Practico 5

Identificación de aminoácidos y
proteinas en alimentos
Santiago Marchiotto y Guillermo Blanco
Prof. Fabian Busto
6to FM2
Objetivo: Observar y anotar si los siguentes alimentos contienen proteinas.

Resumen: Se demostrara la presencia de proteinas en ciertos alimentos o no, dependiendo de

estos.
Marco teorico:
¿Que es una proteina?
Una proteína es una molécula biológica compuesta por una secuencia de aminoácidos enlazados
entre sí. Es uno de los principales componentes estructurales y funcionales de los organismos vivos.
Las proteínas desempeñan una amplia variedad de funciones en el cuerpo, como catalizar
reacciones químicas (enzimas), proporcionar estructura y soporte a las células y tejidos (proteínas
estructurales), transportar moléculas a través de la sangre (proteínas de transporte), participar en el
sistema inmunológico (anticuerpos), regular la expresión génica (factores de transcripción) y
transmitir señales dentro de las células (proteínas de señalización), entre muchas otras funciones.

La secuencia de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional, que a su vez

determina su función. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos, formando una
cadena lineal. La secuencia de aminoácidos está codificada en los genes y es traducida por el ARN
mensajero (ARNm) durante el proceso de síntesis de proteínas.

Las proteínas pueden tener una estructura primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria, dependiendo
de su grado de organización. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, mientras
que la estructura secundaria se refiere a los patrones locales de plegamiento, como las hélices alfa y
las láminas beta. La estructura terciaria es la disposición tridimensional completa de la proteína, y la
estructura cuaternaria se refiere a la organización de múltiples cadenas polipeptídicas en una
proteína funcional.

¿Cuáles son las proteínas presentes en la clara de huevo?

¿Cuáles son los residuos aminoacídicos presentes en dichas proteínas?

Ovoalbúmina: Contiene residuos de aminoácidos como ácido aspártico, ácido glutámico, leucina,
serina, lisina, glicina, valina, isoleucina, alanina, treonina, prolina, tirosina, arginina, fenilalanina,
entre otros.
Ovotransferrina:Está compuesta por varios residuos de aminoácidos, incluyendo ácido aspártico,
ácido glutámico, glicina, histidina, leucina, isoleucina, lisina, tirosina, cisteína, serina, treonina,
valina, metionina, entre otros.
Ovomucoide: Contiene residuos de aminoácidos como ácido aspártico, ácido glutámico, leucina,
prolina, serina, treonina, lisina, valina, alanina, tirosina, glicina, isoleucina, entre otros.
¿Que es la desnaturalizacion de la proteina?

La desnaturalización de una proteína es un proceso en el cual la estructura tridimensional nativa de

la proteína se altera o se descompone, perdiendo su forma y, en muchos casos, su función biológica.
La desnaturalización puede ser causada por varios factores, como cambios en la temperatura, el pH,
la presión, la exposición a solventes orgánicos, la radiación, entre otros. Las proteínas tienen una
estructura tridimensional compleja y específica que determina su función biológica. Esta estructura
es mantenida por interacciones no covalentes, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals
y enlaces electrostáticos. Cuando una proteína se desnaturaliza, estas interacciones se rompen, lo
que conduce a la pérdida de la estructura tridimensional y a la alteración de las propiedades de la
proteína. La desnaturalización puede tener diferentes consecuencias, dependiendo de la proteína y
de las condiciones en las que se produce. Algunas proteínas desnaturalizadas pueden perder su
actividad enzimática, capacidad de unión a ligandos, capacidad de reconocimiento de otras
moléculas, entre otras funciones biológicas. En algunos casos, la desnaturalización puede ser
reversible si se restauran las condiciones adecuadas, permitiendo que la proteína recupere su
estructura y función nativas. Sin embargo, en otros casos, la desnaturalización puede ser irreversible
y llevar a la formación de agregados o precipitación de la proteína. Es importante destacar que no
todas las proteínas se desnaturalizan en las mismas condiciones. Algunas proteínas son más estables
y requieren condiciones extremas para su desnaturalización, mientras que otras pueden ser más
sensibles y desnaturalizarse incluso bajo condiciones suaves.
Agentes desnaturalizadores de proteinas
Existen varios agentes que pueden desnaturalizar una proteína, alterando su estructura
tridimensional y, en muchos casos, su función biológica. Algunos de los agentes más comunes
incluyen:
Calor: El aumento de la temperatura puede desnaturalizar las proteínas al romper las interacciones
no covalentes que mantienen su estructura. Las proteínas suelen tener una temperatura específica a
la cual se desnaturalizan, conocida como punto de desnaturalización o punto de fusión.
Cambios en el pH: Variaciones significativas en el pH pueden afectar la carga eléctrica de los
residuos aminoacídicos presentes en la proteína. Esto puede alterar las interacciones electrostáticas
y provocar la desnaturalización de la proteína. Algunas proteínas son más sensibles a los cambios de
pH ácido, mientras que otras lo son a los cambios de pH alcalino.
Agentes químicos: Diversos agentes químicos pueden desnaturalizar las proteínas. Por ejemplo, los
compuestos oxidantes como el peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) o el ácido clorhídrico
pueden alterar la estructura proteica. Además, algunos detergentes y solventes orgánicos como el
alcohol, el cloroformo o el urea pueden desestabilizar las interacciones entre las cadenas
polipeptídicas y llevar a la desnaturalización.
Agitación mecánica: La agitación vigorosa o la vibración mecánica pueden causar la
desnaturalización de las proteínas al romper sus interacciones no covalentes.
Radiación: La exposición a radiaciones ionizantes, como los rayos X
¿Que es el biuret?
El biuret es un compuesto químico que consiste en un ciclo de tres grupos amida unidos por enlaces
peptídicos. Su fórmula química es C₂H₅N₃O₂. El biuret se forma mediante la condensación de dos
moléculas de urea en presencia de calor. Se encuentra en forma de cristales incoloros o en polvo y
es soluble en agua.
El biuret es conocido por su reacción química característica, conocida como la reacción de biuret.
Esta reacción se utiliza para detectar la presencia de enlaces peptídicos en proteínas y péptidos.
Cuando se añade una solución acuosa de biuret a una muestra que contiene proteínas, se produce un
cambio de color característico. En presencia de enlaces peptídicos, la solución adquiere una
coloración violeta o púrpura debido a la formación de un complejo de coordinación entre el biuret y
los enlaces peptídicos de la muestra.
La reacción de biuret es ampliamente utilizada en bioquímica y en la determinación cuantitativa de
proteínas, ya que permite medir la concentración de proteínas presentes en una muestra a través de
la intensidad del color producido. Esta reacción se basa en la propiedad del biuret para formar
complejos con los enlaces peptídicos y, por lo tanto, se utiliza como un método rápido y sencillo
para identificar y cuantificar proteínas en muestras biológicas.

¿Que es el ácido nítrico?

El ácido nítrico es un compuesto químico altamente corrosivo y oxidante. Su fórmula química es
HNO₃, lo que significa que está compuesto por un átomo de hidrógeno, un átomo de nitrógeno y
tres átomos de oxígeno. Es un líquido incoloro o amarillento que emite vapores de un olor fuerte y
penetrante.
El ácido nítrico es producido industrialmente mediante la oxidación del amoníaco en presencia de
catalizadores. Es ampliamente utilizado en la industria química para la fabricación de una variedad
de productos, como explosivos, fertilizantes, colorantes, plásticos, productos farmacéuticos y
productos químicos para limpieza. Es un ácido fuerte y altamente corrosivo, capaz de disolver
metales y muchos otros materiales. Además, es un potente agente oxidante, lo que significa que
tiene la capacidad de donar átomos de oxígeno en reacciones químicas, lo que resulta en la
oxidación de otras sustancias.
¿Que es reactivo del millon?

El reactivo de Millón se prepara disolviendo una parte de mercurio(Hg) en una parte de ácido
nítrico (HNO3). De esta forma, la presencia de cantidades relativamente altas de mercurio conduce
a la formación de Nitrato de mercurio (I) Hg2(NO3)2 el cual en un medio fuertemente ácido
reacciona con el grupo -OH de la tirosina produciendo una coloración roja característica.

Materiales:
Palillo
Tubos de ensayo
Mechero
Biuret
Vaso de bohemia
Mortero
Varilla de vidrio
Clara de huevo
Yema de huevo
Harina de trigo
Harina de avena
Gelatina
Arroz
Nombre: Acido nitrico (HNO3 , ac)

Palabra de advertencia: PELIGRO

Pictogramas:GHS05, GHS06

Indicaciones de peligro:

H290 Puede ser corrosivo para los metales

H314 Provoca quemaduras graves en la piel y lesiones oculares graves
H331 Tóxico en caso de inhalación

Consejos de prudencia – prevención:

P260 No respirar la niebla/los vapores/el aerosol.

P280 Llevar guantes/prendas/gafas/máscara de protección.

Consejos de prudencia – respuesta.

P303+P361+P353 EN CASO DE CONTACTO CON LA PIEL (o el pelo): Quitar inmediatamente

toda la ropa contaminada. Enjuagar la piel con agua [o ducharse].
P305+P351+P338 EN CASO DE CONTACTO CON LOS OJOS: Enjuagar con agua
cuidadosamente durante varios minutos. Quitar las lentes de contacto cuando estén presentes y
pueda hacerse con facilidad. Proseguir con el lavado.
P310 Llamar inmediatamente a un CENTRO DE TOXICOLOGĺA/médico.

Otros peligros: No hay información adicional

Nombre: Reactivo de millon

Palabra de advertencia: PELIGRO

Pictogramas:GHS06, GHS08, GHS05 Y GHS09

Indicaciones de peligro:

H290 Puede ser corrosivo para los metales.

H300 + H310 Mortal en caso de ingestión o en contacto con la piel.
H314 Provoca quemaduras graves en la piel y lesiones oculares graves. H331 Tóxico en caso de
inhalación.
H373 Puede provocar daños en los órganos tras exposiciones prolongadas o repetidas.
H410 Muy tóxico para los organismos acuáticos, con efectos nocivos duraderos.

Declaraciones de prudencia:

P273 Evitar su liberación al medio ambiente.

P280 Llevar guantes/ ropa de protección/ equipo de protección para los ojos/ la cara/ los oídos.
P303 + P361 + P353 EN CASO DE CONTACTO CON LA PIEL (o el pelo): Quitar
inmediatamente toda la ropa contaminada. Enjuagar la piel con agua.
P304 + P340 + P310 EN CASO DE INHALACIÓN: Transportar a la persona al aire libre y
mantenerla en una posición que le facilite la respiración. Llamar inmediatamente a un CENTRO DE
TOXICOLOGÍA/ médico.
P305 + P351 + P338 EN CASO DE CONTACTO CON LOS OJOS: Enjuagar con agua
cuidadosamente durante varios minutos. Quitar las lentes de contacto cuando estén presentes y
pueda hacerse con facilidad. Proseguir con el lavado.
P314 Consultar a un médico en caso de malestar.

Otros peligros: No hay información adicional

Nombre: Biuret

Palabra de advertencia: Atencion

Pictograma: GHS07

Indicaciones de peligro:

H315 Provoca irritación cutánea

H319 Provoca irritación ocular grave
H335 Puede irritar las vías respiratorias

Consejos de prudencia – prevención:

P261 Evitar respirar el polvo.

P280 Llevar guantes/prendas/gafas/máscara de protección.

Consejos de prudencia – respuesta:

P302+P352 EN CASO DE CONTACTO CON LA PIEL: Lavar con abundante agua/...

P304+P340 EN CASO DE INHALACIÓN: Transportar a la persona al aire libre y mantenerla en
una posición que le facilite la respiración. P305+P351+P338 EN CASO DE CONTACTO CON
LOS OJOS: Enjuagar con agua cuidadosamente durante varios minutos. Quitar las lentes de
contacto cuando estén presentes y pueda hacerse con facilidad. Proseguir con el lavado.
P312 Llamar a un CENTRO DE TOXICOLOGÍA/médico/... si la persona se encuentra mal.

Otros peligros: No hay información adicional

Procedimiento:
Aclaracion: Para este practico utilizamos el mismo procedimiento para cada uno de los alimentos

Ensayo de biuret:

En 5 tubos de ensayo colocamos los 5 distintos alimentos, en los cuales colocamos 10 gotas de
biuret en cada uno de los tubos y observamos.

Aclaración: Son 6 alimentos, pero, por motivos de laboratorio solo se utilizaron 5.

Reaccion Xantoproteica:

En 4 tubos de ensayo colocamos los 4 distintos alimentos, en los cuales colocamos 10 gotas de
Ácido Nítrico en cada uno de los tubos, lo calentamos con un mechero y observamos.

Aclaracion: Son 6 alimentos, pero, debido a que la yema de huevo es amarilla y el arroz no se
podia triturar con el mortero por lo cual se utilizaron 4 alimentos.

Reaccion de millon:

En 6 tubos de ensayo colocamos los 6 distintos alimentos, en los cuales colocamos 10 gotas de
biuret en cada uno de los tubos y observamos.

Observaciones:

Ensayo de biuret:

Aclaracion: si es azul no contiene proteinas, si es violeta tiene proteinas.

Lo que se observa en estas imagenes es la reaccion entre el biuret y los enlaces peptidicos (si se
encuentran presentes).

1. Harina de trigo (no tiene enlaces petidicos debido a que no contiene proteinas)
2) Harina de avena (no tiene enlaces petidicos debido a que no contiene proteinas)
3) Arroz (tiene enlaces peptidicos, por lo tanto, tiene proteinas)
4) Yema de huevo (tiene enlaces peptidicos, por lo tanto, tiene proteinas)
5) Gelatina (tiene enlaces peptidicos, por lo tanto, tiene proteinas)
Reaccion Xantoproteica:

Aclaracion: cuanto mas amarillo, mayor contenido de proteina

Lo que se observa en esta imagen es la reaccion xantoproteica con la proteina (si se encuentan
presentes).

1) Harina de avena (Presenta tirosina)

2) Clara de huevo (Presenta tirosina)
3) Gelatina (Presenta tirosina pero muy poca)
4) Harina de trigo (Presenta tirosina)

Reaccion de millon:

Aclaracion: Cuanto mas rojo, mayor la cantidad de tirosina. Menor para los casos contrarios.

Lo que se observa en esta imagen es la reaccion del millon y la tirosina (si se encuentran presentes)

1) Gelatina (Presenta muy poco)

2) Harina de avena (Presenta muy poco)
3) Yema de huevo (presenta mayor que los anteriores 2)
4) Clara de huevo (presenta)
5) Arroz (no presenta)
6) Harina de trigo (presenta)
Bibliografia:

Proteínas | Nutrición | Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura.

(s. f.). Recuperado 19 de junio de 2023, de https://www.fao.org/nutrition/requirements/proteinas/es/

¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen? - MedlinePlus. (2021). Recuperado 19 de junio de
2023, de https://medlineplus.gov/spanish/genetica/entender/comofuncionangenes/proteina/

Universidad Nacional Autónoma de México. (s. f.). Proteínas de la clara del huevo. Recuperado 19
de junio de 2023, de
https://www.facmed.unam.mx/deptos/bqcm/nutricion/proteinas_clara_huevo.html

Universidad de Granada. (s. f.). Aminoácidos y proteínas en la clara del huevo. Recuperado 19 de
junio de 2023, de https://www.ugr.es/~bioquim/temas/tema_10_2.htm
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Universidad Nacional Autónoma de México. (s. f.). Ácido nítrico. Recuperado 19 de junio de 2023,
de https://www.facmed.unam.mx/deptos/bqcm/nutricion/acido_nitrico.html
Universidad Nacional Autónoma de México. (s. f.). Reactivo de Millón. Recuperado 19 de junio de
2023, de https://www.facmed.unam.mx/deptos/bqcm/nutricion/reactivo_millon.html