunitaria
     Sonproducidas por las células plasmáticas
    en respuesta a un inmunógeno y que
    funcionan como anticuerpos.
    Inmunoglobulinas
     Sunombre deriva del descubrimiento de
    que en el suero migran con proteínas
    globulares cuando son colocadas en un
    campo eléctrico.

     Son el 10-20% de las proteínas plasmáticas


    Anticuerpos
     Es un conjunto heterogéneo de moléculas de
    naturaleza proteica (polipéptido 82-96%) que
    interaccionan específicamente con el antígeno
    inductor de su formación.
     Todas son globulinas (gamma o beta)
     Todos incluyen un cierto número de carbohidratos
    4-18% por lo que son glucoproteínas
    Anticuerpos
     Son moléculas bifuncionales
     Se unen específicamente con su antígeno
    E inician fenómenos secundarios
    independientes de su especificidad por el
    antígeno como: la fijación de complemento,
    liberación de histamina por células cebadas
    Antecedentes
     EmilVon Bhering y Shibasaburo Kitasato
    (1890) el suero de pacientes con difteria
    que se habían recuperado podía neutralizar
    los efectos nocivos bacterianos.
     Agentesneutralizantes los llamaron
    “antitoxinas”
    Antecedentes
     Michael Heidelberg estableció la
    naturaleza proteica de los anticuerpos
     1939 Elvin Kabat y Ame Wilhem
    Tiselius demostraron mediante
    electroforesis de proteínas séricas de
    los anticuerpos se encontraban en la
    región gamma
    Unidad básica

     Monómeros, cada inmunoglobulina contiene


    al menos una unidad monomérica que
    comprende cuatro cadenas polipeptídicas.
    Fragmentos Fab y Fc

     Identificables mediante digestión con


    papaína
     Fabcapta al antígeno (fraction antigen
    binding)
     Fc Fracción crsitalizable
    Fragmento F(ab)´2
    Digestión con pepsina (rompe en la porción
    carboxilo terminal), produce una molécula F(ab)´2 y
    pequeños péptidos. Contiene dos unidades Fab y la
    región de la bisagra, enlaces intracatenarios de H
    intactos.
    Clases
    Clases
    Isotipos
    Diferencias antigénicas de la clase y subclase de
    cadenas H y y tipo y subtipo de cadenas L
    Alotipos

     Formas polimorfas de las cadenas H y L


     Herencia mendeliana
     Se encuentran en las regiones C
     Un isotipo particular puede tener varias estructuras alternativas (alélicas)
    Idiotipos
     Determinantesantigénicos que distinguen
    un dominio V de todos los otros dominios V
    Estructura lineal del anticuerpo
    Anticuerpos síntesis

    Calnexina
    Chaperonas

    N-glicosilación de H
    Expresión de Ig durante la maduración
    de LB
    Semivida

     Tiempomedio antes de que el número de


    moléculas de anticuerpo se reduzca a la
    mitad.
     IgE 2 días
     IgA 3 días
     IgM 4 días
     IgG 21-28 días
    IgG
     Subclases 1-4

     Une microorganismos y toxinas

     Activa complemento Excepto IgG4


    (sólo vía alterna)

     Actúa como opsonina (Receptores Fc


    en neutrófilos, macrófagos y NK)
    IgG

     75% del total

     Atraviesa barrera placentaria

     Secretada en calostro

     IgG4 bloquea el sitio de fijación de la IgE

     Es capaz de unirse a proteína A (Staphylococcus)


    Propiedades
    IgA

     En secreciones de mucosas

     Se sintetiza en forma monomérica

     Pasa a mucosas en forma dimérica


    estabilizada por la cadena J
    IgA
     Impide adhesión de microorganismos a
    mucosas
     No activa complemento por vía clásica

     Unea través de su receptor Fc a


    neutrófilos
    IgA

     15% de las Ig
     Dos subclases
    IgA1 90% en fluidos internos
     IgA secretora 400 000Da
    IgM

     10% de las Ig

     Polímero de 5 unidades estabilizado


    por la cadena J

     Primera en aparecer en respuesta


    primaria

     Confinada a la circulación
    IgM

     Activa complemento (es la más eficaz, sólo


    requiere una molécula para hacerlo)

     Isohemaglutininas (grupo sanguíneo son


    IgM)

     La que actúa como receptor es monomérica


    IgD

     Es un monómro
     PM 80 000 (7 a 8s)
     Un poco mayor que la IgG
     0.2% de las Ig
     Lábil
    a la degradación por calor y enzimas
    proteolíticas
    IgD

     Función principal ?

     Predominante en la superficie de los


    LB

     Podría participar en su diferenciación


    IgE
     0.004% de las Ig
     190 000 Da (8S)
     Seune con gran afinidad a células cebadas
    a través de su región Fc
     Citotrópica lo que mejora su supervivencia
     No activa complemento
    IgE

     Actúaen alergias e infecciones por


    helmintos
     Genera reacción inflamatoria in situ
     Se
    une al alérgeno a través de su región
    Fab, pero la unión a las células tisulares es
    mediante la porción Fc
     Existe normalmente en forma monomérica.
    Unión Ag/Ac
     La unión es covalente y reversible

     Lafuerza de unión entre la zona


    combinatoria de un anticuerpo y un epítopo
    de un antígeno se llama afinidad del
    anticuerpo (Kd).
    Unión Ag/Ac

     Kdpequeña = afinidad más fuerte o mayor


    en la interacción
     Es
    necesario menor concentración de
    antígeno y anticuerpo para formar el
    complejo.
    Fuerzas que unen el Ag-Ac
    Unión Ag/Ac
     La región bisagra aporta flexibilidad
     Un solo anticuerpo puede unir a un solo
    antígeno multivalente por más de un sitio
    de unión
     La fuerza global de unión se llama avidez
    Unión a antígenos
    Características relacionadas con el
    reconocimiento antigénico

     Especificidad
    Reacción cruzada .- Unión a un antígeno
    diferente pero con estructura
    relacionada
     Diversidad. Unir específico a diferentes Ag
     Repertorio.- grupo total de anticuerpos con
    diferentes especificidades
    Características relacionadas con el
    reconocimiento antigénico
     Maduración de la afinidad
     Mediante interacciones de avidez alta o baja
     Cambios secundarios a mutación somática en
    LB estimulados por Ag, generando nuevos
    dominios V, algunos con unión de mayor
    afinidad que los dominios V originales
     LB productores de Ac con mayor afinidad se
    unen preferentemente al Ag, por lo que son LB
    dominantes
    Cambio de estructura del Ac
    Gracias

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