PROTEÍNAS

Las proteínas desempeñan un rol fundamental en los procesos

biológicos.

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FUNCIONES
Casi todas las transformaciones moleculares del
metabolismo celular están mediadas por enzimas que en su

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mayoría son catalizadores proteicos.

✏️ Desempeñan funciones de regulación y señalización

✏️ Movimiento (actina y miosina).

Reserva (proteínas de almacenamiento en los tejidos
vegetales, la lactoalbúmina en la leche, ovoalbúmina en el

✏️
huevo, etc).
Estructural (presentes en el citoesqueleto y el tejido de

✏️
sostén) .
Transporte (canales de potasio, hemoglobina, mioglobina
transportadora de oxígeno en los músculos).

PROPIEDADES ÓPTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos presentan un carbono quiral con cuatro
sustituyentes diferentes (grupos amino y carboxilo, un
hidrógeno y una cadena lateral).

Pueden existir en dos configuraciones absolutas:

- L (con el grupo amino hacia la izquierda).
- D (con el grupo amino hacia la derecha).

Las proteínas tienen numerosas funciones biológicas. Una de En las proteínas se puede encontrar principalmente la forma L
las claves para describir la función de una proteína es
comprender la estructura de la misma. FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO
Al igual que otras macromoléculas biológicas, las proteínas Dos aminoácidos reaccionan entre sí en una reacción de
son polímeros de estructuras más pequeñas denominadas condensación.
aminoácidos. Es necesario activar químicamente el grupo carboxilo del
primer aminoácido, de modo tal que el grupo OH pueda ser
AMINOÁCIDOS eliminado fácilmente como una molécula de agua.
Son las unidades estructurales de las proteínas. Están El grupo alfa-amino del segundo aminoácido actúa como un
formados por un carbono α, un grupo carboxilo y un grupo nucleófilo (por el par electrónico no enlazante) desplazando el
amino unidos al carbono α y un grupo R o cadena lateral. grupo OH para formar el enlace peptídico. En este proceso se
libera agua.

El grupo R que está unido al carbono α es diferente para cada

uno de los 20 aminoácidos que tienen los sistemas biológicos,
y varía en estructura, tamaño y carga eléctrica, influyendo en
propiedades físico-químicas como la solubilidad de los
aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace amida sustituída.

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LOS PÉPTIDOS ORGANIZACIÓN EN LAS PROTEÍNAS: 4 NIVELES
Los aminoácidos se unen entre sí a través de enlaces La organización de una proteína está dada por 4 niveles
peptídicos para formar una cadena polipeptídica. estructurales:

- Estructura primaria: Es la descripción de la secuencia lineal

de sus aminoácidos. Describe todos los enlaces covalentes
Esa cadena polipeptídica tiene un (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuros).
extremo amino terminal y un - Estructura secundaria: Ordenamiento espacial del esqueleto
extremo carboxi terminal. Los polipéptido sin considerar las conformaciones de sus cadenas
aminoácidos están unidos entre sí laterales. Comprende los patrones de plegamiento
a través de enlaces peptídicos. polipeptídicos habituales, como hélice, hoja y giros.
- Estructura terciaria: Se refiere a la estructura tridimensional
de un polipéptido íntegro incluyendo sus cadenas laterales.
- Estructura cuaternaria: Ordenamiento espacial de las
subunidades de una proteína, siendo cada una un polipéptido.

Dependiendo del número de aminoácidos que componen la

cadena, esta se denomina:
- Oligopéptidos: 2 a 10 aminoácidos.
- Dipéptidos: 2 aminoácidos.
- Tripéptidos: 3 aminoácidos.
- Tetrapéptidos: 4 aminoácidos.
- Polipéptidos: más de 10 aminoácidos. ESTRUCTURA SECUNDARIA
- Proteínas: más de 1000.000 de masa molecular. Para entender la estructura secundaria de una proteína, se
debe de tener en cuenta que existen restricciones en la
¿CÓMO NOMBRAR UN AMINOÁCIDO? cadena polipeptídica que le impiden adoptar cualquier
- Los nombres de los aminoácidos se escriben abreviados en la conformación. La primera restricción se debe al enlace
cadena polipeptídica. Generalmente, son las 3 primeras letras peptídico.
del nombre del aminoácido correspondiente.

- Los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica se

designan reemplazando la terminación ina por il.

- Se comienza a nombrar por el extremo N terminal avanzando

al C termina. El oxígeno del carbono carbonílico tiende a atraer la nube
electrónica hacia sí dejando al carbono con una carga
- El último aminoácido se nombra de la misma manera que el parcialmente positiva que tiende a ser compensada por el par
aminoácido parenteral, es decir, sin modificar la terminación. de e- no enlazantes del nitrógeno amínico. Esto indica que el
enlace C-N tiene un cierto carácter de doble enlace, lo que
El símbolo GLx puede indicar Glu o Gin y el símbolo Asx puede evita la rotación a su alrededor, por lo tanto el enlace
indicar Asp o Asn. Símbolos de una letra (primera letra del peptídico es planar y rígido.
nombre del aminoácido) se usan para comparar la secuencia El enlace peptídico se describe como un híbrido de
de aminoácidos de varias proteínas similares. resonancia. Esta resonancia explica porque el nitrógeno
amínico no puede captar un protón (porque tiene su par de e-
CLASIFICACIÓN no enlazantes comprometidos). También determina que el
Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo al número de enlace peptídico tenga carácter planar rígido.
cadenas polipeptídicas o subunidades.
LONGITUDES DE ENLACE ESTÁNDAR EN UN ENLACE
- Una subunidad: Proteína monomérica (mioglobina). PEPTÍDICO
- Subunidades múltiples: Proteínas multiméricas u El enlace C-N tiene una longitud de enlace de 1,32 Å. Esa
oligoméricas. longitud de enlace es intermedia entre un enlace C-N sencillo
(1,49 Å) y un enlace doble C=N (1,27 Å). Es por esto que el
enlace tiene un cierto carácter de doble enlace.

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CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO La estructura está estabilizada por enlaces hidrógenos entre el
Los átomos situados en el entorno del enlace peptídico no átomo de hidrógeno unido al nitrógeno de un enlace peptídico
pueden girar libremente, ya que son coplanares. y el átomo de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del
La única rotación posible es entre el nitrógeno amínico y el lado amino terminal de ese polipéptido.
carbono α, y entre el carbono α y el carbono carbonílico.
Esquema de puentes de hidrógeno para una α-hélice. En la
Los grupos peptídicos adoptan la posición trans, en la que los α-hélice el grupo CO del residuo n°1 forma un puente de
átomos de carbono α sucesivos en la cadena polipeptídica se hidrógeno con el grupo NH del residuo n°4
encuentran en lados opuestos al enlace peptídico que los une.
Esa conformación es la más estable, mientras que la
conformación cis, en la que los átomos de carbono α están del
mismo lado del enlace peptídico, es menos estable a raíz de
las interferencias estéricas de las cadenas laterales vecinas.
Por otro lado, la forma de los péptidos también está
determinada tanto por la longitud como por la carga de las
cadenas laterales que pueden atraerse o repelerse.

¿CUALES SON LAS RESTRICCIONES QUE AFECTAN A LA

Los enlaces C-N de los grupos peptídicos planares, que ESTABILIDAD DE UNA HÉLICE α?
suponen un tercio del total de los enlaces del esqueleto
polipeptídico, no tienen libertad de rotación por el carácter 1) Repulsión o atracción electrostática entre residuos de
de doble enlace. aminoácidos sucesivos con el grupo R cargado (Glu adyacentes
La libre rotación puede verse impedida muchas veces cuando se repelen, muchas Lys y/o Arg con grupos polares cargados
el grupo R es muy voluminoso. Si el grupo R es pequeño, no positivamente a PH 7 se repelen).
hay problema en la libre rotación.
2) El volumen de los grupos R adyacentes (Asn, Ser, Thr, Cys
pueden desestabilizar).

3) Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos

separadas por 3 o 4 residuos.

4) La presencia de prolina desestabilizan la α-hélice, ya que

tiene su nitrógeno amínico comprometido en un anillo rígido,
Los ángulos de enlace se denominan Fi y Psi respectivamente. esto genera que sea imposible la libre rotación a través del
En este caso, el ángulo de torsión es de 180° enlace N-Cα adyacente.
ESTRUCTURA 2° REGULAR MÁS COMÚN: α-HÉLICE Otra desventaja de la prolina es que carece de hidrógeno
Es regular porque están compuestas por secuencias de unido al nitrógeno del grupo amino, porque ese nitrógeno
residuos con valores repetitivos de ángulos Psi y Fi. está comprometido en el enlace peptídico. Al no tener
hidrógeno, no puede formar puentes de hidrógeno con el
α-hélice descrita por Pauling y Corey carbono carbonílico del 4° aminoácido para estabilizar la
estructura de la cadena polipeptídica.
El esqueleto polipeptídico se Por lo tanto depende de la identidad y secuencia de residuos
encuentra compactamente de aminoácidos en el segmento.
enrollado alrededor de un eje
longitudinal imaginario, y los
grupos R de los aminoácidos
sobresalen del esqueleto
helicoidal.
Cada giro tiene 5,4 Å de
longitud y está formado por 3,6
residuos de aminoácidos, que
adoptan ángulos Φ= -60° ψ=
-45° a -50° y cada hélice tiene
alrededor de 12 residuos que
corresponden a 3 giros.
EL GIRO ES DEXTRÓGIRO

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CONFORMACIÓN β O DE LÁMINAS PLEGADAS
Es otro tipo de conformación secundaria. Estas láminas
plegadas pueden adoptar dos posiciones:
- Antiparalelas
- Paralelas

Otra característica de las proteínas con conformación β es que

contienen un elevado porcentaje de aminoácidos con grupos
R pequeños, tales como la glicina y la alanina. Esto permite
que las láminas plegadas puedan superponerse en zig-zag,
distinto a lo que sucede con las α-hélice que tienen residuos R
muy voluminosos que son incompatibles con la conformación
β. Debido a esto es que las α queratinas pueden recobrar su
conformación helicoidal en forma espontánea luego de ser Cada hebra o lámina -β se suele representar por una flecha
estiradas. que apunta hacia el extremo carboxilo terminal.
Conexiones entre hebras-β adyacentes en hojas plegadas-β:
ANTIPARALELAS
Cadenas en el que el residuo amino terminal de una secuencia (a) Conexión en horquilla entre hebras
está enfrentada con el residuo carboxi terminal de la otra antiparalelas que se halla
cadena. topológicamente en el plano de la hoja.
Los enlaces por puentes de H son más fuertes porque el
átomo de hidrógeno, oxígeno y nitrógeno son prácticamente (b) Conexión cruzada hacia la derecha entre
colineales. hebras sucesivas de hojas- β paralelas. Casi
todas las conexiones de cruce de las
proteínas tienen esta orientación.

(c) Conexión cruzada hacia la izquierda

entre hebras de hojas paralelas.
Las conexiones con esta orientación son
raras.

ESTRUCTURA DE UN GIRO O BUCLE, ELEMENTOS DE

CONEXIÓN QUE UNEN TRAMOS SUCESIVOS DE HÉLICE α O
CONFORMACIONES β
Esta estructura forma un giro cerrado en el que participan 4
aminoácidos. Los giros β pueden ser de tipo l (más comunes)
o tipo ll.

PARALELAS
Hacia un lado se ubican todos los grupos carboxilos y hacia el
otro todos los grupos amino. Los átomos de hidrógeno,
carbono y nitrógeno no son paralelos, ya que los puentes de H
se encuentran de forma oblicua.
Son cadenas que están menos estabilizadas que las de las
láminas antiparalelas.

En los de tipo ll el 3° residuo de aminoácidos de una

estructura β siempre es un aminoácido Glicina.
Entre el 1° y 4° aminoácido se establece un puente de H.

A menudo se pueden encontrar residuos de glicina y prolina.

La presencia de glicina se debe a que es un aminoácido
pequeño y flexible, mientras que en el caso de la prolina, su
presencia se debe a la facilidad con que los enlaces peptídicos
en los que participa su nitrógeno imino, adopta una
configuración cis adecuada para formar un giro cerrado. Estos
giros se encuentran por lo general en la superficie de las
proteínas, donde los grupos peptídicos de los dos residuos de
aminoácidos centrales en el giro (ambos hidrofílicos) pueden
formar enlaces de H con el agua.

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ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS: COMBINACIONES DE Dentro de la cadena polipeptídica, existen fragmentos que
ESTRUCTURAS α Y β tienen una estructura estable y fija que desempeñan una
Láminas β representadas por flechas. Son disposiciones muy determinada función. Estos fragmentos se denominan
estables de varios elementos de estructura secundaria. dominios proteicos y tienen estructuras secundarias y
supersecundarias con una determinada organización en el
espacio.

Los dominios son regiones diferenciadas

dentro de la estructura terciaria de las
proteínas que actúan como unidades
autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas.

Tienen una función específica como la de unirse a una

molécula pequeña. Por ejemplo NAD+ se une al primer
ESTRUCTURA TERCIARIA dominio de la gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa.
Es el modo en el que la cadena polipeptídica se compacta y se
repliega para dar lugar a una estructura tridimensional. El dominio es la unidad fundamental de la evolución proteica
Determina la forma de la proteína. - Forman patrones de plegamientos estables.
La estructura terciaria de una proteína es la responsable - Toleran deleciones, sustituciones e inserciones de
directa de sus propiedades biológicas. aminoácidos que le confieren mayor probabilidad de
sobrevivir a los cambios evolutivos.
- Desempeñan funciones biológicas esenciales.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la disposición espacial de varias subunidades de una
proteína oligomérica en una geometría específica.

Las proteínas son anfipáticas y presentan regiones con

superficies polares y apolares. Estas regiones pueden
interactuar entre sí a través de diferentes interacciones
intermoleculares. Por ejemplo:

- Interacciones de tipo hidrofóbicas (no polares) Deriva de la conjunción de varias cadenas polipeptídicas que
- Puentes de hidrógeno (polares) asociadas conforman un multímero. Este multímero posee
- Interacciones de tipo Van der Waals (átomos no cargados) propiedades distintas a las de sus monómeros constituyentes.
- Enlaces de tipo covalente (enlaces de tipo di-sulfuro) Dichas subunidades se asocian entre sí por enlaces débiles,
interacciones de tipo no covalentes, etc.
INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA 3°
Las interacciones que estabilizan esta estructura son en
general uniones débiles:
- Interacciones hidrofóbicas.
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones salinas.
- Fuerza de Van der Waals.
- En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo
puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.

Las subunidades se asocian de forma simétrica. Cada

1- Puentes di-sulfuro oligómero ocupa una posición equivalente desde el punto de
2- Atracción electrostática vista geométrico. Las proteínas tienen simetría rotacional.
3- Puentes de hidrógeno
4- Interacción hidrofóbica

Esto demuestra cómo las cadenas laterales de los aminoácidos

que forman parte de la estructura de la cadena polipeptídica
pueden interaccionar entre sí estabilizando o desestabilizando
la estructura terciaria de una proteína.

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PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
Existen diferentes formas de clasificar a las proteínas: TERCIARIA

- De acuerdo a su solubilidad (el más usado)

- De acuerdo a su estructura
- De acuerdo al número de subunidades o cadenas peptídicas
- De acuerdo a su función

SOLUBILIDAD

- Albúminas (sangre): Proteínas que son solubles en agua o en

disoluciones salinas diluídas. Ovoalbúmina y Seroalbúmina
- Globulinas (semillas): Requieren concentraciones más
elevadas para poder permanecer en disolución.
Gammaglobulinas, Lactoglobulinas, Ovoglobulinas y
Seroglobulinas.
- Prolaminas (gluten): Son insolubles en agua y necesitan de
solventes hidrofílicos como el alcohol. Hordenina y Seina.
- Gluteínas (gluten): Sólo se disuelven en disoluciones ácidas o
básicas. Contienen aminoácidos básicos que son solubles en
agua y no sufren coagulación cuando son sometidas a calor.
- Escleroproteínas: Son solubles en la mayoría de los
disolventes. Son proteínas fibrosas que tienen un elevado
porcentaje de aminoácidos hidrofóbicos. Queratina, Colágeno,
Elastina y Fibrina.

ESTRUCTURA

- Proteínas simples: Están formadas exclusivamente por

α-aminoácidos (holoproteínas).
- Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Contienen además
de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico
(glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos) llamado grupo prostético.

Por lo general en las proteínas se encuentra una porción

proteica que recibe el nombre de apoproteína más un grupo
prostético constituyendo una heteroproteína.

Presentan tanto hélices α como láminas β en su estructura.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS EN BASE A SUS

FUNCIONES

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PROTEÍNAS NATIVAS Y DESNATURALIZADAS Los aminoácidos que conforman las estructuras proteicas son
Las proteínas nativas mantienen intacta su estructura tanto 1° anfóteros (se comportan como ácidos o bases).
como 2°, 3° y 4°, y en consecuencia mantienen su Si el aminoácido se encuentra en un pH ácido, adquiere una
funcionalidad. Para que esto suceda, no se han alterado las carga neta positiva. En el caso de estar en un pH alcalino, su
fuerzas estabilizantes de la molécula proteica como lo son los carga neta será negativa.
puentes de H, las interacciones salinas, las interacciones En un pH bajo o por encima del punto isoeléctrico, la proteína
hidrofóbicas y los puentes di-sulfuro. adquiere una carga neta que puede ser positiva o negativa y
Estas proteínas se pueden desnaturalizar por métodos físicos esto hace que sea soluble.
y/o químicos que rompen las fuerzas estabilizantes y en
consecuencia, la proteína se desnaturaliza produciéndose un En el punto isoeléctrico las proteínas tienen una carga neta
cambio parcial o total en la estructura nativa de la proteína. igual a cero, y en consecuencia van a reaccionar entre sí
formando agregados que tienden a precipitar.
Las consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína
acompañada frecuentemente por una precipitación de la
misma.
- Pérdida total de sus funciones biológicas.
- Alteraciones de sus propiedades hidrodinámicas.

AGENTES DESNATURALIZANTES

FÍSICOS
- Calor: Rompen los puentes de H.

QUÍMICOS
- Detergentes: Rompen las interacciones hidrofóbicas ya
que se unen a los residuos no polares de una proteína.
- Disolventes orgánicos: Rompen las interacciones
hidrofóbicas.
- Agentes caotrópicos (Urea y guanidina a altas
concentraciones): Rompen las interacciones hidrofóbicas
Y sumado al calentamiento rompen puentes di-sulfuro.

Otro factor que afecta a la estabilidad de las proteínas es el

pH. Dependiendo si la proteína se coloca en un medio ácido o
básico, se puede alterar la carga neta generando repulsiones
electrostáticas y produciendo la desestabilización de las
mismas.