Traducción

Etapas de la Traducción

la traducción consta de tres partes

 Iniciación
el ribosoma se desplaza en dirección 5’-3’ hasta encontrar
una señal que le indique el inicio de la traducción

la señal de inicio de la traducción siempre es el triplete

o codón AUG
 Iniciación
una vez reconocido AUG, se produce el apareamiento del codón de
iniciación con su respectivo ARNt, que posee el anticodón UAC

luego de apareado el ARNt, se produce el ensamblaje

de la subunidad mayor del ribosoma
 Iniciación
al término de la iniciación, las dos subunidades del ribosoma quedan
ensambladas y el primer ARNt cargado con Met ocupa el sitio P

complejo de iniciación
 Elongación
en el sitio P se localiza el ARNt con un aminoácido y en el
sitio A se encuentra un codón del ARNm expuesto

un ARNt con un anticodón complementario este codón se fija

sobre el ARNm por puentes hidrogeno entre las bases
 Elongación
la enzima peptidil-transferasa separa la Met de su ARNt y la une por
su extremo carboxilo al extremo amino del aminoácido siguiente

se forma un dipéptido, con los aminoácidos

correspondientes al mensaje codificado por el ARNm
 Elongación
cuando la Met está unida al segundo aminoácido, el primer ARNt se
libera y el ribosoma se mueve hacia el extremo 3’ del ARNm para
que se pueda leer el siguiente codón del ARNm

la translocación del ribosoma se produce por medio de la

enzima translocasa
 Elongación
este proceso se repite con cada triplete formándose
una cadena polipeptídica

la elongación termina cuando aparece una señal que

indica la terminación de la traducción
 Terminación
se produce cuando en el sitio A del ribosoma queda
ubicado un codón de terminación (UAA, UAG, UGA)

estos codones no son reconocidos por ningún ARNt

 Terminación
esto permite que en el sitio P ingresen proteínas
llamadas factores de terminación

los factores hacen que la peptidil-transferasa corte el último aminoácido

incorporado, se libere el polipéptido y se desensamblen los ribosomas
 Traducción en Procariotas

en los procariotas la traducción se produce junto con la transcripción

Traducción en Eucariotas

en los eucariotas la traducción se produce en el citoplasma

ARNm Procariota y Eucariota

los procariotas tienen ARNm policistrónicos

 ARNm Procariota y Eucariota

• En la mayoría de las bacterias, la

síntesis se inicia con un residuo de
metionina modificado (N-
formilmetionina), mientras que en
eucariotas se inicia con metionina sin
modificar.

• En procariotas y eucariotas la traducción comienza

siempre con triplete AUG que codifica el aminoácido
metionina.
• En algunas bacterias hay codones alternativos, como
GUG, que cuando está al principio de la cadena
polipeptídica, incorporan metionina en lugar del
aminoácido normal (GUG=valina).
Señales de Inicio de la Traducción

la señal de inicio es diferente en procariotas y eucariotas

Proteínas necesarias para la Traducción
 Factores de Traducción
Procariotas Eucariotas Función

IF-1 eIF-1 Se une al complejo iniciador y lo estabiliza

IF-2 eIF-2 Une el complejo Met-ARNt + GTP al ribosoma

IF-3 eIF-3 Evita la reasociación de las subunidades ribosómicas

eIF-4 (A, B, E, G) Participan de la localización del codón de iniciación

eIF-5 Libera eIF-2 y eIF-3 del ribosoma y permite la unión de

la subunidad mayor

eIF-6 Participa en la disociación de las subunidades del

ribosoma
 Iniciación en Procariotas
Se unen tres los factores de
iniciación (IF-1, IF-2 e IF-3) a la
subunidad ribosómica 30S.

Se libera IF-3 permitiendo que la

subunidad ribosómica 50S se
asocie al complejo.

Se unen el ARNm y el ARNt

iniciador, que es reconocido
específicamente por el factor IF-2
(que une GTP).

La unión provoca la hidrólisis del

GTP unido a IF-2, lo que permite
la salida de los factores IF-1 e
Se forma el complejo de IF-2 (ahora unido a GDP).
iniciación 70S, compuesto por
ARNm y ARNt iniciador unidos al
ribosoma, preparado para catalizar
un enlace peptídico.
 Iniciación en Eucariotas

Los factores eIF-1, eIF-1A y eIF-3 El factor eIF-2 (unido a GTP) se

se unen a la subunidad ribosómica asocia con el ARNt metionina
40S iniciador

El cap del ARNm es La subunidad 40S unida al ARNt

reconocido por el eIF-4E, que iniciador y a los elF chequea el
se une al factor eIF-4G y a ARNm hasta identificar el codón
una proteína asociada a la de iniciación AUG
cola poli-A en el extremo 3' del
ARNm (PABP)
Cuando AUG es reconocido, eIF-
5 provoca la hidrólisis del GTP
unido a eIF-2.
Los factores eIF-4E y eIF-4G
junto con eIF-4A y eIF-4B
dirigen el ARNm hacia la
subunidad ribosómica 40S,
mediante interacción entre los
factores eIF-4G y eIF-3.
Se liberan los eIF y la
subunidad 60S se une a la 40S
para formar el complejo de
iniciación
 Elongación
El ARNt iniciador se halla en el
sitio P, listo para entrar otro ARNt
cargado al sitio A por apareamiento
de bases con el segundo codón

El aminoacil ARNt es llevado al

ribosoma por un factor de elongación
(EF-Tu en procariotas y eEF-1α en
eucariotas), unido a GTP.

Otro factor de elongación, acoplado a

hidrólisis de GTP produce la
translocación del ribosoma quedando un
Cuando el ARNt correcto se inserta nuevo codón en un sitio A libre.
en el sitio A, el GTP es hidrolizado a
GDP y el factor de elongación se
libera.

Cuando EF se libera, se forma el

enlace peptídico entre el aminoácido
iniciador y el segundo aminoacil ARNt
en el sitio A.
Terminación

• Los procariotas tienen dos factores

de liberación que reconocen
codones de terminación: RF-1
reconoce UAA o UAG y RF-2
reconoce UAA o UGA .
• Las células eucariotas tienen un
único factor de liberación (eRF-1)
que reconoce los tres codones de
terminación.
• Además, procariotas y eucariotas,
también tienen factores de
liberación (RF-3 y eRF-3
respectivamente) que no reconocen
codones de terminación específicos
pero actúan con RF-1 o eRF-1.
 cada ARNm es traducido varias veces

la traducción simultánea de un mismo ARNm permite incrementar la

tasa de síntesis de proteínas
 Plegamiento y Procesamiento de Proteínas
en la traducción, la secuencia de nucleótidos del ARN se convierte en la secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica, pero esto no significa que la proteína sea funcional
 Plegamiento y Procesamiento de Proteínas

• la conformación tridimensional de las proteínas depende de la interacción entre sus aminoácidos.

• es decir, el plegamiento de una proteína y su conformación tridimensional están determinados por su
propia secuencia de aminoácidos.
Chaperonas

• Las chaperonas actúan como

catalizadores que facilitan el ensamblaje
sin formar parte del complejo
ensamblado.
• Catalizan el plegamiento de las
proteínas ayudando al proceso de
autoensamblaje.
• En concreto, su función es unirse y
estabilizar las cadenas polipeptídicas no
plegadas.
• En ausencia de chaperonas, las
cadenas polipeptídicas no plegadas o
parcialmente plegadas son inestables en
la célula o se pliegan de forma
incorrecta.
• La unión de las chaperonas estabiliza
las formas no plegadas y permiten que la
cadena polipeptídica adquiera una
conformación activa
Chaperonas que se unen a las cadenas polipeptídicas nacientes

• se unen a las cadenas

polipeptídicas a la vez que se
sintetizan en los ribosomas.
• previenen el plegamiento incorrecto
o la agregación de la porción amino
terminal del polipéptido antes de
que la síntesis de éste finalice.
• este tipo de interacción es
importante en proteínas en que el
extremo carboxilo terminal
(sintetizado en último lugar) es
necesario para el plegamiento del
extremo amino terminal.
• la chaperona unida estabiliza la
porción amino terminal en una
conformación extendida hasta que
se sintetice el resto de la cadena
polipeptídica.
• así puede plegarse correctamente
la cadena polipeptídica completa.
 Chaperonas estabilizan los polipéptidos no plegados durante su transporte a los
orgánulos subcelulares

• Las proteínas se transportan a través de la membrana mitocondrial en una conformación parcialmente

plegada estabilizada por chaperonas que se unen en el citosol.
• Las chaperonas del interior de la mitocondria facilitan la transferencia del polipéptido al atravesar la
membrana y su plegamiento posterior en el interior del organelo.
• Además, participan en el ensamblaje de proteínas formadas por múltiples cadenas polipeptídicas.
 Proteínas de Choque Térmico (HSP)

• son proteínas altamente conservadas tanto en células procariotas como eucariotas.

• estabilizan y facilitan el plegamiento de proteínas parcialmente desnaturalizadas por
exposición a temperaturas elevadas.
• muchas de ellas se expresan y tienen funciones en condiciones normales de crecimiento
celular.
• actúan como chaperonas moleculares, necesarias para el plegamiento de los polipéptidos y
su transporte en condiciones normales, así como en condiciones de estrés ambiental.
Familia Hsp60

• son también llamadas chaperoninas y facilitan el

plegamiento de las proteínas en su conformación
nativa.
• están formada por 14 subunidades de alrededor de
60 kDa cada una, organizadas en anillos apilados
para formar una estructura en forma de “doble dona”
o “toroide”.
• las cadenas polipeptídicas son protegidas del citosol
mediante la unión a la cavidad del cilindro de la
chaperonina.
• la unión de la chaperonina impide la agregación de
los segmentos no plegados del polipéptido
• la unión de los polipéptidos es una reacción
reversible acoplada a la hidrólisis de ATP, como
fuente de energía.
• la hidrólisis de ATP dirige la liberación y unión de las
regiones no plegadas a la chaperonina y así el
polipéptido se pliega gradualmente en una
conformación correcta.
Estructura Tridimensional de una Chaperonina
 Acción Secuencial de Hsp70 y Hsp60
la chaperonina Hsp60
produce el plegamiento de
la cadena polipeptídica.

primero la Hsp70 estabiliza

los polipéptidos nacientes
hasta que la síntesis de
proteínas finalice.
luego, el polipéptido
extendido se transfiere a la
chaperonina Hsp60

finalmente se produce una

proteína plegada correctamente
en la conformación
tridimensional funcional