Aminoácidos

Aminoácidos
Estructuras: Las proteínas son polímeros de 20 a aminoácidos distintos.
El grupo amino está unido al carbono alfa, el carbono continuo al grupo carboxilo.
Al carbono a de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena
lateral (R).
Se diferencian por sus cadenas laterales.
Pk de los grupos carboxilo y amino entre 2 y 10. pH neutro, el grupo carboxilato habrá perdido
un protón y el grupo amino habrá captado un protón.
Prolina: aminoácido cíclico, porque la cadena lateral está enlazada de nuevo con el átomo de
nitrógeno, formando un anillo.
Estereoquimica de los a aminoácidos.
Enlaces alrededor del carbono a son tetraédricos.
Átomo de carbono tiene cuatro sustituyentes distintos fijados a él, formando una molécula
asimétrica: el carbono es quiral, un centro de quiralidad o un estereocentro. Si una molécula
contiene un carbono asimétrico, existen dos estereoisómeros distinguibles; se trata de
imágenes especulares que no se pueden superponer una a la otra, o enantiómeros.
Todos los a-aminoácidos menos la glicina contienen un carbono a asimétrico y en

consecuencia tienen enantiómeros l y d. En las proteínas sólo se encuentran los enantiómeros
l.
Los enantiómeros L y D pueden distinguirse entre sí experimentalmente debido a que sus

soluciones rotan el plano de la luz poralizada en direcciones opuestas.
La mayor parte de los polisacáridos naturales emplean azúcares D , y asimismo lo hacen el DNA
y el RNA.
Propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos: clases de a-aminoácidos
Características químicas; hidrófobo o hidrófilo, la naturaleza polar o no polar, y la presencia o

ausencia de grupos ionizables.
La variedad de cadenas laterales de los aminoácidos permite que las proteínas gocen de una
gran versatilidad estructural.
Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas laterales alifáticas, o alcanos.
Desde la derecha hacia la izquierda el grupo R se extiende más y se hace más hidrófobo.
Los aminoácidos más hidrófobos, como la isoleucina, se encuentran normalmente en el

interior de las moléculas proteicas.
Isoleucina, tiene una tendencia mucho mayor a pasar desde el agua a un disolvente de
hidrocarburos, que la glicina.
Prolina. aminoácido cíclico, cadena lateral alifática.
Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre
Serina, cisteina, treonina y metionina; con cadenas laterales débilmente polares más
hidrófilos que sus análogos alifáticos, a pesar de que la metionina es bastante hidrófoba
cisteína: la cadena lateral puede ionizarse a pH ligeramente elevado. Puede producirse una
oxidación entre pares de cadenas laterales de cisteína para formar un enlace disulfuro.
Cistina No está codificada por el DNA
Aminoácidos aromáticos
Absorben luz con fuerza en la región del espectro ultravioleta cercano. Esta característica se
usa con frecuencia para la detección analítica de las proteínas, midiendo la absorción a 280 n
Fenilalanina, tirosina y triptófano. La primera más hidrófoba. Los otros mas ligeramente.
tirosina puede ionizarse a pH elevado.
Aminoácidos básicos
Son muy polares. Se hallan en las superficies exteriores de las proteínas, donde pueden
hidratarse por el entorno acuoso que les rodea.
Histidina(es el menos básico de los tres), lisina y arginina llevan grupos básicos en sus cadenas
laterales.
Histidina: el anillo imidazol de la cadena lateral del aminoácido libre pierde su protón a un ph
de aproximadamente 6. Cuando la histidina se incorpora a las proteínas, el pKa se eleva hasta
aproximadamente 7. Su cadena lateral puede intercambiar protones cerca del pH fisiológico,
suele participar a menudo en la catálisis enzimática que comporta la transferencia de
protones.
Lisina y arginina sus cadenas laterales están siempre cargadas positivamente en condiciones
fisiológicas.
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Los valores de pKa de los aminoácidos ácidos son tan bajos, cuando los aminoácidos se
incorporan a las proteínas, la carga negativa de la cadena lateral se conserva en condiciones
fisiológicas, se suele denominar a estos residuos de aminoácidos aspartato y glutamato
(acompañados por sus amidas, la asparagina y la glutamina (tienen cadenas laterales sin carga,
son polares)).
El ácido aspártico y el ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a
pH 7.
Son hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteína, en

contacto con el agua que los rodea.
Aminoácidos modificados.
En ocasiones las cadenas laterales de los aminoácidos se modifican tras su incorporación a una
proteína.
No todos los a-aminoácidos son los enantiómeros L.
Composición de los aminoácidos: 3 pasos.
1. Hidrólisis de la proteína a sus aminoácidos constituyentes.
2. Separación de los aminoácidos de la mezcla.
3. Cuantificación de los aminoácidos individuales.
Primero se purifica una pequeña muestra de proteína, se la disuelve en HC16 M y se sella la

solución en una ampolla al vacío. Se calienta a 105-110°C durante aproximadamente 24 horas.
En estas condiciones, los enlaces peptídicos metaestables entre los residuos se hidrolizan
totalmente. La muestra hidrolizada se separa en los aminoácidos constituyentes en una
columna de intercambio catiónico. Las resinas que se utilizan normalmente son las de
poliestireno sulfonado.
Esta clase de resina separa los aminoácidos de dos modos- 1-al estar cargada negativamente,
tiende a hacer pasar los aminoácidos ácidos primero y retener los básicos. El pH del
amortiguador eluyente se aumenta durante la elución para facilitar esta separación. 2-la
naturaleza hidrófoba del propio poliestireno tiende a retener aminoácidos más hidrófobos
como la leucina y la fenilalanina.
Del más ácido al más básico
HPLC para la separación de aminoácidos rapidez y resolución mejor.
Los aminoácidos pueden hacerse reaccionar con o-ftalaldehído para producir un complejo
fluorescente.
Prolina no reacciona o reacciona diferente.
Parcialmente destruidos durante la hidrólisis intensa el triptófano, debe determinarse

mediante un análisis por separado, normalmente basado en su fuerte absorbancia ultravioleta.
La serina, la treonina y la tirosina también tienden a degradarse durante una hidrólisis larga. SE
puede evitar mediante reacciones protectoras previas o midiendo el contenido aparente del
aminoácido.
La asparagina y la glutamina se hidrolizan invariablemente para dar los ácidos aspártico y

glutámico, de modo que el contenido total observado de estos ácidos incluye las amidas.
Puede evitarse mediante la hidrólisis enzimática con una mezcla de enzimas proteolíticas, en
lugar de la hidrólisis àcida. Es difícil lograr una hidrólisis completa y las mismas enzimas deben
eliminarse antes del análisis
Bibliografía: Bioquímica 3ra edición Christopher Mathews. Resumen completo :D

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Estructuras: Las proteínas son polímeros de 20 a aminoácidos distintos.

Se diferencian por sus cadenas laterales.

Estereoquimica de los a aminoácidos.

Enlaces alrededor del carbono a son tetraédricos.

Todos los a-aminoácidos menos la glicina contienen un carbono a asimétrico y en

Los enantiómeros L y D pueden distinguirse entre sí experimentalmente debido a que sus

Propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos: clases de a-aminoácidos

Características químicas; hidrófobo o hidrófilo, la naturaleza polar o no polar, y la presencia o

Los aminoácidos más hidrófobos, como la isoleucina, se encuentran normalmente en el

Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre

Cistina No está codificada por el DNA

tirosina puede ionizarse a pH elevado.

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Son hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteína, en

No todos los a-aminoácidos son los enantiómeros L.

Composición de los aminoácidos: 3 pasos.

1. Hidrólisis de la proteína a sus aminoácidos constituyentes.

2. Separación de los aminoácidos de la mezcla.

3. Cuantificación de los aminoácidos individuales.

Primero se purifica una pequeña muestra de proteína, se la disuelve en HC16 M y se sella la

Del más ácido al más básico

HPLC para la separación de aminoácidos rapidez y resolución mejor.

Prolina no reacciona o reacciona diferente.

Parcialmente destruidos durante la hidrólisis intensa el triptófano, debe determinarse

La asparagina y la glutamina se hidrolizan invariablemente para dar los ácidos aspártico y

Bibliografía: Bioquímica 3ra edición Christopher Mathews. Resumen completo :D

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