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    PRACTICA 03 2da Unidad

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    Este informe presenta los resultados de dos pruebas cualitativas realizadas en el laboratorio para identificar proteínas y aminoácidos: 1) La reacción de Biuret, que identifica proteínas mediante un cambio de color a violeta al combinarse con ellas. 2) La reacción xantoproteica, que detecta la presencia de aminoácidos aromáticos al formar derivados de color naranja con ácido nítrico. El informe detalla los fundamentos teóricos, procedimientos y resultados de ambas pruebas cual

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    Este informe presenta los resultados de dos pruebas cualitativas realizadas en el laboratorio para identificar proteínas y aminoácidos: 1) La reacción de Biuret, que identifica proteínas mediante un cambio de color a violeta al combinarse con ellas. 2) La reacción xantoproteica, que detecta la presencia de aminoácidos aromáticos al formar derivados de color naranja con ácido nítrico. El informe detalla los fundamentos teóricos, procedimientos y resultados de ambas pruebas cual

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    Este informe presenta los resultados de dos pruebas cualitativas realizadas en el laboratorio para identificar proteínas y aminoácidos: 1) La reacción de Biuret, que identifica proteínas mediante un cambio de color a violeta al combinarse con ellas. 2) La reacción xantoproteica, que detecta la presencia de aminoácidos aromáticos al formar derivados de color naranja con ácido nítrico. El informe detalla los fundamentos teóricos, procedimientos y resultados de ambas pruebas cual

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    Este informe presenta los resultados de dos pruebas cualitativas realizadas en el laboratorio para identificar proteínas y aminoácidos: 1) La reacción de Biuret, que identifica proteínas mediante un cambio de color a violeta al combinarse con ellas. 2) La reacción xantoproteica, que detecta la presencia de aminoácidos aromáticos al formar derivados de color naranja con ácido nítrico. El informe detalla los fundamentos teóricos, procedimientos y resultados de ambas pruebas cual

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    “Año de la unidad, la paz y el desarrollo”


    UNIVERSIDAD NACIONAL DEL ALTIPLANO
    FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
    ESCUELA PROFESIONAL DE NUTRICIÓN HUMANA

    INFORME DE QUÍMICA N°O3-2023/FNH-UNAP

    AL: MOROCO CHOQUEÑA DAVID PABLO


    DOCENTE DE LA FACULTAD DE NUTRICIÓN HUMANA – UNAP
    DE: Chambi Condori Yhon Cristian
    Estudiante de la facultad de Nutrición Humana - UNAP
    ASUNTO: INFORME SOBRE IDENTIFICACION CUALITATIVA DE
    AMINOACIDOS Y PROTEINAS
    FECHA: Puno, 10 de junio de 2023
    docente de la facultad de Nutrición Humana, es grato dirigirme a usted para
    hacerle llegar un saludo cordial a su digna persona, con la finalidad de presentar y poner
    en conocimiento lo siguiente:

    PRIMERO: Se hace presente el siguiente informe de bioquímica por iniciativa del


    docente Moroco Choqueña David Pablo, para la fecha 13/06/23.

    SEGUNDO: Tomando en consideración aquellos conocimientos brindados por el


    docente sobre reconocimiento de materiales y seguridad dentro del laboratorio por el
    docente.

    TERCERO: para dar fe a lo descrito en primera y segunda adjunto como anexos los
    respectivos materiales y equipos de laboratorio.

    Es por ello que se hace entrega a su persona el presente informe del


    laboratorio para su conocimiento y fines pertinentes.
    I. OBJETIVO

    -Identificar proteínas mediante la reacción de Biuret.


    -identificar aminoácidos aromáticos mediante la reacción Xantoproteica.

    II. FUNDAMENTO TEÓRICO

    Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de


    los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.
    Son la base de las proteínas, también participan en funciones celulares tan
    diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
    pirimidinas y urea. Los aminoácidos juegan un papel clave en la gran mayoría de
    los procesos biológicos.

    Cuando dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el


    grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula
    de agua (deshidratación) y formando un enlace amida que se denomina enlace
    peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un
    tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar
    un polipéptido. Esta reacción se realiza de manera natural dentro de las células,
    más precisamente en los ribosomas.En el código genético están codificados los
    veinte distintos aminoácidos, que constituyen los eslabones que conforman
    péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos
    moleculares, se denominan proteínas.

    Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.


    Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
    carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el
    amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen
    un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical
    R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
    uno de los diferentes aminoácidos.
    Las proteinas son polimeros linealesde α-aminoacidos con amplia variedad
    estructural y funciones biologicas muy variadas. Casi todas las proteinas
    contienen 20 α-aminoacidos diferentes sin periodicidad alguna pero con un orden
    preciso.

    PROTEINAS

    Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales


    de aminoácidos. Esta secuencia está determinada por la secuencia
    de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales).
    La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y
    un organismo.

    La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir


    que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula
    de ARNm que actúa como molde.

    Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que
    se les llama proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas
    oligoméricas presentan más de una cadena, que puede ser una copia adicional de
    la misma o una cadena diferente, y a cada cadena polipeptídica se le
    llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura cuaternaria.
    La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de
    proteína oligomérica.

    Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno
    o más iones6 para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría
    de enzimas. Los grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos
    que están unidos fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por
    otro lado, los iones unidos a las proteínas son cofactores.
    Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de
    proteínas desempeñan más de una función (ver más adelante).
    Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
    (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también
    por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa
    (los anticuerpos son proteínas).8 Por este motivo el crecimiento, la reparación y el
    mantenimiento del organismo dependen de ellas.9 Representan alrededor del 50 %
    del peso seco de los tejidos.

    Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización,


    función, composición o elementos estructurales.
    La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de
    la expresión genética. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos.
    El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
    denominado proteoma

    Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos,


    pero cuya biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos
    antimicrobianos de síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los
    polisacáridos en el peptidoglucano (pared celular bacteriana) y las toxinas de
    diversos organismos, como las microcistinas.

    Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en


    enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y
    las de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de
    contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas
    de membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación con
    sus funciones la diversidad es abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas
    siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son polímeros de
    aminoácidos dispuestas en secuencias lineales.
    REACCIÓN DE BIURET.
    El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos
    cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en su estructura.
    Tiene en su composición hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4),
    junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4H4O6·4H2O). El reactivo, de color
    azul, cambia a color violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se
    combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa
    en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
    También se usa normalmente el ensayo de Biuret, como un método colorimétrico
    que permite determinar la concentración de proteínas (método Cualitativo) de una
    muestra mediante espectrofotometría ultravioleta-visible a una longitud de onda
    de 540 nm.
    La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de
    urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva a esta
    reacción, común a todos los compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos
    consecutivos en sus moléculas.

    Formula química del Biuret


    La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la
    formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de
    electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos.

    O C C O

    HN NH

    R CH HC R
    Cu2+
    O C C O

    HN NH

    R CH HC R
    Procedimientos experimentales:

    EXPERIMENTO 1: Identificación de proteínas mediante la reacción de biuret

    PREPARAR LOS SIGUIENTES TUBOS:

    REACTIVO Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3 Tubo 4 Tubo 5


    Agua destilada 2 ml
    Ovoalbúmina al 20% 2 ml.
    Leche al 20% 2 ml.
    Reactivo de Biuret 1 ml. 1 ml. 1 ml. 1 ml. 1 ml.

    Observar el resultado de la reacción, si existe proteínas o péptidos en la muestra la


    mezcla se torna de color violeta, indicando la presencia de proteínas. (Reacción
    positiva).
    REACCIÓN XANTOPROTEICA

    La reacción Xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la


    presencia de proteínas en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. Esta
    reacción se debe a la formación de nitro derivados aromáticos por reacción del ácido
    nítrico sobre grupos bencénicos que poseen los aminoácidos aromáticos como la
    fenilalanina (Phe, F), la tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp,W). Por lo tanto, dan reacción
    positiva todas aquellas proteínas que tengan aminoácidos aromáticos en su molécula

    Si luego del ácido nítrico, se neutraliza con un álcali concentrado, la muestra se torna
    color amarillo-naranja (reacción positiva).

    La reacción Xantoproteica se puede considerar como una sustitución electrofílica


    aromática de los residuos bencénicos de los grupos R de los aminoácidos aromáticos de
    las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH ácido.

    Es una reacción cualitativa, más no cuantitativa. Por lo que determina la presencia o no


    de proteínas en una muestra.

    EXPERIMENTO 2: identificación de aminoácidos aromáticos mediante la reacción


    xantoproteica
    PROCEDIMIENTO

    Preparar los siguientes tubos de ensayo:

    REACTIVO Tubo 1 Tubo 2 Tubo 3 Tubo 4


    Agua destilada 2 ml
    Ovoalbúmina al 20% 2 ml.
    Leche al 20% 2 ml.
    Ácido Nítrico concentrado 1 ml. 1 ml. 1 ml. 1 ml.

    NOTA:
    a.-Añada el ácido nítrico concentrado (HNO3) ¡con cuidado!, caliente ligeramente en
    un mechero y observe la formación de una coloración amarilla característica (nitros
    derivados), deje enfriar esta solución

    b.-Luego añada cuidadosamente (sin agitar) 1 ml, de hidróxido de sodio concentrad (al
    40%), haciéndolo resbalar cuidadosamente por las paredes del tubo, para estratificar y
    acentuar la reacción.
    -En la interface se observará un anillo-naranja, que indica una reacción positiva.

    CUESTIONARIO:
    1.- ¿Qué moléculas darían la reacción positiva con el reactivo de Biuret, por
    qué?
    -Esta reacción es positiva cuando la molécula contiene dos uniones peptídicas o más,
    cercanas entre si (es decir, tripéptidos en adelante). Se realiza tratando la solución a
    ensayar con CuSO4 en medio alcalino de NaOH.
    4.-Haga la estructura de los 20 aminoácidos según la clasificación.

    [1] Alanina (Ala, A)


    [2] Ácido glutámico (Glu, E)
    [3] Leucina (Leu, L)
    [4] Serina (Ser, S)
    [5] Arginina (Arg, R)
    [6] Glutamina (Gln, Q)
    [7] Lisina (Lys, K)
    [8] Treonina (Thr, T)
    [9] Asparagina (Asn, N)
    [10] Glicina (Gly,G)
    [11] Metionina (Met, M)
    [12] Triptófano (Trp, W)
    [13] Ácido aspártico (Asp,D)
    [14] Histidina (His,H)
    [15] Fenilalanina (Phe,F)
    [16] Tirosina (Tyr,Y)
    [17] Cisteína (Cys,C)
    [18] Isoleucina (Ile,I)
    [19] Prolina (Pro,P)
    [20] Valina (Val,V)
    5.-Haga un esquema de la clasificación de las proteínas.

    6.- Que moleculas conforman el nitrogeno No proteico ?

    -son los que contienen amoniaco, nitritos y nitratos y otros como la urea, el biuret o el
    acido úrico.

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