Bioquimica Mecanismo de Regulacion

BIOQUIMICA MECANISMO DE REGULACION
Para comprender La regulación enzimática es importante darnos una visión general del metabolismo en el que
las macromoléculas (proteínas polisacáridos o glúcidos, los ácidos nucleícos y los lípidos) van a convergen en rutas
para la producción de energía, para el catabolismo y el anabolismo. Para que ese acoplamiento en esa serie de
reacciones químicas o bioquímicas se puede generar en el tiempo que sostiene la vida las enzimas son
imprescindibles, sin ellas ese acoplamiento en tiempo vital sería sencillamente imposible.
Una de las principales características de las enzimas es la regulación la cual permite mantener la integridad de la
célula y de los tejidos, organizar rutas de señalización para que las diferentes funciones tanto a nivel celular como a
nivel del todo el organismo vivo se puedan desarrollar.
La regulación enzimática la podemos dividir en dos grupos
 MECANISMOS SIMPLES
Basados en la disponibilidad del sustrato, en control a nivel del producto final y en factores ambientales que
afectan la activdad enzimática (pH, temperatura).
 MECANISMOS COMPLEJOS
Control genético, degradación proteica, modificaciones covalentes, activación proteolítica, interacción proteína-
proteína, mecanismo alostérico y cooperatividad.
Ambiente (pH y temperatura)
Las enzimas manejan rangos de pH y temperatura óptimos y cuando se mueve en los extremos suele declinar su
actividad o su velocidad de reacción. Esto va a variar de enzima a enzima y dependiendo de estas van a tener pH
óptimos cercanos a la neutralidad o una tendencia alcalina o ácida.
Por ejemplo cuando hay un proceso infeccioso que el cuerpo responde con fiebre vemos que las enzimas que
requieren tal vez temperaturas un poco más elevadas que pudieran estar acompañadas con respuestas del sistema
inmunológico se verían favorecidas con un incremento de la temperatura mientras que habrían enzimas que
pudieran disminuir su actividad con el cambio de la temperatura.
CONTROL DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA
Cuando hablamos del control de la expresión genética entonces sabemos que la enzima es una proteína y es
codificada genéticamente, entonces todos los eventos desde la codificación a nivel de ADN hasta la expresión final
pueden estar inducidos o suprimidos justamente para poder regular la expresión del gen que codifica para esa
proteína, de esa manera regular la actividad de modo que se expresaría cuando la enzima es requerida y por lo
contrario se suprimiría su expresión cuando no se requiere la proteína en cuestión.
Control a nivel del producto final
Los procesos metabólicos son reacciones que abren una secuencia de otras reacciones por lo tanto vemos que hay
un mecanismo de regulación inducido por el producto final, aquí se puede entender como un feedback negativo
puesto que el producto final de una secuencia de reacciones mandaría sobre otras reacciones.
Los mecanismos de regulación a nivel de S y P.
Se asume que los mecanismos más simples ocurren a nivel de sustrato y de producto. Sin embargo las rutas
metabólicas son complejas, se bifurcan y son bastante versátiles, entonces no siempre el producto final de una
reacción tiene que detener una enzima en particular.
Por ejemplo un producto inicial A se transforma en B gracias a una primera

enzima, posteriormente se forma C que se va a bifurcar y puede tener dos
rutas posibles, continuar hacia D que va a terminar en el desarrollo final del
producto F, o desarrollar X para entonces formar Y y culminar en la
expresión o la producción del producto Z.
Sin embargo F regula la enzima E3, pero si se detiene la expresión de F no

se va a afectar la línea que va de X a Z entonces las vías de regulación son mucho más específicas.
Mecanismos reversibles de modificación covalente
Es un mecanismo de mayor especificidad, generalmente algún residuo de aminoácidos de la enzima recibe un

grupo funcional que va a permitir que la enzima pase desde su forma catalíticamente activa a una forma inactiva
catalíticamente de acuerdo a la modificación covalente ejercida. Un ejemplo muy común es la fosforilacion
Mecanismos de regulación son a veces más complejos porque en una misma ruta o en un mismo proceso
pueden intervenir varios mecanismos de regulaciones.
MODIFICACIÓN POR ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA (ZIMÓGENOS ) -Irreversible-
La enzima a nivel genético se sintetiza mediante precursores que son inactivos conocidos como zimógenos y esos
precursores tienen clivajes en aminoácidos específicos que logran activar los enzimajes o rupturas de su cadena
polipropídica los cuales van a permitir que esa enzima pase de su forma inactiva a su forma activa, en este caso son
eventos irreversibles y van a ser detonados según el proceso en donde la enzima participe.
Mecanismos de interacción proteína-proteína Son eventos en cascada un ejemplo clásico de la cascada de

coagulación. Sí lo detallamos tiene diferentes vías que son de activación por contacto que es la vía intrínseca o por
un factor tisular que es la vía extrínseca dependiendo de la superficie dañada
MECANISMO DE REGULACIÓN ALOSTÉRICA
 Ocurre por un cambio conformacional de la E, y esta regulación se ejerce sobre un sitio de acción diferente
al de unión a S que responde a las señales de Moduladores o Efectores Alostéricos.
 Este mecanismo opera principalmente en Enzimas OLIGOMÉRICAS.
 Cumplen una Cinética Sigmoide y no Hipérbólica. No siguen el comportamiento descrito por M-M.
(Monod, et al.)
 Ubicadas en pasos claves de rutas metabolicas son moduladas por efectores alostéricos. Usualmente esos
efectores son producidos por la misma ruta metabólica.
 Los efectores alostéricos pueden comportarse de manera positiva o negativa, según activen o retarden la
cinética enzimática.
MODELO PARA EXPLICAR EL EFECTO ALOSTÉRICO
Modelo de Monod, Wyman, Changeux: Plantea la existencia de 2 formas conformacionales de la Enzima:
R (estado relajado) y T (estado tenso)
En este modelo todas las subunidades de un oligómero pueden estar en el mismo estado.
• El estado T predomina en ausencia del sustrato (Menor afinidad por S)
• En el estado R el sustrato se combina mucho más fuertemente que en T (Mayor afinidad por S)
MODELOS DE COOPERATIVIDAD
Hay enzimas que tienen varias subunidades, se han descrito mecanismos o modelos para explicarlo entendiendo
que entre las unidades de las enzimas ocurren eventos de cooperatividad. Hay al menos dos modelos para
explicarlo:
Simétrico o concertado
Modelo en el que el las distintas unidades van a pasar de la forma tensa a la forma relajada de manera simétrica y
en esa medida van ligando el sustrato
Asimétrico o secuencial
Modelo asimétrico o secuencial en el que la unión de sustrato puede lograr el cambio de una primera subunidad y
progresivamente cada subunidad de la enzima va a irse convirtiendo en esa forma relajada de mayor afinidad
pasando por una conformación intermedia

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La regulación enzimática la podemos dividir en dos grupos

Ambiente (pH y temperatura)

CONTROL DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA

Control a nivel del producto final

Los mecanismos de regulación a nivel de S y P.

Por ejemplo un producto inicial A se transforma en B gracias a una primera

Sin embargo F regula la enzima E3, pero si se detiene la expresión de F no

Mecanismos reversibles de modificación covalente

Es un mecanismo de mayor especificidad, generalmente algún residuo de aminoácidos de la enzima recibe un

MODIFICACIÓN POR ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA (ZIMÓGENOS ) -Irreversible-

Mecanismos de interacción proteína-proteína Son eventos en cascada un ejemplo clásico de la cascada de

 Este mecanismo opera principalmente en Enzimas OLIGOMÉRICAS.

MODELO PARA EXPLICAR EL EFECTO ALOSTÉRICO

Modelo de Monod, Wyman, Changeux: Plantea la existencia de 2 formas conformacionales de la Enzima:

R (estado relajado) y T (estado tenso)

• El estado T predomina en ausencia del sustrato (Menor afinidad por S)

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