Uf2.magnitudes Bioquímicas Relacionadas Con El Metabolismo de Los Principios Inmediatos

UF2.
MAGNITUDES BIOQUÍMICAS RELACIONADAS CON EL

METABOLISMO DE LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS
ANÁLISIS BIOQUÍMICO. Dra. Ana Mª Martínez Serrano
¿Qué es el metabolismo?
El METABOLISMO es el conjunto de reacciones químicas que
tienen lugar dentro de nuestro organismo para transformar un
compuesto en otro. Este puede ser de dos tipos:
ANABOLISMO Y CATABOLISMO.
Para que el organismo funcione adecuadamente, es necesario
un EQUILIBRIO entre anabolismo y catabolismo.
Análisis Bioquímico. CFGS Laboratorio Clínico y Biomédico

Dra. Ana Mª Martínez Serrano
Tipos metabolismo
o Anabolismo:
Procesos metabólicos que
sintetizan moléculas nuevas
a partir de precursores
sencillos, gastando energía
(ATP).
o Catabolismo:
Procesos metabólicos que
degradan moléculas
complejas, liberando
energía que se acumula en
forma de ATP y poder
reductor (NADH y FADH2.

¿Qué es una alteración metabólica?
ALTERACIÓN METABÓLICA
La alteración de alguno de los factores responsables de
mantener el equilibrio metabólico, impidiendo que estos se
produzcan adecuadamente.
El estudio de los patrones asociados a estas alteraciones

metabólicas hace posible definir PERFILES BIOQUÍMICOS.
Los PERFILES BIOQUÍMICOS permiten:

o Prevenir.
o Diagnosticar.
o Pronosticar.
o Seguir la evolución de las enfermedades metabólicas.

GLÚCIDOS

Estructura de los glúcidos
o Son las biomoléculas más abundantes de la Tierra.
o Están formados mayoritariamente por carbono,

oxígeno e hidrogeno.
o Fórmula empírica: (CH2O)n.
o Algunos pueden contener nitrógeno, fósforo o

azufre.

En función de su complejidad encontramos:
o MONOSACÁRIDOS: Ej. Glucosa, Ribosa, etc.
GLUCOSA FRUCTOSA
o DISACÁRIDOS: Ej. Sacarosa.
o POLISACÁRIDOS: Ej. Glucógeno, Lactosa, etc.

PODER
REDUCTOR
o Se debe al grupo
carbonilo.
o Permite que los disacáridos

se oxiden con facilidad,
transformándose en ácidos
(cuando ellos se oxidan,
reducen a otra molécula
(REDOX)).
o Actúan como reductores

Función de los glúcidos
o Energética.
✓ Glucosa.
✓ Glucógeno.
✓ Almidón.
o Estructural:
✓ Glicocálix.
✓ Sustancia intercelular.
o Reconocimiento celular
✓ Parte externa células: Oligosacáridos.
o Otras:
✓ Anticoagulante: Heparina.

Metabolismo glucídico
Las principales rutas del metabolismo de los hidratos de
carbono se centran en el metabolismo de la glucosa. Los
tres destinos mayoritarios en animales y plantas son:
ANABOLISMO o Almacenamiento en forma de glucógeno

(animales) o almidón (plantas).
o Oxidación vía pentosas fosfato.

CATABOLISMO
o Oxidación a piruvato.

GLUCOLISIS
RUTA
CATABÓLICA

PIRUVATO: dos posibles destinos metabólicos.

CICLO DE KREBS

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
MITOCONDRIA

VÍA PENTOSAS FOSFATO RUTA

CATABÓLICA
Cuando las necesidades de la células son distintas a la síntesis de

ATP a partir de glucosa. Ej. Obtención de NADPH.
Se activa vía de las pentosas fosfato la cual produce:
o NADPH.
o Ribulosa 5-fosfato: esta pentosa se transforma en ribosa 5-P
para la síntesis de ácidos nucleicos.
¡IMPORTANTE! Los productos de esta ruta pueden sufrir

reacciones que los lleven de nuevo a la glucolisis.

GLUCOGENOGÉNESIS RUTA
ANABÓLICA
Se produce en casi todas las células del cuerpo pero sobretodo
en HÍGADO y MÚSCULO ESQUELÉTICO.
o HÍGADO: Glucógeno utilizado de reserva rápida de glucosa para su
distribución por el resto de tejidos.
o MÚSCULO ESQUELÉTICO: La glucosa se metaboliza mediante
glucolisis como fuente de energía en la contracción muscular.

GLUCONEOGÉNESIS
Cuando el organismo necesita glucosa pero esta NO está

disponible, la GLUCONEOGÉNESIS permite formar glucosa a
partir de precursores de:
o Lactato.
o Piruvato.
o Glicerol.
o Algunos aminoácidos.
Esta ruta es esencial en el hígado, permitiendo la llegada de

glucosa a: cerebro, eritrocitos y tejidos embrionarios.

CICLO DE CORI
El CICLO DE CORI
permite la circulación de
glucosa desde hígado a
músculo, enviando a la
vez lactato al hígado.
Esto ocurre en
circunstancias como
EJERCICIO INTENSO,
las células musculares
fermentan piruvato a
lactato y requieren de
un aporte mayor de
glucosa.

Regulación de la glucemia
¿CUÁLES PUEDEN SER LOS ORÍGENES DE

LA GLUCOSA PRESENTE EN SANGRE?
1. Glúcidos ingeridos en la dieta.
2. Glucogenólisis.
3. Glucogénesis.

Los niveles de glucosa en sangre (GLUCEMIA) entre comidas

depende del equilibrio entre:
1. Uso de glucosa por los tejidos.
2. Secreción hepática de glucosa.

Las hormonas reguladoras del metabolismo glucídico son:
1. INSULINA
2. SUSTANCIAS CONTRAINSULARES: con acción

antagónica a la insulina.
o GLUCAGÓN
o GLUCOCORTICOIDES
o ADRENALINA (CATECOLAMINA)
o HORMONA DE CRECIMIENTO

INSULINA:
o Células Beta de los islotes de

Langerhans del páncreas.
o Hormona HIPOGLUCEMIANTE.
o Reduce los niveles de glucosa en

sangre.
o Activa la captación de glucosa por

parte de los tejidos (mayoritariamente
hígado y músculo).
https://www.youtube.com/watch?v=_yEvtnlYVgg
GLUCAGÓN:
o Células Alfa de los islotes de

Langerhans del páncreas.
o Hormona HIPERGLUCEMIANTE.
o Activa GLUCOGENOLISIS y
GLUCONEOGÉNESIS.
o Se estimula su secreción en
situaciones de hipoglucemia.

ADRENALINA:
o Médula Adrenal.
o Activa GLUCOGENOLISIS.
o Estimula la secreción de
GLUCAGÓN.
o Inhibe secreción de INSULINA.

HORMONA DE CRECIMIENTO:
o Hipófisis.
o Activa GLUCONEOGÉNESIS.
o Estimula la LIPOLISIS.

CORTISOL:
o Hipófisis.
o Activa GLUCONEOGÉNESIS.
o Estimula la LIPOLISIS.

Alteración metabolismo glucosa
1. HIPOGLUCEMIA
2. HIPERGLUCEMIA
3. DIABETES MELLITUS

1. HIPOGLUCEMIA
- Niveles de glucosa en sangre inferiores a 45 mg/dl.
- Puede acompañarse o no de signos clínicos.
- Se debe al desequilibrio entre la glucosa que llega al

torrente sanguíneo (ADSORCIÓN INTESTINAL,
GLUCONEOGÉNESIS Y GLUCOGENOLISIS) y la que
sale debido al CONSUMO por parte de los TEJIDOS.

2. HIPERGLUCEMIA
- Niveles de glucosa superiores a 100 mg/dl.
- Ante esta situación el cuerpo responde liberando

INSULINA.

3. DIABETES MELLITUS
- Enfermedad crónica, compleja e irreversible.
- Causada por:
o Déficit de insulina – Diabetes Tipo I.
o Ausencia de respuesta a insulina por parte de los tejidos

diana – Diabetes tipo II.
o El otro tipo de diabetes es la Diabetes gestacional, con

alto riesgo de morbi-mortalidad perinatal.


TIPO I TIPO II
INSULINO - DEPENDIENTE NO – INSULINO DEPENDIENTE
Edades tempranas Madurez (más de 40 años)
Se desconoce la causa (
Alteración células Beta de los islotes malfuncionamiento de las células
de Langerhans beta o resistencia a la insulina por
alteraciones en el receptor de esta)
Cursa con cetosis Es raro que exista cetosis

Determinación de la glucemia
La determinación de la glucemia se
puede realizar en dos estados:
o Basal: Determinación en ayunas.

Valores 60 – 100 mg/dl.
o Dinámico o Postpandrial:
Determinación tras ingesta.
Valores 120 – 150 mg/dl.

Laboratorio clínico en las alteraciones de los glúcidos
o GLUCOSA:
▪ Glucosa basal en sangre.
▪ Glucosa en orina (GLUCOSURIA).
o HEMOGLOBINA GLICADA.
o FRUCTOSAMINA.
o TEST DE TOLERANCIA ORAL A LA GLUCOSA (TOG)
o INSULINA Y PÉPTIDO C.

GLUCOSA BASAL EN SANGRE
1. Fase pre-analítica:
- Extracción de muestra de
sangre tras 8 horas de ayuno.
- Centrifugación
- Separación suero/plasma como

máximo 30 minutos tras la
extracción

GLUCOSA BASAL EN SANGRE
2. Fase analítica:
o Métodos basados en poder reductor de los

glúcidos.
MÉTODO BENEDICT
o Métodos enzimáticos.
MAYOR
MÉTODO HEXOQUINASA ESPECIFICIDAD
MÉTODO GLUCOSA OXIDADA

o Métodos basados en poder reductor de los
glúcidos.
MÉTODO BENEDICT
https://www.youtube.com/watch?v=sWjOEP7byZA
MÉTODO HEXOQUINASA - Método REFERENCIA
El aumento de absorbancia de NADPH a 340 nm es

proporcional a la concentración de glucosa.
https://www.youtube.com/watch?v=XyPbHPDcRZE
MÉTODO GLUCOSA - OXIDASA
El aumento de absorbancia del cromógeno oxidado

es proporcional a la concentración de glucosa
https://www.youtube.com/watch?v=6t1zckUuYAs
GLUCOSA EN ORINA
La glucosa en orina se detecta cuando

supera 160 – 180 mg/dl de glucosa en
suero.
- MÉTODO GOD: en tiras de orina.
- REACTIVO DE BENEDICT: para

detectar la presencia de otros
azúcares reductores. Reducción de
Cu+2 (azul) a Cu+(rojo-naranja).
https://www.youtube.com/watch?v=sWjOEP7byZA
La HbA1c es la fracción de la hemoglobina A unida

IRREVERSIBLEMENTE a glucosa.
La detección de HbA1c es proporcional a los niveles de

glucosa en sangre (permite conocer el valor medio de
glucosa en los últimos 2-3 meses).
Se utiliza para el estudio de la evolución de la glucosa en

diabéticos.

Para su determinación se
utilizan técnicas basadas en la
diferencia de carga
(Cromatografía) o en su
diferente estructura respecto a
la hemoglobina sin glicosilar.
(Inmunoanálisis)

o FRUCTOSAMINA.
Determinación de la presencia de proteínas

plasmáticas glucosiladas ( ej. Albúmina glucosilada),
indicador de la tasa glucémica del paciente en las 2 – 3
semanas previas a la determinación.

o TEST DE TOLERANCIA ORAL A LA GLUCOSA (TOG)
Test de sobrecarga oral de glucosa realizado

rutinariamente a embarazadas para la detección
de DIABETES GESTACIONAL.
o Determinación de la glucemia basal.
o Determinación de la glucemia tras ingestión vía
oral de 50g de glucosa.
TEST
o Si la glucemia tras 1 hora > a 140mg/dl, O´SULLIVAN
posibilidad de DIABETES GESTACIONAL.
Para su confirmación necesariamente CURVA
de GLUCEMIA.

CURVA DE GLUCEMIA
o Los tres días previos a la prueba el
paciente debe seguir dieta sin
restricción de hidratos de carbono(al
menos 150g de hidratos de
carbono/día).
o Se realiza por la mañana, después de
10-16h de ayuno.
o Se obtiene una muestra de sangre
para determinar la glucemia basal.
o Se administra (vía oral) al paciente
75g de glucosa.
o Se extrae sangre cada 30 minutos
durante 2h arpox para evaluar la
modificación de la glucemia a lo largo
del tiempo.
CURVA DE GLUCEMIA
o En un paciente sano: NO
se superan los 200mg/dL
o En un paciente diabético:
la glucemia a las 2 horas
es superior a 200 mg/dL y
al menos otro valor
intermedio es también
superior a 200 mg/dL.

o INSULINA Y PÉPTIDO C.
El péptido C es una cadena corta de aminoácidos liberada a

la sangre durante la formación de la insulina.
La insulina inactiva en el páncreas se escinde en :
o Insulina
o Peptido C (Indicador endógeno de producción de

insulina)
Detección por ensayos inmunoenzimáticos.

LÍPIDOS

Estructura de los lípidos
o Son macromoléculas formadas mayoritariamente por

carbono, oxígeno e hidrogeno.
o Algunos pueden contener nitrógeno y fósforo.
o Son insolubles en el plasma, NECESITAN SISTEMA DE

TRANSPORTE (Lipoproteínas).
o Procedencia de los lípidos: DIETA o SÍNTESIS EN

NUESTRO ORGANISMO (Triglicéridos y colesterol).

Estructura de los lípidos
ENLACE
ESTER

Función de los lípidos
o ENERGÉTICA:
✓ Principal forma de almacenamiento energético a largo plazo en el

organismo - TRIGLICÉRIDOS.
o ESTRUCTURAL:
✓ Componen las membranas celulares – FOSFOGLICÉRIDOS.

o REGULACIÓN DEL METABOLISMO:
✓ Segundos mensajeros.
✓ Hormonas DERIVADOS DEL
COLESTEROL
✓ Cofactores
o RESPUESTA INMUNITARIA

o TRIGLICÉRIDOS: Niveles normales en sangre < 160mg/dl
✓ Origen de los triglicéridos:
• Endógenos: síntesis en el hígado a partir de ác grasos

presentes en sangre o hidratos de carbono.
• Exógenos: absorción intestinal a partir de la dieta.
✓ Principal forma de almacenamiento energético a largo plazo

en el organismo en los adipocitos (tejido adiposo).
✓ Su movilización tiene lugar:
• Inanición.
• Bajas temperaturas. LIPOLISIS
• Ejercicio intenso.
o COLESTEROL:
✓ Componente de la membrana celular.
✓ Precursor de hormonas sexuales y de la corteza suprarrenal.
✓ Síntesis de ácidos biliares.
✓ Procedencia:
• Endógena: síntesis en intestino e hígado a partir de ac grasos

saturados.
• Exógena: proveniente del colesterol de los alimentos.

o LIPOPROTEÍNAS:
✓ Complejo macromolecular
esférico:
• Núcleo: lípidos APOLARES

( colesterol y triglicéridos)
• Capa externa: POLAR
(fosfolípidos, colesterol y
proteínas)

o APOPROTEÍNAS:
APOLIPOPROTEÍNAS
Proporcionan
estabilidad estructural
entre los lípidos y el
medio acuoso.
Tipos de lipoproteínas
o LDL (Lipoproteínas de baja
densidad)
➢ Formadas por COLESTEROL (son

las lipoproteínas más ricas en este)
y APOLIPOPROTEÍNA (Apo B).
➢ Producto de la degradación de
VLDL.
➢ Movilidad electroforética: grupo

beta – globulina.

o HDL (Lipoproteínas de alta densidad)
➢ Formadas por FOSFOLÍPIDOSy APOLIPOPROTEÍNAS (Apo

AI+ Apo AII).
➢ Síntesis en hígado e intestino.
➢ Función principal por acción de LCAT (Lecitin-colesterol-

aciltransferasa) – CAPTACIÓN DE COLESTEROL LIBRE.
➢ Movilidad electroforética: grupo alfa – globulina.

o Quilomicrones
➢ Son las partículas más grandes y menos densas.
➢ Síntesis en interior enterocitos, a partir de triglicéridos,

colesterol y fosfolípidos.
➢ Función principal es transportar triglicéridos exógenos a

tejidos para su catabolismo.
➢ Contienen apolipoproteínas.
➢ NO presentan movilidad electroforética.

o VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad)
➢ Síntesis en hígado.
➢ Función principal es transporte de triglicéridos endógenos.
➢ Movilidad electroforética: pre beta – globulina.
➢ Contiene apolipoproteinas + triglicéridos (pocos) + colesterol.

Receptores de lipoproteínas
Estos receptores hacen posible la relación entre lipoproteínas y

células hepáticas u otras lipoproteínas.
➢ Receptores LDL. Se localizan en TODOS LOS TEJIDOS.
➢ Receptores VLDL.
➢ Receptores de eliminación. Localizados en macrófagos,

unión a LDL.
➢ Receptores de HDL. Reconocimiento apolipoproteinas de las

HDL, solo captan colesterol.

Metabolismo de las lipoproteínas
En el hígado, las lipoproteínas puedes seguir principalmente dos
rutas, independientemente del origen de los lípidos:
➢ Ruta exógena posprandial.
➢ Ruta endógena en ayunas.

➢ RUTA EXÓGENA POSPRANDIAL.
Permite el transporte de los lípidos exógenos tras la digestión

hacia el hígado por parte de las lipoproteínas.
• DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LÍPIDOS tiene lugar en el

intestino delgado.
• Ac grados de cadena corta se transportan unidos a la

albumina.
• Ac grasos de cadena larga forman los triglicéridos dentro

de los enterocitos.

➢ RUTA ENDOGENA.
Permite el transporte de los triglicéridos y colesterol sintetizado

en el hígado a partir de tejidos de reserva por parte de
LIPOPROTEÍNAS a los tejidos periféricos.
• Triglicéridos y colesterol se incoporan en VLDL.
• Las VLDL pasan a la circulación por exocitosis.
• Transformación de VLDL en IDL y finalmente en LDL.
• Las LDL se retiran de la circulación sanguínea por unión a

receptores de las mismas.

Regulación metabolismo de las lipoproteínas
➢ HORMONAS:
• INSULINA
• HORMONAS TIROIDES
• OTRAS HORMONAS

RUTA
➢ LIPOGÉNESIS ANABÓLICA
• Formación de triglicéridos a partir de ác grasos cuyo origen es

DIETA y GLICEROL.
• Estimulado por INSULINA.
• Se produce en células del tejido adiposo.

RUTA
➢ LIPOLISIS CATABÓLICA
• Movilización de triglicéridos almacenados en tejido adiposo

cuando hay déficit de energía.
• Enzima implicada – LIPASA.
• Los acidos grasos liberados se transportan por la sangre

hacia los órganos diana asociados a la albumina para su
uso en BETA OXIDACIÓN.

➢ LIPOLISIS BETA
OXIDACIÓN
- Niveles bajos de glucosa

(DIABETES y AYUNO).
- Formación cuerpos
cetónicos a partir ACETIL-
COA (hepatocitos).
- Disminución pH sangre
(ACIDOSIS).
- Cuerpos cetónicos fuente
energética – CEREBRO.

Bioquímica clínica lipidos
La alteración de las distintas fracciones de lípidos circulantes en

el torrente sanguíneo desencadena la aparición de
ATEROSCLEROSIS.
Valores tomados como referencia:

Las alteraciones de estos valores pueden relacionarse con:
• Aumento de las fracciones de lípidos que circulan en el

torrente sanguíneo – HIPERLIPEMIAS.
• Diminución de las fracciones de lípidos que circulan en el

torrente sanguíneo – HIPOLIPEMIAS.
• Aparición en sangre de lipoproteínas con estructura anormal

– DISLIPOPROTEINEMIAS.

Pautas a seguir para la detección de alteraciones lipídicas en
muestras de sangre:
• Ayuno 12 horas antes de la extracción.
• Abstención de consumo de alcohol tres días antes a la extracción.
• Dieta y estilo de vida habitual durante 2 a 3 semanas antes del
estudio analítico.
• Suspender cualquier medicación, siempre que sea posible, un mes
antes al estudio ya que puede interferir ( estrógenos, salicilatos,
etc.)
• Retrasar la extracción 3 semanas tras enfermedad leve.
• Determinación de colesterol y triglicéridos totales 48 horas después
de la extracción
• Añadir solución conservante para separación de lipoproteínas.
• Conservar muestras refrigeradas.
ANALISIS DE TRIGLICÉRIDOS
Método enzimático – Cuantificación por espectroscopía a 340

nm, cuantificando consumo de NAPH.

ANALISIS DE TRIGLICÉRIDOS
Método químico
1. Extracción triglicéridos con disolventes orgánicos.
2. Oxidación del glicerol hidrolizado. Obteniendo

Formaldehido.
3. Reacción formaldehido con acetil acetona, formando

compuesto coloreado que absorbe a 500 nm.

ANALISIS DE COLESTEROL
Método químico y enzimático.

ANALISIS DE LIPOPROTEÍNAS
Estudio por PRECIPITACIÓN, obteniendo precipitado de

lipoproteínas asociadas a apoproteína B (mayoritariamente HDL).
Se aplica fórmula de Friedewald:
LDL – C =Ctotal – TG/5 – HDL-C
El HDL se determina con método enzimático en el sobrenadante.
Para que sean válidos los resultados, los triglicéridos deben encontrarse
en concentración inferior a 200 mg/mL.

ANALISIS DE LIPOPROTEÍNAS
• Estudio por ELECTROFORESIS, según carga eléctrica. La

movilidad se produce:
QM < VLDL < LDL < HDL
• Estudio por INMUNOQUÍMICA utilizando anticuerpos

específicos de las apoproteínas.

ANALISIS DE COLESTEROL
Método químico y enzimático.

PROTEÍNAS

Estructura de las proteínas
o Son las biomoléculas formadas mayoritariamente por

carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno y azufre.
o Estas se forman por la unión de aminoácidos mediante

enlace PEPTÍDICO.

Existen 20 tipos de aminoácidos diferentes, solo algunos

pueden sintetizarse en el propio organismo. Aquellos que no
pueden sintetizarse de forma endógena se conocen como
AMINOÁCIDOS ESENCIALES.

El grupo R es la parte que diferencia unos aminoácidos de otros.

o Formación del enlace PEPTÍDICO.

Cuando el péptido está formado por menos de 10 aminoácidos se

denomina oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando
contiene entre 10 y 50 aminoácidos se denomina polipéptido y si
el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres
vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000
aminoácidos.

o Estructura primaria:
Organización más básica.
o Estructura secundaria:
❑ α
❑ β
o Estructura terciaria:
Estructura tridimensional.
❑ Puentes disulfuro.
❑ Fuerzas electrostáticas.
❑ Puentes de hidrógeno.
❑ Fuerzas de Van der Waal.
o Estructura cuaternaria:
Proteínas globulares
Clasificación de las proteínas
o Composición:
❑ Simples (holoproteínas): solo aminoácidos.
❑ Conjugadas (heteroproteínas): aminoácidos + componente no proteico.
o Disposición espacial:
❑ Fibrosas
❑ Globulares
o Función biológica
❑ Estructural. Ej. Colágeno.
❑ Transporte. Ej, Albúmina
❑ Catalizadores. Ej. Catalasa
❑ Mensajeros químicos. Ej. Insulina
❑ Defensa inmunológica. Ej. Anticuerpos.
❑ Reserva. Ej, Ferritina
Funciones de las proteínas plasmáticas
Las proteínas plasmáticas desempeñan diferentes funciones en el

organismo:
▪ Nutrición.
▪ Equilibrio osmótico. Ej. Albúmina.
▪ Amortiguadores o tampones. Mantenimiento pH
equilibrio.
▪ Transporte. Ej. Hormonas, Albúmina.
▪ Defensa. Ej. Gammaglobulinas
▪ Otras funciones. Como los factores de coagulación. Ej.
Fibrinógeno

Alteraciones proteínas plasmáticas
El aumento de la cantidad de proteínas totales suele estar

asociado a una reducción del volumen plasmático debido a:
▪ Hipovolemia: disminución del líquido circulante en el

sistema cardiovascular, lo cual puede deberse a
hemorragias o quemaduras principalmente.
▪ Deshidratación: no hay una variación de la cantidad de

proteínas sino de la proporción entre estas y el nivel hídrico
del organismo

Alteraciones proteínas plasmáticas
La disminución de la cantidad de proteínas totales suele estar
asociado a una reducción del volumen plasmático debido a:
▪ Hipervolemia: aumento del volumen plasmático debido a

la retención excesiva de líquidos.
▪ Desnutrición o alteraciones hepáticas: disminución de la

síntesis de albúmina.
▪ Quemaduras intensas o síndrome nefrótico:

disminución de la producción de gammaglobulinas
(hipogammaglobulinemia) o aumento en la pérdida de
globulinas.
Metabolismo de las proteínas
Las proteínas ingeridas en la dieta se degradan en el estómago

por acción de enzimas como la PEPSINA. Posteriormente pasan
al duodeno, donde actúan enzimas pancreática como la
TRIPSINA.

o ANABOLISMO: Síntesis de proteínas en los ribosomas a partir

del ARNm.
o CATABOLISMO: Corresponde con el metabolismo de

aminoácidos que tiene lugar mediante reacciones de
transaminación catalizadas por TRANSAMINASAS:
▪ GOT
IMPORTANTES PARA EL
▪ GPT DIAGNÓSTICO CLÍNICO
Y además sufren reacciones de desaminación oxidativa en

hígado y músculo.

La degradación de los aminoácidos tiene lugar mayoritariamente
en hígado y músculo:
▪ La CADENA HIDROCARBONADA (-R) se reutiliza en
GLUCONEOGÉNESIS o se destina a la formación de
energía (GLUCOLISIS O CICLO DE KREBS).
▪ El GRUPO AMINO sufre TRANSAMINACIÓN
(degradación) en el hígado y se elimina como urea
(CICLO DE LA UREA) y glutamina.


Bioquímica Clínica de las proteínas
Características de los aminoácidos útiles para el análisis de

proteínas, mayoritariamente utilizando ELETROFORESIS:
▪ ANFÓTEROS: En función del pH del medio se pueden

comportar como ácidos o bases.
▪ PUNTO ISOELÉCTRICO: El PI es característico de cada

aminoácido, es el pH en el que este tiene carácter neutro
(sin carga).
▪ EQUILIBRIO: los aminoácidos en disolución acuosa

presentan equilibrio entre forma catiónica y aniónica.

Las alteraciones en los aminoácidos se deben a errores metabólicos

CONGÉNITOS y se denominan AMINOACIDOPATÍAS. Estas pueden deberse a :
1. DÉFICIT ENZIMÁTICO
▪ FENILCETONURIA: acumulo de fenilalanina y derivados. Tóxico para el

cerebro. Ausencia de Fenilalanina-hidrolasa
▪ TIROSINEMIA: ausencia enzima terminal degradación tirosina
▪ LEUCINOSIS O ENFERMEDAD DE ORINA: alteración metabolismo de

aminoácidos de cadena ramificada ( leucina, isoleucina y valina)
▪ HIPERAMONEMIA : déficit enzimas ciclo de la urea.
▪ ALBINISMO: déficit enzima que transforma tiroxina en melanina.

2. FALLO TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS:
▪ RENAL
▪ INTESTINAL
La más conocida es la CISTINURIA, en la que algunos

aminoácidos no pueden reabsorberse en los túbulos, pasando a
orina. En este caso la cisteína puede precipitar formando
CÁLCULOS RENALES.

Métodos de determinación de proteínas plasmáticas
Las proteínas plasmáticas son todas aquellas presentes en el plasma

sanguíneo y las cuales en un individuo adulto suelen estar en torno a
70g/l.
Hay multitud de proteínas plasmáticas por lo que su estudio es complejo

y existen gran variedad de métodos, los cuales se basan en:
▪ Determinación CANTIDAD DE PROTEINAS TOTALES: midiendo

la concentración total de proteínas.
▪ Determinación de ALGUNA FRACCIÓN de proteínas más

importantes en plasma, dividiendo el plasma en fracciones.
ELECTROFORESIS O CROMATOGRAFÍA ACOPLADA A MASAS

Métodos de determinación de proteínas totales
1. MÉTODOS ESPECTROSCÓPICOS
• BIURET
• LOWRY
• BCA(ACIDO BICINCONÍNICO)
• MÉTODO BRADFORD
2. MÉTODOS FLUOROMÉTRICOS
3. MÉTODOS TURBIDIMÉTRICOS
4. REFRACTOMETRÍA
5. ESPECTROMETRÍA DE MASAS – Diagnóstico prenatal
6. MÉTODOS INMUNOLÓGICOS – Western Blot

MÉTODOS BIURET
▪ Método cinético a punto final, basado en la formación de un compuesto
violeta (540nm) en presencia de sales de cobre y medio básico.
▪ La intensidad del color es proporcional a la cantidad de proteína
▪ Baja sensibilidad si tenemos altas concentraciones de proteína.
▪ El estándar es albúmina (BSA).
▪ Método de referencia para el análisis de proteínas totales de orina.

MÉTODOS LOWRY
▪ Combina la reacción del Biuret con la reducción del reactivo de

FOLIN-CIOCALTEAU por los grupos aromáticos de residuos de
tirosina, triptófano, cistina cisteína e histidina.
▪ Origina compuesto azul intenso
▪ Mide a 750nm
▪ Basado en el Biuret, detecta tirosina y triptófano.
https://biomodel.uah.es/lab/abs/ensayo.htm

MÉTODOS BCA
▪ Se basa en que las proteínas reducen los iones cúpricos
del reactivo BCA a iones cuprosos en medio básico.
▪ Cambio de color del verde (BCA) al morado.
▪ Basado en el Biuret.
▪ El ácido bicinconínico genera un compuesto púrpura

(562nm).
▪ Es un método sencillo, sensible, rápido y resistente a

interferencias.

MÉTODOS BRADFORD
▪ Se basa en la unión de las proteínas al azul
Coomassie, con absorción a 595nm.
▪ Reconoce: arginina, fenilalanina, triptófano y prolina
▪ Es sencillo, sensible y rápido.
▪ ¡PROBLEMA! Los detergentes y soluciones básicas

interfieren.

Métodos de determinación de fracciones de proteínas
Las fracciones proteicas, se ordenan en función de su movilidad

electroforética:
• Pre-albúmina: producida en hígado, transporta vitamina A y hormonas

tiroideas, no siempre aparece.
• Albúmina: proteína hidrosoluble, contiene todos los aminoácidos

esenciales. Su función principal es mantener la presión osmótica.
Representa el 55% de las proteínas plasmáticas totales.
• Globulinas: formado por proteínas y proteínas conjugadas.
o α-globulinas: 7-14% del total.
o γ-globulinas: inmunoglobulinas y proteína C reactiva.
• Otras fracciones, como el fibrinógeno (solo en plasma, no en suero) y

fracciones anómalas (patológicas).
PROTEINOGRAMA

o MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE FRACCIONES PROTEICAS
▪ ELECTROFORESIS:
- Se utiliza a pH 8.4-8.6.
- Ácidos carboxílicos desprotonados (COO-): esto permite que las

proteínas migren hacia el ánodo (+), separándose en función de su
carga negativa.
- El revelado de las bandas e hace con rojo Ponceau o azul

Coomassie y se cuantifica por densitometría.

o MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE FRACCIONES PROTEICAS
▪ INMUNO-ELECTROFORESIS:
- Las fracciones proteicas se separan por electroforesis.
- Posteriormente se detectan mediante anticuerpos específicos,

aparecen arcos de precipitación.
▪ INMUNO-DIFUSIÓN RADIAL.
- Técnica únicamente inmunológica.
- El suero se coloca en un pocillo en agar que contiene anticuerpos

específicos. La reacción proteína-Ac forma un anillo de precipitación,
cuyo diámetro es proporcional a la cantidad de complejo formado.
- Requiere el uso de patrones.


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o DISACÁRIDOS: Ej. Sacarosa.

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o Permite que los disacáridos

o Actúan como reductores

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o Células Alfa de los islotes de

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o Inhibe secreción de INSULINA.

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- Niveles de glucosa en sangre inferiores a 45 mg/dl.

- Puede acompañarse o no de signos clínicos.