UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

Universidad del Perú, Decana de América

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA
ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

PRÁCTICA N°4
Curso: Bioquímica
Profesora: Orihuela, Carmen
Integrantes:
Grupo 3 Grupo 8

• Barba Cortez, Heber Barut 20070123 • Alvarez Condori, Christian Anthony 20070099

• Cárdenas Arauco, Alonso 20070127 • Espinoza Gonzales, Luis Gustavo 20070019

• Robles Escobar, Jennifer 18070041 • La Rosa Alvarez, Camila Angelica 20070136

• Rojas Apolo, Milagros 20070155 • Llatas Pérez, Cristina Victoria 20070137

• Rubina Meza, Midiam 19070125 • Morales Levano, Janeli Olenka 20070017

• Salazar Rodriguez, Alexandra 20070158 • Núñez Limachi Angélica Esther 20070095

• Sotomayor Rubina, Daniela 20070160 • Rios Herrera, Rosario 20070153

• Soto Mezarino, Diana Rosa 01113747

• Tapahuasco Dávila, Frank David 19070155

Lima – 2022
 ÍNDICE

I. RESUMEN ............................................................................................................... 3

II. INTRODUCCIÓN .................................................................................................... 4

III. PRINCIPIOS TEÓRICOS ........................................................................................ 5

1. ENZIMA ALFA AMILASA SALIVAL.................................................................. 5

2. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA .......................... 5

2.1. TEMPERATURA .............................................................................................. 5

2.2. pH ...................................................................................................................... 5

2.3. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO ............................................................. 6

IV. DETALLES EXPERIMENTALES ............................................................................ 7

4.1. Materiales y reactivos ............................................................................................ 7

4.2. Procedimiento experimental: ................................................................................. 7

V. TABLA DE DATOS Y RESULTADOS ................................................................. 9

VI. REACCIONES QUÍMICAS Y EJEMPLOS DE CÁLCULO ............................... 12

4.1. Solución Madre .................................................................................................... 12

4.2. Hidrólisis de almidón con α-amilasa salival ........................................................ 12

4.3. Pruebas para evaluar especificidad de enzima sobre su sustrato ......................... 13

4.3.1 Tubo 1: Almidón ........................................................................................... 13

4.3.3 Tubo3: Lactosa .............................................................................................. 14

VII. ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS ............................................... 16

VIII. CONCLUSIONES ............................................................................................... 18

IX. RECOMENDACIONES ..................................................................................... 18

X. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS ................................................................. 19

XI. ANEXO ............................................................................................................... 20

Anexo 1. Cuestionario ................................................................................................ 20

 I. RESUMEN

En el presente trabajo de laboratorio se realizó la hidrólisis de almidón con α- amilasa,

para lo cual se tuvieron agentes reguladores de la actividad enzimática tales como el pH,
temperatura y especificidad sobre un sustrato. Para el caso de pH, se obtuvo que para
pH de 4,5 hubo una coloración azul, en el caso de pH 6,5 hubo una coloración de
cambio a rojo (mayor actividad enzimática) y para pH 10 hubo una coloración azul. Por
otro lado, con respecto a la variación de actividad enzimática regulada por la
temperatura se obtuvo a 37 °C la cual fue la óptima (mayor actividad enzimática)
ocurrió una coloración a rojo; en cambio, para temperatura mayores y menores a 37 °C
ocurrió una coloración azul. Por último, se realizó la prueba de especificidad de la
enzima α- amilasa con diferentes sustratos, con lo cual se observó que para el sustrato
almidón la prueba de Lugol resultó negativa (mayor actividad enzimática); para el
sustrato caseína la prueba de Biuret resultó negativa y para el sustrato lactosa la prueba
de Barfoed resultó negativa.

Palabras clave: almidón, α- amilasa, pH, temperatura, especificidad

ABSTRACT

In the present laboratory work, the hydrolysis of starch with α-amylase was carried out,
for which there were regulatory agents of the enzymatic activity such as pH,
temperature, and specificity on a substrate. For the case of pH, it was obtained that for
pH 4.5 there was a blue coloration, in the case of pH 6.5 there was a change color to red
(greater enzymatic activity) and for pH 10 there was a blue coloration. On the other
hand, regarding the variation of enzymatic activity regulated by temperature, it was
obtained at 37 °C, which was the optimum (higher enzymatic activity), a red coloration
occurred; on the other hand, for temperatures higher and lower than 37 °C, a blue
coloration occurred. Finally, the specificity test of the α-amylase enzyme was performed
with different substrates, with which it was observed that for the starch substrate the
Lugol test was negative (greater enzymatic activity); for the casein substrate, the Biuret
test was negative and for the lactose substrate, the Barfoed test was negative.

Keywords: starch, α-amylase, pH, temperature, specificity

 II. INTRODUCCIÓN

La transformación de almidones en compuestos más livianos como los azúcares se

puede lograr mediante la hidrólisis enzimática, dichos azúcares pueden ser
aprovechados en la producción de alcohol etílico para diferentes propósitos como la
producción de bebidas alcohólicas (1); para realizar dichas transformaciones se
desarrolla con enzimas que aceleran el proceso de las reacciones.

El almidón es el producto de la fotosíntesis, así mismo, es un polisacárido de reserva

alimenticia predominante en las plantas; pero no solo es importante reserva para las
plantas, en los seres humanos proporciona entre 70 al 80 % de las calorías que consume
a través de los alimentos. Está compuesta por dos polímeros, la amilosa y amilopectina
en un porcentaje de 25 y 75 % respectivamente; existe diferencia entre la amilosa y la
amilopectina debido a que la naturaleza de la amilopectina es ramificada (2). Las
plantas usan el almidón como alimento cuando están bajo estrés, para germinación de
las semillas o en las primeras etapas de las plántulas.

La α-amilasa salival humana (AASH) es la proteína de la saliva que se encuentra en

mayor concentración y posee actividad enzimática, ya que cataliza los enlaces α-1,4-
glucosídicos de los almidones y los carbohidratos (3) Entonces esta proteína es una
eficiente enzima involucrada en la degradación de almidón, glucógeno y maltosa. Se
encuentra en animales, humanos, y semillas; en el sistema digestivo se encuentra en el
jugo pancreático y en la saliva.
III. PRINCIPIOS TEÓRICOS

1. ENZIMA ALFA AMILASA SALIVAL

La saliva está compuesta por proteínas, enzimas, anticuerpos y demás. El contenido

proteico de mayor concentración es la α- amilasa, que es secretada por las glándulas
salivales y el páncreas.

La α- amilasa, logra catalizar la ruptura de los enlaces polimerizantes, acción

determinada por la estructura de su centro activo. Es la encargada de la digestión bucal,
se encarga de hidrolizar los enlaces glucosídicos α- 1,4 de polisacáridos como el
almidón y el glicógeno, para producir oligosacáridos de distintos tamaños y maltosa.
(Pietro D. et al., 2019).

2. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

2.1. TEMPERATURA

Las enzimas son sensibles a la temperatura, a menor temperatura, menor actividad

enzimática debido a la poca cantidad de energía que se tiene para la reacción catalizada.
Mientras que, a mayor temperatura, la actividad enzimática se incrementa a razón que
las moléculas empiezan a moverse más rápido y colisionan con las enzimas. Gran parte
de las enzimas humanas, como la α- amilasa, son más activas a 37oC, si se exponen a
temperaturas muy superiores tienden a desnaturalizarse, causando así pérdida
enzimática.

2.2. pH

Las enzimas se caracterizan por ser más activas a un pH óptimo, lo que mantiene la
estructura terciaria propia de la proteína. Cuando el pH se encuentra por arriba o debajo
del “pH óptimo” las interacciones entre los grupos R suelen alterarse, destruyendo la
estructura terciaria y además el sitio activo. Dicha alteración impide la unión de la
enzima con un sustrato de manera adecuada y no reacciona.
 2.3. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

En una reacción catalizadora el sustrato se une a la enzima para formar un complejo. Si

se aumenta la concentración enzimática, aumenta también la velocidad de la reacción,
ya que más moléculas están aptas para unirse al sustrato y catalizar la reacción. Si la
concentración de sustrato es mayor, entonces se entablará una relación directa entre la
concentración y la actividad enzimática.
IV. DETALLES EXPERIMENTALES

4.1. Materiales y reactivos

• Tubos de prueba • Termómetro

• Goteros de plástico • Sol. Almidón 1%
• Vasos de 250 ml • Solución de Lugol
• Erlenmeyer de 250 ml • Reactivo de Barfoed
• Embudo de vidrio • Reactivo de Biuret
• Papel indicador de pH • Sol. Buffer Citrato – Fosfato

4.2. Procedimiento experimental:

PRIMERA PARTE:

- Preparación de Solución Tampón:

Solución Tampón Fosfato- Citrato (Para varios pH)
Para preparar 250 ml soluciones Madre, y se pesó Na2 H PO4 y Ácido Cítrico.
Para el Tampón final; mezcle las dos soluciones según indica la tabla siguiente:
Y complete cada vez que sea necesario hasta un litro con agua destilada.

Tabla 1.
PH Na2HPO4 *2H2O 1M Ácido Cítrico 1 M
4,5 0,441 mL 0,559 mL
6,5 0,6925 mL 0,3075 mL
10,5/9,5 1 mL 0 mL

SEGUNDA PARTE:

- Obtención de la solución de enzima alfa-amilasa salival. -

-Enjuagar la boca, dos veces con agua, para eliminar posibles residuos de los
alimentos ingeridos anteriormente.

-Empleando agua de bebida, tomar unos 50 mL para enjuagar la boca por 3

minutos y almacenar dicho enjuague en un vaso de 250 mL
 -Repetir esta acción por dos veces consecutivas. Finalmente filtrar esta solución
hacia un matraz Erlenmeyer colocando en el embudo, como filtro, tanto gasa
como algodón

-Rotular el matraz Erlenmeyer, indicando debidamente su contenido.

Efecto de la variación de pH sobre la reacción de alfa-amilasa en la

hidrólisis del almidón.

-Se dispone de soluciones Buffer Fosfato - Citrato, con valores de pH: 4,5; 6,5 y
10

- Tomar alícuota (0,5 mL) de cada tubo, rotular.

-Añadir a cada uno de ellos 1mL de Lugol.

Efecto de la variación de la temperatura sobre la actividad enzimática de

Alfa- amilasa en la hidrólisis del almidón.

-Se añade a cada tubo 1 ml de sol. almidón al 1% y se incuba por 5 minutos.

-Se toman alícuotas (05 mL.) de cada tubo y nuevamente se rotula y a cada
alícuota se añade 1 ml de Lugol.

Especificidad de la enzima alfa-amilasa sobre el sustrato

Incubar a temperatura ambiente por cinco minutos. Para evaluar el resultado de

la especificidad de la enzima sobre los sustratos almidón, caseína y lactosa.

-Para la prueba de Biuret observar la presencia de color violeta para la presencia

de proteínas.

-En el caso de la prueba de Barfoed, colocar en baño maría de agua a 100° C por
5 minutos y observar la formación de color por la formación de azúcares
reductores.
V. TABLA DE DATOS Y RESULTADOS

Tabla 1. Observación de la variación del pH sobre la reacción alfa-amilasa en la

hidrólisis del almidón

Figura 1. Resultados a diferentes valores de pH

Gráfico 1. Actividad enzimática % y pH de la reacción de hidrólisis

Tabla 2. Observación de la variación de la temperatura sobre la reacción alfa-amilasa
en la hidrólisis del almidón

Figura 2. Resultados a diferentes valores de temperaturas

Gráfico 2. Velocidad de reacción y Temperatura de la reacción de hidrólisis

Tabla 3. Observación de la especificidad de la enzima alfa-amilasa sobre su sustrato

Figura 3. Resultados a diferentes tipos de pruebas

VI. REACCIONES QUÍMICAS Y EJEMPLOS DE CÁLCULO

4.1. Solución Madre

Solución Tampón Fosfato- Citrato 1 M (Para varios pH ):

- Solución de Ácido Cítrico: mEq Mezcla = #mEq C6 H8 O7

g C6 H8 O7
𝑉𝑥𝑀=
Peso mEqC6 H8 O7

48,03
250 𝑚𝑙 𝑥 𝑀 =
0,19212

𝑀=1

- Solución de Fosfato de disódico: mEq Mezcla = #mEq C6 H8 O7

g Na2𝐻𝑃O4
𝑉𝑥𝑀=
Peso mEqNa2𝐻𝑃O4

44,5025
250 𝑚𝑙 𝑥 𝑀 =
0,17801

𝑀=1

4.2. Hidrólisis de almidón con α-amilasa salival

Figura 4. Ruptura de enlace α-1,4-glucosídico liberando glucosa y maltosa

4.3. Pruebas para evaluar especificidad de enzima sobre su sustrato

Reactivos. -

- Para Lugol: I2 + OH- ↔ I- + HOI

- Para Biuret: Cu2+ (del CuSO₄)
- Para Barfoed: 2Cu2+ (del 2CuO)

4.3.1 Tubo 1: Almidón

• Lugol (1 ml)

Debido a presencia de amilosa

• Biuret (1 ml)

El almidón no es una proteína.

• Barfoed (2 ml)

Almidón no es un azúcar reductor.

 4.3.2 Tubo 2: Triptosa
• Lugol (1 ml)

No hay contenido de almidón.

• Biuret (1 ml)

Caseína es proteína. Peptonas, triptonas y

extracto de levadura contienen aminoácidos.

• Barfoed (2 ml)

Caseína es proteína. Peptonas y triptona están prácticamente compuestos de aminoácidos. Contenido

de carbohidratos en extracto de levadura principalmente glucógeno y trehalosa pero son
considerados no reductores.

4.3.3 Tubo3: Lactosa

• Lugol (1 ml)

No responde a monosacáridos y
disacáridos como la lactosa (disacárido).
• Biuret (1 ml)

Lactosa no es una proteína.

• Barfoed (2 ml)

Lactosa es un disacárido.
VII. ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS

La reacción de la a-amilasa sobre el almidón (Ver figura 1.), tiene que darse debido a
que los seres humanos tienen reserva energética en estos en forma de glucógeno, el cual
tiene que transformarse en azúcares reductores quienes nos proveen la energía necesaria
para realizar las diferentes funciones del cuerpo. Lo anterior se evidenció en los
resultados arrojados en la práctica, los cuales indican que el proceso de reacción de la
enzima está regulado también por otros factores como pH, temperatura, etc. En el
primer caso se analizó la variación del pH sobre la reacción alfa - amilasa en la
hidrólisis de almidón, en 3 tubos de ensayo con diferentes tipos de pH, en el tubo de
ensayo 1 con pH de 4.5 se obtuvo una coloración azul en donde ocurría una
disminución de la actividad enzimática, en el tubo de ensayo 2 con pH 6.5 su coloración
cambio a rojo el cual se encuentra cercano al pH óptimo y en el tubo de ensayo 3 de pH
10 cambio la coloración a azul en donde ocurre una disminución de la actividad
enzimática.

En el siguiente caso se analizó la variación de temperatura sobre la reacción alfa -

amilasa en la hidrólisis del almidón, en 3 tubos de ensayo expuestos a diferentes
temperaturas, en el tubo de ensayo 1 el cual se pasa por baño maría presenta una
coloración azul por consiguiente pierde actividad la enzima se desnaturaliza, en el tubo
de ensayo 2 el cual a temperatura de 37°C cambia a coloración rojo el cual indica una
temperatura óptima y en el tubo de ensayo 3 el cual es bañado en agua helada cambia su
coloración a azul mostrando una actividad lenta

Por último, en la observación de la especificidad de la enzima alfa - amilasa sobre su

sustrato. En el tubo de ensayo 1 con sustrato almidón en la prueba de Lugol se evidencia
un resultado negativo de almidón existiendo así actividad enzimática, en el tubo de
ensayo 2 con sustrato caseína en la prueba de Biuret se evidencia un resultado negativo
de proteínas y ausencia de actividad enzimática y en el tubo de ensayo 3 con sustrato
lactosa en la prueba de Barfoed se evidencia resultado negativo de monosacáridos y
ausencia de actividad enzimática.
Figura 5. Reacción de la a-amilasa, con el glucógeno para la formación de productos
tales como Maltosa, Maltritiosa, y a-Dextrins las cuales son azúcares simples o
reductores
VIII. CONCLUSIONES

Se demuestra la acción de la amilasa salival sobre el almidón, gracias a la reacción de

hidrólisis del almidón con α- amilasa que cataliza la hidrólisis de los enlaces alfa-

glucosídicos y es regulado por factores como el pH, temperatura y especificidad.

Se comprueba que el pH optimo es 6,5 donde reacciona con mayor actividad enzimática

debido al cambio de color a rojo.

Se comprueba que la temperatura óptima de la actividad enzimática de α- amilasa es 37

°C debido a que ocurre una mayor actividad enzimática y se observa un cambio de color

a rojo.

Se concluye que la especificidad de la enzima α- amilasa tiene una mayor actividad

enzimática con sustrato de almidón el cual se comprueba con la prueba de Lugol.

IX. RECOMENDACIONES

Realizarlo a presión ambiental.

Realizar la calibración correcta de los instrumentos analíticos.

Usar guantes anticalor para trabajar con temperaturas superiores.

 X. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Prieto Tabernilla D, Prieto Tabernilla R, Tabernilla Guerra I, García Díaz U. Importancia del

diagnóstico de la enzima alfa amilasa salival, Rev Cient Est 2 Dic [Internet]. 2019

[citado 24 octubre 2022;2(1): [aprox. 9 p.].

Lamby,C., Gómez O., Jaramillo L. La α-amilasa salival: relación con la caries dental y la salud

en general. Univ Odontol. 2013 Jul-Dic 32(69): 93-101.

Juárez, V., Sánchez, I. & Aranda, A. (2020, julio). Obtención de polisacárido a través

de hidrolisis enzimática de almidón proveniente de manilkara m. Zapota

chicozapote. (1)

Sánchez-Ken, J. (s. f.). ¿Qué es el almidón? INECOL.

https://www.inecol.mx/inecol/index.php/es/ct-menu-item-25/ct-menu-item-

27/17-ciencia-hoy/1376-que-es-el-almidon

Lamby CP, Gómez OL, Jaramillo L. La α-amilasa salival: relación con la caries dental y

la salud en general. Disponible en: http://www.javeriana.edu.co/

universitasodontologica
XI. ANEXO

Anexo 1. Cuestionario

1. Efectuar un breve estudio de las características de la enzima α-amilasa

salival.
La historia de las amilasas comenzó en 1811 cuando Kirchhoff descubrió la
primera enzima degradante del almidón en el trigo y sentó bases para el
descubrimiento e investigación de la amilasa. Las α-amilasas deben su nombre a
Kuhn quien, en 1925, las nombró así debido a que los productos de hidrólisis se
encuentran en configuración alfa.
La α-amilasa salival es una endoglicohidrolasa codificada por el gen “Amyl”.
Son metaloenzimas de calcio, es decir, completamente incapaces de funcionar en
ausencia de calcio (que requieren para la actividad catalítica y porque retarda la
inactivación que sufren en su forma purificada al, por lo general, exceder los 50
°C). Con la presencia de calcio, son completamente resistentes a los extremos de
temperatura, pH, tratamiento con urea o exposición a proteasas como pepsina,
tripsina, subtilisina, y papaína.

Figura 6. Representación tridimensional de la estructura de una α-amilasa.

Este tipo de enzima puede descomponer los carbohidratos de cadena larga al
actuar en lugares aleatorios a lo largo de la cadena del almidón hidrolizando los
enlaces internos α-1,4-glucosídico, para finalmente producir maltotriosa y
maltosa a partir de amilosa; o maltosa, glucosa y dextrina α límite de la
amilopectina. Estos productos se adhieren a los alimentos masticados y
mantienen el bolo unido para tragarlo. Además, las α-amilasas tienden a actuar
más rápido que las ß-amilasas porque pueden actuar en cualquier parte del
sustrato.
La saliva y la sangre contienen familias de isoenzimas de amilasa debido a que
otras enzimas eliminan cantidades variables de glucano y grupos amida unidos
de hasta tres residuos de asparagina cerca del carbono terminal. Las amilasas
salivales y pancreáticas (ambas del tipo α-amilasas) también se secretan en la
sangre, donde cada una representa aproximadamente la mitad del contenido de
 amilasa y se diferencian de la familia de las amilasas salivales por tener una
mayor carga negativa.
Las α-amilasas son, generalmente, estables a pH 5.5 - 8.0 en presencia de un
complemento de calcio; sin embargo, la actividad óptima de las α-amilasas
normalmente ocurre entre pH 4.8 a 6.5. Según la temperatura a la que actúan, las
amilasas se pueden clasificar en amilasas termoestables y termolábiles. Las
termoestables actúan sin perder su actividad en un rango de 60 a 110 °C y la
mayoría de ellas son de origen bacteriano. Por otro lado, las termolábiles actúan
hasta 55 °C sin perder su actividad y son de origen fúngico principalmente.

Figura 7. Algunas aplicaciones de la α-amilasa en la industria.

2. Describir el tipo de enlace presente en el almidón que se ha hidrolizado por
la α-amilasa salival.
Por su condición, como se mencionó, de endoamilasa es capaz de catalizar la
hidrólisis inicial del almidón en oligosacáridos más cortos mediante la partición
de los enlaces α-1,4-glucosídicos. Ni los residuos terminales de glucosa ni los
enlaces α,1-6 pueden padecer ruptura por la α-amilasa. Los productos finales de
la acción de la α-amilasa son oligosacáridos de longitud variable con
configuración α y dextrinas α límite, que constituyen una mezcla de maltosa,
maltotriosa y oligosacáridos ramificados de 6 a 8 unidades de glucosa que
contienen tanto enlaces α-1,4 como α-1,6.

Figura 8. Enlace glucosídico en molécula del disacárido maltosa.

 Figura 9. Representación gráfica de la acción de la α-amilasa sobre el almidón.

3. Señale tipo de productos naturales qué pueden ser tratados por hidrólisis
con enzimas amilolíticas a nivel industrial y qué productos importantes se
obtienen en cada caso.
El material de partida utilizado para la obtención de los hidrolizados proteicos
puede ser de origen animal, vegetal o bacteriano. Entre los vegetales, los más
usados son las proteínas de soja, trigo y arroz, principalmente en países
desarrollados. De los sustratos de origen animal se emplea el pescado,
principalmente en países orientales, como Japón o Corea. También se han
aprovechado las proteínas de residuos cárnicos como tendones o huesos y de
microorganismos, como algas.
Para la elección de una fuente proteínica adecuada debe tenerse en cuenta el uso
que vaya a tener el hidrolizado, así como el valor agregado del producto final
con respecto al sustrato inicial. Por ejemplo, para la obtención de hidrolizados
con propiedades gelificantes y emulsificantes se suelen emplear colágeno y
gelatina por su capacidad para formar geles transparentes. También se ha
extendido el uso para este fin de proteínas de huevo, de carne, de sangre, de
vísceras e incluso de cereales. Como fuente de fermentación para el crecimiento
de microorganismos, se emplean los hidrolizados de levaduras o caseína: éstas
también son las fuentes cuando los hidrolizados se usan en cosmética. Cuando la
finalidad del hidrolizado es su uso como fuente de nitrógeno, se usan proteínas
de pescado y proteínas microbianas en alimentación animal, y proteínas de soja
y lácteas en alimentación humana, siendo estas últimas, especialmente las
proteínas del lactosuero, la materia prima ideal para la preparación de alimentos
infantiles y dietas enterales.
En el área de alimentos, las enzimas juegan un papel destacado, dado que
muchas reacciones catalizadas por éstas se llevan a cabo en los alimentos o en
procesos alimentarios, tanto que el 30% de las enzimas que se producen
industrialmente se utilizan en el área de alimentos y bebidas. Las amilasas se
emplean ampliamente en la industria de alimentos procesados, como panadería,
elaboración de cerveza, preparación de ayudas digestivas, producción de
pasteles, jugos de frutas y jarabes de almidón. Por ejemplo, α-amilasas se han
utilizado ampliamente en la industria de la panificación. Estas enzimas se
pueden agregar a la masa de pan para degradar el almidón de la harina en
dextrinas más pequeñas, que posteriormente son fermentadas por la levadura. La
adición de α-amilasa a la masa da como resultado un aumento de la tasa de
fermentación y la reducción de la viscosidad de la masa, lo que da como
resultado mejoras en el volumen y la textura del producto. Además, genera
azúcar adicional en la masa, lo que mejora el sabor, el color de la corteza y las
cualidades de tostado del pan. Aparte de generar compuestos fermentables, las
α-amilasas también tienen un efecto antienvejecimiento en la cocción del pan y
mejoran la retención de la suavidad de los productos horneados, lo que aumenta
la vida útil de estos productos. Actualmente, una amilasa maltogénica
termoestable de Bacillus stearothermophilus se usa comercialmente en la
industria de la panadería. Las amilasas también se utilizan para la clarificación
de cerveza o jugos de frutas, o para el pretratamiento de alimentos para animales
para mejorar la digestibilidad de la fibra.

Figura 10. Algunos ejemplos de enzimas y sus aplicaciones en alimentos. Peña

Quirasco (2014)."¿Enzimas en los alimentos? Bioquímica de lo comestible"
Revista Digital Universitaria UNAM.
Figura 11. Características de enzimas amilolíticas en organismos ruminales.
Chesson y Forsberg (1988).